[go: up one dir, main page]

RU2018138975A - Бесклеточная продукция рибонуклеиновой кислоты - Google Patents

Бесклеточная продукция рибонуклеиновой кислоты Download PDF

Info

Publication number
RU2018138975A
RU2018138975A RU2018138975A RU2018138975A RU2018138975A RU 2018138975 A RU2018138975 A RU 2018138975A RU 2018138975 A RU2018138975 A RU 2018138975A RU 2018138975 A RU2018138975 A RU 2018138975A RU 2018138975 A RU2018138975 A RU 2018138975A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
rna
cell lysate
thermostable
paragraphs
kinase
Prior art date
Application number
RU2018138975A
Other languages
English (en)
Other versions
RU2018138975A3 (ru
Inventor
Уильям Джереми БЛЕЙК
Дрю С. КАННИНГЭМ
Дэниэл МАСИЧРЭН
Джеймс Роббинс ЭБШАЙР
Мехак ГУПТА
Original Assignee
Гринлайт Байосайенсис, Инк.
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Гринлайт Байосайенсис, Инк. filed Critical Гринлайт Байосайенсис, Инк.
Publication of RU2018138975A publication Critical patent/RU2018138975A/ru
Publication of RU2018138975A3 publication Critical patent/RU2018138975A3/ru

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
    • C12P19/26—Preparation of nitrogen-containing carbohydrates
    • C12P19/28—N-glycosides
    • C12P19/30—Nucleotides
    • C12P19/34—Polynucleotides, e.g. nucleic acids, oligoribonucleotides
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N1/00—Microorganisms, e.g. protozoa; Compositions thereof; Processes of propagating, maintaining or preserving microorganisms or compositions thereof; Processes of preparing or isolating a composition containing a microorganism; Culture media therefor
    • C12N1/06—Lysis of microorganisms
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/10—Transferases (2.)
    • C12N9/12—Transferases (2.) transferring phosphorus containing groups, e.g. kinases (2.7)
    • C12N9/1229—Phosphotransferases with a phosphate group as acceptor (2.7.4)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/10—Transferases (2.)
    • C12N9/12—Transferases (2.) transferring phosphorus containing groups, e.g. kinases (2.7)
    • C12N9/1241—Nucleotidyltransferases (2.7.7)
    • C12N9/1247—DNA-directed RNA polymerase (2.7.7.6)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/16—Hydrolases (3) acting on ester bonds (3.1)
    • C12N9/22—Ribonucleases [RNase]; Deoxyribonucleases [DNase]
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
    • C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
    • C12Q1/68—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving nucleic acids
    • C12Q1/6844—Nucleic acid amplification reactions
    • C12Q1/6865—Promoter-based amplification, e.g. nucleic acid sequence amplification [NASBA], self-sustained sequence replication [3SR] or transcription-based amplification system [TAS]
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y207/00—Transferases transferring phosphorus-containing groups (2.7)
    • C12Y207/04—Phosphotransferases with a phosphate group as acceptor (2.7.4)
    • C12Y207/04001—Polyphosphate kinase (2.7.4.1)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y207/00—Transferases transferring phosphorus-containing groups (2.7)
    • C12Y207/04—Phosphotransferases with a phosphate group as acceptor (2.7.4)
    • C12Y207/04006—Nucleoside-diphosphate kinase (2.7.4.6)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y207/00—Transferases transferring phosphorus-containing groups (2.7)
    • C12Y207/07—Nucleotidyltransferases (2.7.7)
    • C12Y207/07006—DNA-directed RNA polymerase (2.7.7.6)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y301/00—Hydrolases acting on ester bonds (3.1)
    • C12Y301/13—Exoribonucleases producing 5'-phosphomonoesters (3.1.13)
    • C12Y301/13001—Exoribonuclease II (3.1.13.1)

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Virology (AREA)
  • Mycology (AREA)
  • Tropical Medicine & Parasitology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Pharmaceuticals Containing Other Organic And Inorganic Compounds (AREA)
  • Medicinal Preparation (AREA)

Claims (91)

