BRPI9813115B1 - Variante de protease, dna, vetor de expressão, célula hospedeira, composição de limpeza, alimento animal, e, composição para tratar um tecido - Google Patents
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Description
"VARIANTE DE PROTEASE, DNA, VETOR DE EXPRESSÃO, CÉLULA HOSPEDEIRA PROCARIÓTICA, COMPOSIÇÃO DE LIMPEZA, E, COMPOSIÇÃO PARA TRATAR UM TECIDO" PEDIDOS RELACIONADOS O presente pedido é um pedido de continuação em parte do Pedido de Patente dos Estados Unidos 08/956.323, depositado em 23 de outubro de 1998, do Pedido de Patente dos Estados Unidos 08/956.564 depositado em 23 de outubro de 1998 e do Pedido de Patente dos Estados Unidos 08/956.324 depositado em 23 de outubro de 1998, todos os quais estão por meio deste, aqui incorporados em sua totalidade.
FUNDAMENTOS DA INVENÇÃO
As proteases serinas são um subgrupo de carbonil hidrolases. Compreendem uma classe diversa de enzimas que têm uma ampla faixa de especificidades e de funções biológicas. Stroud, R., Scí. Amer., 131: 74 a 88. A despeito de sua diversidade funcional, o mecanismo catalítico das proteases serinas foram aproximadas a pelo menos duas famílias geneticamente distintas de enzimas: 1) as subtilisinas e 2) as proteases serinas bacterianas, mamíferas, relacionadas à quimotripsina e homólogas (por exemplo, tripsina e S. gresius tripsina). Estas duas famílias de proteases serina mostram mecanismos notavelmente similares de catálise. Kraut, J. (1977), Annu. Rev. Biochem., 46: 331 a 358. Além disso, embora a estrutura primária não seja relacionada, a estrutura terciária destas duas famílias de enzima levam juntas uma tríade catalítica conservada de aminoácidos que consiste de serina, histidina e aspartato.
As subtilisinas são proteases serinas (PM de aproximadamente 27.500) que são secretadas em grandes quantidades de uma ampla variedade de espécies de Bacillus e outros microorganismos. A seqüência de proteína da subtilisina foi determinada de pelo menos nove espécies diferentes de Bacillus. Markland, F. S., et al., (1983), Hoppe-Seyler’s Z. Physiol. Chem., 364: 1537 a 1540. A estrutura cristalográfica tridimensional das subtilisinas do Bacillus amyloliquefaciens, do Bacillus licheniformis e de diversas variantes naturais do B. lentus foram relatadas. Estes estudos indicam que embora a subtilisina não esteja geneticamente relacionada com as proteases serinas de mamífero, tem uma estrutura de sítio ativo similar. O raio X das estruturas cristalinas da subtilisina que contém inibidores de peptídeo covalentemente ligados (Robertus, J. D., et al., (1972), Biochemistry, 11: 2439 a 2449) ou complexos de produto (Robertus, J. D., et al., (1976), J. Biol. Chem., 251: 1097 a 1103) também forneceu informação com respeito ao local ativo e à fenda de ligação do substrato putativo da subtilisina. Além disso, um grande número de......cinéticas e químicas....Biol. Chem., 244: 5333 a5338)e mutagêneses extensivas específicas por sítio foram realizadas (Wells e Estell (1988) TIBS 13: 291 a 297).
SUMÁRIO DA INVENÇÃO r E um objetivo deste fornecer variantes de protease que contenham uma substituição de um aminoácido em uma posição de resíduo que corresponda à posição 103 da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens e substituindo-se um ou mais aminoácidos nas posições de resíduo selecionadas do grupo que consiste das posições de resíduo correspondentes às posições 1, 3, 4, 8, 10, 12, 13, 16, 17, 18,19, 20, 21, 22, 24, 27, 33, 37, 38, 42, 43, 48, 55, 57, 58, 61, 62, 68, 72, 75, 76, 77, 78, 79, 86, 87, 89, 97, 98, 99, 101, 102, 104, 106, 107, 109, 111, 114, 116, 117, 119, 121, 123, 126, 128, 130, 131, 133, 134, 137, 140, 141, 142, 146, 147, 158, 159, 160, 166, 167, 170, 173, 174, 177, 181, 182, 183, 184, 185, 188, 192, 194, 198, 203, 204, 205, 206, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 222, 224, 227, 228, 230, 232, 236, 237, 238, 240, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 265, 268, 269, 270, 271, 272, 274 e 275 da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens, em que quando uma substituição em uma posição que corresponda à posição de resíduo 103 é combinada com uma substituição em uma posição que corresponda à posição de resíduo 76, existe também uma substituição em uma ou mais posições de resíduo outras que não as posições de resíduo que correspondam às posições 27, 99, 101, 104, 107, 109, 123, 128, 166, 204, 206, 210, 216, 217, 218, 222, 260, 265 ou 274 da subtilisina âoBacillus amyloliquefaciens.
Embora qualquer combinação das substituições de aminoácidos listadas acima possam ser utilizadas, as enzimas variantes de protease, preferidas, utilizáveis para a presente invenção compreendem a substituição de resíduos de aminoácidos nas seguintes combinações de posições. Todas as posições de resíduo correspondem a posições da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens: (1) uma variante de protease que inclua substituições dos resíduos de aminoácido na posição 103 e em uma ou mais das seguintes posições 236 e 245; (2) uma variante de protease que inclua substituições dos resíduos de aminoácido nas posições 103 e 236 e em uma ou mais das seguintes posições 1, 9, 12, 61, 62, 68, 76, 97, 98, 101, 102, 104, 109, 130, 131, 159, 183, 185, 205, 209, 210, 211, 212, 213, 215, 217, 230, 232, 248, 252, 257, 260, 270 e 275; (3) uma variante de protease que inclua substituições dos resíduos de aminoácido nas posições 103 e 245 e em uma ou mais das seguintes posições 1, 9, 12, 61, 62, 68, 76, 97, 98, 101, 102, 104, 109, 130, 131, 159, 170, 183, 185, 205, 209, 210, 211, 212, 213, 215, 217, 222, 230, 232, 248, 252, 257, 260, 261, 270 e 275; ou (4) uma variante de protease que inclua substituições dos resíduos de aminoácido nas posições 103, 236 e 245 e em uma ou mais das seguintes posições 1, 9, 12, 61, 62, 68, 76, 97, 98, 101, 102, 104, 109, 130, 131, 159, 183, 185, 205, 209, 210, 211, 212, 213, 215, 217, 230, 232, 243, 248, 252, 257, 260, 270 e 275.
As variantes de protease mais preferidas são conjuntos de substituição selecionados do grupo que consiste das posições de resíduo que correspondem às posições na Tabela 1 da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens: As variantes de protease mais preferidas são aquelas apresentadas na Tabela 3. É um outro objetivo fornecer sequências de DNA que codifiquem tais variantes de protease, bem como vetores de expressão que contenham tais seqüências variantes de DNA.
Adicionalmente ainda, um outro objetivo da invenção é fornecer células hospedeiras transformadas com tais vetores, bem como células hospedeiras que sejam capazes de expressar tal DNA para produzir variantes de protease intracelular ou extracelularmente.
Fomeceu-se ainda uma composição de limpeza que compreende uma variante de protease da presente invenção.
Adicionalmente, fomeceu-se uma alimentação animal que compreende uma variante de protease da presente invenção.
