ES2319401T3 - Composiciones de limpieza que contienen variantes de proteasa multiplemente sustituidas. - Google Patents
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- C11D2111/00—Cleaning compositions characterised by the objects to be cleaned; Cleaning compositions characterised by non-standard cleaning or washing processes
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-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
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Abstract
Una composición limpiadora de telas y/o lavavajillas y/o de superficies duras, que comprende: (a) una cantidad eficaz de una variante de proteasa en que dicha variante de proteasa incluye la sustitución de restos de aminoácidos con otros restos de aminoácidos que se producen de forma natural en posiciones de aminoácidos correspondientes a las posiciones a un grupo de sustitución seleccionado del grupo que consiste en: V68A/S 103A/V104I/G159D/A230V/A232V/Q236H/Q245R; V68A/S103A/V104I/G159D/Y209W/A232V/Q236H/Q245R; V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R; V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/L257V; V68A/S103A/V104I/G159D/P210L/A232V/Q236H/Q245R; V68A/S103A/V104I/G159D/T213R/A232V/Q236H/Q245R/T260A; V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/T213R/A232V/Q236H/Q245R/T260A; V68A/N76D/S103A/V104V/G159D/P210I/A232V/Q236H/Q245R/T260A; N76D/S103A/V104I/G159D/T213R/A232V/Q236H/Q245R/T260A; S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R; V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/Y209W/T213R/A232V/Q236H/Q245R/T260A; V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/V205I/T213R/A232V/Q236H/Q245R/T260A; V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/P210I/T213R/A232V/Q236H/Q245R/T260A; V68A/S103A/V104I/G159D/Y209W/A232V/Q236H/Q245R/L257V; V68A/S103A/V104I/G159D/A194S/A232V/Q236H/Q245R/L257V; y V68A/S103A/V104I/G159D/A174V/A232V/Q236H/Q245R/L257V de Bacillus amyloliquefaciens; y (b) uno o más materiales adyuvantes de limpieza.
Description
Composiciones de limpieza que contienen
variantes de proteasa múltiplemente sustituidas.
\global\parskip0.900000\baselineskip
La presente invención se refiere a composiciones
limpiadoras que comprenden una o más variantes de proteasas
múltiplemente sustituidas y a uno o más materiales adyuvantes de
limpieza. Más particularmente, la presente invención se refiere a
composiciones detergentes de lavandería, composiciones detergentes
lavavajillas, composiciones limpiadoras de superficies duras y
composiciones de limpieza personal que comprenden una o más
variantes de proteasas múltiplemente sustituidas y uno o más
materiales adyuvantes de limpieza.
Desde hace tiempo se han usado diversos tipos de
enzimas en los detergentes de lavandería para ayudar a la supresión
de ciertas manchas de las telas. Cada clase de enzima (amilasa,
proteasa, etc.) cataliza generalmente una reacción química
diferente. Por ejemplo, las enzimas proteasas son conocidas por su
capacidad para hidrolizar (descomponer un compuesto en dos o más
compuestos más sencillos) otras proteínas. Esta capacidad ha sido
aprovechada a través de la incorporación de enzimas proteasas que
se producen de forma natural o tratadas por ingeniería genética a
las composiciones detergentes de lavandería.
En los últimos años se ha investigado también el
uso de enzimas para ser usadas en composiciones de lavavajillas
automáticos. Desgraciadamente, muchas enzimas, como muchas enzimas
proteasas convencionales, no se comportan bien en el entorno de
lavado. Específicamente, la estabilidad térmica, estabilidad del pH,
estabilidad oxidativa y especifidad del sustrato necesitan ser
optimizados para asegurar un rendimiento satisfactorio.
La patente de EE.UU. nº RE 34.606 de Estell
et al. describe la modificación de restos de aminoácidos de
subtilisina correspondiente a las posiciones la subtilisina de
Bacillus amiloliquefaciens tirosina-1,
aspartato +32, asparagina +155, tirosina +104, metionina +222,
glicina +166, histidina +64, glicina +169, fenilalanina +189,
serina +33, serina +221, tirosina +217, glutamato +156 y alanita
+152.
La patente de EE.UU. nº 5.182.204 describe la
modificación del resto de aminoácido +224 en subtilisina de
bacillus amiloliquefaciens y posiciones equivalentes en otras
subtilisinas, que pueden ser modificadas por medio de una
sustitución, inserción o deleción y que pueden ser combinadas con
modificaciones en los restos identificados en la patente de EE.UU.
nº RE 34.606 para formar mutantes o variantes útiles de subtilisina.
La patente de EE.UU. nº 5.182.204 describe adicionalmente la
modificación de muchos restos de aminoácidos en la subtilisina,
incluidos específicamente +99, +101, +103, +107, +126, +128, +135,
+197 y +204.
La patente de EE.UU. nº 5.155.033 describe
subtilisinas mutantes similares que tienen una modificación en una
posición equivalente a +225 de subtilisina de B.
amiloliquefaciens.
Las patentes de EE.UU. nº 5.185.258 y 5.204.015
describen subtilisinas mutantes que tienen una modificación en las
posiciones +123 y/o +274.
La patente de EE.UU. nº 4.914.031 describe
ciertos análogos de subtilisina, que incluyen una subtilisina
modificada en la posición +76.
La patente de EE.UU. nº 5.679.630 de Baeck et
al. describe composiciones limpiadoras que comprenden una
variante de proteasa que incluye sustituciones de restos de
aminoácidos con otros restos de aminoácidos en posiciones
correspondientes a la posición 76, en combinación con una o más de
las siguientes posiciones 99, 101, 103, 107, 123, 27, 105, 109,
126, 128, 135, 156, 166, 195, 197, 204, 206, 210, 216, 217, 218,
222, 260, 265 y/o 274 de subtilisina de Bacillus
amiloliquefaciens, y uno o más materiales de composiciones
limpiadoras.
El documento EP 405.901 A describe composiciones
detergentes que contienen variantes de proteasa de subtilisina que
tienen sustituciones que afectan al punto isoeléctrico de la
enzima, y en particular, que tienen sustituciones de restos
cargados dentro de la enzima.
Sin embargo, continúa existiendo una necesidad
de proteasas, particularmente proteasas de serina, que proporcionen
una capacidad limpiadora mejorada y aumentada cuando son usadas en
composiciones detergentes y limpiadoras.
Además, las combinaciones específicas
reivindicadas en la presente solicitud no están identificadas en
ninguna de estas referencias del estado de la técnica.
La presente invención proporciona una
composición limpiadora de telas y/o lavavajillas y/o de superficies
duras que comprende:
(a) una cantidad eficaz de una variante de
proteasa en que dicha variante de proteasa incluye la sustitución
de restos de aminoácidos con otros restos de aminoácidos que se
producen de forma natural en las posiciones de aminoácidos
correspondientes a las un juego de sustitución seleccionado del
grupo que consiste en:
\global\parskip1.000000\baselineskip
V68A/S
103A/V104I/G159D/A230V/A232V/Q236H/Q245R;
V68A/S103A/V104I/G159D/Y209W/A232V/Q236H/Q245R;
V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R;
V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/L257V;
V68A/S103A/V104I/G159D/P210L/A232V/Q236H/Q245R;
V68A/S103A/V104I/G159D/T213R/A232V/Q236H/Q245R/T260A;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/T213R/A232V/Q236H/Q245R/T260A;
V68A/N76D/S103A/V104V/G159D/P210I/A232V/Q236H/Q245R/T260A;
N76D/S103A/V104I/G159D/T213R/A232V/Q236H/Q245R/T260A;
S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/Y209W/T213R/A232V/Q236H/Q245R/T260A;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/V205I/T213R/A232V/Q236H/Q245R/T260A;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/P210I/T213R/A232V/Q236H/Q245R/T260A;
V68A/S103A/V104I/G159D/Y209W/A232V/Q236H/Q245R/L257V;
V68A/S103A/V104I/G159D/A194S/A232V/Q236H/Q245R/L257V;
y
V68A/S103A/V104I/G159D/A174V/A232V/Q236H/Q245R/L257V
de Bacillus amyloliquefaciens; y
(b) uno o más materiales adyuvantes de
limpieza.
\vskip1.000000\baselineskip
La invención también proporciona una composición
de limpieza personal que comprende:
a) una cantidad eficaz de una variante de
proteasa donde dicho variante de proteasa incluye una sustitución
de un resto de aminoácido por otro resto de aminoácido que se
produce de manera natural en posiciones de aminoácido que
corresponden a un juego de sustitución seleccionado del grupo que
consiste en:
V68A/S
103A/V104I/G159D/A230V/A232V/Q236H/Q245R;
V68A/S103A/V104I/G159D/Y209W/A232V/Q236H/Q245R;
V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R;
V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/L257V;
V68A/S103A/V104I/G159D/P210L/A232V/Q236H/Q245R;
V68A/S103A/V104I/G159D/T213R/A232V/Q236H/Q245R/T260A;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/T213R/A232V/Q236H/Q245R/T260A;
V68A/N76D/S103A/V104V/G159D/P210I/A232V/Q236H/Q245R/T260A;
N76D/S103A/V104I/G159D/T213R/A232V/Q236H/Q245R/T260A;
S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/Y209W/T213R/A232V/Q236H/Q245R/T260A;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/V205I/T213R/A232V/Q236H/Q245R/T260A;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/P210I/T213R/A232V/Q236H/Q245R/T260A;
V68A/S103A/V104I/G159D/Y209W/A232V/Q236H/Q245R/L257V;
V68A/S103A/V104I/G159D/A194S/A232V/Q236H/Q245R/L257V;
y
V68A/S103A/V104I/G159D/A174V/A232V/Q236H/Q245R/L257V
de Bacillus amyloliquefaciens; y
(b) uno o más materiales adyuvantes de
limpieza.
\vskip1.000000\baselineskip
El variante de proteasa puede provenir de una
subtilisina de Bacillus, preferiblemente una subtilisina de
Bacillus lentus o subtilisina 309.
También se proporcionan métodos para telas de
limpieza, telas pretratadas antes del lavado, platos de limpieza, y
de limpieza personal, usando la composición de la invención.
Todos los porcentajes, relaciones y proporciones
en la presente memoria descriptiva están en una base en peso salvo
que se indique otra cosa.
Las Figs. 1 A-C exponen el DNA y
secuencia de aminoácidos para subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens y un mapa de restricción parcial de este
gen.
La Fig. 2 expone los restos de aminoácidos
conservados entre subtilisinas de Bacillus amyloliquefaciens
(BPN) y Bacillus lentus (tipo salvaje).
Las Figs. 3A y 3B exponen la secuencia de
aminoácidos de cuatro subtilisinas. La línea superior representa la
secuencia de aminoácidos de subtilisina para subtilisina de
Bacillus amyloliquefaciens (también denominada a veces
subtilisina BPN). La segunda línea expone la secuencia de
aminoácidos de subtilisina de Bacillus subtilis. La tercera
línea expone la secuencia de aminoácidos de subtilisina de B.
licheniformis. La cuarta línea expone la secuencia de
aminoácidos de subtilisina de Bacillus lentus (también
denominada subtilisina 309 en el documento PCT WO 89/06276). El
símbolo * indica la ausencia de restos de aminoácidos específicos
en comparación con subtilisina
BPN.
BPN.
Proteasa - Las proteasas son
carbonil-hidrolasas que actúan generalmente para
escindir enlaces péptidos de proteínas o péptidos. Como se usa en
la presente memoria descriptiva, "proteasa" significa una
proteasa producida de forma natural o proteasa recombinante. Las
proteasas que se producen de forma natural incluyen
\alpha-aminoacilpéptido-hidrolasa,
peptidilamino-hidrolasa ácida,
acilamino-hidrolasa,
serina-carboxipéptidasa, metalocarboxipeptidasa,
tiol-proteinasa, carboxilproteinasa y
metaloproteinasa. Están incluidas las serina-, metalo-, tiol- y
proteasa ácida, así como endo- y exo- proteasa.
La presente invención incluye enzimas proteasas
que son variantes de carbonil-hidrolasas (variantes
de proteasas) que no se producen de forma natural, que tienen una
actividad proteolítica, estabilidad, especificad por el sustrato,
perfil de pH y/o características de rendimiento diferentes en
comparación con la carbonil-hidrolasa precursora a
partir de la que deriva la secuencia de aminoácidos de la variante.
Específicamente, estas variantes de proteasas tienen una secuencia
de aminoácidos que no se encuentran en la naturaleza, que deriva de
la sustitución de una pluralidad de restos de aminoácidos de una
proteasa precursora con aminoácidos diferentes. La proteasa
precursora puede ser una proteasa que se produce de forma natural o
una proteasa recombinante. Como se estableció con anterioridad las
variantes de proteasas están diseñadas para tener una especifidad de
tipo tripsina y, preferentemente, son también estables en el
blanqueo.
Las variantes de proteasas útiles en la presente
invención abarcan la sustitución de cualquiera de los diez y nueve
L-aminoácidos que se producen de forma natural en
las posiciones indicadas de los restos de aminoácidos. Estas
sustituciones se pueden hacer en cualquier subtilisina precursora
(procariótica, eucariótica, de mamífero, etc.). A lo largo de esta
solicitud se hace referencia a diversos aminoácidos a modo de
códigos comunes de una y tres letras. Estos códigos están
identificados en la publicación de Dale, M.W. (1989) Molecular
Genetics of Bacteria, John Wiley & Sons, Ltd., Appendix
B.
Las variantes de proteasas útiles en la presente
invención derivan preferentemente de una subtilisina de
Bacillus. Más preferentemente, las variantes de proteasas
derivan de subtilisina de Bacillus lentus y/o subtilisina
309.
\newpage
Carbonil-hidrolasas - Las
carbonil-hidrolasas son enzimas proteasas que
hidrolizan compuestos que contienen
enlaces en los que X es oxígeno o
nitrógeno. Incluyen carbonil-hidrolasas que se
producen de forma natural y carbonil-hidrolasas
recombinantes. Las carbonil-hidorlasas que se
producen de forma natural incluyen principalmente hidrolasas, por
ejemplo, péptido-hidrolasas como subtilisinas o
metaloproteasas. Los péptido-hidrolasas incluyen
\alpha-aminoacilpéptido-hidrolasa,
peptidilamino-hidrolasas ácida,
acilamino-hidrolasa,
serina-carboxipeptidasa, metalocarboxipeptidasa,
tiol-protinasa, carboxilproteinasa y
metaloproteinasa. Están incluidas las serina-, metalo-, tiol- y
proteasas ácidas, así como las endo- y
exo-proteasas.
Subtilisina - Las subtilisinas son
proteasas bacterianas o fúngicas que generalmente actúan para
escindir enlaces péptidos de proteínas o péptidos. Como se usa en
la presente memoria descriptiva, "subtilisina" significa una
subtilisina que se produce de forma natural o una subtilisina
recombinante. Se conoce que se produce una serie de subtilisinas
que se producen de forma natural y que a menudo son secretadas por
diversas especies microbianas. Las secuencias de aminoácidos de los
miembros de esta serie no son completamente homólogas. Sin embargo,
las subtilisinas en esta serie exhiben el mismo tipo o similar de
actividad proteolítica. Esta clase de
serina-proteasas comparten una secuencia de
aminoácidos común que define una triada catalítica que las
distingue de la clase relacionada de quimiotripsina de
serina-proteasas. Las subtilisinas y las
serina-proteasas relacionadas de quimiotripsina
tienen ambas una triada catalítica que comprende aspartato,
histidina y serina. En las proteasas relacionadas de subtilisina el
orden relativo de estos aminoácidos, leyendo desde las terminaciones
amino a carboxi, es
aspartato-histidina-serina. En las
proteasas relacionadas de quimiotripsina, sin embargo, el orden
relativo es
histidina-aspartato-serina. Por
tanto, la subtilisina en la presente memoria descriptiva se refiere
a una serina-proteasa que tiene la triada catalítica
de las proteasas relacionadas de subtilisina. Ejemplos incluyen,
pero sin limitación, las subtilisinas identificadas en la Fig. 3 de
la presente memoria descriptiva. Generalmente, y para los fines de
la presente invención, la numeración de los aminoácidos en las
proteasas corresponde a los números asignados a la secuencia de
subtilisina de Bacillus amiloliquefaciens madura presentada
en la Fig. 1.
Variantes de proteasas - Una "variante
de proteasa" tiene una secuencia de aminoácidos que deriva de la
secuencia de aminoácidos de una "proteasa precursora". Las
proteasas precursoras incluyen proteasas que se producen de forma
natural y proteasas recombinantes. Las secuencias de aminoácidos de
la variante de proteasas "deriva" de la secuencia de
aminoácidos de la proteasas precursora por sustitución, deleción o
inserción de uno o más aminoácidos de la secuencia precursora de
aminoácidos. Esta modificación es de la "secuencia precursora de
DNA" que codifica la secuencia de aminoácidos de la proteasas
precursora en lugar de la manipulación de la enzima de proteasa
precursora por sí misma. Los métodos adecuados para esta
manipulación de la secuencia precursora de DNA incluye los métodos
descritos en la presente memoria descriptiva, así como métodos
conocidos por los expertos en la técnica (véase, por ejemplo, el
documento WO 89/06279 y las patentes y solicitudes de EE.UU. ya
mencionadas en la presente memoria descriptiva).
Proteasas recombinantes/subtilisinas
recombinantes - Una "proteasa recombinante" o
"subtilisina recombinante" se refiere a una proteasa o
subtilisina en la que la secuencia de DNA que codifica la proteasa o
subtilisina que se produce de forma natural, respectivamente, es
modificada para producir una secuencia de DNA mutante que codifica
la sustitución, inserción o deleción de uno o más aminoácidos en la
secuencia de aminoácidos de la proteasa o subtilisina. Métodos
adecuados de modificación se describen en la presente memoria
descriptiva y en las patentes de EE.UU. RE 34.606, 5.204.015 y
5.185.258.
Proteasas no humanas/subtilisinas no
humanas - Las "proteasas no humanas" o "subtilisinas no
humanas" y el DNA que las codifica pueden ser obtenidas a partir
de muchos organismos procarióticos y eucarióticos. Ejemplos
adecuados de organismos procarióticos incluyen organismos
gram-negativos como E. coli o seudomonas y
bacterias gram-positivas como Micrococcus o
Bacillus. Ejemplos de organismos eucarióticos a partir de los
cuales pueden ser obtenidos carbonil-hidrolasa y
sus genes incluyen levaduras como Sacchaomyces cerevisiae,
hongos como Aspergillus sp. Y fuentes de mamíferos no
humanos, como, por ejemplo, bovinos a partir de los cuales puede
ser obtenido el gen que codifica la quimosina de proteasa o
quimosina de subtilisina. Se puede obtener una serie de proteasas
y/o subtilisinas a partir de diversas especies relacionadas que
tienen secuencias de aminoácidos que no son completamente homólogas
entre los miembros de esa serie, pero que no obstante exhiben un
tipo igual o similar de actividad biológica. Por tanto, proteasa no
humana o subtilisina no humana como se usa en la presente memoria
descriptiva tienen una definición funcional que se refiere a
proteasas o subtilisinas, respectivamente, que están asociadas,
directa o indirectamente, con fuentes procarióticas y
eucarióticas.
\newpage
Secuencias de DNA de variantes - Las
secuencias de DNA de variantes que codifican estas variantes de
proteasas o subtilisinas derivan de una secuencia precursora de DNA
que codifica una enzima precursora que se produce de forma natural
o recombinante. Las secuencias de DNA de variantes son divididas
modificando la secuencia precursora de DNA para codificar las
variantes de proteasas descritas en la presente memoria
descriptiva.
Aunque los restos de aminoácidos identificados
para la modificación en la presente memoria descriptiva son
identificados según la numeración aplicable a B.
amiloliquefaciens (que se ha convertido en el método
convencional para identificar posiciones de restos en todas las
subtilisinas), las secuencias precursoras de DNA preferidas útiles
para la presente invención son la secuencia de DNA de Bacillus
Lentus, como se muestra en la Fig. 3.
Estas secuencias de DNA recombinante codifican
variantes de proteasas que tienen una nueva secuencia de aminoácidos
y, en general, al menos una propiedad de las cuales es
sustancialmente diferente de la misma propiedad de la enzima
codificada por la secuencia de DNA de proteasa precursora. Estas
propiedades incluyen actividad proteolítica, especificad por el
sustrato, estabilidad, perfil de pH alterado y/o características de
rendimiento mejoradas.
Los números de las posiciones de los aminoácidos
se refieren a los asignados a la secuencia de subtilisina de
Bacillus amyloliquefaciens presentada en la Fig. 1. Sin
embargo, la presente invención no está limitada al uso de la
mutación de esta subtilisina particular, sino que se extiende a
proteasas precursoras que contienen restos de aminoácidos en
posiciones que son "equivalentes" a los restos particulares
identificados en subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens.
En una realización preferida de la presente invención, la proteasa
precursora es subtilisina de Bacillus lentus y las
sustituciones, deleciones o inserciones se hacen en el resto de
aminoácido equivalente en B. lentus correspondiente a los
anteriormente citados.
Un resto (aminoácido) de una proteasa precursora
es equivalente a un resto de subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens si es homólogo (es decir, correspondiente en
posición a cualquier estructura primaria o terciaria) o análogo a
un resto o parte específica de ese resto en subtilisina de
Bacillus amyloliquefaciens (es decir, que tiene la capacidad
funcional igual o similar para combinar, reaccionar o interaccionar
químicamente).
Con el fin de establecer la homología para la
estructura primaria, la secuencia de aminoácidos de una proteasa
precursora se compara directamente con la secuencia primaria de
subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens y particularmente
con un conjunto de restos que se conoce que es invariable en las
subtilisinas para las que es conocida la secuencia. Por ejemplo, la
Fig. 2 de la presente memoria descriptiva muestra los restos
conservados entre subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens
y subtilisina de B. lentus. Después de alinear los restos
conservados, permitiendo las inserciones y deleciones necesarias
con el fin de mantener la alineación (es decir, evitando la
eliminación de restos conservados a través de una deleción e
inserción arbitraria), se definen los restos equivalentes para
aminoácidos particulares en la secuencia primaria de subtilisina de
Bacillus amyloliquefaciens. La alineación de los restos
conservados debe conservar preferentemente un 100% de estos restos.
Sin embargo, una alineación de más de un 75% o tan pequeña como 50%
de restos conservados es también adecuada para definir restos
equivalentes. Se debe mantener también la conservación de la triada
catalítica, Asp32/His64/Ser221.
Por ejemplo, en la Fig. 3 la secuencia de
aminoácidos de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens,
Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis (Carlsbergensis) y
Bacillus lentus está alineada para proporcionar la cantidad
máxima de homología entre secuencias de aminoácidos. Una comparación
de estas secuencias muestra que hay un número de restos conservados
contenidos en cada secuencia. Estos restos conservados (como entre
BPN y B. lentus) son identificados en la Fig. 2.
Por tanto, estos restos conservados pueden ser
usados para definir los correspondientes restos de aminoácidos
equivalentes de Bacillus lentus (publicación PCT nº WO
89/062979 publicada el 13 de julio de 1989), la enzima precursora
de proteasa preferida en la presente invención o la subtilisina
denominada PB92 (documento EP 0.328.299), que es altamente homóloga
a la subtilisina de Bacillus lentus preferida. Las secuencias
de aminoácidos de algunas de estas subtilisinas están alineadas en
las Fig. 3A y 3B con la secuencia de subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens para producir la homología máxima de restos
conservados. Como se puede observar, hay un cierto número de
deleciones en la secuencia de Bacillus lentus en comparación
con la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens. Por tanto,
por ejemplo, el aminoácido equivalente para VAL165 en subtilisina
de Bacillus amyloliquefaciens en las otras subtilisinas es
isoleucina para B. lentus y Bacillus
amyloliquefaciens. Por tanto, por ejemplo, el aminoácido en la
posición +76 es asparagina (N) en las subtilisinas tanto de
Bacillus amyloliquefaciens como de B. lentus. Sin
embargo, en las variantes de proteasas de la invención, el
aminoácido equivalente a +76 en subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens está sustituido con aspartato (D). Las
abreviaturas y los códigos de una letra para todos los aminoácidos
en la presente invención son según el manual Patentin User Manual
(genBank, Mountain View, CA) 1990,
p. 101.
p. 101.
Los "restos equivalentes" pueden ser
definidos también determinando la homología a nivel de la estructura
terciaria de una proteasa precursora cuya estructura terciaria ha
sido determinada mediante cristalografía de rayos X. Los restos
equivalentes son definidos como aquellos para los que las
coordinaciones atómicas de dos o más de los átomos de la cadena
principal de un resto de aminoácidos particular de la proteasa
precursora y subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens (N en
N, CA en CA, C en C y O en O) están en 0,13 nm y preferentemente
0,1 nm después de la alineación. La alineación es conseguida después
de que el mejor modelo ha sido orientado y colocado para
proporcionar el solapamiento máxima de coordinados atómicos de
átomos de proteínas que no son hidrógeno de la proteasa en cuestión
para la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens. El mejor
modelo es el modelo cristalográfico que proporciona el factor R más
bajo para datos de difracción experimentales a la mayor resolución
posible.
Los restos equivalentes que son funcionalmente
análogos a un resto específico de subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens son definidos como los aminoácidos de la
proteasa precursora que puede adoptar una conformación tal que
altere, modifique o contribuya a la estructura de la proteína, unión
al sustrato o catálisis de una manera definida y atribuida a un
resto específico de la subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens. Además, son los restos de la proteasa
precursora (para la que ha sido obtenida una estructura terciaria
mediante cristalografía de rayos X) que ocupa una posición análoga
hasta un alcance que, aunque los átomos de la cadena principal del
resto dado puede que no satisfagan los criterios de equivalencia
sobre la base de ocupar una posición homóloga, los coordinados
atómicos de al menos dos de los átomos de las cadenas laterales del
resto se sitúan en 0,13 nm de los átomos correspondientes de las
cadenas laterales de subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens. Los coordinados de la estructura
tridimensional de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens
se exponen en la publicación de la EPO nº 0.251.446 (equivalente a
la patente de EE.UU. 5.182.204) y pueden ser usados como se indicó
anteriormente para determinar restos equivalentes en el nivel de la
estructura terciaria.
Algunos de los restos identificados para la
sustitución, inserción o deleción son restos conservados, mientras
que otros no lo son. En el caso de que los restos no sean
conservados, la sustitución de uno o más aminoácidos está limitada
a sustituciones que producen una variante que tiene una secuencia de
aminoácidos que no se corresponde a ninguna encontrada en la
naturaleza. En el caso de restos conservados, estas sustituciones no
deben dar lugar a una secuencia que se produce de forma natural.
Las variantes de proteasas de la presente invención incluyen las
formas maduras de variantes de proteasas, así como las formas pro- y
pre-pro- de estas variantes de proteasas. Las
formas prepro- son la construcción preferida, ya que esto facilita
la expresión, secreción y maduración de las variantes de
proteasas.
"Prosecuencia" se refiere a una secuencia
de aminoácidos unida a la parte N-terminal de la
forma madura de una proteasa que, cuando es suprimida, da lugar a
la aparición de la forma "madura" de la proteasa. Muchas
enzimas proteolíticas se encuentran en la naturaleza como productos
proenzimáticos transnacionales y, en ausencia de un tratamiento
pro-translacional, son expresadas de esta forma. Una
prosecuencia preferida para producir variantes de proteasas es la
prosecuencia putativa de subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens, aunque pueden ser usadas otras prosecuencias
de proteasas.
Una "secuencia de señal" o
"presecuencia" se refiere a cualquier secuencia de aminoácidos
unida a la parte N-terminal de una proteasa o a la
parte N-terminal de una proproteasa que puede
participar en la secreción de las formas maduras o pro de la
proteasa. Esta definición de secuencia de señal es una funcional,
que pretende incluir todas las amino-secuencias
codificadas por la parte N-terminal del gen de
proteasa que participa en la realización de la secreción de la
proteasa bajo condiciones nativas. La presente invención utiliza
estas secuencias para efectuar la secreción de las variantes de
proteasas definidas en la presente memoria descriptiva. Una posible
secuencia de señal comprende los siete primeros restos de
aminoácidos de la secuencia de señal de subtilisina de Bacillus
subtilis fusionada al resto de la secuencia señal de la
subtilisina de Bacillus lentus (ATCC 21536).
Una forma "prepro" de una variante de
proteasa consiste en la forma madura de la proteasa que tiene una
prosecuencia funcionalmente conectada a la terminación amino de la
proteasa y una secuencia "pre" o "señal" funcionalmente
conectada a la terminación amino de la prosecuencia.
"Vector de expresión" se refiere a un
constructo de DNA que contiene una secuencia de DNA que está
funcionalmente conectada a una secuencia testigo adecuada capaz de
efectuar la expresión de dicho DNA en un hospedante adecuado. Estas
secuencia testigos incluyen un promotor para efectuar la
transcripción, una secuencia operadora opcional para controlar esta
transcripción una secuencia que codifica sitios de unión de
ribosomas de mRNA adecuados y secuencias que controlan la
terminación de la transcripción y traducción. El vector puede ser
un plásmido, una partícula de fago o simplemente un inserto genómico
potencial. Una vez transformado en un hospedante adecuado, el
vector se puede replicar y funcionar independientemente en el genoma
hospedante, o puede, en algunos casos integrase en el propio
genoma. En la presente memoria descriptiva, "plásmido" y
"vector" se usan algunas veces de forma intercambiable ya que
el plásmido es la forma más comúnmente usada del vector en la
actualidad. Sin embargo, la invención está destinada a incluir estas
otras formas de vectores de expresión que desempeñan funciones
equivalentes y que son o resultan conocidas en el estado de la
técnica.
Las "células hospedantes" usadas en la
presente invención son generalmente hospedantes procarióticos o
eucarióticos que han sido preferentemente manipulados mediante los
métodos descritos en la patente de EE.UU. RE 34.606 para hacerlas
incapaces de secretar endoproteasa enzimáticamente activa. Una
célula hospedante preferida para expresar proteasa es la cepa de
Bacillus BG2036 que es deficiente en proteasa neutra
enzimáticamente activa y proteasa alcalina (subtilisina). La
construcción de la cepa BG2036 se describe en detalle en la patente
de EE.UU. 5.264.366. Otras células hospedantes para expresar
proteasa incluyen Bacillus subtilis 168 (también descrita en
la patente de EE.UU. RE 34.606 y patente de EEUU 5.264.366, así como
cualquier cepa de Bacillus adecuada como B.
licheniformis, B. lentus, etc.).
Las células hospedantes son transformadas o
transfectadas con vectores construidos usando técnicas de DNA
recombinante. Estas células hospedantes transforamadas son capaces
de replicar vectores que codifican las variantes de proteasas o que
expresan la variante de proteasa deseada. En el caso de vectores que
codifican la forma pre o prepro de la variante de proteasa, estas
variantes, cuando son expresadas, son normalmente secretadas a
partir de la célula hospedante en el medio de la célula
hospedante.
"Funcionalmente conectado", cuando describe
la relación entre dos regiones de DNA, significa simplemente que
están funcionalmente relacionadas una con otra. Por ejemplo, una
prosecuencia está funcionalmente conectada a un péptido si funciona
como una secuencia de señal, participando en la secreción de la
forma madura de la proteína que incluye lo más probablemente la
edición de la secuencia señal. Un promotor está funcionalmente
conectado a una secuencia codificadora si controla la transcripción
de la secuencia; un sitio de unión de ribosomas está funcionalmente
conectado a una secuencia codificadora si está colocado de forma
que permita la traducción.
Los genes que codifican la proteasa precursora
que se produce de forma natural pueden ser obtenidos de acuerdo con
los métodos generales conocidos por los expertos en la técnica. Los
métodos comprenden generalmente sintetizar sondas marcadas que
tienen secuencias putativas que codifican regiones de la proteasa de
interés, preparar bibliotecas genómicas a partir de organismos que
expresan la proteasa y seleccionar las bibliotecas en cuanto al gen
de interés mediante hibridación de las sondas. Seguidamente son
trazados y secuenciados clones de hibridación positiva.
La proteasa clonada se usa seguidamente para
transformar una célula hospedante con el fin de expresar la
proteasa. El gen de proteasa es seguidamente ligado en un plásmido
con un número elevado de copias. Este plásmido se replica en
hospedantes en el sentido de que contiene los elementos bien
conocidos necesarios para la replicación de plásmidos: un promotor
funcionalmente conectado al gen en cuestión (que puede ser
suministrado como el promotor homólogo del propio gen si es
reconocido, es decir, transcrito por el hospedante), una terminación
de transcripción y una región de poliadenilación (necesaria para la
estabilidad del mRNA transcrito por el hospedante a partir del gen
de proteasa en ciertas células hospedantes eucarióticas) que es
exógena o es suministrada por la región terminadora endógena del
gen de proteasa y, deseablemente, un gen de selección como un gen de
resistencia a los antibióticos que hace posible el mantenimiento
del cultivo continuo de células hospedantes infectadas con
plásmidos mediante crecimiento en medios que contienen antibióticos.
Los plásmidos de número elevado de copias contienen también un
origen de replicación para el hospedante, haciendo posible así que
se generen grandes números de plásmidos en el citoplasma sin
limitación cromosomal. Sin embargo, está dentro del alcance de la
presente invención integrar múltiples copias del gen de proteasa en
genoma hospedante. Esto está facilitado por organismos
procarióticos y eucarióticos que son particularmente susceptibles a
una recombinación homóloga. El gen puede ser un gen de B.
lentus natural. Alternativamente, se puede producir un gen
sintético que codifique una proteasa precursora que se produce de
forma natural o mutante. En esta aproximación, se determina el DNA
y/o la secuencia de aminoácidos de la proteasa precursora.
Posteriormente se sintetizan múltiples fragmentos de DNA de cadena
única sintéticos y solapantes, que tras una hibridación y ligadura
producen un DNA sintético que codifica la proteasa precursora. Un
ejemplo de construcción de gen sintético se expone en el ejemplo 3
de la patente de EE.UU. 5.204.105.
Una vez que ha sido clonado el gen de proteasa
precursora que se produce de forma natural o sintético, se emprende
un cierto número de modificaciones para mejorar el uso del gen más
allá de la síntesis proteasa precursora que se produce de forma
natural. Estas modificaciones incluyen la producción de proteasas
recombinantes como se describe en la patente de EE.UU. RE 34.606 y
en la publicación de la EPO nº 0.251.446 y la producción de
variantes de proteasas descritas en la presente memoria
descriptiva.
El siguiente método de mutagénesis de cassette
puede ser usado para facilitar la construcción de las variantes de
proteasas de la presente invención, aunque se pueden usar otros
métodos. En primer lugar, el gen que se produce de forma natural
que codifica la proteasa es obtenido y secuenciado en su totalidad o
en parte. Seguidamente la secuencia es explorada en cuanto a un
punto en el que se desea una mutación (deleción, inserción o
sustitución) de uno o más aminoácidos en la enzima codificada. Las
secuencias que flanquean este punto son evaluadas en cuanto a la
presencia de sitios de restricción para sustituir un segmento corto
del gen con una reunión de oligonucleótidos que cuando son
expresados, codificarán diversos mutantes. Estos sitios de
restricción son preferentemente sitios únicos en el gen de proteasa
con el fin de facilitar la sustitución del segmento del gen. Sin
embargo, se puede usar cualquier sitio de restricción conveniente
que no sea excesivamente redundante en el gen de proteasa, con la
condición de que los fragmentos del gen generados por la digestión
de restricción puedan ser reagrupados en una secuencia apropiada.