1. Бесклеточный способ биосинтезирования рибонуклеиновой кислоты (РНК), предусматривающий:
(a) инкубирование смеси клеточного лизата, которая содержит РНК и по меньшей мере одну молекулу с ферментативной активностью, выбранную из группы, состоящей из молекул с ферментативной активностью, которые деполимеризируют РНК, термостабильных молекул с киназной активностью и термостабильных молекул с РНК-полимеразной активностью, в условиях, которые обеспечивают в результате деполимеризацию РНК, с получением смеси клеточного лизата, которая содержит нуклеозидмонофосфаты;
(b) нагревание смеси клеточного лизата, полученной на стадии (а), до температуры, которая обеспечивает инактивацию или частичную инактивацию эндогенных нуклеаз и фосфатаз без полного инактивирования термостабильных молекул с киназной активностью и термостабильных молекул с РНК-полимеразной активностью, с получением смеси клеточного лизата, которая содержит термоинактивированные нуклеазы и фосфатазы; и
(c) инкубирование смеси клеточного лизата, полученной на стадии (b), в присутствии источника энергии и матрицы в виде дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК), кодирующей представляющую интерес РНК, в условиях, которые обеспечивают в результате продукцию нуклеозидтрифосфатов и полимеризацию нуклеозидтрифосфатов с получением смеси клеточного лизата, которая содержит представляющую интерес РНК.
2. Способ по п. 1, в котором смесь клеточного лизата содержит один клеточный лизат, полученный из клеток, которые содержат РНК и экспрессируют по меньшей мере один фермент или слитый фермент, который действует как рибонуклеаза, действует как киназа и/или действует как РНК-полимераза.
3. Способ по п. 1, в котором смесь клеточного лизата содержит по меньшей мере два клеточных лизата, где по меньшей мере один клеточный лизат получен из клеток, которые содержат РНК, и по меньшей мере один клеточный лизат получен из клеток, которые экспрессируют по меньшей мере один фермент или слитый фермент, который действует как нуклеаза, действует как киназа и/или действует как РНК-полимераза.
4. Способ по любому из пп. 1-3, в котором РНК на стадии (а) представляет собой матричную РНК (мРНК), транспортную РНК (тРНК) или рибосомальную РНК (рРНК).
5. Способ по любому из пп. 1-4, в котором смесь клеточного лизата содержит по меньшей мере одну рибонуклеазу, по меньшей мере одну термостабильную киназу и/или по меньшей мере одну термостабильную РНК-полимеразу.
6. Способ по п. 5, в котором по меньшей мере одна рибонуклеаза выбрана из группы, состоящей нуклеазы S1, нуклеазы Р1, РНКазы II, РНКазы III, РНКазы R, РНКазы JI, NucA, РЫРазы, РНКазы Т, РНКазы Е и РНКазы G.
7. Способ по п. 6, в котором по меньшей мере одна рибонуклеаза представляет собой РНКазу R Escherichia coli.
8. Способ по любому из пп. 5-7, в котором по меньшей мере одна термостабильная киназа выбрана из группы, состоящей из термостабильных нуклеозидмонофосфаткиназ, термостабильных нуклеозиддифосфаткиназ и термостабильных полифосфаткиназ.
9. Способ по п. 8, в котором термостабильные нуклеозидмонофосфаткиназы выбраны из группы, состоящей из термостабильных уридилаткиназ, термостабильных цитидилаткиназ, термостабильных гуанилаткиназ и термостабильных аденилаткиназ.
10. Способ по п. 9, в котором термостабильные нуклеозидмонофосфаткиназы выбраны из группы, состоящей из термостабильных уридилаткиназ Pyrococcus furiosus, кодируемых геном pyrH (PfPyrH), термостабильных аденилаткиназ Thermus thermophilus, кодируемых геном adk (TthAdk), термостабильных цитидилаткиназ Thermus thermophilus, кодируемых геном cmk (TthCmk), и термостабильных гуанилаткиназ Thermotoga maritima, кодируемых геном gmk (TmGmk).
11. Способ по любому из пп. 8-10, в котором термостабильные нуклеозиддифосфаткиназы выбраны из группы, состоящей из термостабильных нуклеозиддифосфаткиназ, кодируемых геном ndk Aquifex aeolicus.
12. Способ по любому из пп. 8-10, в котором термостабильные полифосфаткиназы выбраны из группы, состоящей из термостабильных ферментов полифосфаткиназы 1 (РРК1), и термостабильных ферментов полифосфаткиназы 2 (РРК2).
13. Способ по п. 12, в котором термостабильные ферменты РРК1 выбраны из группы, состоящей из термостабильных ферментов РРК1 Thermosynechococcus elongatus.
14. Способ по п. 12 или 13, в котором термостабильные ферменты РРК2 выбраны из группы, состоящей из термостабильных ферментов РРК2 класса III.
15. Способ по п. 14, в котором термостабильные ферменты РРК2 класса III выбраны из группы, состоящей из ферментов РРК2 Meiothermus ruber, Meiothermus silvanus, Deinococcus geothermalis, Thermosynechococcus elongates, Anaerolinea thermophila, Caldilinea aerophila, Chlorobaculum tepidum, Oceanithermus profundus, Roseiflexus castenholzii, Roseiflexus sp.и Truepera radiovictrix.
16. Способ по п. 15, в котором термостабильные ферменты РРК2 класса III выбраны из группы, состоящей из термостабильных ферментов РРК2 класса III, которые содержат аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 70% идентична аминокислотной последовательности, представленной в любом из SEQ ID NO: 8-18.
17. Способ по п. 16, в котором термостабильные ферменты РРК2 класса III выбраны из группы, состоящей из термостабильных ферментов РРК2 класса III, которые содержат аминокислотную последовательность, которая является идентичной аминокислотной последовательности, представленной в любом из SEQ ID NO: 8-18.
18. Способ по любому из пп. 1-17, в котором смесь клеточного лизата содержит по меньшей мере одну рибонуклеазу, по меньшей мере одну термостабильную нуклеозидмонофосфаткиназу, по меньшей мере одну термостабильную нуклеозиддифосфаткиназу и по меньшей мере одну полифосфаткиназу.
19. Способ по любому из пп. 5-18, в котором по меньшей мере одна термостабильная РНК-полимераза выбрана из группы, состоящей из термостабильных ДНК-зависимых РНК-полимераз.
20. Способ по п. 19, в котором термостабильные ДНК-зависимые РНК-полимеразы выбраны из группы, состоящей из термостабильных Т7 РНК-полимераз, термостабильных SP6 РНК-полимераз и термостабильных Т3 РНК-полимераз.
21. Способ по п. 20, в котором по меньшей мере одна термостабильная РНК-полимераза представляет собой термостабильную Т7 РНК-полимеразу.
22. Способ по любому из пп. 1-21, в котором источником энергии является аденозинтрифосфат (АТФ).
23. Способ по любому из пп. 1-21, в котором источником энергии является система регенерации АТФ.
24. Способ по п. 23, в котором система регенерации АТФ предусматривает полифосфат, необязательно гексаметафосфат, нуклеозидмонофосфаты и полифосфаткиназу.
25. Способ по любому из пп. 1-24, в котором источник энергии или по меньшей мере один компонент источника энергии добавляют к смеси клеточного лизата со стадии (с).
26. Способ по любому из пп. 1-25, в котором по меньшей мере один очищенный фермент или слитый фермент добавляют к смеси клеточного лизата со стадии (а), и в котором по меньшей мере один очищенный фермент или слитый фермент обладает ферментативной активностью, выбранной из группы, состоящей из видов ферментативной активности, которые обеспечивают деполимеризацию РНК, видов активности, присущей термостабильной киназе, и видов активности, присущей термостабильной РНК-полимеразе, в условиях, которые обеспечивают в результате деполимеризацию РНК, с получением смеси клеточного лизата, которая содержит нуклеозидмонофосфаты.
27. Способ по любому из пп. 1-26, в котором по меньшей мере один очищенный фермент или слитый фермент добавляют к смеси клеточного лизата со стадии (с), и в котором по меньшей мере один очищенный фермент или слитый фермент обладает ферментативной активностью, выбранной из группы, состоящей из видов ферментативной активности, которые обеспечивают деполимеризацию РНК, видов активности, присущей термостабильной киназе, и видов активности, присущей термостабильной РНК-полимеразе, в условиях, которые обеспечивают в результате деполимеризацию РНК, с получением смеси клеточного лизата, которая содержит нуклеозидмонофосфаты.
28. Способ по любому из пп. 1-27, в котором смесь клеточного лизата со стадии (а) содержит ДНК-матрицу, кодирующую представляющую интерес РНК.
29. Способ по любому из пп. 1-27, в котором ДНК-матрицу, кодирующую представляющую интерес РНК, добавляют к смеси клеточного лизата со стадии (с).
30. Способ по любому из пп. 1-29, в котором представляющей интерес РНК является однонитевая РНК.
31. Способ по п. 30, в котором однонитевая РНК представляет собой матричную РНК (мРНК).
32. Способ по п. 30, в котором однонитевая РНК представляет собой антисмысловую РНК.
33. Способ по любому из пп. 1-29, в котором представляющей интерес РНК является двунитевая РНК.
34. Способ по п. 33, в котором двунитевая РНК представляет собой малую интерферирующую РНК (siRNA) или короткую РНК, образующую шпильки (shRNA).
35. Способ по любому из пп. 1-29, в котором представляющей интерес РНК является однонитевая РНК, содержащая комплементарные домены, связанные друг с другом посредством шарнирного домена.
36. Способ по любому из пп. 1-35, в котором смесь клеточного лизата со стадии (а) дополнительно содержит Mg2+-хелатирующее средство.
37. Способ по п. 36, в котором Mg2+-хелатирующее средство представляет собой этилендиаминтетрауксусную кислоту (EDTA).
38. Способ по любому из пп. 1-37, в котором смесь клеточного лизата со стадии (а) дополнительно содержит хлорид марганца (MgCl2) и/или сульфат магния (MgSO4).