Também é fornecida uma composição para o tratamento de um tecido que compreende uma variante de protease da presente invenção. DESCRIÇÃO RESUMIDA DOS DESENHOS
As Figuras de IA a 1C representam a seqüência de DNA e de aminoácido para a subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens e um mapa de restrição parcial deste gene. A Figura 2 representa os resíduos conservados de aminoácido entre as subtilisinas do Bacillus amyloliquefaciens (BPN)’ e do Bacillus lentus (tipo selvagem).
As Figuras 3A e 3B representam a seqüência de aminoácido de quatro subtilisinas. A linha superior representa a seqüência de aminoácido de subtilisina da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens (algumas vezes também chamada de subtilisina BPN’). A segunda linha representa a seqüência de aminoácido da subtilisina do Bacillus subíilis. A terceira linha representa a seqüência de aminoácido da subtilisina do Bacillus licheniformis. A quarta linha representa a seqüência de aminoácido da subtilisina do Bacillus lentus (também chamado de subtilisina 309 na PCT WO 89/06276). O símbolo * significa a ausência dos resíduos específicos de aminoácido como comparado à subtilisina BPN’.
DESCRIÇÃO DETALHADA DA INVENÇÃO
As proteases são carbonil hidrolases que, no geral, atuam para clivar ligações peptídicas de proteínas ou de peptídeos. Como usado aqui, “protease” significa uma protease de ocorrência natural ou uma protease recombinante. As proteases de ocorrência natural incluem a-aminoacilpeptídeo hidrolase, ácido peptidilamino hidrolase, acilamino hidrolase, serina carboxipeptidase, metalocarboxipeptidase, tiol proteinase, carboxilproteinase e metaloproteinase. As proteases de serina, metalo, tiol e de ácido estão incluídas, bem como as endo e exo-proteases. A presente invenção inclui enzimas de protease de variantes de carbonil hidrolase que não são de ocorrência natural (variantes de protease) tendo uma atividade proteolítica, estabilidade, especificidade de substrato, perfil de pH e/ou características de desempenho diferentes quando comparadas ao precursor de carbonil hidrolase do qual a seqüência de aminoácido da variante é derivada. Especificamente, tais variantes de protease têm uma seqüência de aminoácido não encontrada na natureza, que é derivada da substituição de uma pluralidade de resíduos de aminoácidos de uma protease precursora com aminoácidos diferentes. A protease precursora pode ser uma protease de ocorrência natural ou uma protease recombinante.
As variantes de protease utilizáveis nesta abrangem a substituição de qualquer um dos dezenove aminoácidos L que ocorrem naturalmente nas posições designadas de resíduo de aminoácido. Tais substituições podem ser feitas em qualquer subtilisina precursora (procariótica, eucariótica, mamífera, etc.). Por todo este pedido, referência é feita a vários aminoácidos por intermédio dos códigos comuns de uma e de três letras. Tais códigos são identificados em Dale, M. W. (1989), Molecular Genetics of Bactéria, John Wiley & Sons, Ltd., Anexo B.
As variantes de protease aqui utilizáveis são preferivelmente derivadas de uma subtilisina de Baccilus. Mais preferivelmente, as variantes de protease são derivadas da subtilisina do Bacillus lentus e/ou da subtilisina 309.
As subtilisinas são proteases bacterianas ou fungicas que geralmente atuam para clivar ligações peptídicas de proteínas ou de peptídeos. Como usado aqui, “subtilisina” significa uma subtilisina de ocorrência natural ou uma subtilisina recombinante. Uma série de subtilisinas de ocorrência natural é conhecida por ser produzida e frequentemente secretada por várias espécies microbianas. As seqüências de aminoácido dos membros desta série não são totalmente homólogas. Entretanto, as subtilisinas nesta série apresentam o mesmo tipo ou tipo similar de atividade proteolítica. Esta classe de serina proteases compartilha uma sequência de aminoácido comum que define uma tríade catalítica que as distingue da classe relacionada à quimotripsina das serina proteases. As serina proteases relacionadas às subtilisinas e às quimotripsinas possuem ambas uma tríade catalítica que compreende aspartato, histidina e serina. Nas proteases relacionadas à subtilisina a ordem relativa destes aminoácidos, lendo-se do término amino para o carbóxi é aspartato-histidina-serina. Assim, subtilisina nesta refere-se a uma serina protease que tenha uma tríade catalítica de proteases relacionadas à subtilisina. Os exemplos incluem, mas não estão limitados às subtilisinas identificadas na Figura 3 nesta. No geral, e para os propósitos da presente invenção, a numeração dos aminoácidos nas proteases correspondem aos números designados para a seqüência da subtilisina madura do Bacullus amyloliquefaciens apresentada na Figura 1. “Subtilisina recombinante” ou “protease recombinante” refere-se a uma subtilisina ou uma protease em que a seqüência de DNA que codifica a subtilisina ou a protease é modificada para produzir uma seqüência de DNA variante (ou mutante) que codifica a substituição, supressão ou inserção de um ou mais aminoácidos na seqüência de aminoácido que ocorre naturalmente. Os processos adequados para produzir tais modificações e que podem ser combinados com aqueles divulgados nesta, incluem aqueles divulgados na Patente U.S. RE 34.606, Patente U.S. 5.204.015 e Patente U.S. 5.185.258, Patente U.S. 5.700.676, Patente U.S. 5.801.038 e Patente U.S. 5.763.257.
As “subtilisinas não humanas” e o DNA que as codificam podem ser obtidos de muitos organismos procarióticos e eucarióticos. Os exemplos adequados de organismos procarióticos incluem os organismos gram negativos tais como E. coli ou Pseudomonas e bactérias gram positivas tais como Micrococcus ou Bacillus. Os exemplos de organismos eucarióticos a partir dos quais a subtilisina e seus genes podem ser obtidos incluem levedura, tal como Saccharomyces cerevisiae, fungo tal como Aspergillus sp.
Uma “variante de protease” tem uma seqüência de aminoácido que é derivada da seqüência de aminoácido de uma “protease precursora”. As proteases precursoras incluem as proteases que ocorrem naturalmente e as proteases recombinantes. a seqüência de aminoácido da variante de protease é “derivada” da seqüência de aminoácido da protease precursora pela substituição, supressão ou inserção de um ou mais aminoácidos da seqüência precursora de aminoácido. Tal modificação é a da “seqüência precursora de DNA” que codifica a seqüência de aminoácido da protease precursora ao invés da manipulação da enzima de protease precursora, por si. Os processos adequados para tal manipulação da seqüência de DNA precursora incluem os processos aqui divulgados, bem como processos conhecidos por aqueles habilitados na técnica (ver, por exemplo, EP 0 328299, WO 89/06279 e as patentes U. S. e pedidos já mencionados nesta).
As substituições específicas que correspondam à posição 103 em combinação com uma ou mais das seguintes substituições que correspondam às posições 1, 3, 4, 8, 10, 12, 13, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 24, 27, 33, 37, 38, 42, 43, 48, 55, 57, 58, 61, 62, 68, 72, 75, 76 77, 78, 79, 86, 87, 89, 97, 98, 99, 101, 102, 104, 106, 107, 109, 111, 114, 116, 117, 119, 121, 123, 126, 128, 130, 131, 133, 134, 137, 140, 141, 142, 146, 147, 158, 159, 160, 166, 167, 170, 173, 174, 177, 181, 182, 183, 184, 185, 188, 192, 194, 198, 203, 204, 205, 206, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 222, 224, 227, 228, 230, 232, 236, 237, 238, 240, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 265, 268, 269, 270, 271, 272, 274 e 275 da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens são aqui identificadas.
