RU2006117353A - Получение монатина и предшественников монатина - Google Patents
Получение монатина и предшественников монатина Download PDFInfo
- Publication number
- RU2006117353A RU2006117353A RU2006117353/13A RU2006117353A RU2006117353A RU 2006117353 A RU2006117353 A RU 2006117353A RU 2006117353/13 A RU2006117353/13 A RU 2006117353/13A RU 2006117353 A RU2006117353 A RU 2006117353A RU 2006117353 A RU2006117353 A RU 2006117353A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- microorganism
- salt
- monatin
- culture medium
- polypeptide
- Prior art date
Links
- 244000062645 predators Species 0.000 title 1
- 238000000034 method Methods 0.000 claims abstract 50
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 claims abstract 32
- RMLYXMMBIZLGAQ-HZMBPMFUSA-N (2s,4s)-4-amino-2-hydroxy-2-(1h-indol-3-ylmethyl)pentanedioic acid Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@](O)(C[C@H](N)C(O)=O)C(O)=O)=CNC2=C1 RMLYXMMBIZLGAQ-HZMBPMFUSA-N 0.000 claims abstract 29
- RMLYXMMBIZLGAQ-UHFFFAOYSA-N (-)-monatin Natural products C1=CC=C2C(CC(O)(CC(N)C(O)=O)C(O)=O)=CNC2=C1 RMLYXMMBIZLGAQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract 28
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 claims abstract 20
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 claims abstract 20
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 claims abstract 20
- 108020004707 nucleic acids Proteins 0.000 claims abstract 16
- 102000039446 nucleic acids Human genes 0.000 claims abstract 16
- 150000007523 nucleic acids Chemical class 0.000 claims abstract 16
- QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N L-tryptophane Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@H](N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N 0.000 claims abstract 15
- QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N Tryptophan Natural products C1=CC=C2C(CC(N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract 15
- SLWQCDYJBNGHQV-UHFFFAOYSA-N 2-hydroxy-2-(1h-indol-3-ylmethyl)-4-oxopentanedioic acid Chemical compound C1=CC=C2C(CC(O)(CC(=O)C(=O)O)C(O)=O)=CNC2=C1 SLWQCDYJBNGHQV-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract 8
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims abstract 5
- 244000005700 microbiome Species 0.000 claims 78
- 239000001963 growth medium Substances 0.000 claims 23
- 102000001390 Fructose-Bisphosphate Aldolase Human genes 0.000 claims 10
- 108010068561 Fructose-Bisphosphate Aldolase Proteins 0.000 claims 10
- 241000186226 Corynebacterium glutamicum Species 0.000 claims 8
- LCTONWCANYUPML-UHFFFAOYSA-M Pyruvate Chemical compound CC(=O)C([O-])=O LCTONWCANYUPML-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims 7
- 150000002960 penicillins Chemical class 0.000 claims 7
- 229940076788 pyruvate Drugs 0.000 claims 7
- 108090000340 Transaminases Proteins 0.000 claims 6
- 239000002736 nonionic surfactant Substances 0.000 claims 6
- 102000014898 transaminase activity proteins Human genes 0.000 claims 6
- 229930182555 Penicillin Natural products 0.000 claims 5
- JGSARLDLIJGVTE-MBNYWOFBSA-N Penicillin G Chemical compound N([C@H]1[C@H]2SC([C@@H](N2C1=O)C(O)=O)(C)C)C(=O)CC1=CC=CC=C1 JGSARLDLIJGVTE-MBNYWOFBSA-N 0.000 claims 5
- 238000012258 culturing Methods 0.000 claims 5
- 229940049954 penicillin Drugs 0.000 claims 5
- 108010017192 4-hydroxy-4-methyl-2-oxoglutarate aldolase Proteins 0.000 claims 4
- 241000589518 Comamonas testosteroni Species 0.000 claims 4
- 241000588724 Escherichia coli Species 0.000 claims 4
- LCTONWCANYUPML-UHFFFAOYSA-N Pyruvic acid Chemical compound CC(=O)C(O)=O LCTONWCANYUPML-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 4
- 229920000136 polysorbate Polymers 0.000 claims 4
- 230000002194 synthesizing effect Effects 0.000 claims 4
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 claims 3
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 claims 3
- 241000589196 Sinorhizobium meliloti Species 0.000 claims 3
- 101100245038 Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) proA1 gene Proteins 0.000 claims 3
- 101100492609 Talaromyces wortmannii astC gene Proteins 0.000 claims 3
- 108010015382 Tryptophan transaminase Proteins 0.000 claims 3
- 102100021869 Tyrosine aminotransferase Human genes 0.000 claims 3
- 108010042606 Tyrosine transaminase Proteins 0.000 claims 3
- 101150116772 aatA gene Proteins 0.000 claims 3
- 101150005925 aspC gene Proteins 0.000 claims 3
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 claims 3
- 230000010261 cell growth Effects 0.000 claims 3
- 101150100742 dapL gene Proteins 0.000 claims 3
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims 3
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- 101150118057 proA gene Proteins 0.000 claims 3
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims 3
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- YBJHBAHKTGYVGT-ZKWXMUAHSA-N (+)-Biotin Chemical compound N1C(=O)N[C@@H]2[C@H](CCCCC(=O)O)SC[C@@H]21 YBJHBAHKTGYVGT-ZKWXMUAHSA-N 0.000 claims 2
- 108010003415 Aspartate Aminotransferases Proteins 0.000 claims 2
- 102000004625 Aspartate Aminotransferases Human genes 0.000 claims 2
- 102100036608 Aspartate aminotransferase, cytoplasmic Human genes 0.000 claims 2
- 108030002081 Aspartate transaminases Proteins 0.000 claims 2
- 108010078895 D-Alanine Transaminase Proteins 0.000 claims 2
- 102000004317 Lyases Human genes 0.000 claims 2
- 108090000856 Lyases Proteins 0.000 claims 2
- 101710136122 Tryptophan 2,3-dioxygenase Proteins 0.000 claims 2
- 125000003118 aryl group Chemical group 0.000 claims 2
- 235000014113 dietary fatty acids Nutrition 0.000 claims 2
- 229930195729 fatty acid Natural products 0.000 claims 2
- 239000000194 fatty acid Substances 0.000 claims 2
- 150000004665 fatty acids Chemical class 0.000 claims 2
- 230000012010 growth Effects 0.000 claims 2
- 101150015622 pyk gene Proteins 0.000 claims 2
- 229940107700 pyruvic acid Drugs 0.000 claims 2
- PJWIPEXIFFQAQZ-PUFIMZNGSA-N 7-phospho-2-dehydro-3-deoxy-D-arabino-heptonic acid Chemical compound OP(=O)(O)OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)CC(=O)C(O)=O PJWIPEXIFFQAQZ-PUFIMZNGSA-N 0.000 claims 1
- 108091006112 ATPases Proteins 0.000 claims 1
