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ES2537575T3 - Antígenos y composiciones de neisseria meningitidis - Google Patents

Antígenos y composiciones de neisseria meningitidis Download PDF

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ES2537575T3
ES2537575T3 ES08003373.1T ES08003373T ES2537575T3 ES 2537575 T3 ES2537575 T3 ES 2537575T3 ES 08003373 T ES08003373 T ES 08003373T ES 2537575 T3 ES2537575 T3 ES 2537575T3
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lipoproteins
liposomes
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neisseria meningitidis
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Cesira Galeotti
Guido Grandi
Erin Hickey
Vega Masignani
Mariarosa Mora
Jeremy Petersen
Mariagratia Pizza
Rino Rappuoli
Giulio Ratti
Enzo Scalato
Maria Scarselli
Hervé TETTELIN
J. Craig Venter
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J Craig Venter Institute Inc
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Novartis AG
J Craig Venter Institute Inc
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Abstract

Una composición que comprende una proteína aislada que comprende: (i) una secuencia de aminoácidos seleccionada del grupo consistente de las SEQ IDs 2918, 2916 y 2920; o (ii) una secuencia de aminoácidos que tiene un 90% o más de identidad de secuencia con una secuencia de aminoácidos seleccionada del grupo consistente de las SEQ IDs 2918, 2916 y 2920.

Description

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insectos. El fragmento de secuencia líder codifica usualmente un péptido señal constituido por aminoácidos hidrófobos que dirigen la translocación de la proteína al retículo endoplasmático.
Después de la inserción de la secuencia de ADN y/o del gen que codifica el precursor del producto de expresión de la proteína, una célula huésped de insecto se co-transforma con el ADN heterólogo del vector de transferencia y el ADN genómico del baculovirus de tipo silvestre -usualmente mediante co-transfección. El promotor y la secuencia de terminación de la transcripción de la construcción estarán constituidos usualmente por una sección de 2-5 kb del genoma del baculovirus. Los procedimientos para introducir ADN heterólogo en el sitio deseado en el baculovirus se conocen en la técnica. (Véase Summers y Smith referido anteriormente; Ju y col., (1987); Smith y col., Mol. Cell. Biol. (1983), 3: 2156: y Luckow y Summers (1989)). Por ejemplo, la inserción puede estar en un gen tal como el gen de polihedrina, mediante recombinación de doble entrecruzamiento homóloga; la inserción también puede estar en un sitio de restricción enzimática introducido en el gen de baculovirus deseado. Miller y col., (1989), Bioessays, 4: 91. La secuencia de ADN, cuando se clona en lugar del gen de polihedrina en el vector de expresión, está flanqueada tanto en 5’ como en 3’ por secuencias específicas de polihedrina y está situado cadena abajo del promotor de polihedrina.
El vector de expresión de baculovirus recién formado se empaqueta subsiguientemente en un baculovirus recombinante infeccioso. La recombinación homóloga se produce a baja frecuencia (entre aproximadamente el 1% y aproximadamente el 5%); por lo tanto, la mayoría del virus producido después de la co-transfección es aún virus de tipo silvestre. Por lo tanto, es necesario un procedimiento para identificar virus recombinantes. Una ventaja del sistema de expresión es una selección visual que permite distinguir virus recombinantes. La proteína polihedrina, que es producida por el virus silvestre, se produce a niveles muy altos en los núcleos de las células infectadas en las etapas tardías después de la infección vírica. La proteína polihedrina acumulada forma cuerpos de oclusión que también contienen partículas incluidas. Estos cuerpos de oclusión, de hasta 15 µm en tamaño, tienen gran capacidad de refracción, lo que les proporciona una apariencia brillante que se visualiza fácilmente en el microscopio óptico. Las células infectadas con virus recombinantes carecen de cuerpos de oclusión. Para distinguir virus recombinante de virus de tipo silvestre, se plaquea el sobrenadante de transfección en una monocapa de células de insecto mediante técnicas conocidas por aquellos expertos en la técnica. A saber, las placas se exploran en el microscopio óptico para detectar la presencia (indicativa de virus de tipo silvestre) o ausencia (indicativa de virus recombinantes) de cuerpos de oclusión. Current Protocols in Microbiology Vol. 2 (Ausubel y col., eds) a 16.8 (Supp. 10, 1990), Summers y Smith, referido anteriormente, Miller y col., (1989).
