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WO2007015327A1 - セルロース／ゼラチン複合ビスコースレーヨンフィラメントの製造方法 - Google Patents

セルロース／ゼラチン複合ビスコースレーヨンフィラメントの製造方法 Download PDF

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WO2007015327A1
WO2007015327A1 PCT/JP2006/309413 JP2006309413W WO2007015327A1 WO 2007015327 A1 WO2007015327 A1 WO 2007015327A1 JP 2006309413 W JP2006309413 W JP 2006309413W WO 2007015327 A1 WO2007015327 A1 WO 2007015327A1
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WO
WIPO (PCT)
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gelatin
solution
spinning
filament
cellulose
Prior art date
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Ceased
Application number
PCT/JP2006/309413
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English (en)
French (fr)
Inventor
Masaru Yamada
Kunihiro Ohshima
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Kurashiki Spinning Co Ltd
Original Assignee
Kurashiki Spinning Co Ltd
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
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Priority to DE602006014837T priority patent/DE602006014837D1/de
Priority to CN2006800001671A priority patent/CN101006210B/zh
Priority to EP06756330A priority patent/EP1911863B1/en
Publication of WO2007015327A1 publication Critical patent/WO2007015327A1/ja
Anticipated expiration legal-status Critical
Ceased legal-status Critical Current

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Classifications

    • D—TEXTILES; PAPER
    • D01—NATURAL OR MAN-MADE THREADS OR FIBRES; SPINNING
    • D01F—CHEMICAL FEATURES IN THE MANUFACTURE OF ARTIFICIAL FILAMENTS, THREADS, FIBRES, BRISTLES OR RIBBONS; APPARATUS SPECIALLY ADAPTED FOR THE MANUFACTURE OF CARBON FILAMENTS
    • D01F2/00—Monocomponent artificial filaments or the like of cellulose or cellulose derivatives; Manufacture thereof
    • D01F2/06—Monocomponent artificial filaments or the like of cellulose or cellulose derivatives; Manufacture thereof from viscose
    • D01F2/08—Composition of the spinning solution or the bath
    • D—TEXTILES; PAPER
    • D01—NATURAL OR MAN-MADE THREADS OR FIBRES; SPINNING
    • D01F—CHEMICAL FEATURES IN THE MANUFACTURE OF ARTIFICIAL FILAMENTS, THREADS, FIBRES, BRISTLES OR RIBBONS; APPARATUS SPECIALLY ADAPTED FOR THE MANUFACTURE OF CARBON FILAMENTS
    • D01F4/00—Monocomponent artificial filaments or the like of proteins; Manufacture thereof

Definitions

  • the present invention relates to a cellulose Z protein composite viscose rayon filament, more specifically to a method for producing a cellulose / gelatin composite viscose rayon filament, and a cellulose Z protein composite viscose rayon filament produced by the method.
  • Viscose rayon is typically produced by reacting raw pulp with alkali and carbon disulfide, dissolving it in caustic soda as alkali xanthate, spinning, and coagulating and regenerating cellulose.
  • Such regenerated cellulose fibers centered on viscose rayon have long been popular as artificial fibers having properties close to natural fibers, such as excellent hygroscopicity. However, it is not enough to simply use fibers that are close to cotton or natural substitute fibers, and various attempts have been made to give them new characteristics.
  • Non-patent Document 1 a fiber in which a protein (milk casein) is chemically bound to cellulose has been studied (Non-patent Document 1).
  • Non-Patent Document 1 a reaction product of milk casein and epiquinol hydrin is mixed with viscose, and milk casein is grafted onto cellulose via epichlorohydrin using the strong alkalinity of viscose. It has been studied in detail for the purpose of yarn.
  • the spinning stock solution gels, making spinning difficult, or the casein itself is not sufficiently dissolved unless the alkali concentration is increased.
  • protein hydrolysis is also Stable and uniform production was difficult with severe reaction time constraints such as progress to the acid level.
  • Patent Documents 1 and 2 protein resinization using acrylic nitrile, acrylamide, ethylenediamine, melamine, etc. has been studied (Patent Documents 1 and 2). Protein is only one component of the resin and is greatly denatured. In these cases, a considerable amount of alkali is used for dissolving or dispersing the selected protein (casein) as described above. Furthermore, it is necessary to control the viscosity at the time of resinification, and the process becomes very complicated and actual production has not been achieved.
  • Patent Document 3 There is provided a technique for blending a protein to be blended with cellulose without causing alteration such as a molecular weight lowering to an oligomer or amino acid due to significant hydrolysis or the like in the production process.
  • the wool protein is skillfully adjusted so as to be alkali-soluble and acidic coagulation, and the protein is previously crosslinked with a crosslinking agent so that the protein is not decomposed even in an alkaline spinning stock solution. ing.
  • the technology of Patent Document 3 is a force that is suitable for the production of stables.
  • Patent Document 3 When applied to the production of filaments that are solidified and regenerated in the form of filaments over a long period of time, uniform fineness and It is difficult to produce a strong filament and there are problems such as yarn breakage, which is not suitable for production of filaments. Furthermore, the technique of Patent Document 3 has a problem that the production cost is very high because a specific protein component that is alkali-soluble and acid-coagulated must be separated.
  • Patent Document 1 Japanese Patent Publication No. 35-11458
  • Patent Document 2 Japanese Patent Publication No. 38-18563
  • Patent Document 3 Japanese Unexamined Patent Application Publication No. 2004-149953
  • Non-Patent Document 1 SEN-I GAKKAISHI, 1969, No. 25, No. 6, p (24) —p (34) P28 6 to P296
  • the present invention has been made in view of the above circumstances, and a cellulose / protein composite viscose rayon filament capable of producing a uniform (fineness and physical property) filament without causing yarn breakage. It aims at providing the manufacturing method of.
  • the present invention relates to a method for producing a cellulose / gelatin composite viscose rayon filament, comprising a step of spinning a viscose spinning solution while mixing with a gelatin crosslinking solution.
  • the production method of the present invention can continuously produce a cellulose / gelatin composite viscose rayon filament having uniform strength and elongation for a long period of time.
  • the cellulose / gelatin composite viscose rayon filament obtained by the production method of the present invention has a dyeing property and a form stability which are the characteristics of protein fiber typified by wool fiber in addition to the original characteristics of regenerated cellulose fiber. It has functions such as heat retention, formaldehyde adsorption, deodorization, ultraviolet ray blocking, and pH buffering.
  • FIG. 1 is a diagram for explaining a schematic process of a mixing method of a viscose spinning solution and a gelatin crosslinking solution.
  • FIG. 2 is an electron micrograph (magnification 3000 times) showing the shape of the filament fiber obtained in Example 7.
  • FIG. 3 is an electron micrograph (magnification 3000 times) showing the shape of the filament fiber obtained in Comparative Example 3. Explanation of symbols
  • the viscose spinning solution is cellulose xanthate (C H O-OCS Na).
  • the viscose spinning solution used in the present invention is usually one prepared as a solution consisting of alpha-monocellulose 7 to 10%, NaH 4 to 7% and carbon disulfide 25 to 35%. You can do it.
  • the gelatin crosslinking solution used in the present invention is a solution obtained by adding a crosslinking agent to an aqueous gelatin solution.