Si los sitios de restricción no están presentes en los lugares
dentro de una distancia conveniente desde el punto seleccionado (de
10 a 15 nucleótidos), estos sitios son generados sustituyendo los
nucleótidos en el gen de forma que ni el marco de lectura ni los
aminoácidos codificados resulten cambiados en la construcción
final. La mutación del gen con el fin de cambiar su secuencia para
adaptarla a la secuencia deseada se realiza mediante extensión del
cebador M13 de acuerdo con métodos generalmente conocidos. La tarea
de colocar regiones flanqueadoras adecuadas y evaluar los cambios
necesarios para llegar a dos secuencias de sitios de restricción
convenientes se hace de forma rutinaria mediante la redundancia del
código genético, un mapa de enzimas de restricción del gen y el gran
número de diferentes enzimas de restricción. Debe apreciarse que si
está disponible un sitio de restricción flanqueador conveniente, el
método anterior solo necesita ser usado en relación con la región
flanqueadora que no contiene un sitio.
Una vez que el DNA que se produce de forma
natural o DNA sintético es clonado los sitios de restricción que
flanquean las posiciones que van a ser mutadas son digeridos con las
enzimas de restricción cognadas y un pluralidad de cassettes de
oligonucleótidos complementarios en los extremos de terminaciones y
ligados en el gen. La mutagénesis se simplifica mediante este
método porque la totalidad de los oligonucleótidos puede ser
sintetizada con el fin de tener los mismos sitios de restricción y
no son necesarios conectores sintéticos para crear los sitios de
restricción. Como se usa en la presente memoria descriptiva, la
actividad proteolítica se define como la velocidad de hidrólisis de
enlaces péptidos por miligramo de enzima activa. Existen muchos
procedimientos bien conocidos para medir la actividad proteolítica
(K.M. Kalisz, "Microbial Proteinase", Advances in
Biochemical Engineerring/Biotechnology, A. Fiechter ed., 1988).
Además, o como una alternativa a la actividad proteolítica
modificada, las variantes de enzimas de la presente invención pueden
tener otras propiedades modificadas como K_{m}, K_{cat},
K_{cat}, relación K_{cat}/K_{m} y/o sustrato modificado
específicamente y/o perfil de actividad del pH modificado. Estas
enzimas pueden estar adaptadas para el sustrato particular que está
anticipado que está presente, por ejemplo, en la preparación de
péptidos o para procedimientos hidrolíticos como usos de
lavandería.
En un aspecto de la invención, el objetivo es
asegurar que una variante de proteasa tiene una actividad
proteolítica alterada en comparación con la proteasa precursora, ya
que el aumento de esta actividad (numéricamente mayor) hace posible
que uso de la enzima actúe más eficazmente sobre un sustrato diana.
Son también de interés las variantes de enzimas que tienen
estabilidad térmica alterada y/o especifidad por el sustrato
alterada en comparación con el precursor. En algunos casos, puede
ser deseable una actividad proteolítica inferior, por ejemplo, una
disminución de la actividad proteolítica sería útil cuando se desea
la actividad sintética de la proteasa (como para sintetizar
péptidos). Se puede desear disminuir esta actividad proteolítica,
que es capaz de destruir el producto de esta síntesis.
Inversamente, en algunos casos puede ser deseable aumentar la
actividad proteolítica de variante de enzima frente a su precursor.
Adicionalmente, los aumentos o disminuciones (alteración de la
estabilidad de la variante, ya sea estabilidad alcalina o térmica
pueden ser deseables. Los aumentos o disminuciones de K_{cat},
K_{m} o K_{cat}/K_{m} son específicos para el sustrato usado
para determinar estos parámetros cinéticos.
Se ha determinado que las sustituciones en una o
más de las siguientes posiciones correspondientes a las posiciones
62, 212, 230, 232, 252 y 257 de subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens son también importantes para modular la
estabilidad global y/o actividad proteolítica de la enzima.
Estas sustituciones se hacen preferentemente en
subtilisina de Bacillus lentus (de tipo recombinante o
nativo), aunque las sustituciones se pueden hacer en cualquier
proteasa de Bacillus.
Basándose en los resultados de selección
obtenidos con las variantes de proteasas, las mutaciones apreciadas
en subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens son importantes
para la actividad proteolítica, rendimiento y/o estabilidad de
estas enzimas y el rendimiento de limpieza o lavado de estas
variantes de enzimas.
Los métodos y procedimientos para preparar las
enzimas usadas en las composiciones detergentes y limpiadoras de la
presente invención son conocidos y están descritos en la publicación
PCT nº WO 95/10615.
Las enzimas de la presente invención tienen
especifidad de tipo tripsina. Es decir, las enzimas de la presente
invención hidrolizan proteínas escindiendo preferentemente los
enlaces péptidos de restos de aminoácidos con carga, más
específicamente restos como arginina y lisina en lugar de escindir
preferentemente los enlaces péptidos de restos de aminoácidos
hidrófobos, más específicamente fenilalanina, triptófano y tirosina.
Las enzimas que tienen este último perfil tienen una especifidad de
tipo quimiotripsina. La especifidad de los sustratos como se expuso
con anterioridad está ilustrada por la acción de la enzima sobre dos
sustratos específicos. Las proteasas que tienen especifidad de tipo
tripsina hidrolizan el sustrato sintético bVGR-pNA
preferentemente sobre el sustrato sintético
sucAAPF-pNA. Por el contrario, las enzimas proteasas
de tipo quimiotripsina hidrolizan estos últimos de forma mucho más
rápida que los primeros. Para los fines de la presente invención, se
empleo el siguiente procedimiento para definir la especifidad de
tipo tripsina de las enzimas proteasas de la presente invención:
Una cantidad fija de tampón de glicina a un pH
de 10 y una temperatura de 25ºC se añade a un tubo de ensayo
estándar de 10 ml. Se añaden 0,5 ppm de la enzima activa que va a
ser ensayada al tubo de ensayo. Se añaden aproximadamente 1,25 mg
del sustrato sintético por ml de solución de tampón al tubo de
ensayo. La mezcla se deja incubar durante 15 minutos a 25ºC. Tras
completar el período de incubación se añade un inhibidor enzimático,
PMSF, a la mezcla a un nivel de 0,5 mg por ml de solución de
tampón. Se lee la absorbancia o valor de OD de la mezcla a 410 nm
de longitud de onda. La absorbancia indica seguidamente la actividad
de la enzima sobre el sustrato sintético. Cuanto mayor es la
absorvancia, mayor es el nivel de actividad frente a ese
sustrato.
Para determinar seguidamente la especifidad de
una enzima individual, la absorbancia sobre las dos proteínas de
sustratos sintéticos puede ser convertida en una relación de
especifidad. Para los fines de la presente invención, la relación
se determina mediante la especifidad de fórmula:
[actividad
sobre AAPF-pNA]/[actividad sobre
bVGR-pNA]
Una enzima que tiene una relación de menos de
aproximadamente 10, más preferentemente menos de aproximada-
mente 5 y lo más preferentemente menos de 2,5 se puede considerar entonces que muestra actividad de tipo tripsina.
mente 5 y lo más preferentemente menos de 2,5 se puede considerar entonces que muestra actividad de tipo tripsina.
Estas variantes tienen generalmente al menos una
propiedad que es diferente de la misma propiedad del precursor de
proteasa del que deriva la secuencia de aminoácidos de la
variante.
Un aspecto de la invención son composiciones
como composiciones detergentes y limpiadoras, para el tratamiento
de materias textiles, vajillas, artículos de mesa, artículos de
cocina, artículos para cocinar y otros sustratos de superficies
duras que incluyen una o más variantes de proteasas de la presente
invención. Las composiciones que contienen proteasas pueden ser
usadas para tratar, por ejemplo: seda o lana, así como otros tipos
de telas, como se describe en publicaciones como RD 216.034, EP
134.267, US 4.533.359 y EP 344.259; y vajillas, artículos de mesa,
artículos de cocina o artículos para cocinar y otros sustratos de
superficies duras como se describe en publicaciones como los
documentos US 5.478.742, US 5.346.822, US 5.679.630 y US
5.677.272.
Las composiciones limpiadoras de la presente
invención comprenden también, además de una o más variantes de
proteasas descritas con anterioridad, uno o más materiales
adyuvantes de limpieza, preferentemente compatibles con
la(s) variante(s) de proteasa(s). La expresión
"materiales adyuvantes de limpieza", como se usa en la presente
memoria descriptiva, significa cualquier material líquido, sólido o
gaseoso seleccionado para el tipo particular de composición
limpiadora deseada y la forma del producto (por ejemplo, líquido,
gránulo, polvo, barra, pasta, pulverización, pastilla, gel o
composición de espuma), materiales que son también compatibles
preferentemente con la enzima proteasa usada en la composición. Las
composiciones granulares pueden estar también en forma
"compacta" y las composiciones líquidas pueden estar también en
una forma "concentrada".
La selección específica de los materiales
adyuvantes de limpieza se hace fácilmente considerando la
superficie, artículo o tela que va a ser tratada y la forma deseada
de la composición para las condiciones de limpieza durante su uso
(por ejemplo, a través de un uso de detergente de lavado). El
término "compatible", como se usa en la presente memoria
descriptiva, significa que los materiales de la composición
limpiadora no reducen la actividad proteolítica de la enzima
proteasa hasta un alcance en que la proteasa no sea eficaz en la
medida deseada durante situaciones normales de uso. Ejemplos de
materiales adyuvantes de limpieza adecuados incluyen, pero sin
limitación, tensioactivos, mejoradores de la detergencia,
blanqueadores, activadores de blanqueo, catalizadores de blanqueo,
otras enzimas, sistemas estabilizadores de enzimas, quelantes,
abrillantadores ópticos polímeros supresores de la suciedad,
agentes de transferencia de colorantes, dispersantes, supresores de
espuma, tintes, perfumes, colorantes, sales de materiales de carga,
hidrotropos, fotoactivadores, agentes de contraste,
acondicionadores de telas, tensioactivos hidrolizables,
conservantes, antioxidantes, agentes
anti-encogimiento, agentes
anti-arrugas, germicidas, fungicidas, motas
coloreadas, cuidado de la plata, agentes
anti-manchas y/o anti-corrosión,
fuentes de alcalinidad, agentes solubilizantes, materiales
portadores, adyuvantes de tratamiento, pigmentos y agentes para el
control del pH como se describe en las patentes de EE.UU. nº
5.705.2464, 5.710.115, 5.698.504, 5.695.679, 5.686.014 y 5.646.101.
Los materiales específicos para la composición limpiadora se
ilustran en detalle con posterioridad.
Si los materiales adyuvantes de limpieza no son
compatibles con la(s) variante(s) de
proteasa(s) en las composiciones limpiadoras, entonces se
pueden usar métodos adecuados para mantener los materiales
adyuvantes de limpieza y la(s) variante(s) de
proteasa(s) separado(s) (no en contacto uno con otros)
hasta que sea apropiada la combinación de los dos componentes. Los
métodos adecuados pueden ser cualquier método conocido en la técnica
como cápsulas de gel, encapsulación, pastillas, separación física,
etc.
Preferentemente, se incluye una cantidad eficaz
de una o más variantes de proteasas anteriormente descritas en
composiciones útiles para limpiar una diversidad de superficies que
necesitan la supresión de manchas proteináceas. Estas composiciones
de limpiezas incluyen composiciones detergentes para limpiar
superficies duras, no limitadas en la forma (por ejemplo, líquidas
y granulares); composiciones detergentes para limpiar telas, no
limitadas en forma (por ejemplo, formulaciones granulares, líquidas
y de barras); composiciones lavavajillas (no limitadas en la forma
y que incluyen lavavajillas automáticos tanto granulares como
líquidos); composiciones limpiadoras orales, no limitadas en la
forma (por ejemplo, formulaciones de dentífricos, pastas de dientes
y enjuagues bucales) y composiciones para la limpieza de
dentaduras, no limitadas en la forma (por ejemplo, líquidos,
pastillas).
Como se usa en la presente memoria descriptiva,
"cantidad eficaz de variante de proteasa" se refiere a la
cantidad de variante de proteasa anteriormente descrita necesaria
para conseguir la actividad enzimática necesaria en la composición
limpiadora específica. Estas cantidades eficaces se determinan
fácilmente por un experto ordinario en la técnica y están basadas
en muchos factores, como la variante particular usada, la aplicación
de limpieza, la composición específica de la composición
limpiadora y si se requiere una composición líquida o seca (por
ejemplo, granular, barra) y similares.
Preferentemente, las composiciones limpiadoras
comprenden de aproximadamente 0,0001%, preferentemente desde
aproximadamente 0,001%, más preferentemente desde aproximadamente
0,01% en peso de las composiciones limpiadoras de una o más
variantes de proteasas de la presente invención, hasta
aproximadamente 10%, preferentemente hasta aproximadamente 1%, más
preferentemente hasta a aproximadamente 0,1%. También
preferentemente, la variante de proteasa de la presente invención
está presente en las composiciones en una cantidad suficiente para
proporcionar una relación de mg de proteasa activa por 100 gramos de
composición para ppm teóricas disponibles de O_{2}
("AvO_{2}") de cualquier peroxiácido en el líquido de lavado,
denominado en la presente memoria descriptiva la relación de enzima
a blanqueador (relación E/B) que varía en el intervalo de
aproximadamente 1:1 a aproximadamente 20:1. Se pueden emplear
diversos ejemplos de varias composiciones limpiadoras en las que
las que pueden ser empleadas las variantes de proteasas de la
presente invención como se expone en detalle con posterioridad.
También, las composiciones limpiadoras pueden incluir de
aproximadamente 1% a aproximadamente 99,9% en peso de la
composición de los materiales adyuvantes de limpieza.
Las composiciones limpiadoras de la presente
invención pueden estar en la forma de composiciones "limpiadoras
de telas" o "composiciones limpiadoras que no son para
telas".
Como se usa en la presente memoria descriptiva,
"composiciones limpiadoras de telas" incluyen composiciones
detergentes de lavandería a mano y para máquinas que incluyen
composiciones de aditivos de lavandería y composiciones adecuadas
para ser usadas en el aclarado y/o pretratamiento de las telas
manchadas.
Como se usa en la presente memoria descriptiva,
"composiciones limpiadoras que no son para telas" incluyen
composiciones limpiadoras de superficies duras, composiciones
detergentes lavavajillas, composiciones limpiadoras orales,
composiciones limpiadoras de dentaduras y composiciones de limpieza
personal.
Cuando las composiciones de limpieza de la
presente invención son formuladas como composiciones adecuadas para
ser usadas en un método de lavado en una máquina de lavandería, las
composiciones de la presente invención contienen preferentemente
tanto un tensioactivo como un compuesto mejorador de la detergencia
y adicionalmente uno o más materiales adyuvantes de limpieza,
seleccionados preferentemente entre compuestos polímeros orgánicos,
agentes blanqueadores, enzimas adicionales, supresores de la espuma,
dispersantes, dispersantes de cal-jabón, agentes
suspensotes de la suciedad y anti-redepósito e
inhibidores de la corrosión. Las composiciones de lavandería pueden
contener también agentes suavizantes, como materiales adyuvantes de
limpieza adicionales.
Las composiciones de la presente invención
pueden ser usadas también como productos aditivos de detergentes en
forma sólida o líquida. Estos productos aditivos están destinados a
complementar o mejorar el rendimiento de las composiciones
detergentes convencionales y pueden ser añadidos en cualquier fase
del procedimiento de limpieza.
Cuando son formuladas como composiciones para
ser usadas en métodos de lavado a mano de vajillas, las
composiciones de la invención contienen preferentemente un
tensioactivo y preferentemente otros materiales adyuvantes
seleccionados entre compuestos polímeros orgánicos, agentes para
mejorar la formación de espuma, iones de metales del grupo II,
disolventes, hidrotropos y enzimas adicionales.
Si es necesario, la densidad de las
composiciones detergentes de lavandería de la presente invención
varía en el intervalo de 400 a 1.200 g/litro, preferentemente 500 a
950 g/litro de composición medida a 20ºC.
La forma "compacta" de las composiciones
limpiadoras de la presente invención se refleja mejor mediante la
densidad y, en términos de composición, mediante la cantidad de sal
de material de carga inorgánico; las sales de materiales de carga
inorgánicos son ingredientes convencionales en las composiciones
detergentes en forma de polvo; en las composiciones detergentes
convencionales, las sales de materiales de carga están presentes en
cantidades sustanciales, normalmente 17-35% en peso
de la composición total. En las composiciones compactas, la sal de
material de carga está presente en cantidades que no sobrepasan un
15% de la composición total, preferentemente no sobrepasan un 10%,
lo más preferentemente no sobrepasan un 5% en peso de la
composición. Las sales de materiales de carga inorgánicos, como se
conciben en las presentes composiciones, se seleccionan a partir de
las sales de metales alcalinos y alcalinotérreos de sulfatos y
cloruros. Una sal de material de carga preferida es sulfato de
sodio.
Las composiciones limpiadoras líquidas según la
presente invención pueden estar también en una "forma
concentrada", en este caso, las composiciones limpiadoras
líquidas según la presente invención contendrán una cantidad
inferior de agua en comparación con los detergentes líquidos
convencionales. Normalmente, el contenido de agua de la composición
limpiadora líquida concentrada es preferentemente menor que 40%, más
preferentemente menor que 30%, lo más preferentemente menor que 20%
en peso de la composición limpiadora.
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Sistema tensioactivo - Los tensioactivos
detergentes incluidos en las composiciones limpiadoras completamente
formuladas suministradas por la presente invención comprenden al
menos 0,01% preferentemente al menos aproximadamente 0,1%, más
preferentemente al menos aproximadamente 0,5%, lo más
preferentemente al menos aproximadamente 1% hasta aproximadamente
60%, más preferentemente hasta aproximadamente 35%, lo más
preferentemente hasta 30% en peso de composición limpiadora,
dependiendo de los tensioactivos particulares usados y los efectos
deseados.
El tensioactivo detergente puede ser no iónico,
aniónico, anfótero, de iones híbridos, catiónico, ni iónico
semi-polar y sus mezclas, de los que son ejemplos no
limitativos los descritos en las patentes de EE.UU. nº 5.707.950 y
5.576.282. Las composiciones detergentes y limpiadoras preferidas
comprende tensioactivos detergentes aniónicos o mezclas de
tensioactivos aniónicos con otros tensioactivos, especialmente
tensioactivos no iónicos.
\newpage
Ejemplos no limitativos de tensioactivos útiles
en la presente invención incluyen los alquil
C_{11}-C_{18}-benceno-sulfonatos
y alquil-sulfatos primarios, secundarios y al azar,
los alquil
C_{10}-C_{18}-alcoxi-sulfatos,
los alquil
C_{10}-C_{18}-poliglicósidos y
sus correspondientes poliglicósidos sulfatados, ésteres de ácidos
grasos alfa-sulfonados de
C_{12}-C_{18}, alquil
C_{12}-C_{18}- y
alquil-fenol-alcoxilatos
(especialmente etoxilatos y etoxi/propoxi), betaínas de
C_{12}-C_{18} y sulfobetaínas
("sultaínas"), óxidos de aminas de
C_{10}-C_{18} y similares. Otros tensioactivos
convencionales útiles se citan en textos estándar.
El tensioactivo es formulado preferentemente
para que sea compatible con los componentes enzimáticos presentes
en la composición. En composiciones líquidas o de gel, el
tensioactivo es formulado lo más preferentemente de forma que
favorezca o al menos no degrade la estabilidad de cualquier enzima
en estas composiciones.
Tensioactivos no iónicos - Los
condensados de polietileno, polipropileno y poli(óxido de butileno)
y alquil-fenoles son adecuados para ser usados como
el tensioactivo no iónico de los sistemas tensioactivos de la
presente invención, siendo preferidos los condensados de poli(óxido
de etileno). Los tensioactivos no iónicos disponibles en el
comercio de este tipo incluyen Igepal® CO-630,
comercializado por la empresa GAF Corporation y Triton®
X-45, X-114, X-100 y
X-102, todos comercializados por la empresa Rohm
& Haas Company. Estos tensioactivos son comúnmente denominados
alcoxilatos de alquilfenol (por ejemplo, etoxilatos de
alquil-fenol).
Los productos de condensación de alcoholes
alifáticos primarios y secundarios con aproximadamente 1 a
aproximadamente 25 moles de óxido de etileno son adecuados para ser
usados como el tensioactivo no iónico de los sistemas tensioactivos
no iónicos de la presente invención. Ejemplos de tensioactivos no
iónicos disponibles en el comercio de este tipo incluyen Tergitol®
15-S-9 (El producto de condensación
de un alcohol lineal de C_{11}-C_{15} con 9
moles de óxido de etileno), Tegitol®
24-L-6 NMW (el producto de
condensación de un alcohol de C_{12}-C_{14} con
6 moles de óxido de etileno, con una estrecha distribución de pesos
moleculares), ambos comercializados por la empresa Union Carbide
Corporation; Neodol® 45-9(el producto de
condensación de un alcohol lineal C_{14}-C_{15}
con 9 moles de óxido de etileno), Neodol® 23-3 (el
producto de condensación de un alcohol lineal de
C_{12}-C_{13} con 3,0 moles de óxido de
etileno), Neodol® 45-7 (el producto de condensación
de un alcohol lineal de C_{14}-C_{15} con 7
moles de óxido de etileno), Neodol® 45-5 (el
producto de condensación de un alcohol lineal de
C_{14}-C_{15} con 5 moles de óxido de etileno),
comercializado por la empresa Shell Chemical Company, Kyro® EOB (El
producto de condensación de un alcohol de
C_{13}-C_{15} con 9 moles de óxido de etileno),
comercializado por la empresa The Procter & Gamble Company y
Genapol LA O3O o O5O (el producto de condensación de un alcohol de
C_{12}-C_{14} con 3 o 5 moles de óxido de
etileno) comercializado por la empresa Hoechst. El intervalo
preferido de valores de HLB (balance
hidrófilo-lipófilo) en estos productos es de
8-11 y lo más preferido de
8-10.
También son útiles como el tensioactivo no
iónico de los sistemas tensioactivos de la presente invención los
alquil-polisacáridos descritos en la patente de
EE.UU. nº 4.565.647.
Los alquil-poliglicósidos
preferidos tienen la fórmula
R^{2}O(C_{n}H_{2n}O)_{t}(glicocilo)_{x}
en la que R^{2} se selecciona entre el grupo que consiste en
alquilo, alquilfenilo, hidroxialquilo, hidroxialquilfenilo y mezcla
de estos en los que los grupos alquilo contienen de aproximadamente
10 a aproximadamente 18, preferentemente de aproximadamente 12 a
aproximadamente 14 átomos de carbono; n es 2 o 3, preferentemente 2;
t es de 0 a aproximadamente 10, preferentemente 0; y x es de
aproximadamente 1,3 a aproximadamente 10, preferentemente de
aproximadamente 1,3 a aproximadamente 3, lo más preferentemente de
aproximadamente 1,3 a aproximadamente 2,7.
Los productos de condensación de óxido de
etileno con una base hidrófoba formada mediante la condensación de
óxido de propileno con propilenglicol son también adecuados para ser
usados como los sistemas tensioactivos no iónicos adicionales de la
presente invención. Ejemplos de compuestos de este tipo incluyen
algunos de los tensioactivos disponibles en el comercio Plurafac®
LF404 y Pluronic®, comercializados por la empresa BASF.
Son también adecuados para ser usados como el
tensioactivo ni iónico del sistema tensioactivo no iónico de la
presente invención los productos de condensación de óxido de etileno
con el producto que resulta de la reacción de óxido de propileno y
etilendiamina. Ejemplo de este tipo de tensioactivo no iónico
incluyen algunos de los compuestos Tetronic® disponibles en el
comercio, comercializados por la empresa BASF.
Son preferidos para ser usados como el
tensioactivo no iónico de los sistemas tensioactivos de la presente
invención los condensados de poli(óxido de etileno) y
alquil-fenoles, productos de condensación de
alcoholes alifáticos primarios y secundarios con aproximadamente 1
a aproximadamente 25 moles de óxido de etileno,
alquil-polisacáridos y sus mezclas. Los más
preferidos son etoxilatos de alquil
C_{8}-C_{14}-fenol que tienen de
3 a 15 grupos etoxi y etoxilatos de alcoholes de
C_{8}-C_{18} (preferentemente C_{10} de media)
que tienen de 2 a 10 grupos etoxi, y sus mezclas.
Los tensioactivos no iónicos altamente
preferidos son tensioactivos de amidas de ácidos grasos
polihidroxilados de fórmula
R^{2}-C(O)-N(R^{1})-Z
en la que R^{1} es H o R^{1} es hidrocarbilo
C_{1-4}, 2-hidroxietilo,
2-hidroxipropilo o una mezcla de los mismos, R^{2}
es hidrocarbilo C_{5-31} y Z es un
polihidroxihidrocarbilo que tiene una cadena de hidrocarbilo lineal
con al menos 3 grupos hidroxilo directamente conectados a la cadena
o un derivado alcoxilado de los mismos. Preferentemente, R^{1} es
metilo R^{2} es un alquilo C_{11-15} lineal o
alquilo C_{16-18} o una cadena de alquenilo como
coco-alquilo o sus mezclas y Z deriva de un azúcar
reductor como glucosa, fructosa, maltosa, lactosa, en una reacción
de afinación reductora.
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Tensioactivos aniónicos - Los
tensioactivos aniónicos adecuados para ser usados son alquilo
lineal-benceno-sulfonato,
tensioactivos de sulfonatos de ésteres alquílicos que incluyen
ésteres lineales de ácidos carboxílicos de C8-C20
(es decir, ácidos grasos) que son sulfonados con SO3 gaseoso según
la publicación "The Journal of The American Oil Chemists
Society", 52 (1975), pag. 323-329. Los materiales
de partida adecuados incluirían sustancias grasas naturales como
las derivadas de sebo, aceite de palma etc.
El tensioactivo de sulfonato de éster alquilíco
preferido, especialmente para aplicaciones de lavandería, comprende
tensioactivos de sulfonatos de ésteres alquílicos de fórmula
estructural:
\vskip1.000000\baselineskip
\vskip1.000000\baselineskip
En la que R^{3} es un hidrocarbilo
C_{8}-C_{20}, preferentemente un alquilo o una
combinación de los mismos, R^{4} es un hidrocarbilo
C_{1}-C_{6}, preferentemente un alquilo, o una
combinación de los mismos y M es un catión que forma una sal
soluble en agua con el sulfonato de éster alquílico. Los cationes
formadores de sales adecuadas incluyen metales como sodio, potasio
y litio y cationes de amonio sustituido o sin sustituir, como
monoetanolamina, dietanolamina y trietanolamina. Preferentemente,
R^{3} es alquilo C_{10}-C_{16} y R^{4} es
metilo, etilo o isopropilo. Son especialmente preferidos los
sulfonatos de ésteres metílicos en los que R3 es alquilo
C_{10}-C_{16}.
Otros tensioactivos aniónicos adecuados incluyen
los tensioactivos de alquil-sulfato que son sales o
ácidos solubles en agua de fórmula ROSO_{3}M en la que R es
preferentemente un hidrocarbilo C_{10}-C_{24},
preferentemente un alquilo o hidroxialquilo que tiene un componente
de alquilo C_{10}-C_{20}, más preferentemente
un alquilo o hidroxialquilo C_{12}-C_{18} y M es
H o un catión. Normalmente, las cadenas alquílicas de
C_{12}-C_{16} son preferidas para temperaturas
de lavado inferiores (por ejemplo, por debajo de aproximadamente
50ºC) y las cadenas de alquilo C_{16-18} son
preferidas para temperaturas de lavado superiores (por ejemplo, por
encima de aproximadamente 50ºC.
Otros tensioactivos aniónicos útiles para los
fines de detergencia incluyen sales de jabón, alcanosulfonatos
primarios o secundarios de C_{8}-C_{22},
olefinos-sulfonatos de
C_{8}-C_{24}, ácidos policarboxílicos
sulfonados preparados mediante sulfonación del producto pirolizado
de citratos de metales alcalinotérreos como se describe, por
ejemplo, en la memoria descriptiva de la patente Británica nº
1.082.179, alquil
C_{8}-C_{24}-poliglicoletersulfatos
(que contienen hasta 10 moles de óxido de etileno);
alquil-glicerol-sulfonatos,
acil-glicerol-sulfonatos grasos,
oleil-glicerol-sulfatos grasos,
alquil-fenol-etileno-óxido-éter-sulfatos,
parafino-sulfonatos, alquil-fosfatos
isetionatos como los acil-isetionatos,
N-acil-tauratos,
alquil-succinamatos y sulfosuccinatos, monoésteres
de sulfosuccinatos (especialmente monoésteres de
C_{12}-C_{18} saturados e insaturados) y
diésteres de sulfosuccinatos (especialmente diésteres de
C_{6}-C_{12} saturados e insaturados),
acil-sarcositanos, sulfatos o
alquil-polisacáridos como los sulfatos de
alquil-poliglicósido (siendo descritos con
posterioridad los compuestos no sulfatados y no iónicos), alquil
primario ramificado-sulfatos y
alquil-polietoxi-carboxilatos como
los de fórmula
RO(CH_{2}CH_{2}O)_{k}-CH_{2}COO-M^{+}
en la que R es un alquilo C_{8}-C_{22}, k es
un número entero de 1 a 10 y M es un catión formador de sales
solubles. Los ácidos resínicos y ácidos resínicos hidrogenados son
también adecuados como colofonia, colofonia hidrogenada y ácidos
resínicos y ácidos resínicos hidrogenados presentes o derivados de
aceite de sebo.
Ejemplos adicionales se describen en la
publicación "Surface Active Agents and Detergents" (Vol. I) y
II de Schwartz, Perry y Berch). Una variedad de estos tensioactivos
se describe también de forma general en la patente de EEUU
3.929.678, otorgada el 30 de diciembre de 1975 a Laughlin et
al. En la columna 23, línea 58 a columna 29, línea 23.
Los tensioactivos aniónicos altamente preferidos
incluyen tensioactivos de alquil-sulfato alcoxilado
que en la presente memoria descriptiva son sales o ácidos solubles
en agua de fórmula RO(A)_{m}SO_{3}M en la que R
es un grupo alquilo o hidroxialquilo de
C_{10}-C_{24} sin sustituir que tiene un
componente de alquilo C_{10}-C_{24},
preferentemente un alquilo o hidroxialquilo de
C_{12}-C_{20}, más preferentemente alquilo o
hidroxialquilo de C_{12}-C_{18}, A es una unidad
etoxi o propoxi, m es mayor que cero, normalmente entre
aproximadamente 0,5 y aproximadamente 6, más preferentemente entre
aproximadamente 0,5 y aproximadamente 3 y M es H o un catión que
puede ser, por ejemplo, un catión metálico (por ejemplo, sodio,
potasio, litio, calcio, magnesio, etc.), un catión de amonio o
amonio sustituido. Los alquil-sulfatos etoxilados
así como los alquil-sulfatos propoxilados están
contemplados en la presente invención. Ejemplos específicos de
cationes de amonios sustituido incluyen cationes de metil-,
dimetil- o trimetil-amonio y cationes de amonio
cuaternario como cationes de tetrametil-amonio y
dimetil-piperidinio, y los derivados de alquilaminas
como etilamina, dietilamina, trietilamina, sus mezclas y similares.
Ejemplos de tensioactivos son alquil
C_{12}-C_{18}-polietoxilato(1.0)-sulfato
(C_{12}-C_{18} E(1.0)M), alquil
C_{12}-C_{18}-polietoxilato
(2.25)-sulfato
(C_{12}-C_{18}E(2.25)M), alquil
C_{12}-C_{18}-polietoxilato(3.0)-sulfato(C_{12}-C_{18}E(3.0)M)
y alquil
C_{12}-C_{18}-polietoxilato(4.0)-sulfato
(C_{12}-C_{18}E(4.0)M) en las que
M se selecciona convenientemente entre sodio y potasio.
Cuando se incluyen en la presente memoria
descriptiva, las composiciones limpiadoras de la presente invención
comprenden normalmente de aproximadamente 1%, preferentemente de 3%
a aproximadamente 40%, preferentemente aproximadamente 20% en peso
de estos tensioactivos aniónicos.
Tensioactivos catiónicos - Los
tensioactivos detergentes catiónicos adecuados para ser usados en
las composiciones limpiadoras de la presente invención son los que
tienen un grupo hidrocarbilo de cadena larga. Ejemplos de estos
tensioactivoas catiónicos incluyen los tensioactivos de amonio como
halogenuros de alquiltrimetilamonio y los tensioactivos que tienen
la fórmula
[R^{2}(OR^{3})_{y}][R^{4}(OR^{3})_{y}]_{2}R^{5}N^{+}X^{-}
en la que R^{2} es un grupo alquilo o
alquil-bencilo que tiene de aproximadamente 8 a
aproximadamente 18 átomos de carbono en la cadena de alquilo, cada
R^{3} se selecciona entre el grupo que consiste en
-CH_{2}CH_{2}-, -CH_{2}CH(CH_{3})-,
-CH_{2}CH(CH_{2}OH)-, -CH_{2}CH_{2}CH_{2}- y sus
mezclas; cada R^{4} se selecciona entre el grupo que consiste en
alquilo C_{1}-C_{4}, hidroxialquilo
C_{1}-C_{4}, estructuras de anillos de bencilo
formadas uniendo los dos grupos R^{4},
-CH_{2}CHOH-CHOHCOR^{6}CHOHCH_{2}OH en la que
R^{6} es cualquier hexosa o polímero de hexosa que tiene un peso
molecular menor que 1000 e hidrógeno cuando y no es cero; R^{5}
es igual que R^{4} o es una cadena de alquilo en la que el número
total de átomos de carbono de R^{2}+R^{5} no es de más de
aproximadamente 18; cada y es de cero aproximadamente 10 y la suma
de los valores de y es de cero a aproximadamente 15 y X es cualquier
anión compatible.
Los tensioactivos catiónicos altamente
preferidos son los compuestos de amonio cuaternario solubles en agua
útiles en la presente invención que tienen la fórmula (i):
R_{1}R_{2}R_{3}R_{4}N^{+}X^{-} en la que R_{1} es
alquilo C_{8}-C_{16}, cada uno de R^{2},
R^{3} y R^{4} es independientemente alquilo
C_{1}-C_{4}, hidroxi-alquilo
C_{1}-C_{4}, bencilo y
-(C_{2}H_{40})_{x}H en la que x tiene un valor de 2 a
5 y X es un anión. No más de uno de R_{2}, R_{3} o R_{4} debe
ser bencilo. La longitud preferida de la cadena alquílica para
R_{1} es C_{12}-C_{15}, particularmente cuando
el grupo alquilo es una mezcla de longitudes de cadena derivada de
grasa de coco o nuez de palma o deriva por vía sintética de una
olefina constituida por síntesis de alcoholes OXO. Los grupos
preferidos para R_{2}, R_{3} y R_{4} son grupos metilo e
hidroxietilo y el anión X se puede seleccionar entre iones de
haluro, metasulfato, acetato y fosfato.
