ES2241180T5 - Variantes de proteasas con multiples sustituciones. - Google Patents
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Abstract
Una variante de proteasa que comprende una sustitución de aminoácido en una posición de residuo correspondiente a la posición 103 y una sustitución de aminoácido en una posición de residuo correspondiente a la posición 245 de la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens y una o más sustituciones de aminoácidos en las posiciones de residuo seleccionadas del grupo constituido por las posiciones de residuo correspondientes a las posiciones 1, 3, 4, 8, 10, 12, 13, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 24, 27, 33, 37, 38, 42, 43, 48, 55, 57, 58, 61, 62, 68, 72, 75, 76, 77, 78, 79, 86, 87, 89, 97, 98, 99, 101, 102, 104, 106, 107, 109, 111, 114, 116, 117, 119, 121, 123, 126, 128, 130, 131, 133, 134, 137, 140, 141, 142, 146, 147, 158, 159, 160, 166, 167, 170, 173, 174, 177, 181, 182, 183, 184, 185, 188, 192, 194, 198, 203, 204, 205, 206, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 222, 224, 227, 228, 230, 232, 237, 238, 240, 242, 243, 244, 246, 247, 248, 249, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 265, 268, 269, 270, 271, 272, 274 y 275 de la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens; en las cuales cuando una sustitución en una posición correspondiente a la posición de residuo 103 se combina con una sustitución en una posición correspondiente a la posición de residuo 76, existe también una sustitución en una o más posiciones de residuo distintas de las posiciones de residuo correspondientes a las posiciones 27, 99, 101, 104, 107, 109, 123, 128, 166, 204, 206, 210, 216, 217, 218, 222, 260, 265, ó 274 de la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens.
Description
Variantes de proteasas con múltiples
sustituciones.
Las serina-proteasas son un
subgrupo de carbonil-hidrolasas. Las mismas
comprenden una clase diversa de enzimas que tienen una extensa gama
de especificidades y funciones biológicas. Stroud, R. Sci.
Amer., 131: 74-88. A pesar de su
diversidad funcional, la maquinaria catalítica de las
serina-proteasas ha sido abordada por al menos dos
familias de enzimas genéticamente distintas: 1) las subtilisinas y
2) las serina-proteasas de mamífero afines a la
quimotripsina y serina-proteasas bacterianas
homólogas (v.g., tripsina y S. gresius tripsina). Estas dos
familias de serina-proteasas exhiben mecanismos de
catálisis notablemente similares. Kraut, J. (1977), Annu. Rev.
Biochem., 46: 331-358. Adicionalmente,
aunque la estructura primaria no está emparentada, la estructura
terciaria de estas dos familias de enzimas reúne una tríada
catalítica conservada de aminoácidos constituida por serina,
histidina y aspartato.
Las subtilisinas son
serina-proteasas (PM aprox. 27.500) que son
secretadas en grandes cantidades por una gran diversidad de
especies de Bacillus y otros microorganismos. La secuencia
proteínica de la subtilisina ha sido determinada a partir de al
menos nueve especies diferentes de Bacillus. Markland, F.S.,
et al. (1983), Hoppe-Seyler's Z.,
Physiol. Chem., 364: 1537-1540. La
estructura cristalográfica tri-dimensional de las
subtilisinas de Bacillus amyloliquefaciens, Bacillus
licheniformis y varias variantes naturales de B. lentus
ha sido consignada. Estos estudios indican que aunque la subtilisina
no está emparentada genéticamente con las
serina-proteasas de mamífero, tiene una estructura
de sitio activo similar. Las estructuras cristalinas de rayos X de
inhibidores peptídicos unidos covalentemente que contienen
subtilisina (Robertus, J.D., et al. (1972),
Biochemistry, 11: 2439-2449) o
complejos de productos (Robertus. J.D., et al. (1976), J.
Biol. Chem., 251: 1097-1103) han
proporcionado también información concerniente al sitio activo y a
la hendidura supuesta de unión al sustrato de la subtilisina.
Adicionalmente, se ha llevado a cabo un gran número de mutagénesis
cinéticas y químicas (Biol. Chem., 244:
5333-5338) y orientadas extensas (Wells y Estell
(1988) TIBS 13: 291-297).
La invención proporciona una variante de
proteasa que comprende una sustitución de aminoácido relativa a una
proteasa precursora en una posición de residuo correspondiente a la
posición 103 y una sustitución de aminoácido relativa a la proteasa
precursora en una posición de residuo correspondiente a la posición
245 de la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens y una o
más sustituciones de aminoácidos relativas a la proteasa precursora
en las posiciones de residuos seleccionadas del grupo que consiste
en las posiciones de residuos correspondientes a las posiciones 1,
12, 61, 62, 68, 76, 97, 98, 101, 102, 104, 109, 130, 131, 159, 170,
183, 185, 205, 209, 210, 211, 212, 213, 215, 217, 222, 230, 232,
248, 252, 257, 260, 261, 270 y 275 de la subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens gracias a lo cual la variante de proteasa ha
mejorado su eficiencia de lavado comparada con la de proteasa
precursora.
La invención también proporciona una variante de
proteasa que comprende una sustitución de aminoácido relativa a una
proteasa precursora en una posición de residuo correspondiente a la
posición 103 y una sustitución de aminoácido relativa a la proteasa
precursora en una posición de residuo correspondiente a la posición
236 y una sustitución de aminoácido relativa a la proteasa
precursora en una posición de residuo correspondiente a la posición
245 de la subtilina de Bacillus amyloliquefaciens y una o más
sustituciones de aminoácidos relativas a la proteasa precursora en
posiciones de residuo seleccionadas del grupo que consiste en las
posiciones de residuo correspondientes a las posiciones 1, 12, 61,
62, 68, 76, 97, 98, 101, 102, 104, 109, 130, 131, 159, 183, 185,
205, 209, 210, 211, 212, 213, 215, 217, 230, 232, 243, 248, 252,
257, 260, 270 y 275 de la subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens gracias a lo cual la variante de proteasa ha
mejorado su eficiencia de lavado comparada con la de proteasa
precursora.
Las Tablas 1 y 2 describen series de
sustituciones en posiciones correspondientes a posiciones en la
subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens que corresponden a
variantes de proteasa generadas en los Ejemplos.
\vskip1.000000\baselineskip
Es un objeto adicional proporcionar secuencias
de DNA que codifican tales variantes de proteasa, así como vectores
de expresión que contienen tales secuencias de variantes de DNA.
Todavía adicionalmente, otro objeto de la
invención es proporcionar células hospedadoras transformadas con
tales vectores, así como células hospedadoras que son capaces de
expresar dicho DNA para producir variantes de proteasa sea
intracelular o extracelularmente.
Se proporciona adicionalmente una composición
limpiadora que comprende una variante de proteasa de la presente
invención.
Adicionalmente, se proporciona un alimento para
animales que comprende una variante de proteasa de la presente
invención.
Se proporciona también una composición para el
tratamiento de un producto textil que comprende una variante de
proteasa de la presente invención.
\newpage
Las Figs. 1 A-C representan la
secuencia de DNA y de aminoácidos para la subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens y un mapa de restricción parcial de este
gen.
La Fig. 2 representa los residuos de aminoácidos
conservados entre las subtilisinas de Bacillus
amyloliquefaciens (BPN') y Bacillus lentus (tipo
salvaje).
Las Figs. 3A y 3B representan la secuencia de
aminoácidos de cuatro subtilisinas. La línea superior representa la
secuencia de aminoácidos de subtilisina de la subtilisina de
Bacillus amynoliquefaciens (a la que se hace referencia
también en ocasiones como subtilisina BPN'). La segunda línea
representa la secuencia de aminoácidos de la subtilisina de
Bacillus subtilis. La tercera línea representa la secuencia
de aminoácidos de subtilisina de B. licheniformis. la cuarta
línea representa la secuencia de aminoácidos de subtilisina de
Bacillus lentus (a la que se hace referencia también como
subtilisina 309 en el documento PCT WO89/06276). El símbolo *
designa la ausencia de residuos de aminoácidos específicos en
comparación con la subtilisina BPN'.