39. Способ по любому из пп. 1-38, в котором температура на стадии (b) составляет 50°С-80°С.
40. Способ по любому из пп. 1-39, в котором представляющую интерес РНК получают в концентрации по меньшей мере 1 г/л.
41. Способ по п. 40, в котором представляющую интерес РНК получают в концентрации по меньшей мере 5 г/л.
42. Способ по п. 40, в котором представляющую интерес РНК получают в концентрации по меньшей мере 10 г/л.
43. Способ по любому из пп. 1-42, дополнительно предусматривающий очистку представляющей интерес РНК, необязательно путем объединения термоинактивированной смеси клеточного лизата со средством, осаждающим белок, и удаления осажденного белка, липидов и ДНК.
44. Способ по любому из пп. 1-43, в котором клетки представляют собой клетки бактерий.
45. Способ по п. 44, в котором клетки бактерий представляют собой клетки Escherichia coli.
46. Способ по любому из пп. 1-43, в котором клетки представляют собой клетки дрожжей.
47. Способ, предусматривающий: культивирование в среде для культивирования клеток (а) клеток, которые содержат РНК, и (b) клеток, которые содержат по меньшей мере одну рибонуклеазу, по меньшей мере одну термостабильную киназу и необязательно по меньшей мере одну термостабильную РНК-полимеразу.
48. Способ по п. 47, дополнительно предусматривающий лизирование клеток из (а) и (b) с получением клеточных лизатов и объединение клеточных лизатов с получением смеси, предусматривающей несколько видов ферментативной активности; или объединение клеток из (а) и (b) и лизирование объединенных клеток с получением смеси, предусматривающей несколько видов ферментативной активности.
49. Способ по п. 48, дополнительно предусматривающий нагревание клеточного лизата до температуры, которая обеспечивает инактивацию или частичную инактивацию эндогенных нуклеаз и фосфатаз без полного инактивирования термостабильных киназ, с получением термоинактивированного клеточного лизата.
50. Способ по п. 49, дополнительно предусматривающий инкубирование термоинактивированного клеточного лизата в присутствии источника энергии и матрицы в виде дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК), кодирующей представляющую интерес РНК, в условиях, которые обеспечивают в результате продукцию нуклеозидтрифосфатов и полимеризацию нуклеозидтрифосфатов, с получением смеси клеточного лизата, которая содержит представляющую интерес РНК.
51. Сконструированная клетка, содержащая по меньшей мере одну термостабильную нуклеозидмонофосфаткиназу, по меньшей мере одну термостабильную нуклеозиддифосфаткиназу и по меньшей мере одну термостабильную полифосфаткиназу.
52. Клетка по п. 51, дополнительно содержащая по меньшей мере одну рибонуклеазу и/или по меньшей мере одну термостабильную РНК-полимеразу.
53. Клеточный лизат, содержащий нуклеозидтрифосфаты, дезоксирибонуклеиновую кислоту (ДНК), кодирующую представляющую интерес рибонуклеиновую кислоту (РНК), и молекулу с РНК-полимеразной активностью.
54. Клеточный лизат по п. 53, дополнительно содержащий источник энергии, нуклеозидмонофосфаты и по меньшей мере одну молекулу с киназной активностью, которая прямо или опосредованно катализирует превращение 5'-нуклеозидмонофосфатов в 5'-нуклеозидтрифосфаты.
55. Клеточный лизат по п. 53 или 54, дополнительно содержащий полимерную РНК и молекулу с ферментативной активностью, которая деполимеризирует РНК.
56. Клеточный лизат по любому из пп. 53-55, где клеточный лизат и/или по меньшей мере один компонент клеточного лизата получены из сконструированных клеток.
57. Клеточный лизат по любому из пп. 53-56, где клеточный лизат и/или по меньшей мере один компонент клеточного лизата получены из клеток бактерий.
58. Клеточный лизат по п. 57, где клетки бактерий представляют собой клетки Escherichia coli.
59. Клеточный лизат по любому из пп. 53-58, где клеточный лизат получен из клеток, которые содержат РНК и экспрессируют по меньшей мере один фермент или слитый фермент, который действует как рибонуклеаза, действует как киназа и/или действует как РНК-полимераза.
60. Клеточный лизат по любому из пп. 53-58, где клеточный лизат предусматривает смесь по меньшей мере двух клеточных лизатов, где по меньшей мере один клеточный лизат получен из клеток, которые содержат РНК, и по меньшей мере один клеточный лизат получен из клеток, которые экспрессируют по меньшей мере один фермент или слитый фермент, который действует как нуклеаза, действует как киназа и/или действует как РНК-полимераза.
61. Клеточный лизат по любому из пп. 55-60, где полимерная РНК представляет собой матричную РНК (мРНК), транспортную РНК (тРНК) или рибосомальную РНК (рРНК).
62. Клеточный лизат по любому из пп. 53-61, где клеточный лизат содержит по меньшей мере одну рибонуклеазу, по меньшей мере одну киназу и/или по меньшей мере одну РНК-полимеразу.
63. Клеточный лизат по п. 62, где по меньшей мере одна рибонуклеаза выбрана из группы, состоящей нуклеазы S1, нуклеазы Р1, РНКазы II, РНКазы III, РНКазы R, РНКазы JI, NucA, PNPasbi, РНКазы Т, РНКазы Е и РНКазы G.
64. Клеточный лизат по п. 63, где по меньшей мере одна рибонуклеаза представляет собой РНКазу R Escherichia coli.
65. Клеточный лизат по любому из пп. 62-64, где по меньшей мере одна киназа представляет собой по меньшей мере одну термостабильную киназу и/или по меньшей мере одна РНК-полимераза представляет собой по меньшей мере одну термостабильную РНК-полимеразу.
66. Клеточный лизат по любому из пп. 62-65, где по меньшей мере одна киназа выбрана из группы, состоящей из нуклеозидмонофосфаткиназ, нуклеозиддифосфаткиназ и полифосфаткиназ.
67. Клеточный лизат по п. 65, где нуклеозидмонофосфаткиназы выбраны из группы, состоящей из уридилаткиназ, цитидилаткиназ, термостабильных гуанилаткиназ и аденилаткиназ.
68. Клеточный лизат по п. 67, где нуклеозидмонофосфаткиназы выбраны из группы, состоящей из уридилаткиназ Pyrococcus furiosus, кодируемых геном pyrH (PfPyrH), аденилаткиназ Thermus thermophilus, кодируемых геном adk (TthAdk), цитидилаткиназ Thermus thermophilus, кодируемых геном cmk (TthCmk), и гуанилаткиназ Thermotoga maritima, кодируемых геном gmk (TmGmk).
69. Клеточный лизат по любому из пп. 66-68, где нуклеозиддифосфаткиназы выбраны из группы, состоящей из нуклеозиддифосфаткиназ, кодируемых геном ndk Aquifex aeolicus.
70. Клеточный лизат по любому из пп. 66-69, где полифосфаткиназы выбраны из группы, состоящей из ферментов полифосфаткиназы 1 (РРК1) и ферментов полифосфаткиназы 2 (РРК2).
71. Клеточный лизат по п. 70, где ферменты РРК1 выбраны из группы, состоящей из ферментов РРК1 Thermosynechococcus elongatus.
72. Клеточный лизат по п. 70 или 71, где ферменты РРК2 выбраны из группы, состоящей из ферментов РРК2 класса III.
73. Клеточный лизат по п. 72, где ферменты РРК2 класса III выбраны из группы, состоящей из ферментов РРК2 Meiothermus ruber, Meiothermus silvanus, Deinococcus geothermalis, Thermosynechococcus elongates, Anaerolinea thermophila, Caldilinea aerophila, Chlorobaculum tepidum, Oceanithermus profundus, Roseiflexus castenholzii, Roseiflexus sp.и Truepera radiovictrix.
74. Клеточный лизат по п. 72 или 73, где ферменты РРК2 класса III выбраны из группы, состоящей из ферментов РРК2 класса III, которые содержат аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 70% идентична аминокислотной последовательности, представленной в любом из SEQ ID NO: 8-18.
75. Клеточный лизат по п. 74, где ферменты РРК2 класса III выбраны из группы, состоящей из ферментов РРК2 класса III, которые содержат аминокислотную последовательность, которая является идентичной аминокислотной последовательности, представленной в любом из SEQ ID NO: 8-18.
76. Клеточный лизат по любому из пп. 53-75, где смесь клеточного лизата содержит по меньшей мере одну рибонуклеазу, по меньшей мере одну термостабильную нуклеозидмонофосфаткиназу, по меньшей мере одну термостабильную нуклеозиддифосфаткиназу и по меньшей мере одну полифосфаткиназу.
77. Клеточный лизат по любому из пп. 62-76, где по меньшей мере одна РНК-полимераза выбрана из группы, состоящей из ДНК-зависимых РНК-полимераз.
78. Клеточный лизат по п. 77, где ДНК-зависимые РНК-полимеразы выбраны из группы, состоящей из Т7 РНК-полимераз, SP6 РНК-полимераз и Т3 РНК-полимераз.
79. Клеточный лизат по п. 78, где по меньшей мере одна РНК-полимераза представляет собой Т7 РНК-полимеразу.
80. Клеточный лизат по любому из пп. 54-79, где источником энергии является аденозинтрифосфат (АТФ).
81. Клеточный лизат по любому из пп. 54-79, где источником энергии является система регенерации АТФ.
82. Клеточный лизат по п. 81, где система регенерации АТФ содержит полифосфат, необязательно гексаметафосфат, нуклеозидмонофосфаты и полифосфаткиназу.
83. Клеточный лизат по любому из пп. 53-82, где представляющей интерес РНК является однонитевая РНК.
84. Клеточный лизат по п. 83, где однонитевая РНК представляет собой матричную РНК (мРНК).
85. Клеточный лизат по п. 84, где однонитевая РНК представляет собой антисмысловую РНК.
86. Клеточный лизат по любому из пп. 53-82, где представляющей интерес РНК является двунитевая РНК.
87. Клеточный лизат по п. 86, где двунитевая РНК представляет собой малую интерферирующую РНК (siRNA) или короткую РНК, образующую шпильки (shRNA).
88. Клеточный лизат по любому из пп. 53-82, где представляющей интерес РНК является однонитевая РНК, содержащая комплементарные домены, связанные друг с другом посредством шарнирного домена.
RU2018138975A 2016-04-06 2017-04-06 Бесклеточная продукция рибонуклеиновой кислоты RU2018138975A (ru)