  • the crosslinking agent is strongly covalently bonded to gelatin and has an effect of inhibiting hydrolysis of gelatin by alkali when mixed with viscose. Moreover, the reactive group of the remaining crosslinking agent is expected to be bonded to the hydroxyl group of cellulose.
  • Gelatin produced on an industrial scale is mainly made from cow bone, cow skin, and pig skin.
  • the parent substance that is converted to gelatin is a protein called collagen.
  • Collagen is a poorly soluble substance. When this is heated with acid or alkali and then heated, the molecular structure of the three-stranded helix is broken and it is divided into three random molecules. Collagen thus heat-denatured and solubilized is called gelatin.
  • selling gelatin has a molecular weight distribution of tens of thousands to millions.
  • gelatin having a number average molecular weight of thousands to tens of thousands, preferably about 9000 to 60000, more preferably 18000 to 35000 is used.
  • the smaller the molecular weight the worse the protein yield (protein residual rate) in the fiber and the lower the functionality obtained by blending the protein.
  • gelation occurs and the desired cellulose / gelatin composite viscose rayon filament is more difficult to spin and produce.
  • Gelatin has a characteristic that a gelatin solution changes phase from sol to gel and gel to sol by heating and cooling, and this sol-gel change reversibly occurs at a temperature close to room temperature.
  • Gelatin which is a heat-denatured product of collagen, has a random coil-like molecular structure in a heated solution. When this solution is cooled, some of the gelatin molecules take the original collagen-like helical structure and form a network, resulting in a loss of fluidity and a gelling. Therefore, the higher the molecular weight, the more easily gelatin becomes gelled, making it difficult to produce homogeneous composite filaments as well as spinning itself.
  • the number average molecular weight is represented by a value measured by high performance liquid chromatography.
  • the molecular weight of gelatin is generally adjusted by using a suitable proteolytic enzyme (for example, serine protease) to gelatin having a molecular weight distribution of tens of millions to millions that is generally purified. It can be hydrolyzed (proteolytic enzyme method). Degradation conditions are as follows: Gelatin 1 to: Add 10% by weight of proteolytic enzyme to 10% by weight aqueous solution or suspension, and react at around 40 ° C for 1 to 10 hours. . The degree of decomposition may be monitored by the jelly strength and viscosity shown in JIS K6503. Concentrate the hydrolyzed gelatin to a 10-60 wt% gelatin solution.
  • a suitable proteolytic enzyme for example, serine protease
  • the gelatin When gelatin is continuously reacted with a crosslinking agent after hydrolysis, the gelatin may be concentrated so that its concentration is about 10 to 20% by weight. When transporting or storing the gelatin hydrolyzed solution, it may be concentrated to about 30 to 50% from the viewpoint of transport cost and dilution during crosslinking.
  • Hydrogen peroxide may be used as a deactivator or heat treatment may be performed. For example, 200 to 1000 ppm of hydrogen peroxide may be added. Hydrogen peroxide water is preferable because it has an antiseptic effect. If hydrogen peroxide is used as a quencher and the gelatin solution is stored sealed, it will remain stable for a long time (at least one year).
  • a gelatin aqueous solution whose 35 to 45 wt% gelatin solution point is adjusted to 15 ° C to 35 ° C is used. This is because the spinning mixing performed in the production method of the present invention is performed in a temperature environment of about 19 to 20 ° C. and the gelatin concentration adjusted at the time of blending from the addition amount per cellulose. It is a thing.
  • the actual liquid gel point means the temperature at which gelling starts at the above-mentioned hydrolyzed and concentrated concentration. In general, the higher the molecular weight, the higher the gelatin concentration.
  • the gel point of the actual liquid can be easily adjusted within the above range. If the actual solution gel point is too high, the following crosslinking treatment will be hindered. On the other hand, when the actual liquid gel point is low, the molecular weight of gelatin is substantially small and the effect of complexing gelatin as a protein cannot be sufficiently obtained.
  • the cross-linking agent added to the gelatin aqueous solution reacts with the active hydrogen of the gelatin to cross-link, and some of the remaining reactive groups react with the cellulose after mixing with the viscose spinning solution to chemically react the gelatin and cellulose. It plays the role of joining.
  • cross-linking agent examples include honole guanoledehydr, gnoretanolenodehydride, N-methylol compound Products, divinylsulfone compounds, vinyls / rephonium compounds, polyfunctional attalyloyl compounds, triazine compounds, epoxy compounds and halohydrin compounds.
  • Particularly preferred are water-soluble epoxy compounds having two or more epoxy groups in one molecule, and water-soluble epoxy compounds having two or more epoxy groups in one molecule are useful in the present invention.
  • Specific examples include ethylene glycol diglycidyl ether, diethylene glycolide glycidino reetenole, glyceronole polyglycidino reetenole, polyglycerone polyglycidyl ether, polyethylene glycol diglycidyl ether, propylene glycol diglycidyl ether. And dipropylene glycol diglycidyl ether, polypropylene glycol diglycidinole ether, and the like.
  • the addition amount of the cross-linking agent varies depending on the molecular weight and functional group equivalent, and thus cannot be generally described. However, in the case of the aforementioned Denacol EX851 and Denacol EX313, about 10 to 50% by weight per gelatin solid content is appropriate. . And to avoid phase change in gelatin by the outside temperature, to promote a uniform crosslinking reaction, suitable temperatures of crosslinking 40 to 50 ° C is, the gelatin concentration of the whole while handling hot water 10-20 wt 0 / Adjusting to 0 is convenient when mixing with the subsequent piscose spinning solution.
  • the pH of the crosslinking treatment is preferably around 10. If the pH is lowered too much, the cross-linking reaction will proceed and there is a risk of gelatin gelatin. If the pH is raised too much, there is a risk of alkaline hydrolysis of gelatin.
  • the gelatin cross-linking solution used in the present invention is extremely storage-stable at around room temperature of 20 ° C, and in about one week, the solution state does not change, and surprisingly mixed with the viscose spinning solution each time. Even when blended, cellulose Z gelatin composite viscose rayon filament can be produced smoothly.
  • the viscose spinning solution and the gelatin crosslinking solution are spun while being mixed. In other words, both liquids are mixed just before spinning. It is possible to use a masterbatch method in which a mixed solution of a viscose spinning solution and a gelatin crosslinking solution is prepared in advance, but in that case, the mixed solution must be consumed within 5 to 20 hours. Let's go. More than that This is because when time passes, phase separation of viscose may occur. Degradation of gelatin by caustic and epoxy power not consumed by gelatin cross-linking reaction It is presumed that high alkali and insufficient stirring and time passage cause partial interaction with the hydroxyl group of cellulose. .
  • the mixing ratio of the viscose spinning solution and the gelatin cross-linking solution is such that gelatin is 5 to 50% by weight, preferably 15 to 35% by weight, based on the cell mouth, in terms of solid content. Mix. If the mixing ratio is too small, the effect of combining gelatin with cellulose cannot be obtained. If the amount is too large, the mechanical properties of the fiber, which is difficult to spin, such as yarn breakage, are also deteriorated.
  • the cellulose / gelatin composite viscose rayon filament produced by the production method of the present invention can be used to produce fiber products (for example, yarns, fabrics (woven fabrics, knitted fabrics, etc.)). include.