\vskip1.000000\baselineskip
Las proteasas son
carbonil-hidrolasas que actúan generalmente para
escindir enlaces peptídicos de proteínas o péptidos. Tal como se
utiliza en esta memoria, "proteasa" significa una proteasa
existente naturalmente o una proteasa recombinante. Las proteasas
existentes naturalmente incluyen
\alpha-aminoacilpeptido-hidrolasa,
peptidilaminoácido-hidrolasa,
acilamino-hidrolasa,
serina-carboxi-peptidasa,
metalocarboxipeptidasa, tiol-proteinasa,
carboxilproteinasa y metaloproteinasa. Se incluyen serina-, metalo-,
tiol- y ácido-proteasas, así como endo- y
exo-proteasas.
La presente invención incluye enzimas proteasa
que son variantes de carbonil-hidrolasa (variantes
de proteasa) no existentes naturalmente que tienen una diferente
actividad proteolítica, estabilidad, especificidad de sustrato,
perfil de pH y/o eficiencia característica en comparación con la
carbonil-hidrolasa precursora de la que se deriva
la secuencia de aminoácidos de la variante. Específicamente, tales
variantes de proteasa tienen una secuencia de aminoácidos que no se
encuentra en la naturaleza, que se deriva por sustitución de una
pluralidad de residuos de aminoácidos de una proteasa precursora con
aminoácidos diferentes. La proteasa precursora puede ser una
proteasa existente naturalmente o una proteasa recombinante.
Las variantes de proteasa útiles en esta memoria
abarcan la sustitución de cualquiera de los diecinueve
L-aminoácidos existentes naturalmente en las
posiciones de los residuos de aminoácidos designadas. Tales
sustituciones pueden hacerse en cualquier subtilisina precursora
(procariota, eucariota, de mamífero, etc.). A todo lo largo de esta
solicitud se hace referencia a diversos aminoácidos por medio de los
códigos comunes de una y de tres letras. Dichos códigos están
identificados en Dale, M.W. (1989), Molecular Genetics of
Bacteria, John Wiley & Sons, Ltd., Apéndice B.
Las variantes de proteasa útiles en esta memoria
de derivan preferiblemente de una subtilisina de Bacillus.
Más preferiblemente, las variantes de proteasas se derivan de la
subtilisina de Bacillus lentus y/o subtilisina 309.
Las subtilisinas son proteasas bacterianas o
fúngicas que actúan generalmente para escindir enlaces peptídicos
de proteínas o péptidos. Tal como se utiliza en esta memoria,
"subtilisina" significa una subtilisina existente naturalmente
o una subtilisina recombinante. Se conocen una serie de subtilisinas
existentes naturalmente que son producidas y a menudo secretadas
por diversas especies microbianas. Las secuencias de aminoácidos de
los miembros de esta serie no son totalmente homólogas. Sin embargo,
las subtilisinas de esta serie exhiben el mismo tipo o un tipo
similar de actividad proteolítica. Esta clase de
serina-proteasas comparte una secuencia de
aminoácidos común que define una tríada catalítica que distingue las
mismas de la clase de serina-proteasas afines a la
quimotripsina. Las subtilisinas y las
serina-proteasas afines a la quimotripsina tienen
ambas una tríada catalítica que comprende aspartato, histidina y
serina. En las proteasas afines a la subtilisina, el orden relativo
a estos aminoácidos, leyendo desde el término amino al término
carboxi, es
aspartato-histidina-serina. En
cambio, en las proteasas afines a la quimotripsina, el orden
relativo es
histidina-aspartato-serina. Por
ello, se hace referencia en esta memoria a la subtilisina como una
serina-proteasa que tiene la tríada catalítica de
las proteasas afines a la subtilisina. Ejemplos incluyen, pero sin
carácter limitante, las subtilisinas identificadas en la Fig. 3 de
esta memoria. Generalmente y para los propósitos de la presente
invención, la numeración de los aminoácidos en las proteasas
corresponde a los números asignados en la secuencia de la
subtilisina madura de Bacillus amyloliquefaciens presentada
en la Fig. 1.
Las expresiones "subtilisina recombinante"
o "proteasa recombinante" hacen referencia a una subtilisina o
proteasa en la cual la secuencia de DNA que codifica la subtilisina
o proteasa está modificada para producir una secuencia variante (o
mutante) de DNA que codifica la sustitución, deleción o inserción de
uno o más aminoácidos en la secuencia de aminoácidos existente
naturalmente. Métodos adecuados para producir dicha modificación, y
que pueden combinarse con los expuestos en esta memoria, incluyen
los expuestos en la Patente U.S. RE 24.606; la Patente U.S.
5.204.015 y la Patente U.S. 5.185.258, la Patente U.S. 5.700.676; la
Patente U.S. 5.801.038, y la Patente U.S. 5.763.257.
"Subtilisinas no humanas" y el DNA que
codifica las mismas se pueden obtener a partir de muchos organismos
procariotas y eucariotas. Ejemplos adecuados de organismos
procariotas incluyen organismos gram-negativos
tales como E. coli o Pseudomonas y bacterias
gram-positivas tales como Micrococcus o
Bacillus. Ejemplos de organismos eucariotas a partir de los
cuales se pueden obtener subtilisina y sus genes incluyen levaduras
tales como Saccharomyces cerevisiae, y hongos tales como
Aspergillus sp.
Una "variante de proteasa" tiene una
secuencia de aminoácidos que se deriva de la secuencia de
aminoácidos de una "proteasa precursora". Las proteasas
precursoras incluyen proteasas existentes naturalmente y proteasas
recombinantes. La secuencia de aminoácidos de la variante de
proteasa se "deriva" de la secuencia de aminoácidos de la
proteasa precursora por la sustitución, deleción o inserción de uno
o más aminoácidos de la secuencia de aminoácidos precursora. Dicha
modificación es de la "secuencia de DNA precursora" que
codifica la secuencia de aminoácidos de la proteasa precursora en
lugar de la manipulación de la enzima proteasa precursora per
se. Métodos adecuados para dicha manipulación de la secuencia de
DNA precursora incluyen métodos descritos en esta memoria, así como
métodos conocidos por los expertos en la técnica (véanse, por
ejemplo, los documentos EP 0 328299, WO89/06279 y las Patentes y
Solicitudes de los EE.UU. a las que ya se ha hecho referencia en
esta memoria).
\vskip1.000000\baselineskip
\vskip1.000000\baselineskip
\vskip1.000000\baselineskip
Estos números de posiciones de aminoácidos se
refieren a los asignados a la secuencia de subtilisina madura de
Bacillus amyloliquefaciens presentada en Fig. 1. La
invención, sin embargo, no está limitada a la mutación de esta
subtilisina particular sino que se extiende a proteasas precursoras
que contienen residuos de aminoácidos en posiciones que son
"equivalentes" a los residuos particulares identificados en la
subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens. En una
realización preferida de la presente invención, la proteasa
precursora es subtilisina de Bacillus lentus y las
sustituciones se hacen en las posiciones de residuo de aminoácidos
equivalentes en B. lentus correspondientes a las arriba
enumeradas.
Una posición de residuo (aminoácido) de una
proteasa precursora es equivalente a un residuo de subtilisina de
Bacillus amyloliquefaciens si la misma es homóloga (es decir,
correspondiente en posición en la estructura primaria o terciaria)
o análoga a un residuo o porción específico(a) de dicho
residuo en la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens (es
decir, que tiene la misma o similar capacidad funcional para
combinarse, reaccionar, o interaccionar químicamente).