Ejemplos de compuestos de amonio cuaternario
adecuados de fórmula (i) para ser usados en la presente invención
incluyen, ero sin limitación: cloruro o bromuro de
coco-trimetil-amonio, cloruro o
bromuro de
coco-metil-dihidroxietil-amonio;
cloruro de decil-trietil-amonio;
cloruro o bromuro de
decil-dimetil-hidroxietil-amonio,
cloruro o bromuro de
dimetil-hidroxietil-amonio
C_{12-15}; cloruro o bromuro de
coco-dimetil-hidroxietil-amonio,
metil-sulfato de
miristiltrimetil-amonio; cloruro o bromuro de
laurel-dimetil-bencil-amonio;
cloruro o bromuro de
laurel-dimetil-(etenoxi)_{4}-amonio;
ésteres de colina (compuestos de fórmula (i) en la que R_{1}
es
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y R_{2}, R_{3} y R_{4} son
metilo) y di-alquil-imidazolinas
[(i)].
Otros tensioactivos catiónicos útiles en la
presente invención se describen también en la patente de EE.UU.
4.228.044 de Cambre, otorgada el 14 de octubre de 1980 y en la
solicitud de patente Europea EP 000.224.
Cuando se incluyen en las mimas, las
composiciones limpiadoras de la presente invención comprenden
normalmente desde aproximadamente 0,2%, preferentemente desde
aproximadamente 1% hasta aproximadamente 25%, preferentemente hasta
aproximadamente 8% en peso de estos tensioactivos catiónicos.
Tensioactivos anfolíticos - Los
tensioactivos anfolíticos, de los que se describen ejemplos en la
patente de EE.UU. nº 3.929.678, son también adecuados para ser
usados en las composiciones limpiadoras de la presente
invención.
Cuando se incluyen en las mismas, las
composiciones limpiadoras de la presente invención comprenden
normalmente desde aproximadamente 0,2%, preferentemente desde
aproximadamente 1% hasta aproximadamente 15%, preferentemente hasta
aproximadamente 10% en peso de estos tensioactivos anfolíticos.
Tensioactivos de iones híbridos - Los
tensioactivos de iones híbridos, de los que se describen ejemplos en
la patente de EE.UU. nº 3.929.678, son también adecuados para ser
usados en composiciones limpiadoras.
Cuando son incluidos, las composiciones
limpiadoras de la presente invención comprenden normalmente desde
aproximadamente 0,2%, preferentemente desde aproximadamente 1% hasta
aproximadamente 15%, preferentemente hasta 10% en peso de estos
tensioactivos de iones híbridos.
Tensioactivos no iónicos semipolares -
Los tensioactivos no iónicos semipolares son una categoría especial
de tensioactivos no iónicos que incluyen óxidos de aminas solubles
en agua que tienen la fórmula:
en la que R^{3} es un grupo
alquilo, hidroxialquilo o alquil-fenilo o sus
mezclas, que contiene desde aproximadamente 8 hasta aproximadamente
22 átomos de carbono; R^{4} es un grupo alquileno o
hidroxialquileno que contiene desde aproximadamente 2 hasta
aproximadamente 3 átomos de carbono o sus mezclas; x es de 0 a
aproximadamente 3; y cada R^{5} es un grupo alquilo o
hidroxialquilo que contiene desde aproximadamente 1 hasta
aproximadamente 3 átomos de carbono o un grupo poli(óxido de
etileno) que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 3
grupos de óxido de etileno (los grupos R^{5} pueden estar unidos
unos a otros, por ejemplo, a través de un átomo de oxígeno o
nitrógeno, para formar una estructura de anillo); óxidos de fosfinas
solubles en agua que contienen un resto alquilo de aproximadamente
10 a aproximadamente 18 átomos de carbono y 2 restos seleccionados
entre el grupo que consiste en grupos alquilo y grupos
hidroxialquilo que contienen de aproximadamente 1 a aproximadamente
3 átomos de carbono; y sulfóxidos solubles en agua que contienen un
resto alquilo de aproximadamente 10 a aproximadamente 18 átomos de
carbono y un resto seleccionado entre el grupo que consiste en
restos alquilo e hidroxialquilo de aproximadamente 1 a
aproximadamente 3 átomos de
carbono.
Los tensioactivos de óxidos de aminas incluyen
en particular óxidos de alquil
C_{10}-C_{18}-dimetil-amina
y óxidos de alcoxi
C_{8}-C_{12}-etil-dihidroxi-etil-amina.
Cuando son incluidos, las composiciones
limpiadoras de la presente invención comprenden normalmente desde
aproximadamente 0,2%, preferentemente desde aproximadamente 1% hasta
aproximadamente 15%, preferentemente hasta aproximadamente 10% en
peso de estos tensioactivos no iónicos
semi-polares.
Co-tensioactivos - Las
composiciones limpiadoras de la presente invención pueden comprender
adicionalmente un cotensioactivo seleccionado entre el grupo de
aminas primarias o terciarias. Las aminas primarias adecuadas para
ser usadas en la presente invención incluyen aminas según la fórmula
R_{1}NH_{2} en la que R1 es una cadena de alquilo
C_{6}-C_{12}, preferentemente
C_{6}-C_{10} o
R_{4}X(CH_{2})_{n}, X es -O-,
-C(O)NH- o -NH-, R_{4} es una cadena de alquilo
C_{6}-C_{12}, n es entre 1 y 5, preferentemente
3. Las cadenas alquílicas de R_{1} pueden ser lineales o
ramificadas y pueden estar interrumpidas con hasta 12,
preferentemente menos de 5 restos de óxido de etileno.
Las aminas preferidas según la fórmula anterior
de la presente memoria descriptiva son
n-alquil-aminas. Las aminas
adecuadas para ser usadas en la presente invención se pueden
seleccionar entre 1-hexilamina,
1-octilamina, 1-decilamina y
laurilamina. Otras aminas primarias preferidas incluyen
oxipropilamina C_{8}-C_{10},
octiloxipropilamina,
2-etilhexil-oxipropilamina,
laurel-amido-propilamina y
amido-propilamina. Las aminas más preferidas para
ser usadas en las composiciones de la presente invención son
1-hexilamina, 1-octilamina,
1-decilamina o 1-dodecilamina. Son
especialmente deseables n-dodecildimetilamina y
bishidroxietilcocoalquilamina y oleilamina siete veces etoxilada,
buril-amido-propilamina y
cocoamido-propilamina.
LFNI - Los tensioactivos particularmente
preferidos en las composiciones de lavavajillas automáticos (ADD)
de la presente invención son tensioactivos no iónicos con baja
formación de espuma (LFNI) que se describen en las patentes de
EE.UU. nº 5705.464 y 5.710.115. Los LFNI pueden estar presentes en
cantidades de 0,01% a aproximadamente 10% en peso, preferentemente
de aproximadamente 0,1% a aproximadamente 10% y lo más
preferentemente de aproximadamente 0,25% a aproximadamente 4%. Los
LFNI son más normalmente usados en ADD debido a la acción mejorada
de formación de láminas acuosas (especialmente a partir de vidrio)
que confieren al producto de ADD. Abarcan también los materiales
polímeros que no son de siliconas y no son de fosfatos,
adicionalmente ilustrados con posterioridad, que se conoce que
suprimen la espuma de las suciedades de alimentos encontradas en los
lavavajillas automáticos.
Los LFNI preferidos incluyen tensioactivos
alcoxilados no iónicos, especialmente etoxilatos derivados de
alcoholes primarios, y las combinaciones de los mismos con
tensioactivos más sofisticados, como los polímeros de bloques
invertidos de polioxipropileno/polioxietileno/polioxipropileno
(PO/EO/PO) como se describe en las patentes de EE.UU. nº 5.705.464
y 5.710.115.
Los LFNI que pueden ser usados también incluyen
los tensioactivos no iónicos POLY-TERGENT®
SLF-18 de la empresa Olin Corp., y cualquier LFNI
biodegradable que tenga las propiedades de puntos de fusión
expuestas con anterioridad.
Estos y otros tensioactivos no iónicos son bien
conocidos en la técnica, y se describen más en detalle en la
enciclopedia KirK Othmer's Enciclopedia of Chemical Technology, 3rd
ED., Vol. 22, pag.360-369, "Surfactants and
Detersive Systems".
Sistema blanqueador - Las composiciones
limpiadoras de la presente invención comprenden preferentemente un
sistema blanqueador. Los sistemas blanqueadores comprenden
normalmente un "agente blanqueador" (fuente de peróxido de
hidrógeno) y un "iniciador" o "catalizador". Cuando están
presentes, los agentes blanqueadores estarán normalmente a niveles
desde aproximadamente 1%, preferentemente desde aproximadamente 5%
hasta aproximadamente 30%, preferentemente hasta aproximadamente
20% en peso de la composición. Si está presente, la cantidad de
activador de blanqueo será normalmente desde aproximadamente 0,1%,
preferentemente desde aproximadamente 0,5% hasta aproximadamente
60%, preferentemente hasta aproximadamente 40% en peso de la
composición blanqueadora que comprende el agente blanqueador más
activador de blanqueo.
Agentes blanqueadores - Las fuentes de
peróxido de hidrógeno se describen en detalle en la enciclopedia,
incorporada en la presente memoria, KirK Othmer's Enciclopedia of
Chemical Technology, 3th ED (1992, John Wiley & Sons), Vol. 4,
pag.271-300, "Bleaching Agents (Survey)" e
incluyen las diversas formas de perborato de sodio y percarbonato
de sodio, que incluyen diversas formas revestidas y modificadas.
La fuente preferida de peróxido de hidrógeno
usada en la presente invención puede ser cualquier fuente
conveniente, que incluye el propio peróxido de hidrógeno. Por
ejemplo, se pueden usar en la presente invención perborato de sodio
(cualquier hidrato pero preferentemente el mono-o
tetra-hidrato), peroxihidrato de carbonato de sodio
o sales equivalentes de percarbonato, peroxihidrato de pirofosfato
de sodio, peroxihidrato de urea o peróxido de sodio. También son
útiles las fuentes de oxígeno disponibles como un blanqueador de
persulfato (por ejemplo, OXONE, fabricado por la empresa DuPont).
El monohidrato de perborato de sodio y el percarbonato de sodio son
particularmente preferidos. Se pueden usar también mezclas de
cualesquiera fuentes convenientes de peróxido de hidrógeno.
Un blanqueador de percarbonato preferido
comprende partículas secas que tienen un tamaño medio de partículas
en el intervalo de aproximadamente 500 micrómetros a aproximadamente
1.000 micrómetros, y no más de aproximadamente 10% en peso de
dichas partículas son más pequeñas que aproximadamente 200
micrómetros y no más de aproximadamente 10% en peso de dichas
partículas son más grandes que aproximadamente 1250 micrómetros.
Opcionalmente, el percarbonato puede estar revestido con un
silicato, borato o tensioactivos solubles en agua. El percarbonato
está disponible a partir de varias fuentes comerciales como las
empresas FMC, Solvay Tokai Denka.
Las composiciones de la presente invención
pueden comprender también como agente blanqueador un material
blanqueador de tipo cloro. Estos agentes son bien conocidos en la
técnica e incluyen, por ejemplo, dicloroisocianurato de sodio
("NaDCC"). Sin embargo, los blanqueadores de tipo cloro son
menos preferidos para las composiciones que comprenden enzimas.
(a) Activadores de blanqueo -
Preferentemente, el componente blanqueador de peroxígeno en la
composición es formulado con un activador (precursor de perecido).
El activador está presente a niveles de aproximadamente 0,1%,
preferentemente desde aproximadamente 0,5%, más preferentemente
desde aproximadamente 1% hasta aproximadamente 15%,
preferenetemente hasta aproximadamente 10%, más preferentemente
hasta aproximadamente 8% en peso de la composición. Los activadores
preferidos se seleccionan entre el grupo que consiste en
tetraacetil-etileno-diamina (TAED),
benzoilcaprolactama (BzCL),
4-nitrobenzoilcaprolactama,
3-clorobenzoilcaprolactama,
benzoiloxibencenosulfonato (BOBS), nonanoiloxibencenosulfonato
(NOBS), fenil-benzoato (PhBz),
decanoiloxibencenosulfonato (C_{10}-OBS),
Benzoilvalerolactama (BZVL), octanoiloxibenzonosulfonato
(C_{8}-OBS), ésteres perhidrolizables y sus
mezclas, lo más preferentemente benzoilcaprolactama y
benzoilvalerolactama. Los activadores de blanqueo particularmente
preferido en el intervalo de pH de aproximadamente 8 a
aproximadamente 9,5 se seleccionan para que tengan un grupo lábil
de OBS o VL.
Los activadores de blanqueo hidrófobos
preferidos incluyen, pero sin limitación,
nonanoiloxibencenosulfonato (NOBS), sal de sodio de
4-[n-(nonanoil)-amino-hexanoiloxi]-benceno-sulfonato
(NACA-OBS), un ejemplo del cual se describe en la
patente de EE.UU. nº 5.523.434, dodecanoiloxibencenosulfonato (LOBS
o C_{12}-OBS),
10-undecanoiloxibencenosulfonato (UDOBS o
C_{11}-OBS con una insaturación en la posición 10)
y ácido decanoiloxibenzoico (DOBA).
Los activadores de blanqueo preferidos son los
descritos en los documentos US 5.698.504 de Christie et al.,
otorgado el 16 de diciembre de 1997; US 5.695.679 de Christie et
al., otorgado el 9 de diciembre de 1997; US 5.686.401 de Willey
et al., otorgado el 11 de noviembre de 1997; US 5.686.014 de
Hartshorn et al., otorgado el 11 de noviembre de 1997; US
5.405.412 de Willey et al., otorgado el 11 de abril de 1995;
Us 5.405.413 de Willey et al., otorgado el 11 de abril de
1995; US 5.130.045 de Mitchel et al., otorgado el 14 de julio
de 1992 y US 4.412.934 de Cheng et al., otorgado el 1 de
noviembre de 1983 y las solicitudes de patentes en trámite nº de
serie US 08/709.072 y 08/064.564.
La relación en moles de compuesto blanqueador de
peroxígeno (en forma de AvO) a activador de blanqueo en la presente
invención varía generalmente en el intervalo de al menos 1:1,
preferentemente desde aproximadamente 20:1, más preferentemente
desde aproximadamente 10:1 hasta aproximadamente 1:1,
preferentemente hasta 3:1.
Pueden ser incluidos también activadores de
blanqueo con sustitución cuaternaria. Las presentes composiciones
limpiadoras comprenden preferentemente un activador de blanqueo con
sustitución cuaternaria (QSBA) o un perácido con sustitución
cuaternaria (QSP); más preferentemente el primero. Las estructuras
preferidas de QSBA se describen adicionalmente en los documentos US
5.686.015 de Willey et al., otorgado el 11 de noviembre de
1997; US 5.654.421 de Taylor et al., otorgado el 5 de agosto
de 1997; US 5.460.747 de Gosselink et al., otorgado el 24 de
octubre de 1995; US 5.584.888 de Miracle et al., otorgado el
17 de diciembre de 1996 y US 5.578.136 de Taylor et al.,
otorgado el 26 de noviembre de 1996.
Los activadores de blanqueo altamente preferidos
útiles en la presente invención están sustituidos con amidas como
se describe en los documentos US 5.698.504, US 5.695.679 y US
5.686.014, cada uno de los cuales se cita con anterioridad en la
presente memoria descriptiva. Ejemplos preferidos de estos
activadores de blanqueo incluyen:
(6-octanamidocaproil)-oxibencenosulfonato,
(6-nonanamidocaproil)oxibencenosulfonato,
(6-decanamidocaproil)oxibencenosulfonato y
sus mezclas.
Otros activadores útiles, expuestos en los
documentos US 5.698.504, US 5.695.679, US 5.686.014, cada uno de
los cuales es citado con anterioridad en la presente memoria
descriptiva y US 4.966.723 de Hodge et al., otorgado el 30
de octubre de 1990, incluyen activadores de tipo benzoxazina, como
un anillo de C_{6}H_{4} que está condensado en las posiciones
1,2 a un resto -C(O)OC(R^{1})=N-.
Dependiendo del activador y la aplicación
precisa se pueden obtener buenos resultados de blanqueo a partir de
sistemas blanqueadores que tengan un pH en uso de aproximadamente 6
a aproximadamente 13, preferentemente de aproximadamente 9,0 a
aproximadamente 10,5. Normalmente, por ejemplo, se usan activadores
con restos supresores de electrones para intervalos de pH próximos
al neutro o por debajo del neutro. Se pueden usar álcalis y agentes
tamponantes para asegurar este pH.
Los activadores de acil-lactama,
como los descritos en los documentos US 5.698.504, US 5.695.679 y
US
5.686.014, cada uno de los cuales se cita con anterioridad en la presente memoria descriptiva, son muy útiles en la presente invención, especialmente las acil-caprolactamas (véase, por ejemplo, el documento WO 94-28102 A) y las acil-valerolactamas (véase, por ejemplo, el documento US 5.503.639 de Willey et al., otorgado el 2 de abril de 1996).
5.686.014, cada uno de los cuales se cita con anterioridad en la presente memoria descriptiva, son muy útiles en la presente invención, especialmente las acil-caprolactamas (véase, por ejemplo, el documento WO 94-28102 A) y las acil-valerolactamas (véase, por ejemplo, el documento US 5.503.639 de Willey et al., otorgado el 2 de abril de 1996).
(b) peróxidos orgánicos, especialmente
peróxidos de diacilo - Estos son ampliamente ilustrados en la
enciclopedia de Kirk Othmer, Enciclopedia of Chemical Technology,
Vol. 17, John Willey and Sons, 1982 en las páginas
27-90 y especialmente en las páginas
63-72, incorporadas aquí por referencia. Si se usa
un peróxido de diacilo, será preferentemente uno que ejerza una
influencia adversa mínima sobre la formación de manchas/ formación
de películas).
(c) catalizadores de blanqueo que contienen
metales - Las composiciones y métodos de la presente invención
pueden utilizar catalizadores de blanqueo que contienen metales que
son eficaces para ser usados en composiciones blanqueadoras. Son
preferidos los catalizadores de blanqueo que contienen manganeso y
cobalto.
Un tipo de catalizador de blanqueo que contiene
metales es un sistema catalizador que comprende un catión de metal
de transición de actividad catalítica blanqueadora definida, como
cationes de cobre, hierro, titanio, rutenio, Wolframio, molibdeno o
manganeso, un catión metálico auxiliar que tenga poca o ninguna
actividad catalítica blanqueadora, como cationes de zinc o aluminio
y un secuestrante que tenga constantes de estabilidad definidas
para los cationes metálicos catalíticos y auxiliares,
particularmente ácido etilendiaminotetraacético,
etlilendiaminotetra(ácido metilenofosfónico) y sus sales solubles en
agua. Estos catalizadores se describen en el documento US 4.430.243
de Bragg, otorgado el 2 de febrero de 1982.
Complejos metálicos de manganeso - Si se
desea, las composiciones de la presente invención pueden ser
catalizadas por medio de un compuesto de manganeso. Estos
compuestos y los niveles de uso son bien conocidos en la técnica e
incluyen, por ejemplo, los catalizadores basados en manganeso
descritos en las patentes de EE.UU. nº 5.576.282, 5.246.621,
5.244.594, 5.194.416 y 5.114.606 y en las publicaciones de
solicitudes de patentes europeas nº 549.271 A1, 549.272 A1, 544.440
A2 y 544.490 A1. Ejemplos preferidos de estos catalizadores
incluyen
Mn^{IV}_{2}(u-O)_{3}
(1,4,7-trimetil-1,4,7-triazaciclononano)_{2}(PF_{6})_{2}, Mn^{III}_{2}(u-O)_{1}(u-OAc)_{2}(1,4,7-trimetil-1,4,7-triazaciclononano)_{2}
(ClO_{4})_{2}, Mn^{IV}_{4}(u-O)_{6}(1,4,7-triazaciclononano)_{4}(ClO_{4})_{4}, Mn^{III}Mn^{IV}_{4}(u-O)_{1}(u-OAc)_{2-}(1,4,7-trimetil-1,4,7-triazaciclononano)_{2}(ClO_{4})_{3}, Mn^{IV}(1,4,7-trimetil-1,4,7triazaciclononano)-(OCH_{3})_{3}(PF_{6}) y sus mezclas. Otros catalizadores de blanqueo basados en metales incluyen los descritos en las patentes de EE.UU. nº 4.430.243 y US 5.114.611. El uso de manganeso con diversos ligandos complejos para mejorar el blanqueo se describe también en las siguientes patentes de EE.UU. nº 4.728.455, 5.284.944, 5.246.612, 5.256.779, 5.280.117, 5.274.147, 5.153.161 y 5.227.084.
(1,4,7-trimetil-1,4,7-triazaciclononano)_{2}(PF_{6})_{2}, Mn^{III}_{2}(u-O)_{1}(u-OAc)_{2}(1,4,7-trimetil-1,4,7-triazaciclononano)_{2}
(ClO_{4})_{2}, Mn^{IV}_{4}(u-O)_{6}(1,4,7-triazaciclononano)_{4}(ClO_{4})_{4}, Mn^{III}Mn^{IV}_{4}(u-O)_{1}(u-OAc)_{2-}(1,4,7-trimetil-1,4,7-triazaciclononano)_{2}(ClO_{4})_{3}, Mn^{IV}(1,4,7-trimetil-1,4,7triazaciclononano)-(OCH_{3})_{3}(PF_{6}) y sus mezclas. Otros catalizadores de blanqueo basados en metales incluyen los descritos en las patentes de EE.UU. nº 4.430.243 y US 5.114.611. El uso de manganeso con diversos ligandos complejos para mejorar el blanqueo se describe también en las siguientes patentes de EE.UU. nº 4.728.455, 5.284.944, 5.246.612, 5.256.779, 5.280.117, 5.274.147, 5.153.161 y 5.227.084.
Complejos metálicos de cobalto - Los
catalizadores de blanqueo de cobalto útiles en la presente invención
son conocidos y se describen, por ejemplo, en las patentes de
EE.UU. nº 5.597.936, 5.595.967 y 5.703.030; y el la publicación
M.L. Tobe "Base Hydrolysis of Transition-Metal
Complex", Adv. Inorg. Bioirning. Mech., (1983), 2,
páginas 1-94. El catalizador de cobalto más
preferido útil en la presente invención son las sales de
pentamino-acetato de cobalto que tienen la fórmula
[Co(NH_{3})_{5}OAc]T_{y}, en las que
"OAc" representa un resto acetato y "T_{y}" es un
anión, y especialmente
pentamino-acetato-cloruro de
cobalto, [Co(NH_{3})_{5}OAc]Cl_{2}; así
como [Co(NH_{3})_{5}OAc](OAc)_{2}:
[Co(NH_{3})_{5}OAc](PF_{6})_{2},
[Co(NH_{3})_{5}OAc](SO_{4}),
[Co(NH_{3})_{5}OAc](BF_{4})_{2} y
[Co(NH_{3})_{5}OAc](NO_{3})_{2} (en la
presente memoria descriptiva "PAC").
Estos catalizadores de cobalto se preparan
fácilmente mediante procedimientos conocidos, como se expone, por
ejemplo, en las patentes de EE.UU. nº 5.597.936, 5.595.967 y
5.703.030 y en el artículo de Tobe y las referencias citadas en el
mismo y en la patente de EE.UU. 4.810.410; J. Chem. Ed.
(1989) 66 (12), 1043-45; The Synthesis and
Characterization of Inorganic Compounds, W.L. Jolly
(Prentice-Hall; 1970), páginas
461-3, Inorrg. Chem 18,
1497-1502 (1979); Inorrg. Chem, 21,
2881-2885 (1982); Inorrg. Chem., 18
2023-2025 (1979); Inorg. Synthesis,
173-176 (1960); y Journal of Physical
Chemistry, 56, 22-25 (1952).
Complejos de metales de transición de
ligandos rígidos macropolicíclicos - Las composiciones de la
presente invención pueden incluir también adecuadamente como
catalizador de blanqueo un complejo de metal de transición de un
ligando rígido macropolicíclico. La expresión "ligando rígido
macropolicíclico" se abrevia a veces como "MRL" en la
exposición que sigue. La cantidad usada es una cantidad
catalíticamente eficaz, adecuadamente de aproximadamente 1 ppb o
más, por ejemplo, hasta aproximadamente 99,9%, más normalmente de
aproximadamente 0,001 ppm o más, preferentemente de aproximadamente
0,05 ppm a aproximadamente 500 ppm (en donde "ppb" indica
partes por mil millones en peso y "ppm" indica partes por
millón en peso).
Los metales de transición adecuados, por
ejemplo, Mn, se ilustran con posterioridad. "macropolicíclico"
indica un MRL que es tanto un macrociclo como un policiclo.
"Policíclico" significa al menos bicíclico. El término
"rígido", como se usa en la presente memoria descriptiva,
incluye "que tiene una superestructura" y
"trans-puenteado". "rígido" ha sido
definido como lo inverso restringido de flexibilidad: véase la
publicación de D-H. Busch., Chemical
Reviews., (1993), 93, 847-860,
incorporada por referencia. Más particularmente, "rígido", como
se usa en la presente memoria descriptiva, significa que el MRL
debe ser claramente más rígido que un macrociclo ("macrociclo
parental") que por lo demás es igual (teniendo el mismo tamaño de
anillos y tipo y número de átomos en el anillo principal) pero que
carece de una superestructura (especialmente restos conectores o
preferentemente restos de puentes transversales) encontrados en los
MRL. En la determinación de la rigidez comparativa de macrociclos
con y sin superestructuras, el facultativo usará la forma libre, No
la forma unida a metales) de los macrociclos. La rigidez es bien
conocido que es útil para comparar macrociclos; las herramientas
adecuadas para determinar, medir o comparar la rigidez incluyen
métodos informáticos (véase, por ejemplo, Zimmer, Chemical
Rewiews, (1995) 95(38), 9628-2648 or
Hancock et al., Inorganica Chemica Acta (1989)
164-73-84).
Los MRL preferidos en la presente invención son
de un tipo especial de ligando ultra-rígido que está
transversalmente puenteado. Un "puente transversal" está
ilustrado de forma limitativa en 1.11 con posterioridad. En 1.11,
el puente transversal es un resto -CH_{2}CH_{2}-. Conecta
mediante un puente N1 y N8 en la estructura ilustrada. A modo de
comparación un puente del "mismo lado", por ejemplo, si se
introdujera uno a través de N1 y N12 en 1.11, no sería suficiente
para constituir un "puente transversal" y como,
consecuentemente, no sería preferido.
Los metales adecuados en los complejos de
ligandos rígidos incluyen Mn(II), Mn(III),
MN(IV), Mn(V), Fe(II), Fe(III),
Fe(IV), Co(I), Co(II), Co(III),
Ni(I), Ni(II), Ni(III), Cu(I),
Cu(II), Cu(III), Cr(II), Cr(III),
Cr(IV), V(III), V(IV), V(V),
Mo(IV), Mo(V), Mo(VI), W(IV),
W(V), W(VI), Pd(II), Ru(II),
Ru(II) y Ru(IV). Los metales de transición preferidos
en el presente catalizador de blanqueo de metales de transición
incluyen manganeso, hierro y cromo.
Más generalmente, los MRL (y los
correspondientes catalizadores de metales de transición) en la
presente invención comprenden adecuadamente:
(a) al menos un anillo principal de macrociclos
que comprende cuatro o más heteroátomos; y
(b) una superestructura no metálica
covalentemente unida capaz de aumentar la rigidez del macrociclo,
preferentemente seleccionada entre
(i) una superestructura de puente como un resto
conector;
(ii) una superestructura de puente transversal,
como un resto conector de puente transversal; y
(iii) sus combinaciones.
El término "superestructura" se usa en la
presente memoria descriptiva como se define en la bibliografía por
Busch et al., véase, por ejemplo los artículos de Busch en
"Chemical Reviews".
Las superestructuras preferidas en la presente
invención no solamente mejoran la rigidez del macrociclo parental,
sino que favorecen también el plegado del macrociclo de forma de que
se coordine a un metal en una hendidura. Las superestructuras
adecuadas pueden ser considerablemente sencillas, por ejemplo, se
puede usar un resto conector como cualquiera de los ilustrados en
la Fig. 1 y Fig. 2 siguientes.
\vskip1.000000\baselineskip
\newpage
en la que n es un número entero,
por ejemplo de 2 a 8, preferentemente menos de 6, normalmente 2 a 4,
o
en la que m y n son número enteros
de aproximadamente 1 a 8, más preferentemente de 1 za 3; Z es N o CH
y T es un sustituyente compatible, por ejemplo H, alquilo,
trialquilamonio, halógeno, nitro, sulfonato o similar. El anillo
aromático en 1.10 puede ser sustituido con un anillo saturado, en el
que el átomo en Z que conecta en el anillo puede contener N, O, S o
C.
Los MRL adecuados están adicionalmente
ilustrados de forma no limitativa por el siguiente compuesto
Este es un MRL de acuerdo con la invención que
es un derivado de ciclamo sustituido con metilo (todos los átomos
de nitrógeno son terciarios), con un puente transversal y altamente
preferido. Formalmente, el ligando se denomina
5,12-dimetil-1,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano
usando el sistema extendido de von Baeyer. Véase la publicación
"A Guide to IUPAC Nomenclature Og Organics Compounds:
Recommendations 1993" R. Panico,W.H. Powell y
J-C Richer (Eds.) Blackwell Scientific Publications,
Boston, 1993; véase especialmente la sección
R-2.4.2.1.
Los catalizadores de blanqueo de metales de
transición de ligandos rígidos macrocíclicos que son adecuados para
ser usados en las composiciones de la invención pueden incluir en
general compuestos conocidos que se adaptan a la definición de la
presente memoria descriptiva así como, más preferentemente,
cualquiera de un gran número de compuestos nuevos expresamente
diseñados para los presentes usos de lavandería o limpieza, e
ilustrados de forma no limitativa por cualquiera de los
siguientes:
Dicloro-5,12-dimetil-1,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]-hexadecano-manganeso(II)
Hexafluorofosfato de
diacuo-5,12-dimetil-1,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano-maganeso(II)
Hexafluorofosfato de
acuo-hidroxi-5,12-dimetil-1,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]-hexadecano-manganeso(III)
Tetrafluoroborato de
diacuo-5,12-dimetil-1,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]-hexadecano-manganeso(II)
Hexafluorofosfato de
dicloro-5,12-dimetil-1,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]-hexadecano-manganeso(III)
Dicloro-5,12-di-n-butil-1,5,8,12-tetraazabiciclo-[6.6.2]-hexadecano-manganeso(II)
Dicloro-5,12-dibencil-1,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]-hexadecano-manganeso(II)
Dicloro-5-n-butil-12-metil-1,5,8,12-tetraazabiciclo-[6.6.2]-hexadecano-manganeso(II)
Dicloro-5-n-octil-12-metil-1,5,8,12-tetraazabiciclo-[6.6.2]-hexadecano-manganeso(II)
Dicloro-5-n-butil-12-metil-1,5,8,12-tetraazabiciclo-pri[6.6.2]-hexadecano-manganeso(II).
\vskip1.000000\baselineskip
Como un aspecto particular, y no a modo de
limitación, las composiciones y procedimientos de limpieza de la
presente invención pueden ser ajustados para proporcionar del orden
de al menos una parte por cien millones de la especie activa del
catalizador de blanqueo en el medio de lavado acuoso, y
preferentemente proporcionarán de aproximadamente 0,01 ppm a
aproximadamente 25 ppm, más preferentemente de aproximadamente 0,05
ppm a aproximadamente 10 ppm y lo más preferentemente de
aproximadamente 0,1 ppm a aproximadamente 5 ppm de la especie de
catalizador de blanqueo en el líquido de lavado. Con el fin de
obtener estos niveles en el líquido de lavado de un procedimiento
de lavado automático, las composiciones típicas de la presente
invención comprenderán desde aproximadamente 0,0005% a
aproximadamente 0,2%, más preferentemente de aproximadamente 0,004%
a aproximadamente 0,08% de catalizador de blanqueo, especialmente
catalizadores de manganeso o cobalto por peso de las composiciones
blanqueadoras.
(d) Otros catalizadores de blanqueo - Las
composiciones de la presente invención pueden comprender uno o más
de otros catalizadores de blanqueo. Los catalizadores de blanqueo
preferidos son catalizadores de blanqueo de iones híbridos, que se
describen en la patente de EE.UU. nº 5.576.282 (especialmente
propano-sulfonato de
3-(3,4-dihidroisoquinolinio)). Otros catalizadores
de blanqueo incluyen catalizadores de blanqueo catiónicos que se
describen en las patentes de EE.UU. nº 5.360.569, 5.442.066,
5.478.357, 5.370.826, 5.482.515, 5.550.256 y WO 95/13351, WO
95/13352 y WO 95/13353.
También son adecuados como agentes blanqueadores
los perecidos previamente formados como ácido
ftalimido-peroxi-caproico (``PAP).
Véanse, por ejemplo, las patentes de EE.UU. nº 5.487.818, 5.310.934,
5.246.620, 5.279.757 y 5.132.431.
Enzimas detergentes opcionales - Las
composiciones detergentes y limpiadoras de la presente invención
pueden contener también opcionalmente uno o más tipos de enzimas
detergentes. Estas enzimas pueden incluir otras proteasas,
amilasas, celulasas y lipasas. Estos materiales son conocidos en la
técnica y están disponibles en el comercio bajo marcas registradas.
Pueden ser incorporadas en las composiciones detergentes líquidas
no acuosas de la presente invención en la forma de suspensiones,
"aglomerados" o "inserciones". Otro tipo adecuado de
enzima comprenden las que están en forma de suspensiones de enzimas
en tensioactivos no iónicos, por ejemplo, las enzimas
comercializadas por la empresa Novo Nordisk bajo la marca registrada
"SL" o las enzimas microencapsuladas comercializadas por la
empresa Novo Nordisk bajo la marca registrada "LDP". Las
enzimas adecuadas y los niveles de uso se describen en las patentes
de EE.UU. nº 5.576.282, 5.705.464 y 5.710.115.
Las enzimas añadidas a las composiciones de la
presente invención en la forma de inserciones de enzimas
convencionales son especialmente preferidas para ser usados en la
presente invención. El tamaño de estas inserciones variará
generalmente en el intervalo de aproximadamente 100 a
aproximadamente 1.000 micrómetros, más preferentemente de
aproximadamente 200 a 800 micrómetros y estarán en suspensión en
toda la fase del líquido no acuoso de la composición. Las
inserciones en las composiciones de la presente invención, en
comparación con otras formas de enzimas, se ha encontrado que
exhiben una estabilidad enzimática especialmente deseable en
términos de retención de la actividad enzimática a lo largo del
tiempo. Por tanto, las composiciones que utilizan inserciones de
enzimas es necesario que no contengan estabilizadores de enzimas
convencionales como los que deben ser frecuentemente usados cuando
se incorporan enzimas en detergentes líquidos acuosos.
Sin embargo, las enzimas añadidas a las
composiciones de la presente invención pueden estar en la forma de
granulados, preferentemente granulados en T.
"Enzima detergente", como se usa en la
presente memoria descriptiva, significa cualquier enzima que tenga
un efecto limpiador, de supresión de manchas o de algún otro modo
ventajoso en una composición detergente de lavandería de limpieza
de superficies duras o de cuidado personal. Las enzimas detergentes
preferidas son hidrolasas como proteasas, amilasas y lipasas. Las
enzimas preferidas para fines de lavandería incluyen, pero sin
limitación, proteasas, celulasas, lipasas y peroxidasas. Son
altamente preferidas para lavavajillas automáticos las amilasas y/o
proteasas, que incluyen tanto los tipos actuales disponibles en el
comercio como los tipos mejorados que, aunque son cada vez más
compatibles con el blanqueo a través de mejoras sucesivas, tienen
todavía algún grado de susceptibilidad a la desactivación del
blanqueo.