As variantes preferidas são aquelas que tenham combinações de substituições nas posições de resíduo que correspondam às posições da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens na Tabela 1. As variantes mais preferidas são aquelas que tenham combinações de substituições nas posições de resíduo que correspondam às posições da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens na Tabela 3.
Outras variantes preferidas são aquelas que tenham combinações de substituições nas posições de resíduo que correspondam às posições da subtilisina doBacillus amyloliquefaciens na Tabela 2. <
Estes números de posição de aminoácido referem-se àqueles designados na seqüência de subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens madura apresentada na Figura 1. A invenção, entretanto, não está limitada à mutação desta subtilisina particular, porém estende-se a proteases precursoras que contenham resíduos de aminoácido nas posições que sejam “equivalentes” aos resíduos particulares identificados na subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens. Em uma modalidade preferida da presente invenção, a protease precursora é a subtilisina do Bacillus lentus e as substituições são feias nas posições de resíduo de aminoácido equivalentes no B. lentus que correspondam àquelas listadas acima.
Uma posição de resíduo (aminoácido) de uma protease precursora é equivalente a um resíduo da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens, se o mesmo é homólogo (isto é que corresponda na posição na estrutura primária ou terciária) ou análogo a um resíduo ou porção específicos daquele resíduo na subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens (isto é, que tenha a mesma capacidade funcional ou capacidade funcional similar para combinar, reagir ou interagir quimicamente).
De modo a estabelecer homologia à estrutura primária, a seqüência de aminoácido de uma protease precursora é diretamente comparada à seqüência primária da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens e particularmente a um conjunto de resíduos conhecidos por não serem variantes nas subtilisinas para as quais a seqüência é conhecida. Por exemplo, a Figura 2 nesta mostra os resíduos conservados entre a subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens e a subtilisina do Bacillus lentus. Após alinhar os resíduos conservados, permitindo-se quanto as inserções e supressões necessárias de modo a manter o alinhamento (isto é, evitando-se a eliminação de resíduos conservados através da supressão e inserção arbitrárias), os equivalentes de resíduos para aminoácidos particulares na seqüência primária da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens são definidos. O alinhamento de resíduos conservados, preferivelmente, devem conservar 100 % de tais resíduos. Entretanto, o alinhamento maior do que 75 % ou tão pouco quanto 50 % dos resíduos conservados também é adequado para definir resíduos equivalentes. A conservação da tríade catalítica, Asp32/His64/Ser221 deve ser mantida. Siezen et al., (1991) Protein Eng. 4(7): 719 a 737 mostra o alinhamento de um grande número de serina proteases.
Por exemplo, na Figura 3, a seqüência de aminoácido da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens, Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis (carlsbergensis) e do Bacillus lentus são alinhadas para fornecer a quantidade máxima de homologia entre as seqüências de aminoácido. Uma comparação destas seqüências mostra que existem vários resíduos conservados em cada seqüência. Estes resíduos conservados (como entre BPN’ e B. lentus) são identificados na Figura 2.
Estes resíduos conservados, assim, podem ser usados para definir os resíduos de aminoácido equivalentes correspondentes da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens, em outras subtilisinas tais como a subtilisina do Bacillus lentus (Publicação PCT N- WO 89/06279 publicada em 13 de julho de 1989), a enzima precursora de protease aqui preferida ou a subtilisina chamada de PB92 (EP 0 328 299), que é altamente homóloga à subtilisina preferida do Bacillus lentus. As seqüências de aminoácido de certas destas subtilisinas estão alinhadas nas Figuras 3A e 3B com a seqüência da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens, para produzir a homologia máxima dos resíduos conservados. Como pode ser visto, existem várias supressões na seqüência de Bacillus lentus como comparado à subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens. Assim, por exemplo, o aminoácido equivalente para Vai 165 na subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens nas outras subtilisinas é a isoleucina quanto aoB. lentus e o B. licheniformis. “Resíduos equivalentes” também podem ser definidos determinado-se a homologia no nível da estrutura terciária para uma protease percursora cuja estrutura terciária tenha sido determinada pela cristalografia de raio X. Os resíduos equivalentes são definidos como aqueles para os quais as coordenadas atômicas de dois ou mais dos átomos da cadeia principal de um resíduo de aminoácido particular da protease precursora e da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens (N sobre N, CA sobre CA, C sobre C e O sobre O) estejam dentro de 0,13 nm e preferivelmente de 0,1 nm após o alinhamento. O alinhamento é obtido após o melhor modelo ter sido orientado e posicionado para dar a sobreposição máxima das coordenadas atômicas de átomos de proteína que não o hidrogênio da protease em questão para a subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens. O melhor modelo é o modelo cristalográfico que dá o fator R mais baixo para o dado de diffação experimental na resolução mais alta disponível.
Os resíduos equivalentes que são funcionalmente análogos a um resíduo específico da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens são definidos como aqueles aminoácidos da protease precursora que podem adotar uma conformação tal que alterem, modifiquem ou contribuam para a estrutura de proteína, substrato de ligação ou catálises de um modo definido e atribuído a um resíduo específico da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens. Além disso, são aqueles resíduos da protease precursora (para qual uma estrutura terciária foi obtida por cristalografia de raio X) que ocupam uma posição análoga na medida em que, embora os átomos da cadeia principal do resíduo dado possam não satisfazer o critério de equivalência no que diz respeito a ocupar uma posição homóloga, as coordenadas atômicas de pelo menos dois dos átomos da cadeia lateral do resíduo permanecem com 0,13 nm dos átomos da cadeia lateral correspondente da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens. As coordenadas da estrutura tridimensional da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens são apresentadas na Publicação EPO n- 0 251 446 (equivalente à Patente U.S. 5.182.204, a divulgação da qual é incorporada aqui por referência) e podem ser usadas como resumido acima para determinar os resíduos equivalentes ao nível da estrutura terciária.
Alguns dos resíduos identificados para a substituição são resíduos conservados, ao passo que outros não o são. No caso dos resíduos que não são conservados, a substituição de um ou mais aminoácidos é limitada a substituições que produzam uma variante que tenha uma seqüência de aminoácido que não corresponde a um encontrado na natureza. No caso de resíduos conservados, tais substituições não devem resultar em uma seqüência que ocorra naturalmente. As variantes de protease da presente invenção incluem as formas maduras das variantes de protease, bem como as formas pró e pré-pró de tais variantes de protease. As formas pré-pró são as construções preferidas, visto que isto facilita a expressão, secreção e maturação das variantes de protease. “Pró-sequência” refere-se a uma seqüência de aminoácidos ligada à porção N-terminal da forma madura de uma protease que quando removida resulta no aparecimento da forma “madura” da protease. Muitas enzimas proteolíticas são encontradas na natureza como produtos de pró-enzima translacional e, na ausência de processamento pós-translacional são expressas deste modo. Uma pró seqüência preferida para produzir variantes de protease é a pró seqüência putativa da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens, embora outras pró seqüências de protease possam ser usadas.
Uma “seqüência de sinal” ou “pré seqüência” refere-se a qualquer seqüência de aminoácidos ligada à porção N-terminal de uma protease ou à porção N-terminal de uma pró protease que pode participar na secreção das formas madura ou pró da protease. Esta definição de seqüência de sinal é uma definição funcional, pretendida para incluir todas aquelas seqüências de aminoácido codificadas pela porção N-terminal do gene de protease que participa na efetuação da secreção da protease sob condições naturais. A presente invenção utiliza tais seqüências para efetuar a secreção das variantes de protease como definido nesta. Uma seqüência de sinal possível compreende os primeiros sete resíduos de aminoácido da seqüência de sinal da subtilisina do Bacillus subtilis fundido ao resto da seqüência de sinal da subtilisina do Bacillus lentus (ATCC 21536).