A fin de establecer homología con la estructura
primaria, la secuencia de aminoácidos de una proteasa precursora se
compara directamente con la secuencia primaria de la subtilisina de
Bacillus amyloliquefaciens y particularmente con una serie
de residuos que se sabe son invariantes en subtilisinas para las
cuales se conoce la secuencia. Por ejemplo, la Fig. 2 de esta
memoria muestra los residuos conservados entre subtilisina de B.
amyloliquefaciens y B. lentus. Después de la
alineación de los residuos conservados, permitiendo las inserciones
y deleciones necesarias a fin de mantener la alineación (es decir,
evitando la eliminación de residuos conservados por deleción e
inserción arbitrarias), se definen los residuos equivalentes a
aminoácidos particulares en la secuencia primaria de la subtilisina
de Bacillus amyloliquefaciens. La alineación de los residuos
conservados debería conservar preferiblemente el 100% de dichos
residuos. Sin embargo, la alineación de más de 75% o de una
proporción tan pequeña como 50% de residuos conservados es también
adecuada para definir residuos equivalentes. La conservación de la
tríada catalítica, Asp32/His64/Ser221 debería mantenerse. Siezen
et al. (1991) Protein Eng. 4(7):
719-737 muestra la alineación de un gran número de
serina-proteasas. Siezen et al. hacen
referencia a la agrupación como subtilasas o
serina-proteasas semejantes a subtilisina.
Por ejemplo, en Fig. 3, la secuencia de
aminoácidos de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens,
Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis (carlsbergensis) y
Bacillus lentus están alineadas para proporcionar la
cantidad máxima de homología entre las secuencias de aminoácidos.
Una comparación de estas secuencias muestra que hay varios residuos
conservados contenidos en cada secuencia. Estos residuos conservados
(como entre BPN' y B. lentus) se identifican en Fig. 2.
Estos residuos conservados, por tanto, pueden
ser utilizados para definir los residuos de aminoácidos equivalentes
correspondientes de la subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens en otras subtilisinas tales como subtilisina
de Bacillus lentus (publicación PCT No. WO89/06279 publicada
el 13 de julio de 1989), la enzima precursora de proteasas
preferida en esta memoria, o la subtilisina a la que se hace
referencia como P892 (EP 0 328 299), que es altamente homóloga a la
subtilisina preferida de Bacillus lentus. Las secuencias de
aminoácidos de ciertas de estas subtilisinas se alinean en las
Figs. 3A y 3B con la secuencia de la subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens para producir la homología máxima de residuos
conservados. Como se puede ver, existen varias deleciones en la
secuencia de Bacillus lentus en comparación con la
subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens. Así, por ejemplo,
el aminoácido equivalente para Val165 en la subtilisina de
Bacillus amyloliquefaciens en las otras subtilisinas es
isoleucina para B. lentus y B. licheniformis.
Pueden definirse también "residuos
equivalentes" por determinación de homología al nivel de la
estructura terciaria para una proteasa precursora cuya estructura
terciaria se ha determinado por cristalografía de rayos X. Los
residuos equivalentes se definen como aquéllos para los cuales las
coordenadas atómicas de dos o más de los átomos de la cadena
principal de un residuo de aminoácido particular de la proteasa
precursora y la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens (N
sobre N, CA sobre CA, C sobre C y O sobre O) están dentro de 0,13
nm y preferiblemente 0,1 nm después de la alineación. La alineación
se consigue después que se ha orientado y posicionado el modelo
óptimo para dar la superposición máxima de coordenadas atómicas de
los átomos de las proteínas distintos de hidrógeno de la proteasa
en cuestión a la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens.
El modelo óptimo es el modelo cristalográfico que da el factor R
mínimo para datos de difracción experimentales a la resolución más
alta posible.
Los residuos equivalentes que son funcionalmente
análogos a un residuo específico de la subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens se definen como aquellos aminoácidos de la
proteasa precursora que pueden adoptar una conformación tal que los
mismos alteran, modifican o contribuyen a la estructura de la
proteína, la fijación de sustrato o la catálisis de una manera
definida y atribuida a un sitio específico de la subtilisina de
Bacillus amyloliquefaciens. Adicionalmente, los mismos son
aquellos residuos de la proteasa precursora (para la cual se ha
obtenido una estructura terciaria por cristalografía de rayos X) que
ocupan una posición análoga en tal grado que, aunque los átomos de
la cadena principal del residuo dado pueden no satisfacer los
criterios de equivalencia sobre la base de ocupación de una
posición homóloga, las coordenadas atómicas de al menos dos de los
átomos de la cadena lateral del residuo están dentro de 0,13 nm de
los átomos correspondientes de la cadena lateral de la subtilisina
de Bacillus amyloliquefaciens. Las coordenadas de la
estructura tri-dimensional de la subtilisina de
Bacillus amyloliquefaciens se exponen en la Publicación EPO
No. 0 251 446 (equivalente a la Patente U.S. 5.182.204, cuya
descripción se incorpora en esta memoria por referencia) y pueden
utilizarse como se ha reseñado anteriormente para determinar
residuos equivalentes al nivel de la estructura terciaria.
Algunos de los residuos identificados para
sustitución son residuos conservados, mientras que otros no lo son.
El caso de los residuos que no se conservan, la sustitución de uno o
más aminoácidos está limitada a sustituciones que producen una
variante que tiene una secuencia de aminoácidos que no corresponde a
una encontrada en la naturaleza. En el caso de los residuos
conservados, dichas sustituciones no deben dar como resultado una
secuencia existente naturalmente. Las variantes de proteasa de la
presente invención incluyen las formas maduras de variantes de
proteasa, así como las formas pro y prepro de tales variantes de
proteasa. Las formas prepro son la construcción preferida, dado que
esto facilita la expresión, secreción y maduración de las variantes
de proteasa.
"Prosecuencia" hace referencia a una
secuencia de aminoácidos unida a la porción
N-terminal de la forma madura de una proteasa que,
cuando se separa, da como resultado la aparición de la forma
"madura" de la proteasa. Muchas enzimas proteolíticas se
encuentran en la naturaleza como productos proenzímicos de
traducción y, en ausencia de procesamiento
post-traduccional, se expresan de esta manera. Una
prosecuencia preferida para producción de variantes de proteasa es
la prosecuencia supuesta de la subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens, aunque pueden utilizarse otras prosecuencias
de proteasa.
Una "secuencia señal" o "presecuencia"
hace referencia a cualquier secuencia de aminoácidos unida a la
porción N-terminal de una proteasa o a la porción
N-terminal de una proproteasa que puede participar
en la secreción de las formas madura o pro de la proteasa. Esta
definición de secuencia señal es una definición funcional, que
pretende incluir todas aquellas secuencias de aminoácidos
codificadas por la porción N-terminal del gen de
proteasa que participan en la realización de la secreción de
proteasa en condiciones nativas. La presente invención utiliza
dichas secuencias para efectuar la secreción de las variantes de
proteasa como se definen en esta memoria. Una secuencia señal
posible comprende los siete primeros residuos de aminoácidos de la
secuencia señal de la subtilisina de Bacillus subtilis
condensados al resto de la secuencia señal de la subtilisina de
Bacillus lentus (ATCC 21536).
Una forma "prepro" de una variante de
proteasa está constituida por la forma madura de la proteasa que
tiene una prosecuencia enlazada operativamente al término amino de
la proteasa y una secuencia "pre" o "señal" enlazada
operativamente al término amino de la prosecuencia.