Se han desarrollado vectores de expresión de baculovirus recombinantes para la infección de varias células de insecto. Por ejemplo, se han desarrollado baculovirus recombinantes para entre otros Aedes aegypti, Autographa californica, Bombyx mori, Drosophila melanogaster, Spodoptera frugiperda y Trichoplusia nl (publicación PCT Nº WO 89/046699; Carbonell y col., (1985) J. Virol. 56: 153, Wright (1986) Nature 321: 718; Smith y col., (1983) Mol. Cell. Biol. 3: 2156: y véase generalmente, Fraser y col. (1989) In Vitro Cell. Dev. Biol. 25: 225).
Las células y los medios de cultivo celular están disponibles comercialmente para la expresión directa como de condensación de polipéptidos heterólogos en un baculovirus/sistema de expresión de baculovirus; la tecnología del cultivo celular se conoce generalmente por los expertos en la materia. Véase por ejemplo Summers y Smith referido anteriormente.
Las células de insecto modificadas pueden cultivarse después en un medio nutriente adecuado, lo que permite el mantenimiento estable del/ de los plásmido(s) presente(s) en el huésped insecto modificado. Donde el gen producido por la expresión está bajo control inducible, el huésped puede cultivarse hasta alta densidad y puede inducirse la expresión. Alternativamente, cuando la expresión es constitutiva, el producto se expresará de forma continua en el medio y el medio nutriente debe circular de forma continua, mientras se retira el producto de interés y se aumentan los nutrientes agotados. El producto puede purificarse mediante técnicas tales como cromatografía, por ejemplo HPLC, cromatografía de afinidad, cromatografía de intercambio iónico, etc., electroforesis; centrifugación por gradiente de densidad; extracción del disolvente, o similares. Según sea apropiado, el producto puede purificarse adicionalmente, según se requiera, tal como para retirar sustancialmente cualesquiera proteínas de insecto que se segreguen en el medio o resulten de la lisis de células de insectos, tal comno para proporcionar un producto que esté al menos sustancialmente libre de restos del huésped, por ejemplo, proteínas, lípidos y polisacáridos.
Con el fin de obtener la expresión de las proteínas, se incuban las células huésped recombinantes obtenidas de los transformantes en condiciones que permiten la expresión de la secuencia que codifica la proteína recombinante. Estas condiciones variarán, dependiendo de la célula huésped seleccionada. Sin embargo, las condiciones son fácilmente determinables por aquellos de habilidad normal en la técnica, en base a lo que se conoce en la técnica.
iv. Sistemas Bacterianos
En la técnica se conocen técnicas de expresión bacteriana. Un promotor bacteriano es cualquier secuencia de ADN capaz de unirse a la ARN polimerasa bacteriana e iniciar la transcripción cadena abajo (3’) de una
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Generalmente, la administración de ácidos nucleicos para aplicaciones ex vivo e in vitro puede realizarse mediante los siguientes procedimientos, por ejemplo, transfección mediada por dextrano, precipitación con fosfato de calcio, transfección mediada por polibreno, condensación de protoplastos, electroporación, encapsulación del/de los polinucleótido(s) en liposomas, y microinyección directa de ADN dentro de los núcleos, todo bien conocido en la técnica.
Composiciones farmacéuticas de polinucleótidos y polipéptidos
Además de los vehículos y sales farmacéuticamente aceptables descritos anteriormente, pueden usarse los siguientes agentes adicionales con composiciones de polinucleótidos y/o polipéptidos.