  • Extracted by conventional methods using beef bone as a raw material immersion treatment in 4% hydrochloric acid for 2 days, water washing, immersion in pH 12.5 lime water for 20 days, water washing, hot water injection, notch method extraction). Furthermore, the conventional method (extracted gelatin is filtered through a cotton-like filter, and further metal ion is filtered with an ion exchange resin. From which impurities such as hydrogen were removed).
  • Proteolytic enzyme serine protease
  • various hydrolyzed gelatins were prepared by changing the processing time while monitoring the jelly strength according to JIS K6503.
  • Each gelatin solution was concentrated and the enzyme was deactivated with hydrogen peroxide.
  • the solid content concentration of the various gelatin solutions obtained was measured by gravimetric method after evaporating water at 110 ° C for 5 hours. In all cases, the solid content was 40 ⁇ 2%
  • Table 1 below shows the gel point of the actual solution (40% solution) of each gelatin solution obtained.
  • Table 2 shows data converted to protein mass from the value of nitrogen analysis by the Kenoledal method.
  • the gelatin solution of No. A prepared in Example 1 (20 kg) was added to 20 kg of hot water adjusted to 45 ° C. and stirred to obtain a gelatin solution.
  • 50% sodium hydroxide was added to the solution to adjust the pH to 10.
  • After confirming that the solution was uniform add 2 kg of water-soluble polyfunctional aliphatic epoxy compound (Denacol EX851 (manufactured by Nagase ChemteX Corporation)) for 30 minutes and stir for 3 hours. It was. Temperature control was stopped and the solution was allowed to cool slowly.
  • a gelatin cross-linking solution A of about 19% by weight gelatin was obtained.
  • a gelatin crosslinking solution B of about 19% by weight was obtained in the same manner as in Example 2 except that the gelatin solution of No. B prepared in Example 1 was used.
  • Example 2 Same as Example 2 except that the gelatin solution of No. C prepared in Example 1 was used. Thus, a gelatin crosslinking solution C of about 19% by weight was obtained.
  • a gelatin crosslinking solution D of about 19% by weight was obtained in the same manner as in Example 2 except that the gelatin solution of No. D prepared in Example 1 was used.
  • Viscose spinning solution (alpha monocellulose 8.3%, NaOH 5.7%, carbon disulfide 32%) prepared by a conventional method, and the amount of added calories (bis Spinning the gelatin cross-linking solution using an in-line mixer (TK Nopline Homomixer; manufactured by Tokushu Kika Kogyo Co., Ltd.) so that the gelatin cross-linking solution A is equivalent to 870.4 g with respect to the coarse spinning solution lOKg. Mixed just before.
  • Figure 1 shows the schematic process for mixing the viscose spinning solution and gelatin cross-linking solution.
  • part of the viscose spinning solution is taken in with gear pump P1, a gelatin cross-linking solution is inserted between gear pumps P1 and P2, and the mixed solution is sent out to the in-line mixer with gear pump P2.
  • the mixed liquid sent out from the gear pump P2 is uniformly mixed with the viscose spinning liquid not taken in by the gear pump P1 by an in-line mixer.
  • the mixture was fed to a spinning nozzle and spun at a spinning speed of 85 m / min into sodium sulfate 21 Og / L, sulfuric acid 115 g / L, and zinc sulfate 30 g / L (Muller bath).
  • the spinning nozzle used was 4 spindles of pores for 120D / 30F (pore size of 1F is 0 ⁇ 08mm).
  • Coagulation regeneration was completed by a wet batch method using a spinning bath, wound around a cake, and dried to produce the desired filament.
  • the nitrogen content of the obtained filament was measured by the Kjeldahl method.
  • the results are summarized in Table 2 below.
  • Measured total nitrogen (wt%) is obtained by pyrolyzing together with concentrated sulfuric acid from filaments and measuring nitrogen content as ammonia by steam distillation. This is not included at all. Further, it is not contained at all in the crosslinking agent used in the present invention.
  • Table 2 the nitrogen content of gelatin in gelatin solutions A to D was measured, and the measured values were also listed. gelatin The total nitrogen (% by weight) by Kjeldahl method in solutions A to D indicates the nitrogen content of the protein gelatin solution.
  • gelatin cross-linking solution was attempted in the same manner as in Example 2 using commercially available gelatin (manufactured by Wako Pure Chemical Industries, Ltd.) as gelatin.
  • Example 2 4 g of gelatin cross-linking solution A870. Prepared in Example 2 was mixed with 1 g of viscose spinning solution 1 used in Example 6, and defoamed by applying power for 5 hours. A filament was produced in the same manner as in Example 6 except that the mixed solution was directly spun into a Mueller bath without using an injection system.
  • a filament was prepared in the same manner as in Comparative Example 2 using only the piscose spinning solution without using the gelatin crosslinking solution. This filament is a normal viscose rayon filament. Comparative evaluation was made with the examples. The results are shown in Tables 2 and 3 below.
  • total nitrogen (% by weight) shows the value measured by the Kjeldahl method, and the value in the gelatin solutions A to D is 6.16 to 6.56. It means the correlation with the solid content concentration of gelatin (41.3-38.2) determined by drying. Since there is no nitrogen content other than gelatin, in Examples 6-8, the nitrogen content of the filament 2 ⁇ 41 to 2 ⁇ 48% by weight is simply calculated from the relationship between the total nitrogen and the solids concentration of gelatin solutions A to D, resulting in a gelatin solids concentration of 15%.
  • Protein concentration (%) shown in Table 2 indicates the ratio (% by weight) of gelatin solution A to D to the solid content weight (absolute dry weight) of the gelatin solution. .
  • Most gelatin can be expected to remain as part of the fiber.
  • Example 9 it is presumed that the molecular weight of gelatin was small and the yield was poor.
  • the measured value is the middle part of the cake
  • Example 7 In Table 7 below in Example 7 and Comparative Example 3, the mechanical properties of filaments in the cake portion (inner layer, middle layer, outer layer) (positive fineness, tensile strength, elongation rate, hot water shrinkage rate, dry heat) The shrinkage rate was evaluated in accordance with JIS L1013 (grip spacing 20cm, tensile speed 20cmZmin).
  • Inner, middle and outer layers represent cake parts
  • Example 7 the decrease in tensile strength was slight compared to Comparative Example 3, but the elongation was greatly reduced. This is because the filament obtained according to the present invention supports that the cellulose and the cross-linking agent added as a gelatin cross-linking solution are chemically bonded. Yes. In fact, Example 7 is smaller than Comparative Example 3 in terms of thermal shrinkage, and is excellent in dimensional stability. It is generally known that the formation of a cross-link on a cellulose molecule with formalin or the like causes a decrease in elongation but tends to increase dimensional stability. However, the filament obtained according to the present invention has a similar tendency. I found out that
  • a 14-gauge rubber knitted fabric was produced by using the filament prepared in Example 7 and aligning the three.
  • Example 9 A filament produced in Example 9 was used as a lay and a knitted fabric was obtained in the same manner as in Example 10.
  • Example 10 A filament produced in Comparative Example 3 was used, and a knitted fabric was obtained in the same manner as in Example 10.
  • Examples 10 to 11 The physical properties of the knitted fabrics obtained in Comparative Example 4 were comparatively evaluated.
  • Comparative Example 4 had a kishimi peculiar to rayon filaments, whereas Examples 10 and 11 had a soft feel without kimitsu.
  • a dyeing test was carried out using chromium dyes conventionally used in protein fibers such as wool fibers.
  • the chromium dye is dyed to a protein component that is not dyeable to cellulose.