- 102000057290 Adenosine Triphosphatases Human genes 0.000 claims 1
- 241000186146 Brevibacterium Species 0.000 claims 1
- 241000186216 Corynebacterium Species 0.000 claims 1
- 241000223233 Cutaneotrichosporon cutaneum Species 0.000 claims 1
- 108030001081 D-amino-acid transaminases Proteins 0.000 claims 1
- 101100310802 Dictyostelium discoideum splA gene Proteins 0.000 claims 1
- WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N L-glutamic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N 0.000 claims 1
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 claims 1
- 241000218901 Pseudomonas straminea Species 0.000 claims 1
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 claims 1
- 235000014680 Saccharomyces cerevisiae Nutrition 0.000 claims 1
- 101150024271 TKT gene Proteins 0.000 claims 1
- 101150006914 TRP1 gene Proteins 0.000 claims 1
- JZRWCGZRTZMZEH-UHFFFAOYSA-N Thiamine Natural products CC1=C(CCO)SC=[N+]1CC1=CN=C(C)N=C1N JZRWCGZRTZMZEH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 102000004357 Transferases Human genes 0.000 claims 1
- 108090000992 Transferases Proteins 0.000 claims 1
- 239000013504 Triton X-100 Substances 0.000 claims 1
- 229920004890 Triton X-100 Polymers 0.000 claims 1
- LVTKHGUGBGNBPL-UHFFFAOYSA-N Trp-P-1 Chemical compound N1C2=CC=CC=C2C2=C1C(C)=C(N)N=C2C LVTKHGUGBGNBPL-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 102100040653 Tryptophan 2,3-dioxygenase Human genes 0.000 claims 1
- 241000235015 Yarrowia lipolytica Species 0.000 claims 1
- 240000008042 Zea mays Species 0.000 claims 1
- 235000005824 Zea mays ssp. parviglumis Nutrition 0.000 claims 1
- 235000002017 Zea mays subsp mays Nutrition 0.000 claims 1
- 241000222126 [Candida] glabrata Species 0.000 claims 1
- 239000002253 acid Substances 0.000 claims 1
- AVKUERGKIZMTKX-NJBDSQKTSA-N ampicillin Chemical group C1([C@@H](N)C(=O)N[C@H]2[C@H]3SC([C@@H](N3C2=O)C(O)=O)(C)C)=CC=CC=C1 AVKUERGKIZMTKX-NJBDSQKTSA-N 0.000 claims 1
- 229960000723 ampicillin Drugs 0.000 claims 1
- VYMSKYLRQDUHRH-UHFFFAOYSA-N azane dodecyl acetate Chemical compound N.CCCCCCCCCCCCOC(C)=O VYMSKYLRQDUHRH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 claims 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 claims 1
- 229960002685 biotin Drugs 0.000 claims 1
- 235000020958 biotin Nutrition 0.000 claims 1
- 239000011616 biotin Substances 0.000 claims 1
- 208000032343 candida glabrata infection Diseases 0.000 claims 1
- 235000005822 corn Nutrition 0.000 claims 1
- 230000002950 deficient Effects 0.000 claims 1
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 claims 1
- 239000006481 glucose medium Substances 0.000 claims 1
- 229930195712 glutamate Natural products 0.000 claims 1
- 101150091094 lipA gene Proteins 0.000 claims 1
- AGBQKNBQESQNJD-UHFFFAOYSA-M lipoate Chemical compound [O-]C(=O)CCCCC1CCSS1 AGBQKNBQESQNJD-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims 1
- 235000019136 lipoic acid Nutrition 0.000 claims 1
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims 1
- 239000002609 medium Substances 0.000 claims 1
- 230000004060 metabolic process Effects 0.000 claims 1
- 235000013379 molasses Nutrition 0.000 claims 1
- 101150023849 pheA gene Proteins 0.000 claims 1
- 239000010452 phosphate Substances 0.000 claims 1
- DTBNBXWJWCWCIK-UHFFFAOYSA-K phosphonatoenolpyruvate Chemical compound [O-]C(=O)C(=C)OP([O-])([O-])=O DTBNBXWJWCWCIK-UHFFFAOYSA-K 0.000 claims 1
- 101150067185 ppsA gene Proteins 0.000 claims 1
- 101150100525 pykA gene Proteins 0.000 claims 1
- 101150053304 pykF gene Proteins 0.000 claims 1
- KYMBYSLLVAOCFI-UHFFFAOYSA-N thiamine Chemical compound CC1=C(CCO)SCN1CC1=CN=C(C)N=C1N KYMBYSLLVAOCFI-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 229960003495 thiamine Drugs 0.000 claims 1
- 235000019157 thiamine Nutrition 0.000 claims 1
- 239000011721 thiamine Substances 0.000 claims 1
- 229960002663 thioctic acid Drugs 0.000 claims 1
- 239000007160 ty medium Substances 0.000 claims 1
- RSTKLPZEZYGQPY-UHFFFAOYSA-N 3-(indol-3-yl)pyruvic acid Chemical compound C1=CC=C2C(CC(=O)C(=O)O)=CNC2=C1 RSTKLPZEZYGQPY-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract 2
- 238000000338 in vitro Methods 0.000 abstract 2
- XGILAAMKEQUXLS-UHFFFAOYSA-N 3-(indol-3-yl)lactic acid Chemical compound C1=CC=C2C(CC(O)C(O)=O)=CNC2=C1 XGILAAMKEQUXLS-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract 1
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 abstract 1
- WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N beta-D-glucose Chemical compound OC[C@H]1O[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N 0.000 abstract 1
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 abstract 1
- 239000008103 glucose Substances 0.000 abstract 1
- 238000001727 in vivo Methods 0.000 abstract 1
- 239000000543 intermediate Substances 0.000 abstract 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 abstract 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/88—Lyases (4.)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
- C12P13/04—Alpha- or beta- amino acids
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P17/00—Preparation of heterocyclic carbon compounds with only O, N, S, Se or Te as ring hetero atoms
- C12P17/10—Nitrogen as only ring hetero atom
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
- Y02P—CLIMATE CHANGE MITIGATION TECHNOLOGIES IN THE PRODUCTION OR PROCESSING OF GOODS
- Y02P20/00—Technologies relating to chemical industry
- Y02P20/50—Improvements relating to the production of bulk chemicals
- Y02P20/582—Recycling of unreacted starting or intermediate materials
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Indole Compounds (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
- Pharmaceuticals Containing Other Organic And Inorganic Compounds (AREA)
- Medicinal Preparation (AREA)
Claims (69)
1. Способ получения монатина или его соли, где способ предусматривает:
(a) культивирование микроорганизма в культуральной среде, где микроорганизм содержит, по меньшей мере, одну нуклеиновую кислоту, кодирующую полипептид альдолазу, и, по меньшей мере, одну нуклеиновую кислоту, кодирующую полипептид аминотрансферазу; и
(b) экстракцию монатина или его соли из культуральной среды или культивируемого микроорганизма.
