RU2250047C1 - Food restorative prophylactic product out of cartilaginous tissue of hydrobionts and method for its obtaining - Google Patents
Food restorative prophylactic product out of cartilaginous tissue of hydrobionts and method for its obtaining Download PDFInfo
- Publication number
- RU2250047C1 RU2250047C1 RU2003133633/13A RU2003133633A RU2250047C1 RU 2250047 C1 RU2250047 C1 RU 2250047C1 RU 2003133633/13 A RU2003133633/13 A RU 2003133633/13A RU 2003133633 A RU2003133633 A RU 2003133633A RU 2250047 C1 RU2250047 C1 RU 2250047C1
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- product
- enzymatic
- hexosamines
- hydrolyzate
- acid
- Prior art date
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 27
- 235000013305 food Nutrition 0.000 title claims abstract description 16
- 230000000069 prophylactic effect Effects 0.000 title claims abstract description 15
- 239000000047 product Substances 0.000 claims abstract description 73
- 150000008273 hexosamines Chemical class 0.000 claims abstract description 34
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N acetic acid Substances CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 31
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 claims abstract description 31
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 claims abstract description 26
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 claims abstract description 26
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims abstract description 26
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 claims abstract description 25
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims abstract description 23
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 claims abstract description 23
- 229920001287 Chondroitin sulfate Polymers 0.000 claims abstract description 22
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 22
- 229940107200 chondroitin sulfates Drugs 0.000 claims abstract description 19
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 claims abstract description 18
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims abstract description 18
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 claims abstract description 17
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims abstract description 16
- 241000251730 Chondrichthyes Species 0.000 claims abstract description 15
- 238000005903 acid hydrolysis reaction Methods 0.000 claims abstract description 15
- 239000002253 acid Substances 0.000 claims abstract description 14
- 150000002632 lipids Chemical class 0.000 claims abstract description 13
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims abstract description 13
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims abstract description 13
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 claims abstract description 13
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 claims abstract description 12
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 claims abstract description 12
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Chemical compound O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 12
- 241000972773 Aulopiformes Species 0.000 claims abstract description 11
- 229920001661 Chitosan Polymers 0.000 claims abstract description 10
- 241000881711 Acipenser sturio Species 0.000 claims abstract description 9
- UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L Calcium chloride Chemical compound [Cl-].[Cl-].[Ca+2] UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L 0.000 claims abstract description 9
- 239000001110 calcium chloride Substances 0.000 claims abstract description 9
- 229910001628 calcium chloride Inorganic materials 0.000 claims abstract description 9
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 claims abstract description 9
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 claims abstract description 9
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 claims abstract description 5
- 238000000605 extraction Methods 0.000 claims abstract description 4
- 238000000265 homogenisation Methods 0.000 claims abstract description 4
- 229940024999 proteolytic enzymes for treatment of wounds and ulcers Drugs 0.000 claims abstract description 3
- 235000013861 fat-free Nutrition 0.000 claims abstract 2
- 238000000926 separation method Methods 0.000 claims abstract 2
- 210000000845 cartilage Anatomy 0.000 claims description 37
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 claims description 22
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 claims description 18
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 17
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 17
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 17
- 239000011575 calcium Substances 0.000 claims description 15
- 229910052791 calcium Inorganic materials 0.000 claims description 15
- OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N Calcium Chemical compound [Ca] OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 13
- 239000011777 magnesium Substances 0.000 claims description 12
- 229910052749 magnesium Inorganic materials 0.000 claims description 12
- 241000238366 Cephalopoda Species 0.000 claims description 11
- 239000003112 inhibitor Substances 0.000 claims description 10
- 229910052751 metal Inorganic materials 0.000 claims description 9
- 239000002184 metal Substances 0.000 claims description 9
- 235000019833 protease Nutrition 0.000 claims description 7
- 241001670157 Gymnura Species 0.000 claims description 6
- 239000002994 raw material Substances 0.000 claims description 6
- 241000238413 Octopus Species 0.000 claims description 5
- 210000000514 hepatopancreas Anatomy 0.000 claims description 5
- 239000012467 final product Substances 0.000 claims description 4
- 238000005728 strengthening Methods 0.000 claims description 4
- 108010019160 Pancreatin Proteins 0.000 claims description 3
- 229940055695 pancreatin Drugs 0.000 claims description 3
- 241000238124 Paralithodes camtschaticus Species 0.000 claims 1
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 claims 1
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 abstract description 15
- 210000002808 connective tissue Anatomy 0.000 abstract description 4
- 230000004071 biological effect Effects 0.000 abstract description 3
- 201000010099 disease Diseases 0.000 abstract description 3
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 abstract description 3
- 230000002401 inhibitory effect Effects 0.000 abstract description 2
- 238000001228 spectrum Methods 0.000 abstract description 2
- 239000000126 substance Substances 0.000 abstract description 2
- 241000237852 Mollusca Species 0.000 abstract 1
- 230000001741 anti-phlogistic effect Effects 0.000 abstract 1
- 239000007795 chemical reaction product Substances 0.000 abstract 1
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 abstract 1
- 235000020939 nutritional additive Nutrition 0.000 abstract 1
- 235000019629 palatability Nutrition 0.000 abstract 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 43
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 description 22
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 22
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 18
- 210000000988 bone and bone Anatomy 0.000 description 13
- 239000000284 extract Substances 0.000 description 13
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 11
- 210000002966 serum Anatomy 0.000 description 11
- 230000003078 antioxidant effect Effects 0.000 description 10
- FYYHWMGAXLPEAU-UHFFFAOYSA-N Magnesium Chemical compound [Mg] FYYHWMGAXLPEAU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 9
- 239000003475 metalloproteinase inhibitor Substances 0.000 description 9
- 230000003110 anti-inflammatory effect Effects 0.000 description 8
- 229940079593 drug Drugs 0.000 description 8
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 8
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 8
- 238000011084 recovery Methods 0.000 description 7
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 6
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 6
- 241000283973 Oryctolagus cuniculus Species 0.000 description 5
- 206010003246 arthritis Diseases 0.000 description 5
- MSWZFWKMSRAUBD-IVMDWMLBSA-N 2-amino-2-deoxy-D-glucopyranose Chemical class N[C@H]1C(O)O[C@H](CO)[C@@H](O)[C@@H]1O MSWZFWKMSRAUBD-IVMDWMLBSA-N 0.000 description 4
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 241001529572 Chaceon affinis Species 0.000 description 4
- 102000000503 Collagen Type II Human genes 0.000 description 4
- 108010041390 Collagen Type II Proteins 0.000 description 4
- 229920002683 Glycosaminoglycan Polymers 0.000 description 4
- WSMYVTOQOOLQHP-UHFFFAOYSA-N Malondialdehyde Chemical compound O=CCC=O WSMYVTOQOOLQHP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- MSWZFWKMSRAUBD-UHFFFAOYSA-N beta-D-galactosamine Natural products NC1C(O)OC(CO)C(O)C1O MSWZFWKMSRAUBD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 4
- 230000003308 immunostimulating effect Effects 0.000 description 4
- 210000000629 knee joint Anatomy 0.000 description 4
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 4
- 229940118019 malondialdehyde Drugs 0.000 description 4
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 4
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 4
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 4
- 210000000952 spleen Anatomy 0.000 description 4
- SQDAZGGFXASXDW-UHFFFAOYSA-N 5-bromo-2-(trifluoromethoxy)pyridine Chemical class FC(F)(F)OC1=CC=C(Br)C=N1 SQDAZGGFXASXDW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 208000032843 Hemorrhage Diseases 0.000 description 3
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 3
- 210000001188 articular cartilage Anatomy 0.000 description 3
- 239000003054 catalyst Substances 0.000 description 3
- 229940059329 chondroitin sulfate Drugs 0.000 description 3
- 238000011161 development Methods 0.000 description 3
- 230000018109 developmental process Effects 0.000 description 3
- 210000000224 granular leucocyte Anatomy 0.000 description 3
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 3
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 3
- 230000004054 inflammatory process Effects 0.000 description 3
- 210000000936 intestine Anatomy 0.000 description 3
- 210000004185 liver Anatomy 0.000 description 3
- 230000004936 stimulating effect Effects 0.000 description 3
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 3
- CIWBSHSKHKDKBQ-JLAZNSOCSA-N Ascorbic acid Chemical compound OC[C@H](O)[C@H]1OC(=O)C(O)=C1O CIWBSHSKHKDKBQ-JLAZNSOCSA-N 0.000 description 2
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 2
- 241000251128 Galeocerdo cuvier Species 0.000 description 2
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Chemical compound NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241001519430 Lamna ditropis Species 0.000 description 2
- OAICVXFJPJFONN-UHFFFAOYSA-N Phosphorus Chemical compound [P] OAICVXFJPJFONN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 2
- 241001394724 Somniosus antarcticus Species 0.000 description 2
- 241000251778 Squalus acanthias Species 0.000 description 2
- QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N Tryptophan Natural products C1=CC=C2C(CC(N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 208000025087 Yersinia pseudotuberculosis infectious disease Diseases 0.000 description 2
- 239000012190 activator Substances 0.000 description 2
- 230000033115 angiogenesis Effects 0.000 description 2
- 239000003963 antioxidant agent Substances 0.000 description 2
- 235000006708 antioxidants Nutrition 0.000 description 2
- 239000006286 aqueous extract Substances 0.000 description 2
- 208000010668 atopic eczema Diseases 0.000 description 2
- 239000004566 building material Substances 0.000 description 2
- 238000000502 dialysis Methods 0.000 description 2
- 235000015872 dietary supplement Nutrition 0.000 description 2
- 229960002442 glucosamine Drugs 0.000 description 2
- 229960002849 glucosamine sulfate Drugs 0.000 description 2
- 150000002337 glycosamines Chemical class 0.000 description 2
- 206010020718 hyperplasia Diseases 0.000 description 2
- 208000015181 infectious disease Diseases 0.000 description 2
- 230000008595 infiltration Effects 0.000 description 2
- 238000001764 infiltration Methods 0.000 description 2
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 2
- 210000004072 lung Anatomy 0.000 description 2
- 210000001165 lymph node Anatomy 0.000 description 2
- 210000002540 macrophage Anatomy 0.000 description 2
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 2
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 2
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 2
- 210000002346 musculoskeletal system Anatomy 0.000 description 2
- 230000001338 necrotic effect Effects 0.000 description 2
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 2
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 2
- VLTRZXGMWDSKGL-UHFFFAOYSA-N perchloric acid Chemical compound OCl(=O)(=O)=O VLTRZXGMWDSKGL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000011574 phosphorus Substances 0.000 description 2
- 229910052698 phosphorus Inorganic materials 0.000 description 2
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 2
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 2