Ejemplos de enzimas adecuadas incluyen, pero sin
limitación, hemicelulasas, peroxidasas, proteasas, celulasas,
xilanasas, lipasas, fosfolipasas, esterasas, cutinasas, peptinasas,
queratanasas, reductasas, oxidasas, fenoloxidas, lipoxigenasas,
ligninasas, pululanasas, tanasas, pentosanasas, malanasas,
\beta-glucanasas, arabinosidasas, hialuronidasas,
condroitinasas, lacasas y amilasas conocidas, o sus mezclas.
Ejemplos de estas enzimas adecuadas se describen
en las patentes de EE.UU. nº 5.705.464, 5.710.115, 5.576.282,
5.728.671 y 5.707.950.
Las celulasas útiles en la presente invención
incluyen celulasas tanto bacterianas como fúngicas. Preferentemente,
tendrán un pH óptimo entre 5 y 12 y una actividad específica por
encima de 50 CEVU/mg (unidad de viscosidad de celulosa). Celulasas
adecuadas se describen en la patente de EE.UU. 4.435.307 y los
documentos J61078384 y WO 96/02653, que describen celulasa fúngica
producida respectivamente a partir de Humicola insolens,
Trichoderma, Thielavia y Sporotichum. El documento EP 739.982
describe celulasas aisladas a partir de nuevas especies de
Bacillus. Se describen también celulasas adecuadas en los documentos
GB-a-2.075.028,
GB-A-2.095.275,
DE-OS-2.247.832 y WO 95/26398.
Ejemplos de estas celulosas son las celulasas
producidas por una cepa de Humicola Insolens (Humicola grises var.
Tjermoidea), particularmente la cepa de Humicola DSM 1800. Otras
celulasas adecuadas son celulasas originadas a parir de Humicola
insolens que tienen un peso molecular de aproximadamente 50 KDa, un
punto isoeléctrico de 5,5 y que contienen 415 aminoácidos y una
endoglucanasa de 43 kD derivada de Humicola insolens, DSM 1800, que
exhibe actividad de celulasa; un componente de endoglucanasa
preferido tienen la secuencia de aminoácidos descrita en el
documento WO 91/17243. También son adecuadas las celulasas de las
celulasas EGIII de Trichoderma Longibrachiatum descritas en el
documento WO 94/21801 de la empresa Genencor. Las celulasas
especialmente adecuadas son las celulasas que tienen ventajas para
el cuidado de los colores. Ejemplos de estas celulosas son las
celulasas descritas en la solicitud de patente europea nº 91202879.2
presentada el 6 de noviembre de 1991 (Novo). Son especialmente
útiles Carezyme y Celluzyme (Novo Nordisk A/S). Véanse también los
documentos WO 91/17244 y WO 91/21801. Otras celulasas adecuadas para
las propiedades de cuidado de telas y/o limpieza se describen en
los documentos WO 96/34092, WO 96/17994 y WO 95/24471.
Las celulasas, cuando están presentes, son
normalmente incorporadas en la composición limpiadora a niveles de
0,0001% a 2% de enzima pura por peso de la composición
limpiadora.
Las enzimas peroxidasas son usadas en
combinación con fuentes de oxígeno, por ejemplo percarbonato,
perborato, persulfato, peróxido de hidrógeno, etec. Y con un
sustrato fenólico como molécula mejoradora del blanqueo. Se usan
para "blanquear la solución", es decir, para evitar la
transferencia de colorantes o pigmentos suprimidos de los sustratos
durante las operaciones de lavado a otros sustratos en la solución
de lavado. Las enzimas peroxidasas son conocidas en la técnica e
incluyen, por ejemplo, peroxidasa de rábano, ligninasa, y
aloperoxidasa como cloro- y bromo-peroxidasa. Las
peroxidasas adecuadas y las composiciones detergentes que contienen
peroxidasas se describen, por ejemplo, en las patentes de EE.UU. nº
5.705.460, 5.710.115, 5.576.282, 5.728.671 y 5.707.950, solicitud
internacional PCT WO 89/099813, WO 89/09813 y en la solicitud de
patente europea EP nº 91202882.6, presentada el 6 de noviembre de
1991 y EP nº 96870013.8, presentada el 20 de febrero de 1996. Es
también adecuada la enzima lacasa.
Los mejoradores están comprendidos generalmente
a un nivel de 0,1% a 5% en peso de la composición total. Los
mejoradores preferidos son fentiazina sustituida y fenoxazina, ácido
10-fenotiazino-propiónico (PPT),
ácido
10-etilfenotiazino-4-carboxílico
(EPC), ácido 10-fenoxazinopropionico (POP) y
10-metilfenoxazina (descrita en el documento WO
94/12621) y siringatos sustituidos
(alquil-siringatos sustituidos de
C_{3}-C_{5}) y fenoles. El percarbonato o
perborato de sodio son fuentes preferidas de peróxido de hidrógeno.
Dichas peroxidasas son incorporadas normalmente en la composición
limpiadora a niveles de 0,001% a 2% de enzima pura por peso de la
composición limpiadora.
Pueden ser usados sistemas enzimáticos como
agentes blanqueadores. El peróxido de hidrógeno puede estar presente
también añadiendo un sistema enzimático (es decir, una enzima y un
sustrato para la misma) que sea capaz de generar peróxido de
hidrógeno al comienzo o durante el procedimiento de lavado y/o
aclarado. Estos sistemas enzimáticos se describen en la solicitud
de patente EP 91202655.6 presentada el 9 de octubre de 1991.
Otras enzimas preferidas que pueden ser
incluidas en las composiciones limpiadoras de la presente invención
incluyen lipasas. Las enzimas lipasas adecuadas para un uso
detergente incluyen las producidas por microorganismos del grupo de
Pseudomonas stutzeri ATCC 19.154, como se describe en la patente
Británica 1.372.034. Las lipasas adecuadas incluyen las que
muestran una reacción cruzada inmunológica positiva con el
anticuerpo de la lipasa, producido por el microorganismo
pseudomonas fluorescent IAM 1057. Esta lipasa está disponible
en la empresa Amano Pharmaceutical Co. Ltd., Nagoya, Japón, bajo la
marca registrada Lipase P "Amano", denominada en lo sucesivo
"Amano-P". Otras lipasas comerciales adecuadas
incluyen Amano-CES, Lipasas de Chromobacter
viscosum, por ejemplo, Chromobacter viscosum var.
Lipolyticum NRRLB 3673 de la empresa Toyo Jozo Co., Tagata,
Japón; lipasas de Chromobacter viscosum de la empresa U.S.
Biochemical Corp., USA y Disoynth Co., Holanda y lipasas de
Pseudomonas gladioli. Las lipasas especialmente adecuadas son
lipasas como M1 Lipase® y Lipomax® (gist-Brocades)
y Lipolase® y lipolase Ultra® (Novo) que se ha encontrado que son
muy eficaces cuando se usan en combinación con las composiciones de
la presente invención. También son adecuadas las enzimas lipolíticas
descritas en los documentos EP 258.068, WO 92/05249 y WO 95/22615
de la empresa Novo Nordisk y en los documentos WO 94/03578, WO
95/35381 y WO 96/00292 de la empresa Unilever.
También son adecuadas las cutinasas [EC
3.1.1.50] que se pueden considerar como un tipo especial de lipasa,
a saver, lipasas que no requieren una activación interfacial. La
adición de cutinasas a las composiciones limpiadoras, se ha
descrito, por ejemplo, en los documentos
WO-A-88/09367 (Genencor); WO
90/09446 (Plant Genetic System) y WO 94/14963 y WO 94/14964
(Unilever).
Las lipasas y/o cutinasas, cuando están
presentes son incorporadas normalmente en la composición limpiadora
a niveles de 0,001% a 2% de enzima pura por peso de la composición
limpiadora.
Además de las lipasas anteriormente citadas, se
pueden incorporar fosfolipasas en las composiciones limpiadoras de
la presente invención. Ejemplos no limitativos de fosfolipasas
adecuadas incluyen: EC 3.1.1.32 fosfolipasa A1; EC 3.1.1.4
fosfolipasa A2; EC 3.1.1.5 lisofolipasa; EC 3.1.4.3 fosfolipasa C;
EC 3.1.4.4 fosfolipasa D. Las folipasas disponibles en el comercio
incluyen LECITASE® de la empresa Novo Nordisk A/S de Dinamarca y
fosfolipasa A2 de la empresa Sigma. Cuando se incluyen fosfolipasas
en las composiciones de la presente invención, se prefiere que se
incluyan también amilasas. Aunque no se desean vinculaciones de
carácter teórico, se cree que la acción combinada de la fosfolipasa
y la amilasa proporciona una supresión sustantiva de las manchas,
especialmente sobre las manchas y suciedades de grasa/aceite,
almidón y las altamente coloreadas. Preferentemente, la fosfolipasa
y la amilasa, cuando están presentes, se incorporan en las
composiciones de la presente invención a una relación en peso de
enzima pura entre 4500:1 y 1:5, más preferentemente entre 50:1 y
1:1.
Las proteasas adecuadas son las subtilisinas que
se obtienen a partir de cepas particulares de B. subtilis y
B. licheniformis (subtilisina BPN y BPN'). Una proteasa
adecuada es obtenida a partir de una cepa de Bacillus, que
tiene una actividad máxima dentro del intervalo de pH de
8-12, desarrollada y comercializada como ESPERASE®
por la empresa Novo Industries A/S de Dinamarca, en lo sucesivo
"Novo". La preparación de esta enzima y enzimas análogas se
describe en el documento GB 1.243.784 de la empresa Novo. Las
enzimas proteolíticas pueden abarcar también serina proteasas
bacterianas modificadas, como las descritas en la solicitud de
patente europea número de serie 87303761.8, presentada el 28 de
abril de 1987 (particularmente las páginas 17, 24 y 98) y que se
denomina en la presente memoria descriptiva "proteasa B" y en
la solicitud de patente europea 199.404 de Venegas, publicada el 29
de octubre de 1986, que se refiere a una enzima proteolítica de
serina bacteriana modificada que se denomina "Proteasa A" en
la presente memoria descriptiva. Es adecuada la proteasa denominada
en la presente memoria descriptiva "proteasa C", que es una
variante de una serina proteasa alcalina de Bacillus en la
que la lisina sustituyó a arginina en la posición 27, tirosina
sustituyó a valina en la posición 104, serina sustituyó a
asparagina en la posición 123 y alanita sustituyó a treonina en la
posición 274. La proteasa C se describe en el documento 90915958:4,
correspondiente al documento WO 91/06637, publicado el 16 de mayo
de 1991. Las variantes genéticamente modificadas, particularmente la
proteasa C, están incluidas también en la presente memoria
descriptiva.
Una proteasa preferida denominada "proteasa
D" es una carbonil-hidrolasa como se describe en
la patente de EE.UU. nº 5.677.272 y en el documento WO 95/10591. Es
también adecuada una variante de carbonil-hidrolasa
de la proteasas descrita en el documento WO 95/10591, que tiene una
secuencia de aminoácidos derivada de la sustitución de una
pluralidad de restos de aminoácidos sustituidos en la enzima
precursora correspondientes a la posición +210 en combinación con
uno o más de los siguientes restos: +33, +62, +67, +76, +100, +101,
+103, +104, +107, +128, +129, +130, +132, +135, +156, +158, +164,
+166, +167, +170, +209, +215, +217, +218 y +222, en los que la
posición numerada corresponde a subtilisina que se produce de forma
natural a partir de Bacillus amiloliquefaciens o a los
restos de aminoácidos equivalentes en otras
carbonil-hidrolasas o subtilisinas, como
subtilisina de Bacillus lentusK (solicitud de patente en
trámite nº de serie de EE.UU. 60/048.550, presentada en 4 de junio
de 1997 y solicitud internacional PCT nº de serie
PCT/IB98/00853).
Son también adecuadas para la presente invención
las proteasas descritas en las solicitudes de patentes EP 251.446 y
WO 91/06637, proteasa BLAP® descrita en el documento WO 91/02792 y
sus variantes descritas en el documento WO 95/23221.
Véase también una proteasa de pH elevado de
Bacillus sp. NCIMb 40338 descrita en el documento 93/18140 de la
empresa Novo. Los detergentes enzimáticos que comprenden proteasa,
una o más de otras enzimas y un inhibidor de proteasa reversible se
describen en el documento WO 92/03529 A de la empresa Novo. Cuando
se desee, una proteasa que tiene una adsorción disminuida y una
hidrólisis aumentada está disponible y descrita en el documento WO
95/07791 de la empresa Procter & Gamble. Una proteasa de tipo
tripsina recombinante para detergentes adecuada en la presente
invención se describe en el documento WO 94/25583 de la empresa
Novo. Otras proteasas adecuadas se describen en el documento EP
516.200 de la empresa Unilever.
Se describen proteasas particularmente útiles en
las publicaciones PCT: WO 95/30010, WO 95/300111 y WO 95/29979.
Están disponibles en el comercio proteasas adecuadas como
ESPERASE®, ALCALASE®, DURAZYM®, SAVINASE®, EVERLASE® y KANNASE®
todas de la empresa Novo Nordisk A/S de Dinamarca y MAXATASE®,
MAXACAL®, PROPERASE®, y MAXAPEM® todas de la empresa Genencor
International (anteriormente Gist-Brocades de
Holanda).
Estas enzimas proteolíticas, cuando están
presentes, se incorporan en las composiciones limpiadoras de la
presente invención a un nivel de 0,001% a 2%, preferentemente de
0,001% a 0,2%, más preferentemente de 0,005% a 0,1% de enzima pura
por peso de la composición.
Las amilasas (\alpha y/o \beta) pueden ser
incluidas para la supresión de manchas basadas en hidratos de
carbono. El documento WO 94/02597 describe composiciones limpiadoras
que incorporan amilasas mutantes. Véase también el documento WO
95/10603. Otras amilasas conocidas para ser usadas en las
composiciones limpiadoras incluyen amilasas tanto \alpha como
\beta. Las \alpha-amilasas son conocidas en la
técnica e incluyen las descritas en la patente de EE.UU. nº
5.003.257, documentos EP 252.666, WO 91/00353, FR 2.676.456, EP
285.123, EP 525.610, EP 368.341 y memoria descriptiva de la patente
británica nº 1.296.839 (Novo). Otras amilasas adecuadas son las
amilasas de estabilidad mejorada descritas en los documentos WO
94/18314 y WO 96/05295, de la empresa Genencor y variantes de
amilasas que tienen una modificación adicional en el parental
inmediato, disponibles en la empresa Novo Nordisk A/S, descritas en
el documento WO 95/10603. También son adecuadas las amilasas
descritas en el documento EP 277.216.
Ejemplos de productos de
\alpha-amilasas comerciales son Purafect Ox Am® de
la empresa Genencor y Termamyl®, Ban®, Fungamyl®, y Duramyl®, todos
disponibles en la empresa Novo Nordisk A/S, Dinamarca. El documento
WO 95/26397 describe otras amilasas adecuadas:
\alpha-amilasas caracterizadas por tener una
actividad específica al menos un 25% mayor que la actividad
específica de termamyl® a un intervalo de temperaturas de 25ºC a
55ºC y a un valor del pH en el intervalo de 8 a 10, medida mediante
el ensayo de actividad de \alpha-amilasa de
Phadeba®. Son adecuadas las variantes de las enzimas anteriores
descritas en el documento WO 96/23873 (Novo Nordisk). Otras enzimas
amilolíticas con propiedades mejoradas con respecto al nivel de
actividad y la combinación termoestabilidad y nivel superior de
actividad se describen en el documento WO 95/35382.
Estas enzimas amilolíticas, cuando están
presentes, se incorporan en las composiciones limpiadoras de la
presente invención a un nivel de 0,0001% a 2%, preferentemente de
0,00018% a 0,06%, más preferentemente de 0,00024% a 0,048% de
enzima pura por peso de la composición.
Las enzimas anteriormente mencionadas pueden ser
de cualquier origen adecuado, como de origen vegetal, animal,
bacteriano, fúngico y de levaduras. El origen puede ser
adicionalmente mesofílico o extremofílico (psicrofílico,
psicrotrófico, termofílico, barofílico, alcalofílico, acidofílico,
halofílico, etc.). Se pueden usar las formas purificadas o no
purificadas de estas enzimas. Actualmente es una práctica común
modificar enzimas de tipo salvaje a través de técnicas de
ingeniería de proteínas/genética con el fin de optimizar su eficacia
de rendimiento en el detergente de lavandería y/o composiciones
para el cuidado de telas de la invención. Por ejemplo, las
variantes pueden estar diseñadas de forma que se aumente la
compatibilidad de la enzima para los ingredientes comúnmente
encontrados en estas composiciones. Alternativamente, la variante
puede estar diseñada de forma que es pH óptimo, estabilidad de
blanqueo o quelante, actividad catalítica y similares de la
variante de enzima se ajusten para adaptarse a la aplicación
limpiadora particular.
En particular, se debe enfocar la atención en
aminoácidos sensibles a la oxidación en el caso de la estabilidad
de blanqueo y sobre las cargas superficiales para la compatibilidad
del tensioactivo. El punto isoeléctrico de estas enzimas puede ser
modificado mediante la sustitución de algunos aminoácidos con carga,
por ejemplo, un aumento en el punto isoeléctrico puede ayudar a
mejorar la compatibilidad con tensioactivos aniónicos. La
estabilidad de las enzimas puede ser adicionalmente aumentada
mediante la creación, por ejemplo, de puentes de sales adicionales
y reforzando los sitios de unión de calcio para aumentar la
estabilidad quelante.
Estas enzimas detergentes opcionales, cuando
están presentes, se incorporan normalmente a la composición
limpiadora a niveles de 0,0001% a 2% de enzima pura por peso de la
composición limpiadora. Las enzimas pueden ser añadidas como
ingredientes únicos separados (inserciones, granulados, líquidos
estabilizados, etc.), que contienen una enzima o como mezclas de
dos o más enzimas (por ejemplo, cogranulados).
Otros ingredientes adecuados que pueden ser
añadidos son depuradores de oxidación enzimática. Ejemplos de estos
depuradores de oxidación enzimática son
tetraetileno-poliaminas etoxiladas.
Una gama de materiales enzimáticos y medios para
su incorporación a las composiciones detergentes sintéticas
redescribe también en los documentos WO 9307263 y WO 9307260 de la
empresa Genencor Internacional, WO 8908694 y US 3.553.139, de 5 de
enero de 1971, de McCarty et al. Se describen adicionalmente
enzimas en los documentos US 4.101.457 y US 4.507.219. Los
materiales enzimáticos útiles para las formulaciones detergentes
líquidas y su incorporación a estas formulaciones se describen en el
documento US 4.261.868.
Estabilizadores de enzimas - Las enzimas
para ser usadas en detergentes pueden ser estabilizadas mediante
diversas técnicas. Se describen y se ilustran técnicas de
estabilización de enzimas en los documentos US 3.600.319, EP
199.405 y EP 200.586. Se describen también sistemas de
estabilización de enzimas, por ejemplo, en el documento US
3.519.570. Un Bacillus útil, SP. AC 13, que proporciona proteasas,
xilanasas y celulasas, se describe en el documento WO 9401532. Las
enzimas empleadas en la presente invención pueden ser estabilizadas
mediante la presencia de fuentes solubles en agua de iones de
calcio y/o magnesio en las composiciones acabadas, que proporcionan
estos iones a las enzimas. Los estabilizadores de enzimas adecuados
y los niveles de uso se describen en las patentes de EE.UU. nº
5.705.464, 5.710.115 y 5.576.282.
Mejoradores de la detergencia - Las
composiciones detergentes y limpiadoras descritas en la presente
memoria descriptiva comprenden preferentemente uno o más
mejoradores de la detergencia o sistemas mejoradores. Cuando están
presentes, las composiciones comprenderán normalmente al menos
aproximadamente 1% de mejorador de la detergencia, preferentemente
de aproximadamente 5%, más preferentemente de aproximadamente 10% a
aproximadamente 80%, preferentemente a 50%, más preferentemente
hasta 30% en peso de mejorador de la detergencia. Sin embargo, no
está previsto que se excluyan niveles inferiores o superiores de
mejorador de la detergencia.
Los mejoradores de la detergencia preferidos
para ser usados en las composiciones detergentes y limpiadoras,
particularmente las composiciones lavavajillas, descritos en la
presente memoria descriptiva, incluyen, pero sin limitación,
compuestos mejoradores de la detergencia solubles en agua (por
ejemplo, policarboxilatos) como se describe en las patentes de
EE.UU. nº 5.695.679, 5.705.464 y 5.710.115. Otros policarboxilatos
adecuados se describen en las patentes de EE.UU. nº 4.144.226,
3.308.067 y 3.723.322. Los policarboxilatos preferidos son
hidroxicarboxilatos que contienen hasta tres grupos carboxi por
molécula, más particularmente titratos.
Los mejoradores de la detergencia inorgánicos o
que contienen P incluyen, pero sin limitación, las sales de metales
alcalinos, amonio y alcanolamonio de polifosfatos (como por ejemplo,
los tripolifosfatos, pirofosfatos pirofosfatos y metafosfatos
polímeros vítreos), fosfonatos (véanse, por ejemplo, las patentes de
EE.UU. nº 3.159.581, 3.213.030, 3.422.021, 3.400.148 y 3.422.137),
ácido fítico, silicatos, carbonatos (incluidos bicarbonatos y
sesquicarbonatos), sulfatos y aluminosilicatos.
Sin embargo, en algunos lugares se requieren
mejoradores de la detergencia que no sean de fosfatos. De forma
importante, las composiciones de la presente invención funcionen
sorprendentemente bien incluso en presencia de los denominados
mejoradotes de la detergencia "débiles" (en comparación con los
fosfatos) como citrato, o en la denominada situación
"inframejorada" que se puede producir con mejoradotes de la
detergencia de zeolitas o silicatos en capas.
Los silicatos adecuados incluyen silicatos de
sodios solubles en agua con una relación de SiO_{2}:Na_{2}O de
aproximadamente 1,0 a 2,8, siendo preferidas relaciones de
aproximadamente 1,6 a 2,4 y siendo la más preferida una relación de
aproximadamente 2,0. Los silicatos pueden estar en la forma de la
sal anhidra o una sal hidratada. El silicato de sodio con una
relación de SiO_{2}: Na_{2}O de 2,0 es el más preferido. Los
silicatos, cuando están presentes, están presentes preferentemente
en las composiciones detergentes y limpiadoras descritas en la
presente memoria descriptiva a un nivel de aproximadamente 5% a
aproximadamente 50% en peso de la composición, más preferentemente
de aproximadamente 10% a aproximadamente 40% en peso.
Los compuestos mejoradotes de la detergencia
parcialmente solubles o insolubles, que son adecuados para ser
usados en las composiciones detergentes y limpiadoras,
particularmente las composiciones detergentes granulares incluyen,
pero sin limitación, silicatos en capas cristalinos, preferentemente
silicatos de sodio en capas cristalinos (parcialmente solubles en
agua) como se describe en la patente de EE.UU. nº 4.664.839 y
aluminosilicatos de sodio (insolubles en agua). Cuando están
presentes en composiciones detergentes y limpiadoras, estos
mejoradotes de la detergencia están presentes normalmente a un
nivel de aproximadamente 1% a 80% en peso, preferentemente de
aproximadamente 10% a 70% en peso, lo más preferentemente de
aproximadamente 20% a 60% en peso de la composición.
Los silicatos de sodios en capas cristalinos que
tienen la fórmula general NaMSi_{x}O_{2x}+1\cdotyH_{2}O en
la que M es sodio o hidrógeno, x es un número de aproximadamente
1,9 a aproximadamente 4, preferentemente de aproximadamente 2 a
aproximadamente 4, lo más preferentemente 2 e y es un número de
aproximadamente 0 a aproximadamente 20, preferentemente 20, pueden
ser usados en las composiciones descritas en la presente memoria
descriptiva. Se describen silicatos de sodio en capas cristalinos
de este tipo en el documento
EP-A-0164514 y se describen métodos
para su preparación en los documentos
DE-A-3417649 y
DE-A-3742043. El material más
preferido es delta-Na_{2}SiO_{5}, disponible en
la empresa Hoechst AG como NaSKS-6 (comúnmente
abreviado en la presente memoria descriptiva como
"SKS-6"). Al contrario que los mejoradotes de
detergencia de zeolitas, el mejorador de la detergencia de silicato
de NaSKS-6 no contiene aluminio. El
NaSKS-6 tiene la forma de morfología
delta-Na_{2}SiO_{5} de silicato en capas. El
SKS-6 es un silicato en capas altamente preferido
para ser usado en las composiciones descritas en la presente memoria
descriptiva, pero se pueden usar otros de estos silicatos en capas,
como los que tienen la fórmula general
NaMSi_{x}O_{2x}+1\cdotyH_{2}O en la que M es sodio o
hidrógeno, x es un número de 1,9 a 4, preferentemente 2 e y es un
número de 0 a 20, preferentemente 0, en las composiciones descritas
en la presente memoria descriptiva. Otros diversos silicatos en
capas de la empresa Hoechst incluyen NaSKS-5,
NaSKS-7, y NaSKS-11, en las formas
alfa, beta y gamma. Como se indicó anteriormente, el
delta-Na_{2}SiO_{5} (forma
NaSKS-6) es el más preferido para ser usado en la
presente invención. Otros silicatos pueden ser útiles también como,
por ejemplo, silicato de magnesio, que puede servir como un agente
desecante en formulaciones granulares, como un agente estabilizante
para blanqueadores de oxígeno y como un componente de sistemas
reguladores de la formación de espuma.
El material de silicato de sodio en capas
cristalino está presente preferentemente en las composiciones
detergentes granulares como un material en forma de partículas
íntimamente mezclado con un material ionizable sólido soluble en
agua. Este material ionizable sólido soluble en agua se selecciona
preferentemente entre ácidos orgánicos, sales de ácidos orgánicos e
inorgánicos y sus mezclas.
Los mejoradores de la detergencia de
aluminosilicatos son de gran importancia en la mayoría de las
composiciones detergentes granulares de acción enérgica actualmente
comercializadas, y pueden ser también un ingrediente mejorador de
la detergencia significativo en formulaciones detergentes líquidas.
Los mejoradores de la detergencia de aluminosilicatos tienen la
fórmula empírica:
[M_{z}(AlO_{2})_{y}] \cdot
xH_{2}O
en la que z e y son números enteros
de al menos 6, la relación en moles de z a y está en el intervalo de
1,0 a aproximadamente 0,5 y x es un número entero de
aproximadamente 15 a aproximadamente 264. Preferentemente, el
mejorador de la detergencia de aluminosilicato es una zeolita de
aluminosilicato que tiene la fórmula de celda
unitaria:
unitaria:
Na_{z}[(AlO_{2})_{z}(SiO_{2})_{y}
]\cdot
xH_{2}O
en la que z e y son al menos 6, la
relación en moles de z a y es de 1,0 a 0,5 y x es al menos 5,
preferentemente de 7,5 a 276, más preferentemente de 10 a 264. Los
mejoradores de la detergencia de aluminosilicatos están
preferentemente en forma hidratada y son preferentemente
cristalinos, conteniendo de aproximadamente 10% a aproximadamente
28%, más preferentemente de aproximadamente 18% a aproximadamente
22% de agua en forma
unida.
Estos materiales de intercambio iónico de
aluminosilicatos pueden ser de estructura cristalina o amorfa y
pueden ser silicatos que se producen de forma natural o
sintéticamente derivados. Un método para producir materiales de
intercambio iónico de aluminosilicatos se describe en el documento
US 3.985.669. Los materiales de intercambio iónico de
aluminosilicatos cristalinos sintéticos preferidos útiles en la
presente invención están disponibles bajo las denominaciones
Zeolita A, Zeolita B, Zeolita P, Zeolita X, Zeolita MAP y Zeolita
HS y sus mezclas. En una realización especialmente preferida, el
material de intercambio iónico de aluminosilicato cristalino tiene
la
fórmula:
fórmula:
Na_{12}[(AlO_{2})_{12}(SiO_{2})_{12}]
\cdot
xH_{2}O
en la que x es de aproximadamente
20 a aproximadamente 30, especialmente de aproximadamente 27. Este
material es conocido como Zeolita A. Pueden ser usadas también en
la presente invención Zeolitas deshidratadas (X =
0-10). Preferentemente el aluminosilicato tiene un
tamaño de partículas de aproximadamente 0,1-10
micrómetros de diámetro. La Zeolita X tiene la
fórmula:
Na_{86}[(AlO_{2})_{86}(SiO_{2})_{106}]
\cdot
276H_{2}O
Los mejoradores de citratos, por ejemplo, ácido
cítrico y sus sales solubles (particularmente la sal de sodio) son
mejoradores de la detergencia de policarboxilatos de importancia
particular para las formulaciones detergentes líquidas de acción
enérgica, debido a su disponibilidad a partir de fuentes renovables
y su biodegradabilidad. Los citratos pueden ser usados también en
composiciones granulares, especialmente en combinación con
mejoradores de la detergencia de Zeolitas y/o silicatos en capas.
Los oxidisuccinatos son también especialmente útiles en estas
composiciones y combinaciones.
También son adecuados en las composiciones
detergentes descritas en la presente memoria descriptiva los
3,3-dicarboxi-4-oxa-1,6-hexanodioatos
y compuestos relacionados descritos en el documento US 4.566.984.
Los mejoradores de la detergencia de ácidos succínicos útiles
incluyen los ácidos alquil y alquenil
C_{5}-C_{20}-succínicos y sus
sales. Un compuesto particularmente preferido de este tipo es ácido
dodecenilsuccinico. Ejemplos preferidos de mejoradores de la
detergencia de succinatos incluyen: succinato de laurilo, succinato
de miristilo, succinato de palmitilo, succinato de
2-dodecenilo (preferido), succinato de
2-pentanodecenilo y similares. Los succinatos de
laurilo son los mejoradores de la detergencia preferidos de este
grupo y se describen en la solicitud de patente europea
86200690.5/2.200.263, publicada el 5 de noviembre de 1986.
Los ácidos grasos, por ejemplo, ácidos
monocarboxílicos de C_{12}-C_{18} pueden ser
incorporados también en las composiciones solos o en combinación
con los mejoradotes de la detergencia anteriormente mencionados,
especialmente mejoradores de la detergencia de citratos y/o
succinatos, para proporcionar una actividad mejoradora de la
detergencia adicional. Este uso de ácidos grasos dará lugar
generalmente a una disminución de la formación de espuma, que debe
ser tenida en cuenta por el formulador.
Dispersantes - Se pueden incorporar uno o
más dispersantes adecuados de polialquileninina en las composiciones
limpiadoras de la presente invención. Ejemplos de estos
dispersantes adecuados se pueden encontrar en las solicitudes de
patentes europeas nº 111.965, 111.984 y 112.592; patentes de EE.UU
nº 4.597.898, 4.548.744 y 5.565.145. Sin embargo, se puede usar
cualquier agente dispersante o anti-redepósito de
arcilla/suciedad en las composiciones de lavandería de la presente
invención.
Además, los agentes dispersante polímeros que
incluyen policarboxilatos polímeros y polietilenglicoles son
adecuados para ser usados en la presente invención. Los ácidos
monómeros insaturados que pueden ser polimerizados para formar
policarboxilatos polímeros adecuados incluyen ácido acrílico, ácido
maleico (o anhídrido maleico), ácido fumárico, ácido itacónico,
ácido aconítico, ácido mesacónico, ácido citracónico y ácido
metilenomalónico. Los policarboxilatos polímeros particularmente
adecuados pueden derivar de ácido acrílico. Estos polímeros basados
en ácido acrílico que son útiles en la presente invención son las
sales solubles en agua de ácido acrílico polimerizado. El peso
molecular medio de estos polímeros en la forma ácida varía
preferentemente en el intervalo de aproximadamente 2.000 a 10.000,
más preferentemente de aproximadamente 4.000 a 7.000 y lo más
preferentemente de aproximadamente 4.000 a 5.000. Las sales solubles
en agua de estos polímeros de ácido acrílico pueden incluir, por
ejemplo, sales de metales alcalinos, amonio y amonio sustituido. Los
polímeros solubles de este tipo son materiales bien conocidos. El
uso de poliacrilatos de este tipo en composiciones detergentes ha
sido descrito, por ejemplo, en el documento US 3.308.067.
Se pueden usar también copolímeros basados en
acrílico/maleico como un componente preferido del agente
dispersante/anti-redepósito. Estos materiales
incluyen sales solubles en agua de copolímeros de ácido acrílico y
ácido maleico. El peso molecular medio de estos copolímeros en la
forma ácida varía preferentemente en el intervalo de 2.000 a
100.000, más preferentemente de aproximadamente 5.000 a 75.000, lo
más preferentemente de aproximadamente 7.000 a 75.000. La relación
de segmentos de acrilato a maleato en estos copolímeros variará
generalmente en el intervalo de aproximadamente 30:1 a
aproximadamente 1:1, más preferentemente de aproximadamente 10:1 a
2:1. Las sales solubles en agua de estos copolímeros de ácido
acrílico/ácido maleico pueden incluir, por ejemplo, las sales de
metales alcalinos, amonio y amonio sustituido. Los copolímeros de
acrilato/maleato solubles de este tipo son materiales conocidos que
se describen en la solicitud de patente europea nº 66915, publicada
el 15 de diciembre de 1982, así como en el documento EP 193.360,
publicado el 3 de septiembre de 1986, que describe también estos
polímeros que comprenden acrilato de hidroxipropilo. Todavía, otros
agentes dispersantes útiles incluyen terpolímeros
maleico/acrílico/alcohol vinílico. Estos materiales se describen
también en el documento EP 193.360 que incluyen, por ejemplo, el
terpolímero 45/45/10 de acrílico/maleico/alcohol vinílico.
Otro material polímero que puede ser incluido es
polietilenglicol (PEG). El PEG puede exhibir un rendimientote
agente dispersante así como actuar como un agente
anti-redepósito de supresión de suciedad y arcilla.
Los intervalos típicos de pesos moleculares para estos fines varían
en el intervalo de aproximadamente 500 a aproximadamente 100.000,
preferentemente de aproximadamente 1.000 a aproximadamente 50.000,
más preferentemente de aproximadamente 1500 a aproximadamente
10.000.
Se pueden usar también agentes dispersantes de
poliaspartato y poliglutamato, especialmente de forma conjunta con
mejoradores de la detergencia de zeolitas. Los agentes dispersantes
como el poliaspartato tienen preferentemente un peso molecular
(medio) de aproximadamente 10.000.
Agentes de supresión de la suciedad - Las
composiciones según la presente invención pueden comprender
opcionalmente uno o más agentes supresores de la suciedad. Si se
utilizan, los agentes supresores de la suciedad comprenderán
generalmente de aproximadamente 0,01%, preferentemente desde
aproximadamente 0,1%, más preferentemente de aproximadamente 0,2%
hasta aproximadamente 10%, preferentemente hasta aproximadamente 5%,
más preferentemente hasta aproximadamente 3% en peso de la
composición. Ejemplos no limitativos de polímeros supresores de la
suciedad adecuados se describen en las patentes de EE.UU. nº
5.728.671, 5.691.298, 5.599.782, 5.415.807, 5.182.043, 4.956.447,
4.976.879, 4.968.451, 4.925.577, 4.861.512, 4.877.896, 4.771.730,
4.721.580, 4.000.093, 3.959.230 y 3.893.929 y en la solicitud de
patente europea 0.219.048.