2. Способ по п.1, где полипептид альдолазу выбирают из ProA альдолазы (4-гидрокси-4-метил-2-оксоглутаратальдолазы, EC 4.1.3.17) и KHG альдолазы (4-гидрокси-2-оксоглутаратглиоксилатлиазы, EC 4.1.3.16).
3. Способ по п.1, где микроорганизм выбирают из Sinorhizobium meliloti, Comamonas testosteroni, Psendomonas straminea, Corynebacterium glutamicum и E. coli.
4. Способ по п.1, где микроорганизм выбирают из рода Corynebacterium и Brevibacterium.
5. Способ по п.3, где микроорганизм представляет собой Corynebacterium glutamicum.
6. Способ по п.3, где культуральная среда содержит неионное поверхностно-активное вещество, пенициллин, производное пенициллина или их сочетание.
7. Способ по п.6, где неионное поверхностно-активное вещество выбирают из Tween, Triton X-100 и додецилацетата аммония.
8. Способ по п.5, где культуральная среда содержит биотин в концентрации менее 5 мкг/л.
9. Способ по п.6, где производное пенициллина представляет собой ампициллин.
10. Способ по п.3, где pH культуральной среды на стадии (a) до культивирования микроорганизма находится в пределах от около pH 7 до около pH 8.
11. Способ по п.5, где культуральная среда содержит мелассу, кукурузный экстракт или их сочетание.
12. Способ по п.3, где микроорганизм представляет собой E. coli и где культуральная среда содержит Trp-1+глюкозная среда.
13. Способ по п.1, где для роста микроорганизма необходимы фенилаланин и тирозин, и где культуральная среда содержит фенилаланин и тирозин.
14. Способ по п.1, где микроорганизм содержит гены aspC и proA.
15. Способ по п.5, где Corynebacterium glutamicum представляет собой штамм Corynebacterium glutamicum, который продуцирует и секретирует глутамат.
16. Способ по п.15, где культуральная среда содержит неионное поверхностно-активное вещество, пенициллин, производное пенициллина или их сочетание.
17. Способ по п.15, где монатин или его соли секретируются из Corynebacterium glutamicum.
18. Способ получения монатина или его соли, где способ предусматривает:
(a) культивирование Corynebacterium glutamicum (ATCC 13058) в культуральной среде; и
(b) экстракцию монатина или его соли из культуральной среды или культивируемого микроорганизма.
19. Способ по п.18, где культуральная среда содержит Tween, пенициллин, производное пенициллина или их сочетание.
20. Способ по п.1, где культуральная среда содержит триптофан, пировиноградную кислоту, неионное поверхностно-активное вещество, пенициллин, производное пенициллина или их сочетание.
21. Способ по п.20, где неионное поверхностно-активное вещество представляет собой Tween.
22. Способ по п.1, где культуральная среда содержит пировиноградную кислоту, Tween и производное пенициллина.
23. Способ по п.1, где полипептид аминотрансферазу выбирают из полипептида триптофанаминотрансферазы (EC 2.6.1.27), полипептида аспартатаминотрансферазы (EC 2.6.1.1), полипептида ароматической аминотрансферазы (EC 2.6.1.5) и полипептида D-аланинаминотрансферазы (EC 2.6.1.21).
24. Способ по п.1, где микроорганизм секретирует монатин или его соль.
25. Способ по п.1, где микроорганизм культивируют в ферментере.
26. Микроорганизм, содержащий, по меньшей мере, одну нуклеиновую кислоту, кодирующую полипептид альдолазу и, по меньшей мере, одну нуклеиновую кислоту, кодирующую полипептид аминотрансферазу, где нуклеиновые кислоты выбирают из экзогенных нуклеиновых кислот, рекомбинантных нуклеиновых кислот и их сочетания, и где микроорганизм продуцирует монатин или его соль.
27. Микроорганизм по п.26, где полипептид альдолазу выбирают из ProA альдолазы (4-гидрокси-4-метил-2-оксоглутаратальдолазы, EC 4.1.3.17) и KHG альдолазы (4-гидрокси-2-оксоглутаратглиоксилатлиазы, EC 4.1.3.16).
28. Микроорганизм по п.26, где полипептид аминотрансферазу выбирают из полипептида триптофанаминтрансферазы (EC 2.6.1.27), полипептида аспартатаминтрансферазы (EC 2.6.1.1), полипептида ароматической аминтрансферазы (EC 2.6.1.5) и полипептида D-аланинаминтрансферазы (EC 2.6.1.21).
29. Микроорганизм по п.26, где микроорганизм сверхпродуцирует пируват.
30. Микроорганизм по п.29, где микроорганизм представляет собой ауксотроф по тиамину.
31. Микроорганизм по п.26, где микроорганизм представляет собой ауксотроф по фенилаланину и тирозину.
32. Микроорганизм по п.29, где микроорганизм выбирают из Candida glabrata, Trichosporon cutaneum, Candida lipolytica и Saccharomyces cerevisiae.
33. Микроорганизм по п.29, где микроорганизм представляет собой ауксотроф по липоевой кислоте.
34. Микроорганизм по п.33, где микроорганизм содержит гены aspC и proA.
35. Микроорганизм по п.33, где микроорганизм содержит гены aspC и proA и, по меньшей мере, один ген оперона триптофана.
36. Микроорганизм по п.33, где микроорганизм представляет собой E. coli.
37. Микроорганизм по п.29, где микроорганизм содержит дефектный ген F1-АТФазы.
38. Микроорганизм по п.33. где микроорганизм содержит нарушение в эндогенном гене lipA.
39. Микроорганизм по п.26, где микроорганизм сверхпродуцирует триптофан.
40. Микроорганизм по п.26, где микроорганизм содержит две или более копий одного или нескольких генов биосинтеза триптофана.
41. Микроорганизм по п.39, где микроорганизм содержит нарушенный ген pheA.
42. Микроорганизм по п.39, где микроорганизм содержит нарушенный эндогенный ген триптофаназы (tna).
43. Микроорганизм по п.39, где микроорганизм сверхэкспрессирует ген ppsA.
44. Микроорганизм по п.39, где микроорганизм представляет собой E. coli или Corynebacterium glutamicum.