"Vector de expresión" hace referencia a una
construcción de DNA que contiene una secuencia de DNA que está
enlazada operativamente a una secuencia de control adecuada capaz de
efectuar la expresión de dicho DNA en un hospedador adecuado. Tales
secuencias de control incluyen un promotor para efectuar la
transcripción, una secuencia operadora opcional para controlar
dicha transcripción, una secuencia que codifica sitios de fijación
de ribosoma de mRNA adecuados y secuencias que controlan la
terminación de la transcripción y la traducción. El vector puede
ser un plásmido, una partícula de fago, o simplemente una inserción
genómica potencial. Una vez transformado en un hospedador adecuado,
el vector puede replicarse y funcionar independientemente del
genoma hospedador, o puede, en algunos casos, integrarse en el
genoma propiamente dicho. En la presente memoria descriptiva,
"plásmido" y "vector" se utilizan en ocasiones de modo
intercambiable dado que el plásmido es la forma utilizada más
comúnmente de vector en la actualidad. Sin embargo, la invención
tiene por objeto incluir tales otras formas de vectores de
expresión que sirven para funciones equivalentes y que se conocen en
la técnica, o puedan llegar a conocerse.
Las "células hospedadoras" utilizadas en la
presente invención son generalmente hospedadores procariotas o
eucariotas que se han manipulado preferiblemente por los métodos
descritos en la Patente U.S. RE 34.606 para hacerlos incapaces de
secretar endoproteasa enzimáticamente activa. Una célula hospedadora
preferida para expresión de proteasa es la cepa de Bacillus
BG2036 que es deficiente en proteasa neutra enzimáticamente activa
y proteasa alcalina (subtilisina). La construcción de la cepa BG2036
se describe en detalle en la Patente U.S. 5.264.366. Otras células
hospedadoras para la expresión de proteasa incluyen Bacillus
subtilis I168 (descrito también en la Patente U.S. RE 34.606 y
la Patente U.S. 5.264.366), así como cualquier cepa adecuada de
Bacillus tal como B. licheniformis, B. lentus,
etc.
Las células hospedadoras se transforman o
transfectan con vectores construidos utilizando técnicas de DNA
recombinante. Tales células hospedadoras transformadas son capaces
de replicar vectores que codifican las variantes de proteasa o
expresar la variante de proteasa deseada. En el caso de vectores que
codifican la forma pre o prepro de la variante de proteasa, dichas
variantes, cuando se expresan, son secretadas típicamente por la
célula hospedadora al medio de la célula hospedadora.
"Enlazado operativamente", cuando describe
la relación entre dos regiones de DNA, significa simplemente que
las mismas son afines funcionalmente una a otra. Por ejemplo, una
presecuencia está enlazada operativamente a un péptido si la misma
funciona como una secuencia señal, participando en la secreción de
la forma madura de la proteína que implica más probablemente la
escisión de la secuencia señal. Un promotor está enlazado
operativamente a una secuencia codificante si el mismo controla la
transcripción de la secuencia; un sitio de fijación de ribosoma
está enlazado operativamente a una secuencia codificante si el mismo
está posicionado de tal modo que permite la traducción.
Los genes que codifican la proteasa precursora
existente naturalmente se pueden obtener de acuerdo con los métodos
generales conocidos por los expertos en la técnica. Los métodos
comprenden generalmente la síntesis de sondas marcadas que tienen
secuencias supuestas que codifican regiones de la proteasa de
interés, preparación de genotecas genómicas a partir de organismos
que expresan la proteasa, y escrutinio de las genotecas respecto al
gen de interés por hibridación a las sondas. Los clones que se
hibridan positivamente se mapean y secuencian seguidamente.
La proteasa clonada se utiliza luego para
transformar una célula hospedadora a fin de expresar la proteasa.
El gen de proteasa se liga luego a un plásmido de alto número de
copias. Este plásmido se replica en hospedadores en el sentido de
que contiene los elementos bien conocidos necesarios para
replicación del plásmido, un promotor enlazado operativamente al
gen en cuestión (que puede ser suministrado como el propio promotor
homólogo del gen si el mismo es reconocido, es decir transcrito,
por el hospedador), una región de terminación de la transcripción y
poliadenilación (necesaria para estabilidad del mRNA transcrito por
el hospedador a partir de gen de proteasa en ciertas células
hospedadoras eucariotas) que es exógena o es suministrada por la
región terminadora endógena del gen de proteasa y, deseablemente,
un gen de selección tal como un gen de resistencia a antibióticos
que permite el mantenimiento continuo en cultivo de células
hospedadoras infectadas con el plásmido por crecimiento en medios
que contienen antibiótico. Los plásmidos de número de copias alto
contienen también un origen de replicación para el hospedador,
permitiendo con ello que se generen grandes números de plásmidos en
el citoplasma sin limitaciones cromosómicas. No obstante, está
dentro del alcance de esta invención la integración de copias
múltiples del gen de proteasa en el genoma hospedador. Esto es
facilitado por organismos procariotas y eucariotas que son
particularmente susceptibles de recombinación homóloga.
El gen puede ser un gen natural de B.
lentus. Alternativamente, puede producirse un gen sintético que
codifica una proteasa precursora existente naturalmente o mutante.
En un enfoque de este tipo, se determina la secuencia de DNA y/o de
aminoácidos de la proteasa precursora. Después de ello se sintetizan
fragmentos múltiples y solapantes de DNA sintético monocatenario
que, después de hibridación y ligación, producen un DNA sintético
que codifica la proteasa precursora. Un ejemplo de construcción de
un gen sintético se expone en el Ejemplo 3 de la Patente U.S.
5.204.015, cuya descripción se incorpora en esta memoria por
referencia.
Una vez que el gen de la proteasa precursora
existente naturalmente o sintético ha sido clonado, se realizan
varias modificaciones para incrementar el uso del gen más allá de la
síntesis de la proteasa precursora existente naturalmente. Tales
modificaciones incluyen la producción de proteasas recombinantes
como se expone en la Patente U.S. RE 34.606 y la Publicación EPO
No. 0 251 446, y la producción de variantes de proteasas descritas
en esta memoria.
El método siguiente de mutagénesis de casete
puede utilizarse para facilitar la construcción de las variantes de
proteasa de la presente invención, aunque pueden utilizarse otros
métodos. En primer lugar, el gen existente naturalmente que
codifica la proteasa se obtiene y se secuencia total o parcialmente.
Después de ello, se escanea la secuencia en busca de un punto en el
cual se desee hacer una mutación (deleción, inserción o sustitución)
de uno o más aminoácidos en la enzima codificada. Las secuencias
que flanquean este punto se evalúan en cuanto a la presencia de
sitios de restricción para reemplazar un segmento corto del gen con
una agrupación de oligonucleótidos que, una vez expresada,
codificará diversos mutantes. Tales sitios de restricción son
preferiblemente sitios singulares dentro del gen de la proteasa a
fin de facilitar el reemplazamiento del segmento de gen. Sin
embargo, puede utilizarse cualquier sitio de restricción
conveniente que no sea demasiado redundante en el gen de proteasa,
con tal que los fragmentos de gen generados por digestión de
restricción puedan reensamblarse en la secuencia apropiada. Sí no
están presentes sitios de restricción en localizaciones situadas
dentro de una distancia conveniente del punto seleccionado (de 10 a
15 nucleótidos), tales sitios se generan por sustitución de
nucleótidos en el gen de tal manera que ni el marco de lectura ni
los aminoácidos codificados se cambien en la condición final. La
mutación del gen a fin de cambiar su secuencia para conformarse a la
secuencia deseada se realiza por extensión con el iniciador M13 de
acuerdo con métodos conocidos generalmente. La tarea de localización
de regiones flanqueantes adecuadas y evaluación de los cambios
necesarios para llegar a dos secuencias de sitio de restricción
convenientes se hace rutinaria por la redundancia del código
genético, un mapa de enzimas de restricción del gen y el gran
número de enzimas de restricción diferentes. Obsérvese que si está
disponible un sitio de restricción flanqueante conveniente, el
método anterior precisa ser utilizado solamente en conexión con la
región flanqueante que no contiene un sitio.