A. Polipéptidos.
Un ejemplo son polipéptidos que incluyen, sin limitación: asioloorosomucoide (ASOR); transferrina; asialoglicoproteínas; anticuerpos; fragmentos de anticuerpos; ferritina; interleucinas; interferones, factor estimulador de las colonias de granulocitos y macrofagos (GM-CSF), factor estimulador de las colonias de granulocitos (G-CSF), factor estimulador de colonias de macrofagos (M-CSF), factor de células madre y eritropoyetina. También pueden usarse antígenos virales, tales como proteínas de la envoltura. También, proteínas de otros organismos invasores, tales como el péptido de 17 aminoácidos de la proteína del circumsporozoito de Plasmodium falciparum conocida como RII.
B. Hormonas, Vitaminas, etc.
Otros grupos que pueden incluirse son, por ejemplo: hormonas, esteroides, andrógenos, estrógenos, hormona tiroidea o vitaminas, ácido fólico.
C. Polialquilenos, Polisacáridos, etc.
Además, puede incluirse polialquilenoglicol con los polinucleótidos o polipéptidos deseados. En una realización preferida, el polialquilenoglicol es polietilenoglicol. Además, pueden incluirse mono-, di-o polisacáridos. En una realización preferida de este aspecto, el polisacárido es dextrano o DEAE-dextrano. También, quitosano y poli(lacturo-co-glicólido).
D. Lípidos y Liposomas.
El polinucleótido o polipéptido deseado también puede encapsularse en lípidos o envasarse en liposomas antes de la administración al sujeto o a células obtenidas del mismo.
La encapsulación en lípidos se realiza generalmente usando liposomas que son capaces de unirse o atrapar de forma estable y conservar el ácido nucleico. La proporción de polinucleótido o polipéptido condensado para la preparación de lípidos puede variar pero generalmente será de aproximadamente 1:1 (mg de ADN:micromoles de lípido) o más de lípido. Para una revisión del uso de liposomas como vehículos para la administración de ácidos nucleicos, véase el documento Hug y Sleight (1991) Biochim, Biophys. Acta 1097: 1-17; Straubinger (1983) Meth. Enzymol. 101: 512-527.
Las preparaciones de liposomas para su uso en la presente invención incluyen preparaciones catiónicas (cargadas positivamente), aniónicas (cargadas negativamente) y neutras. Los liposomas catiónicos han mostrado mediar en la administración intracelular de ADN de plásmidos (Felgner (1987) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 84: 74137416); ARNm (Malone (1989) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 86: 6077-6081); y factores de transcripción purificados (Debs (1990) J. Biol. Chem. 265: 10189-10192), en forma funcional.
Los liposomas catiónicos están fácilmente disponibles. Por ejemplo, están disponibles liposomas de N[1-23-dioleiloxi)propil]-N,N,N-trietilamonio (DOTMA) bajo la marca comercial Lipofectin, de GIBCO BRL, Grand Island, NY. (Véase también Felgner referido anteriormente). Otros liposomas disponibles en el mercado incluyen transfectace (DDAB/DOPE) y DOTA/DOPE (Boerhinger). Otros liposomas catiónicos pueden prepararse a partir de materiales fácilmente disponibles usando técnicas bien conocidas en la técnica. Véanse, por ejemplo Szoka (1978) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 75: 4194-4198; documento WO90/11092 para una descripción de la síntesis de liposomas de DOTAP (1,2-bis(oleiloxi)-3-(trimetilamonio)propano).
De forma similar, los liposomas aniónicos y neutros están fácilmente disponibles, tales como de Avanti Polar Lipids (Birmingham, AL) o pueden prepararse fácilmente usando materiales fácilmente disponibles. Tales materiales incluyen fosfatidilcolina, colesterol, fosfatidiletanolamina, dioleilfosfatidilcolina (DOPC), dioleilfosfatidilglicerol (DOPG), dioleilfosfatidiletanolamina (DOPE), entre otros. Estos materiales también pueden mezclarse con los materiales de partida DOTMA y DOTAP en proporciones apropiadas. Los procedimientos para preparar liposomas usando estos materiales se conocen bien en la técnica.