Uma forma “pré-pró” de uma variante de protease consiste da forma madura da protease que tenha uma pró seqüência operavelmente ligada ao término amino da protease e uma seqüência “pré” ou de “sinal” operavelmente ligada ao término amino da pró seqüência. “Vetor de expressão” refere-se a uma construção de DNA que contenha uma seqüência de DNA que esteja operavelmente ligada a uma seqüência de controle adequada capaz de efetuar a expressão do dito DNA em uma hospedeiro adequado. Tais seqüências de controle incluem um promotor para efetuar a transcrição, uma seqüência operadora opcional para controlar tal transcrição, uma seqüência que codifica os sítios e as seqüências de ligação de ribossoma de mRNA adequados, que controlam o término da transcrição e da translação. O vetor pode ser um plasmídeo, uma partícula fago ou simplesmente um inserto genômico potencial. Uma vez transformado em um hospedeiro adequado, o vetor pode replicar e funcionar independentemente do genoma hospedeiro ou pode, em algumas instâncias, integrar-se no próprio genoma. No presente relatório descritivo, “plasmídeo” e “vetor” são algumas vezes usados de modo alternado pelo fato de plasmídeo ser a forma mais comumente usada de vetor até o momento. Entretanto, a invenção é intencionada a incluir as outras tais formas de vetores de expressão que exercem funções equivalentes e que são ou tomam-se conhecidas na técnica.
As “células hospedeiras” usadas na presente invenção são, no geral, hospedeiros procarióticos ou eucarióticos que preferivelmente foram manipulados pelos processos divulgados na Patente U.S. RE 34.606 para toma-los incapazes de secretar endoprotease enzimaticamente ativa. Uma célula hospedeira preferida para expressar a protease é a cepa de Bacillus BG2036 que é deficiente em protease neutra enzimaticamente ativa e protease alcalina (subtilisina). A construção da cepa BG2036 é descrita em detalhes na Patente U.S. 5.264.366. Outras células hospedeiras para expressar a protease incluem Bacillus subtilis 1168 (também descritas na Patente U.S. RE 34.606 e Patente U.S. 5.264.366, a divulgação das quais são incorporadas aqui por referência) bem como qualquer cepa adequada de Bacillus tal como B. licheniformis, B. lentus, etc.
As células hospedeiras são transformadas ou transfectadas com vetores construídos usando-se técnicas de DNA recombinantes. Tais células hospedeiras transformadas são capazes de replicar os vetores que codificam as variantes de protease ou que expressam a variante de protease desejada. No caso de vetores que codificam a forma pré ou pré-pró da variante de protease, tais variantes, quando expressadas, são tipicamente secretadas da célula hospedeira no meio de célula hospedeira. “Operavelmente ligada” quando descrevendo a relação entre duas regiões de DNA, simplesmente significa que são funcionalmente relacionadas uma à outra. Por exemplo, uma pré seqüência está operavelmente ligada a um peptídeo se suas funções como uma seqüência de sinal, participam na secreção da forma madura da proteína que envolve, mais provavelmente, a divagem da seqüência de sinal. Um promotor está operavelmente ligado a uma seqüência codificadora se o mesmo controla a transcrição da seqüência; um sítio de ligação de ribossoma está operavelmente ligado a uma seqüência codificadora se o mesmo está posicionado de modo a permitir a translação.
Os genes que codificam a protease precursora que ocorre naturalmente podem ser obtidos de acordo com os processos gerais conhecidos por aqueles habilitados na técnica. Os processos compreendem, no geral, sintetizar sondas rotuladas que tenham seqüências putativas que codifiquem regiões da protease de interesse, que preparem bibliotecas genômicas dos organismos que expressam a protease e avaliem as bibliotecas quanto ao gene de interesse pela hibridização das sondas. Os clones positivamente hibridizados são depois mapeados e sequenciados. A protease clonada é depois usada para depois transformar uma célula hospedeira de modo a expressar a protease. O gene de protease é depois ligado em um plasmídeo de alto número de cópias. Este plasmídeo replica em hospedeiros no sentido de que contenha os elementos bem conhecidos necessários para a replicação de plasmídeo: um promotor operavelmente ligado ao gene em questão (que pode ser fornecido como o gene do próprio promotor homólogo se for reconhecido, isto é, transcrito, pelo hospedeiro), uma terminação de transcrição e uma região de poliadenilação (necessárias para a estabilidade do mRNA transcrito pelo hospedeiro do gene de protease em certas células hospedeiras eucarióticas) que sejam exógenas ou sejam fornecidas pela região terminadora endógena do gene de protease e, desejavelmente, um gene de seleção tal como um gene de resistência a antibiótico que permita a manutenção contínua da cultura de células hospedeiras infectadas por plasmídeo cultivando-se em meio que contenha antibiótico. Os plasmídeos de alto número de cópias também contêm uma origem de replicação para o hospedeiro permitindo deste modo que grande número de plasmídeos sejam gerados no citoplasma sem limitações cromossômicas. Entretanto, está dentro do escopo deste, integrar cópias múltiplas do gene de protease em genôma hospedeiro. Isto é facilitado pelos organismos procarióticos e eucarióticos que são particularmente suscetíveis à recombinação homóloga. O gene pode ser um gene de B. lentus natural. Altemativamente, um gene sintético que codifica uma protease precursora que ocorre naturalmente ou mutante pode ser produzido. Em tal processo, o DNA e/ou a seqüência de aminoácido da protease precursora são determinados.
Fragmentos múltiplos de DNA de filamento único sintéticos, sobrepostos são em seguida sintetizados, que na hibridização e na ligação produzem um DNA sintético que codificam a protease precursora. Um exemplo de construção de gene sintético é apresentado no Exemplo 3 da Patente U.S. 5.204.015, a divulgação da qual é incorporada aqui por referência.
Uma vez que o gene de protease precursora que ocorre naturalmente ou sintética foi clonado, várias modificações são empreendidas para intensificar o uso do gene além da síntese da protease precursora de ocorrência natural. Tais modificações incluem a produção das proteases recombinantes como divulgada na Patente U.S. RE 34.606 e na Publicação EPO n- 0 251 446 e a produção das variantes de protease descritas aqui. O seguinte processo de mutagênese de cassete pode ser usado para facilitar a construção das variantes de protease da presente invenção, embora outros processos possam ser usados. Primeiro, o gene de ocorrência natural que codifica protease é obtido e sequenciado no todo ou em parte. Depois a seqüência é avaliada quanto um ponto no qual é desejado fazer uma mutação (supressão, inserção ou substituição) de um ou mais aminoácidos na enzima codificada. As seqüências que flanqueiam este ponto são avaliadas quanto a presença de sítios de restrição para substituir um segmento curto do gene com uma combinação de oligonucleotídeos que quando expressos codificarão vários mutantes. Tais sítios de restrição são preferivelmente sítios únicos dentro do gene de protease de modo a facilitar a substituição do segmento de gene. Entretanto, qualquer sítio de restrição conveniente que não seja excessivamente redundante no gene de protease pode ser usado, contanto que os fragmentos de gene gerados pela digestão de restrição possam ser reagrupados na seqüência apropriada. Se os sítios de restrição não estão presentes nos locais dentro de uma distância conveniente do ponto selecionado (de 10 a 15 nucleotídeos), tais sítios são gerados pela substituição de nucleotídeos no gene de tal maneira que nem a estrutura de leitura nem os aminoácidos codificados sejam trocados na construção final. A mutação do gene de modo a trocar a sua seqüência para conformar a seqüência desejada é realizada pela extensão iniciadora Ml3 de acordo com os processos geralmente conhecidos. A tarefa de localizar regiões de flanco adequadas e de avaliar a necessidade de mudanças para se chegar em duas seqüências de sítio de restrição convenientes é feita de modo rotineiro pela redundância do código genético, um mapa de enzima de restrição do gene e um grande número de enzimas de restrição diferentes. Observe que se um sítio de restrição de flanco conveniente está disponível, o processo acima necessita ser usado apenas em conexão com a região de flanco que não contenha um sítio.