Agentes supresores de la suciedad adecuados
adicionales se describen en las patentes de EE.UU. nº 4.201.824,
4.240.918, 4.525.524, 4.579.681, 4.220.918 y 4.787.989, EP 279.134
A, EP 457.205 A, y DE 2.335.044.
Agentes quelantes - Las composiciones de
la presente invención en la presente memoria descriptiva pueden
contener también opcionalmente un agente quelante que sirve para
quelar iones metálicos e impurezas metálicas que de otro modo
tenderían a desactivar el (o los) agente(s)
blanqueador(es). Los agentes quelantes útiles pueden incluir
amino-carboxilatos, fosfonatos,
amino-fosfonatos, agentes quelantes aromáticos con
sustituciones polifuncionales y sus mezclas. Ejemplos adicionales
de agentes quelantes adecuados y los niveles de uso se describen en
las patentes de EE.UU. nº 5.705.464, 5.710.115, 5.720.671 y
5.576.282.
Las composiciones de la presente invención
pueden contener también sales (o forma ácida) de ácido
metil-glicino-diacético (MGDA)
solubles en agua como quelante o co-mejorador de la
detergencia útiles, por ejemplo, con mejoradores de la detergencia
insolubles como zeolitas, silicatos en capas y similares.
Si se utilizan, estos agentes quelantes
comprenderán generalmente de aproximadamente 0,1% a aproximadamente
15%, más preferentemente de aproximadamente 0,1% a aproximadamente
3,0% en peso de la composición detergente de la presente
invención.
Supresor de la formación de espuma - Otro
ingrediente opcional es un supresor de la formación de espuma como,
por ejemplo, siliconas y mezclas de sílice-silicona.
Ejemplos de supresores de la formación de espuma adecuados se
describen en las patentes de EE.UU. nº 5.707.950 y 5.728.671. Estos
supresores de la formación de espuma se emplean normalmente a
niveles de 0,001% a 2% en peso de la composición, preferentemente de
0,01% a 1% en peso.
Agentes suavizantes - Se pueden
incorporar también agentes suavizantes de telas en las composiciones
detergentes de lavandería de acuerdo con la presente invención. Los
agentes suavizantes inorgánicos son, por ejemplo, las arcillas de
esmectitas descritas en el documento
GB-A-1.400.898 y US 5.019.292. Los
agentes suavizantes orgánicos incluyen las aminas terciarias
insolubles en agua descritas en los documentos
GB-A-1.514.276 y
EP-B-011.340 y su combinación con
sales de mono-amonio cuaternario de
C_{12}-C_{14} se describe en los documentos
EP-B-026.527 y
EP-B-026.528 y se describen amidas
de doble cadena larga en el documento
EP-B-0.242.919. Otros ingredientes
orgánicos útiles para los sistemas suavizantes de telas incluyen
materiales de poli(óxido de etileno) de peso molecular elevado
descritos en los documentos EP-A- 0.299.575 y
0.313.146.
Se describen agentes suavizantes de telas
particularmente adecuados en las patentes de EE.UU. nº 5.707.950 y
5.728.673.
Los niveles de arcilla de esmectita están
normalmente en el intervalo de 2% a 20%, más preferentemente de 5%
a 15% en peso, siendo añadido el material como un componente mixto
seco al resto de la formulación. Los agentes suavizantes de telas
orgánicos como las aminas terciarias insolubles en agua o materiales
de amidas de doble cadena larga son incorporados a niveles de 0,5%
a 5% en peso, normalmente de 1% a 3% en peso, mientras que los
materiales de poli(óxido de etileno) de peso molecular elevado y los
materiales catiónicos solubles en agua son añadidos a niveles de
0,1% a 2%, normalmente de 0,15% a 1,5% en peso. Estos materiales son
normalmente añadidos a la parte secada por aspersión de la
composición, aunque en algunos casos puede ser más conveniente
añadirlos como una materia en forma de partículas mezcladas secas, o
pulverizarlos en forma de un líquido fundido sobre los demás
componentes sólidos de la composición.
Compuestos de amonio cuaternario biodegradables
como se describen en los documentos EP-A- 040.562 y
EP-A-239.910 han sido presentados
como alternativas a los cloruros de amonio con doble cadena
alquílica larga y metil-sulfatos.
Ejemplos no limitativos de aniones compatibles
con el suavizante para los compuestos de amonio cuaternario y los
precursores de aminas incluyen cloruro o
metil-sulfato.
Inhibición de la transferencia de
colorantes - Las composiciones detergentes de la presente
invención pueden incluir también compuestos para inhibir la
transferencia de colorantes desde una tela a otra de colorantes
solubilizados y puestos en suspensión que se encuentran durante el
las operaciones de lavado y acondicionamiento de telas que incluyen
telas coloreadas.
Las composiciones detergentes según la presente
invención pueden comprender también de 0,001% a 10%, preferentemente
de 0,01% a 2%, más preferentemente de 0,05% a 1% en peso de agentes
inhibidores de la transferencia de colorantes polímeros. Dichos
agentes inhibidores de la transferencia de colorantes polímeros se
incorporan normalmente en las composiciones detergentes con el fin
de inhibir la transferencia de colorantes desde telas coloreadas a
telas lavadas con los mismos. Estos polímeros tienen la capacidad de
formar complejos o adsorber los colorantes desplazados fuera de las
telas antes de que los colorantes tengan ocasión de resultar unidos
a otros artículos en el lavado.
Los agentes inhibidores de la transferencia de
colorantes polímeros especialmente adecuados son poliaminas,
polímeros de N-óxidos, copolímeros de
N-vinilpirrolidona y
N-vinilimidazol, polímeros de polivinilpirrolidona,
poliviniloxazolidonas y polivinilimidazoles o sus mezclas. Ejemplos
de estos colorantes inhibidores de la transferencia de colorantes
se describen en las patentes de EE.UU. nº 5.707.950 y 5.707.951.
Los agentes inhibidores de la transferencia de
colorantes adecuados adicionales incluyen, pero sin limitación,
polímeros reticulados. Los polímeros reticulados son polímeros cuyas
cadenas principales están interconectadas hasta un cierto grado;
estas conexiones pueden ser de naturaleza química o física,
posiblemente con grupos activos en la cadena principal o las
ramificaciones; los polímeros reticulados han sido descritos en la
publicación Journal of Polymer Science, volumen 22, páginas
1035-1039.
En una realización, los polímeros reticulados se
preparan de manera que formen una estructura rígida tridimensional,
que pueda atrapar los colorantes en los poros formados por la
estructura tridimensional. En otra realización, los polímeros
reticulados atrapan los colorantes por hinchamiento. Estos polímeros
reticulados se describen en la solicitud de patente europea en
trámite 94870213.9.
La adición de estos polímeros mejora también el
rendimiento de las enzimas según la invención.
Variación del pH y tampones - Muchas de
las composiciones detergentes y limpiadoras descritas en la presente
memoria descriptiva serán tamponadas, es decir, son relativamente
resistente a una caída del pH en presencia de suciedades ácidas.
Sin embargo, Otras composiciones en la presente memoria descriptiva
pueden tener una capacidad tamponante excepcionalmente baja o
pueden estar sustancialmente sin tamponar. Las técnicas para
controlar o regular el pH a niveles de uso recomendados incluyen más
generalmente el uso no solamente de tampones sino también de
álcalis adicionales, ácidos, sistemas para elevar el pH, recipientes
de compartimentos duales, etc., y son bien conocidas por los
expertos en la técnica.
Las composiciones de ADD de la presente
invención comprenden un componente para ajustar el pH seleccionado
entre sales inorgánicas alcalinas solubles en agua y mejoradores de
la detergencia orgánicos e inorgánicos solubles en agua como se
describe en las patentes de EE.UU. nº 5.705.464 y 5.710.115.
Agentes para el cuidado de materiales -
Las composiciones de ADD preferidas pueden contener uno o más
agentes para el cuidado de materiales que sean eficaces como
inhibidores de la corrosión y/o adyuvantes antimanchas como se
describe en las patentes de EE.UU. nº 5.705.464, 5.710.115 y
5.646.101.
Cuando están presentes, estos materiales
protectores son incorporados preferentemente a niveles bajos, por
ejemplo, de aproximadamente 0,01% a aproximadamente 5% de la
composición de ADD.
Otros materiales - Los ingredientes o
adyuvantes detergentes opcionalmente incluidos en las presentes
composiciones pueden incluir uno o más materiales para ayudar a
mejorar el rendimiento de limpieza, el tratamiento del sustrato que
va a ser limpiado o diseñados para mejorar las características
estéticas de la composición. Los adyuvantes que pueden ser
incluidos también en las composiciones de la presente invención, a
sus niveles convencionales de uso establecidos en la técnica (por
ejemplo, los materiales adyuvantes pueden comprender, en total, de
aproximadamente 30% a aproximadamente 99,9%, preferentemente de
aproximadamente 70% a aproximadamente 95% en peso de las
composiciones), incluyen otros ingredientes activos como mejoradores
de la detergencia que no son de fosfatos, partículas coloreadas,
agentes para el cuidado de la plata, antimanchas y/o
anti-corrosión, colorantes, materiales de carga,
germicidas, fuentes de alcalinidad, hidrotropos, antioxidantes,
perfumes, agentes solubilizantes, vehículos, adyuvantes de
tratamiento, pigmentos y agentes para controlar el pH como se
describe en las patentes de EE.UU. nº 5.705.464, 5.710.115,
5.698.504, 5.695.679, 5.686.014 y 5.646.101.
Métodos de limpieza - Además de los
métodos para la limpieza de telas, vajillas y otras superficies
duras, y partes corporales mediante la limpieza personal, descritos
en la presente memoria descriptiva, la presente invención abarca
también un procedimiento de pretratamiento de lavandería para telas
que han sido ensuciadas o manchadas, que comprende poner en
contacto directamente dichas manchas y/o suciedades con una forma
altamente concentrada de la composición limpiadora anteriormente
expuesta antes del lavado de estas telas usando soluciones acuosas
convencionales de lavado. Preferentemente, la composición limpiadora
permanece en contacto con la suciedad/mancha durante un período de
aproximadamente 30 segundos a 24 horas antes de lavar el sustrato
ensuciado/manchada pretratado de una manera convencional. Más
preferentemente, los tiempos de pretratamiento variarán en el
intervalo de aproximadamente 1 a aproximadamente 180 minutos.
Los siguientes están destinados a ilustras
composiciones de la presente invención, pero no están necesariamente
concebidos para limitar o definir de algún otro modo el alcance de
la invención.
En todos los ejemplos siguientes Proteasa^{1}
significa una variante de proteasa que comprende una sustitución de
restos de aminoácidos con otro resto de aminoácido que se produce de
forma natural correspondiente a las posiciones
101G/103A/104I/159D/232V/236H/245R/248D/252K de subtilisina de
Bacillus amyloliquefaciens. La Proteasa^{1} Puede ser
sustituida con otra variante de proteasa adicional de la presente
invención, con resultados sustancialmente similares en los
siguientes ejemplos.
En los ejemplos de composiciones limpiadoras de
la presente invención, los niveles de enzima de Proteasa^{1} son
expresados mediante enzima pura por peso total de la composición, y
los otros niveles de enzimas son expresados mediante materia prima
por peso de la composición total y, salvo que se especifique otra
cosa, los demás ingredientes son expresados por peso de la
composición total.
Adicionalmente, en los siguientes Ejemplo, se
usan algunas abreviaturas conocidas por los expertos ordinarios en
la técnica de forma congruente con la descripción expuesta en la
presente memoria descriptiva.
\vskip1.000000\baselineskip
Como se usa en la presente memoria descriptiva,
"composición limpiadora de superficies duras" se refiere a
composiciones detergentes líquidas y granulares para limpiar
superficies duras como suelos, paredes, baldosas de baños y
similares. Las composiciones limpiadoras de superficies duras de la
presente invención comprenden una cantidad eficaz de una o más
enzimas proteasas, preferentemente de aproximadamente 0,0001% a
aproximadamente 10%, más preferentemente de aproximadamente 0,001%
a aproximadamente 5%, todavía más preferentemente de aproximadamente
0,001% a aproximadamente 1% por peso de enzima proteasa activa de
la composición. Además de comprender una o más enzimas proteasas,
las composiciones limpiadoras de superficies duras comprenden
normalmente un tensioactivo y un mejorador de la detergencia
secuestrante soluble en agua. En ciertos productos especializados
como limpiadores de ventanas por pulverización, sin embargo, a
veces no se usan tensioactivos ya que producen un resto en forma de
película/vetas sobre la superficie de vidrio. (Véanse los ejemplos
de la patente de EE.UU. nº 5.679.630).
El componente tensioactivo, cuando está
presente, puede comprender tan poco como 0,1% de las composiciones
de la presente invención pero normalmente las composiciones
contendrán de aproximadamente 0,25% a aproximadamente 10%, más
preferentemente de aproximadamente 1% a aproximadamente 5% de
tensioactivo.
Normalmente, las composiciones contendrán de
aproximadamente 0,5% a aproximadamente 50% de un mejorador de la
detergencia, preferentemente de aproximadamente 1% a aproximadamente
10%. Preferentemente, el pH debe estar en el intervalo de
aproximadamente 8 a 12. Se pueden usar agentes convencionales de
ajuste del pH como hidróxido de sodio, carbonato de sodio o ácido
clorhídrico, si es necesario el ajuste.
\newpage
Se pueden incluir disolventes en las
composiciones. Los disolventes útiles incluyen, pero sin limitación,
glicol-éteres como dietilenglicol-monohexil-éter,
dietilenglicol-monobutil-éter,
etilenglicol-monobutil-éter,
etilenglicol-mo-
nohexil-éter, propilenglicol-monobutil-éter, dipropilenglicol-monobutil-éter y dioles como 2,2,4-trimetil-1,3-pentanodiol y 2-etil-1,3-hexanodiol. Cuando se usan, estos disolventes están presentes normalmente a niveles de aproximadamente 0,5% a aproximadamente 15%, preferentemente de aproximadamente 3% a aproximadamente 11%.
nohexil-éter, propilenglicol-monobutil-éter, dipropilenglicol-monobutil-éter y dioles como 2,2,4-trimetil-1,3-pentanodiol y 2-etil-1,3-hexanodiol. Cuando se usan, estos disolventes están presentes normalmente a niveles de aproximadamente 0,5% a aproximadamente 15%, preferentemente de aproximadamente 3% a aproximadamente 11%.
Adicionalmente, se pueden usar disolventes
altamente volátiles como isopropanol o etanol en las presentes
composiciones para facilitar una evaporación más rápida de la
composición desde las superficies, cuando la superficie no es
aclarada después de una aplicación "enérgica" de la composición
a la superficie. Cuando se usan, los disolventes volátiles están
presentes normalmente a niveles de aproximadamente 2% a
aproximadamente 12% en las composiciones. La realización de
composiciones de limpieza de superficies duras de la presente
invención se ilustra por medio de los siguientes ejemplos no
limitativos.
\vskip1.000000\baselineskip
Ejemplos
1-7
\newpage
Ejemplos
8-13
\newpage
Ejemplos
14-19
\vskip1.000000\baselineskip
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\newpage
Las composiciones limpiadoras de telas
granulares de la presente invención contienen una cantidad eficaz de
una o más enzima proteasas, preferentemente de aproximadamente
0,001% a aproximadamente 10%, más preferentemente de
aproximadamente 0,005% a aproximadamente 5%, más preferentemente de
0,01% a aproximadamente 1% en peso de la enzima proteasa activa de
la composición. (Véanse los ejemplos de la patente de EE.UU. nº
5.679.630).
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\newpage
\newpage
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\vskip1.000000\baselineskip
Las siguientes composiciones detergentes de
lavandería granulares 37 A-C son de utilidad
particular bajo condiciones de lavado de máquinas europeas y se
prepararon de acuerdo con la invención:
Las siguientes formulaciones son ejemplos de
composiciones de acuerdo con la invención, que pueden estar en la
forma de gránulos o en la forma de una pastilla.
\vskip1.000000\baselineskip
Las composiciones detergentes granulares de
lavandería 39 A-E son de utilidad particular bajo
condiciones de lavado de máquinas japonesas y se preparan de
acuerdo con la invención:
Las composiciones limpiadoras de telas líquidas
de la presente invención comprenden preferentemente una cantidad
eficaz de una o más enzimas proteasas, preferentemente de
aproximadamente 0,0001% a aproximadamente 10%, más preferentemente
de aproximadamente 0,001% a aproximadamente 1% y lo más
preferentemente de aproximadamente 0,001% a aproximadamente 0,1% en
peso de enzima proteasa activa de la composición (véanse los
ejemplos de la patente de EE.UU. nº 5.679.630).
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Se prepara una composición limpiadora de telas
líquida de utilidad particular bajo condiciones de lavado en
máquinas japonesas de acuerdo con la invención:
Se prepara una composición limpiadora de telas
líquida de utilidad particular bajo condiciones de lavado en
máquinas japonesas y para telas finas, de acuerdo con la
invención:
Las composiciones limpiadoras de telas en barras
de la presente invención adecuadas para telas ensuciadas en lavado
a mano contienen normalmente una cantidad eficaz de una o más
enzimas proteasas, preferentemente de aproximadamente 0,001% a
aproximadamente 10%, más preferentemente de aproximadamente 0,01% a
aproximadamente 1% en peso de enzima proteasa activa de la
composición (véanse los ejemplos de la patente de EE.UU. nº
5.679.630).
\newpage
Las composiciones limpiadoras orales
(dentífricos, pastas de dientes, geles dentales, polvos dentales,
enjuagues bucales, pulverizaciones bucales, geles bucales, gomas de
mascar, pastillas, bolsistas, comprimidos, biogeles, pastas
profilácticas, soluciones de tratamiento dental y similares
contienen normalmente una cantidad farmacéuticamente aceptable de
una o más enzimas proteasas, preferentemente de aproximadamente
0,001% a aproximadamente 20, más preferentemente de aproximadamente
0,001% a aproximadamente 10%, lo más preferentemente de
aproximadamente 0,01% a aproximadamente 5% en peso de enzimas
proteasas activas, útiles para suprimir cepas proteináceas de
dientes o dentaduras. (Véanse también los ejemplos de la patente de
EE.UU. nº 5.679.630).
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Las composiciones de limpieza de dentaduras
contienen normalmente una cantidad eficaz de una o más enzimas
proteasas, preferentemente de aproximadamente 0,0001% a
aproximadamente 50%, más preferentemente de aproximadamente 0,001%
a aproximadamente 35%, lo más preferentemente de aproximadamente
0,01% a aproximadamente 20% en peso de enzima proteasa activa de la
composición y una materia portadora de limpieza de dentaduras.
(Véanse los ejemplos de la patente de EE.UU. nº 5.679.630).
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Las composiciones de la presente invención se
pueden preparar adecuadamente mediante cualquier procedimiento
escogido por el formulador, de los que son ejemplos no limitativos
los descritos en el documento US 5.691.297 de Nassano et
al., otorgado el 11 de noviembre de 1997, Us 5.574.005 de Welch
et al., otorgado el 12 de noviembre de 1996, US 5.569.645 de
Dinniwell et al., otorgado el 29 de octubre de 1996, US
5.565.422 Del Greco et al., otorgado el 15 de octubre de
1996, US 5.516.448 de Capeci et al., otorgado el 14 de mayo
de 1996, US 5.489.392 de Capeci et al., otorgado el 6 de
febrero de 1996, US 5.486.303 de Capeci et al., otorgado el
23 de enero de 1996.
Además de los ejemplos anteriores, las
composiciones limpiadoras de la presente invención pueden ser
formulada en cualquier composición detergente de lavandería
adecuada, de los que se describen ejemplos no limitativos en los
documentos US 5.679.630 de Baeck et al., otorgado el 21 de
octubre de 1997, US 5.565.145 de Watson et al., otorgado el
15 de octubre de 1996, US 5.478.489 de Fredj et al., otorgado
el 26 de diciembre de 1995, US 5.470.507 de Fredj et al.,
otorgado el 28 de noviembre de 1995, US 5.466.802 de Panandiker
et al., otorgado el 14 de noviembre de 1995, US 5.460.752 de
Fredj et al., otorgado el 24 de octubre de 1995, US 5.458.810
de Fredj et al., otorgado el 17 de octubre de 1995, US
5.458.809 de Fredj et al., otorgado el 17 de octubre de
1995, US 5.288.431 de Huber et al., otorgado el 22 de febrero
de 1994.
Habiendo descrito la invención en detalle en
referencia a las realizaciones preferidas y los ejemplos, quedará
claro para aquellos expertos en la materia que se pueden hacer
varios cambios y modificaciones dentro del ámbito de las
reivindicaciones y se considera que la invención no se limita a lo
que está descrito en la memoria.
Claims (21)
1. Una composición limpiadora de telas y/o
lavavajillas y/o de superficies duras, que comprende:
(a) una cantidad eficaz de una variante de
proteasa en que dicha variante de proteasa incluye la sustitución
de restos de aminoácidos con otros restos de aminoácidos que se
producen de forma natural en posiciones de aminoácidos
correspondientes a las posiciones a un grupo de sustitución
seleccionado del grupo que consiste en:
V68A/S
103A/V104I/G159D/A230V/A232V/Q236H/Q245R;
V68A/S103A/V104I/G159D/Y209W/A232V/Q236H/Q245R;
V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R;
V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/L257V;
V68A/S103A/V104I/G159D/P210L/A232V/Q236H/Q245R;
V68A/S103A/V104I/G159D/T213R/A232V/Q236H/Q245R/T260A;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/T213R/A232V/Q236H/Q245R/T260A;
V68A/N76D/S103A/V104V/G159D/P210I/A232V/Q236H/Q245R/T260A;
N76D/S103A/V104I/G159D/T213R/A232V/Q236H/Q245R/T260A;
S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/Y209W/T213R/A232V/Q236H/Q245R/T260A;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/V205I/T213R/A232V/Q236H/Q245R/T260A;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/P210I/T213R/A232V/Q236H/Q245R/T260A;
V68A/S103A/V104I/G159D/Y209W/A232V/Q236H/Q245R/L257V;
V68A/S103A/V104I/G159D/A194S/A232V/Q236H/Q245R/L257V;
y
V68A/S103A/V104I/G159D/A174V/A232V/Q236H/Q245R/L257V
de Bacillus amyloliquefaciens; y
(b) uno o más materiales adyuvantes de
limpieza.
2. La composición limpiadora según la
reivindicación 1, en la que dicha variante de proteasa es derivada
de subtilisina de Bacillus.
3. La composición limpiadora según la
reivindicación 2, en la que dicha variante de proteasa es derivada
de una subtilina de Bacillus lentus o subtilisina 309.
4. La composición limpiadora según la
reivindicación 1, en la que dichos materiales adyuvantes de limpieza
se seleccionan entre el grupo que consiste en tensioactivos,
disolventes, tampones, enzimas, agentes supresores de la suciedad,
agentes supresores de la suciedad arcillosa, agentes dispersantes,
abrillantadores, supresores de espuma, suavizantes de telas,
mejoradores de la formación de espuma, estabilizadores de enzimas,
mejoradores de la detergencia, agentes blanqueadores, colorantes,
perfumes, quelantes y sus mezclas.
5. La composición limpiadora según la
reivindicación 4, en la que dichos materiales adyuvantes de limpieza
comprenden al menos un tensioactivo detergente, preferentemente un
tensioactivo ramificado, más preferentemente un tensioactivo
ramificado de cadena media.
6. La composición limpiadora según la
reivindicación 4, en la que los materiales adyuvantes de limpieza
comprenden al menos aproximadamente 0,1% de tensioactivo por peso
de la composición, comprendiendo dicho tensioactivo materiales
seleccionados entre el grupo que consiste en
alquil-benceno-sulfonatos,
alquil-sulfatos primarios,
alquil-sulfatos secundarios,
alquil-alcoxi-sulfatos,
alquil-alcoxi-carboxilatos,
alquil-poliglicósidos y sus correspondientes
poliglicósidos sulfatados, ésteres de ácidos grasos
alfa-sulfonatados, alquil- y
alquil-fenol-alcoxilatos, betaínas
y sulfobetaínas, óxidos de aminas,
N-metil-glucamidas, etoxilatos de
alcoholes primarios no iónicos, alcohol primario no iónico
etoxi/propoxi mixto y sus mezclas.
7. La composición limpiadora según la
reivindicación 6, que comprende adicionalmente al menos
aproximadamente 5% de mejorador de la detergencia seleccionado
entre el grupo que consiste en zeolitas, policarboxilatos,
silicatos en capas, fosfatos y sus mezclas.
8. La composición limpiadora según la
reivindicación 4, en la que dichos materiales adyuvantes de limpieza
comprenden al menos una enzima detergente seleccionada entre el
grupo que consiste en celulasas, lipasas, amilasas, fosfolipasas,
otras proteasas, peroxidasas y sus mezclas.
9. La composición limpiadora según la
reivindicación 4, en la que dichos materiales adyuvantes de limpieza
comprenden al menos una agente blanqueador seleccionado
preferentemente entre el grupo que consiste en percarbonatos,
perboratos y sus mezclas y que comprende opcionalmente de forma
adicional al menos un activador de blanqueo seleccionado
preferentemente entre el grupo que consiste en
benzoiloxibencenosulfonato (BOBS),
nonanoiloxi-bencenosulfonato (NOBS),
decanoiloxibencenosulfonato (C_{10}-OBS),
octanoiloxibencenosulfonato (C_{8}-OBS), ésteres
perhidrolizables, sal de sodio de
4-[N-(nonanoil)amino-hexanoiloxi]-benceno-sulfonato
(NACA-OBS), lauriloxibencenosulfonato (LOBS o
C_{12}-OBS),
10-undecanoiloxibencenosulfonato (UDOBS o
C_{11}-OBS con instauración en la posición 10) y
ácido decanoiloxibenzoico (DOBA) y sus mezclas, y que comprende
opcionalmente de forma adicional al menos un catalizador de
blanqueo, preferentemente propanosulfonato de
3-(3,4-dihidroisoquinolinio).
10. La composición limpiadora según la
reivindicación 1, en la que dicha composición limpiadora es una
composición limpiadora de telas, preferentemente en la forma de un
líquido, gránulo, barra, pastilla, gel, polvo o espuma, que
comprende al menos aproximadamente 5% de tensioactivo y al menos
aproximadamente 5% de mejorador de la detergencia por peso de la
composición.
11. La composición limpiadora según la
reivindicación 1, en la que dicha composición limpiadora es una
composición limpiadora de telas que comprende:
(a) de aproximadamente 0,0001% a aproximadamente
10% en peso de dicha variante de proteasa;
(b) al menos aproximadamente 5% en peso de un
tensioactivo preferentemente seleccionado entre el grupo que
consiste en
alquil-benceno-sulfonatos,
alquil-sulfatos primarios,
alquil-sulfatos secundarios,
alquil-alcoxi-sulfatos,
alquil-alcoxi-carboxilatos,
alquil-poliglicósidos y sus correspondientes
poliglicósidos sulfatados, ésteres de ácidos grasos
alfa-sulfonatados, alquil- y
alquil-fenol-alcoxilatos, betaínas y
sulfobetaínas, óxidos de aminas,
N-metil-glucamidas, etoxilatos de
alcoholes primarios no iónicos, alcoholes primarios no iónicos
mixtos etoxi/propoxi y sus mezclas; y en la que adicionalmente el
mejorador de la detergencia se selecciona entre el grupo que
consiste en zeolitas, policarboxilatos, silicatos en capas, fosfatos
y sus mezclas; y
(c) al menos aproximadamente 5% en peso de un
mejorador de la detergencia seleccionado preferentemente entre el
grupo que consiste en zeolitas, policarboxilatos, silicatos en
capas, fosfatos y sus mezclas.
12. La composición limpiadora según la
reivindicación 11, en la forma de una composición limpiadora de
telas granular concentrada que comprende al menos aproximadamente
15% de tensioactivo.
13. Un método para limpiar telas, comprendiendo
dicho método poner en contacto una tela que necesita una limpieza
con una composición limpiadora según las reivindicaciones 10 ó
11.
14. La composición limpiadora según la
reivindicación 1, en la que dicha composición limpiadora es una
composición lavavajillas, preferentemente en la forma de un
líquido, gránulo, polvo, gel o pastilla, que comprende:
(a) de aproximadamente 0,0001% a aproximadamente
10% en peso de dicha variante de proteasa; y
(b) de aproximadamente 0,1% a aproximadamente
10% en peso de un tensioactivo.
15. Un método para limpiar vajillas,
comprendiendo dicho método poner en contacto una vajilla que
necesita una limpieza con una composición limpiadora según la
reivindicación 16.
16. Una composición de limpieza personal, que
comprende:
(a) una cantidad eficaz de una variante de
proteasa, cuya dicha variante de proteasa es como se define en la
reivindicación 1; y
(b) uno o más materiales adyuvantes de
limpieza.
17. La composición de limpieza personal según la
reivindicación 16, en que dicha composición de limpieza personal
comprende:
(a) de aproximadamente 0,001% a aproximadamente
5%, preferentemente de aproximadamente 0,001% a aproximadamente 2%,
más preferentemente de aproximadamente 0,002% a aproximadamente 0,8%
en peso de dicha variante de proteasa; y
(b) de aproximadamente 0,1% a aproximadamente
95% en peso de un sistema tensioactivo que comprende preferentemente
un tensioactivo seleccionado entre el grupo que consiste en
carboxilatos aniónicos, óxidos de aminas,
alquil-glucósidos, glucosamidas,
alquil-sulfatos,
alquil-éter-sulfatos,
acil-isetionatos,
alquil-sulfosuccinatos, ésteres de
alquil-fosfatos, ésteres de fosfatos etoxilados,
alquil-gliceril-éter-sulfonatos y
sus mezclas, que comprende más preferentemente un tensioactivo
seleccionado entre el grupo que consiste en jabones,
alquil-glutamatos,
alquil-sarcosinatos, óxidos de lauramina, óxidos de
cocamina, óxidos de cacamidopropilamina, decilglucósidos,
lauril-sulfatos, laureth-sulfatos,
acil C_{12-18}-isetionatos y sus
mezclas; y
(c) opcionalmente de aproximadamente 0,05% a
aproximadamente 50% en peso de un estabilizador de enzimas.
18. La composición de limpieza personal según la
reivindicación 17, en la que dicho tensioactivo es un jabón a un
nivel de al menos aproximadamente 2%, preferentemente al menos
aproximadamente 10%, más preferentemente al menos aproximadamente
25% en peso de la composición limpiadora.
19. La composición de limpieza personal según la
reivindicación 18, en la que la relación de jabón a variante de
proteasa es de aproximadamente 2.000:1 a aproximadamente 8:1,
preferentemente de aproximadamente 400:1 a aproximadamente
40:1.
20. Un método para la limpieza personal,
comprendiendo dicho método poner en contacto una parte del cuerpo
humano o de animal inferior que necesita una limpieza con una
composición de limpieza según la reivindicación 16.
21. Un método para pretratar una tela que
necesita una limpieza, comprendiendo dicho método poner en contacto
dicha tela antes del lavar dicha tela con una solución acuosa que
contiene un tensioactivo con una composición limpiadora según las
reivindicaciones 10 ó 11.