- 230000008961 swelling Effects 0.000 description 2
- 210000001258 synovial membrane Anatomy 0.000 description 2
- XOAAWQZATWQOTB-UHFFFAOYSA-N taurine Chemical compound NCCS(O)(=O)=O XOAAWQZATWQOTB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 210000001835 viscera Anatomy 0.000 description 2
- KIUKXJAPPMFGSW-DNGZLQJQSA-N (2S,3S,4S,5R,6R)-6-[(2S,3R,4R,5S,6R)-3-Acetamido-2-[(2S,3S,4R,5R,6R)-6-[(2R,3R,4R,5S,6R)-3-acetamido-2,5-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-4-yl]oxy-2-carboxy-4,5-dihydroxyoxan-3-yl]oxy-5-hydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-4-yl]oxy-3,4,5-trihydroxyoxane-2-carboxylic acid Chemical compound CC(=O)N[C@H]1[C@H](O)O[C@H](CO)[C@@H](O)[C@@H]1O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O[C@H]2[C@@H]([C@@H](O[C@H]3[C@@H]([C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O3)C(O)=O)O)[C@H](O)[C@@H](CO)O2)NC(C)=O)[C@@H](C(O)=O)O1 KIUKXJAPPMFGSW-DNGZLQJQSA-N 0.000 description 1
- VEEGZPWAAPPXRB-BJMVGYQFSA-N (3e)-3-(1h-imidazol-5-ylmethylidene)-1h-indol-2-one Chemical compound O=C1NC2=CC=CC=C2\C1=C/C1=CN=CN1 VEEGZPWAAPPXRB-BJMVGYQFSA-N 0.000 description 1
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 description 1
- 201000004384 Alopecia Diseases 0.000 description 1
- 239000004475 Arginine Substances 0.000 description 1
- DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N Asparagine Natural products OC(=O)C(N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- ZOXJGFHDIHLPTG-UHFFFAOYSA-N Boron Chemical compound [B] ZOXJGFHDIHLPTG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 201000004813 Bronchopneumonia Diseases 0.000 description 1
- 241000700199 Cavia porcellus Species 0.000 description 1
- 229920002567 Chondroitin Polymers 0.000 description 1
- 206010011703 Cyanosis Diseases 0.000 description 1
- 208000009386 Experimental Arthritis Diseases 0.000 description 1
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 description 1
- 241000282412 Homo Species 0.000 description 1
- 206010020565 Hyperaemia Diseases 0.000 description 1
- 238000012404 In vitro experiment Methods 0.000 description 1
- 206010061218 Inflammation Diseases 0.000 description 1
- 206010022562 Intermittent claudication Diseases 0.000 description 1
- XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHSA-N L-Cysteine Chemical compound SC[C@H](N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N L-glutamine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N 0.000 description 1
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N L-tryptophane Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@H](N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 description 1
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 description 1
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 description 1
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 description 1
- 241000124008 Mammalia Species 0.000 description 1
- 102000005741 Metalloproteases Human genes 0.000 description 1
- 108010006035 Metalloproteases Proteins 0.000 description 1
- 102000010750 Metalloproteins Human genes 0.000 description 1
- 108010063312 Metalloproteins Proteins 0.000 description 1
- 241000699670 Mus sp. Species 0.000 description 1
- 206010030113 Oedema Diseases 0.000 description 1
- 102000015636 Oligopeptides Human genes 0.000 description 1
- 108010038807 Oligopeptides Proteins 0.000 description 1
- 108090000526 Papain Proteins 0.000 description 1
- 241001494479 Pecora Species 0.000 description 1
- 241001423891 Somniosus Species 0.000 description 1
- 241000940817 Somniosus pacificus Species 0.000 description 1
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 description 1
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 description 1
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 description 1
- 238000009825 accumulation Methods 0.000 description 1
- 239000004480 active ingredient Substances 0.000 description 1
- 150000001412 amines Chemical class 0.000 description 1
- 229940121369 angiogenesis inhibitor Drugs 0.000 description 1
- 239000004037 angiogenesis inhibitor Substances 0.000 description 1
- 230000001772 anti-angiogenic effect Effects 0.000 description 1
- 230000000791 anti-collagenolytic effect Effects 0.000 description 1
- 230000000259 anti-tumor effect Effects 0.000 description 1
- 239000000427 antigen Substances 0.000 description 1
- 230000000890 antigenic effect Effects 0.000 description 1
- 102000036639 antigens Human genes 0.000 description 1
- 108091007433 antigens Proteins 0.000 description 1
- ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N arginine Natural products OC(=O)C(N)CCCNC(N)=N ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- -1 aromatic amino acids Chemical class 0.000 description 1
- 229940072107 ascorbate Drugs 0.000 description 1
- 235000010323 ascorbic acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000011668 ascorbic acid Substances 0.000 description 1
- 229960001230 asparagine Drugs 0.000 description 1
- 235000009582 asparagine Nutrition 0.000 description 1
- 230000009286 beneficial effect Effects 0.000 description 1
- 238000009835 boiling Methods 0.000 description 1
- 210000002805 bone matrix Anatomy 0.000 description 1
- 229910052796 boron Inorganic materials 0.000 description 1
- BRPQOXSCLDDYGP-UHFFFAOYSA-N calcium oxide Chemical compound [O-2].[Ca+2] BRPQOXSCLDDYGP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000000292 calcium oxide Substances 0.000 description 1
- ODINCKMPIJJUCX-UHFFFAOYSA-N calcium oxide Inorganic materials [Ca]=O ODINCKMPIJJUCX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 125000003178 carboxy group Chemical group [H]OC(*)=O 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 1
- DLGJWSVWTWEWBJ-HGGSSLSASA-N chondroitin Chemical compound CC(O)=N[C@@H]1[C@H](O)O[C@H](CO)[C@H](O)[C@@H]1OC1[C@H](O)[C@H](O)C=C(C(O)=O)O1 DLGJWSVWTWEWBJ-HGGSSLSASA-N 0.000 description 1
- 230000003011 chondroprotective effect Effects 0.000 description 1
- 208000024980 claudication Diseases 0.000 description 1
- 239000013068 control sample Substances 0.000 description 1
- 238000012937 correction Methods 0.000 description 1
- 235000018417 cysteine Nutrition 0.000 description 1
- XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N cysteine Natural products SCC(N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000001419 dependent effect Effects 0.000 description 1
- 230000008021 deposition Effects 0.000 description 1
- 235000005911 diet Nutrition 0.000 description 1
- 230000037213 diet Effects 0.000 description 1
- 229940079919 digestives enzyme preparation Drugs 0.000 description 1
- 230000002708 enhancing effect Effects 0.000 description 1
- 210000003979 eosinophil Anatomy 0.000 description 1
- 210000003743 erythrocyte Anatomy 0.000 description 1
- 239000004744 fabric Substances 0.000 description 1
- 239000000835 fiber Substances 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 235000019688 fish Nutrition 0.000 description 1
- 238000005194 fractionation Methods 0.000 description 1
- ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N glutamine Natural products OC(=O)C(N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000000227 grinding Methods 0.000 description 1
- 230000012010 growth Effects 0.000 description 1
- 208000024963 hair loss Diseases 0.000 description 1
- 230000003676 hair loss Effects 0.000 description 1
- 210000003494 hepatocyte Anatomy 0.000 description 1
- 235000006486 human diet Nutrition 0.000 description 1
- 229920002674 hyaluronan Polymers 0.000 description 1
- 229960003160 hyaluronic acid Drugs 0.000 description 1
- 230000002218 hypoglycaemic effect Effects 0.000 description 1
- 230000001900 immune effect Effects 0.000 description 1
- 210000000987 immune system Anatomy 0.000 description 1
- 238000001727 in vivo Methods 0.000 description 1
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 1
- 230000007794 irritation Effects 0.000 description 1
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 1
- 230000003902 lesion Effects 0.000 description 1
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 description 1
- 210000004698 lymphocyte Anatomy 0.000 description 1
- 210000003563 lymphoid tissue Anatomy 0.000 description 1
- 229920002521 macromolecule Polymers 0.000 description 1
- 239000011159 matrix material Substances 0.000 description 1
- 230000000877 morphologic effect Effects 0.000 description 1
- 210000003205 muscle Anatomy 0.000 description 1
- QJGQUHMNIGDVPM-UHFFFAOYSA-N nitrogen group Chemical group [N] QJGQUHMNIGDVPM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229940053973 novocaine Drugs 0.000 description 1
- 201000008482 osteoarthritis Diseases 0.000 description 1
- 230000000242 pagocytic effect Effects 0.000 description 1
- 229940055729 papain Drugs 0.000 description 1
- 235000019834 papain Nutrition 0.000 description 1
- 230000035699 permeability Effects 0.000 description 1
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000011197 physicochemical method Methods 0.000 description 1
- 210000004180 plasmocyte Anatomy 0.000 description 1
- 230000008092 positive effect Effects 0.000 description 1
- 239000002243 precursor Substances 0.000 description 1
- 230000002265 prevention Effects 0.000 description 1
- MFDFERRIHVXMIY-UHFFFAOYSA-N procaine Chemical compound CCN(CC)CCOC(=O)C1=CC=C(N)C=C1 MFDFERRIHVXMIY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000019419 proteases Nutrition 0.000 description 1
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 1
- 230000008929 regeneration Effects 0.000 description 1
- 238000011069 regeneration method Methods 0.000 description 1
- 206010039073 rheumatoid arthritis Diseases 0.000 description 1
- 235000019515 salmon Nutrition 0.000 description 1
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 1
- 238000010254 subcutaneous injection Methods 0.000 description 1
- 239000007929 subcutaneous injection Substances 0.000 description 1
- 238000000859 sublimation Methods 0.000 description 1
- 230000008022 sublimation Effects 0.000 description 1
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L sulfate group Chemical group S(=O)(=O)([O-])[O-] QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 208000024891 symptom Diseases 0.000 description 1
- 210000001179 synovial fluid Anatomy 0.000 description 1
- 229960003080 taurine Drugs 0.000 description 1
- 210000003437 trachea Anatomy 0.000 description 1
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 description 1
- 230000004614 tumor growth Effects 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 210000000689 upper leg Anatomy 0.000 description 1
- 238000003809 water extraction Methods 0.000 description 1
- 230000029663 wound healing Effects 0.000 description 1
Landscapes
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Pharmaceuticals Containing Other Organic And Inorganic Compounds (AREA)
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
Abstract
Description
Изобретение относится к пищевой промышленности и может быть использовано как общеукрепляющая, питательная добавка, предназначенная для активизации иммунной системы и профилактики заболеваний костно-мышечной системы и соединительной ткани, а также для введения в пищевые продукты, применяемые при заболеваниях опорно-двигательного аппарата.The invention relates to the food industry and can be used as a general strengthening, nutritional supplement intended for enhancing the immune system and preventing diseases of the musculoskeletal system and connective tissue, as well as for introducing into food products used for diseases of the musculoskeletal system.
Известны продукты, полученные из хрящевой и костной тканей животного происхождения (патент RU 2082416), хрящевой ткани птиц (патент US 5529786), хрящевой ткани рыб (патент US 6149946, патент RU 2181292, патент RU 2161002).Known products obtained from cartilage and bone tissue of animal origin (patent RU 2082416), cartilage of birds (patent US 5529786), cartilage of fish (patent US 6149946, patent RU 2181292, patent RU 2161002).
Известен продукт (Патент US 6025327, МКИ 7 А 61 К 38/39), представляющий порошкообразный гидролизованный коллаген типа II, рекомендуемый для коррекции пищевого рациона человека при нарушениях структуры хрящевой ткани. Количество используемого продукта составляет 2000-3000 мг/день ежедневно. Препарат не содержит в составе аминосахаров, обладающих хондропротекторными свойствами.A known product (Patent US 6025327, MKI 7 A 61 K 38/39), representing a powdered hydrolyzed collagen type II, is recommended for the correction of the human diet in case of disturbances in the structure of cartilage. The amount of product used is 2000-3000 mg / day daily. The drug does not contain amino sugars with chondroprotective properties.
Известен водный экстракт из сушеного акульего хряща (Заявка WO 9836760, МКИ 6 А 61 К 35/32), содержащий ингибиторы и активаторы ангиогенеза. Ингибитор ангиогенеза полезен для профилактики и предотвращения роста новообразований. Активатор ангиогенеза особенно полезен для стимуляции заживления ран.A known aqueous extract from dried shark cartilage (Application WO 9836760, MKI 6 A 61 K 35/32) containing inhibitors and activators of angiogenesis. An angiogenesis inhibitor is useful for preventing and preventing the growth of tumors. An angiogenesis activator is especially useful for stimulating wound healing.
