[go: up one dir, main page]

RU2013146341A - Композиции целлюлазы и способы их применения для улучшенного превращения лигноцеллюлозной биомассы в ферментируемые сахара - Google Patents

Композиции целлюлазы и способы их применения для улучшенного превращения лигноцеллюлозной биомассы в ферментируемые сахара Download PDF

Info

Publication number
RU2013146341A
RU2013146341A RU2013146341/10A RU2013146341A RU2013146341A RU 2013146341 A RU2013146341 A RU 2013146341A RU 2013146341/10 A RU2013146341/10 A RU 2013146341/10A RU 2013146341 A RU2013146341 A RU 2013146341A RU 2013146341 A RU2013146341 A RU 2013146341A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
sequence
seq
glucosidase
terminal sequence
amino acid
Prior art date
Application number
RU2013146341/10A
Other languages
English (en)
Inventor
Тейс КАПЕР
Игорь Николаев
Сьюзанн ЛАНТЦ
Мередит К. ФУДЖДАЛА
Меган И. ХСИ
Original Assignee
ДАНИСКО ЮЭс ИНК
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by ДАНИСКО ЮЭс ИНК filed Critical ДАНИСКО ЮЭс ИНК
Publication of RU2013146341A publication Critical patent/RU2013146341A/ru

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14Hydrolases (3)
    • C12N9/24Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405Glucanases
    • C12N9/2434Glucanases acting on beta-1,4-glucosidic bonds
    • C12N9/2437Cellulases (3.2.1.4; 3.2.1.74; 3.2.1.91; 3.2.1.150)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14Hydrolases (3)
    • C12N9/24Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405Glucanases
    • C12N9/2434Glucanases acting on beta-1,4-glucosidic bonds
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09Recombinant DNA-technology
    • C12N15/11DNA or RNA fragments; Modified forms thereof; Non-coding nucleic acids having a biological activity
    • C12N15/52Genes encoding for enzymes or proenzymes
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09Recombinant DNA-technology
    • C12N15/63Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
    • C12N15/79Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts
    • C12N15/80Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts for fungi
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14Hydrolases (3)
    • C12N9/24Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405Glucanases
    • C12N9/2434Glucanases acting on beta-1,4-glucosidic bonds
    • C12N9/2445Beta-glucosidase (3.2.1.21)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12PFERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P19/00Preparation of compounds containing saccharide radicals
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12PFERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P19/00Preparation of compounds containing saccharide radicals
    • C12P19/14Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of a carbohydrase (EC 3.2.x), e.g. by alpha-amylase, e.g. by cellulase, hemicellulase
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y302/00Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01021Beta-glucosidase (3.2.1.21)
    • DTEXTILES; PAPER
    • D06TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
    • D06MTREATMENT, NOT PROVIDED FOR ELSEWHERE IN CLASS D06, OF FIBRES, THREADS, YARNS, FABRICS, FEATHERS OR FIBROUS GOODS MADE FROM SUCH MATERIALS
    • D06M16/00Biochemical treatment of fibres, threads, yarns, fabrics, or fibrous goods made from such materials, e.g. enzymatic
    • D06M16/003Biochemical treatment of fibres, threads, yarns, fabrics, or fibrous goods made from such materials, e.g. enzymatic with enzymes or microorganisms
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y02TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
    • Y02PCLIMATE CHANGE MITIGATION TECHNOLOGIES IN THE PRODUCTION OR PROCESSING OF GOODS
    • Y02P20/00Technologies relating to chemical industry
    • Y02P20/50Improvements relating to the production of bulk chemicals
    • Y02P20/52Improvements relating to the production of bulk chemicals using catalysts, e.g. selective catalysts

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Plant Pathology (AREA)
  • Mycology (AREA)
  • Textile Engineering (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Abstract