45. Микроорганизм по п.44, где микроорганизм содержит повышенное количество активности синтазы 3-дезокси-D-арабиногепатулосоновой кислоты 7-фосфата (DAHP) по сравнению с соответствующим контрольным микроорганизмом.
46. Микроорганизм по п.26, где микроорганизм дополнительно содержит нуклеиновую кислоту, кодирующую полипептид, имеющий активность фосфоенолпируват(PEP)синтазы, где нуклеиновую кислоту выбирают из экзогенных нуклеиновых кислот, рекомбинантных нуклеиновых кислот и их сочетания.
47. Микроорганизм по п.46, где микроорганизм дополнительно содержит ген tkt.
48. Микроорганизм по п.26, где микроорганизм дополнительно содержит экзогенную нуклеиновую кислоту, кодирующую полипептид, имеющий активность триптофаназы.
49. Микроорганизм по п.26, где микроорганизм секретирует монатин или его соль.
50. Микроорганизм по п.49, где микроорганизм представляет собой ауксотроф по жирной кислоте.
51. Микроорганизм по п.26, где микроорганизм представляет собой штамм бактерии, предусматривающий нуклеиновую кислоту, экспрессирующую альдолазу, где альдолаза, экспрессируемая из нуклеиновой кислоты, способна продуцировать стереоизомерно-обогащенную смесь монатина.
52. Микроорганизм по п.51, где стереоизомерно-обогащенная смесь монатина представляет собой в основном S,S монатин или его соль.
53. Микроорганизм по п.51, где стереоизомерно-обогащенная смесь монатина представляет собой в основном R,R монатин или его соль.
54. Микроорганизм по п.26, где микроорганизм сверхэкспрессирует, по меньшей мере, одну нуклеиновую кислоту, кодирующую полипептид усвоения триптофана.
55. Способ получения монатина или его соли, где способ предусматривает:
(a) культивирование микроорганизма, который продуцирует монатин или его соль, в культуральной среде при условиях, в которых продуцируется монатин или его соль, и
(b) получение монатина или его соли из культуральной среды или культивируемых микроорганизмов.
56. Способ по п.55, где микроорганизм секретирует монатин или его соль.
57. Способ по п.55, где микроорганизм представляет собой ауксотроф по жирной кислоте.
58. Способ идентификации клетки, способной синтезировать монатин или его соль, где способ предусматривает:
(a) культивирование клетки в присутствии углеродного/энергетического источника, выбранного из монатина или его соли, 2-гидрокси-2-(индол-3-илметил)-4-кетоглутаровой кислоты или ее соли, аналога монатина или его соли, аналога 2-гидрокси-2-(индол-3-илметил)-4-кетоглутаровой кислоты или его соли и их сочетания; и
(b) анализ роста клетки, где рост клетки показывает, что клетка преобразовывает углеродный/энергетический источник в пируват, тем самым показывая, что клетка способна синтезировать монатин или его соль.
59. Способ по п.58, где клетка представляет собой ауксотроф по пирувату, и пируват продуцируется в клетке в результате метаболизма углеродного/энергетического источника.
60. Способ по п.59, где клетка содержит нарушения в генах pykA и pykF.
61. Способ идентификации клетки, способной синтезировать монатин или его соль или 2-гидрокси-2-(индол-3-илметил)-4-кетоглутаровую кислоту или ее соль или их сочетание из триптофана, где способ предусматривает:
(a) культивирование клетки, которая представляет собой ауксотроф по триптофану в отсутствие триптофана и в присутствии монатина или его соли, 2-гидрокси-2-(индол-3-илметил)-4-кетоглутаровой кислоты или ее соли или их сочетания; и
(b) анализ роста клетки, которая представляет собой ауксотроф по триптофану, где рост клетки показывает, что клетка синтезирует триптофан из монатина или его соли, 2-гидрокси-2-(индол-3-илметил)-4-кетоглутаровой кислоты или ее соли или их сочетания, тем самым, показывая, что клетка способна синтезировать монатин или его соль или 2-гидрокси-2-(индол-3-илметил)-4-кетоглутаровую кислоту или ее соль, или их сочетание из триптофана.
62. Способ получения монатина или его соли, где способ предусматривает:
(a) культивирование микроорганизма в культуральной среде, где микроорганизм выбирают из Sinorhizobium meliloti, Comamonas testosteroni, Pseudomonas straminea и Corynebacterium glutamicum; и
(b) экстракцию монатина или его соли из культуральной среды или культивируемого микроорганизма.
63. Способ по п.62, где микроорганизм не является генетически модифицированным.
64. Способ по п.62, где культуральная среда содержит среду PHB.
65. Способ по п.62, где культуральная среда дополнительно содержит триптофан, пируват, неионное поверхностно-активное вещество, пенициллин, производное пенициллина или их сочетание.
66. Способ по п.64, где микроорганизм представляет собой Sinorhizobium meliloti или Comamonas testosteroni.
67. Способ по п.64, где микроорганизм представляет собой Comamonas testosteroni, и культуральная среда дополнительно содержит триптофан и пируват.
68. Способ по п.62, где культуральная среда содержит среду TY.
69. Способ по п.68, где культуральная среда дополнительно содержит триптофан, пируват или их сочетание.