Известен продукт (Заявка WO 98/44929, МКИ А 61 К 31/70, 38/01), содержащий белки энзиматически гидролизованного коллагена с молекулярной массой 1-300 кДа, которые комбинируют с солями глюкозамина или хондроитинсульфата. Соли глюкозамина и хондроитинсульфата являются синтетическими аналогами и вносятся дополнительно. Продукт рекомендуют для профилактики артроза.A known product (Application WO 98/44929, MKI A 61 K 31/70, 38/01) containing proteins of enzymatically hydrolyzed collagen with a molecular weight of 1-300 kDa, which are combined with salts of glucosamine or chondroitin sulfate. Salts of glucosamine and chondroitin sulfate are synthetic analogues and are added additionally. The product is recommended for the prevention of arthrosis.
Известны продукты, рекомендуемые при артритах, и способы их получения с использованием коллагена типа II, хондроитинсульфата и глюкозамина (Патент US 6162787, МКИ 7 А 61 К 38/00). Продукты содержат нерастворимый нативный коллаген типа II в гранулированной форме в комбинации с хондроитином, глюкозамином, аскорбатом, бором и магнием. Предложены способы получения нативного коллагена, типа II в гранулированной форме.Known products recommended for arthritis, and methods for their preparation using type II collagen, chondroitin sulfate and glucosamine (US Patent 6162787, MKI 7 A 61 K 38/00). Products contain insoluble native collagen type II in granular form in combination with chondroitin, glucosamine, ascorbate, boron and magnesium. Methods for producing native collagen, type II in granular form are proposed.
Известна питательная добавка (Заявка WO 9945798, МКИ 6 А 23 L 1/304, А 23 J 1/10, А 61 К 35/32), на основе биоорганического кальция. Состав получают из костей животных, предварительно удаляя липиды из костей паровой обработкой или кипячением. Затем кости измельчают для получения суспензии, в которую вводят нейтральную липазу для вторичного удаления липидов и добавляют протеазу для получения первичной ферментативно разложенной жидкости. В эту жидкость вводят папаин для получения вторичной ферментативно разложенной жидкости, которую подкисляют (активируют) с образованием конечного продукта, легко абсорбируемый в кишечнике человека.Known nutritional supplement (Application WO 9945798, MKI 6 A 23 L 1/304, A 23 J 1/10, A 61 K 35/32), based on bioorganic calcium. The composition is obtained from animal bones, previously removing lipids from the bones by steam treatment or boiling. The bones are then pulverized to form a suspension into which a neutral lipase is introduced for secondary lipid removal and a protease is added to obtain a primary enzymatically decomposed liquid. Papain is introduced into this liquid to obtain a secondary enzymatically decomposed liquid, which is acidified (activated) to form the final product, which is readily absorbed in the human intestine.
Известен продукт, представляющий собой экстракт акульего хряща и способ его получения (Патент РФ 2181292, МКИ А 61 К 35/36), рекомендуемый как противоколлагенолитический, противовоспалительный, ангиогенный и противоопухолевый. Способ получения водного экстракта акульего хряща включает следующие стадии: гомогенизацию хрящевой ткани, экстракцию водой, центрифугирование смеси для отделения экстракта и последующее его фракционирование, с получением молекул с молекулярной массой, меньшей и равной 500 кДа.A known product, which is an extract of shark cartilage and a method for its production (RF Patent 2181292, MKI A 61 K 35/36), is recommended as an anti-collagenolytic, anti-inflammatory, angiogenic and anti-tumor. A method of obtaining an aqueous extract of shark cartilage includes the following stages: homogenization of cartilage, water extraction, centrifugation of the mixture to separate the extract and its subsequent fractionation, to obtain molecules with a molecular weight of less than and equal to 500 kDa.
Известен способ и продукт с использованием хорды осетровых рыб (Патент US 6149946, МКИ А 61 К 35/60). Продукт представляет экстракт из высушенной в жидком азоте хорды осетровых рыб, которую суспендировали в 0,01 М уксусной кислоте. Продукт предназначен для облегчения симптомов артрита. При артрите, в частности ревматоидном артрите у млекопитающих, в том числе человека, рекомендуют включать в рацион хорду, ее экстракты и их смеси в количестве 1,0 мкг - 1,05 г/день.A known method and product using a chord of sturgeon fish (Patent US 6149946, MKI A 61 K 35/60). The product is an extract from a sturgeon chord dried in liquid nitrogen, which is suspended in 0.01 M acetic acid. The product is intended to relieve the symptoms of arthritis. For arthritis, in particular rheumatoid arthritis in mammals, including humans, it is recommended to include chord, its extracts and their mixtures in an amount of 1.0 μg - 1.05 g / day.
Известен способ получения комплексного продукта (Патент RU 2082416, МКИ 6 А 61 К 35/32), содержащего мукополисахариды и коллаген из животного сырья. Способ включает измельчение сырья, гидролиз 2,0-8,8%-ным водным раствором гидроокиси натрия в течение 8-70 ч в зависимости от исходной ткани, гомогенизацию, экстракцию кислотой, выделение и сушку целевого продукта. Экстракцию проводят хлорной кислотой при рН 1,5-2,5, а целевой продукт выделяют из экстракта диализом против дистиллированной воды через полупроницаемую мембрану. Недостатком метода является длительность процесса.A known method for producing a complex product (Patent RU 2082416, MKI 6 A 61 K 35/32) containing mucopolysaccharides and collagen from animal raw materials. The method includes grinding raw materials, hydrolysis with a 2.0-8.8% aqueous sodium hydroxide solution for 8-70 hours, depending on the starting tissue, homogenization, acid extraction, isolation and drying of the target product. The extraction is carried out with perchloric acid at a pH of 1.5-2.5, and the target product is isolated from the extract by dialysis against distilled water through a semipermeable membrane. The disadvantage of this method is the duration of the process.
Известен продукт СТИМБОН-3 и способ его получения, описанный в заявке на изобретение РФ 97116345/14, 6 А 61 К 35/32. Продукт содержит костный коллаген, продукты гидролиза гликозаминогликанов костной ткани, костные неколлагеновые белки с молекулярной массой 5-10 кДа, обладающие гипогликемическими свойствами, и новокаин.The known product STIMBON-3 and the method for its preparation described in the application for the invention of the Russian Federation 97116345/14, 6 A 61 K 35/32. The product contains bone collagen, products of hydrolysis of glycosaminoglycans of bone tissue, bone non-collagen proteins with a molecular weight of 5-10 kDa with hypoglycemic properties, and novocaine.
Способ получения продукта заключается в том, что из декальцинированного диссоциативно экстрагированного матрикса костной ткани получают коллаген и продукты кислотного гидролиза гликозаминогликанов, из диссоциативного экстракта кости выделяют фракцию белков с относительной молекулярной массой 5-10 кДа нейтральной и основной природы, смешивают в указанной пропорции, добавляют коллаген. Продукт Стимбон-3 рекомендуют при дегенеративно-дистрофических поражениях суставного хряща. Недостатком продукта является дополнительное внесение коллагена.The method of obtaining the product consists in the fact that collagen is obtained from the decalcified dissociatively extracted bone tissue matrix and the products of acid hydrolysis of glycosaminoglycans are extracted from the dissociative bone extract with a relative molecular weight of 5-10 kDa protein of neutral and basic nature, mixed in the specified proportion, collagen is added . The product Stimbon-3 is recommended for degenerative-dystrophic lesions of the articular cartilage. The disadvantage of this product is the additional introduction of collagen.
Известно средство профилактики дегенеративно-дистрофических изменений хрящевой ткани (Патент RU 2201757, МКИ А 61 К 35/32, 38/08, А 61 F 9/00, А 61 Р 19/02), представляющее собой композицию, включающую кальций, фосфор и смеси аминокислот, которая в своем составе имеет уроновые кислоты и гексозамины, при этом композиционный состав на 100 г продукта составляет:A means of preventing degenerative-dystrophic changes in cartilage tissue is known (Patent RU 2201757, MKI A 61 K 35/32, 38/08, A 61 F 9/00, A 61 P 19/02), which is a composition comprising calcium, phosphorus and a mixture of amino acids, which in its composition has uronic acids and hexosamines, while the composition per 100 g of product is:
уроновые кислоты 2,8-3,2 гuronic acids 2.8-3.2 g
гексозамины 4,8-5,2 гhexosamines 4.8-5.2 g
кальций 42,0-45,0 гcalcium 42.0-45.0 g
фосфор 27,0-30,0 гphosphorus 27.0-30.0 g
магний 2,6-2,8 гmagnesium 2.6-2.8 g
аминный азот в виде свободных аминокислот иamine nitrogen as free amino acids and
олигопептидов остальноеoligopeptides rest
Способ получения включает следующие этапы: декальцинацию костного матрикса, кислотный гидролиз, смешивание компонентов и их высушивание. Гидролизат гликозаминогликанов суставного хряща получают из хрящевой ткани очищенных трахей крупного рогатого скота, для чего их подвергают кислотному гидролизу в соляной кислоте до полного растворения, затем декальцинацией раствором соляной кислоты и осаждением оксидом кальция из очищенных и измельченных костей крупного рогатого скота получают костный минерал, после чего осуществляют смешивание минеральной фазы с гидролизатом хряща и высушивание.The production method includes the following steps: bone matrix decalcification, acid hydrolysis, mixing the components and drying them. The hydrolyzate of glycosaminoglycans of articular cartilage is obtained from the cartilage of the purified cattle trachea, for which they are subjected to acid hydrolysis in hydrochloric acid until completely dissolved, then decalcified with hydrochloric acid and precipitated with calcium oxide from the purified and ground cattle bones, a bone mineral is obtained, after which mixing the mineral phase with cartilage hydrolyzate and drying.
В целом к недостаткам известных способов следует отнести жесткие условия гидролиза, дополнительное введение синтетических компонентов.In General, the disadvantages of the known methods include harsh conditions of hydrolysis, the additional introduction of synthetic components.
Наиболее близким техническим решением по технической сущности и для продукта, и для способа являются продукт и способ его получения, описанные в патенте РФ №2161002, 7 А 23 L 1/325, А 61 К 35/60.The closest technical solution to the technical nature of both the product and the method are the product and the method for its preparation described in RF patent No. 2161002, 7 A 23 L 1/325, A 61 K 35/60.
Данный продукт обладает иммуностимулирующей и антиокислительной активностями и представляет собой ферментативный гидролизат хрящевой ткани акул видов Lamna ditropis, Halaerurus buergeri, Galeocerdo cuvier, Squalus acanthias, Somniosus antarcticus, Somniosus paciflcus и содержит свободные аминокислоты в количестве не менее 20 мас.% от массы сухого препарата; в том числе ароматические аминокислоты - триптофан, тирозин и фенилаланин, сумма которых составляет не менее 22% от общего количества аминокислот, диаминокислоты - лизин и аргинин - не менее 19%, дикарбоновые аминокислоты - аспарагиновая и глутаминовая - не менее 17%, а также глицин не менее 6% и таурин не менее 1,5%. В состав продукта входят гиалуроновая кислота в количестве 2,1-5,5 мг/г, не более 15% белка и 0,4-1,5 мг/г свободных аминосахаров от массы сухого препарата.This product has immunostimulating and antioxidant activities and is an enzymatic hydrolyzate of the cartilaginous tissue of sharks of the species Lamna ditropis, Halaerurus buergeri, Galeocerdo cuvier, Squalus acanthias, Somniosus antarcticus, Somniosus paciflcus and contains no less than 20% by weight free amino acids in dry matter. including aromatic amino acids - tryptophan, tyrosine and phenylalanine, the amount of which is at least 22% of the total number of amino acids, diamino acids - lysine and arginine - at least 19%, dicarboxylic amino acids - asparagine and glutamine - at least 17%, and glycine not less than 6% and taurine not less than 1.5%. The composition of the product includes hyaluronic acid in an amount of 2.1-5.5 mg / g, not more than 15% protein and 0.4-1.5 mg / g of free amino sugars by weight of the dry preparation.