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Los liposomas pueden comprender vesículas multilamelares (MLV), pequeñas vesículas unilamelares (SUV), o grandes vesículas unilamelares (LUV). Los diversos complejos de liposoma-ácido nucleico se preparan usando procedimientos conocidos en la técnica. Véanse por ejemplo los documentos Straubinger (1983) Meth. Immunol. 101: 512-527; Szoka (1978) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 75: 4194-4198; Papahadjopoulos (1975) Biochim. Biophys. Acta 394: 483; Wilson (1979) Cell 17: 77); Deamer & Bangham (1976) Biochim. Biophys. Acta 443: 629; Ostro (1977) Biochem. Biophys. Res. Commun. 76: 836; Fraley (1979) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 76: 3348); Enoch & Strittmatter (1979) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 76: 145; Fraley (1980) J. Biol. Chem. (1980) 255: 10431; Szoka & Papahadjopoulos (1978) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 75: 145; y Schaefer-Ridder (1982) Science 215: 166.
E. Lipoproteínas
Además, pueden incluirse lipoproteínas con el polinucleótido o polipéptido a suministrar. Los ejemplos de lipoproteínas a utilizar incluyen: quilomicrones, HDL, IDL, LDL y VLDL. También pueden usarse mutantes, fragmentos o condensaciones de estas proteínas. Además, pueden usarse modificaciones de lipoproteínas que se dan en la naturaleza, tales como LDL acetilada. Estas lipoproteínas pueden dirigir la administración de polinucleótidos a células que expresan receptores de lipoproteínas. Preferiblemente, si se incluyen lipoproteínas con el polinucleótido a administrarse, no se incluye ningún otro ligando objetivo en la composición.
Las lipoproteínas de origen natural comprenden un lípido y una porción proteica. La porción proteica se conoce como apoproteínas. Actualmente, se han aislado e identificado las apoproteínas A, B, C, D y E. Al menos dos de éstas contienen varias proteínas, denominadas mediante números romanos AI, AII, AIV; CI, CII, CIII.
La lipoproteína A puede comprender más de una apoproteína. Por ejemplo, los quilomicrones que se dan en la naturaleza están constituidos por A, B, C y E, a lo largo del tiempo estas lipoproteínas pierden A y adquieren apoproteínas C y E. VLDL comprende apoproteínas A, B, C y E, LDL comprende la apoproteína B; y HDL comprende las apoproteínas A, C y E.
Los aminoácidos de estas apoproteínas se conocen y se describen en, por ejemplo, Breslow (1985) Annu Rev. Biochem 54: 699; Law (1986) Adv. Exp Med. Biol. 151: 162; Chen (1986) J Biol Chem 261: 12918; Kane (1980) Proc Natl Acad Sci USA 77: 2465; y Utermann (1984) Hum Genet 65: 232.
Las lipoproteínas contienen diversos lípidos incluyendo, triglicéridos, colesterol (libre y en forma de ésteres) y fosfolípidos. La composición de los lípidos varía en las lipoproteínas que se dan en la naturaleza. Por ejemplo, los quilomicrones comprenden principalmente triglicéridos. Una descripción más detallada del contenido de lípidos de las lipoproteínas que se dan en la naturaleza puede encontrarse, por ejemplo, en el documento Meth. Enzymol. 128 (1986). La composición de los lípidos se selecciona para ayudar en la conformación de la apoproteína para la actividad de unión al receptor. La composición de lípidos también puede seleccionarse para facilitar la interacción hidrófoba y la asociación con la molécula de unión al polinucleótido.
Las lipoproteínas de origen natural pueden aislarse a partir del suero mediante ultracentrifugación, por ejemplo. Tales procedimientos se describen en Meth Enzymol (referido anteriormente); Pitas (1980) J. Biochem. 255: 5454-5460 y Mahey (1979) J Clin. Invest 64: 743-750.