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US51340603P | 2003-10-21 | 2003-10-21 | |
| US60/513,406 | 2003-10-21 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2006117353A true RU2006117353A (ru) | 2007-12-27 |
Family
ID=34549274
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2006117353/13A RU2006117353A (ru) | 2003-10-21 | 2004-10-21 | Получение монатина и предшественников монатина |
Country Status (12)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US8206955B2 (ru) |
| EP (2) | EP2302067B1 (ru) |
| JP (1) | JP4829117B2 (ru) |
| KR (1) | KR101158592B1 (ru) |
| CN (2) | CN1890377B (ru) |
| AT (1) | ATE498691T1 (ru) |
| AU (1) | AU2004286207B2 (ru) |
| BR (1) | BRPI0415763A (ru) |
| DE (1) | DE602004031444D1 (ru) |
| RU (1) | RU2006117353A (ru) |
| WO (1) | WO2005042756A2 (ru) |
| ZA (1) | ZA200604080B (ru) |
Families Citing this family (47)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP4380029B2 (ja) * | 2000-07-05 | 2009-12-09 | 味の素株式会社 | 微生物を利用した物質の製造法 |
| US7297800B2 (en) * | 2001-12-27 | 2007-11-20 | Ajinomoto Co., Inc. | Process of producing glutamate derivatives |
| US8372989B2 (en) | 2002-04-23 | 2013-02-12 | Cargill, Incorporated | Polypeptides and biosynthetic pathways for the production of monatin and its precursors |
| US7572607B2 (en) * | 2002-04-23 | 2009-08-11 | Cargill, Incorporated | Polypeptides and biosynthetic pathways for the production of monatin and its precursors |
| KR100741650B1 (ko) | 2002-08-26 | 2007-07-24 | 아지노모토 가부시키가이샤 | 신규한 알돌라제 및 치환 α-케토산의 제조방법 |
| CA2507225C (en) | 2002-12-09 | 2012-02-07 | Ajinomoto Co., Inc. | Mutated d-aminotransferase and method for producing optically active glutamic acid derivatives using the same |
| WO2005014839A2 (en) * | 2003-08-01 | 2005-02-17 | Cargill, Incorporated | Monatin tabletop sweetener compositions and methods of making same |
| KR101191542B1 (ko) * | 2003-08-25 | 2012-10-15 | 카아길, 인코포레이팃드 | 모나틴을 포함하는 음료 조성물 및 이의 제조 방법 |
| RU2006117353A (ru) | 2003-10-21 | 2007-12-27 | Карджилл, Инкорпорейтед (Us) | Получение монатина и предшественников монатина |
| JP5059746B2 (ja) | 2005-04-20 | 2012-10-31 | カーギル，インコーポレイティド | モナチンの生体内分泌のための生成物及び方法 |
| US8158389B2 (en) | 2005-04-20 | 2012-04-17 | Cargill, Incorporated | Products and methods for in vivo secretion of monatin |
| US8076108B2 (en) | 2005-04-26 | 2011-12-13 | Cargill, Incorporated | Polypeptides and biosynthetic pathways for the production of stereoisomers of monatin and their precursors |
| US7582455B2 (en) * | 2005-04-26 | 2009-09-01 | Cargill, Incorporated | Polypeptides and biosynthetic pathways for the production of stereoisomers of monatin and their precursors |
| EP2361976B1 (en) * | 2005-04-26 | 2016-05-25 | Cargill, Incorporated | Polypeptides and biosynthetic pathways for the production of stereoisomers of monatin and their precursors |
| US20110008831A1 (en) * | 2005-05-26 | 2011-01-13 | Cytos Biotechnology Ag | Scalable fermentation process |
| EP1918375B1 (en) * | 2005-08-02 | 2015-03-11 | Kaneka Corporation | D-amino acid oxidase, and method for production of l-amino acid, 2-oxo acid or cyclic imine |
| EP2112227B1 (en) | 2006-03-07 | 2013-05-15 | Cargill, Incorporated | Aldolases, nucleic acids encoding them and methods for making and using them |
| ES2383767T3 (es) | 2006-03-07 | 2012-06-26 | Verenium Corporation | Aldolasas, ácidos nucleicos que las codifican y métodos para producir y usar las mismas |
| US7888081B2 (en) | 2006-05-24 | 2011-02-15 | Cargill, Incorporated | Methods and systems for increasing production of equilibrium reactions |
| US20090198072A1 (en) * | 2006-05-24 | 2009-08-06 | Cargill, Incorporated | Methods and systems for increasing production of equilibrium reactions |
| CN101239941B (zh) * | 2007-02-08 | 2012-02-29 | 味之素株式会社 | 光学活性化合物的制造方法 |
| CA2678946C (en) | 2007-03-16 | 2019-02-12 | Genomatica, Inc. | Compositions and methods for the biosynthesis of 1,4-butanediol and its precursors |
| JP5219390B2 (ja) * | 2007-03-19 | 2013-06-26 | 学校法人立命館 | 微生物培養用培地及び微生物製剤 |
| US8367847B2 (en) | 2007-10-01 | 2013-02-05 | Cargill, Incorporated | Production of monatin enantiomers |
| US8003361B2 (en) | 2007-10-01 | 2011-08-23 | Cargill Incorporated | Production of monatin enantiomers |
| US8076107B2 (en) | 2007-10-01 | 2011-12-13 | Cargill, Incorporated | Production of monatin stereoisomers |
| WO2009134814A2 (en) * | 2008-04-28 | 2009-11-05 | Synthetic Genomics, Inc. | Identification of centromere sequences and uses therefor |
| JP5275313B2 (ja) * | 2009-09-30 | 2013-08-28 | 三洋化成工業株式会社 | 有用物質分泌生産用細菌及び有用物質生産方法 |
| EP2501797A4 (en) | 2009-11-18 | 2013-04-17 | Myriant Corp | TECHNIQUES OF MICROBES FOR THE EFFECTIVE MANUFACTURE OF CHEMICALS |
| JP5796282B2 (ja) * | 2010-08-31 | 2015-10-21 | 東レ株式会社 | コリネ型細菌による化学品の製造方法 |
| WO2012037413A2 (en) | 2010-09-15 | 2012-03-22 | University Of Washington Through Its Center For Commercialization | Systems and methods for biotransformation of carbon dioxide into higher carbon compounds |
| KR20120068872A (ko) | 2010-10-14 | 2012-06-27 | 아지노모토 가부시키가이샤 | 모나틴의 제조 방법 |