Недостатком прототипа - данного продукта из хрящевой ткани акул является недостаточно широкий спектр биологической активности, высокое содержание хлорида натрия, низкое содержание гексозаминов.The disadvantage of the prototype - this product from the cartilaginous tissue of sharks is not a wide range of biological activity, high content of sodium chloride, low content of hexosamines.
Процесс получения этого продукта (прототипа) из хрящевой ткани акул видов Lamna ditropis, Halaerurus buergeri, Galeocerdo cuvier, Squalus acanthias, Somniosus antarcticus, Somniosus pacificus включает следующие стадии: сырье - свежие или сухие акульи хрящи - измельчают и экстрагируют 0,9-2,0% раствором хлористого натрия в течение 10-18 ч при 5-10°С, ферментативный гидролиз осуществляют с помощью протеолитических ферментных препаратов при 30-45°С в течение 15-24 ч, инактивацию ферментов осуществляют нагреванием до 70-80°С в течение 15-20 мин, последующее выделение целевого продукта проводят путем фильтрации, сушку проводят сублимационным или распылительным способом. Выход конечного продукта составляет 6-8%.The process of obtaining this product (prototype) from the cartilage tissue of sharks of the species Lamna ditropis, Halaerurus buergeri, Galeocerdo cuvier, Squalus acanthias, Somniosus antarcticus, Somniosus pacificus includes the following stages: raw materials - fresh or dry sharks cartilage - crush and extract 2 0% sodium chloride solution for 10-18 hours at 5-10 ° C, enzymatic hydrolysis is carried out using proteolytic enzyme preparations at 30-45 ° C for 15-24 hours, inactivation of enzymes is carried out by heating to 70-80 ° C in for 15-20 minutes, the subsequent selection of the target product is carried out by filtration, drying is carried out by sublimation or spray method. The yield of the final product is 6-8%.
Ферментативный гидролиз проводят с использованием протеолитического ферментного препарата, выделенного из пилорических придатков дальневосточных лососей (пилорин) с активностью 100-200 Е/г в количестве 1-4% от массы измельченных хрящей, или протеолитического ферментного препарата, выделенного из гепатопанкреаса камчатского краба с активностью 150-250 Е/г в количестве 0,5-3% от массы измельченных хрящей, или с использованием мегатерина с активностью 200-400 Е/г в количестве 1-4% от массы измельченных хрящей.Enzymatic hydrolysis is carried out using a proteolytic enzyme preparation isolated from pyloric appendages of Far Eastern salmon (pylorin) with an activity of 100-200 U / g in an amount of 1-4% of the mass of ground cartilage, or a proteolytic enzyme preparation isolated from king crab hepatopancreas with an activity of 150 -250 U / g in an amount of 0.5-3% of the mass of ground cartilage, or using megaterina with an activity of 200-400 U / g in an amount of 1-4% of the mass of ground cartilage.
Недостатками прототипа - способа получения продукта из хрящевой ткани акул является большая продолжительность ферментативного гидролиза, высокое содержание хлорида натрия и низкий выход целевого продукта.The disadvantages of the prototype - a method of obtaining a product from the cartilaginous tissue of sharks is the long duration of enzymatic hydrolysis, a high content of sodium chloride and a low yield of the target product.
Задача, решаемая изобретениями, - расширение ассортимента пищевых общеукрепляющих профилактических продуктов из хрящевой ткани гидробионтов, получение продукта с более широким спектром биологической активности за счет получения комплексного препарата, дополнительно обладающего противовоспалительной активностью, улучшение вкусовых качеств продукта, содержащего в растворимой форме действующие начала, легко абсорбируемые в кишечнике человека.The problem solved by the invention is the expansion of the range of food fortifying prophylactic products from cartilaginous tissue of aquatic organisms, obtaining a product with a wider spectrum of biological activity due to the preparation of a complex preparation that additionally has anti-inflammatory activity, improving the taste of a product containing soluble active ingredients that are easily absorbable in a soluble form in the human intestines.
Сущность изобретения заключается в том, что пищевой общеукрепляющий профилактический продукт из хрящевой ткани гидробионтов, обладающий иммуностимулирующей, антиокислительной, противовоспалительной активностями, представляет собой ферментативно-кислотный гидролизат из хрящевой ткани гидробионтов и содержит:The essence of the invention lies in the fact that the food fortifying prophylactic product from cartilaginous tissue of aquatic organisms, having immunostimulating, antioxidant, anti-inflammatory activities, is an enzymatic-acid hydrolyzate from cartilaginous tissue of aquatic organisms and contains:
свободные гексозамины - 0,8-6,5%,free hexosamines - 0.8-6.5%,
хондроитинсульфаты - 5,8-7,0%,chondroitin sulfates - 5.8-7.0%,
растворимый коллаген - 3,8-13,8%,soluble collagen - 3.8-13.8%,
микро- и макроэлементы, из которыхmicro and macro elements, of which
40-60% - кальция, 5,8-17% - магния - 10-11%,40-60% - calcium, 5.8-17% - magnesium - 10-11%,
свободные аминокислоты - 10-18%,free amino acids - 10-18%,
низкомолекулярные ингибиторыlow molecular weight inhibitors
металлопротеиназ с Мм 0,3-10 кДа - 0,1-1,5%,metalloproteinases with mm 0.3-10 kDa - 0.1-1.5%,
белок - 42-55%.protein - 42-55%.
Известно, что гексозамины и хондроитинсульфаты являются предшественниками макромолекул суставного хряща, и введение их в пищевой рацион вызывает стимулирующее действие и ускоряет регенерацию хрящевой ткани за счет использования готового строительного материала и способности накапливаться в очагах воспаления. Их активность зависит от наличия в их структуре хотя бы одной отрицательно заряженной карбоксильной или сульфатной группы, обеспечивающей гидрофильность и поверхностно-активные свойства. Низкомолекулярные ингибиторы металлопротеиназ предотвращают повышение активности ферментов, участвующих в воспалительном процессе. Свободные аминокислоты необходимы и полезны для восстановления соединительных тканей. Кальций способствует нормальному росту и развитию организма, служит строительным материалом для костей, необходим для функционирования нервной, мышечной и костной систем. Магний, взаимодействуя с кальцием, влияет на проницаемость мембран, способствуя повышению уровня кальция в организме.It is known that hexosamines and chondroitin sulfates are precursors of articular cartilage macromolecules, and their introduction into the diet causes a stimulating effect and accelerates the regeneration of cartilage tissue through the use of ready-made building material and the ability to accumulate in the foci of inflammation. Their activity depends on the presence in their structure of at least one negatively charged carboxyl or sulfate group, which provides hydrophilicity and surface-active properties. Low molecular weight metalloproteinase inhibitors prevent an increase in the activity of enzymes involved in the inflammatory process. Free amino acids are necessary and beneficial for the repair of connective tissues. Calcium contributes to the normal growth and development of the body, serves as a building material for bones, is necessary for the functioning of the nervous, muscle and bone systems. Magnesium, interacting with calcium, affects the permeability of membranes, contributing to an increase in the level of calcium in the body.
Новым в объекте изобретении - продукте является то, что получен комплексный, обладающий иммуностимулирующей, антиоксидантной, противовоспалительной активностью, очищенный от липидов, в растворимой форме и с пониженным содержанием хлорида натрия пищевой общеукрепляющий профилактический продукт из хрящевой ткани гидробионтов.New in the object of the invention, the product is that it is obtained complex, possessing immunostimulating, antioxidant, anti-inflammatory activity, purified from lipids, in a soluble form and with a low content of sodium chloride, a nutritionally strengthening prophylactic product from cartilaginous tissue of hydrobionts.
Содержание гексозаминов и хондроитинсульфатов определяли спектрофотометрически, согласно методике фармакопейной статьи №42-1286-99. Количество коллагена определяли по методу Крыловой Н.Н. и Лясковской Ю.Н. "Физико-химические методы исследования продуктов животного происхождения". М.: Пищевая пром-ть, 1965, с.49-55. Исследование элементного состава препаратов из хрящевой ткани проводили атомно-абсорбционным методом на пламенно-эмиссионном спектрофотометре Nippon Jarrel Ash модель АА-855. Содержание белка определяли по количеству азотистых веществ (в пересчете на белок) микрометодом по Кьельдалю на приборе "Kjeltec auto 10 SO Analyser". Ингибиторная активность компонентов хрящевой ткани определена Пивненко Т.Н., Клычковой Г.Ю.// Известия ТИНРО, 2001, Т.129, с.74-81.The content of hexosamines and chondroitin sulfates was determined spectrophotometrically, according to the methodology of pharmacopoeial article No. 42-1286-99. The amount of collagen was determined by the method of Krylova N.N. and Lyaskovsky Yu.N. "Physicochemical methods for the study of animal products." M .: Food industry, 1965, p. 49-55. The study of the elemental composition of cartilage tissue preparations was carried out by atomic absorption method on a Nippon Jarrel Ash flame emission spectrophotometer model AA-855. The protein content was determined by the amount of nitrogenous substances (in terms of protein) using the Kjeldahl micromethod using the Kjeltec auto 10 SO Analyzer instrument. The inhibitory activity of the components of the cartilage tissue was determined by Pivnenko T.N., Klychkova G.Yu. // Bulletin of TINRO, 2001, V.129, p. 74-81.
Антиоксидантную активность определяли по накоплению малонового диальдегида в сыворотке крови в присутствии экзогенной системы окисления. Определялось количество малонового диальдегида, накопленного за сутки инкубации в присутствии 0,25 М [Fe2+/Fe3+] (катализатор ускоренного окисления) в нормальной антирезусной сыворотке крови человека при концентрации препарата 2 мг/л сыворотки. В качестве контроля использовалась сыворотка с добавлением катализатора окисления. Содержание малонового диальдегида в присутствии продуктов из хрящевой ткани гидробионтов составило 0,014-0,0175 мг/мл сыворотки крови. В контрольном образце, в который был введен катализатор окисления, но отсутствовали препараты из хрящевой ткани, содержание малонового диальдегида составило 0,070-0,072 мг/мл.Antioxidant activity was determined by the accumulation of malondialdehyde in blood serum in the presence of an exogenous oxidation system. The amount of malondialdehyde accumulated during the day of incubation in the presence of 0.25 M [Fe 2+ / Fe 3+ ] (accelerated oxidation catalyst) in normal anti-Rhesus human blood serum was determined at a concentration of 2 mg / l of serum. Serum with the addition of an oxidation catalyst was used as a control. The content of malondialdehyde in the presence of products from cartilage of hydrobionts amounted to 0.014-0.0175 mg / ml of blood serum. In the control sample into which the oxidation catalyst was introduced, but cartilage preparations were absent, the content of malondialdehyde was 0.070-0.072 mg / ml.