Una vez que se ha clonado el DNA existente
naturalmente o DNA sintético, los sitios de restricción que
flanquean las posiciones a mutar se digieren con las enzimas de
restricción cognadas y se ligan al gen una pluralidad de casetes de
oligonucleótidos complementarias de los términos extremos. Por este
método se simplifica la mutagénesis, dado que todos los
oligonucleótidos pueden sintetizarse de tal modo que tengan los
mismos sitios de restricción, y no son necesarios enlazadores
sintéticos en ningún caso para crear los sitios de restricción.
Tal como se utiliza en esta memoria, la
expresión "actividad proteolítica" se define como la tasa de
hidrólisis de enlaces peptídicos por miligramo de enzima activa.
Existen muchos procedimientos bien conocidos para medir la
actividad proteolítica (K.M. Kalisz, "Microbial Proteinases",
Advances in Biochemical Engineering/Biotechnology, A.
Fiechter, compilador, 1988). Además de o como alternativa a la
actividad proteolítica modificada, las enzimas variantes de la
presente invención pueden tener otras propiedades modificadas tales
como K_{m}, k_{cat}, relación k_{cat}/K_{m} y/o
especificidad de sustrato modificada y/o perfil de actividad de pH
modificado. Estas enzimas pueden adaptarse para el sustrato
particular cuya presencia se anticipa, por ejemplo, en la
preparación de péptidos o para procesos hidrolíticos tales como usos
de colada.
La proteasa variante tiene una eficiencia de
lavado mejorada en comparación con la proteasa precursora.
Existen una diversidad de condiciones de lavado
que incluyen formulaciones detergentes variables, volumen de agua
de lavado, temperatura de agua de lavado, y duración del tiempo de
lavado a las que podría estar expuesta una variante de proteasa.
Por ejemplo, las formulaciones detergentes utilizadas en diferentes
áreas tienen concentraciones diferentes de sus componentes
relevantes presentes en el agua de lavado. Por ejemplo, un
detergente europeo tiene por regla general aproximadamente
4500-5000 ppm de componentes detergentes en el agua
de lavado, mientras que un detergente japonés tiene por regla
general aproximadamente 667 ppm de componentes detergentes en el
agua de lavado. En Norteamérica, particularmente en los Estados
Unidos, un detergente tiene por lo general aproximadamente 975 ppm
de componentes detergentes presentes en el agua de lavado.
Un sistema de baja concentración de detergente
incluye detergentes en los cuales están presentes menos de
aproximadamente 800 ppm de componentes detergentes en el agua de
lavado. Los detergentes japoneses se consideran típicamente
sistemas de baja concentración de detergente, dado que los mismos
tienen aproximadamente 667 ppm de componentes detergentes presentes
en el agua de lavado.
Una concentración media de detergente incluye
detergentes en los cuales están presentes entre aproximadamente 800
ppm y aproximadamente 2000 ppm de componentes detergentes en el agua
de lavado. Los detergentes de Norteamérica están considerados
generalmente como sistemas de concentración media de detergente,
dado que los mismos tienen aproximadamente 975 ppm de componentes
detergentes presentes en el agua de lavado. Brasil tiene por regla
general aproximadamente 1500 ppm de componentes detergentes
presentes en el agua de lavado.
Un sistema de alta concentración de detergente
incluye detergentes en los cuales están presentes más de
aproximadamente 2000 ppm de componentes detergentes en el agua de
lavado. Los detergentes europeos se consideran generalmente como
sistemas de alta concentración de detergente, dado que los mismos
tienen aproximadamente 4500-5000 ppm de componentes
detergentes en el agua de lavado.
Los detergentes de Latinoamérica son
generalmente detergentes mejoradores de fosfatos con altas
jabonaduras, y la gama de detergentes utilizada en Latinoamérica
puede caer tanto en las concentraciones de detergente media como
alta, dado que los mismos están comprendidos entre 1500 ppm y 6000
ppm de componentes detergentes en el agua de lavado. Como se ha
mencionado arriba, Brasil tiene como valor típico aproximadamente
1500 ppm de componentes detergentes presentes en el agua de lavado.
Sin embargo, otras geografías de detergentes mejoradores de fosfato
con altas jabonaduras, no limitadas a otros países de Latinoamérica,
pueden tener sistemas de alta concentración de detergente hasta
aproximadamente 6000 ppm de componentes detergentes presentes en el
agua de lavado.
A la vista de lo que antecede, es evidente que
las concentraciones de composiciones detergentes en las soluciones
típicas de lavado (en todo el mundo) varían desde menos de
aproximadamente 800 ppm de composición detergente ("geografías de
baja concentración de detergente"), por ejemplo aproximadamente
667 ppm en Japón, hasta entre aproximadamente 800 ppm y
aproximadamente 2000 ppm ("geografías de concentración media de
detergente"), por ejemplo aproximadamente 975 ppm en U.S. y
aproximadamente 1500 ppm en Brasil, hasta más de aproximadamente
2000 ppm ("geografías de alta concentración de detergente"),
por ejemplo aproximadamente 4500 ppm a aproximadamente 5000 ppm en
Europa y aproximadamente 6000 ppm en las geografías que emplean
mejoradores de fosfato con altas jabonaduras.
Las concentraciones de las soluciones típicas de
lavado se determinan empíricamente. Por ejemplo, en los EE.UU., una
máquina lavadora típica contiene un volumen de aproximadamente 64,4
l de solución de lavado. De acuerdo con ello, para obtener una
concentración de aproximadamente 975 ppm de detergente en la
solución de lavado tienen que añadirse aproximadamente 62,79 g de
composición detergente a los 64,4 l de solución de lavado. Esta
cantidad es la cantidad típica medida en el agua de lavado por el
usuario que utiliza la copa de medida provista con el
detergente.
Como ejemplo adicional, diferentes geografías
utilizan diferentes temperaturas de lavado. La temperatura del agua
de lavado en Japón es típicamente menor que la utilizada en
Europa.
La variante de proteasa de la invención que
exhibe una eficiencia de lavado mejorada comparada con la proteasa
precursora.
Las sustituciones se hacen preferiblemente en la
subtilisina de Bacillus lentus (recombinante o de tipo
nativo), aunque las sustituciones pueden hacerse en cualquier
proteasa de Bacillus.
Sobre la base de los resultados de escrutinio
obtenidos con las proteasas variantes, las mutaciones indicadas en
la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens son importantes
para la actividad proteolítica, la eficiencia y/o la estabilidad de
estas enzimas y la eficiencia limpiadora o de lavado de tales
enzimas variantes.
Muchas de las variantes de proteasa de la
invención son útiles en la formulación de diversas composiciones
detergentes de formulaciones para cuidado personal tales como
champúes o lociones. Varios compuestos conocidos son agentes
tensioactivos adecuados útiles en composiciones que comprenden los
mutantes de proteasa de la invención. Éstos incluyen detergentes no
iónicos, aniónicos, catiónicos, o de ion dipolar, como se describe
en los documentos U.S. 4.404.128 concedido a Barry J. Anderson y
U.S. 4.261.868 concedido a Jirl Flora, et al. Una formulación
detergente adecuada es la descrita en el Ejemplo 7 de la Patente
U.S. 5.204.015. La técnica está familiarizada con las diferentes
formulaciones que pueden utilizarse como composiciones de limpieza.
Además de composiciones de limpieza típicas, se comprende fácilmente
que las variantes de proteasa de la presente invención pueden
utilizarse para cualquier propósito para el que se utilicen
proteasas nativas o de tipo salvaje. Así, estas variantes pueden
utilizarse, por ejemplo, en aplicaciones de jabón en barra o
líquido, formulaciones para cuidado de vajillas, soluciones o
productos para limpieza de lentes de contacto, hidrólisis de
péptidos, tratamiento de residuos, aplicaciones textiles, como
enzimas de fusión-escisión en la producción de
proteínas, etc. Las variantes de la presente invención pueden
comprender eficiencia mejorada en una composición detergente (en
comparación con el precursor). Tal como se utiliza en esta memoria,
la eficiencia mejorada en un detergente se define como el aumento
de limpieza de ciertas manchas sensibles a enzimas tales como grasa
o sangre, tal como se determina por evaluación visual después de un
ciclo de lavado estándar.