| US8771997B2 (en) | 2011-04-20 | 2014-07-08 | Ajinomoto Co., Inc. | Method for producing monatin using an L-amino acid aminotransferase |
| WO2012147674A1 (ja) * | 2011-04-25 | 2012-11-01 | 味の素株式会社 | モナティンの製造方法 |
| EP2820121A1 (en) * | 2012-02-29 | 2015-01-07 | Danmarks Tekniske Universitet | Microorganisms for the production of melatonin |
| CN102690762B (zh) * | 2012-06-25 | 2013-10-02 | 烟台恒源生物股份有限公司 | 游离细胞法生物转化l-天冬氨酸生产l-丙氨酸的方法 |
| JP6549558B2 (ja) * | 2014-03-28 | 2019-07-24 | 日本電気株式会社 | 売上登録装置、プログラム及び売上登録方法 |
| US20170298363A1 (en) * | 2014-09-18 | 2017-10-19 | Genomatica, Inc | Non-natural microbial organisms with improved energetic efficiency |
| JP6665740B2 (ja) * | 2016-09-13 | 2020-03-13 | 株式会社島津製作所 | ペプチド解析方法、ペプチド解析装置、及びペプチド解析用プログラム |
| EP3577220A2 (en) | 2017-02-06 | 2019-12-11 | Zymergen, Inc. | Engineered biosynthetic pathways for production of tyramine by fermentation |
| US11518975B2 (en) * | 2018-04-30 | 2022-12-06 | Alliance For Sustainable Energy, Llc | Engineered microorganisms for the production of intermediates and final products |
| CN108841748B (zh) * | 2018-06-28 | 2021-10-08 | 新疆农业大学 | 中华根瘤固氮菌株系h6及其应用 |
| CN109402098B (zh) * | 2018-11-06 | 2021-09-17 | 王喆明 | 苏氨酸醛缩酶、突变体及其在制备取代苯丝氨酸衍生物中的应用 |
| KR102134418B1 (ko) * | 2019-06-17 | 2020-07-16 | 씨제이제일제당 주식회사 | L-타이로신을 생산하는 미생물 및 이를 이용한 l-타이로신 생산 방법 |
| CN113237834B (zh) * | 2021-07-08 | 2021-09-14 | 成都信息工程大学 | 基于光自旋霍尔效应的手性分子手性分辨装置及方法 |
| CN114540396A (zh) * | 2022-02-24 | 2022-05-27 | 天津大学 | 希瓦氏菌株中葡萄糖代谢通路的构建方法 |
| CN119506260B (zh) * | 2024-11-28 | 2025-07-25 | 杭州唯铂莱生物科技有限公司 | 一种色氨酸酶突变体及其在生产吲哚中的应用 |
Family Cites Families (87)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US3002889A (en) | 1960-06-20 | 1961-10-03 | Kyowa Hakko Kogyo Kk | Method of producing l-glutamic acid |
| US3128237A (en) | 1961-02-24 | 1964-04-07 | Ajinomoto Kk | Process for producing l-glutamic acid by bacterial fermentation |
| US3399114A (en) * | 1964-08-22 | 1968-08-27 | Asahi Chemical Ind | Process for producing l-glutamic acid by using bacteria |
| US3751458A (en) | 1972-03-02 | 1973-08-07 | Miles Lab | Citroylformic acid and its production |
| JPS5119037B2 (ru) | 1972-11-16 | 1976-06-14 | ||
| US4371614A (en) | 1980-08-22 | 1983-02-01 | Ajinomoto Co., Inc. | E.Coli bacteria carrying recombinant plasmids and their use in the fermentative production of L-tryptophan |
| IL67510A (en) | 1981-12-17 | 1988-08-31 | Kyowa Hakko Kogyo Kk | Recombinant vector plasmids autonomously replicable in microorganisms belonging to the genus corynebacterium or brevibacterium and process for the production thereof |
| JPS60176593A (ja) | 1984-02-22 | 1985-09-10 | Kyowa Hakko Kogyo Co Ltd | Ｌ−トリプトフアンの製造法 |
| WO1987001130A1 (en) | 1985-08-15 | 1987-02-26 | Stauffer Chemical Company | Tryptophan producing microorganism |
| US5260203A (en) | 1986-09-02 | 1993-11-09 | Enzon, Inc. | Single polypeptide chain binding molecules |
| US4946778A (en) | 1987-09-21 | 1990-08-07 | Genex Corporation | Single polypeptide chain binding molecules |
| GB2205834B (en) | 1987-06-15 | 1990-10-31 | South African Inventions | 3-(1-amino-1,3-dicarboxy-3-hydroxy-but-4-yl)-indole compounds |
| US5300437A (en) | 1989-06-22 | 1994-04-05 | Celgene Corporation | Enantiomeric enrichment and stereoselective synthesis of chiral amines |
| WO1989011212A2 (en) | 1989-08-30 | 1989-11-30 | Wm. Wrigley Jr. Company | Method of controlling release of cyclamate in chewing gum and gum produced thereby |
| GB2240105B (en) | 1990-01-19 | 1993-06-09 | Technology Finance Corp | Process for the production of 3-(1-amino-1,3-dicarboxy-3-hydroxy-but-4-yl) indole |
| US5173497A (en) | 1990-05-17 | 1992-12-22 | Hoechst-Roussel Pharmaceuticals Incorporated | Alpha-oxopyrrolo[2,3-B]indole acetic acids, esters, amides and related analogs |
| EP0604580A1 (en) | 1991-09-19 | 1994-07-06 | Genentech, Inc. | EXPRESSION IN E. COLI OF ANTIBODY FRAGMENTS HAVING AT LEAST A CYSTEINE PRESENT AS A FREE THIOL, USE FOR THE PRODUCTION OF BIFUNCTIONAL F(ab') 2? ANTIBODIES |
| US6264999B1 (en) | 1993-09-30 | 2001-07-24 | Wm. Wrigley Jr. Company | Chewing gum containing erythritol and method of making |
| JP3698742B2 (ja) | 1994-03-01 | 2005-09-21 | 協和醗酵工業株式会社 | 光学活性４−ヒドロキシ−２−ケトグルタル酸の製造法 |
| DE69535674T2 (de) | 1994-08-30 | 2009-01-02 | Ajinomoto Co., Inc. | Verfahren zur herstellung von l-valin und l-leucin |
| CA2199853C (en) | 1994-09-16 | 2009-03-24 | James C. Liao | Microorganisms and methods for overproduction of dahp by cloned pps gene |
| US5985617A (en) | 1997-02-18 | 1999-11-16 | Liao; James C. | Microorganisms and methods for overproduction of DAHP by cloned PPS gene |
| US5843782A (en) | 1995-02-09 | 1998-12-01 | Novaflora, Inc. | Micropropagation of rose plants |
| US6358714B1 (en) | 1995-04-03 | 2002-03-19 | The Nutrasweet Company | Materials and methods for the production of D-phenylalanine |
| GB2304718B (en) | 1995-09-05 | 2000-01-19 | Degussa | The production of tryptophan by the bacterium escherichia coli |
| US5728555A (en) | 1996-09-30 | 1998-03-17 | Monsanto Company | Preparation of d-amino acids by direct fermentative means |