  • the filament of Example 10 is dyed black with no unevenness, and it can be assumed that the protein component is retained in the fiber at the molecular level.
  • the filament of Example 11 was dyed gray This is probably because the molecular weight of the protein is small and its content is insufficient.
  • Examples 10 to 11 The odor eliminating functions (ammonia gas and formaldehyde gas) of the knitted fabrics obtained in Comparative Example 4 were compared. Table 5 shows.
  • test method for ammonia gas is as follows.
  • Ammonia gas was introduced into a 1 L Tedlar bag containing the sample lg, and the gas concentration in the Tedlar bag after 2 hours and 24 hours was measured with a detector tube. In the blank test, the gas concentration was measured in the same way except that no sample was added.
  • test method for formaldehyde gas is as follows.
  • the product of the present invention has a higher level of deodorizing performance than ammonia or formaldehyde compared to the ordinary rayon filament (Comparative Example 4).
  • These functions are considered to be the effects of the blended protein (gelatin).
  • the deodorizing function is inherent to protein fibers (wool fibers, etc.) and is used as a material for underwear and bedding because of its excellent ammonia deodorizing properties.
  • wool carpet is preferred because it has a purifying effect on formaldehyde generated from building materials and furniture. It can be said that the product of the present invention has the performance of cellulose fiber and the above protein fiber.
  • Example 11 (filament is in Example 9), the molecular weight of the gelatin protein to be combined is smaller than that in Example 10 (filament is in Example 7), and the total nitrogen content by the Kenoledar method is also low. For these reasons, it is considered that in terms of the physical properties of the protein fiber, the dyeing property by the chromium dye and the deodorizing performance are also lowered.
  • the present invention provides a method for producing a filament having the characteristics of cellulose and protein (gelatin) by the viscose method.
  • the production method of the present invention can alleviate the change in physical properties due to the tension difference of the cake portion, which has been a problem in the conventional viscose filament production.
  • the production method of the present invention can apply the same spinning / coagulation / regeneration conditions as those of conventional rayon filaments except for the step of mixing the viscose spinning solution with the gelatin crosslinking solution just before spinning.
  • viscose filaments are rarely used as monofilaments, for example, 120DZ30F, 75D / 24F, etc. This can be handled simply by installing a supply system just before spinning.
  • the present invention can be implemented partially (nozzle units) while producing normal viscose rayon filaments.

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Abstract

　ビスコース紡糸液を、ゼラチン架橋溶液と混合しながら紡糸する工程を含むことを特徴とする、セルロース／ゼラチン複合ビスコースレーヨンフィラメントの製造方法を提供するものであり、該方法によると、強伸度が均一のセルロース／タンパク複合ビスコースレーヨンフィラメントを糸切れが生じず製造可能である。

Description

明 細 書
セルロース/ゼラチン複合ビスコースレーヨンフィラメントの製造方法 技術分野
[oooi] 本発明は、セルロース Zタンパク複合ビスコースレーヨンフィラメント、より詳しくはセ ルロース/ゼラチン複合ビスコースレーヨンフィラメントの製造方法、該方法により製 造されたセルロース Zタンパク複合ビスコースレーヨンフィラメントに関する。
背景技術
[0002] ビスコースレーヨンは、代表的には、原料パルプをアルカリおよび二硫化炭素と反 応させ、アルカリザンテートとして苛性ソーダに溶解して紡糸、セルロースを凝固 '再 生することにより製造される。