Las proteasas de la invención pueden formularse
en detergentes conocidos en polvo y líquidos que tienen pH
comprendido entre 6,5 y 12,0 a niveles de aproximadamente 0,01 a
aproximadamente 5% (preferiblemente 0,1% a 0,5%) en peso. Estas
composiciones detergentes de limpieza pueden incluir también otras
enzimas tales como proteasas, amilasas, celulasas, lipasas o
endoglicosidasas conocidas, así como mejoradores y
estabilizadores.
La adición de las proteasas de la invención a
composiciones de limpieza convencionales no crea ninguna limitación
especial de uso. Dicho de otro modo, cualesquiera temperaturas y pH
adecuados para el detergente son adecuados también para las
presentes composiciones con tal que el pH esté dentro del intervalo
arriba indicado, y la temperatura sea inferior a la temperatura
descrita de desnaturalización de la proteasa. Adicionalmente, las
proteasas de la invención pueden utilizarse en una composición de
limpieza sin detergentes, sea nuevamente solas o en combinación con
mejoradores y estabilizadores.
La presente invención se refiere también a
composiciones de limpieza que contienen las variantes de proteasa de
la invención. Las composiciones de limpieza pueden contener además
aditivos que se utilizan comúnmente en composiciones de limpieza.
Éstos pueden seleccionarse, pero sin carácter limitante, de
blanqueantes, agentes tensioactivos, mejoradores, enzimas y
catalizadores de blanqueo. Resultaría fácilmente evidente para una
persona con experiencia ordinaria en la técnica qué aditivos son
adecuados para inclusión en las composiciones. La lista
proporcionada en esta memoria no es en modo alguno exhaustiva y
debería tomarse solamente como ejemplos de aditivos adecuados. Será
también inmediatamente evidente para una persona con experiencia
ordinaria en la técnica utilizar sólo aquellos aditivos que son
compatibles con las enzimas y otros componentes de la composición,
por ejemplo, agentes tensioactivos.
Cuando está presente, la cantidad de aditivo
presente en la composición de limpieza es de aproximadamente 0,01% a
aproximadamente 99,9%, con preferencia aproximadamente 1% a
aproximadamente 95%, y de modo más preferible aproximadamente 1% a
aproximadamente 80%.
Las proteasas variantes de la presente invención
pueden incluirse en piensos para animales, tales como parte de
aditivos para piensos animales como se describe, por ejemplo, en los
documentos U.S. 5.612.055; U.S. 5.314.692; y U.S. 5.147.642.
Un aspecto de la invención es una composición
para el tratamiento de un producto textil que incluye proteasas
variantes de la presente invención. La composición puede utilizarse
para tratar por ejemplo seda o lana como se describe en
publicaciones tales como RD 216.034; EP 134.267; U.S. 4.533.359; y
EP 344.259.
Lo que sigue se presenta a modo de ejemplo y no
debe interpretarse como limitación del alcance de las
reivindicaciones.
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\vskip1.000000\baselineskip
\vskip1.000000\baselineskip
(Tabla pasa a página
siguiente)
\newpage
Se produjeron y purificaron un gran número de
variantes de proteasa utilizando métodos bien conocidos en la
técnica. Todas las mutaciones se realizaron en subtilisina GG36 de
Bacillus lentus. Las variantes se muestran en la Tabla 3.
\vskip1.000000\baselineskip
Un gran número de las variantes de proteasas
producidas en el Ejemplo 1 se ensayaron respecto a eficiencia en
dos tipos de detergente y condiciones de lavado utilizando un ensayo
de micromuestras descrito en "An improved method of assaying for
a preferred enzyme and/or preferred detergent composition",
documento U.S. No. de Serie 60/068.796.
La Tabla 4 enumera las proteasas variantes
ensayadas y los resultados de los ensayos en dos detergentes
diferentes. Para la columna A, el detergente era 0,67 g/l de Ariel
Ultra filtrado (Procter & Gamble, Cincinnati, OH, EE.UU.), en
una solución que contenía 51,4 mg/l de dureza mixta
Ca^{2+}/Mg^{2+}, y se utilizaron 0,3 ppm de enzima en cada
pocillo a 20ºC. Para la columna B, el detergente era 3,38 g/l de
Ariel Futur filtrado (Procter & Gamble, Cincinnati, OH,
EE.UU.), en una solución que contenía 256,8 mg/l de dureza mixta
ca^{2+}/Mg^{2+}, y se utilizaron 0,3 ppm de enzima en cada
pocillo a 40ºC.
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La Tabla 5 enumera las proteasas variantes
ensayadas del Ejemplo 1 y los resultados de los ensayos en cuatro
detergentes diferentes. Se realizaron los mismos ensayos de
eficiencia que en el Ejemplo 2 sobre las proteasas variantes
indicadas con los detergentes siguientes. Para la columna A, el
detergente era 0,67 g/l de Ariel Ultra filtrado (Procter &
Gamble, Cincinnati, OH, EE.UU.), en una solución que contenía 51,4
mg/l de dureza mixta ca^{2+}/Mg^{2+}, y se utilizaron 0,3 ppm
de enzimas en cada pocillo a 20ºC. Para la columna B, el detergente
era 3,38 g/l de Ariel Futur filtrado (Procter & Gamble,
Cincinnati, OH, EE.UU.), en una solución que contenía 256,8 mg/l de
dureza mixta Ca^{2+}/Mg^{2+}, y se utilizaron 0,3 ppm de enzima
en cada pocillo a 40ºC. Para la columna C, se utilizaron 3,5 g/l de
detergente HSP1 (Procter & Gamble, Cincinnati, OH, EE.UU.), en
una solución que contenía 137,0 mg/l de dureza mixta
Ca^{2+}/Mg^{2+}, y 0,3 ppm de enzima en cada pocillo a 20ºC.
Para la columna D, se utilizaron 1,5 ml/l de detergente Tide KT
(Procter & Gamble, Cincinnati, OH, EE.UU.), en una solución que
contenía 51,4 mg/l de dureza mixta Ca^{2+}/Mg^{2+}, y 0,3 ppm de
enzima en cada pocillo a 20ºC.
Claims (12)
1. Una variante de proteasa que comprende una
substitución de aminoácido relativa a una proteasa precursora en una
posición de residuo correspondiente a la posición 103 y una
sustitución de aminoácido relativa a la proteasa precursora en una
posición de residuo correspondiente a la posición 245 de la
subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens y una o más
sustituciones de aminoácidos relativas a la proteasa precursora en
posiciones de residuos seleccionadas del grupo que consiste en las
posiciones de residuos correspondientes a las posiciones 1, 12, 61,
62, 68, 76, 97, 98, 101, 102, 104, 109, 130, 131, 159, 170, 183,
185, 205, 209, 210, 211, 212, 213, 215, 217, 222, 230, 232, 248,
252, 257, 260, 261, 270 y 275 de la subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens, gracias a lo cual la variante de proteasa
tiene una eficiencia de lavado mejorada comparada con la proteasa
precursora.
2. Una variante de proteasa que comprende una
sustitución de aminoácido relativa a una proteasa precursora en una
posición de residuo correspondiente a la posición 103 y una
sustitución de aminoácido relativa a la proteasa precursora en una
posición de residuo correspondiente a la posición 236 y una
sustitución de aminoácido relativa a la proteasa precursora en una
posición de residuo correspondiente a la posición 245 de la
subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens y una o más
sustituciones de aminoácidos relativas a la proteasa precursora en
posiciones de residuos seleccionadas del grupo que consiste en las
posiciones de residuos correspondientes a las posiciones 1, 12, 61,
62, 68, 76, 97, 98, 101, 102, 104, 109, 130, 131, 159, 183, 185,
205, 209, 210, 211, 212, 213, 215, 217, 230, 232, 243, 248, 252,
257, 260, 270 y 275 de la subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens, gracias a lo cual la variante de proteasa
tiene una eficiencia de lavado mejorada comparada con la proteasa
precursora.