Иммуностимулирующее действие продукта определяли и оценивали в следующих тестах:The immunostimulating effect of the product was determined and evaluated in the following tests:
определение влияния продукта на фагоцитарную активность полиморфно-ядерных лейкоцитов (ПМЯЛ) и макрофагов в эксперименте in vivo и in vitro;determination of the effect of the product on the phagocytic activity of polymorphonuclear leukocytes (PMNL) and macrophages in an in vivo and in vitro experiment;
определение действия продукта на число антителообразующих клеток в селезенках мышей, иммунизированных эритроцитами барана;determination of the effect of the product on the number of antibody-forming cells in the spleens of mice immunized with sheep red blood cells;
определение действия продукта на восстановление розеткообразующих клеток из селезенок морских свинок. Сущность метода заключается в выделении клеток, обработке их трипсином для нарушения поверхностной структуры. Далее оценивали способность клеток к восстановлению в присутствии и отсутствии испытуемого препарата из хрящевой ткани гидробионтов. Показатель восстановления розеткообразующих клеток, выраженный в процентном отношении, был взят в качестве основного иммунологического показателя, он составляет для полученных препаратов не менее 15% по сравнению с контролем.determining the effect of the product on the restoration of rosette-forming cells from guinea pig spleens The essence of the method is to isolate cells, treat them with trypsin to violate the surface structure. The ability of cells to recover in the presence and absence of the test drug from the cartilaginous tissue of hydrobionts was further evaluated. The recovery rate of rosette-forming cells, expressed as a percentage, was taken as the main immunological indicator; it is at least 15% for the preparations obtained compared with the control.
Противовоспалительную активность продуктов из хрящевой ткани гидробионтов определяли на модели инфекционно-аллергического псевдотуберкулезного артрита у кроликов. Экспериментальный артрит вызывали путем антигенного раздражения тканей правого коленного сустава животных, предварительно (за 7 суток) сенсибилизированных культурой псевдотуберкулезного микроба штамм 512. Животных сенсибилизировали подкожным введением в правое бедро суспензии бактерий в дозе 2·107 микробных клеток. Через 7 и 14 суток кроликам в полость коленного сустава в асептических условиях вводили корпускулярный псевдотуберкулезный антиген, доза которого составляла 107-108 м.к. Инфицированные животные были разделены на две группы: опытная группа (20 кроликов) в течение 14 дней получала ежедневно однократно испытуемый препарат, растворенный в дистиллированной воде, перорально в количестве 22,5 мг, контрольная группа (6 кроликов) не получала лечения.The anti-inflammatory activity of products from cartilaginous tissue of aquatic organisms was determined on a model of infectious-allergic pseudotuberculous arthritis in rabbits. Experimental arthritis was caused by antigenic irritation of tissues of the right knee joint of animals previously (for 7 days) sensitized by culture of pseudotuberculosis microbe strain 512. Animals were sensitized by subcutaneous injection of a suspension of bacteria in the right thigh at a dose of 2 × 10 7 microbial cells. After 7 and 14 days, rabbits were injected with corpuscular pseudotuberculosis antigen at a dose of 10 7 -10 8 mk into the cavity of the knee joint under aseptic conditions. Infected animals were divided into two groups: the experimental group (20 rabbits) received a once-daily test preparation dissolved in distilled water daily for 14 days in an amount of 22.5 mg, the control group (6 rabbits) did not receive treatment.
При экспериментально-морфологическом исследовании противовоспалительного действия продукта из хрящевой ткани гидробионтов было замечено, что животные опытной группы активны, прибавляли в весе, имели гладкую, без выпадений шерсть. В контрольной группе наблюдали обильное выпадение шерсти и непостоянную хромоту, округлость конфигурации коленного сустава, мелкоточечные кровоизлияния в суставной сумке, наличие синовиальной жидкости в полости сустава.During an experimental-morphological study of the anti-inflammatory effect of a product from the cartilaginous tissue of aquatic organisms, it was noted that the animals of the experimental group were active, gained weight, had a smooth coat without loss. In the control group, abundant hair loss and inconsistent claudication, roundness of the configuration of the knee joint, small-pointed hemorrhages in the joint bag, and the presence of synovial fluid in the joint cavity were observed.
При микроскопическом исследовании выявлены изменения в синовиальной оболочке коленного сустава. У животных опытной группы после употребления продукта наблюдалось слабое разволокнение соединительной ткани, незначительная гиперемия сосудов, единичные кровоизлияния, остаточные реактивно-воспалительные изменения. В контрольной группе отмечен отек синовии, набухание коллагеновых волокон, умеренное расширение и полнокровие сосудов, фибриноидное набухание стенок сосудов, диапедезные кровоизлияния. Периваскулярная и слабая диффузная инфильтрация синовиальной оболочки лимфоидно-макрофагальными клетками с примесью полиморфно-ядерных лейкоцитов, эозинофилов и плазматических клеток свидетельствует о развитии воспалительного процесса.Microscopic examination revealed changes in the synovial membrane of the knee joint. In animals of the experimental group, after consumption of the product, a slight disengagement of the connective tissue, slight hyperemia of the vessels, single hemorrhages, residual reactive-inflammatory changes were observed. In the control group, synovia edema, swelling of collagen fibers, moderate expansion and plethora of vessels, fibrinoid swelling of the walls of the vessels, diapedetic hemorrhages were noted. Perivascular and weak diffuse infiltration of the synovial membrane by macrophage lymphoid cells with an admixture of polymorphonuclear leukocytes, eosinophils and plasma cells indicates the development of the inflammatory process.
На уровне макроскопических изменений внутренних органов у контрольных животных выявлены синюшная окраска паренхимы легких, некротические очажки по краю и в паренхиме печени. У животных опытной группы наблюдались лишь единичные очажки в стадии репарации.At the level of macroscopic changes in the internal organs of the control animals, cyanotic coloration of the lung parenchyma, necrotic foci along the edge and in the liver parenchyma were revealed. In animals of the experimental group, only single foci were observed in the repair stage.
Микроскопические изменения внутренних органов (печень, селезенка, легкие, лимфатические узлы) свидетельствуют о слабовыраженных некротических изменениях, наличии мелких очажков бронхопневмонии и дистрофических изменений гепатоцитов в контроле. У животных опытной группы вышеуказанные изменения протекали на фоне гиперплазии бронх-ассоциированной лимфоидной ткани, умеренной лимфоидно-макрофагальной инфильтрации в портальных трактах печени, гиперплазии В- и Т-зависимых зон селезенки и лимфатических узлов.Microscopic changes in internal organs (liver, spleen, lungs, lymph nodes) indicate mild necrotic changes, the presence of small foci of bronchopneumonia and dystrophic changes in hepatocytes in the control. In animals of the experimental group, the above changes occurred against the background of hyperplasia of bronchial associated lymphoid tissue, moderate lymphoid-macrophage infiltration in the portal tracts of the liver, hyperplasia of the B and T-dependent zones of the spleen and lymph nodes.
Таким образом, исследование противовоспалительной активности свидетельствуют о том, что продукт из хрящевой ткани гидробионтов оказывает положительный эффект и уменьшает морфологические проявления экспериментального инфекционно-аллергического псевдотуберкулезного артрита у кроликов. Продукт обладает также стимулирующим действием, вызывая улучшение общего состояния животных и развитие тканевых иммуноморфологических реакций.Thus, a study of anti-inflammatory activity suggests that the product from the cartilaginous tissue of aquatic organisms has a positive effect and reduces the morphological manifestations of experimental infectious-allergic pseudotuberculous arthritis in rabbits. The product also has a stimulating effect, causing an improvement in the general condition of animals and the development of tissue immunomorphological reactions.
Сущность изобретения-способа заключается в том, что заявленный пищевой общеукрепляющий профилактический продукт из хрящевой ткани получают следующим образом: сырье - свежую или сухую хрящевую ткань акул, или скатов, или осетровых и лососевых рыб, или головоногих моллюсков (кальмаров, осьминогов) - измельчают и экстрагируют 0,9-2,0% раствором хлористого натрия в течение 10-18 часов при 5-10°С, ферментативный гидролиз осуществляют с помощью протеолитического фермента микробиального или животного происхождения при 30-40°С в течение 7-8 ч, инактивацию фермента проводят нагреванием смеси до 70-80°С в течение 15-20 мин, последующее осаждение липидов осуществляют 0,2-0,3% раствором хитозана в 2-4% уксусной кислоте в течение 9-15 ч при 5-10°С, далее смесь центрифугируют, либо пропускают через фильтромиткалевый фильтр. Далее очищенный ферментативный гидролизат диализируют против дистиллированной воды, с получением раствора, содержащего растворимый коллаген, низкомолекулярные ингибиторы металлопротеиназ с молекулярной массой 0,3-10 кДа, свободные хондроитинсульфаты, смесь аминокислот. Осадок подвергают кислотному гидролизу в 2-4 М соляной кислоте, далее проводят осаждение гексозаминов хлоридом кальция. Осадок, содержащий гексозамины, и диализованный ферментативный гидролизат смешивают и высушивают с получением целевого продукта.The essence of the invention-method lies in the fact that the claimed food fortifying prophylactic product from cartilage is obtained as follows: raw materials - fresh or dry cartilage tissue of sharks, or stingrays, or sturgeon and salmon fish, or cephalopods (squid, octopus) are crushed and extracted with 0.9-2.0% sodium chloride solution for 10-18 hours at 5-10 ° C, enzymatic hydrolysis is carried out using a proteolytic enzyme of microbial or animal origin at 30-40 ° C for 7-8 hours, inactivation the enzyme is carried out by heating the mixture to 70-80 ° C for 15-20 minutes, the subsequent lipid precipitation is carried out with a 0.2-0.3% solution of chitosan in 2-4% acetic acid for 9-15 hours at 5-10 ° C , then the mixture is centrifuged, or passed through a metal filter. Next, the purified enzymatic hydrolyzate is dialyzed against distilled water to obtain a solution containing soluble collagen, low molecular weight metalloproteinase inhibitors with a molecular weight of 0.3-10 kDa, free chondroitin sulfates, a mixture of amino acids. The precipitate is subjected to acid hydrolysis in 2-4 M hydrochloric acid, followed by precipitation of hexosamines with calcium chloride. The precipitate containing hexosamines and the dialyzed enzymatic hydrolyzate are mixed and dried to obtain the desired product.
Новым в способе получения пищевого общеукрепляющего профилактического продукта из хрящевой ткани гидробионтов является введение стадий очистки ферментативного гидролизата путем осаждения липидов 0,2-0,3% раствором хитозана в 2-4% уксусной кислоте в течение 9-15 ч при 5-10°С и последующий диализ ферментативного гидролизата против дистиллированной воды, способствующих улучшению вкусовых качеств продукта. Используемые в предлагаемом способе протеолитические ферменты микробиального и животного происхождения, такие как протомекс, панкреатин, пилорин и протеолитический ферментный препарат из гепатопанкреаса камчатского краба, позволяют сохранить в конечном продукте жизненно важные аминокислоты, такие как триптофан, цистеин, а также низкомолекулярные ингибиторы металлопротеиназ, которые при кислотном гидролизе сырья разрушаются, а дополнительно введенный этап кислотного гидролиза осадка позволяет повысить содержание гексозаминов в продукте, и как результат - появление противовоспалительной активности и увеличение выхода конечного продукта.A new method for producing a food-strengthening prophylactic product from cartilage of aquatic organisms is the introduction of stages of purification of the enzymatic hydrolyzate by precipitation of lipids with 0.2-0.3% solution of chitosan in 2-4% acetic acid for 9-15 hours at 5-10 ° C. and subsequent dialysis of the enzymatic hydrolyzate against distilled water, contributing to the improvement of the taste of the product. Used in the proposed method, proteolytic enzymes of microbial and animal origin, such as protomex, pancreatin, pylorine and proteolytic enzyme preparation from hepatopancreas king crab, allow you to save vital amino acids in the final product, such as tryptophan, cysteine, as well as low molecular weight inhibitors of metalloprotein, acid hydrolysis of raw materials are destroyed, and the additionally introduced step of acid hydrolysis of the precipitate allows increasing the content of hexosamines in odukte, and as a result - the emergence of anti-inflammatory activity and an increase in the final yield.