[0003] このようなビスコースレーヨンを中心とする再生セルロース繊維は、優れた吸湿性を 有するなど天然繊維に近い特性を有する人造繊維として、古くから親しまれてきた。 しかし、単に綿に近い繊維、あるいは天然代用繊維というだけでは飽き足らず、これ に更に新たな特性を付与しょうとする試みも種々実施されてきた。
[0004] レーヨンの改質法として、天然蛋白質や蛋白質誘導体をビスコースに混合紡糸して ブレンド繊維を作ろうとする研究が古くから試みられてきた。その目的はセルロースの 動物質化にあり、ビスコース繊維に羊毛用染料に対する染色性や羊毛様の風合いを 付与することにあった。しかし、この場合蛋白質をビスコースに混合すると、その強ァ ルカリ性によって蛋白質は加水分解され、紡糸原液そのものが不安定になってしま レ、、安定均一な実生産は困難であった。
[0005] 上記問題を改良する目的で蛋白質 (ミルクカゼイン)を化学的にセルロースに結合 させた繊維が検討された（非特許文献 1)。非特許文献 1では、ミルクカゼインとェピク 口ルヒドリンとの反応物をビスコースに混合し、ビスコースの強アルカリ性を利用しェピ クロルヒドリンを介してセルロースにミルクカゼインをグラフトさせ、その反応途中で紡 糸する事を目的に詳細に検討されている。し力 ながら、逐次形成されるグラフトによ つて紡糸原液がゲル化して紡出困難となったり、アルカリの濃度を上げないとカゼィ ンそのものの溶解が不十分だったりする。また、その事で蛋白質の加水分解もァミノ 酸レベルまで進行してしまうなど反応時間の制約もシビア一で安定均一な実生産は 困難であった。
また、アクリル二トリル、アクリルアミド、エチレンジァミン、メラミンなどを利用して蛋白 質の樹脂化についても検討されている（特許文献 1、 2)。蛋白質は樹脂を構成する 一成分となるにすぎず、大きく変性されてしまう。これらも、選定した蛋白質 (カゼイン) の溶解あるいは分散にかなりのアルカリを用いる事は上記と同様である。さらに樹脂 化に際してその粘度を管理する必要があり、工程は非常に煩雑となり実生産は成さ れていない。
[0006] 配合する蛋白質が製造工程で顕著な加水分解等の作用を受けてオリゴマーやアミ ノ酸にまで分子量が低下する等の変質を生じることなくセルロースに配合する技術が 提供されている（特許文献 3)。特許文献 3においては、アルカリ可溶で酸性凝固とな るように巧みに羊毛蛋白質を調整しており、アルカリ性の紡糸原液中でも蛋白質が分 解しないように、蛋白質は予め架橋剤にて架橋処理されている。し力しながら、特許 文献 3の技術は、ステーブルの生産には適している力 長時間に亘つて最後まで糸 状のまま凝固再生し使用されるフィラメント生産に応用した場合、均一な繊度や強度 を有するフィラメントを製造することが難しぐまた糸切れ等の問題があるので、フイラ メントの生産には適していない。さらに特許文献 3の技術は、アルカリ可溶で酸性凝 固する特定の蛋白質成分を分取しなければならないので、製造費が非常に高くなる 問題もある。
特許文献 1：特公昭 35— 11458号公報
特許文献 2 :特公昭 38— 18563号公報
特許文献 3：特開 2004— 149953号公報
非特許文献 1 : SEN-I GAKKAISHI、 1969年、第 25卷、第 6号、 p (24)— p (34) P28 6〜P296
発明の開示
発明が解決しょうとする課題
[0007] 本発明は上記事情に鑑みなされたもので、均一（繊度および物性)なフィラメントを 糸切れが生じず製造可能なセルロース/タンパク複合ビスコースレーヨンフィラメント の製造方法を提供することを目的とする。
課題を解決するための手段
[0008] 本発明は、ビスコース紡糸液を、ゼラチン架橋溶液と混合しながら紡糸する工程を 含むことを特徴とする、セルロース/ゼラチン複合ビスコースレーヨンフィラメントの製 造方法に関する。
発明の効果
[0009] 本発明の製造方法は、強度、伸度が均質のセルロース/ゼラチン複合ビスコース レーヨンフィラメントを長期連続製造が可能である。
[0010] 本発明の製造方法で得られるセルロース/ゼラチン複合ビスコースレーヨンフィラメ ントは、再生セルロース繊維本来の特徴に加えて、羊毛繊維に代表される蛋白質系 繊維の特徴である染色性、形態安定、保温性、ホルムアルデヒド吸着性、消臭性、紫 外線遮断性、 pH緩衝作用等の機能が付与されている。
図面の簡単な説明
[0011] [図 1]ビスコース紡糸液とゼラチン架橋溶液の混合方法の概略工程を説明する図。
[図 2]実施例 7で得られたフィラメント繊維の形状を示す電子顕微鏡写真（3000倍)。
[図 3]比較例 3で得られたフィラメント繊維の形状を示す電子顕微鏡写真（3000倍)。 符号の説明
[0012] 1 ギアポンプ
2 ゼラチン架橋溶液
3 インラインミキサー
発明を実施するための最良の形態
[0013] 本発明において、ビスコース紡糸液は、セルロースザンテート（C H O - OCS Na)
6 9 4 2 を水酸化ナトリウム水溶液に溶解させた溶液である。紡糸工程に供給される前に、 従来から行われている濾過、脱泡、熟成を行ってもよい。セルロースザンテートは従 来の製法で製造されているものでよい。本発明で使用するビスコース紡糸液は、通 常、アルファ一セルロース 7〜： 10%、 Na〇H4〜7%、二硫化炭素 25〜35%からな る溶液として調製されたものを使用するようにすればよい。 [0014] 本発明で使用するゼラチン架橋溶液とは、ゼラチン水溶液に架橋剤を添加してな る溶液である。架橋剤はゼラチンと強固に共有結合して、ビスコースとの混合の際に アルカリによるゼラチンの加水分解抑制効果を有している。また、残存する架橋剤の 反応基はセルロースの水酸基との結合も期待される。
[0015] 工業的なスケールで生産されるゼラチンは、主として牛骨および牛皮、豚皮を原料 としている。これらの原料の中でゼラチンに転化される親物質はコラーゲンと呼ばれる 蛋白質である。コラーゲンは難溶性の物質である力 これを酸やアルカリで処理した のち、加熱すると、 3本鎖ラセンの分子構造がこわれ、ランダムな 3本の分子に分かれ る。このように熱変性し、可溶化されたコラーゲンをゼラチンと呼ぶ。通常、巿販ゼラ チンは、数万〜数百万の分子量分布をもっている。
[0016] 本発明においては数平均分子量としては数千から数万、好ましくは 9000〜6000 0程度、より好ましくは 18000〜35000のゼラチンを用レ、る。分子量が小さくなれば なるほど、繊維中の蛋白質歩留まり（蛋白質残存率)が悪くなり、蛋白質を配合して得 られる機能性も低下する。一方、分子量が大きくなるほど、ゲル化が起こりやすぐ 目 的とするセルロース/ゼラチン複合ビスコースレーヨンフィラメントの紡糸、製造が困 難となる。
[0017] ゼラチンは、加熱'冷却によって、ゼラチン溶液がゾルからゲル、ゲルからゾルに相 変化し、し力もこのゾルーゲル変化が常温に近い温度で可逆的に起こるという特徴を 有している。コラーゲンの熱変性物であるゼラチンは、加熱溶液ではランダムコイル 状の分子構造をとつている。この溶液を冷却すると、ゼラチン分子の一部が、もとのコ ラーゲン様のラセン構造をとり、ネットワークが形成される結果、最終的に流動性を失 レ、、ゲルィ匕する。そのため分子量が高くなればなるほどゼラチンは、ゲル化しやすく 均質な複合フィラメントの製造はおろか紡出そのものを困難としてしまう。このような問 題が上記したような分子量を有するゼラチンを使用することによって解決するのであ る。なお、本発明において数平均分子量は高速液体クロマトグラフィーにより測定さ れた値で表している。