3. La variante de proteasa de acuerdo con la
reivindicación 1 o la reivindicación 2, en la que la proteasa
precursora es una subtilisina de Bacillus.
4. La variante de proteasa de acuerdo con la
reivindicación 3, en la que la proteasa precursora es una
subtilisina de Bacillus lentus.
5. Un DNA que codifica una variante de proteasa
de la reivindicación 1 o la reivindicación 2.
6. Un vector de expresión que codifica el DNA de
la reivindicación 5.
7. Una célula hospedadora transformada con el
vector de expresión de la reivindicación 6.
8. Una composición de limpieza que comprende la
variante de proteasa de la reivindicación 1 o de la reivindicación
2.
9. Una comida para animales que comprende la
variante de proteasa de la reivindicación 1 o de la reivindicación
2.
10. Una composición para el tratamiento de un
producto textil que comprende la variante de proteasa de la
reivindicación 1 o de la reivindicación 2.
11. La variante de proteasa de acuerdo con la
reivindicación 1 o la reivindicación 2, que comprende una serie de
sustituciones relativas a la proteasa precursora seleccionadas del
grupo que consiste en las siguientes series de posiciones de
residuos de la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens:
68/103/104/159/232/236/245/252;
68/103/104/159/232/236/245/248/252;
68/103/104/159/232/236/245;
68/103/104/140/159/232/236/245/252;
43/68/103/104/159/232/236/245/252;
43/68/103/104/159/232/236/245;
68/103/104/159/232/236/245/257;
68/103/104/159/232/236/245/248;
68/103/104/159/232/236/237/245;
68/103/104/159/232/236/245/252;
68/103/104/159/232/236/245/257/275;
68/103/104/159/224/232/236/245/257;
61/68/103/104/159/232/236/245/248/252;
43/68/103/104/159/232/236/245/248/252;
68/103/104/159/212/232/236/245/248/252;
76/103/104/212/245/271;
76/103/104/109/245;
68/76/103/104/159/236/245;
68/76/103/104/159/236/245/261;
68/76/103/104/141/159/236/245/255;
68/76/103/104/159/236/245/247;
68/76/103/104/159/174/204/236/245;
68/76/103/104/159/204/236/245;
68/76/103/104/133/159/218/236/245;
68/76/103/104/159/232/236/245;
68/76/103/104/159/194/203/236/245;
68/76/103/104/159/213/232/236/245/260;
68/76/103/104/159/232/236/245/257;
76/103/104/232/236/245/257;
76/103/104/159/232/236/245/257;
68/76/103/104/159/209/232/236/245;
68/76/103/104/159/211/232/236/245;
68/76/103/104/159/211 /232/236/245;
12/68/76/103/104/159/214/232/236/245;
68/76/103/104/159/215/232/236/245;
12/68/76/103/104/159/232/236/245;
20/68/76/103/104/159/232/236/245/259;
68/76/87/103/104/159/232/236/245/260;
68/76/103/104/159/232/236/245/261;
68/76/103/104/159/232/236/245/261;
76/103/104/232/236/242/245;
68/76/103/104/159/210/232/236/245;
12/48/68/76/103/104/159/232/236/245;
76/103/104/232/236/245;
76/103/104/159/192/232/236/245;
76/103/104/147/159/232/236/245/248/251;
12/68/76/103/104/159/232/236/245/272;
68/76/103/104/159/183/206/232/236/245;
68/76/103/104/159/232/236/245/256;
68/76/103/104/159/206/232/236/245;
27/68/76/103/104/159/232/236/245;
68/76/103/104/116/159/170/185/232/236/245;
76/103/104/222/245;
12/76/103/104/222/245;
76/103/104/222/245;
12/76/103/104/222/245;
76/103/104/232/245;
12/76/103/104/222/244/245;
12/76/103/104/130/222/245;
12/76/103/104/130/215/222/245;
12/76/103/104/130/222/227/245/262;
12/76/103/104/130/222/245/261;
76/103/104/130/222/245;
12/57/76/103/104/130/222/245/251;
12/76/103/104/130/170/185/222/243/245;
12/76/103/104/130/222/245/268;
12/76/103/104/130/222/210/245;
103/104/159/232/236/245/248/252;
68/103/104/159/209/232/236/245/248/252;
68/103/104/109/159/232/236/245/248/252;
68/103/104/159/209/232/236/245/248/252;
68/103/104/159/185/232/236/245/248/252;
68/103/104/159/210/232/236/245/248/252;
68/103/104/159/185/210/232/236/245/248/252;
68/103/104/159/210/232/236/245/248/252;
68/103/104/159/212/232/236/245/248/252;
68/103/104/159/212/232/236/245/248/252;
68/103/104/159/212/232/236/245/248/252;
68/103/104/159/213/232/236/245/248/252;
68/103/104/213/232/236/245/248/252;
68/A 103V/104/159/213/232/236/245/248/252;
68/103/104/159/213/232/236/245/248/252;
68/103/104/159/215/232/236/245/248/252;
68/103/104/159/215/232/236/245/248/252;
68/103/104/159/216/232/236/245/248/252;
68/103/104/159/216/232/236/245/248/252;
68/103/104/159/216/232/236/245/248/252;
68/103/104/159/173/232/236/245/248/252;
68/103/104/159/206/232/236/245/248/252;
68/103/104/159/232/236/245/248/252;
55/68/103/104/159/232/236/245/248/252;
68/103/104/159/232/236/245/248/252/255;
68/103/104/159/232/236/245/248/252/256;
68/103/104/159/232/236/245/248/252/256;
68/103/104/159/232/236/245/248/252/260;
68/103/104/159/232/236/245/248/252/257;
68/103/104/159/232/236/245/248/252/258;
68/103/104/159/232/236/245/248/252/261;
68/103/104/232/236/245/248/252;
68/103/104/159/232/236/245/248/252;
68/103/104/159/228/232/236/245/248/252;
61/68/103/104/130/159/232/236/245/248/252;
61/103/104/133/159/232/236/245/248/252;
68/103/104/159/232/236/245/248/252;
68/103/104/159/218/232/236/245/248/252;
20/68/103/104/159/232/236/245/248/252;
68/76/89/103/104/159/210/213/232/236/245/260;
68/76/103/104/159/232/236/245/248/252;
61/68/103/104/159/160/232/236/245/248/252;
3/61/68/76/103/104/232/236/245/248/252;
61/68/103/104/159/167/232/236/245/248/252;
97/103/104/159/232/236/245/248/252;
98/103/104/159/232/236/245/248/252;
99/103/104/159/232/236/245/248/252;
101/103/104/159/232/236/245/248/252;
102/103/104/159/232/236/245/248/252;
103/104/106/159/232/236/245/248/252;
103/104/109/159/232/236/245/248/252;
103/104/159/232/236/245/248/252/261;
103/104/109/159/232/236/245/248/252;
62/103/104/159/232/236/245/248/252;
103/104/159/184/232/236/245/248/252;
103/104/159/166/232/236/245/248/252;
103/104/159/217/232/236/245/248/252;
20/62/103/104/159/213/232/236/245/248/252;
62/103/104/159/213/232/236/245/248/252;
103/104/159/206/217/232/236/245/248/252;
62/103/104/159/206/232/236/245/248/252;
103/104/159/184/232/236/245/248/252;
103/104/159/232/236/244/245/248/252;
103/104/159/232/236/244/245/248/252;
27/103/104/159/232/236/245/248/252;
38/103/104/159/232/236/245/248/252;
62/103/104/159/213/232/236/245/248/252/256;
12/62/103/104/159/213/232/236/245/248/252;
62/103/104/159/185/206/213/232/236/245/248/252/271;
101 /103/104/159/185/232/236/245/248/252;
101/103/104/159/206/232/236/245/248/252;
101/103/104/159/213/232/236/245/248/252;
98/102/103/104/159/232/236/245/248/252;
101/102/103/104/159/232/236/245/248/252;
102/103/104/159/212/232/236/245/248/252;
12/102/103/104/159/212/232/236/245/248/252;
98/102/103/104/159/212/232/236/245/248/252;
101/102/103/104/159/212/232/236/245/248/252;
102/103/104/159/213/232/236/245/248/252;
62/103/104/109/159/213/232/236/245/248/252;
103/104/159/232/245/248/252;
103/104/159/230/245;
62/103/104/13G/159/213/232/236/245/248/252;
101/103/104/13G/159/232/236/245/248/252;
101 /103/104/128/159/232/236/245/248/252;
101/103/104/128/159/232/236/245/248/252;
62/101/103/104/159/213/232/236/245/248/252;
62/103/104/128/159/213/232/236/245/248/252;
101/103/104/131/159/232/236/245/248/252;
98/101 /103/104/159/232/236/245/248/252;
99/101/103/104/159/232/236/245/248/252;
101/103/104/159/212/232/236/245/248/252;
101/103/104/159/209/232/236/245/248/252;
101/103/104/159/210/232/236/245/248/252;
101/103/104/159/205/232/236/245/248/252;
101/103/104/159/230/236/245;
101/103/104/159/194/232/236/245/248/252; y
76/101/103/104/159/194/232/236/245/248/252.