Uma vez que o DNA de ocorrência natural ou de DNA sintético é clonado, os sítios de restrição que flanqueiam as posições a serem mutadas são digeridos com as enzimas de restrição cognatas e uma pluralidade de extremidades de cassetes de oligonucleotídeo complementares no término estão ligados ao gene. A mutagênese é simplificada por este processo porque todos os oligonucleotídeos podem ser sintetizados de modo a terem os mesmos sítios de restrição e nenhum dos ligadores sintéticos são necessários para se criar os sítios de restrição.
Como usado aqui, atividade proteolítica é definida como a taxa de hidrólise das ligações peptídicas por miligrama da enzima ativa. Muitos procedimentos bem conhecidos existem para medir a atividade proteolítica (K. M. Kalisz, “Microbial Proteinases,” Advances in Biochemical Engineering/Biotechnology, A. Fiechter ed. 1988). Além ou como uma alternativa para a atividade proteolítica modificada, as enzimas variantes da presente invenção podem ter outras propriedades modificadas tais como K^, kcat, razão kcat/Km e/ou especificidade de substrato modificada e/ou perfil de atividade de pH modificado. Estas enzimas podem ser talhadas para o substrato particular que é prognosticado está presente, por exemplo, na preparação de peptídeos ou para processos hidrolíticos tais como usos em lavanderia.
Em um aspecto da invenção, o objetivo é para se obter uma protease variante que tenha desempenho de lavagem alterada, preferivelmente melhorada como comparado a uma protease precursora em pelo menos uma formulação de detergente e/ou sob pelo menos um conjunto de condições de lavagem.
Existe uma variedade de condições de lavagem que incluem formulações de detergente variadas, volume de água de lavagem, temperatura de água de lavagem e duração do tempo de lavagem que uma variante de protease podería estar exposta. Por exemplo, as formulações de detergente usadas em áreas diferentes têm concentrações diferentes dos seus componentes relevantes presentes na água de lavagem, por exemplo, um detergente europeu tipicamente tem cerca de 4500 a 5000 ppm de componentes de detergente na água de lavagem, enquanto um detergente japonês tipicamente tem próximo a 667 ppm de componentes de detergente na água de lavagem. Na América do Norte, particularmente nos Estados Unidos, um detergente típico tem cerca de 975 ppm de componentes de detergente na água de lavagem.
Um sistema de baixa concentração de detergente inclui detergentes onde menos do que cerca de 800 ppm de componentes de detergente estão presentes na água de lavagem. Os detergentes japoneses são tipicamente considerados sistemas de baixa concentração de detergente por terem aproximadamente 667 ppm de componentes de detergente presentes na água de lavagem.
Uma concentração média de detergente inclui detergentes onde entre cerca de 800 ppm e cerca de 2000 ppm de componentes de detergente estão presentes na água de lavar. Os detergentes norte americanos são, no geral, considerados como sendo sistemas de média concentração de detergente por terem aproximadamente 975 ppm de componentes de detergente presentes na água de lavagem. O Brasil tipicamente tem próximo a 1500 ppm de componentes de detergente presentes na água de lavagem.
Um sistema de alta concentração de detergente inclui detergentes onde mais do que cerca de 2000 ppm de componentes de detergente estão presentes na água de lavagem. Os detergentes europeus são, no geral, considerados como sendo sistemas de alta concentração de detergente por terem aproximadamente de 4500 a 5000 ppm de componentes de detergente na águia de lavagem.
Os detergentes latino americanos são, no geral, detergentes formadores de alta espuma de fosfato e a faixa de detergentes usados na América Latina pode cair tanto nas concentrações médias de detergente quanto nas altas por variarem de 1500 ppm a 6000 ppm de componentes de detergente na água de lavagem. Como mencionado acima, o Brasil tipicamente tem próximo a 1500 ppm de componentes de detergente presentes na água de lavagem. Entretanto, outras geografias de detergente formador de alta espuma de fosfato, não limitadas a outros países da América Latina, podem ter sistemas de alta concentração de detergente de até cerca de 6000 ppm de componentes de detergente presentes na água de lavagem.
Levando-se em consideração o anterior, é evidente que concentrações de composições de detergente em soluções típicas de lavagem por todo o mundo varia de menos do que cerca de 800 ppm de composição de detergente (“geografias de baixa concentração de detergente”), por exemplo cerca de 667 ppm no Japão, até entre cerca de 800 ppm até cerca de 2000 ppm (“geografias de média concentração de detergente”), por exemplo cerca 975 ppm nos Estados Unidos e cerca de 1500 ppm no Brasil, até mais do que cerca de 2000 ppm (“geografias de alta concentração de detergente”), por exemplo cerca de 4500 ppm a cerca de 5000 ppm na Europa e cerca de 6000 ppm em geografias formadoras de alta espuma de fosfato.
As concentrações das soluções típicas de lavagem são determinadas empiricamente. Por exemplo, nos Estados Unidos, uma máquina típica de lavagem mantém um volume de cerca de 64,4 litros de solução de lavagem. Consequentemente, de modo a se obter uma concentração de cerca de 975 ppm de detergente dentro da solução de lavagem, cerca de 62,79 g de composição de detergente deve ser adicionada aos 64,4 litros de solução de lavagem. Esta quantidade é a quantidade típica medida na água de lavagem pelo consumidor usando o copo medidor fornecido com o detergente.
Como um outro exemplo, geografias diferentes usam temperaturas de lavagem diferentes. A temperatura da água de lavagem no Japão é tipicamente menor do que aquela usada na Europa.
Consequentemente, um aspecto da presente invenção inclui uma variante de protease que apresente desempenho melhorado de lavagem em pelo menos um conjunto de condições de lavagem.
Em um outro aspecto da invenção, foi determinado que substituições em uma posição que corresponda à 103 em combinação com um ou mais substituições selecionadas do grupo que consiste de posições que correspondem a 1, 3, 4, 8, 10, 12, 13, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 24, 27, 33, 37, 38, 42, 43, 48, 55, 57, 58, 61, 62, 68, 72, 75, 76, 77, 78, 79, 86, 87, 89, 97, 98, 99, 101, 102, 104, 106, 107, 109, 111, 114, 116, 117, 119, 121, 123, 126, 128, 130, 131, 133, 134, 137, 140, 141, 142, 146, 147, 158, 159, 160, 166, 167, 170, 173, 174, 177, 181, 182, 183, 184, 185, 188, 192, 194, 198, 203, 204, 205, 206, 209, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 222, 224, 227, 228, 230, 232, 236, 237, 238, 240, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 265, 268, 269, 270, 271, 272, 274 e 275 da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens são importantes na melhora do desempenho de lavagem da enzima.
Estas substituições são preferivelmente realizadas em subtilisina do Bacillus lentus (do tipo recombinante ou natural), embora as substituições possam ser feitas em qualqyexBacillus protease.