Las lipoproteínas también pueden producirse mediante procedimientos in vitro o recombinantes mediante expresión de los genes de la apoproteína en una célula huésped deseada. Véase por ejemplo, el documento Atkinson (1986) Annu Rev Biophys Chem 15: 403 y Radding (1958) Biochim Biophys Acta 30: 443.
Las lipoproteínas pueden además adquirirse de proveedores comerciales, tales como Biomedical Technologies, Inc., Stoughton, Massachusetts, USA.
Puede encontrarse descripción adicional de las lipoproteínas en el documento Zuckermann y col., aplicación PCT Nº US97/14465.
F. Agentes policatiónicos.
Los agentes policatiónicos pueden incluirse, con o sin lipoproteína, en una composición con el polinucleótido o polipéptido a administrarse deseado.
Los agentes policatiónicos, típicamente, muestran una carga neta positiva a un pH pertinente fisiológico y son capaces de neutralizar la carga eléctrica de ácidos nucleicos para facilitar la administración a una ubicación deseada. Estos agentes tienen tanto aplicaciones in vitro, ex vivo como in vivo. Los agentes policatiónicos pueden usarse para administrar ácidos nucleicos a un sujeto vivo por vía intramuscular, por vía subcutánea, etc.
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Las cepas MC58 y 2996 se cultivaron durante toda una noche a 37ºC en placas de agar chocolate. Se
recogieron 5-7 colonias y se usaron inoculando 7 ml de caldo Mueller-Hinton. La suspensión se incubó a 37ºC en un
mezclador nutator y se dejó crecer hasta que la DO620 estaba entre 0,5-0,8. El cultivo se dividió en alícuotas en tubos
5 Eppendorf estériles de 1,5 ml y se centrifugó durante 20 minutos a velocidad máxima en una microcentrífuga. El sedimento se lavó una vez en tampón de Gey (Gibco) y se resuspendió en el mismo tampón a una DO620 de 0,5, se diluyó a 1:20000 en tampón de Gey y se almacenó a 25ºC.
Se añadieron 50 µl de tampón Gey/BSA al 1% a cada pocillo de una placa de cultivo tisular de 96 pocillos. Se añadieron 25 µl de sueros de ratón diluidos (1:100) (tampón de dilución: tampón de Gey/BSA al 0,2%) a cada pocillo y la placa se incubó a 4ºC. Se añadieron 25 µl de la suspensión bacteriana descrita anteriormente a cada pocillo. Se añadieron 25 µl de complemento de cría de conejo inactivado con calor (baño de agua de 56ºC durante 30 minutos) o normal a cada pocillo. Inmediatamente después de la adición del complemento de cría de conejo, se colocaron 22 µl de cada muestra/pocillo en placas de agar Mueller-Hinton (tiempo 0). La placa de 96 pocillos se
15 incubó durante 1 hora a 37ºC con rotación y después se plaquearon 22 µl de cada muestra/pocillo en placas de agar Mueller-Hinton (tiempo 1). Después de una incubación durante toda la noche se contaron las colonias correspondientes a tiempo 0 y a tiempo 1.
EJEMPLO 1
Usando los procedimientos descritos anteriormente, se emplearon los siguientes cebadores de oligonucleótidos en el ensayo de la reacción en cadena de la polimerasa (PCR) con el fin de clonar el ORF 953:
25 Tabla 1: Oligonucleótidos usados para PCR para amplificar el ORF 953 completo o parcial
Reverse CCCGCTCGAG-TTTAGAACCGCATTTGCC XhoI 953 Forward CGCGGATCCCATATG-GCCACCTACAAAGTGGAC BamHI-NdeI
Se identificó la siguiente secuencia de ADN parcial en N.gonorrhoeae <SEQ ID 2915>:
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Esto corresponde a la secuencia de aminoácidos <SEQ ID 2916; ORF 953.ng>:
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Se identificó la siguiente secuencia de ADN parcial en N.meningitidis <SEQ ID 2917>:
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Claims (1)

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ES08003373.1T 1998-05-01 1999-04-30 Antígenos y composiciones de neisseria meningitidis Expired - Lifetime ES2537575T3 (es)

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