Applications Claiming Priority (5)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US201662319220P 2016-04-06 2016-04-06
US62/319,220 2016-04-06
US201762452550P 2017-01-31 2017-01-31
US62/452,550 2017-01-31
PCT/US2017/026285 WO2017176963A1 (en) 2016-04-06 2017-04-06 Cell-free production of ribonucleic acid

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU2018138975A true RU2018138975A (ru) 2020-05-12
RU2018138975A3 RU2018138975A3 (ru) 2020-07-27

Family

ID=58672667

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2018138975A RU2018138975A (ru) 2016-04-06 2017-04-06 Бесклеточная продукция рибонуклеиновой кислоты

Country Status (15)

Country Link
US (2) US10954541B2 (ru)
EP (2) EP3440215A1 (ru)
JP (3) JP7011599B2 (ru)
KR (2) KR20230079463A (ru)
CN (2) CN118667900A (ru)
AU (2) AU2017246458B2 (ru)
CA (1) CA3020312A1 (ru)
CL (1) CL2018002852A1 (ru)
CR (1) CR20180525A (ru)
IL (1) IL262138A (ru)
MX (1) MX2023001189A (ru)
MY (1) MY195729A (ru)
RU (1) RU2018138975A (ru)
SG (1) SG11201808721YA (ru)
WO (1) WO2017176963A1 (ru)

Families Citing this family (30)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CA2919383A1 (en) 2013-08-05 2015-02-12 Greenlight Biosciences, Inc. Engineered proteins with a protease cleavage site
WO2016160936A1 (en) 2015-03-30 2016-10-06 Greenlight Biosciences, Inc. Cell-free production of ribonucleic acid
WO2017176963A1 (en) 2016-04-06 2017-10-12 Greenlight Biosciences, Inc. Cell-free production of ribonucleic acid
US12227778B2 (en) 2016-12-30 2025-02-18 Nature's Toolbox, Inc. Cell-free expression system having novel inorganic polyphosphate-based energy regeneration
EP3562940B1 (en) * 2016-12-30 2022-06-15 Nature's Toolbox, Inc. Cell-free expression system having novel inorganic polyphosphate-based energy regeneration
MX2019008159A (es) 2017-01-06 2019-12-09 Greenlight Biosciences Inc Producción acelular de azúcares.
US20200224207A1 (en) * 2017-07-05 2020-07-16 OriCiro Genomics, Inc. Dna production method and dna fragment-joining kit
WO2019075167A1 (en) * 2017-10-11 2019-04-18 Greenlight Biosciences, Inc. METHODS AND COMPOSITIONS FOR THE PRODUCTION OF NUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE AND RIBONUCLEIC ACID
US11807901B2 (en) * 2017-11-15 2023-11-07 Board Of Regents, The University Of Texas System Methods and kits for using recombinant microorganisms as direct reagents in biological applications
CN108795958B (zh) * 2018-07-11 2020-04-07 南京工业大学 一株表达多聚磷酸激酶的重组菌及其应用
JP2022502049A (ja) 2018-09-26 2022-01-11 グリーンライト バイオサイエンシーズ インコーポレーテッドGreenlight Biosciences, Inc. Ｃｏｌｅｏｐｔｅｒａｎ昆虫の制御
WO2020081486A1 (en) 2018-10-15 2020-04-23 Greenlight Biosciences, Inc. Control of insect infestation
WO2020081487A1 (en) 2018-10-15 2020-04-23 Greenlight Biosciences, Inc. Control of coleopteran insect infestation
JP2022507073A (ja) 2018-11-08 2022-01-18 グリーンライト バイオサイエンシーズ インコーポレーテッド 昆虫被害の制御
WO2020123419A2 (en) 2018-12-11 2020-06-18 Greenlight Biosciences, Inc. Control of insect infestation
US12157908B2 (en) * 2019-02-25 2024-12-03 Northwestern University Cell-free protein synthesis platforms derived from clostridia extracts
KR20220004057A (ko) * 2019-03-29 2022-01-11 그린라이트 바이오사이언시스, 아이엔씨. 리보핵산의 무세포 생산
TWI734095B (zh) * 2019-04-11 2021-07-21 國立清華大學 ｄＮＭＰ激酶及使用此激酶製備核苷酸的方法
CN110702831B (zh) * 2019-11-18 2020-06-16 天津汉科生物科技有限公司 一种超高效液相色谱-串联质谱检测血清睾酮激素的试剂盒
CN110714043A (zh) * 2019-12-04 2020-01-21 美亚药业海安有限公司 一种固定化酶法制备三磷酸鸟苷的方法
CN110819672A (zh) * 2019-12-04 2020-02-21 美亚药业海安有限公司 一种固定化酶法制备三磷酸胞苷的方法
CN113122593A (zh) * 2019-12-31 2021-07-16 安徽古特生物科技有限公司 一种利用多聚磷酸盐制备核苷三磷酸和脱氧核苷三磷酸的方法
WO2021155383A1 (en) * 2020-01-31 2021-08-05 Protz Jonathan M Methods and compositions for targeted delivery, release, and/or activity
CN113373192B (zh) * 2020-02-25 2023-04-07 华东理工大学 一种生物酶法合成核苷酸或其衍生物的方法
CA3184980A1 (en) 2020-07-17 2022-01-20 Christian MATRANGA Nucleic acid therapeutics for genetic disorders
AU2022232310A1 (en) 2021-03-08 2023-09-21 Greenlight Biosciences, Inc. Rna-based control of powdery mildew
KR102878247B1 (ko) * 2021-03-15 2025-10-30 구글 엘엘씨 위성 구성을 위한 셀룰러 api
KR20240170822A (ko) * 2022-03-24 2024-12-04 네이쳐스 툴박스 인코포레이티드 슈도우리딘 트리포스페이트의 효소적 생산을 위한 방법 및 조성물
US20240110234A1 (en) * 2022-09-30 2024-04-04 Illumina, Inc. Amplification Compositions and Methods
EP4638776A1 (en) 2022-12-19 2025-10-29 Thermo Fisher Scientific GENEART GmbH Retrieval of sequence-verified nucleic acid molecules