1. Выделенный полипептид, содержащий:a) аминокислотную последовательность, которая характеризуется по меньшей мере приблизительно 70% идентичностью с SEQ ID NO:135; илиb) N-концевую последовательность и C-концевую последовательность, где N-концевая последовательность содержит первую аминокислотную последовательность, происходящую из первой β-глюкозидазы, имеет длину по меньшей мере 200 остатков и содержит одну или несколько или все из SEQ ID NO:164-169, и где C-концевая последовательность содержит вторую аминокислотную последовательность, происходящую из второй β-глюкозидазы, имеет длину по меньшей мере 50 остатков и содержит SEQ ID NO:170,при этом полипептид обладает β-глюкозидазной активностью.2. Выделенный полипептид по п. 1, содержащий аминокислотную последовательность, которая характеризуется по меньшей мере приблизительно 80% идентичностью с SEQ ID NO:135 или по меньшей мере приблизительно 90% идентичностью с SEQ ID NO:135.3. Выделенный полипептид по п. 1, содержащий N-концевую последовательность, происходящую из первой β-глюкозидазы, и C-концевую последовательность, происходящую из второй β-глюкозидазы, при этом первая β-глюкозидаза и вторая β-глюкозидаза отличаются друг от друга.4. Выделенный полипептид по п. 1, где N-концевая последовательность и C-концевые последовательности не связаны непосредственно, а являются функционально связанными через линкерный домен.5. Выделенный полипептид по п. 4, где N-концевая последовательность, C-концевая последовательность или линкерный домен содержит последовательность петлевого участка длиной 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10 или 11 аминокислотных остатков, содержащую аминокислотную последовательность SEQ ID NO:171 или 172.6. Выд

Claims (19)