[0018] ゼラチンの分子量の調整は、一般的に精製される数万〜数百万の分子量分布をも つているゼラチンを、適当な蛋白質分解酵素（たとえばセリンプロテアーゼ）を用いて 加水分解すればよい（蛋白質分解酵素法)。分解の条件はゼラチン 1〜： 10重量％の 水溶液もしくは懸濁液に蛋白質分解酵素を 0. 5〜10g/L程度添カ卩し、 40°C前後で 1〜： 10時間程度反応すればよい。分解の程度は JIS K6503に示されるゼリー強度 や粘度によりモニターすればよい。加水分解ゼラチンは濃縮し、 10〜60重量％のゼ ラチン溶液とする。ゼラチンを加水分解後弓 Iき続レヽて連続的に架橋剤と反応させる 場合は、ゼラチンの濃縮は、その濃度が 10〜20重量％程度になるように行えばよい 。ゼラチン加水分解溶液を輸送あるいは保存する場合は、輸送コスト、架橋処理時に おける稀釈のしゃすさの観点から、 30〜50%程度に濃縮すればよい。
[0019] 蛋白質分解酵素法においては、分解終了後、酵素を失活させる必要がある。失活 剤として過酸化水素を用いたり、熱処理を行えばよい。例えば、過酸化水素水を 200 〜1000ppm配合すればよい。過酸化水素水は防腐的な効果があり好ましい。過酸 化水素を失活剤として使用し、ゼラチン溶液を密封したまま保存すれば長期 (少なく とも 1年)安定に存在する。
[0020] 本発明に使用するゼラチンの水溶液は、ゼラチン水溶液 35〜45重量％の実液ゲ ル化点が 15°C〜35°Cになるように調整したものを使用するようにする。これは、本発 明の製造法で行われる紡糸混合が、 19〜20°C程度の温度環境下で行われるためと 、セルロース当たりの添加量から配合の際に調整されるゼラチン濃度から考慮された ものである。ここで、実液ゲルイ匕点とは上記加水分解し濃縮した濃度でゲルィ匕を開始 する温度を意味する。一般的に分子量が大きければ大きい程、ゼラチンの固形分濃 度が高ければ高いほどゲル化点も高レ、。ゼラチンの分子量として上記した範囲のも のを使用すれば、実液ゲル化点を上記範囲内に容易に調整できる。実液ゲル化点 が高すぎると下記架橋処理等に支障をきたす。また実液ゲル化点が低いと、実質的 にゼラチンの分子量が小さく蛋白質としてのゼラチン複合化による効果が十分得られ なくなる。
[0021] ゼラチン水溶液に添加する架橋剤は、ゼラチンの活性水素と反応して架橋し、一部 残存する反応基はビスコース紡糸液と混合後にセルロースと反応し、ゼラチンとセル ロースを化学的に結合する役割を担うものである。
[0022] 架橋剤の例としては、ホノレムァノレデヒド、グノレタノレアノレデヒド、 N—メチロール化合 物、ジビニルスルホン系化合物、ビニルス/レホニゥム化合物、多官能のアタリロイル化 合物、トリアジンィ匕合物、エポキシィ匕合物およびハロヒドリンィ匕合物等が挙げられる。 特に好ましくは 1分子中に 2個以上のエポキシ基を有する水溶性エポキシ化合物で あり、本発明では 1分子中に 2個以上のエポキシ基を有する水溶性エポキシ化合物 が有用である。具体的にはエチレングリコールジグリシジルエーテル、ジエチレンダリ コーノレジグリシジノレエーテノレ、グリセローノレポリグリシジノレエーテノレ、ポリグリセローノレ ポリグリシジルエーテル、ポリエチレングリコールジグリシジルエーテル、プロピレング リコールジグリシジルエーテル、ジプロピレングリコールジグリシジルエーテル、ポリプ ロピレングリコールジグリシジノレエーテル、等が例示できる。市販品としては、ジェチ レングリコールジグリシジルエーテル「デナコール EX_851」（ナガセケムテックス（株 )製）、グリセロールポリグリシジルエーテル「デナコール EX_ 313」（ナガセケムテツ タス (株)製)などが入手可能である。
[0023] 架橋剤の添加量は、その分子量および官能基当量によって異なるため一概に言え ないが、前述のデナコール EX851,デナコール EX313であればゼラチン固形分当 たり 10〜50重量％程度が適当である。外気温によるゼラチンの相変化を避けるため と、均一な架橋反応の促進のために、架橋処理 40〜50°Cの温度が適当で、湯を加 え全体のゼラチン濃度は 10〜 20重量0 /0に調整すると、後のピスコース紡糸液との混 合の際に都合が良い。架橋処理の pHは 10前後が好ましい。 pHを下げすぎると、架 橋反応も進みに《ゼラチンのゲルイ匕のリスクもある。 pHを上げ過ぎるとゼラチンのァ ルカリ加水分解のリスクが生じる。
[0024] 本発明で使用するゼラチン架橋溶液は、室温 20°Cあたりで極めて保存安定がよく 、 1週間程度では、溶液状態に変化が見られず、驚くことにビスコース紡糸液にその 都度混合配合してもセルロース Zゼラチン複合ビスコースレーヨンフィラメントを順調 に作製できる。
[0025] ビスコース紡糸液とゼラチン架橋溶液とは、混合しながら紡糸するようにする。すな わち、両液の混合は紡出直前に行なわれる。ビスコース紡糸液とゼラチン架橋溶液と の混合溶液を予め作製しておくマスターバッチ的な方法でも可能であるが、その場 合、その混合液は 5〜20時間以内に消費しなければならないであろう。それ以上の 時間が経過すると、ビスコースの相分離が生じる場合があるからである。苛性アルカリ によるゼラチンの分解と、ゼラチンの架橋反応により消費されなかったエポキシ基力 高アルカリや不充分な撹拌と時間の経過によりセルロースの水酸基にも部分的な相 互作用を起こすためと推測される。
[0026] ビスコース紡糸液とゼラチン架橋溶液との混合割合は、固形分に換算して、セル口 ースに対してゼラチンが 5〜50重量％、好ましくは 15〜35重量％となるように混合す る。その混合割合が少なすぎると、ゼラチンをセルロースに複合する効果が得られな レ、。またその量が多すぎると、糸切れなど紡糸そのものが難しぐ得られる繊維の機 械的性質も悪化する。
[0027] 紡出直後、ゼラチン蛋白質と架橋剤のエチレンオキサイドの作用でビスコースの適 度な凝固遅延を生じるとともに蛋白質 (ゼラチン）により凝固液中の亜鉛の取り込みス ピードが上昇するものと考えられ、均一に凝固再生される。こうしてセルロース Zゼラ チン複合ビスコースレーヨンフィラメントが製造される。紡出後の処理は、ケークへの 卷き取り処理、中和 ·漂白処理、乾燥のように従来と同様に行えばよい。通常紡糸速 度 60〜100m/min程度で、セルロース/ゼラチン複合ビスコースレーヨンフィラメン トは製造可能である。また、本発明はケークでの湿式処理による方法に限定されるも のではなぐリールを用いる連続的な湿式処理 (連紡糸とも呼ばれる）においても可能 である。
[0028] 本発明の製造方法により製造されるセルロース/ゼラチン複合ビスコースレーヨン フィラメントにより、繊維製品（例えば、糸、布 (織物、編み物等）が製造可能であり、そ れらの製品も本発明に含まれる。
[0029] 以下、本発明を実施例を用いて説明する。実施例中、「％」は特に断らない限り「重 量％」を意味している。
実施例
[0030] 実施例 1
牛骨を原料として常套の方法で抽出（4%塩酸に 2日間浸漬処理、水洗、 pH12. 5 の石灰水に 20日間浸漬、水洗、熱湯注入、ノ ツチ法抽出）した。さらに常套の方法（ 抽出したゼラチンを綿状のフィルターで濾過し、さらにイオン交換樹脂にて金属ィォ ンなどの不純物を取り除いた）にて精製した。
抽出精製したゼラチンに、蛋白質分解酵素（セリンプロテアーゼ）を作用させて、加 水分解を行い、 JIS K6503に従いゼリー強度をモニターしながら処理時間を変化さ せ種々の加水分解ゼラチンを作製した。各々のゼラチン溶液を濃縮し過酸化水素水 により酵素を失活させた。得られた各種ゼラチン溶液の固形分濃度は 110°Cにて水 分を 5時間蒸発させ重量法にて測定した。いずれも固形分濃度は 40± 2%であった
(表 2に示す)。また、高速液体クロマトグラフィーにより各種ゼラチンの数平均分子量 はそれぞれ 50000、 26000、 18000、 6000であった。
得られた各ゼラチン溶液の実液 (40%溶液)ゲル化点を下記表 1に示す。 ケノレダール法により窒素分析した値より蛋白質量に換算したデーターを表 2に示す