| CA2234412C (en) | 1997-06-09 | 2008-09-02 | Kyowa Hakko Kogyo Co., Ltd. | Method for producing optically active compound |
| US20030077765A1 (en) | 1997-07-09 | 2003-04-24 | Ajinomoto Co. Inc. | Temperature-sensitive dtsR gene |
| DE19818541C2 (de) | 1998-04-24 | 2003-04-10 | Forschungszentrum Juelich Gmbh | Mikrobielle Herstellung von Substanzen aus dem aromatischen Stoffwechsel / III |
| US5994559A (en) * | 1998-08-06 | 1999-11-30 | The Board Of Governors For Higher Education, State Of Rhode Island And Providence Plantations | Synthesis of monatin-A high intensity natural sweetener |
| HK1043312B (en) | 1999-05-07 | 2006-07-28 | Genentech, Inc. | Treatment of autoimmune diseases with antagonists which bind to b cell surface markers |
| JP2002060382A (ja) | 2000-08-22 | 2002-02-26 | Ajinomoto Co Inc | モナティンの立体異性体及びその使用、並びにモナティン類の製造方法及びそのための中間体 |
| AU2002307432A1 (en) | 2001-04-20 | 2002-11-05 | Cargill, Incorporated | Production of alpha-lipoic acid |
| DE10129711B4 (de) | 2001-06-22 | 2007-08-23 | Forschungszentrum Jülich GmbH | Verfahren zur fermentativen Herstellung von Pyruvat |
| US6489217B1 (en) | 2001-07-03 | 2002-12-03 | Maxim Integrated Products, Inc. | Method of forming an integrated circuit on a low loss substrate |
| JP2003171365A (ja) | 2001-11-30 | 2003-06-20 | Ajinomoto Co Inc | モナティン類及びその製造中間体の製造方法並びに新規中間体 |
| EP2409968A1 (en) | 2001-11-30 | 2012-01-25 | Ajinomoto Co., Inc. | Crystals of non-natural-type stereoisomer salt of monatin and use thereof |
| US7297800B2 (en) | 2001-12-27 | 2007-11-20 | Ajinomoto Co., Inc. | Process of producing glutamate derivatives |
| ATE552242T1 (de) | 2001-12-27 | 2012-04-15 | Ajinomoto Kk | ßVERFAHREN ZUR HERSTELLUNG VON GLUTAMINSÄUREVERBINDUNGEN UND ZWISCHENPRODUKTEN DAVON, UND IN DEN VERFAHREN VERWENDETE NEUE ZWISCHENPRODUKTEß |
| WO2003056026A1 (en) | 2001-12-27 | 2003-07-10 | Ajinomoto Co., Inc. | Process for production of glutamic acid derivatives |
| AU2003220854A1 (en) | 2002-03-01 | 2003-09-16 | Kyowa Hakko Kogyo Co., Ltd. | Amino acid racemase having low substrate specificity and process for producing racemic amino acid |
| JP2003292484A (ja) | 2002-04-01 | 2003-10-15 | Ajinomoto Co Inc | γ−ヒドロキシアミノ酸誘導体及びモナティン類の製造方法 |
| US8372989B2 (en) | 2002-04-23 | 2013-02-12 | Cargill, Incorporated | Polypeptides and biosynthetic pathways for the production of monatin and its precursors |
| US20040063175A1 (en) * | 2002-04-23 | 2004-04-01 | Cargill, Incorporated | Polypeptides and biosynthetic pathways |
| US7572607B2 (en) | 2002-04-23 | 2009-08-11 | Cargill, Incorporated | Polypeptides and biosynthetic pathways for the production of monatin and its precursors |
| KR100741650B1 (ko) | 2002-08-26 | 2007-07-24 | 아지노모토 가부시키가이샤 | 신규한 알돌라제 및 치환 α-케토산의 제조방법 |
| CA2507225C (en) | 2002-12-09 | 2012-02-07 | Ajinomoto Co., Inc. | Mutated d-aminotransferase and method for producing optically active glutamic acid derivatives using the same |
| JP4770174B2 (ja) | 2003-01-09 | 2011-09-14 | 味の素株式会社 | グルタミン酸誘導体及びピログルタミン酸誘導体の製造方法並びに新規製造中間体 |
| JP4239600B2 (ja) | 2003-01-24 | 2009-03-18 | 味の素株式会社 | ２ｒ−モナティンの製造方法 |
| WO2004085624A2 (en) | 2003-03-24 | 2004-10-07 | Diversa Corporation | Transaminases, deaminases and aminomutases and compositions and methods for enzymatic detoxification |
| JP2004331644A (ja) | 2003-04-14 | 2004-11-25 | Kanazawa Univ Tlo Inc | モナチン類の製造法 |
| JP2004331650A (ja) | 2003-04-14 | 2004-11-25 | Kanazawa Univ Tlo Inc | モナチン類の製造法 |
| JP4760375B2 (ja) | 2003-06-26 | 2011-08-31 | 味の素株式会社 | Ｉｈｏｇの回収方法およびモナティンの製造方法 |
| WO2005014839A2 (en) * | 2003-08-01 | 2005-02-17 | Cargill, Incorporated | Monatin tabletop sweetener compositions and methods of making same |
| US20050170041A1 (en) * | 2003-08-14 | 2005-08-04 | Cargill, Inc. | Chewing gum compositions comprising monatin and methods for making same |
| KR101191542B1 (ko) * | 2003-08-25 | 2012-10-15 | 카아길, 인코포레이팃드 | 모나틴을 포함하는 음료 조성물 및 이의 제조 방법 |
| RU2006117353A (ru) | 2003-10-21 | 2007-12-27 | Карджилл, Инкорпорейтед (Us) | Получение монатина и предшественников монатина |
| JP4500977B2 (ja) | 2003-11-05 | 2010-07-14 | 味の素株式会社 | 新規アミノ酸誘導体及び甘味剤 |
| JP5113978B2 (ja) | 2003-11-21 | 2013-01-09 | 味の素株式会社 | グルタミン酸誘導体の有機アミン塩及びその利用 |
| EP1719758B1 (en) | 2004-02-27 | 2012-02-22 | Ajinomoto Co., Inc. | Process for producing monatin |
| JP4604524B2 (ja) | 2004-03-16 | 2011-01-05 | 味の素株式会社 | 変異型アルドラーゼ、並びにこれを用いた光学活性ｉｈｏｇ及び光学活性モナティンの製造方法 |
| JP4604537B2 (ja) | 2004-03-31 | 2011-01-05 | 味の素株式会社 | Ｌ−システイン生産菌及びｌ−システインの製造法 |
| US7935377B2 (en) | 2004-06-04 | 2011-05-03 | Ajinomoto Co., Inc. | Crystals of free (2R, 4R)-monatin and use thereof |
| CA2506247C (en) | 2004-06-07 | 2012-02-21 | Ajinomoto Co., Inc. | Novel aldolase, and method for producing optically active ihog and monatin |
| KR101216575B1 (ko) | 2004-07-14 | 2012-12-31 | 아지노모토 가부시키가이샤 | (2ｒ,4ｒ)-모나틴 칼륨 염 결정 및 이를 함유하는 감미료조성물 |
| JP2007284349A (ja) | 2004-07-27 | 2007-11-01 | Ajinomoto Co Inc | モナティンまたはその塩の製造方法 |
| WO2006038520A1 (ja) | 2004-10-05 | 2006-04-13 | Ajinomoto Co., Inc. | ヒドロキシイミノ酸からのアミノ酸誘導体製造方法 |
| CA2583434A1 (en) | 2004-10-15 | 2006-04-20 | Ajinomoto Co., Inc. | Sweetener composition comprising monatin or a salt thereof and method for preserving monatin |