1. Выделенный полипептид, содержащий:
a) аминокислотную последовательность, которая характеризуется по меньшей мере приблизительно 70% идентичностью с SEQ ID NO:135; или
b) N-концевую последовательность и C-концевую последовательность, где N-концевая последовательность содержит первую аминокислотную последовательность, происходящую из первой β-глюкозидазы, имеет длину по меньшей мере 200 остатков и содержит одну или несколько или все из SEQ ID NO:164-169, и где C-концевая последовательность содержит вторую аминокислотную последовательность, происходящую из второй β-глюкозидазы, имеет длину по меньшей мере 50 остатков и содержит SEQ ID NO:170,
при этом полипептид обладает β-глюкозидазной активностью.
2. Выделенный полипептид по п. 1, содержащий аминокислотную последовательность, которая характеризуется по меньшей мере приблизительно 80% идентичностью с SEQ ID NO:135 или по меньшей мере приблизительно 90% идентичностью с SEQ ID NO:135.
3. Выделенный полипептид по п. 1, содержащий N-концевую последовательность, происходящую из первой β-глюкозидазы, и C-концевую последовательность, происходящую из второй β-глюкозидазы, при этом первая β-глюкозидаза и вторая β-глюкозидаза отличаются друг от друга.
4. Выделенный полипептид по п. 1, где N-концевая последовательность и C-концевые последовательности не связаны непосредственно, а являются функционально связанными через линкерный домен.
5. Выделенный полипептид по п. 4, где N-концевая последовательность, C-концевая последовательность или линкерный домен содержит последовательность петлевого участка длиной 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10 или 11 аминокислотных остатков, содержащую аминокислотную последовательность SEQ ID NO:171 или 172.
6. Выделенный полипептид по п. 1, который обладает улучшенной стабильностью в сравнении с первой β-глюкозидазой или второй β-глюкозидазой, необязательно, где улучшенная стабильность представляет собой повышенную устойчивость к протеолитическому расщеплению в условиях хранения или условиях получения.
7. Выделенный полипептид по п. 3, где:
(a) N-концевая последовательность содержит аминокислотную последовательность, которая характеризуется по меньшей мере 90% идентичностью последовательности с последовательностью той же длины из SEQ ID NO:54, 56, 58, 60, 62, 64, 66, 68, 70, 72, 74, 76, 78 или 79, где C-концевая последовательность содержит мотив последовательности с SEQ ID NO:170; или
(b) N-концевая последовательность содержит один или несколько или все из мотивов последовательности с SEQ ID NO:164-169, и C-концевая последовательность содержит аминокислотную последовательность, которая характеризуется по меньшей мере 90% идентичностью последовательности с последовательностью той же длины с SEQ ID NO:54, 56, 58, 60, 62, 64, 66, 68, 70, 72, 74, 76, 78 или 79.
8. Выделенный полипептид по п. 7, где в N-концевой последовательности прослеживаются 3 или более, 4 или более, 5 или более из мотивов последовательности с SEQ ID NO:136-148 и где в C-концевой последовательности прослеживаются 2 или более, 3 или более или 4 или более из мотивов последовательности с SEQ ID NO:149-156.
9. Композиция, содержащая выделенный полипептид по п. 1.
10. Композиция по п. 9, дополнительно содержащая:
(a) одну или несколько целлюлаз, необязательно, где одна или несколько целлюлаз выбраны из эндоглюканаз, GH61/эндоглюканаз, целлобиогидролаз и других бета-глюкозидаз; или
(b) одну или несколько гемицеллюлаз, необязательно, где одна или несколько гемицеллюлаз выбраны из ксиланаз, β-ксилозидаз или L-α-арабинофуранозидаз.
11. Композиция по п. 9, где β-глюкозидаза присутствует в количестве от 1 вес. % до 75 вес. % относительно общего количества белков в композиции.
12. Композиция по п. 9, где композиция представляет собой культуральную смесь или ферментационный бульон.
13. Выделенный полинуклеотид:
a) содержащий нуклеотидную последовательность, характеризующуюся по меньшей мере 70% идентичностью последовательности с SEQ ID NO:83; или
b) содержащий нуклеотидную последовательность, которая способна к гибридизации с SEQ ID NO:83 или с ее комплементарной последовательностью в условиях высокой жесткости; или
c) кодирующий выделенный полипептид, обладающий β-глюкозидазной активностью, содержащий аминокислотную последовательность, которая характеризуется по меньшей мере приблизительно 70% идентичностью с SEQ ID NO:135; или выделенный полипептид, обладающий β-глюкозидазной активностью, содержащий N-концевую последовательность и C-концевую последовательность, где N-концевая последовательность содержит первую аминокислотную последовательность, происходящую из первой β-глюкозидазы, имеет длину по меньшей мере 200 остатков и содержит одну или несколько или все из SEQ ID NO:164-169, и где C-концевая последовательность содержит вторую аминокислотную последовательность, происходящую из второй β-глюкозидазы, имеет длину по меньшей мере 50 остатков и содержит SEQ ID NO:170.
14. Вектор, содержащий полинуклеотид по п. 13.
15. Рекомбинантная клетка-хозяин, сконструированная для экспрессии полипептида, кодируемого полинуклеотидом по п. 13, необязательно, где рекомбинантная клетка-хозяин является бактериальной или грибной клеткой, и необязательно, где бактериальная клетка выбрана из Bacillus или E. coli, и необязательно, где грибная клетка выбрана из клетки Trichoderma, Aspergillus, Chrysosporium или дрожжей.
16. Композиция ферментационного бульона или культуральной смеси, полученная путем ферментации рекомбинантной клетки-хозяина по п. 15.
17. Способ гидролиза материала на основе целлюлозной биомассы, включающий приведение в контакт материала на основе биомассы с полипептидом по п. 1.
18. Способ по п. 17, отличающийся тем, что материал на основе биомассы выбирают из семян, зерен, клубней, растительных отходов или побочных продуктов производства пищевых продуктов или промышленной переработки, стеблей, стержней кукурузных початков, соломы, листьев, трав, многолетних тростников, древесины, бумаги, пульпы и бумаги вторичной переработки, картофеля, сои, ячменя, ржи, разновидностей овса, пшеницы, разновидностей свеклы и жома сахарного тростника.
19. Способ по п. 17, отличающийся тем, что материал на основе биомассы подвергают предварительной обработке, необязательно, где предварительная обработка включает предварительную обработку кислотой, или предварительную обработку основанием, или сочетание предварительной обработки кислотой и предварительной обработки основанием.
RU2013146341/10A 2011-03-17 2012-03-16 Композиции целлюлазы и способы их применения для улучшенного превращения лигноцеллюлозной биомассы в ферментируемые сахара RU2013146341A (ru)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US201161453918P 2011-03-17 2011-03-17
US61/453,918 2011-03-17
PCT/US2012/029498 WO2012125951A1 (en) 2011-03-17 2012-03-16 Cellulase compositions and methods of using the same for improved conversion of lignocellulosic biomass into fermentable sugars

Publications (1)

Publication Number Publication Date
RU2013146341A true RU2013146341A (ru) 2015-04-27

Family

ID=45888505

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2013146341/10A RU2013146341A (ru) 2011-03-17 2012-03-16 Композиции целлюлазы и способы их применения для улучшенного превращения лигноцеллюлозной биомассы в ферментируемые сахара

Country Status (13)