\vskip1.000000\baselineskip
12. La variante de proteasa de acuerdo con la
reivindicación 11, que comprende una serie de sustituciones
relativas a la proteasa precursora seleccionadas del grupo que
consiste en las siguientes series de posiciones de residuos de
subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens:
V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N252K;
V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R;
V68A/S103A/V104I/N140D/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N252K;
N43S/V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N252K;
N43K/V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R;
N43D/V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N252K;
V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/L257V;
V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D;
V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/K237E/Q245R;
V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N252S;
V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/L257V/R275H;
V68A/S103A/V104I/G159D/T224A/A232V/Q236H/Q245R/L257V;
G61E/V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
N43D/V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
V68A/S103A/V104I/G159D/S212P/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
N76D/S103A/V104I/S212P/Q245L/E271V;
N76D/S103A/V104I/Q109R/Q245R;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/Q236H/Q245R;
V68A/N76D/S103A/V104I/A114V/V121I/G159D/Q236H/Q245R;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/Q236H/Q245L;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/Q236H/Q245R/N261D;
V68A/N76D/S103A/V104I/S141N/G159D/Q236H/Q245R/T255S;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/Q236H/Q245R/R247H;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/A174V/N204D/Q236H/Q245R;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/N204D/Q236H/Q245R;
V68A/N76D/S103A/V104I/A133V/G159D/N218D/Q236H/Q245R;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/A194I/V203A/Q236H/Q245R
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/T213R/A232V/Q236H/Q245R/T260A;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/P210R/A232V/Q236H/Q245R;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/L257V;
N76D/S103A/V104I/A232V/Q236H/Q245R/L257V;
N76D/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/L257V;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/Y209W/A232V/Q236H/Q245R;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/G211R/A232V/Q236H/Q245R;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/G211V/A232V/Q236H/Q245R;
Q12R/V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/Y214L/A232V/Q236H/Q245R;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/A215R/A232V/Q236H/Q245R;
Q12R/V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R;
G20R/V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/S259G;
V68A/N76D/S87R/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/T260V;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N261G;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N261W;
N76D/S103A/V104I/A232V/Q236H/S242P/Q245R;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/P210L/A232V/Q236H/Q245R;
Q12R/A48V/V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R;
N76D/S103A/V104I/A232V/Q236H/Q245R;
N76D/S103A/V104I/G159D/Y192F/A232V/Q236H/Q245R;
N76D/S103A/V104I/V147I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248S/K251R;
Q12R/V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/A272S;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/N183K/Q206L/A232V/Q236H/Q245R;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/S256R;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/Q206R/A232V/Q236H/Q245R;
K27R/V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R;
V68A/N76D/S103A/V104I/N116T/G159D/R170S/N185S/A232V/Q236H/Q245R;
N76D/S103A/V104I/M222S/Q245R;
Q12R/N76D/S103A/V104I/M222S/H245R;
N76D/S103A/V104I/M222S/H245R;
Q12R/N76D/S103A/V104I/M222S/Q245R;
N76D/S103A/V104I/A232V/Q245R;
Q12R/N76D/S103A/I104T/M222S/V244I/Q245R;
Q12R/N76D/S103A/V104I/M222S/P210T/Q245R;
Q12R/N76D/S103A/I104T/S130T/M222S/Q245R;
Q12R/N76D/S103A/I104T/S130T/A215V/M222S/Q245R;
Q12R/N76D/S103A/I104T/S130T/M222S/V227A/Q245R/L262S;
Q12R/N76D/S103A/I104T/S130T/M222S/Q245R/N261D;
N76D/S103A/I104T/S130T/M222S/Q245R;
Q12R/S57P/N760/S103A/I104T/S130T/M222S/Q245R/K251Q;
Q12R/N76D/S103A/I104T/S130T/R170S/N185D/M222S/N243D/Q245R;
Q12R/N76D/S103A/I104T/S130T/M222S/Q245R/V268A;
Q12R/N76D/S103A/I104T/S130T/M222S/P210S/Q245R;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R;
S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
V68A/S103A/V104I/G159D/Y209W/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
V68A/S103A/V104I/Q109R/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
G20R/V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
V68A/S103A/V104I/G159D/Y209F/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
V68A/S103A/V104I/G159D/N185D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
V68A/S103A/V104I/G159D/P210R/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
V68A/S103A/V104I/G159D/N185D/P210L/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
V68A/S103A/V104I/G159D/P210L/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
V68A/S103A/V104I/G159D/S212C/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
V68A/S103A/V104I/G159D/S212G/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
V68A/S103A/V104I/G159D/S212E/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
V68A/S103A/V104I/G159D/T213E/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
V68A/S103A/V104I/T213S/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
V68A/A103V/V104I/G159D/T213E/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
V68A/S103A/V104I/G159D/T213R/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
V68A/S103A/V104I/G159D/A215V/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
V68A/S103A/V104I/G159D/A215R/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
V68A/S103A/V104I/G159D/S216T/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
V68A/S103A/V104I/G159D/S216V/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
V68A/S103A/V104I/G159D/S216C/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
V68A/S103A/V104I/G159D/N173D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
V68A/S103A/V104I/G159D/Q206R/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252F;
V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252L;
P55S/V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252F;
V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K/T255V;
V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K/S256N;
V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K/S256E;
V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K/S256R;
V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K/T260R;
V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K/L257R;
V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K/G258D;
V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K/N261R;
V68A/S103A/V104I/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245V/N248D/N252K;
V68A/S103A/V104I/G159D/A228V/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
G61E/V68A/S103A/V104I/S130A/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
G61E/S103A/V104I/A133V/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248G/N252K;
V68A/S103A/V104I/G159D/N218S/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
G20R/V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
V68A/N76D/E89D/S103A/V104I/G159D/P210L/T213R/A232V/Q236H/Q245R/T260A;
V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
G61E/V68A/S103A/V104I/G159D/S160V/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
S3L/G61E/V68A/N76D/S103A/V104I/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
G61E/V68A/S103A/V104I/G159D/Y167F/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
G97E/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
A98D/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
S99E/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
S101E/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
S101G/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
G102A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
S103A/V104I/S106E/G1
59D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
S103A/V104I/Q109E/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K/N261R;
S103A/V104I/Q109R/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
N62D/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K;
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