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Families Citing this family (620)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| MA23346A1 (fr) * | 1993-10-14 | 1995-04-01 | Genencor Int | Variantes de la subtilisine |
| WO1999011768A1 (en) * | 1997-08-29 | 1999-03-11 | Novo Nordisk A/S | Protease variants and compositions |
| MA24811A1 (fr) * | 1997-10-23 | 1999-12-31 | Procter & Gamble | Compositions de lavage contenant des variantes de proteases multisubstituees |
| ES2368718T3 (es) * | 1997-10-23 | 2011-11-21 | Danisco Us Inc. | Variantes de subtilisina con múltiples sustituciones. |
| AU749383B2 (en) | 1998-07-02 | 2002-06-27 | Genencor International, Inc. | Chemically modified proteins with a carbohydrate moiety |
| AR020951A1 (es) * | 1998-10-23 | 2002-06-05 | Procter & Gamble | Metodos para enmascarar variantes de proteasa para su utilizacion en composiciones detergentes |
| AU772427B2 (en) | 1998-11-10 | 2004-04-29 | Genencor International, Inc. | Chemically modified mutant serine hydrolases show improved catalytic activity and chiral selectivity |
| MXPA01010896A (es) * | 1999-04-28 | 2003-06-24 | Genencor Int | Antagonistas cataliticos especificamente dirigidos al objetivo y usos de los mismos. |
| US6627744B2 (en) | 1999-07-02 | 2003-09-30 | Genencor International, Inc. | Synthesis of glycodendrimer reagents |
| BR0012660A (pt) * | 1999-07-22 | 2002-04-09 | Procter & Gamble | Variante de protease tipo subtilisina; composição de limpeza; e composição de cuidado pessoal |
| MXPA02000842A (es) * | 1999-07-22 | 2002-07-30 | Procter & Gamble | Conjugados de proteasa que tienen sitios de corte protegidos estericamente. |
| WO2001018165A1 (en) * | 1999-09-09 | 2001-03-15 | The Procter & Gamble Company | A detergent composition containing a protease |
| KR100387166B1 (ko) * | 1999-12-15 | 2003-06-12 | 닛뽄덴끼 가부시끼가이샤 | 유기 일렉트로 루미네선스 소자 |
| US7067049B1 (en) * | 2000-02-04 | 2006-06-27 | Exxonmobil Oil Corporation | Formulated lubricant oils containing high-performance base oils derived from highly paraffinic hydrocarbons |
| DE10007608A1 (de) * | 2000-02-18 | 2001-08-30 | Henkel Kgaa | Protease und Percarbonat enthaltende Wasch- und Reinigungsmittel |
| WO2001064852A1 (en) * | 2000-03-03 | 2001-09-07 | Novozymes A/S | Polypeptides having alkaline alpha-amylase activity and nucleic acids encoding same |
| US6777218B1 (en) * | 2000-03-14 | 2004-08-17 | Novozymes A/S | Subtilase enzymes having an improved wash performance on egg stains |
| WO2001075087A2 (en) * | 2000-04-03 | 2001-10-11 | Maxygen, Inc. | Subtilisin variants |
| EP2258853B1 (en) * | 2000-04-28 | 2016-06-08 | Novozymes A/S | Lipolytic enzyme variant |
| JP2004502831A (ja) * | 2000-06-30 | 2004-01-29 | ザ、プロクター、エンド、ギャンブル、カンパニー | シクロデキストリングルカノトランスフェラーゼ酵素を含む洗剤組成物 |
| WO2002002726A1 (en) * | 2000-06-30 | 2002-01-10 | The Procter & Gamble Company | Detergent compositions comprising a maltogenic alpha-amylase enzyme |
| KR20030037267A (ko) | 2000-07-28 | 2003-05-12 | 헨켈 코만디트게젤샤프트 아우프 악티엔 | 바실러스속 ａ ７－７ (ｄｓｍ １２３６８) 에서 추출한신규한 아밀분해 효소 및 상기 신규한 아밀분해 효소를함유하는 세척 및 세정제 |
| US20020155574A1 (en) | 2000-08-01 | 2002-10-24 | Novozymes A/S | Alpha-amylase mutants with altered properties |
| US6893855B2 (en) * | 2000-10-13 | 2005-05-17 | Novozymes A/S | Subtilase variants |
| US6803222B2 (en) * | 2000-11-22 | 2004-10-12 | Kao Corporation | Alkaline proteases |
| US7303907B2 (en) * | 2001-01-08 | 2007-12-04 | Health Protection Agency | Degradation and detection of TSE infectivity |
| EP1241112A3 (en) | 2001-03-15 | 2003-02-26 | The Procter & Gamble Company | Flexible multiple compartment pouch |
| PL210859B1 (pl) * | 2001-03-23 | 2012-03-30 | Genencor Int | Odmiana subtylizyny zawierająca zmieniony epitop limfocytów T, kwas nukleinowy kodujący tę odmianę subtylizyny, wektor ekspresyjny i komórka gospodarza zawierająca kwas nukleinowy oraz kompozycje zawierające tę odmianę subtylizyny |
| EP2264160A3 (en) | 2001-05-15 | 2011-08-31 | Novozymes A/S | Alpha-amylase variant with altered properties |
| DK200101090A (da) | 2001-07-12 | 2001-08-16 | Novozymes As | Subtilase variants |
| DE10153792A1 (de) | 2001-10-31 | 2003-05-22 | Henkel Kgaa | Neue Alkalische Protease-Varianten und Wasch- und Reinigungsmittel enthaltend diese neuen Alkalischen Protease-Varianten |
| DE10162727A1 (de) | 2001-12-20 | 2003-07-10 | Henkel Kgaa | Neue Alkalische Protease aus Bacillus gibsonii (DSM 14391) und Wasch-und Reinigungsmittel enthaltend diese neue Alkalische Protease |
| DE10162728A1 (de) | 2001-12-20 | 2003-07-10 | Henkel Kgaa | Neue Alkalische Protease aus Bacillus gibsonii (DSM 14393) und Wasch-und Reinigungsmittel enthaltend diese neue Alkalische Protease |
| DE10163884A1 (de) | 2001-12-22 | 2003-07-10 | Henkel Kgaa | Neue Alkalische Protease aus Bacillus sp. (DSM 14392) und Wasch- und Reinigungsmittel enthaltend diese neue Alkalische Protease |
| US7332320B2 (en) * | 2001-12-31 | 2008-02-19 | Genencor International, Inc. | Protease producing an altered immunogenic response and methods of making and using the same |
| CA2472723C (en) * | 2002-01-16 | 2013-12-17 | Genencor International, Inc. | Multiply-substituted protease variants |
| ATE450606T1 (de) * | 2002-01-16 | 2009-12-15 | Genencor Int | Mehrfachsubstituierte proteasevarianten |
| US20030180281A1 (en) * | 2002-03-11 | 2003-09-25 | Bott Richard R. | Preparations for topical skin use and treatment |
| US7223386B2 (en) * | 2002-03-11 | 2007-05-29 | Dow Corning Corporation | Preparations for topical skin use and treatment |
| EP1495128B1 (en) | 2002-03-29 | 2014-05-07 | Genencor International, Inc. | Ehanced protein expression in bacillus |
| ES2444215T3 (es) | 2002-07-29 | 2014-02-24 | Zymtech Production As | Método para la producción de péptidos y aminoácidos a partir de material de origen animal que comprende proteínas |
| US7082689B2 (en) * | 2002-10-11 | 2006-08-01 | Black & Decker Inc. | Keyless shoe lock for reciprocating saw |
| US7888093B2 (en) | 2002-11-06 | 2011-02-15 | Novozymes A/S | Subtilase variants |
| TWI319007B (en) * | 2002-11-06 | 2010-01-01 | Novozymes As | Subtilase variants |
| DE10260903A1 (de) * | 2002-12-20 | 2004-07-08 | Henkel Kgaa | Neue Perhydrolasen |
| US20050059567A1 (en) * | 2003-09-11 | 2005-03-17 | The Procter & Gamble Company | Methods of formulating enzyme cocktails, enzyme cocktails for the removal of egg-based and grass-based stains and/or soils, compositions and products comprising same |
| JP5244317B2 (ja) | 2003-11-19 | 2013-07-24 | ジェネンコー・インターナショナル・インク | セリンプロテアーゼ、セリン酵素をコードする核酸、およびこれらを取り込んだベクターおよび宿主細胞 |
| US7985569B2 (en) | 2003-11-19 | 2011-07-26 | Danisco Us Inc. | Cellulomonas 69B4 serine protease variants |
| EP2325318A1 (en) | 2004-02-13 | 2011-05-25 | Novozymes A/S | Protease variants |
| WO2005116180A1 (en) | 2004-05-17 | 2005-12-08 | The Procter & Gamble Company | Bleaching composition comprising a carbohydrate oxidase |
| US20090060933A1 (en) * | 2004-06-14 | 2009-03-05 | Estell David A | Proteases producing an altered immunogenic response and methods of making and using the same |
| JP2006143855A (ja) * | 2004-11-18 | 2006-06-08 | Lion Corp | 飲料シミ汚れ除去効果を向上させたアミラーゼ含有漂白性組成物 |
| JP2006143853A (ja) * | 2004-11-18 | 2006-06-08 | Lion Corp | アミラーゼ含有漂白性組成物 |
| US8814861B2 (en) | 2005-05-12 | 2014-08-26 | Innovatech, Llc | Electrosurgical electrode and method of manufacturing same |
| US7147634B2 (en) | 2005-05-12 | 2006-12-12 | Orion Industries, Ltd. | Electrosurgical electrode and method of manufacturing same |
| US20070161531A1 (en) | 2005-07-08 | 2007-07-12 | Novozymes A/S | Subtilase variants |
| CN103555697A (zh) * | 2005-07-08 | 2014-02-05 | 诺维信公司 | 枯草蛋白酶变体 |
| US9321873B2 (en) | 2005-07-21 | 2016-04-26 | Akzo Nobel N.V. | Hybrid copolymer compositions for personal care applications |
| GB0603775D0 (en) * | 2006-02-24 | 2006-04-05 | Health Prot Agency | Infectivity assay |
| EP2007506B1 (en) * | 2006-03-31 | 2014-03-19 | Danisco US Inc. | Tangential flow filtration apparatuses, systems, and processes for the separation of compounds |
| US7629158B2 (en) * | 2006-06-16 | 2009-12-08 | The Procter & Gamble Company | Cleaning and/or treatment compositions |
| DK2032698T3 (da) * | 2006-06-23 | 2012-09-03 | Danisco Us Inc | Systematisk bedømmelse af sekvens- og aktivitetsforbindelse ved anvendelse af stedbedømmelsesbiblioteker til manipulation af flere egenskaber |
| NZ573467A (en) * | 2006-07-18 | 2012-02-24 | Danisco Us Inc Genencor Div | Subtilisin variants active over a broad temperature range |
| AU2007284126B2 (en) * | 2006-08-11 | 2013-12-19 | Novozymes Biologicals, Inc. | Bacteria cultures and compositions comprising bacteria cultures |
| JP2010507001A (ja) * | 2006-10-16 | 2010-03-04 | ダニスコ・ユーエス・インク、ジェネンコー・ディビジョン | 非リン酸系食器洗浄剤 |
| JP5867984B2 (ja) | 2007-03-12 | 2016-02-24 | ダニスコ・ユーエス・インク | 修飾プロテアーゼ |
| US7922970B2 (en) * | 2007-04-03 | 2011-04-12 | Kimberly-Clark Worldwide, Inc. | Use of sonication to eliminate prions |
| US8343735B2 (en) | 2007-05-10 | 2013-01-01 | Danisco Us Inc. | Modified secretion system to increase expression of polypeptides in bacteria |
| MX2009013083A (es) * | 2007-06-06 | 2010-01-18 | Danisco Us Inc Genencor Div | Metodos para mejorar multiples propiedades de proteina. |
| KR101570546B1 (ko) | 2007-09-12 | 2015-11-19 | 다니스코 유에스 인크. | 내부 오염 제어에 의한 여과 |
| US8021436B2 (en) | 2007-09-27 | 2011-09-20 | The Procter & Gamble Company | Cleaning and/or treatment compositions comprising a xyloglucan conjugate |
| US7618801B2 (en) | 2007-10-30 | 2009-11-17 | Danison US Inc. | Streptomyces protease |
| CN101848985B (zh) | 2007-11-05 | 2014-12-03 | 丹尼斯科美国公司 | 具有改变性质的杆菌物种TS-23的α-淀粉酶变体 |
| US8206966B2 (en) | 2007-11-05 | 2012-06-26 | Danisco Us Inc. | Alpha-amylase variants with altered properties |
| CA2709804A1 (en) | 2007-12-21 | 2009-07-30 | Danisco Us Inc. | Enhanced protein production in bacillus |
| BRPI0908768A2 (pt) | 2008-02-04 | 2015-07-28 | Danisco Us Inc | Variantes de olfa-amilase de ts23 com propriedades alteradas |
| EP2088187B2 (en) * | 2008-02-08 | 2020-01-22 | The Procter and Gamble Company | Process For Making A Water-Soluble Pouch |
| US8066818B2 (en) * | 2008-02-08 | 2011-11-29 | The Procter & Gamble Company | Water-soluble pouch |
| US20090209447A1 (en) | 2008-02-15 | 2009-08-20 | Michelle Meek | Cleaning compositions |
| US20090233830A1 (en) | 2008-03-14 | 2009-09-17 | Penny Sue Dirr | Automatic detergent dishwashing composition |
| EP2100947A1 (en) | 2008-03-14 | 2009-09-16 | The Procter and Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition |
| EP2100948A1 (en) * | 2008-03-14 | 2009-09-16 | The Procter and Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition |
| BRPI0909084B1 (pt) | 2008-03-26 | 2020-11-03 | Novozymes A/S | peptídeo aldeído, e, composição líquida |
| NZ587540A (en) | 2008-03-28 | 2012-06-29 | Danisco Us Inc | Method for amplifying locus in bacterial cell |
| PL2447361T3 (pl) | 2008-06-06 | 2015-03-31 | Danisco Us Inc | Warianty alfa-amylazy (AMYS) z Geobacillus stearothermophilus o poprawionych właściwościach |
| BRPI0915681A2 (pt) * | 2008-06-06 | 2015-08-04 | Danisco Us Inc | Composições e métodos compreendendo proteases microbianas variantes |
| EP2166092A1 (en) | 2008-09-18 | 2010-03-24 | The Procter and Gamble Company | Detergent composition |
| EP2166075A1 (en) * | 2008-09-23 | 2010-03-24 | The Procter and Gamble Company | Cleaning composition |
| EP2166073A1 (en) | 2008-09-23 | 2010-03-24 | The Procter & Gamble Company | Cleaning composition |
| EP2166076A1 (en) * | 2008-09-23 | 2010-03-24 | The Procter & Gamble Company | Cleaning composition |
| MX2011003178A (es) | 2008-09-25 | 2011-04-21 | Danisco Inc | Mezclas de alfa-amilasa y metodos para usar esas mezclas. |
| AR073420A1 (es) * | 2008-11-11 | 2010-11-03 | Danisco Us Inc | Variantes de serina proteasas, composiciones y metodos de limpieza que las comprenden |
| CN102209775A (zh) | 2008-11-11 | 2011-10-05 | 丹尼斯科美国公司 | 包含一种或多种可组合的突变的芽孢杆菌属枯草杆菌蛋白酶 |
| BRPI0921827A2 (pt) * | 2008-11-11 | 2016-09-27 | Danisco Us Inc | composições e métodos compreendendo uma variante de subtilisina |
| CA2743060C (en) * | 2008-11-11 | 2017-03-07 | Danisco Us Inc. | Compositions and methods comprising a subtilisin variant |
| US20100267304A1 (en) * | 2008-11-14 | 2010-10-21 | Gregory Fowler | Polyurethane foam pad and methods of making and using same |
| US20100125046A1 (en) * | 2008-11-20 | 2010-05-20 | Denome Frank William | Cleaning products |
| EP2216390B1 (en) | 2009-02-02 | 2013-11-27 | The Procter and Gamble Company | Hand dishwashing method |
| EP3023483A1 (en) * | 2009-02-02 | 2016-05-25 | The Procter and Gamble Company | Liquid hand diswashing detergent composition |
| ES2488117T3 (es) | 2009-02-02 | 2014-08-26 | The Procter & Gamble Company | Composición detergente líquida para lavado de vajillas a mano |
| EP2216391A1 (en) | 2009-02-02 | 2010-08-11 | The Procter & Gamble Company | Liquid hand dishwashing detergent composition |
| ES2461892T3 (es) | 2009-02-02 | 2014-05-21 | The Procter & Gamble Company | Composición detergente líquida para lavado de vajillas a mano |
| EP2216392B1 (en) * | 2009-02-02 | 2013-11-13 | The Procter and Gamble Company | Liquid hand dishwashing detergent composition |
| ES2987733T3 (es) | 2009-02-09 | 2024-11-18 | Procter & Gamble | Composición detergente |
| US8153574B2 (en) | 2009-03-18 | 2012-04-10 | The Procter & Gamble Company | Structured fluid detergent compositions comprising dibenzylidene polyol acetal derivatives and detersive enzymes |
| US8293697B2 (en) | 2009-03-18 | 2012-10-23 | The Procter & Gamble Company | Structured fluid detergent compositions comprising dibenzylidene sorbitol acetal derivatives |
| EP2414514B1 (en) * | 2009-04-01 | 2015-05-27 | Danisco US Inc. | Compositions and methods comprising alpha-amylase variants with altered properties |
| WO2010138347A1 (en) | 2009-05-26 | 2010-12-02 | The Procter & Gamble Company | Aqueous liquid composition for pre-treating soiled dishware |
| AR076941A1 (es) | 2009-06-11 | 2011-07-20 | Danisco Us Inc | Cepa de bacillus para una mayor produccion de proteina |
| BR112012000531A2 (pt) | 2009-07-09 | 2019-09-24 | Procter & Gamble | composição detergente para lavagem de roupas catalítica que compreende teores relativamente baixos de eletrólito solúvel em água |
| MX342487B (es) | 2009-07-09 | 2016-09-29 | The Procter & Gamble Company * | Composicion detergente solida para tratamiento de tela con bajo contenido de aditivo. ligeramente alcalina, que comprende acido ftalimido peroxicaproico. |
| WO2011005623A1 (en) | 2009-07-09 | 2011-01-13 | The Procter & Gamble Company | Laundry detergent composition comprising low level of bleach |
| EP2451922A1 (en) | 2009-07-09 | 2012-05-16 | The Procter & Gamble Company | Method of laundering fabric using a compacted liquid laundry detergent composition |
| WO2011005804A1 (en) | 2009-07-09 | 2011-01-13 | The Procter & Gamble Company | Method of laundering fabric using a liquid laundry detergent composition |
| US20110009307A1 (en) | 2009-07-09 | 2011-01-13 | Alan Thomas Brooker | Laundry Detergent Composition Comprising Low Level of Sulphate |
| WO2011005917A1 (en) | 2009-07-09 | 2011-01-13 | The Procter & Gamble Company | Method of laundering fabric using a liquid laundry detergent composition |
| BR112012000520A2 (pt) | 2009-07-09 | 2016-02-16 | Procter & Gamble | composição catalítica detergente para lavagem de roupa que compreende teores relativamente baixos de eletrólito solúvel em água |
| PL2292725T5 (pl) | 2009-08-13 | 2022-11-07 | The Procter And Gamble Company | Sposób prania tkanin w niskiej temperaturze |
| MX339581B (es) * | 2009-09-25 | 2016-06-01 | Novozymes As | Variantes de subtilasa. |
| MX2012002796A (es) * | 2009-09-25 | 2012-04-10 | Novozymes As | Composicion detergente. |
| ES2746931T3 (es) | 2009-12-09 | 2020-03-09 | Danisco Us Inc | Composiciones y métodos comprendiendo variantes de proteasa |
| CN102652175B (zh) | 2009-12-09 | 2016-02-10 | 宝洁公司 | 织物和家居护理产品 |
| EP2333041B1 (en) | 2009-12-10 | 2013-05-15 | The Procter & Gamble Company | Method and use of a dishwasher composition |
| EP2333040B2 (en) | 2009-12-10 | 2019-11-13 | The Procter & Gamble Company | Detergent composition |
| ES2423580T5 (es) | 2009-12-10 | 2021-06-17 | Procter & Gamble | Método y uso de una composición para lavado de vajillas |
| ES2548772T3 (es) | 2009-12-10 | 2015-10-20 | The Procter & Gamble Company | Producto para lavavajillas y uso del mismo |
| CN102712878A (zh) | 2009-12-21 | 2012-10-03 | 丹尼斯科美国公司 | 含有枯草芽孢杆菌脂肪酶的洗涤剂组合物及其使用方法 |
| EP2516610A1 (en) | 2009-12-21 | 2012-10-31 | Danisco US Inc. | Detergent compositions containing thermobifida fusca lipase and methods of use thereof |
| WO2011084417A1 (en) | 2009-12-21 | 2011-07-14 | Danisco Us Inc. | Detergent compositions containing geobacillus stearothermophilus lipase and methods of use thereof |
| NZ600764A (en) * | 2010-01-22 | 2013-11-29 | Dupont Nutrition Biosci Aps | Methods for producing amino-substituted glycolipid compounds |
| EP3404087A1 (en) | 2010-02-10 | 2018-11-21 | Novozymes A/S | Alpha-amylase variants with high stability in presence of a chelating agent |
| EP2357220A1 (en) | 2010-02-10 | 2011-08-17 | The Procter & Gamble Company | Cleaning composition comprising amylase variants with high stability in the presence of a chelating agent |
| EP2361964B1 (en) | 2010-02-25 | 2012-12-12 | The Procter & Gamble Company | Detergent composition |
| EP2365059A1 (en) | 2010-03-01 | 2011-09-14 | The Procter & Gamble Company | Solid laundry detergent composition comprising C.I. fluorescent brightener 260 in alpha-crystalline form |
| EP2363456A1 (en) | 2010-03-01 | 2011-09-07 | The Procter & Gamble Company | Solid laundry detergent composition comprising brightener in micronized particulate form |
| EP2380957A1 (en) | 2010-04-19 | 2011-10-26 | The Procter & Gamble Company | Solid laundry detergent composition having a dynamic in-wash ph profile |
| EP2365054A1 (en) | 2010-03-01 | 2011-09-14 | The Procter & Gamble Company | Solid laundry detergent composition comprising secondary alcohol-based detersive surfactant |
| EP2365058A1 (en) | 2010-03-01 | 2011-09-14 | The Procter & Gamble Company | Solid laundry detergent composition having an excellent anti-encrustation profile |
| EP2377914B1 (en) | 2010-04-19 | 2016-11-09 | The Procter & Gamble Company | Mildly alkaline, low-built, solid fabric treatment detergent composition comprising perhydrolase |
| US20120067373A1 (en) | 2010-04-15 | 2012-03-22 | Philip Frank Souter | Automatic Dishwashing Detergent Composition |
| JP6018044B2 (ja) | 2010-04-15 | 2016-11-02 | ダニスコ・ユーエス・インク | プロテアーゼ変異体を含む組成物及び方法 |
| US20110257069A1 (en) | 2010-04-19 | 2011-10-20 | Stephen Joseph Hodson | Detergent composition |
| US20110257060A1 (en) | 2010-04-19 | 2011-10-20 | Robert Richard Dykstra | Laundry detergent composition comprising bleach particles that are suspended within a continuous liquid phase |
| US20110257062A1 (en) | 2010-04-19 | 2011-10-20 | Robert Richard Dykstra | Liquid laundry detergent composition comprising a source of peracid and having a ph profile that is controlled with respect to the pka of the source of peracid |
| US8889612B2 (en) | 2010-04-19 | 2014-11-18 | The Procter & Gamble Company | Method of laundering fabric using a compacted liquid laundry detergent composition |
| PL2380962T3 (pl) | 2010-04-23 | 2017-01-31 | The Procter And Gamble Company | Cząstka |
| EP2383329A1 (en) | 2010-04-23 | 2011-11-02 | The Procter & Gamble Company | Particle |
| EP2380478A1 (en) | 2010-04-23 | 2011-10-26 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing product |
| ES2682051T3 (es) | 2010-04-23 | 2018-09-18 | The Procter & Gamble Company | Composición detergente |
| EP2380963B1 (en) | 2010-04-23 | 2015-12-23 | The Procter and Gamble Company | Method of perfuming |
| ES2533368T3 (es) | 2010-04-23 | 2015-04-09 | The Procter & Gamble Company | Producto para lavavajillas |
| ES2745011T3 (es) * | 2010-05-06 | 2020-02-27 | Procter & Gamble | Productos de consumo con variantes de proteasa |
| DE102010028951A1 (de) | 2010-05-12 | 2011-11-17 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Lagerstabiles flüssiges Wasch- oder Reinigungsmittel enthaltend Protease und Lipase |
| AR081423A1 (es) | 2010-05-28 | 2012-08-29 | Danisco Us Inc | Composiciones detergentes con contenido de lipasa de streptomyces griseus y metodos para utilizarlas |
| EP2395071A1 (en) | 2010-06-10 | 2011-12-14 | The Procter & Gamble Company | Solid detergent composition comprising lipase of bacterial origin |
| EP2395070A1 (en) | 2010-06-10 | 2011-12-14 | The Procter & Gamble Company | Liquid laundry detergent composition comprising lipase of bacterial origin |
| JP5710756B2 (ja) | 2010-06-23 | 2015-04-30 | ザ プロクター アンド ギャンブルカンパニー | 汚れた布地の前処理及び洗濯方法並びに洗濯用製品 |
| US8685171B2 (en) | 2010-07-29 | 2014-04-01 | The Procter & Gamble Company | Liquid detergent composition |
| EP2412792A1 (en) | 2010-07-29 | 2012-02-01 | The Procter & Gamble Company | Liquid detergent composition |
| CN101922108B (zh) * | 2010-09-14 | 2012-09-05 | 东华大学 | 使用1，4，7-三氮杂环壬烷配合物的活化漂白的方法 |
| WO2012057781A1 (en) | 2010-10-29 | 2012-05-03 | The Procter & Gamble Company | Cleaning and/or treatment compositions comprising a fungal serine protease |
| WO2011026154A2 (en) | 2010-10-29 | 2011-03-03 | The Procter & Gamble Company | Cleaning and/or treatment compositions |
| FI123942B (fi) | 2010-10-29 | 2013-12-31 | Ab Enzymes Oy | Sieniperäisen seriiniproteaasin variantteja |
| DE102010063458A1 (de) * | 2010-12-17 | 2012-06-21 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Lagerstabiles flüssiges Wasch- oder Reinigungsmittel enthaltend Protease und Amylase |
| CA2827405C (en) | 2011-02-15 | 2023-01-10 | Novozymes Biologicals, Inc. | Mitigation of odor in cleaning machines and cleaning processes |
| DE102011005354A1 (de) * | 2011-03-10 | 2012-09-13 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Leistungsverbesserte Proteasevarianten |
| AR086214A1 (es) | 2011-04-29 | 2013-11-27 | Danisco Us Inc | Composiciones detergentes que contienen mananasa de bacillus agaradhaerens y sus metodos de uso |
| EP2702152A1 (en) | 2011-04-29 | 2014-03-05 | Danisco US Inc. | Detergent compositions containing bacillus sp. mannanase and methods of use thereof |
| EP2712363A1 (en) | 2011-04-29 | 2014-04-02 | Danisco US Inc. | Detergent compositions containing geobacillus tepidamans mannanase and methods of use thereof |
| ES2707869T3 (es) | 2011-05-05 | 2019-04-05 | Danisco Us Inc | Composiciones y métodos comprendiendo variantes de serina proteasa |
| WO2012151480A2 (en) | 2011-05-05 | 2012-11-08 | The Procter & Gamble Company | Compositions and methods comprising serine protease variants |
| US20140371435A9 (en) | 2011-06-03 | 2014-12-18 | Eduardo Torres | Laundry Care Compositions Containing Thiophene Azo Dyes |
| EP2537918A1 (en) | 2011-06-20 | 2012-12-26 | The Procter & Gamble Company | Consumer products with lipase comprising coated particles |
| US20120324655A1 (en) | 2011-06-23 | 2012-12-27 | Nalini Chawla | Product for pre-treatment and laundering of stained fabric |
| JP6204352B2 (ja) | 2011-06-30 | 2017-09-27 | ノボザイムス アクティーゼルスカブ | α−アミラーゼ変異体 |
| EP2540824A1 (en) | 2011-06-30 | 2013-01-02 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions comprising amylase variants reference to a sequence listing |
| EP2551335A1 (en) | 2011-07-25 | 2013-01-30 | The Procter & Gamble Company | Enzyme stabilized liquid detergent composition |
| MX2014001098A (es) | 2011-07-27 | 2014-09-12 | Procter & Gamble | Composicion detergente liquida de múltiples fases. |
| US8679366B2 (en) | 2011-08-05 | 2014-03-25 | Ecolab Usa Inc. | Cleaning composition containing a polysaccharide graft polymer composition and methods of controlling hard water scale |
| US8636918B2 (en) | 2011-08-05 | 2014-01-28 | Ecolab Usa Inc. | Cleaning composition containing a polysaccharide hybrid polymer composition and methods of controlling hard water scale |
| US8853144B2 (en) | 2011-08-05 | 2014-10-07 | Ecolab Usa Inc. | Cleaning composition containing a polysaccharide graft polymer composition and methods of improving drainage |
| US8841246B2 (en) | 2011-08-05 | 2014-09-23 | Ecolab Usa Inc. | Cleaning composition containing a polysaccharide hybrid polymer composition and methods of improving drainage |
| AR087745A1 (es) | 2011-08-31 | 2014-04-16 | Danisco Us Inc | Composiciones y metodos que comprenden una variante de enzima lipolitica |
| PL2584028T3 (pl) | 2011-10-19 | 2017-10-31 | Procter & Gamble | Cząstka |
| JP2014532792A (ja) | 2011-11-04 | 2014-12-08 | アクゾ ノーベル ケミカルズ インターナショナル ベスローテン フエンノートシャップＡｋｚｏ Ｎｏｂｅｌ Ｃｈｅｍｉｃａｌｓ Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ Ｂ．Ｖ． | グラフト樹状コポリマー及びそれを製造する方法 |
| MX2014005094A (es) | 2011-11-04 | 2014-08-08 | Akzo Nobel Chemicals Int Bv | Copolimeros de dendrita hibridos, composiciones de los mismos y metodos para producirlos. |
| EP2788491B1 (en) | 2011-12-09 | 2019-01-23 | Danisco US Inc. | Ribosomal promotors from b. subtilis for protein production in microorganisms |
| MX367078B (es) | 2011-12-13 | 2019-08-05 | Danisco Us Inc | Cocteles de enzimas preparados a partir de cultivos mezclados. |
| MX2014007446A (es) * | 2011-12-20 | 2014-08-01 | Novozymes As | Variantes de subtilasa y polinucleotidos que las codifican. |
| EP2794866A1 (en) | 2011-12-22 | 2014-10-29 | Danisco US Inc. | Compositions and methods comprising a lipolytic enzyme variant |
| US9801398B2 (en) | 2012-01-26 | 2017-10-31 | Novozymes A/S | Use of polypeptides having protease activity in animal feed and detergents |
| EP2623586B1 (en) | 2012-02-03 | 2017-08-16 | The Procter & Gamble Company | Compositions and methods for surface treatment with lipases |
| WO2013142486A1 (en) | 2012-03-19 | 2013-09-26 | The Procter & Gamble Company | Laundry care compositions containing dyes |
| CN107988181A (zh) | 2012-04-02 | 2018-05-04 | 诺维信公司 | 脂肪酶变体以及编码其的多核苷酸 |
| CN104271723B (zh) | 2012-05-07 | 2021-04-06 | 诺维信公司 | 具有黄原胶降解活性的多肽以及编码其的核苷酸 |
| BR112014029752A2 (pt) * | 2012-05-30 | 2017-06-27 | Clariant Finance Bvi Ltd | uso de n-metil-n-acilglucaminas como estabilizadores de frio em soluções de tensoativos |
| EP2674475A1 (en) | 2012-06-11 | 2013-12-18 | The Procter & Gamble Company | Detergent composition |
| WO2013189972A2 (en) | 2012-06-20 | 2013-12-27 | Novozymes A/S | Use of polypeptides having protease activity in animal feed and detergents |
| WO2014009473A1 (en) | 2012-07-12 | 2014-01-16 | Novozymes A/S | Polypeptides having lipase activity and polynucleotides encoding same |
| US8945314B2 (en) | 2012-07-30 | 2015-02-03 | Ecolab Usa Inc. | Biodegradable stability binding agent for a solid detergent |
| US9752105B2 (en) | 2012-09-13 | 2017-09-05 | Ecolab Usa Inc. | Two step method of cleaning, sanitizing, and rinsing a surface |
| US8871699B2 (en) | 2012-09-13 | 2014-10-28 | Ecolab Usa Inc. | Detergent composition comprising phosphinosuccinic acid adducts and methods of use |
| US9994799B2 (en) | 2012-09-13 | 2018-06-12 | Ecolab Usa Inc. | Hard surface cleaning compositions comprising phosphinosuccinic acid adducts and methods of use |
| US20140308162A1 (en) | 2013-04-15 | 2014-10-16 | Ecolab Usa Inc. | Peroxycarboxylic acid based sanitizing rinse additives for use in ware washing |
| EP2712915A1 (en) | 2012-10-01 | 2014-04-02 | The Procter and Gamble Company | Methods of treating a surface and compositions for use therein |
| CN113105950A (zh) | 2012-10-04 | 2021-07-13 | 艺康美国股份有限公司 | 用于洗衣和其他硬表面清洁的预浸泡工艺 |
| EP3842531A1 (en) | 2012-10-12 | 2021-06-30 | Danisco US Inc. | Compositions and method comprising a lipolytic enzyme variant |
| JP6858487B2 (ja) | 2012-11-05 | 2021-04-14 | ダニスコ・ユーエス・インク | サーモリシンプロテアーゼ変異体を含む組成物及び方法 |
| US20150344858A1 (en) | 2012-12-19 | 2015-12-03 | Danisco Us Inc. | Novel mannanase, compositions and methods of use thereof |
| JP2016506442A (ja) | 2012-12-20 | 2016-03-03 | ザ プロクター アンド ギャンブルカンパニー | ケイ酸塩でコーティングされた漂白剤を含む洗剤組成物 |
| EP3354728B1 (en) | 2012-12-21 | 2020-04-22 | Danisco US Inc. | Alpha-amylase variants |
| WO2014099525A1 (en) | 2012-12-21 | 2014-06-26 | Danisco Us Inc. | Paenibacillus curdlanolyticus amylase, and methods of use, thereof |
| EP2767579B1 (en) | 2013-02-19 | 2018-07-18 | The Procter and Gamble Company | Method of laundering a fabric |
| EP2767582A1 (en) | 2013-02-19 | 2014-08-20 | The Procter and Gamble Company | Method of laundering a fabric |
| PL2767581T3 (pl) | 2013-02-19 | 2021-02-08 | The Procter & Gamble Company | Sposób prania tkaniny |
| CA2902279C (en) | 2013-03-05 | 2019-05-28 | The Procter & Gamble Company | Mixed sugar amine or sugar amide surfactant compositions |
| US20160017305A1 (en) | 2013-03-11 | 2016-01-21 | Danisco Us Inc. | Alpha-amylase combinatorial variants |
| CN110105480A (zh) | 2013-03-15 | 2019-08-09 | 路博润先进材料公司 | 衣康酸聚合物 |
| WO2014147127A1 (en) | 2013-03-21 | 2014-09-25 | Novozymes A/S | Polypeptides with lipase activity and polynucleotides encoding same |
| MX2015013670A (es) | 2013-03-28 | 2016-02-18 | Procter & Gamble | Composiciones de limpieza que contiene una polieteramina. |
| CN103215151B (zh) * | 2013-04-25 | 2015-01-07 | 上海巴方精细化工有限公司 | 矢车菊低刺激护肤香皂 |
| WO2014183921A1 (en) | 2013-05-17 | 2014-11-20 | Novozymes A/S | Polypeptides having alpha amylase activity |
| JP6188199B2 (ja) * | 2013-05-20 | 2017-08-30 | ライオン株式会社 | 食器洗い機用洗浄剤 |
| CN103361198B (zh) * | 2013-05-22 | 2015-01-07 | 上海巴方精细化工有限公司 | 川芎消炎复合香皂 |
| US9206382B2 (en) | 2013-05-28 | 2015-12-08 | The Procter & Gamble Company | Surface treatment compositions comprising photochromic dyes |