Country Link
US (2) US20140073017A1 (ru)
EP (1) EP2686427A1 (ru)
JP (1) JP6148183B2 (ru)
KR (1) KR20140023313A (ru)
CN (2) CN103492561A (ru)
AU (1) AU2012228968B2 (ru)
BR (1) BR112013023715A2 (ru)
CA (1) CA2829918A1 (ru)
MX (1) MX2013010509A (ru)
RU (1) RU2013146341A (ru)
SG (1) SG192097A1 (ru)
WO (1) WO2012125951A1 (ru)
ZA (1) ZA201305532B (ru)

Families Citing this family (24)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2011038019A2 (en) 2009-09-23 2011-03-31 Danisco Us Inc. Novel glycosyl hydrolase enzymes and uses thereof
JP2013515482A (ja) 2009-12-23 2013-05-09 ダニスコ・ユーエス・インク 同時糖化発酵反応の効率を改善するための方法
US8980050B2 (en) 2012-08-20 2015-03-17 Celanese International Corporation Methods for removing hemicellulose
KR20140017612A (ko) 2011-03-17 2014-02-11 다니스코 유에스 인크. 당화 공정에서 점도를 감소시키는 방법
BR112015009237A2 (pt) * 2012-10-31 2017-08-22 Danisco Us Inc Composição compreendendo beta-glicosidase de magnaporthe grisea, ácido nucleico, célula hospedeira e métodos para produzir beta-glicosidase e para hidrolisar substrato de biomassa lignocelulósica
CA2892054A1 (en) 2012-12-07 2014-06-12 Ling Hua Compositions and methods of use
US10059932B2 (en) * 2013-03-15 2018-08-28 Nagaoka University Of Technology Mutant of cellulase-producing microorganism, production method of cellulase and production method of cello-oligosaccharide
EP3027741B1 (en) * 2013-07-29 2019-10-23 Danisco US Inc. Gh61 enzyme variants
FR3014903B1 (fr) * 2013-12-17 2017-12-01 Ifp Energies Now Procede d'hydrolyse enzymatique avec production in situ de glycosides hydrolases par des microorganismes genetiquement modifies (mgm) et non mgm
TW201527756A (zh) * 2014-01-10 2015-07-16 Nat Univ Tsing Hua 提供食品安全地圖之方法、電腦程式產品、和系統
JP6398115B2 (ja) * 2014-01-22 2018-10-03 本田技研工業株式会社 糖化酵素の生産方法、及び草木類バイオマスの糖化処理方法
JP6398116B2 (ja) * 2014-01-22 2018-10-03 本田技研工業株式会社 糖化酵素の生産方法、及び草木類バイオマスの糖化処理方法
JP6465470B2 (ja) * 2014-01-22 2019-02-06 本田技研工業株式会社 糖化酵素の生産方法、及び草木類バイオマスの糖化処理方法
WO2017186943A1 (en) 2016-04-29 2017-11-02 Novozymes A/S Detergent compositions and uses thereof
EA201790054A1 (ru) * 2014-08-08 2017-07-31 Ксилеко, Инк. Агликозилированные ферменты и их применение
BR112017027729A2 (pt) 2015-07-07 2018-09-11 Danisco Us Inc indução de expressão de gene com o uso de uma mistura de açúcar de concentração alta
US10072267B2 (en) 2016-02-22 2018-09-11 Danisco Us Inc Fungal high-level protein production system
WO2018053058A1 (en) 2016-09-14 2018-03-22 Danisco Us Inc. Lignocellulosic biomass fermentation-based processes
WO2018067599A1 (en) 2016-10-04 2018-04-12 Danisco Us Inc. Protein production in filamentous fungal cells in the absence of inducing substrates
EP4644560A2 (en) 2016-12-21 2025-11-05 International N&H Denmark ApS Methods of using thermostable serine proteases
EP3375884B1 (en) * 2017-03-15 2020-05-06 Clariant International Ltd Process for producing proteins under inducing conditions
WO2019074828A1 (en) 2017-10-09 2019-04-18 Danisco Us Inc CELLOBIOSE DEHYDROGENASE VARIANTS AND METHODS OF USE
WO2021041141A1 (en) 2019-08-29 2021-03-04 Danisco Us Inc Expression of beta-glucosidase in yeast for improved ethanol production
CN115125152A (zh) * 2022-03-28 2022-09-30 湖南科技学院 一种降解木质纤维素的混合菌、混合酶和降解方法