Family Cites Families (174)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US3223592A (en) 1957-09-27 1965-12-14 Yamasa Shoyu Kk Production of 5'-nucleotides
USRE28886E (en) 1969-08-04 1976-06-29 Kyowa Hakko Kogyo Co., Ltd. Method for preparing cytidine diphosphate choline
JPS4841555B1 (ru) 1969-08-04 1973-12-07
US4006060A (en) 1974-11-25 1977-02-01 Merck & Co., Inc. Thienamycin production
US3950357A (en) 1974-11-25 1976-04-13 Merck & Co., Inc. Antibiotics
US4194047A (en) 1975-11-21 1980-03-18 Merck & Co., Inc. Substituted N-methylene derivatives of thienamycin
US4266034A (en) 1978-04-14 1981-05-05 Exxon Research And Engineering Company Method for producing microbial cells and use thereof to produce oxidation products
US4248966A (en) 1979-05-17 1981-02-03 Massachusetts Institute Of Technology Synthesis of isopenicillin derivatives in the absence of living cells
US4270537A (en) 1979-11-19 1981-06-02 Romaine Richard A Automatic hypodermic syringe
US4458066A (en) 1980-02-29 1984-07-03 University Patents, Inc. Process for preparing polynucleotides
US4329481A (en) 1980-06-25 1982-05-11 Merck & Co., Inc. Process for the preparation of N-protected N-formimidoyl 2-aminoethanethiol
US4292436A (en) 1980-06-25 1981-09-29 Merck & Co., Inc. Process for the preparation of N-protected N-formimidoyl 2-aminoethanethiol
US4374772A (en) 1981-03-19 1983-02-22 Merck & Co., Inc. Process for the preparation of N-formimidoyl thienamycin and reagents therefor
JPS585189A (ja) 1981-07-01 1983-01-12 Sanraku Inc 新規なアミドヒドロラ−ゼ
JPS58129992A (ja) * 1982-01-26 1983-08-03 Kazutomo Imahori アデノシン一リン酸をアデノシン三リン酸へ変換する方法
US4460689A (en) 1982-04-15 1984-07-17 Merck & Co., Inc. DNA Cloning vector TG1, derivatives, and processes of making
US4596556A (en) 1985-03-25 1986-06-24 Bioject, Inc. Hypodermic injection apparatus
EP0202094B1 (en) 1985-05-13 1988-09-21 Unitika Ltd. Process for producing physiologically active substance
JPS61260895A (ja) 1985-05-13 1986-11-19 Unitika Ltd 生理活性物質の製造方法
US5672497A (en) 1986-03-21 1997-09-30 Eli Lilly And Company Method for increasing the antibiotic-producing ability of antibiotic-producing microorganisms
JPS637788A (ja) 1986-06-25 1988-01-13 Kanegafuchi Chem Ind Co Ltd 補酵素の回収方法
CA1283827C (en) 1986-12-18 1991-05-07 Giorgio Cirelli Appliance for injection of liquid formulations
US4946783A (en) 1987-01-30 1990-08-07 President And Fellows Of Harvard College Periplasmic protease mutants of Escherichia coli
GB8704027D0 (en) 1987-02-20 1987-03-25 Owen Mumford Ltd Syringe needle combination
US4790824A (en) 1987-06-19 1988-12-13 Bioject, Inc. Non-invasive hypodermic injection device
US4940460A (en) 1987-06-19 1990-07-10 Bioject, Inc. Patient-fillable and non-invasive hypodermic injection device assembly
US4941880A (en) 1987-06-19 1990-07-17 Bioject, Inc. Pre-filled ampule and non-invasive hypodermic injection device assembly
US4950603A (en) 1987-11-02 1990-08-21 Eli Lilly And Company Recombinant DNA expression vectors and DNA compounds that encode isopenicillin N synthetase from Streptomyces lipmanii
JPH01228473A (ja) 1988-03-08 1989-09-12 Hikari Kimura 新規な組み換え体ｄｎａおよびグルタチオンの製造法
US5339163A (en) 1988-03-16 1994-08-16 Canon Kabushiki Kaisha Automatic exposure control device using plural image plane detection areas
US5070020A (en) 1988-05-09 1991-12-03 Eli Lilly And Company Recombinant dna expression vectors and dna compounds that encode deacetoxycephalosporin c synthetase
US5000000A (en) 1988-08-31 1991-03-19 University Of Florida Ethanol production by Escherichia coli strains co-expressing Zymomonas PDC and ADH genes
FR2638359A1 (fr) 1988-11-03 1990-05-04 Tino Dalto Guide de seringue avec reglage de la profondeur de penetration de l'aiguille dans la peau
ATE118042T1 (de) 1988-12-22 1995-02-15 Lilly Co Eli Rekombinante dna enthaltende expressionsvektoren und für isopenicillin-n-epimerase-(racemase)- aktivität kodierende dns-verbindungen.
US5064413A (en) 1989-11-09 1991-11-12 Bioject, Inc. Needleless hypodermic injection device
US5312335A (en) 1989-11-09 1994-05-17 Bioject Inc. Needleless hypodermic injection device
IL97000A0 (en) 1990-01-26 1992-03-29 Lilly Co Eli Recombinant dna expression vectors and dna compounds that encode isopenicillin n epimerase activity
DE4004633A1 (de) * 1990-02-15 1991-08-22 Huels Chemische Werke Ag Verfahren zur herstellung von hefebiomasse
US5190521A (en) 1990-08-22 1993-03-02 Tecnol Medical Products, Inc. Apparatus and method for raising a skin wheal and anesthetizing skin
US5527288A (en) 1990-12-13 1996-06-18 Elan Medical Technologies Limited Intradermal drug delivery device and method for intradermal delivery of drugs
GB9118204D0 (en) 1991-08-23 1991-10-09 Weston Terence E Needle-less injector
SE9102652D0 (sv) 1991-09-13 1991-09-13 Kabi Pharmacia Ab Injection needle arrangement
KR0177841B1 (ko) 1992-01-30 1999-04-01 나까무라 간노스께 시티딘 디인산 콜린의 제조방법
US5328483A (en) 1992-02-27 1994-07-12 Jacoby Richard M Intradermal injection device with medication and needle guard
US5383851A (en) 1992-07-24 1995-01-24 Bioject Inc. Needleless hypodermic injection device
US5569189A (en) 1992-09-28 1996-10-29 Equidyne Systems, Inc. hypodermic jet injector
US5334144A (en) 1992-10-30 1994-08-02 Becton, Dickinson And Company Single use disposable needleless injector
US5319122A (en) 1992-11-12 1994-06-07 Merck & Co., Inc. Process for the preparation of benzylformimidate
US6746859B1 (en) 1993-01-15 2004-06-08 Genetics Institute, Llc Cloning of enterokinase and method of use
JP3149185B2 (ja) 1993-01-15 2001-03-26 ジェネティックス・インスティテュート・インコーポレイテッド エンテロキナーゼのクローニングおよび使用方法
US5436131A (en) 1993-04-02 1995-07-25 Merck & Co., Inc. Color screening assay for identifying inhibitor resistant HIV protease mutants
WO1995024176A1 (en) 1994-03-07 1995-09-14 Bioject, Inc. Ampule filling device
US5466220A (en) 1994-03-08 1995-11-14 Bioject, Inc. Drug vial mixing and transfer device
KR0131166B1 (ko) 1994-05-04 1998-04-11 최차용 무세포시스템에서 단백질을 제조하는 방법
GB9410142D0 (en) 1994-05-20 1994-07-06 Univ Warwick Carbapenems
US5599302A (en) 1995-01-09 1997-02-04 Medi-Ject Corporation Medical injection system and method, gas spring thereof and launching device using gas spring
JPH08196284A (ja) 1995-01-19 1996-08-06 Canon Inc 酵素反応素子およびその製造方法、酵素反応器ならびに酵素反応方法
US5730723A (en) 1995-10-10 1998-03-24 Visionary Medical Products Corporation, Inc. Gas pressured needle-less injection device and method
NZ313383A (en) 1995-07-06 1999-08-30 Univ Leland Stanford Junior Cell-free synthesis of polyketides using pks (polyketide synthase)
US6537776B1 (en) 1999-06-14 2003-03-25 Diversa Corporation Synthetic ligation reassembly in directed evolution
US5893397A (en) 1996-01-12 1999-04-13 Bioject Inc. Medication vial/syringe liquid-transfer apparatus
GB9607549D0 (en) 1996-04-11 1996-06-12 Weston Medical Ltd Spring-powered dispensing device
KR100205768B1 (en) 1996-08-24 1999-07-01 Choongwae Pharm Co Stereo-selective composition of 4-acetoxyazetidinone
GB9622516D0 (en) 1996-10-29 1997-01-08 Univ Cambridge Tech Enzymic cofactor cycling
US20020160459A1 (en) 1997-01-14 2002-10-31 Alan Berry Process for production of n-glucosamine