| US20160108387A1 (en) | 2013-05-29 | 2016-04-21 | Danisco Us Inc. | Novel metalloproteases |
| US20160160202A1 (en) | 2013-05-29 | 2016-06-09 | Danisco Us Inc. | Novel metalloproteases |
| WO2014194054A1 (en) | 2013-05-29 | 2014-12-04 | Danisco Us Inc. | Novel metalloproteases |
| EP3110833B1 (en) | 2013-05-29 | 2020-01-08 | Danisco US Inc. | Novel metalloproteases |
| EP3013956B1 (en) | 2013-06-27 | 2023-03-01 | Novozymes A/S | Subtilase variants and polynucleotides encoding same |
| KR20160029080A (ko) | 2013-07-04 | 2016-03-14 | 노보자임스 에이/에스 | 재오염 방지 효과를 가지는 잔탄 분해효소 활성을 가지는 폴리펩티드들 및 이를 암호화하는 폴리뉴클레오티드들 |
| CN105555951A (zh) | 2013-07-19 | 2016-05-04 | 丹尼斯科美国公司 | 包含脂解酶变体的组合物和方法 |
| BR112016002038A2 (pt) * | 2013-07-29 | 2017-08-29 | Danisco Us Inc | Variantes de enzimas |
| CN117904081A (zh) * | 2013-07-29 | 2024-04-19 | 诺维信公司 | 蛋白酶变体以及对其进行编码的多核苷酸 |
| US20160222368A1 (en) | 2013-09-12 | 2016-08-04 | Danisco Us Inc. | Compositions and Methods Comprising LG12-CLADE Protease Variants |
| CA2921433A1 (en) | 2013-09-18 | 2015-03-26 | The Procter & Gamble Company | Laundry care composition comprising carboxylate dye |
| WO2015042013A1 (en) | 2013-09-18 | 2015-03-26 | Lubrizol Advanced Materials, Inc. | Stable linear polymers |
| WO2015042086A1 (en) | 2013-09-18 | 2015-03-26 | The Procter & Gamble Company | Laundry care composition comprising carboxylate dye |
| AR098668A1 (es) | 2013-09-18 | 2016-06-08 | Procter & Gamble | Composiciones que contienen colorantes para el cuidado de ropa |
| US9834682B2 (en) | 2013-09-18 | 2017-12-05 | Milliken & Company | Laundry care composition comprising carboxylate dye |
| DE102013219467A1 (de) * | 2013-09-26 | 2015-03-26 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Stabilisierte Inhibitor-Proteasevarianten |
| EP2857486A1 (en) | 2013-10-07 | 2015-04-08 | WeylChem Switzerland AG | Multi-compartment pouch comprising cleaning compositions, washing process and use for washing and cleaning of textiles and dishes |
| EP2857485A1 (en) | 2013-10-07 | 2015-04-08 | WeylChem Switzerland AG | Multi-compartment pouch comprising alkanolamine-free cleaning compositions, washing process and use for washing and cleaning of textiles and dishes |
| EP2857487A1 (en) | 2013-10-07 | 2015-04-08 | WeylChem Switzerland AG | Multi-compartment pouch comprising cleaning compositions, washing process and use for washing and cleaning of textiles and dishes |
| WO2015057619A1 (en) | 2013-10-15 | 2015-04-23 | Danisco Us Inc. | Clay granule |
| DK3068879T3 (da) | 2013-11-14 | 2020-03-16 | Danisco Us Inc | Stabile enzymer opnået ved glykeringsreduktion |
| EP3080262B1 (en) | 2013-12-13 | 2019-02-06 | Danisco US Inc. | Serine proteases of bacillus species |
| US10533165B2 (en) | 2013-12-13 | 2020-01-14 | Danisco Us Inc | Serine proteases of the bacillus gibsonii-clade |
| CA2932498C (en) | 2013-12-16 | 2023-03-14 | E. I. Du Pont De Nemours And Company | Use of poly alpha-1,3-glucan ethers as viscosity modifiers |
| EP3789407B1 (en) | 2013-12-18 | 2024-07-24 | Nutrition & Biosciences USA 4, Inc. | Cationic poly alpha-1,3-glucan ethers |
| DK3089991T3 (da) | 2013-12-31 | 2019-12-02 | Danisco Us Inc | Forbedret proteinekspression |
| EP3097174A1 (en) | 2014-01-22 | 2016-11-30 | The Procter & Gamble Company | Method of treating textile fabrics |
| WO2015112338A1 (en) | 2014-01-22 | 2015-07-30 | The Procter & Gamble Company | Method of treating textile fabrics |
| EP3097173B1 (en) | 2014-01-22 | 2020-12-23 | The Procter and Gamble Company | Fabric treatment composition |
| WO2015112341A1 (en) | 2014-01-22 | 2015-07-30 | The Procter & Gamble Company | Fabric treatment composition |
| CA2841024C (en) | 2014-01-30 | 2017-03-07 | The Procter & Gamble Company | Unit dose article |
| CN105992796A (zh) | 2014-02-14 | 2016-10-05 | 纳幕尔杜邦公司 | 用于粘度调节的聚-α-1,3-1,6-葡聚糖 |
| EP4530332A3 (en) | 2014-02-25 | 2025-07-02 | The Procter & Gamble Company | A process for making renewable surfactant intermediates and surfactants from fats and oils and products thereof |
| WO2015130653A1 (en) | 2014-02-25 | 2015-09-03 | The Procter & Gamble Company | A process for making renewable surfactant intermediates and surfactants from fats and oils and products thereof |
| CN106062162A (zh) | 2014-02-26 | 2016-10-26 | 宝洁公司 | 消泡剂组合物 |
| EP2915873A1 (en) * | 2014-03-06 | 2015-09-09 | The Procter and Gamble Company | Dishwashing composition |
| MX2016011467A (es) | 2014-03-11 | 2016-11-16 | Du Pont | Poli alfa-1,3-glucano oxidado como mejorador de detergente. |
| JP7071039B2 (ja) | 2014-03-14 | 2022-05-18 | ルブリゾル アドバンスド マテリアルズ， インコーポレイテッド | イタコン酸ポリマーおよびコポリマー |
| EP4155398A1 (en) | 2014-03-21 | 2023-03-29 | Danisco US Inc. | Serine proteases of bacillus species |
| EP3122849B1 (en) | 2014-03-27 | 2021-07-21 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions containing a polyetheramine |
| US20150275143A1 (en) | 2014-03-27 | 2015-10-01 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions containing a polyetheramine |
| EP2924106A1 (en) | 2014-03-28 | 2015-09-30 | The Procter and Gamble Company | Water soluble unit dose article |
| EP2924105A1 (en) | 2014-03-28 | 2015-09-30 | The Procter and Gamble Company | Water soluble unit dose article |
| CN106103708A (zh) | 2014-04-01 | 2016-11-09 | 诺维信公司 | 具有α淀粉酶活性的多肽 |
| CN106471112A (zh) | 2014-05-06 | 2017-03-01 | 美利肯公司 | 衣物洗涤护理组合物 |
| US9365805B2 (en) | 2014-05-15 | 2016-06-14 | Ecolab Usa Inc. | Bio-based pot and pan pre-soak |
| EP3152288A1 (en) | 2014-06-06 | 2017-04-12 | The Procter & Gamble Company | Detergent composition comprising polyalkyleneimine polymers |
| EP3155097A1 (en) | 2014-06-12 | 2017-04-19 | Novozymes A/S | Alpha-amylase variants and polynucleotides encoding same |
| EP3158043B1 (en) | 2014-06-19 | 2021-03-10 | Nutrition & Biosciences USA 4, Inc. | Compositions containing one or more poly alpha-1,3-glucan ether compounds |
| US9714403B2 (en) | 2014-06-19 | 2017-07-25 | E I Du Pont De Nemours And Company | Compositions containing one or more poly alpha-1,3-glucan ether compounds |
| WO2016001450A2 (en) * | 2014-07-04 | 2016-01-07 | Novozymes A/S | Subtilase variants and polynucleotides encoding same |
| EP3878960A1 (en) | 2014-07-04 | 2021-09-15 | Novozymes A/S | Subtilase variants and polynucleotides encoding same |
| EP3174446B1 (en) | 2014-08-01 | 2019-01-30 | Ecolab USA Inc. | A method of manual surface cleaning using cleaning textiles and of washing said cleaning textiles |
| EP2987849A1 (en) | 2014-08-19 | 2016-02-24 | The Procter and Gamble Company | Method of Laundering a Fabric |
| EP2987848A1 (en) | 2014-08-19 | 2016-02-24 | The Procter & Gamble Company | Method of laundering a fabric |
| KR20170054453A (ko) | 2014-09-10 | 2017-05-17 | 바스프 에스이 | 캡슐화 세정 조성물 |
| US9617502B2 (en) | 2014-09-15 | 2017-04-11 | The Procter & Gamble Company | Detergent compositions containing salts of polyetheramines and polymeric acid |
| US20160090552A1 (en) | 2014-09-25 | 2016-03-31 | The Procter & Gamble Company | Detergent compositions containing a polyetheramine and an anionic soil release polymer |
| BR112017005767A2 (pt) | 2014-09-25 | 2017-12-12 | Procter & Gamble | composições de limpeza contendo uma polieteramina |
| US9388368B2 (en) | 2014-09-26 | 2016-07-12 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions containing a polyetheramine |
| US20170233710A1 (en) | 2014-10-17 | 2017-08-17 | Danisco Us Inc. | Serine proteases of bacillus species |
| BR112017007949A2 (pt) | 2014-10-24 | 2018-01-23 | Danisco Us Inc | método para produção de álcool pelo uso de uma tripeptidil-peptidase |
| EP3212781B1 (en) | 2014-10-27 | 2019-09-18 | Danisco US Inc. | Serine proteases |
| CN107148472A (zh) | 2014-10-27 | 2017-09-08 | 丹尼斯科美国公司 | 芽孢杆菌属物种的丝氨酸蛋白酶 |
| EP3212662B1 (en) | 2014-10-27 | 2020-04-08 | Danisco US Inc. | Serine proteases |
| WO2016069544A1 (en) | 2014-10-27 | 2016-05-06 | Danisco Us Inc. | Serine proteases |
| EP3212782B1 (en) | 2014-10-27 | 2019-04-17 | Danisco US Inc. | Serine proteases |
| BR112017010239A2 (pt) | 2014-11-17 | 2018-01-02 | Procter & Gamble | composições para liberação de agente de benefício |
| CN107075489A (zh) * | 2014-11-20 | 2017-08-18 | 诺维信公司 | 脂环酸芽孢杆菌变体以及编码它们的多核苷酸 |
| CN107250371B (zh) | 2014-12-16 | 2021-11-30 | 丹尼斯科美国公司 | 增强的蛋白质表达 |
| JP2017538433A (ja) | 2014-12-19 | 2017-12-28 | ダニスコ・ユーエス・インク | タンパク質の発現増大 |
| CN107109450A (zh) | 2014-12-23 | 2017-08-29 | 纳幕尔杜邦公司 | 酶促产生的纤维素 |
| US20180030456A1 (en) | 2015-02-19 | 2018-02-01 | Danisco Us Inc. | Enhanced protein expression |
| EP3611259A1 (en) | 2015-03-12 | 2020-02-19 | Danisco US Inc. | Compositions and methods comprising lg12-clade protease variants |
| EP3088506B1 (en) | 2015-04-29 | 2018-05-23 | The Procter and Gamble Company | Detergent composition |
| PL3088502T3 (pl) | 2015-04-29 | 2018-10-31 | The Procter & Gamble Company | Sposób obróbki tkaniny |
| EP3088505B1 (en) | 2015-04-29 | 2020-06-03 | The Procter and Gamble Company | Method of treating a fabric |
| EP3088504B1 (en) | 2015-04-29 | 2021-07-21 | The Procter & Gamble Company | Method of treating a fabric |
| PL3088503T3 (pl) | 2015-04-29 | 2018-10-31 | The Procter & Gamble Company | Sposób prania tkanin |
| WO2016178668A1 (en) | 2015-05-04 | 2016-11-10 | Milliken & Company | Leuco triphenylmethane colorants as bluing agents in laundry care compositions |
| EP4212609A1 (en) | 2015-05-08 | 2023-07-19 | Novozymes A/S | Alpha-amylase variants and polynucleotides encoding same |
| EP3294883A1 (en) | 2015-05-08 | 2018-03-21 | Novozymes A/S | Alpha-amylase variants having improved performance and stability |
| CN107750275A (zh) | 2015-05-08 | 2018-03-02 | 诺维信公司 | α‑淀粉酶变体以及编码它们的多核苷酸 |
| US20180112204A1 (en) | 2015-05-13 | 2018-04-26 | Danisco Us Inc. | AprL-CLADE PROTEASE VARIANTS AND USES THEREOF |
| BR112017025607B1 (pt) | 2015-06-02 | 2022-08-30 | Unilever Ip Holdings B.V. | Composição de detergente para lavagem de roupas e método doméstico de tratamento de um tecido |
| EP3307427B1 (en) | 2015-06-09 | 2023-08-16 | Danisco US Inc. | Osmotic burst encapsulates |
| EP3307861B1 (en) | 2015-06-11 | 2019-04-03 | Unilever PLC, a company registered in England and Wales under company no. 41424 of | Laundry detergent composition |
| US11499146B2 (en) | 2015-06-17 | 2022-11-15 | Danisco Us Inc. | Bacillus gibsonii-clade serine proteases |
| EP3313966B1 (en) | 2015-06-26 | 2020-07-29 | Unilever PLC | Laundry detergent composition |
| WO2017046260A1 (en) | 2015-09-17 | 2017-03-23 | Novozymes A/S | Polypeptides having xanthan degrading activity and polynucleotides encoding same |
| PL3350303T3 (pl) | 2015-09-17 | 2021-01-25 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Kompozycje detergentowe zawierające polipeptydy mające aktywność rozkładania ksantanu |
| CA2994357C (en) * | 2015-10-09 | 2023-09-12 | Novozymes A/S | Laundry method, use of polypeptide and detergent composition |
| US11028346B2 (en) | 2015-10-28 | 2021-06-08 | Novozymes A/S | Detergent composition comprising protease and amylase variants |
| CN108603183B (zh) | 2015-11-05 | 2023-11-03 | 丹尼斯科美国公司 | 类芽孢杆菌属物种和芽孢杆菌属物种甘露聚糖酶 |
| CN109072208A (zh) | 2015-11-05 | 2018-12-21 | 丹尼斯科美国公司 | 类芽孢杆菌属物种甘露聚糖酶 |
| JP6997706B2 (ja) | 2015-11-13 | 2022-01-18 | ニュートリション・アンド・バイオサイエンシーズ・ユーエスエー・フォー，インコーポレイテッド | 洗濯ケアおよび織物ケアにおいて使用するためのグルカン繊維組成物 |
| JP7045313B2 (ja) | 2015-11-13 | 2022-03-31 | ニュートリション・アンド・バイオサイエンシーズ・ユーエスエー・フォー，インコーポレイテッド | 洗濯ケアおよび織物ケアにおいて使用するためのグルカン繊維組成物 |
| WO2017083229A1 (en) | 2015-11-13 | 2017-05-18 | E. I. Du Pont De Nemours And Company | Glucan fiber compositions for use in laundry care and fabric care |
| WO2017089093A1 (en) * | 2015-11-25 | 2017-06-01 | Unilever N.V. | A liquid detergent composition |
| JP2019500058A (ja) | 2015-12-09 | 2019-01-10 | ダニスコ・ユーエス・インク | α−アミラーゼ組み合わせ変異体 |
| JP6591278B2 (ja) * | 2015-12-15 | 2019-10-16 | 花王株式会社 | 食器用固体洗浄剤組成物 |
| EP3390625B1 (en) | 2015-12-18 | 2023-09-06 | Danisco US Inc. | Polypeptides with endoglucanase activity and uses thereof |
| JP7626576B2 (ja) | 2015-12-30 | 2025-02-07 | ノボザイムス アクティーゼルスカブ | 酵素変異体およびこれをコードするポリヌクレオチド |
| EP3205392A1 (en) | 2016-02-12 | 2017-08-16 | Basf Se | Microcapsules and process for preparation of microcapsules |
| EP3205393A1 (en) | 2016-02-12 | 2017-08-16 | Basf Se | Process for preparation of microcapsules |
| WO2017140392A1 (en) | 2016-02-17 | 2017-08-24 | Unilever Plc | Whitening composition |
| CN108603139B (zh) | 2016-02-17 | 2020-12-04 | 荷兰联合利华有限公司 | 增白组合物 |
| CN109071615A (zh) | 2016-03-04 | 2018-12-21 | 丹尼斯科美国公司 | 用于在微生物中产生蛋白质的工程化核糖体启动子 |
| US20190085273A1 (en) | 2016-03-09 | 2019-03-21 | Basf Se | Encapsulated laundry cleaning composition |
| BR112018068068B1 (pt) | 2016-03-21 | 2023-04-18 | Unilever Ip Holdings B.V. | Composição aquosa líquida de detergente para lavagem de roupas e método doméstico de tratamento de um tecido |
| EP3440172B1 (en) | 2016-04-08 | 2019-08-21 | Unilever PLC | Laundry detergent composition |
| WO2017182295A1 (en) | 2016-04-18 | 2017-10-26 | Basf Se | Liquid cleaning compositions |
| BR112018072530A2 (pt) | 2016-05-03 | 2019-03-26 | Danisco Us Inc | variantes de protease e usos das mesmas |
| CN109072213A (zh) | 2016-05-05 | 2018-12-21 | 丹尼斯科美国公司 | 蛋白酶变体及其用途 |
| JP6067168B1 (ja) * | 2016-05-30 | 2017-01-25 | 株式会社ニイタカ | 自動洗浄機用洗浄剤組成物 |
| CN109477112B (zh) | 2016-05-31 | 2024-09-06 | 丹尼斯科美国公司 | 蛋白酶变体及其用途 |
| CN110129298B (zh) * | 2016-06-02 | 2021-08-03 | 天津科技大学 | 一种磷脂酶d突变体及其应用 |
| WO2017213168A1 (ja) * | 2016-06-09 | 2017-12-14 | 花王株式会社 | 変異アルカリプロテアーゼ |
| MX2018015559A (es) | 2016-06-17 | 2019-06-06 | Danisco Us Inc | Variantes de proteasa y sus usos. |
| EP3275985A1 (en) | 2016-07-26 | 2018-01-31 | The Procter and Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition |
| EP3275986B1 (en) | 2016-07-26 | 2020-07-08 | The Procter and Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition |
| EP3275989A1 (en) | 2016-07-26 | 2018-01-31 | The Procter and Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition |
| EP3275987A1 (en) | 2016-07-26 | 2018-01-31 | The Procter and Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition |
| EP3275988B1 (en) | 2016-07-26 | 2020-07-08 | The Procter and Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition |
| EP3504313A1 (en) | 2016-08-24 | 2019-07-03 | Henkel AG & Co. KGaA | Detergent composition comprising gh9 endoglucanase variants i |
| WO2018037061A1 (en) | 2016-08-24 | 2018-03-01 | Novozymes A/S | Xanthan lyase variants and polynucleotides encoding same |
| CN109563498A (zh) | 2016-08-24 | 2019-04-02 | 汉高股份有限及两合公司 | 包含黄原胶裂解酶变体i的洗涤剂组合物 |
| CN109863244B (zh) | 2016-08-24 | 2023-06-06 | 诺维信公司 | Gh9内切葡聚糖酶变体以及编码它们的多核苷酸 |
| CN109906251A (zh) | 2016-11-01 | 2019-06-18 | 美利肯公司 | 在洗衣护理组合物中作为上蓝剂的隐色着色剂 |
| US20180119070A1 (en) | 2016-11-01 | 2018-05-03 | The Procter & Gamble Company | Leuco colorants as bluing agents in laundry care compositions, packaging, kits and methods thereof |
| MX2019005120A (es) | 2016-11-01 | 2019-06-20 | Procter & Gamble | Colorantes leuco como agentes de azulado en composiciones para el cuidado de la ropa. |
| US20180119056A1 (en) | 2016-11-03 | 2018-05-03 | Milliken & Company | Leuco Triphenylmethane Colorants As Bluing Agents in Laundry Care Compositions |
| US20190264138A1 (en) | 2016-11-07 | 2019-08-29 | Danisco Us Inc. | Laundry detergent composition |
| US10577571B2 (en) | 2016-11-08 | 2020-03-03 | Ecolab Usa Inc. | Non-aqueous cleaner for vegetable oil soils |
| DK3330349T3 (da) | 2016-12-02 | 2024-07-15 | Procter & Gamble | Rengøringssammensætninger, der indbefatter enzymer |
| CA3044415C (en) | 2016-12-02 | 2022-06-07 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions including enzymes |
| US10550443B2 (en) | 2016-12-02 | 2020-02-04 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions including enzymes |
| CN110023469A (zh) | 2016-12-15 | 2019-07-16 | 荷兰联合利华有限公司 | 洗衣洗涤剂组合物 |
| EP3559226B1 (en) | 2016-12-21 | 2023-01-04 | Danisco US Inc. | Bacillus gibsonii-clade serine proteases |
| WO2018118917A1 (en) | 2016-12-21 | 2018-06-28 | Danisco Us Inc. | Protease variants and uses thereof |
| EP3339423A1 (en) | 2016-12-22 | 2018-06-27 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition |
| ES2965826T3 (es) | 2017-02-01 | 2024-04-17 | Procter & Gamble | Composiciones limpiadoras que comprenden variantes de amilasa |
| US11866713B2 (en) | 2017-02-24 | 2024-01-09 | Danisco Us Inc. | Compositions and methods for increased protein production in bacillus licheniformis |
| US11453871B2 (en) | 2017-03-15 | 2022-09-27 | Danisco Us Inc. | Trypsin-like serine proteases and uses thereof |
| EP3601515A1 (en) | 2017-03-31 | 2020-02-05 | Danisco US Inc. | Delayed release enzyme formulations for bleach-containing detergents |
| EP3601553B1 (en) | 2017-03-31 | 2025-12-03 | Danisco US Inc. | Alpha-amylase combinatorial variants |
| EP3401385A1 (en) | 2017-05-08 | 2018-11-14 | Henkel AG & Co. KGaA | Detergent composition comprising polypeptide comprising carbohydrate-binding domain |
| WO2018206535A1 (en) | 2017-05-08 | 2018-11-15 | Novozymes A/S | Carbohydrate-binding domain and polynucleotides encoding the same |
| CA3067837A1 (en) | 2017-06-30 | 2019-01-03 | Danisco Us Inc | Low-agglomeration, enzyme-containing particles |
| EP3649221B8 (en) | 2017-07-07 | 2024-05-29 | Unilever IP Holdings B.V. | Laundry cleaning composition |
| CN110869480B (zh) | 2017-07-07 | 2021-08-13 | 联合利华知识产权控股有限公司 | 增白组合物 |
| CN111212906B (zh) | 2017-08-18 | 2024-02-02 | 丹尼斯科美国公司 | α-淀粉酶变体 |
| WO2019040412A1 (en) | 2017-08-23 | 2019-02-28 | Danisco Us Inc | METHODS AND COMPOSITIONS FOR EFFICIENT GENETIC MODIFICATION OF BACILLUS LICHENIFORMIS STRAINS |
| WO2019038059A1 (en) | 2017-08-24 | 2019-02-28 | Henkel Ag & Co. Kgaa | DETERGENT COMPOSITIONS COMPRISING GH9 ENDOGLUCANASE VARIANTS II |
| US11359188B2 (en) | 2017-08-24 | 2022-06-14 | Novozymes A/S | Xanthan lyase variants and polynucleotides encoding same |
| WO2019038060A1 (en) | 2017-08-24 | 2019-02-28 | Henkel Ag & Co. Kgaa | DETERGENT COMPOSITION COMPRISING XANTHANE LYASE II VARIANTS |
| CN111278971A (zh) | 2017-08-24 | 2020-06-12 | 诺维信公司 | Gh9内切葡聚糖酶变体以及编码它们的多核苷酸 |
| EP3682010A1 (en) | 2017-09-13 | 2020-07-22 | Danisco US Inc. | Modified 5'-untranslated region (utr) sequences for increased protein production in bacillus |
| TWI715878B (zh) | 2017-10-12 | 2021-01-11 | 美商美力肯及公司 | 隱色著色劑及組成物 |
| CA3074613A1 (en) | 2017-10-12 | 2019-04-18 | The Procter & Gamble Company | Leuco colorants in combination with a second whitening agent as bluing agents in laundry care compositions |
| CA3075090A1 (en) | 2017-10-12 | 2019-04-18 | The Procter & Gamble Company | Leuco colorants as bluing agents in laundry care compositions |
| WO2019075146A1 (en) | 2017-10-12 | 2019-04-18 | The Procter & Gamble Company | LEUCO-COLORANTS AS AZURING AGENTS IN LAUNDRY CARE COMPOSITIONS |
| WO2019089228A1 (en) | 2017-11-01 | 2019-05-09 | Milliken & Company | Leuco compounds, colorant compounds, and compositions containing the same |
| EP3703661A1 (en) | 2017-11-02 | 2020-09-09 | Danisco US Inc. | Freezing point depressed solid matrix compositions for melt granulation of enzymes |
| CN111373039A (zh) | 2017-11-29 | 2020-07-03 | 丹尼斯科美国公司 | 具有改善的稳定性的枯草杆菌蛋白酶变体 |
| BR112020010648A2 (pt) | 2017-11-30 | 2021-02-02 | Unilever N.V. | composição detergente, composição detergente de lavanderia, método para aprimorar limpeza enzimática em água e uso de uma enzima protease |
| EP3502245B1 (en) | 2017-12-19 | 2025-03-05 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition |
| EP3502246B1 (en) | 2017-12-19 | 2025-06-18 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition |
| DK3502244T3 (da) | 2017-12-19 | 2025-03-24 | Procter & Gamble | Rensemiddelsammensætning til automatisk opvask |
| DE102017223281A1 (de) * | 2017-12-19 | 2019-06-19 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Reinigugnsmittel enthaltend durch Betain stabilisierte Amylase |
| EP3502227B1 (en) | 2017-12-19 | 2024-09-04 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition |
| MX2020006518A (es) | 2017-12-21 | 2020-10-28 | Danisco Us Inc | Gránulos de fusión en caliente, que contienen enzimas, que comprenden un desecante termotolerante. |
| JP6967447B2 (ja) * | 2017-12-27 | 2021-11-17 | 小林製薬株式会社 | 錠剤状義歯洗浄剤 |
| EP3735478B1 (en) | 2018-01-03 | 2023-08-16 | Danisco US Inc. | Mutant and genetically modified bacillus cells and methods thereof for increased protein production |
| KR20200086739A (ko) | 2018-01-26 | 2020-07-17 | 더 프록터 앤드 갬블 캄파니 | 효소를 포함하는 수용성 단위 용량 물품 |
| MX2020008302A (es) | 2018-02-08 | 2020-10-14 | Danisco Us Inc | Partículas de matriz de cera térmicamente resistentes para encapsulación de enzimas. |
| EP3755793A1 (en) | 2018-02-23 | 2020-12-30 | Henkel AG & Co. KGaA | Detergent composition comprising xanthan lyase and endoglucanase variants |
| JP2021513590A (ja) | 2018-02-28 | 2021-05-27 | ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニーＴｈｅ Ｐｒｏｃｔｅｒ ＆ Ｇａｍｂｌｅ Ｃｏｍｐａｎｙ | 洗浄組成物 |
| JP2021512986A (ja) | 2018-02-28 | 2021-05-20 | ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニーＴｈｅ Ｐｒｏｃｔｅｒ ＆ Ｇａｍｂｌｅ Ｃｏｍｐａｎｙ | 洗浄方法 |
| EP3768835A1 (en) * | 2018-03-23 | 2021-01-27 | Novozymes A/S | Subtilase variants and compositions comprising same |
| EP3775127B1 (en) | 2018-05-17 | 2022-07-20 | Unilever IP Holdings B.V. | Cleaning composition |
| EP3810769A1 (en) | 2018-06-19 | 2021-04-28 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition |
| US20210363470A1 (en) | 2018-06-19 | 2021-11-25 | Danisco Us Inc | Subtilisin variants |
| WO2019245704A1 (en) | 2018-06-19 | 2019-12-26 | Danisco Us Inc | Subtilisin variants |
| US10913919B2 (en) | 2018-06-19 | 2021-02-09 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition |
| US20200032178A1 (en) | 2018-07-27 | 2020-01-30 | The Procter & Gamble Company | Water-soluble unit dose articles comprising water-soluble fibrous structures and particles |
| CA3108284A1 (en) | 2018-07-31 | 2020-02-06 | Danisco Us Inc | Variant alpha-amylases having amino acid substitutions that lower the pka of the general acid |
| WO2020047215A1 (en) | 2018-08-30 | 2020-03-05 | Danisco Us Inc | Enzyme-containing granules |
| EP3833731A1 (en) | 2018-08-30 | 2021-06-16 | Danisco US Inc. | Compositions comprising a lipolytic enzyme variant and methods of use thereof |
| BR112021004507A2 (pt) | 2018-09-17 | 2021-06-08 | Unilever Ip Holdings B.V. | composição detergente, método de tratamento de um substrato com uma composição detergente e uso de uma enzima lipase bacteriana |
| EP3856882A1 (en) | 2018-09-27 | 2021-08-04 | Danisco US Inc. | Compositions for medical instrument cleaning |
| US20210355469A1 (en) | 2018-10-12 | 2021-11-18 | Danisco Us Inc | Alpha-amylases with mutations that improve stability in the presence of chelants |
| CN113056549B (zh) | 2018-11-20 | 2023-03-10 | 联合利华知识产权控股有限公司 | 洗涤剂组合物 |
| CN113056548B (zh) | 2018-11-20 | 2023-05-02 | 联合利华知识产权控股有限公司 | 洗涤剂组合物 |
| BR112021009785A2 (pt) | 2018-11-20 | 2021-08-17 | Unilever Ip Holdings B.V. | composição detergente, método de tratamento de um substrato de tecido e uso de uma enzima |
| WO2020104156A1 (en) | 2018-11-20 | 2020-05-28 | Unilever Plc | Detergent composition |
| BR112021009828A2 (pt) | 2018-11-20 | 2021-08-17 | Unilever Ip Holdings B.V. | composição detergente líquida, método de tratamento de um substrato de tecido e uso de uma enzima esterol esterase |
| WO2020112599A1 (en) | 2018-11-28 | 2020-06-04 | Danisco Us Inc | Subtilisin variants having improved stability |
| EP3898919A1 (en) | 2018-12-21 | 2021-10-27 | Novozymes A/S | Detergent pouch comprising metalloproteases |
| EP3702452A1 (en) * | 2019-03-01 | 2020-09-02 | Novozymes A/S | Detergent compositions comprising two proteases |
| US11248194B2 (en) | 2019-03-14 | 2022-02-15 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions comprising enzymes |
| JP7275299B2 (ja) | 2019-03-14 | 2023-05-17 | ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー | 綿の処理方法 |
| EP3938484A1 (en) | 2019-03-14 | 2022-01-19 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions comprising enzymes |
| MX2021011287A (es) | 2019-03-21 | 2021-10-13 | Novozymes As | Variantes de alfa-amilasa y polinucleotidos que codifican las mismas. |
| BR112021022167A2 (pt) | 2019-05-16 | 2022-01-18 | Unilever Ip Holdings B V | Composição de lavanderia auxiliar, método para administrar enzimas a tecidos, método para aprimorar o benefício amaciante de um condicionador de tecido e uso de uma composição de lavanderia auxiliar |
| CN113874484A (zh) | 2019-05-16 | 2021-12-31 | 联合利华知识产权控股有限公司 | 洗衣组合物 |
| WO2020236873A1 (en) | 2019-05-20 | 2020-11-26 | Ecolab Usa Inc. | Surfactant package for high foaming detergents with low level of medium to long chain linear alcohols |
| ES3028186T3 (en) | 2019-05-22 | 2025-06-18 | Procter & Gamble | Automatic dishwashing method |
| CN114174504A (zh) | 2019-05-24 | 2022-03-11 | 丹尼斯科美国公司 | 枯草杆菌蛋白酶变体和使用方法 |
| EP3976775A1 (en) | 2019-05-24 | 2022-04-06 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition |
| EP3980517A1 (en) | 2019-06-06 | 2022-04-13 | Danisco US Inc. | Methods and compositions for cleaning |
| CA3141660A1 (en) | 2019-06-24 | 2020-12-30 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions comprising amylase variants |
| CN113993981B (zh) | 2019-06-28 | 2025-04-01 | 联合利华知识产权控股有限公司 | 洗涤剂组合物 |
| EP3990604B1 (en) | 2019-06-28 | 2022-12-14 | Unilever Global IP Limited | Detergent composition |
| WO2020259948A1 (en) | 2019-06-28 | 2020-12-30 | Unilever Plc | Detergent composition |
| WO2020260006A1 (en) | 2019-06-28 | 2020-12-30 | Unilever Plc | Detergent compositions |
| EP3990598B1 (en) | 2019-06-28 | 2025-05-07 | Unilever Global IP Limited | Detergent composition |
| US20220364020A1 (en) | 2019-06-28 | 2022-11-17 | Conopco, Inc., D/B/A Unilever | Detergent composition |
| EP3770241A1 (de) * | 2019-07-22 | 2021-01-27 | Henkel AG & Co. KGaA | Reinigungsmittel mit protease zur automatischen dosierung |
| US11873465B2 (en) | 2019-08-14 | 2024-01-16 | Ecolab Usa Inc. | Methods of cleaning and soil release of highly oil absorbing substrates employing optimized extended chain nonionic surfactants |
| BR112022003050A2 (pt) | 2019-09-02 | 2022-05-17 | Unilever Ip Holdings B V | Composição detergente de lavagem de roupas aquosa e método doméstico para tratar um tecido |
| WO2021053122A1 (en) | 2019-09-19 | 2021-03-25 | Unilever Ip Holdings B.V. | Detergent compositions |
| AR120142A1 (es) | 2019-10-07 | 2022-02-02 | Unilever Nv | Composición detergente |
| US11492571B2 (en) | 2019-10-24 | 2022-11-08 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition comprising a protease |
| US12410385B2 (en) | 2019-10-24 | 2025-09-09 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing detergent composition comprising an amylase |
| EP4048683A2 (en) | 2019-10-24 | 2022-08-31 | Danisco US Inc | Variant maltopentaose/maltohexaose-forming alpha-amylases |
| KR102316445B1 (ko) * | 2019-11-29 | 2021-10-26 | 씨제이제일제당 주식회사 | 신규 세린 프로테아제 변이체 |
| EP3835396B1 (en) | 2019-12-09 | 2025-12-03 | The Procter & Gamble Company | A detergent composition comprising a polymer |
| US20230049452A1 (en) | 2020-01-13 | 2023-02-16 | Danisco Us Inc | Compositions comprising a lipolytic enzyme variant and methods of use thereof |
| WO2021146411A1 (en) | 2020-01-15 | 2021-07-22 | Danisco Us Inc | Compositions and methods for enhanced protein production in bacillus licheniformis |
| CN115066484A (zh) | 2020-01-29 | 2022-09-16 | 联合利华知识产权控股有限公司 | 洗衣洗涤剂产品 |
| EP3862412A1 (en) | 2020-02-04 | 2021-08-11 | The Procter & Gamble Company | Detergent composition |
| CN115551978A (zh) | 2020-06-05 | 2022-12-30 | 宝洁公司 | 含有支链表面活性剂的洗涤剂组合物 |
| EP4162018B1 (en) | 2020-06-08 | 2024-01-31 | Unilever IP Holdings B.V. | Method of improving protease activity |
| JP2023534927A (ja) | 2020-07-06 | 2023-08-15 | エコラボ ユーエスエー インコーポレイティド | 構造化アルコキシル化シロキサンを含む起泡性アルコール／水混合組成物 |
| EP4176031A1 (en) | 2020-07-06 | 2023-05-10 | Ecolab USA Inc. | Peg-modified castor oil based compositions for microemulsifying and removing multiple oily soils |
| CN116075583A (zh) | 2020-07-06 | 2023-05-05 | 埃科莱布美国股份有限公司 | 包含烷基硅氧烷和水溶助剂/增溶剂的组合的发泡混合醇/水组合物 |
| WO2022031312A1 (en) | 2020-08-04 | 2022-02-10 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing method and pack |
| CA3186847A1 (en) | 2020-08-04 | 2022-02-10 | Nevena Lukic | Automatic dishwashing method |
| JP2023535061A (ja) | 2020-08-04 | 2023-08-15 | ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー | 自動食器洗浄方法 |
| WO2022031309A1 (en) | 2020-08-04 | 2022-02-10 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing method |
| US20240034960A1 (en) | 2020-08-27 | 2024-02-01 | Danisco Us Inc | Enzymes and enzyme compositions for cleaning |
| WO2022043042A1 (en) | 2020-08-28 | 2022-03-03 | Unilever Ip Holdings B.V. | Detergent composition |
| CN116096703A (zh) | 2020-08-28 | 2023-05-09 | 联合利华知识产权控股有限公司 | 表面活性剂和洗涤剂组合物 |
| EP4204530B1 (en) | 2020-08-28 | 2024-07-17 | Unilever IP Holdings B.V. | Detergent composition |
| CN116157496A (zh) | 2020-08-28 | 2023-05-23 | 联合利华知识产权控股有限公司 | 表面活性剂和洗涤剂组合物 |
| CN116323932A (zh) * | 2020-08-28 | 2023-06-23 | 诺维信公司 | 具有改善的溶解度的蛋白酶变体 |
| US20230303951A1 (en) | 2020-08-28 | 2023-09-28 | Conopco, Inc., D/B/A Unilever | Detergent composition |
| CN116507725A (zh) | 2020-10-07 | 2023-07-28 | 诺维信公司 | α-淀粉酶变体 |
| US20230392018A1 (en) | 2020-10-27 | 2023-12-07 | Milliken & Company | Compositions comprising leuco compounds and colorants |