В предлагаемом способе в отличие от прототипа получают комплексный препарат, содержащий продукты ферментативно-кислотного гидролиза хрящевой ткани осетровых, или лососевых рыб, или акул, или скатов, или головоногих моллюсков (кальмаров, осьминогов), а именно: растворимую форму гексозаминов, хондроитинсульфатов, низкомолекулярных ингибиторов металлопротеиназ с молекулярной массой 0,3-10 кДа, коллагена, Са и Mg, легко абсорбируемых в кишечнике человека.In the proposed method, in contrast to the prototype, a complex preparation is obtained containing the products of enzymatic acid hydrolysis of the cartilaginous tissue of sturgeon, or salmon fish, or sharks, or stingrays, or cephalopods (squids, octopuses), namely the soluble form of hexosamines, chondroitin sulfates, low molecular weight metalloproteinase inhibitors with a molecular weight of 0.3-10 kDa, collagen, Ca and Mg, easily absorbed in the human intestine.
Сущность изобретения поясняется следующими примерами.The invention is illustrated by the following examples.
Пример 1.Example 1
Пищевой общеукрепляющий профилактический продукт из хрящевой ткани акул представляет собой ферментативно-кислотный гидролизат и содержит:The food fortifying prophylactic product from shark cartilage is an enzymatic acid hydrolyzate and contains:
свободные гексозамины в количестве - 3,45%,free hexosamines in an amount of 3.45%,
хондроитинсульфаты - 6,8%,chondroitin sulfates - 6.8%,
растворимый коллаген - 4,0%,soluble collagen - 4.0%,
микро- и макроэлементы, из которыхmicro and macro elements, of which
40% составляет кальций, 6,3% - магний - 11,0%,40% is calcium, 6.3% is magnesium - 11.0%,
свободные аминокислоты - 15,0%,free amino acids - 15.0%,
низкомолекулярные ингибиторы металло-low molecular weight metal inhibitors
протеиназ с молекулярной массой 0,3-10 кДа - 0,3%,proteinases with a molecular weight of 0.3-10 kDa - 0.3%,
белок - 51,45%,protein - 51.45%,
влагу - 8%.moisture - 8%.
Данный продукт получают следующим образом: 1 кг измельченных хрящей акул экстрагировали в 4 л 1%-ного раствора хлористого натрия в течение 15 часов при 10°С, затем экстракт нагревали до 38°С, доводили рН раствора до 8,0 и добавляли ферментный препарат "Панкреатин" в количестве из расчета в единицах активности на массу исходного сырья, предварительно растворенного в 0,2 л того же раствора, тщательно перемешивали и выдерживали в течение 7 ч при 38°С, перемешивание проводили периодически. Инактивацию фермента проводили нагреванием до 80°С в течение 20 мин. Осаждение липидов осуществляли 0,3% раствором хитозана в 2% уксусной кислоте в течение 10 ч при 8°С. Раствор центрифугировали при 3000 об/мин в течение 30 мин. Далее очищенный ферментативный гидролизат диализировали против дистиллированной воды, с получением раствора, содержащего растворимый коллаген, низкомолекулярные ингибиторы металлопротеиназ с молекулярной массой 0,3-10 кДа, свободные хондроитинсульфаты, смесь аминокислот. Осадок подвергали кислотному гидролизу в 4 М соляной кислоте, далее проводили осаждение гексозаминов хлоридом кальция. Осадок, содержащий гексозамины, и диализированный ферментативный гидролизат смешивали и высушивали сублимационным способом. Выход препарата составил 10,1%.This product is prepared as follows: 1 kg of shredded cartilage of sharks was extracted into 4 l of a 1% sodium chloride solution for 15 hours at 10 ° C, then the extract was heated to 38 ° C, the pH of the solution was adjusted to 8.0, and the enzyme preparation was added "Pancreatin" in the amount calculated in units of activity per mass of feedstock, previously dissolved in 0.2 l of the same solution, was thoroughly mixed and kept for 7 hours at 38 ° C, stirring was carried out periodically. The inactivation of the enzyme was carried out by heating to 80 ° C for 20 min. Lipid deposition was carried out with a 0.3% solution of chitosan in 2% acetic acid for 10 hours at 8 ° C. The solution was centrifuged at 3000 rpm for 30 minutes. Next, the purified enzymatic hydrolyzate was dialyzed against distilled water to obtain a solution containing soluble collagen, low molecular weight metalloproteinase inhibitors with a molecular weight of 0.3-10 kDa, free chondroitin sulfates, and a mixture of amino acids. The precipitate was subjected to acid hydrolysis in 4 M hydrochloric acid, followed by precipitation of hexosamines with calcium chloride. The precipitate containing hexosamines and the dialyzed enzymatic hydrolyzate were mixed and freeze-dried. The yield of the drug was 10.1%.
Антиоксидантная активность составила 20,7%, что соответствует содержанию МДА 0,0145 мг/мл сыворотки.Antioxidant activity was 20.7%, which corresponds to a MDA content of 0.0145 mg / ml serum.
Индекс восстановления РОК составил 15,6%.The ROC recovery index was 15.6%.
Пример 2.Example 2
Пищевой общеукрепляющий профилактический продукт из хрящевой ткани осетровых рыб представляет собой ферментативно-кислотный гидролизат и содержит:The food fortifying prophylactic product from the cartilage of sturgeon tissue is an enzymatic acid hydrolyzate and contains:
свободные гексозамины в количестве - 3,36%,free hexosamines in an amount of 3.36%,
хондроитинсульфаты - 6,0%,chondroitin sulfates - 6.0%,
растворимый коллаген - 13,5%,soluble collagen - 13.5%,
микро- и макроэлементы, из которыхmicro and macro elements, of which
58% составляет кальций, 9,8% - магний - 10,0%,58% is calcium, 9.8% is magnesium - 10.0%,
свободные аминокислоты - 14,0%,free amino acids - 14.0%,
низкомолекулярные ингибиторы металло-low molecular weight metal inhibitors
протеиназ с молекулярной массой 0,3-10 кДа - 1,3%,proteinases with a molecular weight of 0.3-10 kDa - 1.3%,
белок - 43,84%,protein - 43.84%,
влагу - 8%.moisture - 8%.
Данный продукт получают следующим образом: 1кг измельченных хрящей осетровых рыб экстрагировали в 4 л 2%-ного раствора хлористого натрия в течение 12 часов при 6°С, затем экстракт нагревали до 37°С, доводили рН раствора до 8,0 и добавляли ферментный препарат "Пилорин", из пилорических придатков лососевых рыб, в количестве из расчета в единицах активности на массу исходного сырья, предварительно растворенного в 0,2 л того же раствора, тщательно перемешивали и выдерживали в течение 7 ч при 37°С, перемешивание проводили периодически. Инактивацию фермента проводили нагреванием до 70°С в течение 20 мин. Осаждение липидов осуществляли 0,3% раствором хитозана в 2% уксусной кислоте в течение 15 ч при 5°С. Раствор центрифугировали при 3000 об/мин в течение 30 мин. Далее очищенный ферментативный гидролизат диализировали против дистиллированной воды, с получением раствора, содержащего растворимый коллаген, низкомолекулярные ингибиторы металлопротеиназ с молекулярной массой 0,3-10 кДа, свободные хондроитинсульфаты, смесь аминокислот. Осадок подвергли кислотному гидролизу в 3 М соляной кислоте, далее проводили осаждение гексозаминов хлоридом кальция. Осадок, содержащий гексозамины, и ферментативный гидролизат смешивали и высушивали в сушке барабанного типа. Выход препарата составил 20%.This product is prepared as follows: 1 kg of ground sturgeon cartilage was extracted into 4 L of a 2% sodium chloride solution for 12 hours at 6 ° C, then the extract was heated to 37 ° C, the pH of the solution was adjusted to 8.0, and an enzyme preparation was added. Pilorin, from pyloric appendages of salmon fish, in an amount calculated in units of activity per mass of feedstock, previously dissolved in 0.2 l of the same solution, was thoroughly mixed and kept for 7 hours at 37 ° C, stirring was carried out periodically. The inactivation of the enzyme was carried out by heating to 70 ° C for 20 min. Lipid precipitation was carried out with a 0.3% solution of chitosan in 2% acetic acid for 15 hours at 5 ° C. The solution was centrifuged at 3000 rpm for 30 minutes. Next, the purified enzymatic hydrolyzate was dialyzed against distilled water to obtain a solution containing soluble collagen, low molecular weight metalloproteinase inhibitors with a molecular weight of 0.3-10 kDa, free chondroitin sulfates, and a mixture of amino acids. The precipitate was subjected to acid hydrolysis in 3 M hydrochloric acid, followed by precipitation of hexosamines with calcium chloride. The precipitate containing hexosamines and the enzymatic hydrolyzate were mixed and dried in a drum type dryer. The yield of the drug was 20%.
Антиоксидантная активность составила 25%, что соответствует содержанию МДА 0,0175 мг/мл сыворотки.Antioxidant activity was 25%, which corresponds to a MDA content of 0.0175 mg / ml serum.
Индекс восстановления РОК составил 17,9%.The ROC recovery index was 17.9%.
Пример 3.Example 3
Пищевой общеукрепляющий профилактический продукт из хрящевой ткани лососевых рыб представляет собой ферментативно-кислотный гидролизат и содержит:The food fortifying prophylactic product from the cartilaginous tissue of salmon fish is an enzymatic acid hydrolyzate and contains:
свободные гексозамины в количестве - 1,1%,free hexosamines in an amount of 1.1%,
хондроитинсульфаты - 6,0%,chondroitin sulfates - 6.0%,
растворимый коллаген - 5,9%,soluble collagen - 5.9%,
микро- и макроэлементы, из которыхmicro and macro elements, of which
42% составляет кальций, 6,2% - магний - 10,0%,42% is calcium, 6.2% is magnesium - 10.0%,
свободные аминокислоты - 16,0%,free amino acids - 16.0%,
низкомолекулярные ингибиторы металло-low molecular weight metal inhibitors
протеиназ с молекулярной массой 0,3-10 кДа - 0,98%,proteinases with a molecular weight of 0.3-10 kDa - 0.98%,
белок - 53,02%,protein - 53.02%,
влагу - 7%.moisture - 7%.
Данный продукт получают следующим образом: 1 кг измельченной хрящевой ткани лососевых рыб экстрагировали в 4 л 0,9%-ного раствора хлористого натрия в течение 18 часов при 5°С, затем экстракт нагревали до 35°С, доводили рН раствора до 8,0 и добавляли ферментный препарат, выделенный из гепатопанкреаса камчатского краба в количестве из расчета в единицах активности на массу исходного сырья, предварительно растворенного в 0,2 л того же раствора, тщательно перемешивали и выдерживали в течение 7,5 ч при 35°С, перемешивание проводили периодически. Инактивацию фермента проводили нагреванием до 80°С в течение 20 мин. Осаждение липидов осуществляли 0,2% раствором хитозана в 3% уксусной кислоте в течение 13 ч при 6°С. Раствор пропускали через фильтромиткалевую ткань. Далее очищенный ферментативный гидролизат анализировали против дистиллированной воды, с получением раствора, содержащего растворимый коллаген, низкомолекулярные ингибиторы металлопротеиназ с молекулярной массой 0,3-10 кДа, свободные хондроитинсульфаты, смесь аминокислот. Осадок подвергли кислотному гидролизу в 2 М соляной кислоте, далее проводили осаждение гексозаминов хлоридом кальция. Осадок, содержащий гексозамины, и диализированный ферментативный гидролизат смешивали и высушивали сублимационным способом. Выход препарата составил 12%.This product is prepared as follows: 1 kg of crushed cartilaginous tissue of salmon fish was extracted into 4 l of a 0.9% sodium chloride solution for 18 hours at 5 ° C, then the extract was heated to 35 ° C, the pH of the solution was adjusted to 8.0 and the enzyme preparation isolated from hepatopancreas of king crab was added in an amount calculated in units of activity per mass of feedstock previously dissolved in 0.2 l of the same solution, thoroughly mixed and kept for 7.5 h at 35 ° C, stirring was carried out periodically. The inactivation of the enzyme was carried out by heating to 80 ° C for 20 min. Lipid precipitation was carried out with a 0.2% solution of chitosan in 3% acetic acid for 13 hours at 6 ° C. The solution was passed through a filter cloth. Next, the purified enzymatic hydrolyzate was analyzed against distilled water to obtain a solution containing soluble collagen, low molecular weight metalloproteinase inhibitors with a molecular weight of 0.3-10 kDa, free chondroitin sulfates, a mixture of amino acids. The precipitate was subjected to acid hydrolysis in 2 M hydrochloric acid, followed by precipitation of hexosamines with calcium chloride. The precipitate containing hexosamines and the dialyzed enzymatic hydrolyzate were mixed and freeze-dried. The yield of the drug was 12%.