US5993412A (en) 1997-05-19 1999-11-30 Bioject, Inc. Injection apparatus
IT1298087B1 (it) 1998-01-08 1999-12-20 Fiderm S R L Dispositivo per il controllo della profondita' di penetrazione di un ago, in particolare applicabile ad una siringa per iniezioni
US6159693A (en) 1998-03-13 2000-12-12 Promega Corporation Nucleic acid detection
DE69938127T2 (de) 1998-03-30 2008-07-24 Metabolix, Inc., Cambridge Mikrobielle stämme und verfahren für die herstellung von biomaterialien
GB9815666D0 (en) 1998-07-17 1998-09-16 Smithkline Beecham Plc Novel compounds
CN1203174C (zh) 1998-12-24 2005-05-25 宝生物工程株式会社 多肽
US6613552B1 (en) 1999-01-29 2003-09-02 Board Of Trustees Operating Michigan State University Biocatalytic synthesis of shikimic acid
US6168931B1 (en) 1999-03-17 2001-01-02 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Enhanced in vitro synthesis of biological macromolecules using a novel ATP regeneration system
US6994986B2 (en) 1999-03-17 2006-02-07 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford University In vitro synthesis of polypeptides by optimizing amino acid metabolism
JP4707237B2 (ja) 1999-03-17 2011-06-22 ザ ボード オブ トラスティーズ オブ ザ リーランド スタンフォード ジュニア ユニバーシティ 外因性アミノ酸および新規ａｔｐ再生システムを用いたインビトロ高分子生合成の方法
IL129427A0 (en) 1999-04-13 2000-02-17 Yeda Res & Dev Preparation of biologically active molecules
DK1190068T3 (da) * 1999-04-15 2006-05-22 Calgene Llc Nucleinsyresekvenser for proteiner involveret i tocopherol-syntese
WO2000062804A2 (en) 1999-04-15 2000-10-26 The Regents Of The University Of California Identification of sortase gene
US6284483B1 (en) 1999-10-06 2001-09-04 Board Of Trustees Operating Michigan State University Modified synthetases to produce penicillins and cephalosporins under the control of bicarbonate
DE60045107D1 (de) * 1999-12-21 2010-11-25 Rna Line Oy Rna-polymerasen aus bacteriophagen phi6 - phi14 und deren anwendungen
CA2293852A1 (fr) 1999-12-30 2001-06-30 Purecell Technologies Inc. Procede de preparation d'extraits de plantes actifs et utiles a la capture de radicaux libres; les extraits, et compositions et dispositifs les comprenant
CN1191370C (zh) 2000-01-17 2005-03-02 株式会社佐竹 Atp再生反应系统、利用该系统的腺苷酸的检验方法、rna检测方法和atp放大方法
JP4832694B2 (ja) 2000-03-07 2011-12-07 アクゾ・ノベル・エヌ・ベー 増加した熱安定性を有するｒｎａポリメラーゼ変異体
US6548276B2 (en) 2000-09-06 2003-04-15 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Enhanced in vitro synthesis of active proteins containing disulfide bonds
US7041479B2 (en) 2000-09-06 2006-05-09 The Board Of Trustess Of The Leland Stanford Junior University Enhanced in vitro synthesis of active proteins containing disulfide bonds
DK1383903T3 (da) 2001-04-04 2009-03-23 Genencor Int Fremgangsmåder til fremstilling af askorbinsyre-intermediater i vært-celler
CA2445889A1 (en) 2001-05-02 2002-11-07 University Of South Florida Vector system for selection of genes encoding secreted proteins and membrane-bound proteins
EP1279736A1 (en) * 2001-07-27 2003-01-29 Université de Nantes Methods of RNA and protein synthesis
AU2002365425A1 (en) 2001-08-06 2003-09-02 Vanderbilt University An apparatus and methods for using biological material to discriminate an agent
WO2003027301A1 (fr) 2001-09-06 2003-04-03 Ajinomoto Co., Inc. Procede permettant de produire un alcool au moyen d'un micro-organisme
NZ544964A (en) 2001-09-13 2007-08-31 Genentech Inc Aminopeptidase
US20030113778A1 (en) 2001-10-30 2003-06-19 Schulte Jennifer Theresa Enhanced in vitro nucleic acid synthesis using nucleoside monophosphates
US20040038250A1 (en) 2002-04-04 2004-02-26 Astur-Pharma, S.A. Gene cluster for thienamycin biosynthesis, genetic manipulation and utility
DE10219714A1 (de) 2002-05-02 2003-11-27 Holland Sweetener Co Verfahren zur mikrobielien Herstellung von aromatischen Aminosäuren und anderen Metaboliten des aromatischen Aminosäurebiosyntheseweges
EP1502956B1 (en) 2002-05-08 2009-07-29 Kyowa Hakko Bio Co., Ltd Process for producing cytidine 5'-diphosphate choline
KR100864901B1 (ko) 2002-05-29 2008-10-22 야마사 쇼유 가부시키가이샤 신규 폴리포스페이트:에이엠피 포스포트랜스퍼라제
AU2003280305B2 (en) 2002-07-01 2008-05-01 Arkion Life Sciences Llc Process and materials for production of glucosamine and N-acetylglucosamine
ES2334126T3 (es) 2002-08-19 2010-03-05 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Procedimientos mejorados de sintesis de proteinas in vitro.
ATE455859T1 (de) 2003-01-27 2010-02-15 Dsm Ip Assets Bv Herstellung von 5'-ribonukleotiden
EP1622928A4 (en) 2003-05-09 2006-06-14 Res Dev Foundation INSERTION OF FURINE PROTEASE CLEAVAGE SITES IN MEMBRANE PROTEINS AND USES THEREOF
US20080199915A1 (en) 2003-06-06 2008-08-21 Rna-Line Oy Methods and Kits For Mass Production Of Dsrna
US20050054044A1 (en) 2003-07-18 2005-03-10 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Method of alleviating nucleotide limitations for in vitro protein synthesis
US7341852B2 (en) 2003-07-18 2008-03-11 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Methods of decoupling reaction scale and protein synthesis yield in batch mode
CN1856579A (zh) * 2003-09-23 2006-11-01 密苏里大学 使用热稳定酶合成多核苷酸的方法
US7790431B2 (en) 2003-09-24 2010-09-07 Board Of Trustees Operating Michigan State University Methods and materials for the production of shikimic acid
JP5074768B2 (ja) * 2003-11-20 2012-11-14 ボード オブ トラスティーズ オブ ザ レランド スタンフォード ジュニア ユニバーシティ インビトロにおけるタンパク質合成の改良された方法
JP2005160446A (ja) * 2003-12-05 2005-06-23 Toyobo Co Ltd 改良されたｒｎａ合成用反応組成物
WO2005059157A2 (en) 2003-12-11 2005-06-30 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University METHODS AND COMPOSITIONS FOR USE IN PREPARING HAIRPIN RNAs
ES2394443T3 (es) 2004-03-25 2013-01-31 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Mejora del rendimiento en la expresión de proteínas en sistemas de síntesis de proteínas en ausencia de células mediante la adición de agentes antiespumantes
DE602005022188D1 (de) 2004-04-27 2010-08-19 Archer Daniels Midland Co Enzymatische decarboxylierung von 2-keto-l-gulonsäure zur herstellung von xylose
EP1616963B1 (en) 2004-06-25 2009-11-18 Kyowa Hakko Bio Co., Ltd. Process for producing dipeptides or dipeptide derivatives
WO2006061425A2 (en) 2004-12-10 2006-06-15 Dsm Ip Assets B.V. Production of beta-lactam antibiotics by genetically modified non-naturally producing microorganisms
WO2006090385A2 (en) 2005-02-22 2006-08-31 Ramot At Tel-Aviv University Ltd. Protease inhibitors and method of screening thereof
WO2006109751A1 (ja) * 2005-04-08 2006-10-19 Kyoto University 無細胞タンパク質合成系によるタンパク質の製造方法
US7351563B2 (en) 2005-06-10 2008-04-01 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Cell-free extracts and synthesis of active hydrogenase
US7312049B2 (en) 2005-06-14 2007-12-25 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Total amino acid stabilization during cell-free protein synthesis
TW200741005A (en) 2005-08-10 2007-11-01 Kyowa Hakko Kogyo Kk A purification method of cytidine diphosphate
CN1329506C (zh) 2005-09-06 2007-08-01 清华大学 一种具有颗粒状甲烷单加氧酶活性的重组菌及其应用
WO2007030772A2 (en) 2005-09-09 2007-03-15 The Johns Hopkins University Improved production of clavulanic acid by genetic engineering of streptomyces clavuligerus