Com base nos resultados avaliados, obtidos com as proteases variantes, as mutações observadas na subtilisma do Bacillus amylolíquefaciens são importantes para a atividade proteolítica, para o desempenho e/ou estabilidade destas enzimas e para o desempenho de limpeza ou lavagem de tais enzimas variantes.
Muitas das variantes de protease da invenção são utilizáveis na formulação de várias composições de detergentes ou em formulações de higiene pessoal, tais como xampus ou loções. Vários compostos conhecidos são tensoativos adequados utilizáveis em composições que compreendem os mutantes de protease da invenção. Estes incluem detergentes não iônicos, aniônicos, catiônicos ou zwitteriônicos, como divulgado na U. S. 4.404.128 por Barry J. Anderson e U. S. 4.261.868 por Jiri Flora, et al. Uma formulação de detergente adequada é aquela descrita no Exemplo 7 da Patente U.S. 5.204.015 (previamente incorporada por referência). A técnica é familiar com as diferentes formulações que podem ser usadas como composições de limpeza. Além das composições de limpeza típicas, é facilmente entendido que as variantes de protease da presente invenção podem ser usadas para qualquer propósito em que as proteases naturais ou do tipo selvagem sejam usadas. Assim, estas variantes podem ser usadas, por exemplo, em aplicações de sabão em barra ou líquido, formulações lava-louças, soluções ou produtos de limpeza de lentes de contato, hidrólise de peptídeo, tratamento de refugo, aplicações têxteis, como enzimas de divagem por fusão na produção de proteína, etc. As variantes da presente invenção podem compreender desempenho melhorado em uma composição de detergente (como comparado ao precursor). Como usado aqui, o desempenho acentuado em um detergente é definido como o aumento da limpeza de certas manchas sensíveis a enzimas, tais como graxa ou sangue, como determinado pela avaliação usual após um ciclo padrão de lavagem.
As proteases da invenção podem ser formuladas em detergentes conhecidos em pó e em líquido tendo pH entre 6,5 e 12,0 em níveis de cerca de 0,01 a cerca de 5 % (preferivelmente de 0,1 % a 0,5 %) em peso. Estas composições detergentes de limpeza também podem incluir outras enzimas tais como proteases, amilases, celulases, lipases ou endoglicosidases conhecidas, bem como formadores e estabilizadores. A adição das proteases da invenção em composições de limpeza convencionais não produz nenhuma limitação especial de uso. Em outras palavras, qualquer temperatura e pH adequados para o detergente também são adequados para as composições presentes, contanto que o pH esteja dentro da faixa acima e a temperatura esteja abaixo da temperatura de desnaturação da protease descrita. Além disso, as proteases da invenção podem ser usadas em uma composição de limpeza sem detergentes, outrossim sozinho ou em combinação com formadores e estabilizadores. A presente invenção também diz respeito a composições de limpeza que contenham as variantes de protease da invenção. As composições de limpeza podem adicionalmente conter aditivos que sejam comumente usados em composições de limpeza. Estes podem ser selecionados, mas não limitados de branqueadores, tensoativos, formadores, enzimas e catalisadores de branqueamento. Estaria facilmente evidente a uma pessoa de habilidade ordinária na técnica quais aditivos seriam adequados para a inclusão nas composições. A lista fornecida aqui não é de modo exaustivo e deve ser apenas interpretada como exemplos de aditivos adequados. Estará também facilmente evidente a uma pessoa de habilidade ordinária na técnica o uso de apenas aqueles aditivos que sejam compatíveis com as enzimas e outros componentes na composição, por exemplo, tensoativos.
Quando presente, a quantidade de aditivo presente na composição de limpeza é de cerca de 0,01 % a cerca de 99,9 %, preferivelmente de cerca de 1 % a cerca de 95 %, mais preferivelmente de cerca de 1 % a cerca de 80 %.
As proteases variantes da presente invenção podem ser incluídas em alimento animal tal como parte de aditivos de alimento animal como descrito nas, por exemplo U.S. 5.612.055; U.S. 5.314.692 e U.S. 5.147.642.
Um aspecto da invenção é uma composição para o tratamento de um tecido que inclui proteases variantes da presente invenção. A composição pode ser usada para tratar por exemplo seda ou lã como descrito nas publicações tais como RD 216.034; EP 134.267; U.S. 4.533.359 e EP 344.259. O seguinte é apresentado por via de exemplo e não é para ser interpretado como uma limitação ao escopo das reivindicações.
Todas as publicações e patentes referidas aqui são por meio deste incorporadas por referência em sua totalidade. EXEMPLO 1 Um grande número de variantes de protease foram produzidas e purificadas usando-se processos bem conhecidos na técnica. Todas as mutações foram feitas em subtilisina de Bacillus lentus GG36. As variantes são apresentadas na Tabela 3. EXEMPLO 2 Um grande número das variantes de protease produzidas no Exemplo 1 foram testadas quanto ao desempenho em dois tipos de detergentes e de condições de lavagem usando-se um teste de microamostra de tecido descrito em “An improved method of assaying for a preferred enzyme and/or preferred detergent composition”, U.S. Série n- 60/068.796. A Tabela 4 lista as proteases variantes testadas e os resultados dos testes em dois detergentes diferentes. Para a coluna A, o detergente foi 0,67 g/1 de Ariel Ultra filtrado (Procter & Gamble, Cincinnate, OH, USA), em uma solução contendo 3 grãos por galão (0,05 g/1) de dureza misturada de Ca2+/Mg2+ e 0,3 ppm de enzima foi usado em cada reservatório a 20 °C. Para a coluna B, o detergente foi 3,38 g/1 de Ariel Futur filtrado (Procter & Gamble, Cincinnate, OH, USA), em uma solução contendo 15 grãos por galão (0,25 g/1) de dureza misturada de Ca2+/Mg2+ e 0,3 ppm de enzima foi usado em cada reservatório a 40 °C. EXEMPLO 3 A Tabela 5 lista as proteases variantes testadas do Exemplo 1 e os resultados dos testes em 4 detergentes diferentes. Os mesmos testes de desempenho como no Exemplo 2 foram feitos nas proteases variantes mencionadas com os seguintes detergentes. Para a coluna A, o detergente foi 0,67 g/1 de Ariel Ultra filtrado (Procter & Gamble, Cincinnate, OH, USA), em uma solução contendo 3 grãos por galão (0,05 g/1) de dureza misturada de Ca2+/Mg2+ e 0,3 ppm de enzima foi usado em cada reservatório a 20 °C. Para a coluna B, o detergente foi 3,38 g/1 de Ariel Futur filtrado (Procter & Gamble, Cincinnate, OH, USA), em uma solução contendo 15 grãos por galão (0,25 g/1) de dureza misturada de Ca2+/Mg2+ e 0,3 ppm de enzima foi usado em cada reservatório a 40 °C. Para a coluna C, 3,5 g/1 de detergente HSP1 (Procter & Gamble, Cincinnate, OH, USA), em uma solução contendo 8 grãos por galão (0,13 g/1) de dureza misturada de Ca2+/Mg2+ e 0,3 ppm de enzima foi usado em cada reservatório a 20 °C. Para a coluna D, 1,5 ml/1 de detergente Tide KT (Procter & Gamble, Cincinnate, OH, USA), em uma solução contendo 3 grãos por galão (0,05 g/1) de dureza misturada de Ca2+/Mg2+ e 0,3 ppm de enzima foi usado em cada reservatório a 20 °C.