[0031] [表 1]
Figure imgf000010_0001
[0032] 実施例 2
実施例 1にて調製した No. Aのゼラチン溶液 20Kgを、 45°Cに温度調節した湯 20 Kgに投入し撹拌し、ゼラチン溶解液を得た。該溶解液に 50%水酸化ナトリウムを投 入し、 pHを 10に調整した。均一な溶液となった事を確認し、該溶液に水溶性多官能 脂肪族エポキシィ匕合物（デナコール EX851 (ナガセケムテックス社製） ) 2Kgを 30分 力 4ナて投入し 3時間撹拌を行った。温度調節を停止し、溶液を徐冷した。ゼラチン約 19重量％のゼラチン架橋溶液 Aが得られた。
[0033] 実施例 3
実施例 1にて調製した No. Bのゼラチン溶液を使用した以外、実施例 2と同様にし て、約 19重量％のゼラチン架橋溶液 Bを得た。
[0034] 実施例 4
実施例 1にて調製した No. Cのゼラチン溶液を使用した以外、実施例 2と同様にし て、約 19重量％のゼラチン架橋溶液 Cを得た。
[0035] 実施例 5
実施例 1にて調製した No. Dのゼラチン溶液を使用した以外、実施例 2と同様にし て、約 19重量％のゼラチン架橋溶液 Dを得た。
[0036] 実施例 6
常套の方法で調製したビスコース紡糸液（アルファ一セルロース 8. 3%、 NaOH5. 7%、二硫化炭素 32%)に、ゼラチンがセルロースに対して 20% (固形分）の添カロ量 (ビスコース紡糸液 lOKgに対してゼラチン架橋溶液 Aは 870. 4gに相当）となるよう に、ゼラチン架橋溶液を、インラインミキサー (T. K.ノ ィプラインホモミキサー；特殊 機化工業社製）を用いて紡出直前に混合した。ビスコース紡糸液とゼラチン架橋液 の混合方法の概略工程を図 1に示した。ビスコース紡糸液の一部をギアポンプ P1で 取り込み、ギアポンプ P1と P2の間にゼラチン架橋溶液を揷入し、混合溶液をギアポ ンプ P2によりインラインミキサーに送り出す。ギアポンプ P2より送り出された混合液は 、ギアポンプ P1で取り込まれなかったビスコース紡糸液とインラインミキサーで均一に 混合される。該混合液を紡糸ノズルに送り、紡糸速度 85m/minで硫酸ナトリウム 21 Og/L、硫酸 115g/L、硫酸亜鉛 30g/L (ミュラー浴）に紡出した。紡糸ノズルは 1 20D/30F用（1Fの細孔径は 0· 08mm)の細孔 4錘を用いた。紡糸浴を通しケーク に巻き取りバッチ式にて湿式で凝固再生を完了し乾燥して目的とするフィラメントを製 造した。
[0037] 上記紡糸操作を 1日 10時間行い、その操作を 7日間繰り返した。ただし、ゼラチン 架橋溶液 A〜Dはスタート時に作製したものをストックして使用した。
[0038] 紡糸は 7日間の全期間に渡って順調に行われ、トラブルなくフィラメントを得た。
[0039] 得られたフィラメントをケルダール法により窒素含有量を測定した。結果を下記表 2 にまとめた。測定された全窒素（重量％)はフィラメントから濃硫酸とともに強熱分解し 水蒸気蒸留によってアンモニアとして窒素分を測定するもので、アンモニアとなる窒 素は通常のビスコースには原料および製造工程には全く含まれていなレ、。また、本 発明で使用される架橋剤にも全く含まれていない。なお、表 2にはゼラチン溶液 A〜 Dにおけるゼラチンの窒素含有量を測定し、その測定値を併せて記載した。ゼラチン 溶液 A〜Dにおけるケルダール法による全窒素（重量％)は、蛋白質ゼラチン溶液の 窒素含有量を示している。
[0040] また、得られたフィラメント（1日目、 3日目、 5日目、 7日目）の正量繊度（dtex)、乾 強度（cN/dtex)、湿強度（cN/dtex)、伸び率（％)をそれぞれ測定した。結果を 下記表 3に記す。
[0041] これらのデーターは、 JIS L1013に従い測定（つかみ間隔 20cm 引張速度 20cm /min)された値であり、繊維の機械的物性として一応の尺度となる特性である。また 、収縮率も表 3にて示す。
[0042] 実施例 7
ゼラチン架橋溶液 Bを用いた以外は、実施例 6と同様にしてフィラメントを製造し、評 価した。結果を下記表 2、 3に示す。
[0043] 実施例 8
ゼラチン架橋溶液 Cを用いた以外は、実施例 6と同様にしてフィラメントを製造し、 評価した。結果を下記表 2、 3に示す。
[0044] 実施例 9
ゼラチン架橋溶液 Dを用いた以外は、実施例 6と同様にしてフィラメントを製造し、 評価した。結果を下記表 2、 3に示す。
[0045] 比較例 1
ゼラチンとして市販試薬のゼラチン (和光純薬工業株式会社製)を用い実施例 2と 同様にゼラチン架橋溶液の作製を試みた。
[0046] すなわち 4Kgの湯 (45°C)にゼラチン lKg (固体:水分率 5%)を投入し撹拌した。
完全に溶解できず、均一な溶液とはならなかったので、さらに 4Kgの湯 (45°C)を加 え撹拌を継続した。ゲル状物はかなり少量になったため、水酸化ナトリウムをカ卩え、 p Hを 10に調整した。
[0047] 微小な凝固物があつたので、該凝固物を濾過で除去した。濾過は、ポリエステル/ コットンの不織布を用い加圧濾過したが目づまりのため全量は濾過できな力、つた。一 部の濾液を使用し実施例 2の手順で架橋溶液を作製し実施例 6と同様に紡糸しフィ ラメントの製造を試みた。し力、しながら、単糸切れが多く全く製造できなかった。ゼラチ ンの分子量が大きく均一な架橋溶液が得られなかったものと考えられる。
[0048] 比較例 2
実施例 2で調製したゼラチン架橋溶液 A870. 4gを実施例 6で使用したビスコース 紡糸液 1 OKgに混合し、 5時間力けて脱泡した。該混合溶液をインジヱクションシステ ムを用いず、直接ミュラー浴に紡出させた以外、実施例 6と同様にフィラメントを作製 した。
[0049] 紡出開始 5時間程度は比較的良好に紡出が行われた力 S、その後徐々に紡出不良 となり糸切れが多くフィラメント作製は困難となった。
[0050] 比較例 3
ゼラチン架橋溶液を使用せずピスコース紡糸液のみを使用し、比較例 2と同様の手 順でフィラメントを作製した。このフィラメントは通常のビスコースレーヨンフィラメントで ある。実施例と比較評価した。結果を下記表 2、 3に示す。
[0051] [表 2]
ケルダ一ル法による全窒素測定値
Figure imgf000013_0001
上記表 2中に記載の「全窒素（重量％)」 、ケルダール法により測定した値を示し ており、ゼラチン溶液 A〜Dにおいてその値が 6. 16〜6. 56であるということは、絶 乾により求めたゼラチンの固形分濃度（41. 3〜38. 2)との相関を意味している。ゼ ラチン以外に窒素分が存在しないため、実施例 6〜8においてフィラメントの窒素分 が 2· 41〜2· 48重量％であるということは、ゼラチン溶液 A〜Dの全窒素と固形分濃 度の関係から単純に計算して 15%台のゼラチン固形分濃度となる。
なお、表 2中に記載の「蛋白質濃度（％)」は、ゼラチン溶液 A〜Dにおいては、ゼラ チン溶液の固形分重量 (絶乾重量）の溶液に占める割合 (重量％)を示している。
[0052] ゼラチンの仕込み量は、セルロースあたり固形分 20%であるため、単純に含量とし て、計算値 fま 20/120 X 100 = 16. 60/0である。実施 ί列 6， 7, 8ίこおレヽて仕込ん f 大半のゼラチンが繊維の一部として残存しているものと予測できる。実施例 9におい てはゼラチンの分子量が小さぐ歩留まりの悪い結果になったものと推測される。
[0053] [表 3]
Figure imgf000014_0001
測定値はケーク中層部分