Антиоксидантная активность составила 20%, что соответствует содержанию МДА 0,014 мг/мл сыворотки.Antioxidant activity was 20%, which corresponds to a MDA content of 0.014 mg / ml serum.
Индекс восстановления РОК составил 19,5%.The ROC recovery index was 19.5%.
Пример 4.Example 4
Пищевой общеукрепляющий профилактический продукт из хрящевой ткани кальмара представляет собой ферментативно-кислотный гидролизат и содержит:The food fortifying prophylactic product from squid cartilage is an enzymatic acid hydrolyzate and contains:
свободные гексозамины в количестве - 0,99%,free hexosamines in an amount of 0.99%,
хондроитинсульфаты - 6,0%,chondroitin sulfates - 6.0%,
растворимый коллаген - 8,4%,soluble collagen - 8.4%,
микро- и макроэлементы, из которыхmicro and macro elements, of which
55% составляет кальций, 16% - магний - 10,0%,55% is calcium, 16% is magnesium - 10.0%,
свободные аминокислоты - 18,0%,free amino acids - 18.0%,
низкомолекулярные ингибиторы металло-low molecular weight metal inhibitors
протеиназ с молекулярной массой 0,3-10 кДа - 1,2%,proteinases with a molecular weight of 0.3-10 kDa - 1.2%,
белок - 47,41%,protein - 47.41%,
влагу - 8%.moisture - 8%.
Данный продукт получают следующим образом: 1 кг измельченной хрящевой ткани кальмара экстрагировали в 4 л 1,2%-ного раствора хлористого натрия в течение 10 часов при 7°С, затем экстракт нагревали до 30°С, доводили рН раствора до 8,0 и добавляли ферментный препарат "Протомекс" в количестве из расчета в единицах активности на массу исходного сырья, предварительно растворенного в 0,2 л того же раствора, тщательно перемешивали и выдерживали в течение 8 ч при 30°С, перемешивание проводили периодически. Инактивацию фермента проводили нагреванием до 80°С в течение 20 мин. Осаждение липидов осуществляли 0,2% раствором хитозана в 4% уксусной кислоте в течение 12 ч при 9°С. Раствор пропускали через фильтромиткалевый фильтр. Далее очищенный ферментативный гидролизат диализировали против дистиллированной воды, с получением раствора, содержащего растворимый коллаген, низкомолекулярные ингибиторы металлопротеиназ с молекулярной массой 0,3-10 кДа, свободные хондроитинсульфаты, смесь аминокислот. Осадок подвергли кислотному гидролизу в 2 М соляной кислоте, далее проводили осаждение гексозаминов хлоридом кальция. Осадок, содержащий гексозамины, и диализированный ферментативный гидролизат смешивали и высушивали на сушке барабанного типа. Выход препарата составил 9,75%.This product is prepared as follows: 1 kg of crushed squid cartilage was extracted into 4 l of a 1.2% sodium chloride solution for 10 hours at 7 ° C, then the extract was heated to 30 ° C, the pH of the solution was adjusted to 8.0, and the Protomex enzyme preparation was added in an amount calculated in terms of activity per weight of the feedstock, previously dissolved in 0.2 L of the same solution, thoroughly mixed and kept for 8 hours at 30 ° C, stirring was carried out periodically. The inactivation of the enzyme was carried out by heating to 80 ° C for 20 min. Lipid precipitation was carried out with a 0.2% solution of chitosan in 4% acetic acid for 12 hours at 9 ° C. The solution was passed through a filter with a metal filter. Next, the purified enzymatic hydrolyzate was dialyzed against distilled water to obtain a solution containing soluble collagen, low molecular weight metalloproteinase inhibitors with a molecular weight of 0.3-10 kDa, free chondroitin sulfates, and a mixture of amino acids. The precipitate was subjected to acid hydrolysis in 2 M hydrochloric acid, followed by precipitation of hexosamines with calcium chloride. The precipitate containing hexosamines and the dialyzed enzymatic hydrolyzate were mixed and dried on a drum type dryer. The yield of the drug was 9.75%.
Антиоксидантная активность составила 22,1%, что соответствует содержанию МДА 0,0155 мг/мл сыворотки.Antioxidant activity was 22.1%, which corresponds to a MDA content of 0.0155 mg / ml serum.
Индекс восстановления РОК составил 22,4%.The ROC recovery index was 22.4%.
Пример 5.Example 5
Пищевой общеукрепляющий профилактический продукт из хрящевой ткани осьминога представляет собой ферментативно-кислотный гидролизат и содержит:The food fortifying prophylactic product from the cartilage of the octopus is an enzymatic acid hydrolyzate and contains:
свободные гексозамины в количестве - 1,0%,free hexosamines in an amount of 1.0%,
хондроитинсульфаты - 6,1%,chondroitin sulfates - 6.1%,
растворимый коллаген - 9,1%,soluble collagen - 9.1%,
микро- и макроэлементы, из которыхmicro and macro elements, of which
51% составляет кальций, 15% - магний - 11,0%,51% is calcium, 15% is magnesium - 11.0%,
свободные аминокислоты - 17,0%,free amino acids - 17.0%,
низкомолекулярные ингибиторы металло-low molecular weight metal inhibitors
протеиназ с молекулярной массой 0,3-10 кДа - 1,0%,proteinases with a molecular weight of 0.3-10 kDa - 1.0%,
белок - 47,8%,protein - 47.8%
влагу - 7%.moisture - 7%.
Данный продукт получают следующим образом: 1 кг измельченной хрящевой ткани осьминога экстрагировали в 4 л 1,1%-ного раствора хлористого натрия в течение 11 часов при 9°С, затем экстракт нагревали до 33°С, доводили рН раствора до 8,0 и добавляли ферментный препарат, выделенный из гепатопанкреаса камчатского краба, в количестве из расчета в единицах активности на массу исходного сырья, предварительно растворенного в 0,2 л того же раствора, тщательно перемешивали и выдерживали в течение 7,5 ч при 33°С, перемешивание проводили периодически. Инактивацию фермента проводили нагреванием до 80°С в течение 20 мин. Осаждение липидов осуществляли 0,2% раствором хитозана в 3% уксусной кислоте в течение 11 ч при 7°С. Раствор центрифугировали при 3000 об/мин в течение 30 мин. Далее очищенный ферментативный гидролизат диализировали против дистиллированной воды, с получением раствора, содержащего растворимый коллаген, низкомолекулярные ингибиторы металлопротеиназ с молекулярной массой 0,3-10 кДа, свободные хондроитинсульфаты, смесь аминокислот. Осадок подвергли кислотному гидролизу в 2 М соляной кислоте, далее проводили осаждение гексозаминов хлоридом кальция. Осадок, содержащий гексозамины, и диализированный ферментативный гидролизат смешивали и высушивали сублимационным способом. Выход препарата составил 10,5%.This product is prepared as follows: 1 kg of ground octopus cartilage was extracted into 4 l of a 1.1% sodium chloride solution for 11 hours at 9 ° C, then the extract was heated to 33 ° C, the pH of the solution was adjusted to 8.0, and the enzyme preparation isolated from hepatopancreas of king crab was added in an amount calculated in units of activity per mass of feedstock previously dissolved in 0.2 l of the same solution, thoroughly mixed and kept for 7.5 h at 33 ° C, stirring was carried out periodically. The inactivation of the enzyme was carried out by heating to 80 ° C for 20 min. Lipid precipitation was carried out with a 0.2% solution of chitosan in 3% acetic acid for 11 hours at 7 ° C. The solution was centrifuged at 3000 rpm for 30 minutes. Next, the purified enzymatic hydrolyzate was dialyzed against distilled water to obtain a solution containing soluble collagen, low molecular weight metalloproteinase inhibitors with a molecular weight of 0.3-10 kDa, free chondroitin sulfates, and a mixture of amino acids. The precipitate was subjected to acid hydrolysis in 2 M hydrochloric acid, followed by precipitation of hexosamines with calcium chloride. The precipitate containing hexosamines and the dialyzed enzymatic hydrolyzate were mixed and freeze-dried. The drug yield was 10.5%.
Антиоксидантная активность составила 22,1%, что соответствует содержанию МДА 0,0155 мг/мл сыворотки.Antioxidant activity was 22.1%, which corresponds to a MDA content of 0.0155 mg / ml serum.
Индекс восстановления РОК составил 19,8%.The ROC recovery index was 19.8%.
Пример 6.Example 6
Пищевой общеукрепляющий профилактический продукт из хрящевой ткани ската представляет собой ферментативно-кислотный гидролизат и содержит:The food fortifying prophylactic product from stingray cartilage tissue is an enzymatic acid hydrolyzate and contains:
свободные гексозамины в количестве - 6,1%,free hexosamines in an amount of 6.1%,
хондроитинсульфаты - 6,5%,chondroitin sulfates - 6.5%,
растворимый коллаген - 4,9%,soluble collagen - 4.9%,
микро- и макроэлементы, из которыхmicro and macro elements, of which
43% составляет кальций, 6,4% - магний - 11,0%,43% is calcium, 6.4% is magnesium - 11.0%,
свободные аминокислоты - 13%,free amino acids - 13%,
низкомолекулярные ингибиторы металло-low molecular weight metal inhibitors
протеиназ с молекулярной массой 0,3-10 кДа - 0,4%,proteinases with a molecular weight of 0.3-10 kDa - 0.4%,
белок - 50,1%,protein - 50.1%
влагу - 8%.moisture - 8%.