WO2007053655A2 (en) 2005-10-31 2007-05-10 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Cell-free synthesis of membrane bound polypeptides
JP4961544B2 (ja) * 2005-11-28 2012-06-27 国立大学法人広島大学 大腸菌を用いたリン酸化反応方法
US7579005B2 (en) 2005-11-28 2009-08-25 E. I. Du Pont De Nemours And Company Process for recombinant expression and purification of antimicrobial peptides using periplasmic targeting signals as precipitable hydrophobic tags
GB0606112D0 (en) 2006-03-28 2006-05-03 Product and process
WO2007137144A2 (en) 2006-05-17 2007-11-29 University Of Medicine And Dentistry Of New Jersey Single protein production in living cells facilitated by a messenger rna interferase
WO2007143245A2 (en) 2006-06-01 2007-12-13 Midwest Research Institute An l-arabinose fermenting yeast
WO2007140816A1 (en) 2006-06-09 2007-12-13 Metabolic Explorer Glycolic acid production by fermentation from renewable resources
WO2007144018A1 (en) 2006-06-12 2007-12-21 Metabolic Explorer Ethanolamine production by fermentation
WO2008002661A2 (en) 2006-06-28 2008-01-03 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Fusion protein constructs
US20110129438A1 (en) 2006-06-28 2011-06-02 James Robert Swartz Immunogenic protein constructs
WO2008002673A2 (en) 2006-06-29 2008-01-03 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Cell-free synthesis of virus like particles
CA2657811C (en) 2006-06-29 2014-10-21 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Cell-free synthesis of proteins containing unnatural amino acids
WO2008062279A2 (en) 2006-11-20 2008-05-29 Orchid Chemicals & Pharmaceuticals Limited An improved process for the preparation of carbapenem antibiotic
US20100136640A1 (en) 2006-12-15 2010-06-03 Biofuelchem Co., Ltd. Enhanced butanol producing microorganisms and method for preparing butanol using the same
KR100832740B1 (ko) 2007-01-17 2008-05-27 한국과학기술원 분지쇄 아미노산 생성능이 개선된 변이 미생물 및 이를이용한 분지쇄 아미노산의 제조방법
JP2010516251A (ja) 2007-01-18 2010-05-20 ザ ボード オブ トラスティーズ オブ ザ リーランド スタンフォード ジュニア ユニバーシティ ジスルフィド結合を含む活性なタンパク質の増強された無細胞合成の方法
WO2008094546A2 (en) 2007-01-31 2008-08-07 The Regents Of The University Of California Genetically modified host cells for increased p450 activity levels and methods of use thereof
US20090124012A1 (en) 2007-08-08 2009-05-14 Mazef Biosciences, Llc Toxin/antitoxin systems and methods for regulating cellular growth, metabolic engineering and production of recombinant proteins
EP2242842A1 (en) 2008-02-14 2010-10-27 Wageningen Universiteit Nucleotide sequences coding for cis-aconitic decarboxylase and use thereof
PL2262901T3 (pl) 2008-03-05 2019-04-30 Genomatica Inc Organizmy wytwarzające alkohole pierwszorzędowe
CA2722680A1 (en) 2008-05-01 2009-11-05 Genomatica, Inc. Microorganisms for the production of methacrylic acid
CN102089421B (zh) 2008-07-28 2013-06-19 科莱恩金融(Bvi)有限公司 生产方法
GB0819563D0 (en) 2008-10-24 2008-12-03 Isis Innovation Methods for preparing heterocyclic rings
US20100120105A1 (en) 2008-10-27 2010-05-13 Butamax (Tm) Advanced Biofuels Llc Carbon pathway optimized production hosts for the production of isobutanol
BRPI0921734A2 (pt) 2008-10-31 2019-01-08 California Inst Of Techn micro-organismos criados geneticamente capazes de produzir compostos-alvo sob condições anaeróbicas
US9637746B2 (en) 2008-12-15 2017-05-02 Greenlight Biosciences, Inc. Methods for control of flux in metabolic pathways
EP2379728A4 (en) 2008-12-22 2016-04-13 Greenlight Biosciences Inc COMPOSITIONS AND METHODS FOR THE PRODUCTION OF A COMPOUND
EP2204453B1 (en) 2008-12-30 2013-03-13 Süd-Chemie IP GmbH & Co. KG Process for cell-free production of chemicals
US8597923B2 (en) 2009-05-06 2013-12-03 SyntheZyme, LLC Oxidation of compounds using genetically modified Candida
WO2010141468A1 (en) 2009-06-01 2010-12-09 Way Jeffrey C Methods and molecules for yield improvement involving metabolic engineering
BR112012002643A2 (pt) 2009-08-05 2018-08-28 Genomatica Inc ácido tereftalático semissintético por meio de micro-organismos que produzem ácido mucônico
EP2513112A4 (en) 2009-12-11 2013-05-08 Univ Johns Hopkins PROCEDURE FOR LATE ADDITION OF THE (8R) -HYDROXYL GROUP TO THE CARBAPENEM BETA-LACTAM ANTIBIOTICASYNTHESIS
US9040253B2 (en) 2010-04-14 2015-05-26 Sutro Biopharma, Inc. Method for enhancing recombinant protein production by cell-free protein expression system
US9193959B2 (en) 2010-04-16 2015-11-24 Roche Diagnostics Operations, Inc. T7 RNA polymerase variants with enhanced thermostability
WO2011140516A2 (en) 2010-05-07 2011-11-10 Greenlight Biosciences, Inc. Methods for control of flux in metabolic pathways through enzyme relocation
RU2435862C1 (ru) 2010-06-15 2011-12-10 Общество с ограниченной ответственностью "ВИТАЛАНГ" Способ получения высокополимерной рнк из отработанных пивных дрожжей
KR101988063B1 (ko) 2010-08-31 2019-09-30 그린라이트 바이오사이언시스, 아이엔씨. 프로테아제 조작을 통한 대사 경로에서 유동의 제어 방법
WO2012135902A1 (en) 2011-04-08 2012-10-11 James Cook University Protease activity assay
JP5800218B2 (ja) * 2011-07-20 2015-10-28 国立大学法人広島大学 Ａｔｐの製造方法およびその利用
KR20150010932A (ko) 2011-09-09 2015-01-29 그린라이트 바이오사이언시스, 아이엔씨. 카바페넴의 무세포 제조법
RU2015129774A (ru) 2012-12-21 2017-02-01 Гринлайт Байосайенсиз, Инк. Бесклеточная система для преобразования метана в топливо, пируват или изобутанол
US9840703B2 (en) * 2013-01-11 2017-12-12 Children's Medical Center Corporation Methods and compositions for the production of siRNAs
WO2014151190A1 (en) 2013-03-15 2014-09-25 Butamax Advanced Biofuels Llc Dhad variants and methods of screening
MX358744B (es) 2013-03-15 2018-08-31 Monsanto Technology Llc Composiciones y métodos para la producción y administración de ácido ribonucleico.
DK3005461T3 (en) 2013-06-05 2018-10-15 Tianjin Inst Ind Biotechnology Cas COMPLETE OXIDATION OF SUGARS FOR ELECTRICITY USING CELL-FREE SYNTHETIC ENZYMATIC ROADS
AU2014274932A1 (en) 2013-06-05 2015-12-17 Greenlight Biosciences, Inc. Control of metabolic flux in cell-free biosynthetic systems
CA2919383A1 (en) 2013-08-05 2015-02-12 Greenlight Biosciences, Inc. Engineered proteins with a protease cleavage site
CL2014003146A1 (es) 2014-11-20 2015-06-12 Univ Santiago Chile Método para producir virus arn monocatenario negativo; plásmido recombinante funcional en células animales, que consta de un esqueleto pss-urg; método de obtención de partículas virales; y uso para expresar arn, proteínas autógenas o exógenas al virus.
US20180273985A1 (en) 2015-03-19 2018-09-27 William Jeremy Blake Cell-free production of butanol
WO2016160936A1 (en) * 2015-03-30 2016-10-06 Greenlight Biosciences, Inc. Cell-free production of ribonucleic acid
CN105219822A (zh) 2015-09-24 2016-01-06 北京化工大学 一种体外酶法生产谷胱甘肽的方法
WO2017176963A1 (en) 2016-04-06 2017-10-12 Greenlight Biosciences, Inc. Cell-free production of ribonucleic acid
EP3562940B1 (en) 2016-12-30 2022-06-15 Nature's Toolbox, Inc. Cell-free expression system having novel inorganic polyphosphate-based energy regeneration
MX2019008159A (es) 2017-01-06 2019-12-09 Greenlight Biosciences Inc Producción acelular de azúcares.
WO2019075167A1 (en) 2017-10-11 2019-04-18 Greenlight Biosciences, Inc. METHODS AND COMPOSITIONS FOR THE PRODUCTION OF NUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE AND RIBONUCLEIC ACID