[0054] 上記表 3から、実施例で得られた全てのフィラメントにおいて、：!〜 7日間、形状およ び物性の変化（強伸度の変化）が見られない。このことは、ゼラチン架橋溶液は、少 なくとも 7日目までは安定であって、使用に際して全く問題ないことをも示している。通 常のレーヨンフィラメントである比較例 3と比べて、繊度に大きな変化もなく同一紡糸 条件にて本発明は実施できる事を意味している。強度においても若干の低下に留ま つていて使用に際して問題はない。伸び率（乾伸度）の低下は架橋剤によるセルロー ス分子間の架橋の影響と考えられるが、形態安定加工として行われる架橋処理と同 様であり想定の範囲内である。
[0055] 下記表 4に実施例 7と比較例 3において、ケーク部分（内層、中層、外層）における フィラメントの機械的性質 (正量繊度、引張強さ、伸び率、熱水収縮率、乾熱収縮率) を JIS L1013に従レ、（つかみ間隔 20cm 引張速度 20cmZmin)評価した。
[0056] [表 4]
Figure imgf000015_0001
内、中、外層はケークの部分を表す
[0057] レーヨンフィラメント（比較例 3)ではケークに卷き取られるテンション差と分子の配向 を含む再生挙動から、内層、中層、外層ではバラツキをしばしば発生しやすレ、。実施 例 7では比較例 3に比べてバラツキの頻度が小さいと言える。配合された蛋白質と架 橋剤により凝固浴からの硫酸および亜鉛の浸透がスムーズに進み再生のバランスが 良好だったものと推測される。図 2、図 3に実施例 7、比較例 3で得られたフィラメント の電顕写真 (側面）を示す。それらの写真から分かるように、急速な凝固時に発生す るスキン部分の溝は比較例 3には存在するけれども、実施例 7では消失していて、独 特の形状を有していた。
[0058] 実施例 7では比較例 3と比べて引張強さ低下は軽微である一方、伸び率は大きく減 少している。このことは、本発明に従い得られるフィラメントは、セルロースと、ゼラチン 架橋液として添加した架橋剤とが化学的に結合していることを裏付けるものと考えて いる。事実、熱による収縮率に関して実施例 7は比較例 3と比べて小さく寸法安定性 に優れている。セルロース分子にホルマリンなどで架橋を形成すると伸度の低下を招 くが寸法安定性を増す傾向があることが一般的に知られているが、本発明に従い得 られるフィラメントはそれと同様の傾向が見られることがわかった。
[0059] 実施例 10
実施例 7で作製したフィラメントを用レ、、 3本引き揃えで 14ゲージのゴム編み物を作 製した。
[0060] 実施例 11
実施例 9で作製したフィラメントを用レヽ、実施例 10と同様に編み物を得た。
[0061] 比較例 4
比較例 3で作製したフィラメントを用レ、、実施例 10と同様に編み物を得た。
[0062] 実施例 10〜： 11，比較例 4で得られた編地の物性を比較評価した。
[0063] 各種編地の風合いとして、比較例 4はレーヨンフィラメント特有のキシミを有している のに対して実施例 10および 11はキシミがなくソフトな感触であった。
[0064] これは、図 2、図 3に示した電顕写真で見られるような繊維形状の違いと、蛋白質の 複合化に起因するものと考えられる。
[0065] 染色性試験
各種編地を同時同浴にて常套のレーヨン染めを実施した。いずれも良好に染色さ れ堅牢度においても差は無かった。本発明品は通常のレーヨンフィラメントと同様に 染色して全く問題のなレ、事を確認した。
[0066] 羊毛繊維などの蛋白質繊維において常套的に使用されるクロム染料を使用して染 色試験を実施した。
[0067] 各種編地を、クロムブラック PLW (山田化学株式会社製） 5%owfを用いて同時同 浴で染色した。実施例 10のフィラメントは黒に、実施例 11のフィラメントはグレーに、 比較例 4のフィラメントは汚染程度の薄グレーに染まった。
[0068] クロム染料は、セルロースに対して染着性がなぐ蛋白質成分に染着する。実施例 10のフィラメントはムラ無く真っ黒に染色されており、蛋白成分が分子レベルで繊維 に保持されているものと推測できる。実施例 11のフィラメントはグレーに染色されたの は、蛋白質の分子量が小さぐまたその含有量も不足しているためと考えられる。
[0069] 消臭性能の評価
実施例 10〜： 11 ,比較例 4で得られた編地の消臭機能（アンモニアガスとホルムァ ルデヒドガス）を比較した。表 5に示す。
[0070] アンモニアガスに対する試験方法は次の通りである。
試料 lgの入った 1Lのテドラーバックにアンモニアガスを投入し、 2時間および 24時 間経過後のテドラーバック内のガス濃度を検知管により測定した。なお、空試験は、 試料を入れなかった以外、同様にガス濃度を測定したものである。
[0071] ホルムアルデヒドガスに対する試験方法は、次の通りである。
5Lテドラーバックに試料 lgを入れ、 0. 37%ホルマリン Zメタノール溶液 6 をマ イク口シリンジにてテドラーバック内に添加する。そこへ、新鮮な空気を入れ、テドラー バック内を満タンにし、ホルマリン Zメタノール溶液を揮発させる。そして、 2時間後お よび 24時間経過後のテドラーバック内のホルムアルデヒドガス濃度を検知管により測 定した。なお、空試験は、試料を入れなかった以外、同様にガス濃度を測定したもの である。
[0072] [表 5]
Figure imgf000017_0001
* 1 ) : NDは、「検出されず」を意味する。
[0073] 表 5から明らかなように、本発明品はアンモニア、ホルムアルデヒドのいずれに対し ても通常のレーヨンフィラメント（比較例 4)より高いレベルの消臭性能を有していること がわかる。これら機能は配合した蛋白質 (ゼラチン）による効果と考えられる。消臭機 能は蛋白質系繊維（羊毛繊維など）に本来有しているものであり、アンモニア消臭性 に優れるため肌着や寝具などの素材として使われている。また、建材や家具から発 生するホルムアルデヒドの浄化作用を有することからウールカーペットは好んで使用 される。本発明品はセルロース繊維と上記蛋白質繊維の性能を併せ持つと言える。 実施例 11 (フィラメントは実施例 9)は実施例 10 (フィラメントは実施例 7)と比較して配 合するゼラチン蛋白質の分子量も小さぐケノレダール法による全窒素含量も少ない。 これら理由により、蛋白質系繊維としての物性面においてクロム染料による染色性は じめ消臭性能も低下しているものと考えられる。
本発明はセルロースと蛋白質 (ゼラチン）の特徴を併せ持つフィラメントをビスコース 法にて製造する方法を提供した。
本発明の製造方法は、従来ビスコースフィラメント製造時の課題であったケーク部 分のテンション差による物性の変化を緩和できる。
本発明の製造方法は、ビスコース紡糸液を、ゼラチン架橋溶液と紡糸直前で混合 する工程以外は、従来のレーヨンフィラメントと全く同様な紡出'凝固 ·再生条件を採 用すること力 Sできる。通常、ビスコースフィラメントはモノフィラメントで使用される事は 少なぐたとえば 120DZ30F, 75D/24Fなどとしてフィラメント数十本単位でケー クに卷かれ凝固再生管理されるが、本発明によれば、蛋白質架橋溶液の供給システ ムを紡出ノズノレ直前に設けることだけで対応可能である。また、通常のビスコースレー ヨンフィラメントの生産をしながら、部分的（ノズル単位）に本発明の実施も可能となる

Claims

請求の範囲
[1] ビスコース紡糸液を、ゼラチン架橋溶液と混合しながら紡糸する工程を含むことを 特徴とする、セルロース Zゼラチン複合ビスコースレーヨンフィラメントの製造方法。
[2] ゼラチン架橋溶液が、数平均分子量 9000〜60000のゼラチンと架橋剤とを反応さ せてなる、請求項 1に記載の製造方法。
[3] 架橋剤が、ジエチレングリコールジグリシジルエーテルである、請求項 1に記載の製 造方法。
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