Данный продукт получают следующим образом: 1 кг измельченных хрящей ската экстрагировали в 4 л 1,5%-ного раствора хлористого натрия в течение 16 часов при 8°С, затем экстракт нагревали до 39°С, доводили рН раствора до 8,0 и добавляли ферментный препарат "Пилорин", выделенный из пилорических придатков лососевых рыб, в количестве из расчета в единицах активности на массу исходного сырья, предварительно растворенного в 0,2 л того же раствора, тщательно перемешивали и выдерживали в течение 8 ч при 39°С, перемешивание проводили периодически. Инактивацию фермента проводили нагреванием до 70°С в течение 20 мин. Осаждение липидов осуществляли 0,2% раствором хитозана в 4% уксусной кислоте в течение 9 ч при 10°С. Раствор центрифугировали при 3000 об/мин в течение 30 мин. Далее очищенный ферментативный гидролизат диализировали против дистиллированной воды, с получением раствора, содержащего растворимый коллаген, низкомолекулярные ингибиторы металлопротеиназ с молекулярной массой 0,3-10 кДа, свободные хондроитинсульфаты, смесь аминокислот. Осадок подвергли кислотному гидролизу в 4 М соляной кислоте, далее проводили осаждение гексозаминов хлоридом кальция. Осадок, содержащий гексозамины, и диализированный ферментативный гидролизат смешивали и высушивали сублимационным способом. Выход препарата составил 14%.This product is prepared as follows: 1 kg of crushed stingray cartilage was extracted into 4 l of a 1.5% sodium chloride solution for 16 hours at 8 ° C, then the extract was heated to 39 ° C, the pH of the solution was adjusted to 8.0 and added enzyme preparation "Pilorin" isolated from pyloric appendages of salmon fish, in an amount calculated in units of activity per mass of feedstock, previously dissolved in 0.2 l of the same solution, was thoroughly mixed and kept for 8 hours at 39 ° C, stirring carried out periodically. The inactivation of the enzyme was carried out by heating to 70 ° C for 20 min. Lipid precipitation was carried out with a 0.2% solution of chitosan in 4% acetic acid for 9 hours at 10 ° C. The solution was centrifuged at 3000 rpm for 30 minutes. Next, the purified enzymatic hydrolyzate was dialyzed against distilled water to obtain a solution containing soluble collagen, low molecular weight metalloproteinase inhibitors with a molecular weight of 0.3-10 kDa, free chondroitin sulfates, and a mixture of amino acids. The precipitate was subjected to acid hydrolysis in 4 M hydrochloric acid, followed by precipitation of hexosamines with calcium chloride. The precipitate containing hexosamines and the dialyzed enzymatic hydrolyzate were mixed and freeze-dried. The yield of the drug was 14%.
Антиоксидантная активность составила 21,4%, что соответствует содержанию МДА 0,015 мг/мл сыворотки.Antioxidant activity was 21.4%, which corresponds to a MDA content of 0.015 mg / ml serum.
Индекс восстановления РОК составил 15,9%.The ROC recovery index was 15.9%.
Claims (3)
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU2003133633/13A RU2250047C1 (en) | 2003-11-18 | 2003-11-18 | Food restorative prophylactic product out of cartilaginous tissue of hydrobionts and method for its obtaining |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU2003133633/13A RU2250047C1 (en) | 2003-11-18 | 2003-11-18 | Food restorative prophylactic product out of cartilaginous tissue of hydrobionts and method for its obtaining |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2250047C1 true RU2250047C1 (en) | 2005-04-20 |
Family
ID=35634812
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2003133633/13A RU2250047C1 (en) | 2003-11-18 | 2003-11-18 | Food restorative prophylactic product out of cartilaginous tissue of hydrobionts and method for its obtaining |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| RU (1) | RU2250047C1 (en) |
Cited By (9)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2324496C1 (en) * | 2007-01-12 | 2008-05-20 | Инна Георгиевна Ермишина | Method of treatment of diseases caused by abnormality of cartilagenous and/or bone tissues |
| RU2355240C1 (en) * | 2008-01-09 | 2009-05-20 | Федеральное государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Калининградский государственный технический университет" | Production method of food product with chondroprotective action |
| RU2409291C1 (en) * | 2009-08-17 | 2011-01-20 | Федеральное государственное унитарное предприятие Тихоокеанский научно-исследовательский рыбохозяйственный центр (ФГУП "ТИНРО-Центр") | Method for production of water-soluble polypeptide complex of salmon fishes liver |
| RU2412619C1 (en) * | 2009-08-20 | 2011-02-27 | Федеральное государственное унитарное предприятие Тихоокеанский научно-исследовательский рыбохозяйственный центр ФГУП "ТИНРО-Центр" | Method for preparation of functional food product with chondroprotective action |
| RU2428143C1 (en) * | 2010-02-10 | 2011-09-10 | Федеральное государственное унитарное предприятие "Всероссийский научно-исследовательский институт рыбного хозяйства и океанографии" (ФГУП "ВНИРО") | Method of obtaining wound covering for fish grown in artificial conditions |
| RU2458134C1 (en) * | 2010-12-27 | 2012-08-10 | ФГУП Полярный научно-исследовательский институт морского рыбного хозяйства и океанографии им. Н.М. Книповича (ФГУП ПИНРО) | Method of producing chondroitin sulphate from sea hydrobiont tissue |
| RU2460313C2 (en) * | 2010-12-10 | 2012-09-10 | Федеральное государственное унитарное предприятие Тихоокеанский научно-исследовательский рыбохозяйственный центр ФГУП "ТИНРО-Центр" | Method for production of fodder additive with chondroprotective properties of sea hydrobionts wastes |
| RU2623738C1 (en) * | 2016-01-25 | 2017-06-29 | Федеральное государственное бюджетное научное учреждение "Тихоокеанский научно-исследовательский рыбохозяйственный центр" (ФГБНУ "ТИНРО-Центр") | Biologically active additive from marine hydrobionts - source of hondroitinsulfate and method of its production |
| RU2673201C1 (en) * | 2017-06-06 | 2018-11-22 | Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования "Московский государственный университет пищевых производств" | Functional food additive for fish products |
Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2082416C1 (en) * | 1993-11-04 | 1997-06-27 | Акционерное общество "Валпэк ЛТД" | Method of preparing the complex preparation containing mucopolysaccharides and collagen from animal raw |
| RU97116345A (en) * | 1997-10-01 | 1999-08-10 | Российский научный центр "Восстановительная травматология и ортопедия" им.акад.Г.А.Илизарова | PREPARATION, STIMULATING HONDROGENESIS, SIMBON-3 AND METHOD OF ITS PREPARATION |
| RU2161002C1 (en) * | 1999-07-30 | 2000-12-27 | Государственное унитарное предприятие Тихоокеанский научно-исследовательский рыбохозяйственный центр | Food, general-restorative, treatment-and-prophylactic product from shark tissues and method of its production |
-
2003
- 2003-11-18 RU RU2003133633/13A patent/RU2250047C1/en not_active IP Right Cessation
Patent Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2082416C1 (en) * | 1993-11-04 | 1997-06-27 | Акционерное общество "Валпэк ЛТД" | Method of preparing the complex preparation containing mucopolysaccharides and collagen from animal raw |
| RU97116345A (en) * | 1997-10-01 | 1999-08-10 | Российский научный центр "Восстановительная травматология и ортопедия" им.акад.Г.А.Илизарова | PREPARATION, STIMULATING HONDROGENESIS, SIMBON-3 AND METHOD OF ITS PREPARATION |
| RU2161002C1 (en) * | 1999-07-30 | 2000-12-27 | Государственное унитарное предприятие Тихоокеанский научно-исследовательский рыбохозяйственный центр | Food, general-restorative, treatment-and-prophylactic product from shark tissues and method of its production |
Cited By (9)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2324496C1 (en) * | 2007-01-12 | 2008-05-20 | Инна Георгиевна Ермишина | Method of treatment of diseases caused by abnormality of cartilagenous and/or bone tissues |
| RU2355240C1 (en) * | 2008-01-09 | 2009-05-20 | Федеральное государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Калининградский государственный технический университет" | Production method of food product with chondroprotective action |
| RU2409291C1 (en) * | 2009-08-17 | 2011-01-20 | Федеральное государственное унитарное предприятие Тихоокеанский научно-исследовательский рыбохозяйственный центр (ФГУП "ТИНРО-Центр") | Method for production of water-soluble polypeptide complex of salmon fishes liver |
| RU2412619C1 (en) * | 2009-08-20 | 2011-02-27 | Федеральное государственное унитарное предприятие Тихоокеанский научно-исследовательский рыбохозяйственный центр ФГУП "ТИНРО-Центр" | Method for preparation of functional food product with chondroprotective action |
| RU2428143C1 (en) * | 2010-02-10 | 2011-09-10 | Федеральное государственное унитарное предприятие "Всероссийский научно-исследовательский институт рыбного хозяйства и океанографии" (ФГУП "ВНИРО") | Method of obtaining wound covering for fish grown in artificial conditions |
| RU2460313C2 (en) * | 2010-12-10 | 2012-09-10 | Федеральное государственное унитарное предприятие Тихоокеанский научно-исследовательский рыбохозяйственный центр ФГУП "ТИНРО-Центр" | Method for production of fodder additive with chondroprotective properties of sea hydrobionts wastes |
| RU2458134C1 (en) * | 2010-12-27 | 2012-08-10 | ФГУП Полярный научно-исследовательский институт морского рыбного хозяйства и океанографии им. Н.М. Книповича (ФГУП ПИНРО) | Method of producing chondroitin sulphate from sea hydrobiont tissue |
| RU2623738C1 (en) * | 2016-01-25 | 2017-06-29 | Федеральное государственное бюджетное научное учреждение "Тихоокеанский научно-исследовательский рыбохозяйственный центр" (ФГБНУ "ТИНРО-Центр") | Biologically active additive from marine hydrobionts - source of hondroitinsulfate and method of its production |
| RU2673201C1 (en) * | 2017-06-06 | 2018-11-22 | Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования "Московский государственный университет пищевых производств" | Functional food additive for fish products |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Zhong et al. | Preparation of hypocholesterol peptides from soy protein and their hypocholesterolemic effect in mice | |
| JP4947475B2 (en) | Hydrolyzate of avian cartilage and its preparation method and use | |
| CN109349419B (en) | Compound yak bone collagen peptide powder for repairing human body cells | |
| CN111685286B (en) | Oyster peptide with blood lipid reducing function and preparation method and application thereof | |
| US20210198713A1 (en) | Method for preparing protein peptide based on connective tissue and prepared protein peptide and use thereof | |
| KR101685189B1 (en) | The manufacturing method of collagen peptide using abalone | |
| RU2250047C1 (en) | Food restorative prophylactic product out of cartilaginous tissue of hydrobionts and method for its obtaining | |
| EP0988043B1 (en) | Method and product using sturgeon notochord for alleviating the symptoms of arthritis | |
| WO2007131424A1 (en) | Method for preparing low molecular weight proteoglycan and collagen compositions, its products and uses | |
| KR20040074598A (en) | Method of producing protein hydrolysates from fish scale | |
| Felim et al. | Effect of different collagen on anterior cruciate ligament transection and medial meniscectomy-induced osteoarthritis male rats | |
| RU2171066C1 (en) | Product enriched with free amino acids and method for preparation thereof | |
| JPS5837001A (en) | Production method of hyaluronic acid | |
| CN104774895B (en) | The method for preparing wood frog collagen | |
| CN116333095A (en) | Polysaccharide-rich collagen peptide and preparation method and application thereof | |
| US6372794B1 (en) | Method for alleviating arthritis in mammals | |
| EP2884956A1 (en) | Compositions comprising hyaluronic acid and dermatan sulphate for the treatment of being overweight and obesity | |
| CN119119243A (en) | A method for extracting fish collagen from fish skin and its application | |
| JP2003268004A (en) | Chondroitin sulfate derived from cartilage of rajiformes and method for producing the same | |
| RU2226841C1 (en) | Protein food additive production method | |
| CN117487001A (en) | Preparation method of low molecular weight jellyfish collagen peptide-calcium chelate | |
| RU2623738C1 (en) | Biologically active additive from marine hydrobionts - source of hondroitinsulfate and method of its production | |
| RU2161002C1 (en) | Food, general-restorative, treatment-and-prophylactic product from shark tissues and method of its production | |
| JP3805975B2 (en) | Wound healing agent | |
| RU2562595C2 (en) | Production of product with biologically active properties from holothurians |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| PC43 | Official registration of the transfer of the exclusive right without contract for inventions |
Effective date: 20150820 |
|
| MM4A | The patent is invalid due to non-payment of fees |
Effective date: 20201119 |