Also Published As

Publication number Publication date
CR20180525A (es) 2019-02-14
KR102536687B1 (ko) 2023-05-25
AU2017246458B2 (en) 2022-08-11
AU2022268349A1 (en) 2022-12-15
CN109196109B (zh) 2024-06-25
JP7011599B2 (ja) 2022-02-10
JP2025023926A (ja) 2025-02-19
JP2019510504A (ja) 2019-04-18
JP2022062056A (ja) 2022-04-19
MY195729A (en) 2023-02-07
US20220064688A1 (en) 2022-03-03
KR20230079463A (ko) 2023-06-07
AU2017246458A1 (en) 2018-11-22
EP3440215A1 (en) 2019-02-13
WO2017176963A1 (en) 2017-10-12
CL2018002852A1 (es) 2019-05-24
RU2018138975A3 (ru) 2020-07-27
IL262138A (en) 2018-11-29
EP4293104A3 (en) 2024-04-24
US20170292138A1 (en) 2017-10-12
SG11201808721YA (en) 2018-11-29
MX2023001189A (es) 2023-02-22
US10954541B2 (en) 2021-03-23
EP4293104A2 (en) 2023-12-20
BR112018070506A2 (pt) 2019-01-29
KR20190003553A (ko) 2019-01-09
CN109196109A (zh) 2019-01-11
CA3020312A1 (en) 2017-10-12
CN118667900A (zh) 2024-09-20

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2018138975A (ru) Бесклеточная продукция рибонуклеиновой кислоты
JP2019510504A5 (ru)
CA2917452C (en) Ligase-assisted nucleic acid circularization and amplification
US10597691B2 (en) Isothermal amplification under low salt condition
JP2020536570A (ja) ヌクレオシド三リン酸およびリボ核酸の生成のための方法および組成物
US10443094B2 (en) Solid phase isothermal amplification
JP2022524166A (ja) リボ核酸の無細胞生産
US20240384319A1 (en) Synthesis of Oligonucleotides
Esipov et al. A cascade of thermophilic enzymes as an approach to the synthesis of modified nucleotides
Wright et al. Prebiotically plausible “patching” of RNA backbone cleavage through a 3′–5′ pyrophosphate linkage
Shiraishi et al. Molecular basis of substrate recognition of endonuclease Q from the euryarchaeon Pyrococcus furiosus
Liu et al. Characterization of family IV UDG from Aeropyrum pernix and its application in hot-start PCR by family B DNA polymerase
Eremeeva et al. Enzymatic synthesis using polymerases of modified nucleic acids and genes
Abdur et al. RNA interference with DNA polymerase and synthesis
TWI872707B (zh) 用於核酸末端標記的方法、套組和系統
RU2777282C2 (ru) Способы и композиции для получения нуклеозидтрифосфата и рибонуклеиновой кислоты
Kotkowiak et al. Studies on transcriptional incorporation of 5’-N-triphosphates of 5’-amino-5’-deoxyribonucleosides
BR122024025160A2 (pt) Método isento de células para a síntese de ácido ribonucleico

Legal Events

Date Code Title Description
FA92 Acknowledgement of application withdrawn (lack of supplementary materials submitted)

Effective date: 20210705