Family Cites Families (36)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5366558A (en) 1979-03-23 1994-11-22 Brink David L Method of treating biomass material
DK494089D0 (ru) * 1989-10-06 1989-10-06 Novo Nordisk As
DK1225227T3 (da) 1990-12-10 2009-06-22 Genencor Int Forbedret forsukring af cellulose ved kloning og amplifikation af beta-glucosidase genet af trichoderma
US5405769A (en) 1993-04-08 1995-04-11 National Research Council Of Canada Construction of thermostable mutants of a low molecular mass xylanase
US5705369A (en) 1994-12-27 1998-01-06 Midwest Research Institute Prehydrolysis of lignocellulose
US5811381A (en) 1996-10-10 1998-09-22 Mark A. Emalfarb Cellulase compositions and methods of use
EP1117808B1 (en) 1998-10-06 2004-12-29 Mark Aaron Emalfarb Transformation system in the field of filamentous fungal hosts: in chrysosporium
US6409841B1 (en) 1999-11-02 2002-06-25 Waste Energy Integrated Systems, Llc. Process for the production of organic products from diverse biomass sources
US6423145B1 (en) 2000-08-09 2002-07-23 Midwest Research Institute Dilute acid/metal salt hydrolysis of lignocellulosics
US20060075519A1 (en) 2001-05-18 2006-04-06 Novozymes A/S Polypeptides having cellobiase activity and ploynucleotides encoding same
US6982159B2 (en) 2001-09-21 2006-01-03 Genencor International, Inc. Trichoderma β-glucosidase
US7005289B2 (en) 2001-12-18 2006-02-28 Genencor International, Inc. BGL5 β-glucosidase and nucleic acids encoding the same
US7045332B2 (en) 2001-12-18 2006-05-16 Genencor International, Inc. BGL4 β-glucosidase and nucleic acids encoding the same
ATE493490T1 (de) 2002-10-04 2011-01-15 Du Pont Verfahren zur biologischen herstellung von 1,3- propandiol mit hoher ausbeute
JP4744879B2 (ja) 2002-11-07 2011-08-10 ジェネンコー・インターナショナル・インク BGL6β−グルコシダーゼ及びそれをエンコードする核酸
WO2004078919A2 (en) 2003-02-27 2004-09-16 Midwest Research Institute Superactive cellulase formulation using cellobiohydrolase-1 from penicillium funiculosum
US20040231060A1 (en) 2003-03-07 2004-11-25 Athenix Corporation Methods to enhance the activity of lignocellulose-degrading enzymes
SI1627050T1 (sl) 2003-04-01 2014-01-31 Danisco Us Inc. Varianta humicola grisea cbh1.1
ES2381207T3 (es) 2003-05-29 2012-05-24 Danisco Us Inc. Nuevos genes de trichoderma
MXPA06013600A (es) 2004-05-27 2007-03-15 Genencor Int Alfa amilasas acidoestables con actividad hidrolizante de almidon granular y composiciones enzimaticas.
BRPI0612944B1 (pt) 2005-04-12 2017-11-28 E.I.Du Pont De Nemours And Company Method of production of target substance
US7781191B2 (en) 2005-04-12 2010-08-24 E. I. Du Pont De Nemours And Company Treatment of biomass to obtain a target chemical
NZ595497A (en) * 2006-02-10 2013-09-27 Verenium Corp Cellulolytic enzymes, nucleic acids encoding them and methods for making and using them
WO2008155665A2 (en) * 2007-05-09 2008-12-24 University Of Stellenbosch Method for enhancing cellobiose utilization
WO2008153712A2 (en) 2007-05-21 2008-12-18 Danisco Us, Inc., Genencor Division Method for introducing nucleic acids into fungal cells
JP2010528624A (ja) * 2007-05-31 2010-08-26 ノボザイムス,インコーポレイティド セルロース物質分解のための組成物
MX2009013083A (es) * 2007-06-06 2010-01-18 Danisco Us Inc Genencor Div Metodos para mejorar multiples propiedades de proteina.
US20100221784A1 (en) * 2007-09-07 2010-09-02 Fujdala Meredith K Beta-Glucosidase Enhanced Filamentous Fungal Whole Cellulase Compositions and Methods Of Use
CN101952421A (zh) * 2007-12-05 2011-01-19 诺维信公司 具有内切葡聚糖酶活性的多肽和编码所述多肽的多核苷酸
WO2009076676A2 (en) 2007-12-13 2009-06-18 Danisco Us Inc. Compositions and methods for producing isoprene
EP2260105B1 (en) * 2008-02-29 2016-08-17 The Trustees Of The University Of Pennsylvania Production and use of plant degrading materials
EP2443235A4 (en) * 2009-06-16 2013-07-31 Codexis Inc ß-glucosidase VARIANTS
JP5641478B2 (ja) * 2010-07-18 2014-12-17 独立行政法人国際農林水産業研究センター 酵素の再利用方法
EP2748317B1 (en) * 2011-08-22 2017-04-19 Codexis, Inc. Gh61 glycoside hydrolase protein variants and cofactors that enhance gh61 activity
WO2013089889A2 (en) * 2011-09-30 2013-06-20 Novozymes, Inc. Chimeric polypeptides having beta-glucosidase activity and polynucleotides encoding same
JP2015533293A (ja) * 2012-10-31 2015-11-24 ダニスコ・ユーエス・インク 組成物及び使用方法