Claims (9)
1. Variante de protease, caracterizada pelo fato de que compreende uma substituição de aminoácido relativa à protease precursora em uma posição de resíduo que corresponde à posição 103 e uma substituição de aminoácido relativa à protease precursora em uma posição de resíduo que corresponde à posição 245 da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens e uma ou mais substituições de aminoácidos relativas à protease precursora nas posições de resíduo selecionadas a partir do grupo que consiste nas posições de resíduo correspondentes às posições 1, 12, 61, 62, 68, 76, 97, 98, 101, 102, 104, 109, 130, 131, 159, 170, 183, 185, 205, 209, 210, 211, 212, 213, 215, 217, 222, 230, 232, 248, 252, 257, 260, 261, 270 e 275 da subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens, em que a variante de protease apresenta desempenho de lavagem aperfeiçoado em comparação a protease precursora, em que a substituição na posição de resíduo que corresponde à posição 103 consiste em uma substituição S—>A; em que a substituição na posição de resíduo que corresponde à posição 245 consiste em uma substituição selecionada a partir do grupo consistindo em Q—>R, Q—>L ou Q—>V, e em que a protease precursora é uma subtilisina de Bacillus lentus.
2. Variante de protease, caracterizada pelo fato de que compreende uma substituição de aminoácido relativa à protease precursora em uma posição de resíduo que corresponde à posição 103 e uma substituição de aminoácido relativa à protease precursora em uma posição de resíduo que corresponde à posição 236 e uma substituição de aminoácido relativa à protease precursora em uma posição de resíduo que corresponde à posição 245 de subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens e uma ou mais substituições de aminoácidos relativas à protease precursora nas posições de resíduo selecionadas a partir do grupo que consiste nas posições de resíduo correspondentes às posições 1, 12, 61, 62, 68, 76, 97, 98, 101, 102, 104, 109, 130, 131, 159, 183, 185, 205, 209, 210, 211, 212, 213, 215, 217, 230, 232, 243, 248, 252, 257, 260, 270 e 275 da subtilisina do Bacillus amyloliquefadens, em que a variante de protease apresenta desempenho de lavagem aperfeiçoado em comparação a protease precursora; em que a substituição na posição de resíduo que corresponde à posição 103 consiste em uma substituição S-+A; em que a substituição na posição de resíduo que corresponde à posição 245 consiste em uma substituição selecionada a partir do grupo consistindo em Q—>R, Q—>L ou Q—>V, e em que a protease precursora é uma subtilisina de Badllus lentus.
3. DNA, caracterizado pelo fato de que codifica uma variante de protease como definida na reivindicação 1 ou reivindicação 2.
4. Vetor de expressão, caracterizado pelo fato de que codifica o DNA como definido na reivindicação 3.
5. Célula hospedeira procariótica, caracterizada pelo fato de ser transformada com o vetor de expressão como definido na reivindicação 4.
6. Composição de limpeza, caracterizada pelo fato de que compreende a variante de protease como definida na reivindicação 1 ou reivindicação 2.
7. Composição para tratar um tecido, caracterizada pelo fato de que compreende a variante de protease como definida na reivindicação 1 ou reivindicação 2.
8.
Variante de protease de acordo com a reivindicação 1 ou reivindicação 2, caracterizada pelo fato de que compreende um conjunto de substituição relativo à protease precursora, selecionado do grupo que consiste nos seguintes conjuntos de posições de resíduo de subtilisina do Badllus amyloliquef adens: 68/103/104/159/232/236/245/252; 68/103/104/159/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/232/236/245; 68/103/104/140/159/232/236/245/252; 43/68/103/104/159/232/236/245/252; 43/68/103/104/159/232/236/245; 68/103/104/159/232/236/245/257; 68/103/104/159/232/236/245/248; 68/103/104/159/232/236/237/245; 68/103/104/159/232/236/245/252; 68/103/104/159/232/236/245/257/275; 68/103/104/159/224/232/236/245/257; 61/68/103/104/159/232/236/245/248/252; 43/68/103/104/159/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/212/232/236/245/248/252; 76/103/104/212/245/271; 76/103/104/109/245; 68/76/103/104/159/236/245; 68/76/103/104/159/236/245/261; 68/76/103/104/141/159/23 6/245/25 5; 68/76/103/104/159/236/245/247; 68/76/103/104/159/174/204/236/245; 68/76/103/104/159/204/236/245; 68/76/103/104/133/159/218/236/245; 68/76/103/104/159/232/236/245; 68/76/103/104/159/194/203/236/245; 68/76/103/104/159/213/232/236/245/260; 68/76/103/104/159/232/236/245/257; 76/103/104/232/236/245/257; 76/103/104/159/232/236/245/257; 68/76/103/104/159/209/232/236/245; 68/76/103/104/159/211 /232/23 6/245; 68/76/103/104/159/211 /232/236/245; 12/68/76/103/104/159/214/232/236/245; 68/76/103/104/159/215/232/236/245; 12/68/76/103/104/159/232/236/245; 20/68/76/103/104/159/232/236/245/259; 68/76/87/103/104/159/232/236/245/260; 68/76/103/104/159/232/236/245/261; 68/76/103/104/159/232/23 6/245/261; 76/103/104/232/236/242/245; 68/76/103/104/159/210/232/236/245; 12/48/68/76/103/104/159/232/236/245; 76/103/104/232/236/245; 76/103/104/159/192/232/236/245; 76/103/104/147/159/232/236/245/248/251; 12/68/76/103/104/159/232/236/245/272; 68/76/103/104/159/183/206/232/236/245; 68/76/103/104/159/232/236/245/256; 68/76/103/104/159/206/232/236/245; 27/68/76/103/104/159/232/236/245; 68/76/103/104/116/159/170/185/232/236/245; 76/103/104/222/245; 12/76/103/104/222/245; 76/103/104/222/245; 12/76/103/104/222/245; 76/103/104/232/245; 12/76/103/104/222/244/245; 12/76/103/104/130/222/245; 12/76/103/104/130/215/222/245; 12/76/103/104/130/222/227/245/262; 12/76/103/104/130/222/245/261; 76/103/104/130/222/245; 12/57/76/103/104/130/222/245/251; 12/76/103/104/130/170/185/222/243/245; 12/76/103/104/130/222/245/268; 12/76/103/104/13 0/222/210/245; 103/104/159/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/209/232/236/245/248/252; 68/103/104/109/159/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/209/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/185/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/210/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/185/210/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/210/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/212/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/212/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/212/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/213/232/23 6/245/248/252; 68/103/104/213/232/236/245/248/252; 68/Α 103 V/104/159/213/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/213/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/215/232/236/245/248/252; 