| WO2022094163A1 (en) | 2020-10-29 | 2022-05-05 | The Procter & Gamble Company | Cleaning composition comprising alginate lyase enzymes |
| JP7667265B2 (ja) | 2020-11-17 | 2025-04-22 | ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー | アルカリ性すすぎによる自動食器洗浄方法 |
| WO2022108766A1 (en) | 2020-11-17 | 2022-05-27 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing composition comprising amphiphilic graft polymer |
| EP4001388A1 (en) | 2020-11-17 | 2022-05-25 | The Procter & Gamble Company | Automatic dishwashing method with amphiphilic graft polymer in the rinse |
| EP4006131A1 (en) | 2020-11-30 | 2022-06-01 | The Procter & Gamble Company | Method of laundering fabric |
| US20240010951A1 (en) | 2020-12-07 | 2024-01-11 | Conopco Inc., D/B/A Unilever | Detergent compositions |
| US20240010950A1 (en) | 2020-12-07 | 2024-01-11 | Conopco Inc., D/B/A Unilever | Detergent compositions |
| CN116529285B (zh) | 2020-12-23 | 2025-05-13 | 巴斯夫股份公司 | 两亲性烷氧基化多胺及其用途 |
| CN112662652A (zh) * | 2021-01-20 | 2021-04-16 | 天津科技大学 | 一种胶原降解活力降低的碱性蛋白酶突变体 |
| WO2022165107A1 (en) | 2021-01-29 | 2022-08-04 | Danisco Us Inc | Compositions for cleaning and methods related thereto |
| EP4039806A1 (en) | 2021-02-04 | 2022-08-10 | Henkel AG & Co. KGaA | Detergent composition comprising xanthan lyase and endoglucanase variants with im-proved stability |
| CN116829709A (zh) | 2021-02-12 | 2023-09-29 | 诺维信公司 | α-淀粉酶变体 |
| WO2022197512A1 (en) | 2021-03-15 | 2022-09-22 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions containing polypeptide variants |
| JP7688157B2 (ja) | 2021-05-05 | 2025-06-03 | ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー | 洗浄組成物の作製及び汚れの検出の方法 |
| EP4086330A1 (en) | 2021-05-06 | 2022-11-09 | The Procter & Gamble Company | Surface treatment |
| US20240247209A1 (en) | 2021-05-18 | 2024-07-25 | Nouryon Chemicals International B.V. | Polyester polyquats in cleaning applications |
| WO2022243533A1 (en) | 2021-05-20 | 2022-11-24 | Nouryon Chemicals International B.V. | Manufactured polymers having altered oligosaccharide or polysaccharide functionality or narrowed oligosaccharide distribution, processes for preparing them, compositions containing them, and methods of using them |
| EP4108767A1 (en) | 2021-06-22 | 2022-12-28 | The Procter & Gamble Company | Cleaning or treatment compositions containing nuclease enzymes |
| WO2022268885A1 (en) | 2021-06-23 | 2022-12-29 | Novozymes A/S | Alpha-amylase polypeptides |
| US20240287409A1 (en) | 2021-06-30 | 2024-08-29 | Nouryon Chemicals International B.V. | Chelate-amphoteric surfactant liquid concentrates and use thereof in cleaning applications |
| EP4363565A1 (en) | 2021-06-30 | 2024-05-08 | Danisco US Inc. | Variant lipases and uses thereof |
| EP4123006A1 (en) | 2021-07-19 | 2023-01-25 | The Procter & Gamble Company | Composition comprising spores and pro-perfume materials |
| EP4123007A1 (en) | 2021-07-19 | 2023-01-25 | The Procter & Gamble Company | Fabric treatment using bacterial spores |
| US20240343708A1 (en) | 2021-08-10 | 2024-10-17 | Nippon Shokubai Co., Ltd. | Polyalkylene-oxide-containing compound |
| WO2023023644A1 (en) | 2021-08-20 | 2023-02-23 | Danisco Us Inc. | Polynucleotides encoding novel nucleases, compositions thereof and methods thereof for eliminating dna from protein preparations |
| US20240384205A1 (en) | 2021-09-03 | 2024-11-21 | Danisco Us Inc. | Laundry compositions for cleaning |
| CN117957318A (zh) | 2021-09-13 | 2024-04-30 | 丹尼斯科美国公司 | 含有生物活性物质的颗粒 |
| EP4405450B1 (en) | 2021-09-20 | 2025-01-29 | Unilever IP Holdings B.V. | Detergent composition |
| WO2023057367A1 (en) | 2021-10-08 | 2023-04-13 | Unilever Ip Holdings B.V. | Laundry composition |
| WO2023064749A1 (en) | 2021-10-14 | 2023-04-20 | The Procter & Gamble Company | A fabric and home care product comprising cationic soil release polymer and lipase enzyme |
| EP4194537A1 (en) | 2021-12-08 | 2023-06-14 | The Procter & Gamble Company | Laundry treatment cartridge |
| EP4194536A1 (en) | 2021-12-08 | 2023-06-14 | The Procter & Gamble Company | Laundry treatment cartridge |
| JP2025502641A (ja) | 2021-12-16 | 2025-01-28 | ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー | プロテアーゼを含む自動食器洗浄組成物 |
| WO2023114794A1 (en) | 2021-12-16 | 2023-06-22 | The Procter & Gamble Company | Fabric and home care composition comprising a protease |
| CA3241094A1 (en) | 2021-12-16 | 2023-06-22 | Jonathan LASSILA | Variant maltopentaose/maltohexaose-forming alpha-amylases |
| US20250051748A1 (en) | 2021-12-16 | 2025-02-13 | Danisco Us Inc. | Subtilisin variants and methods of use |
| EP4448706A1 (en) | 2021-12-16 | 2024-10-23 | The Procter & Gamble Company | Home care composition comprising an amylase |
| WO2023114793A1 (en) | 2021-12-16 | 2023-06-22 | The Procter & Gamble Company | Home care composition |
| CN118715318A (zh) | 2021-12-16 | 2024-09-27 | 丹尼斯科美国公司 | 枯草杆菌蛋白酶变体及其用途 |
| EP4448749A2 (en) | 2021-12-16 | 2024-10-23 | Danisco US Inc. | Subtilisin variants and methods of use |
| US20250163396A1 (en) | 2022-03-01 | 2025-05-22 | Danisco Us Inc. | Enzymes and enzyme compositions for cleaning |
| EP4273209A1 (en) | 2022-05-04 | 2023-11-08 | The Procter & Gamble Company | Machine-cleaning compositions containing enzymes |
| EP4273210A1 (en) | 2022-05-04 | 2023-11-08 | The Procter & Gamble Company | Detergent compositions containing enzymes |
| PE20251535A1 (es) | 2022-05-14 | 2025-06-05 | Novozymes As | Composiciones y metodos para prevenir, tratar, suprimir y/o eliminar infecciones e infestaciones fitopatogenas |
| EP4279571A1 (en) | 2022-05-19 | 2023-11-22 | The Procter & Gamble Company | Laundry composition comprising spores |
| EP4532652B1 (en) | 2022-05-27 | 2025-12-03 | Unilever IP Holdings B.V. | Composition comprising a specific methyl ester ethoxylate surfactant and a lipase |
| US20250354088A1 (en) | 2022-05-27 | 2025-11-20 | Conopco Inc., D/B/A Unilever | Composition |
| CN119365577A (zh) | 2022-05-27 | 2025-01-24 | 联合利华知识产权控股有限公司 | 包含酶的组合物 |
| CN119173619A (zh) | 2022-05-27 | 2024-12-20 | 联合利华知识产权控股有限公司 | 包含表面活性剂、烷氧基化两性离子聚胺聚合物和蛋白酶的洗衣液体组合物 |
| EP4532662B8 (en) | 2022-05-27 | 2025-10-29 | Unilever IP Holdings B.V. | Laundry liquid composition comprising a surfactant, an alkoxylated zwitterionic polyamine polymer, and a fragrance |
| CN119301230A (zh) | 2022-05-27 | 2025-01-10 | 联合利华知识产权控股有限公司 | 包含表面活性剂、氨基羧酸盐、有机酸和香料的洗衣液体组合物 |
| WO2023233026A1 (en) | 2022-06-03 | 2023-12-07 | Unilever Ip Holdings B.V. | Laundry detergent product |
| WO2023250301A1 (en) | 2022-06-21 | 2023-12-28 | Danisco Us Inc. | Methods and compositions for cleaning comprising a polypeptide having thermolysin activity |
| US20240026248A1 (en) | 2022-07-20 | 2024-01-25 | Ecolab Usa Inc. | Novel nonionic extended surfactants, compositions and methods of use thereof |
| EP4321604A1 (en) | 2022-08-08 | 2024-02-14 | The Procter & Gamble Company | A fabric and home care composition comprising surfactant and a polyester |
| CN119855892A (zh) | 2022-09-02 | 2025-04-18 | 丹尼斯科美国公司 | 洗涤剂组合物及其相关方法 |
| CN120112635A (zh) | 2022-09-02 | 2025-06-06 | 丹尼斯科美国公司 | 枯草杆菌蛋白酶变体及其相关方法 |
| EP4581137A1 (en) | 2022-09-02 | 2025-07-09 | Danisco Us Inc | Mannanase variants and methods of use |
| WO2024056334A1 (en) | 2022-09-13 | 2024-03-21 | Unilever Ip Holdings B.V. | Washing machine and washing method |
| EP4587542A1 (en) | 2022-09-13 | 2025-07-23 | Unilever IP Holdings B.V. | Washing machine and washing method |
| CN119895021A (zh) | 2022-09-13 | 2025-04-25 | 联合利华知识产权控股有限公司 | 洗衣机和洗涤方法 |
| EP4587543A1 (en) | 2022-09-13 | 2025-07-23 | Unilever IP Holdings B.V. | Washing machine and washing method |
| EP4349944A1 (en) | 2022-10-05 | 2024-04-10 | Unilever IP Holdings B.V. | Laundry liquid composition |
| EP4349943A1 (en) | 2022-10-05 | 2024-04-10 | Unilever IP Holdings B.V. | Laundry liquid composition |
| EP4349945A1 (en) | 2022-10-05 | 2024-04-10 | Unilever IP Holdings B.V. | Laundry liquid composition |
| EP4349942A1 (en) | 2022-10-05 | 2024-04-10 | Unilever IP Holdings B.V. | Laundry liquid composition |
| EP4349947A1 (en) | 2022-10-05 | 2024-04-10 | Unilever IP Holdings B.V. | Laundry liquid composition |
| EP4349946A1 (en) | 2022-10-05 | 2024-04-10 | Unilever IP Holdings B.V. | Unit dose fabric treatment product |
| EP4349948A1 (en) | 2022-10-05 | 2024-04-10 | Unilever IP Holdings B.V. | Laundry liquid composition |
| EP4361239A1 (en) | 2022-10-25 | 2024-05-01 | Unilever IP Holdings B.V. | Laundry liquid composition |
| AU2023369590A1 (en) | 2022-10-25 | 2025-04-03 | Unilever Global Ip Limited | Composition |
| WO2024088706A1 (en) | 2022-10-25 | 2024-05-02 | Unilever Ip Holdings B.V. | Composition |
| WO2024094803A1 (en) | 2022-11-04 | 2024-05-10 | The Procter & Gamble Company | Fabric and home care composition |
| WO2024094800A1 (en) | 2022-11-04 | 2024-05-10 | The Procter & Gamble Company | Fabric and home care composition |
| WO2024094802A1 (en) | 2022-11-04 | 2024-05-10 | The Procter & Gamble Company | Fabric and home care composition |
| CN120303400A (zh) | 2022-11-09 | 2025-07-11 | 丹尼斯科美国公司 | 枯草杆菌蛋白酶变体和使用方法 |
| CN120202283A (zh) | 2022-11-29 | 2025-06-24 | 联合利华知识产权控股有限公司 | 组合物 |
| EP4630526A1 (en) | 2022-12-05 | 2025-10-15 | The Procter & Gamble Company | Fabric and home care composition comprising a polyalkylenecarbonate compound |
| EP4634352A1 (en) | 2022-12-12 | 2025-10-22 | The Procter & Gamble Company | Fabric and home care composition |
| EP4386074B1 (en) | 2022-12-16 | 2025-12-03 | The Procter & Gamble Company | Fabric and home care composition |
| EP4388967A1 (en) | 2022-12-19 | 2024-06-26 | The Procter & Gamble Company | Dishwashing method |
| EP4638687A2 (en) | 2022-12-23 | 2025-10-29 | Novozymes A/S | Detergent composition comprising catalase and amylase |
| EP4658776A1 (en) | 2023-02-01 | 2025-12-10 | Danisco US Inc. | Subtilisin variants and methods of use |
| US20240263162A1 (en) | 2023-02-01 | 2024-08-08 | The Procter & Gamble Company | Detergent compositions containing enzymes |
| WO2024186819A1 (en) | 2023-03-06 | 2024-09-12 | Danisco Us Inc. | Subtilisin variants and methods of use |
| CN120813242A (zh) | 2023-03-16 | 2025-10-17 | 营养与生物科学美国第四公司 | 用于清洁和臭味控制的短芽孢杆菌发酵物提取物及其用途 |
| WO2024193937A1 (en) | 2023-03-17 | 2024-09-26 | Unilever Ip Holdings B.V. | Machine dishwash filter cleaner |
| WO2024194190A1 (en) | 2023-03-17 | 2024-09-26 | Unilever Ip Holdings B.V. | Composition |
| WO2024194098A1 (en) | 2023-03-21 | 2024-09-26 | Unilever Ip Holdings B.V. | Detergent unit dose |
| WO2024213376A1 (en) | 2023-04-11 | 2024-10-17 | Unilever Ip Holdings B.V. | Composition |
| WO2024213443A1 (en) | 2023-04-11 | 2024-10-17 | Unilever Ip Holdings B.V. | Composition |
| WO2024213438A1 (en) | 2023-04-11 | 2024-10-17 | Unilever Ip Holdings B.V. | Composition |
| WO2024213428A1 (en) | 2023-04-11 | 2024-10-17 | Unilever Ip Holdings B.V. | Composition |
| WO2024213430A1 (en) | 2023-04-11 | 2024-10-17 | Unilever Ip Holdings B.V. | Composition |
| WO2024223218A1 (en) | 2023-04-25 | 2024-10-31 | Unilever Ip Holdings B.V. | Composition |
| EP4458932A1 (en) | 2023-05-04 | 2024-11-06 | The Procter & Gamble Company | A fabric and home care composition |
| EP4458933A1 (en) | 2023-05-05 | 2024-11-06 | The Procter & Gamble Company | A fabric and home care composition comprising a propoxylated polyol |
| EP4481027A1 (en) | 2023-06-19 | 2024-12-25 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions containing enzymes |
| EP4484536A1 (en) | 2023-06-26 | 2025-01-01 | The Procter & Gamble Company | Fabric and home care composition |
| EP4488351A1 (en) | 2023-07-03 | 2025-01-08 | The Procter & Gamble Company | Compositions containing a porphyrin binding protein |
| EP4662299A1 (en) | 2023-07-11 | 2025-12-17 | Unilever IP Holdings B.V. | Method for treating fabric |
| DE24728530T1 (de) | 2023-07-11 | 2025-11-27 | Unilever Global Ip Limited | Verfahren zur behandlung von gewebe |
| WO2025012293A1 (en) | 2023-07-13 | 2025-01-16 | Unilever Ip Holdings B.V. | Washing machine and method |
| WO2025016669A1 (en) | 2023-07-19 | 2025-01-23 | Unilever Ip Holdings B.V. | Laundry capsule |
| WO2025026734A1 (en) | 2023-08-02 | 2025-02-06 | Unilever Ip Holdings B.V. | Composition |
| WO2025031925A1 (en) | 2023-08-04 | 2025-02-13 | Unilever Ip Holdings B.V. | Composition |
| WO2025031752A1 (en) | 2023-08-04 | 2025-02-13 | Unilever Ip Holdings B.V. | Composition |
| EP4509589A1 (en) | 2023-08-16 | 2025-02-19 | Unilever IP Holdings B.V. | Unit dose product |
| WO2025071996A1 (en) | 2023-09-28 | 2025-04-03 | Danisco Us Inc. | Variant cutinase enzymes with improved solubility and uses thereof |
| WO2025085351A1 (en) | 2023-10-20 | 2025-04-24 | Danisco Us Inc. | Subtilisin variants and methods of use |
| EP4549541A1 (en) | 2023-11-02 | 2025-05-07 | The Procter & Gamble Company | Fabric and home care composition |
| EP4549540A1 (en) | 2023-11-02 | 2025-05-07 | The Procter & Gamble Company | Fabric and home care composition |
| EP4553137A1 (en) | 2023-11-08 | 2025-05-14 | The Procter & Gamble Company | A fabric and home care composition comprising a polyester |
| EP4559998A1 (en) | 2023-11-22 | 2025-05-28 | The Procter & Gamble Company | Composition comprising microcapsules comprising spores |
| DE102023212361A1 (de) * | 2023-12-07 | 2025-06-12 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Protease-varianten mit verbesserter bleichestabilität |
| WO2025124811A1 (en) | 2023-12-14 | 2025-06-19 | Unilever Ip Holdings B.V. | Composition |
| EP4570890A1 (en) | 2023-12-14 | 2025-06-18 | Unilever IP Holdings B.V. | Composition |
| EP4570893A1 (en) | 2023-12-15 | 2025-06-18 | The Procter & Gamble Company | Fabric and home care composition |
| EP4570892A1 (en) | 2023-12-15 | 2025-06-18 | The Procter & Gamble Company | A laundry detergent composition |
| WO2025153645A1 (en) | 2024-01-18 | 2025-07-24 | Unilever Ip Holdings B.V. | Use for fabric shape retention |
| WO2025153644A1 (en) | 2024-01-18 | 2025-07-24 | Unilever Ip Holdings B.V. | Composition |
| EP4610340A1 (en) | 2024-03-01 | 2025-09-03 | The Procter & Gamble Company | A laundry detergent composition comprising a polyester |
| EP4624554A1 (en) | 2024-03-26 | 2025-10-01 | The Procter & Gamble Company | Fabric care compositions |
| EP4624555A1 (en) | 2024-03-26 | 2025-10-01 | The Procter & Gamble Company | Fabric and home care compositions |
| WO2025202379A1 (en) | 2024-03-27 | 2025-10-02 | Basf Se | Polypeptides having protease activity for use in detergent compositions |
| EP4624572A1 (en) | 2024-03-27 | 2025-10-01 | Basf Se | Polypeptides having protease activity for use in detergent compositions |
| WO2025202372A1 (en) | 2024-03-27 | 2025-10-02 | Basf Se | Polypeptides having protease activity for use in detergent compositions |
| WO2025202382A1 (en) | 2024-03-27 | 2025-10-02 | Basf Se | Polypeptides having protease activity for use in cleaning compositions |
| WO2025202374A1 (en) | 2024-03-27 | 2025-10-02 | Basf Se | Polypeptides having protease activity for use in detergent compositions |
| WO2025202370A1 (en) | 2024-03-27 | 2025-10-02 | Basf Se | Polypeptides having protease activity for use in detergent compositions |
| WO2025202369A1 (en) | 2024-03-27 | 2025-10-02 | Basf Se | Polypeptides having protease activity for use in detergent compositions |
| WO2025213357A1 (en) | 2024-04-09 | 2025-10-16 | The Procter & Gamble Company | Particulate fabric care composition |
| WO2025214720A1 (en) | 2024-04-11 | 2025-10-16 | Unilever Ip Holdings B.V. | Washing machine and washing method |
| WO2025214659A1 (en) | 2024-04-11 | 2025-10-16 | Unilever Ip Holdings B.V. | Washing method |
| EP4636063A1 (en) | 2024-04-19 | 2025-10-22 | The Procter & Gamble Company | A unit dose laundry detergent product |
| WO2025217909A1 (en) | 2024-04-19 | 2025-10-23 | The Procter & Gamble Company | Particulate fabric care product |
| EP4644515A1 (en) | 2024-05-02 | 2025-11-05 | The Procter & Gamble Company | Composition comprising spores and cationic glucan |
| EP4660287A1 (en) | 2024-06-06 | 2025-12-10 | The Procter & Gamble Company | Use of a polysaccharide ester in a laundry detergent composition |
| EP4663733A1 (en) | 2024-06-10 | 2025-12-17 | The Procter & Gamble Company | Use of a graft polymer in a laundering process |
| EP4663732A1 (en) | 2024-06-10 | 2025-12-17 | The Procter & Gamble Company | Use of graft polymer in a laundry detergent composition |
| EP4663737A1 (en) | 2024-06-13 | 2025-12-17 | Unilever IP Holdings B.V. | Laundry unit dose product |
| EP4663738A1 (en) | 2024-06-13 | 2025-12-17 | Unilever IP Holdings B.V. | Laundry unit dose product |
| EP4663728A1 (en) | 2024-06-13 | 2025-12-17 | Unilever IP Holdings B.V. | Method for treating fabrics |
| EP4663729A1 (en) | 2024-06-13 | 2025-12-17 | Unilever IP Holdings B.V. | Method for treating fabrics |
| CN119662610A (zh) * | 2024-11-20 | 2025-03-21 | 天津科技大学 | 一种碱性蛋白酶突变体及其应用 |
Family Cites Families (94)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE1611703B1 (de) * | 1967-10-11 | 1972-03-09 | Windmoeller & Hoelscher | Vorrichtung zum Abteilen einer bestimmten Stueckzahl innerhalb einer am Ende einer Sack- oder Beutelmaschine gebildeten kontinuierlichen Folge von Saecken oder Beuteln |
| US4028263A (en) * | 1973-08-24 | 1977-06-07 | Colgate-Palmolive Company | Bleaching and brightening detergent composition |
| NL7904044A (nl) * | 1978-05-31 | 1979-12-04 | Unilever Nv | Werkwijze ter bereiding van homogene, vloeibare compo- sities. |
| US4261868A (en) | 1979-08-08 | 1981-04-14 | Lever Brothers Company | Stabilized enzymatic liquid detergent composition containing a polyalkanolamine and a boron compound |
| US4404128A (en) | 1981-05-29 | 1983-09-13 | The Procter & Gamble Company | Enzyme detergent composition |
| GR76237B (es) | 1981-08-08 | 1984-08-04 | Procter & Gamble | |
| JPS58144105A (ja) | 1982-02-12 | 1983-08-27 | Kurabo Ind Ltd | スケ−ル除去獣毛繊維の製法 |
| GB8310080D0 (en) | 1983-04-14 | 1983-05-18 | Interox Chemicals Ltd | Bleach composition |
| US4760025A (en) | 1984-05-29 | 1988-07-26 | Genencor, Inc. | Modified enzymes and methods for making same |
| US5182204A (en) | 1984-05-29 | 1993-01-26 | Genencor International, Inc. | Non-human carbonyl hydrolase mutants, vectors encoding same and hosts transformed with said vectors |
| US5264366A (en) | 1984-05-29 | 1993-11-23 | Genencor, Inc. | Protease deficient bacillus |
| US5204015A (en) | 1984-05-29 | 1993-04-20 | Genencor International, Inc. | Subtilisin mutants |
| JPS6141481U (ja) * | 1984-08-10 | 1986-03-17 | 三菱電機株式会社 | シ−ム溶接装置 |
| US4797362A (en) * | 1985-06-06 | 1989-01-10 | Lion Corporation | Alkaline proteases and microorganisms producing same |
| US4908773A (en) * | 1987-04-06 | 1990-03-13 | Genex Corporation | Computer designed stabilized proteins and method for producing same |
| US4728455A (en) | 1986-03-07 | 1988-03-01 | Lever Brothers Company | Detergent bleach compositions, bleaching agents and bleach activators |
| DE3750916T2 (de) | 1986-04-30 | 1995-06-01 | Genencor Int | Mutante einer nicht menschlichen Carbonyl-Hydrolase, für diese kodierende DNS-Sequenzen und Vektoren und durch diese Vektoren transformierte Wirte. |
| GB8629837D0 (en) | 1986-12-13 | 1987-01-21 | Interox Chemicals Ltd | Bleach activation |
| US4853871A (en) * | 1987-04-06 | 1989-08-01 | Genex Corporation | Computer-based method for designing stablized proteins |
| US5314692A (en) | 1987-08-24 | 1994-05-24 | Cultor Ltd. | Enzyme premix for feed and method |
| WO1989004552A1 (en) | 1987-10-30 | 1989-05-18 | Lsi Logic Corporation | Method and means of fabricating a semiconductor device package |
| DK6488D0 (da) * | 1988-01-07 | 1988-01-07 | Novo Industri As | Enzymer |
| CN1056187C (zh) * | 1988-02-11 | 2000-09-06 | 金克克国际有限公司 | 新的蛋白水解酶及其在洗涤剂中的应用 |
| US5543302A (en) * | 1988-05-27 | 1996-08-06 | Solvay Enzymes, Inc. | Proteases of altered stability to autolytic degradation |
| DE3841152A1 (de) | 1988-12-07 | 1990-06-13 | Hoechst Ag | Verwendung von bakterienlysierendem enzymprodukt als zusatzstoff zur verbesserung der futterverwertung in der tierproduktion |
| GB8908416D0 (en) | 1989-04-13 | 1989-06-01 | Unilever Plc | Bleach activation |
| KR100188532B1 (ko) * | 1989-05-17 | 1999-06-01 | 스티븐 엠. 오드리 | 돌연변이 섭티리신 및 그를 함유하는 조성물 |
| JPH04500385A (ja) * | 1989-06-26 | 1992-01-23 | ユニリーバー・ナームローゼ・ベンノートシヤープ | 酵素洗剤組成物 |
| DK316989D0 (da) * | 1989-06-26 | 1989-06-26 | Novo Nordisk As | Enzymer |
| US5665587A (en) * | 1989-06-26 | 1997-09-09 | Novo Nordisk A/S | Modified subtilisins and detergent compositions containing same |
| GB9003741D0 (en) | 1990-02-19 | 1990-04-18 | Unilever Plc | Bleach activation |
| DE69125309T2 (de) | 1990-05-21 | 1997-07-03 | Unilever Nv | Bleichmittelaktivierung |
| EP0769549A3 (en) * | 1990-12-21 | 1997-05-21 | Novo Nordisk A/S | Enzyme mutants having a low degree of variation of the molecular charge over a pH range |
| US5769630A (en) * | 1991-02-25 | 1998-06-23 | Louisiana State University, | Subperiosteal bone anchor |
| GB9108136D0 (en) | 1991-04-17 | 1991-06-05 | Unilever Plc | Concentrated detergent powder compositions |
| US5340735A (en) * | 1991-05-29 | 1994-08-23 | Cognis, Inc. | Bacillus lentus alkaline protease variants with increased stability |
| US5274147A (en) | 1991-07-11 | 1993-12-28 | Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. | Process for preparing manganese complexes |
| DE4224125A1 (de) * | 1991-07-27 | 1993-01-28 | Solvay Enzymes Gmbh & Co Kg | Verfahren zur verbesserung der stabilitaet von enzymen und stabilisierte enzyme |
| GB9118242D0 (en) | 1991-08-23 | 1991-10-09 | Unilever Plc | Machine dishwashing composition |
| GB9124581D0 (en) | 1991-11-20 | 1992-01-08 | Unilever Plc | Bleach catalyst composition,manufacture and use thereof in detergent and/or bleach compositions |
| US5194416A (en) | 1991-11-26 | 1993-03-16 | Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. | Manganese catalyst for activating hydrogen peroxide bleaching |
| CA2083661A1 (en) | 1991-11-26 | 1993-05-27 | Rudolf J. Martens | Detergent bleach compositions |
| US5153161A (en) | 1991-11-26 | 1992-10-06 | Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. | Synthesis of manganese oxidation catalyst |
| GB9127060D0 (en) | 1991-12-20 | 1992-02-19 | Unilever Plc | Bleach activation |
| CA2085642A1 (en) | 1991-12-20 | 1993-06-21 | Ronald Hage | Bleach activation |
| US5316935A (en) * | 1992-04-06 | 1994-05-31 | California Institute Of Technology | Subtilisin variants suitable for hydrolysis and synthesis in organic media |
| US5454971A (en) * | 1992-05-27 | 1995-10-03 | Showa Denko K.K. | Alkaline lipase, method for producing the same, microorganism producing the same and detergent composition containing alkaline lipase |
| DE4218448A1 (de) | 1992-06-04 | 1993-12-09 | Solvay Enzymes Gmbh & Co Kg | Alkalische Proteasen aus Bacillus pumilus |
| US5256779A (en) | 1992-06-18 | 1993-10-26 | Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. | Synthesis of manganese oxidation catalyst |
| US5284944A (en) | 1992-06-30 | 1994-02-08 | Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. | Improved synthesis of 1,4,7-triazacyclononane |
| PT717778E (pt) * | 1992-07-17 | 2008-01-16 | Genencor Int | Serina proteases resistentes a alcalinidade elevada |
| US5280117A (en) | 1992-09-09 | 1994-01-18 | Lever Brothers Company, A Division Of Conopco, Inc. | Process for the preparation of manganese bleach catalyst |
| US5567601A (en) * | 1993-06-01 | 1996-10-22 | University Of Maryland | Subtilisin mutants lacking a primary calcium binding site |
| WO1995005477A1 (en) * | 1993-08-12 | 1995-02-23 | University Of Maryland | Thermostable alkaline metalloprotease produced by a hyphomonas, and preparation thereof |
| US6436690B1 (en) | 1993-09-15 | 2002-08-20 | The Procter & Gamble Company | BPN′ variants having decreased adsorption and increased hydrolysis wherein one or more loop regions are substituted |
| MA23346A1 (fr) * | 1993-10-14 | 1995-04-01 | Genencor Int | Variantes de la subtilisine |
| CN1177921C (zh) * | 1993-10-14 | 2004-12-01 | 普罗格特-甘布尔公司 | 含有蛋白酶的漂白组合物 |
| ATE361355T1 (de) * | 1993-10-14 | 2007-05-15 | Procter & Gamble | Proteasehaltige reinigungsmittel |
| JPH09505990A (ja) * | 1993-10-23 | 1997-06-17 | インペリアル、タバコ、リミテッド | 喫煙製品の改良 |
| DK0701605T3 (da) * | 1994-02-24 | 2008-07-28 | Henkel Ag & Co Kgaa | Forbedrede enzymer og detergenter indeholdende disse |
| US5691295A (en) * | 1995-01-17 | 1997-11-25 | Cognis Gesellschaft Fuer Biotechnologie Mbh | Detergent compositions |
| ES2364774T3 (es) * | 1994-02-24 | 2011-09-14 | HENKEL AG & CO. KGAA | Enzimas mejoradas y detergentes que las contienen. |
| CA2186592C (en) * | 1994-03-29 | 2008-02-19 | Helle Outtrup | Alkaline bacillus amylase |
| DE69504489T2 (de) * | 1994-04-07 | 1999-05-20 | The Procter & Gamble Co., Cincinnati, Ohio | Bleichmittel enthaltend metall haltige bleichkatalysatoren und antioxidantien |
| US6599730B1 (en) * | 1994-05-02 | 2003-07-29 | Procter & Gamble Company | Subtilisin 309 variants having decreased adsorption and increased hydrolysis |
| GB9409336D0 (en) * | 1994-05-10 | 1994-06-29 | Finnfeeds Int Ltd | Use of an enzyme for manufacturing an agent for the treatment and/or prophylaxis of coccidiosis |
| GB9416841D0 (en) | 1994-08-19 | 1994-10-12 | Finnfeeds Int Ltd | An enzyme feed additive and animal feed including it |
| ATE190090T1 (de) | 1994-12-09 | 2000-03-15 | Procter & Gamble | Diacylperoxydteilchen enthaltende zusammensetzungen für automatische geschirreinigung |
| US5534302A (en) | 1995-01-05 | 1996-07-09 | National Science Council | Method of preparing a fiber reinforced modified phenolic resin composite |
| US5534179A (en) | 1995-02-03 | 1996-07-09 | Procter & Gamble | Detergent compositions comprising multiperacid-forming bleach activators |
| AR000862A1 (es) * | 1995-02-03 | 1997-08-06 | Novozymes As | Variantes de una ó-amilasa madre, un metodo para producir la misma, una estructura de adn y un vector de expresion, una celula transformada por dichaestructura de adn y vector, un aditivo para detergente, composicion detergente, una composicion para lavado de ropa y una composicion para la eliminacion del |
| US5837516A (en) * | 1995-03-03 | 1998-11-17 | Genentech, Inc. | Subtilisin variants capable of cleaving substrates containing basic residues |
| US5780285A (en) * | 1995-03-03 | 1998-07-14 | Genentech, Inc. | Subtilisin variants capable of cleaving substrates containing dibasic residues |
| US6455295B1 (en) * | 1995-03-08 | 2002-09-24 | The Procter & Gamble Company | Subtilisin Carlsberg variants having decreased adsorption and increased hydrolysis |
| IL117350A0 (en) * | 1995-03-09 | 1996-07-23 | Procter & Gamble | Proteinase k variants having decreased adsorption and increased hydrolysis |
| US6475765B1 (en) * | 1995-03-09 | 2002-11-05 | Procter & Gamble Company | Subtilisin DY variants having decreased adsorption and increased hydrolysis |
| IL117352A0 (en) * | 1995-03-09 | 1996-07-23 | Procter & Gamble | Thermitase variants having decreased adsorption and increased hydrolysis |
| US5523434A (en) | 1995-03-15 | 1996-06-04 | The Procter & Gamble Company | Synthesis of bleach activators |
| DE69609500T2 (de) * | 1995-04-17 | 2001-03-29 | The Procter & Gamble Company, Cincinnati | Herstellung und verwendung von diacylperoxid enthaltende kompositteilchen |
| US5837517A (en) * | 1995-05-05 | 1998-11-17 | Novo Nordisk A/S | Protease variants and compositions |
| ES2158320T3 (es) | 1995-06-16 | 2001-09-01 | Procter & Gamble | Composiciones para lavavajillas automaticos que comprenden catalizadores de cobalto. |
| TR199701626T1 (xx) | 1995-06-16 | 1998-04-21 | The Procter & Gamble Company | Kobalt kataliz�r i�eren a�art�c� bile�imler. |
| US5597936A (en) | 1995-06-16 | 1997-01-28 | The Procter & Gamble Company | Method for manufacturing cobalt catalysts |
| US5576282A (en) | 1995-09-11 | 1996-11-19 | The Procter & Gamble Company | Color-safe bleach boosters, compositions and laundry methods employing same |
| US5703034A (en) * | 1995-10-30 | 1997-12-30 | The Procter & Gamble Company | Bleach catalyst particles |
| US5762647A (en) * | 1995-11-21 | 1998-06-09 | The Procter & Gamble Company | Method of laundering with a low sudsing granular detergent composition containing optimally selected levels of a foam control agent bleach activator/peroxygen bleaching agent system and enzyme |
| TR199801137T2 (xx) * | 1995-12-20 | 1998-10-21 | The Procter&Gamble Company | Enzim par�a��klar� art� a�artma kataliz�r�. |
| US5883065A (en) * | 1996-01-22 | 1999-03-16 | The Procter & Gamble Company | Phase separated detergent composition |
| ES2231859T3 (es) * | 1996-03-07 | 2005-05-16 | THE PROCTER & GAMBLE COMPANY | Composiciones detergentes que comprenden proteasas y amilasas mejoradas. |
| US6069122A (en) * | 1997-06-16 | 2000-05-30 | The Procter & Gamble Company | Dishwashing detergent compositions containing organic diamines for improved grease cleaning, sudsing, low temperature stability and dissolution |
| US6177392B1 (en) * | 1997-01-13 | 2001-01-23 | Ecolab Inc. | Stable solid block detergent composition |
| US6369011B1 (en) * | 1997-06-04 | 2002-04-09 | The Procter & Gamble Company | Protease enzymes for tough cleaning and/or spot and film reduction and compositions incorporating same |
| US6057171A (en) * | 1997-09-25 | 2000-05-02 | Frequency Technology, Inc. | Methods for determining on-chip interconnect process parameters |
| MA24811A1 (fr) * | 1997-10-23 | 1999-12-31 | Procter & Gamble | Compositions de lavage contenant des variantes de proteases multisubstituees |
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