Also Published As

Publication number Publication date
CN109371002A (zh) 2019-02-22
KR20140023313A (ko) 2014-02-26
MX2013010509A (es) 2013-10-17
CA2829918A1 (en) 2012-09-20
CN103492561A (zh) 2014-01-01
EP2686427A1 (en) 2014-01-22
US20180119125A1 (en) 2018-05-03
ZA201305532B (en) 2014-10-29
JP2014509858A (ja) 2014-04-24
SG192097A1 (en) 2013-08-30
WO2012125951A1 (en) 2012-09-20
AU2012228968B2 (en) 2017-05-18
BR112013023715A2 (pt) 2016-09-13
JP6148183B2 (ja) 2017-06-21
US20140073017A1 (en) 2014-03-13

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2013146341A (ru) Композиции целлюлазы и способы их применения для улучшенного превращения лигноцеллюлозной биомассы в ферментируемые сахара
JP2014509858A5 (ru)
RU2008123954A (ru) Способ обработки целлюлозного материала и используемые в нем ферменты
JP2014508535A5 (ru)
CA2806899C (en) Aspergillus containing beta-glucosidase, beta-glucosidases and nucleic acids encoding the same
RU2013146240A (ru) Ферменты гликозил-гидролазы и их применение для гидролиза биомассы
US20200056216A1 (en) Compositions and methods related to beta-glucosidase
EP2670845A1 (en) Mutant cellobiohydrolase
CN106687586A (zh) 具有木聚糖酶活性并具有对含木糖多糖的高转化率的多肽
CA2702279C (en) Increased fiber hydrolysis by protease addition
Yang et al. Saccharification of pumpkin residues by coculturing of Trichoderma reesei RUT-C30 and Phanerochaete chrysosporium Burdsall with delayed inoculation timing
US20130177959A1 (en) Novel cbh1-eg1 fusion proteins and use thereof
Xia et al. Enzymatic activity and protein expression of cellulase from rice straw produced by Trichoderma reesei in the presence of oxygen vectors
DK2976432T3 (en) PROCEDURE FOR IMPROVING YIELD OF FERMENTABLE SUGAR USING A BACILLUS TRACK COPPER PROTEIN (COTA)
US9080162B2 (en) Cellulase variants
FI124477B (en) New proteins for the treatment of cellulose materials
Panda et al. Fungus-Yeast Tri-culture System for In Situ Cellulase Production, Biodetoxification, and Bioethanol Production Using Rice Straw with Cyclic Shifting of Temperature Strategy
Arora et al. Glycoside hydrolase production by Aspergillus terreus CM20 using mixture design approach for enhanced enzymatic saccharification of alkali pretreated paddy straw
Chaudhari et al. Rice straw based evaluation of lignolytic and cellulolytic capabilities of novel strains of saprophytic fungi from indo-Burma biodiversity hotspot
EP3578648A1 (en) Polypeptides with polysaccharide monooxygenase activity and use thereof for the production of fermentable sugars
JP6003077B2 (ja) 糖加水分解酵素の細胞外発現の増強剤及びその利用
JP2011200136A (ja) セルロース分解助長タンパク質及びその利用
Rodríguez et al. Effect of wood flour as carbon source on cellulases and xylanases production by white-rot-fungi native from Misiones
Suhag et al. Key technologies for the production of lignocellulolytic enzymes
Blazej et al. Cellulase variants

Legal Events

Date Code Title Description
FA92 Acknowledgement of application withdrawn (lack of supplementary materials submitted)

Effective date: 20160822