6.8/103/104/159/215/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/216/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/216/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/216/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/173/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/206/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/232/236/245/248/252; 55/68/103/104/159/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/232/236/245/248/252/255; 68/103/104/159/232/236/245/248/252/256; 68/103/104/159/232/236/245/248/252/256; 68/103/104/159/232/236/245/248/252/260; 68/103/104/159/232/236/245/248/252/257; 68/103/104/159/232/236/245/248/252/258; 68/103/104/159/232/23 6/245/248/252/261; 68/103/104/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/228/232/236/245/248/252; 61/68/103/104/130/159/232/236/245/248/252; 61/103/104/133/159/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/232/236/245/248/252; 68/103/104/159/218/232/236/245/248/252; 20/68/103/104/159/232/236/245/248/252; 68/76/89/103/104/159/210/213/232/236/245/260; 68/76/103/104/159/232/236/245/248/252; 61/68/103/104/159/160/232/236/245/248/252; 3/61/68/76/103/104/232/236/245/248/252; 61/68/103/104/159/167/232/236/245/248/252; 97/103/104/159/232/236/245/248/252; 98/103/104/159/232/236/245/248/252; 99/103/104/159/232/236/245/248/252; 101/103/104/159/232/236/245/248/252; 102/103/104/159/232/236/245/248/252; 103/104/106/159/232/236/245/248/252; 103/104/109/159/232/236/245/248/252; 103/104/159/232/236/245/248/252/261; 103/104/109/159/232/236/245/248/252; 62/103/104/159/232/236/245/248/252; 103/104/159/184/232/236/245/248/252; 103/104/159/166/232/236/245/248/252; 103/104/159/217/232/236/245/248/252; 20/62/103/104/159/213/232/236/245/248/252; 62/103/104/159/213/232/236/245/248/252; 103/104/159/206/217/232/23 6/245/248/252; 62/103/104/159/206/232/236/245/248/252; 103/104/159/184/232/236/245/248/252; 103/104/159/232/236/244/245/248/252; 103/104/159/232/236/244/245/248/252; 27/103/104/159/232/236/245/248/252; 38/103/104/159/232/236/245/248/252; 62/103/104/159/213/232/236/245/248/252/256; 12/62/103/104/159/213/232/23 6/245/248/252; 62/103/104/159/185/206/213/232/23 6/245/248/252/271; 101 /103/104/159/185/232/236/245/248/252; 101/103/104/159/206/232/236/245/248/252; 101/103/104/159/213/232/236/245/248/252; 98/102/103/104/159/232/236/245/248/252; 101/102/103/104/159/232/236/245/248/252; 102/103/104/159/212/232/236/245/248/252; 12/102/103/104/159/212/232/236/245/248/252; 98/102/103/104/159/212/232/236/245/248/252; 101/102/103/104/159/212/232/236/245/248/252; 102/103/104/159/213/232/236/245/248/252; 62/103/104/109/159/213/232/236/245/248/252; 103/104/159/232/245/248/252; 103/104/159/230/245; 62/103/104/13G/159/213/232/236/245/248/252; 101/103/104/13G/159/232/236/245/248/252; 101 /103/104/128/159/232/236/245/248/252; 101/103/104/128/159/232/236/245/248/252; 62/101/103/104/159/213/232/236/245/248/252; 62/103/104/128/159/213/232/236/245/248/252; 101/103/104/131/159/232/236/245/248/252; 98/101 /103/104/159/232/236/245/248/252; 99/101/103/104/159/232/236/245/248/252; 101/103/104/159/212/232/236/245/248/252; 101/103/104/159/209/232/236/245/248/252; 101/103/104/159/210/232/236/245/248/252; 101/103/104/159/205/232/236/245/248/252; 101/103/104/159/230/236/245; 101/103/104/159/194/232/236/245/248/252; e 76/101/103/104/159/194/232/236/245/248/252. 9. Variante de protease de acordo com a reivindicação 8, caracterizada pelo fato de que compreende um conjunto de substituição relativo à protease precursora, selecionado do grupo que consiste nos seguintes conjuntos de posições de resíduo de subtilisina do Bacillus amyloliquefaciens: V68A/S103 A/Vl 04I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N252K; V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K; V68A/S103 A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R; V68A/S103A/V104I/N140D/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N252K; N43 S/V68A/S103 A/V 104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N252K; N43K/V68A/S103 A/V 104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R; N43D/V68A/S103 A/Vl 04I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N252K; V68A/S103 A/V 104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/L257V; V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D; V68 A/S103 A/V 104I/G159D/A232V/Q23 6H/K23 7E/Q245R; V68A/S103 A/Vl 04I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N252S; V68A/S103 A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/L257V/R275H; V68 A/S103 A/V104I/G15 9D/T224A/A232V/Q236H/Q245R/L257V; G61E/V68A/S103A/V104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K; N43D/V68A/S103 A/Vl 04I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K; V68A/S103 A/V104I/G159D/S212P/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K; N76D/S103 A/V 104I/S212P/Q245L/E271V; N76D/S103 A/V 104I/Q109R/Q245R; V68A/N76D/S103 A/V 104I/G159D/Q236H/Q245R; V68A/N7 6D/S103 A/V 104I/A114V/V1211/Gl 59D/Q236H/Q245R; V68A/N76D/S103 A/V 104I/G159D/Q23 6H/Q245L; V68 A/N76D/S103 A/V 104I/G159D/Q23 6H/Q245R/N261 D; V68A/N76D/S103 A/V 104I/S141N/G159D/Q23 6H/Q245R/T25 5 S; V68A/N76D/S103 A/Vl 04I/G159D/Q236H/Q245R/R247H; V68 A/N76D/S103 A/V 104I/G159D/A174V/N204D/Q23 6H/Q245R; V68A/N76D/S103 A/V 104I/G159D/N204D/Q236H/Q245R; V68 A/N76D/S103 A/V 104I/A13 3 V/G15 9D/N218D/Q23 6H/Q245R; V68A/N76D/S103 A/V 104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R; V68A/N76D/S103A/V104I/G159D/A194I/V203A/Q236H/Q245R V68 A/N76D/S103 A/V 104I/G159D/T213R/A232V/Q23 6H/Q245R/T260A; V68A/N76D/S103 A/V 104I/G159D/P210R/A232V/Q236H/Q245R; V 68 A/N7 6D/S103 A/V 1041/G159D/A232V/Q236H/Q245R/L25 7V; N76D/S103 A/V 104I/A232V/Q23 6H/Q245R/L257V; N76D/S103 A/V 104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R/L257V; 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V68 A/N76D/S103 A/V 104I/G159D/Q206R/A232V/Q23 6H/Q245R; K27R/V68A/N76D/S103 A/V 104I/G159D/A232V/Q236H/Q245R; V68 A/N76D/S103 A/V 104I/N116T/G159D/R170S/N185 S/A232V/Q23 6H/Q245 R; N76D/S103 A/V 104I/M222S/Q245R; Q12R/N76D/S103 A/V 104I/M222S/Q245R; N76D/S103 A/V 104I/A232V/Q245R; Q12R/N76D/S103 A/Il 04T/M222S/V244I/Q245R; Q12R/N76D/S103 A/V 104I/M222S/P210T/Q245R; Q12R/N76D/S103 A/Il 04T/S130T/M222S/Q245R; Q12R/N76D/S103 A/Il 04T/S130T/A215 V/M222S/Q245R; Q12R/N76D/S103 A/1104T/S130T/M222S/V227A/Q245R/L262S; Q12R/N76D/S103 A/1104T/S130T/M222S/Q245R/N261D; N76D/S103 A/1104T/S130T/M222S/Q245R; Q12R/S57P/N760/S103A/I104T/S130T/M222S/Q245R/K251Q; Q12R/N76D/S103 Α/1104T/S130T/R170S/N185D/M222S/N243D/Q245R; Q12R/N76D/S103 A/1104T/S130T/M222S/Q245R/V268A; Q12R/N76D/S103 A/1104T/S130T/M222S/P210S/Q245R; V68A/N76D/S103 A/Vl 04I/G159D/A232V/Q236H/Q245R; S103 A/V1041/G15 9D/A232V/Q23 6H/Q245R/N248D/N252K; V68A/S103 A/V104I/G159D/Y209W/A232V/Q236H/Q245R/N248D/N252K; V68A/S103A/V104I/Q109R/G159D/A232Y/Q236H/Q245R/N248D/N252K; 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