| JP5059746B2 (ja) | 2005-04-20 | 2012-10-31 | カーギル，インコーポレイティド | モナチンの生体内分泌のための生成物及び方法 |
| US8158389B2 (en) | 2005-04-20 | 2012-04-17 | Cargill, Incorporated | Products and methods for in vivo secretion of monatin |
| US8076108B2 (en) | 2005-04-26 | 2011-12-13 | Cargill, Incorporated | Polypeptides and biosynthetic pathways for the production of stereoisomers of monatin and their precursors |
| US7582455B2 (en) | 2005-04-26 | 2009-09-01 | Cargill, Incorporated | Polypeptides and biosynthetic pathways for the production of stereoisomers of monatin and their precursors |
| EP2112227B1 (en) | 2006-03-07 | 2013-05-15 | Cargill, Incorporated | Aldolases, nucleic acids encoding them and methods for making and using them |
| US20090198072A1 (en) | 2006-05-24 | 2009-08-06 | Cargill, Incorporated | Methods and systems for increasing production of equilibrium reactions |
| US7888081B2 (en) | 2006-05-24 | 2011-02-15 | Cargill, Incorporated | Methods and systems for increasing production of equilibrium reactions |
| US8076107B2 (en) | 2007-10-01 | 2011-12-13 | Cargill, Incorporated | Production of monatin stereoisomers |
| US8367847B2 (en) | 2007-10-01 | 2013-02-05 | Cargill, Incorporated | Production of monatin enantiomers |
| US8003361B2 (en) | 2007-10-01 | 2011-08-23 | Cargill Incorporated | Production of monatin enantiomers |
| WO2011002469A1 (en) | 2009-07-02 | 2011-01-06 | Cargill, Incorporated | Isomerases and epimerases and methods of using |
| US8785162B2 (en) | 2008-01-03 | 2014-07-22 | Cargill, Incorporated | Aminotransferase and oxidoreductase nucleic acids and polypeptides and methods of using |
| WO2010091966A2 (en) | 2009-02-16 | 2010-08-19 | Telefonaktiebolaget L M Ericsson (Publ) | Un-ciphered network operation solution |
| JP2012520079A (ja) | 2009-03-12 | 2012-09-06 | カーギル・インコーポレイテッド | モナチンおよびカルシウムを含む組成物 |
| AU2010254226A1 (en) | 2009-05-28 | 2011-12-08 | Cargill, Incorporated | Shelf stable monatin sweetened beverage |
| US20120270281A1 (en) | 2009-12-30 | 2012-10-25 | Cargill, Incorporated | Bioreactor performance in the production of monatin |
| CN102686391A (zh) | 2009-12-30 | 2012-09-19 | 嘉吉公司 | 聚合物及制备和使用聚合物的方法 |
| WO2011082353A1 (en) | 2009-12-30 | 2011-07-07 | Cargill, Incorporated | Separation and purification of monatin |
| US20120264948A1 (en) | 2009-12-30 | 2012-10-18 | Cargill, Incorporated | Membrane separation and purification of monatin |
-
2004
- 2004-10-21 RU RU2006117353/13A patent/RU2006117353A/ru not_active Application Discontinuation
- 2004-10-21 AT AT04795689T patent/ATE498691T1/de not_active IP Right Cessation
- 2004-10-21 BR BRPI0415763-0A patent/BRPI0415763A/pt not_active Application Discontinuation
- 2004-10-21 EP EP10009952.2A patent/EP2302067B1/en not_active Expired - Lifetime
- 2004-10-21 KR KR1020067009839A patent/KR101158592B1/ko not_active Expired - Fee Related
- 2004-10-21 CN CN2004800348419A patent/CN1890377B/zh not_active Expired - Fee Related
- 2004-10-21 US US10/969,245 patent/US8206955B2/en not_active Expired - Fee Related
- 2004-10-21 JP JP2006536714A patent/JP4829117B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 2004-10-21 AU AU2004286207A patent/AU2004286207B2/en not_active Ceased
- 2004-10-21 CN CN201310188490.8A patent/CN103555782B/zh not_active Expired - Fee Related
- 2004-10-21 DE DE602004031444T patent/DE602004031444D1/de not_active Expired - Lifetime
- 2004-10-21 EP EP04795689A patent/EP1678313B1/en not_active Expired - Lifetime
- 2004-10-21 WO PCT/US2004/034558 patent/WO2005042756A2/en not_active Ceased
-
2006
- 2006-05-19 ZA ZA200604080A patent/ZA200604080B/en unknown
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| CN1890377B (zh) | 2013-06-05 |
| EP1678313B1 (en) | 2011-02-16 |
| BRPI0415763A (pt) | 2006-12-26 |
| EP1678313A2 (en) | 2006-07-12 |
| US20050221455A1 (en) | 2005-10-06 |
| KR20060125761A (ko) | 2006-12-06 |
| ZA200604080B (en) | 2007-11-28 |
| ATE498691T1 (de) | 2011-03-15 |
| WO2005042756A3 (en) | 2005-11-24 |
| WO2005042756A2 (en) | 2005-05-12 |
| EP2302067A1 (en) | 2011-03-30 |
| EP2302067B1 (en) | 2014-03-05 |
| AU2004286207A1 (en) | 2005-05-12 |
| JP2007508840A (ja) | 2007-04-12 |
| CN103555782A (zh) | 2014-02-05 |
| KR101158592B1 (ko) | 2012-06-22 |
| US8206955B2 (en) | 2012-06-26 |
| CN103555782B (zh) | 2017-04-12 |
| CN1890377A (zh) | 2007-01-03 |
| DE602004031444D1 (de) | 2011-03-31 |
| AU2004286207B2 (en) | 2011-02-24 |
| JP4829117B2 (ja) | 2011-12-07 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| RU2006117353A (ru) | Получение монатина и предшественников монатина | |
| KR100799469B1 (ko) | Ｌ-글루타민산 생산 미생물 및 이의 스크리닝 방법 | |
| KR101126041B1 (ko) | 트랜스포존을 이용한 형질전환용 벡터, 상기 벡터로형질전환된 미생물 및 이를 이용한 ｌ-라이신 생산방법 | |
| JP2002238592A (ja) | Ｌ−グルタミン酸の製造法 | |
| HU224895B1 (en) | Process for producing l-amino acids | |
| JP3966583B2 (ja) | 発酵法によるｌ−アミノ酸の製造法 | |
| RU2282662C2 (ru) | Способ получения l-глутаминовой кислоты | |
| BRPI0708614A2 (pt) | aldolases, ácidos nucléicos codificando as mesmas e métodos para produzir e usar as mesmas | |
| KR20200022605A (ko) | 글루타릭산 생산용 재조합 코리네박테리움 글루타미컴 균주 및 이를 이용한 글루타릭산 생산 방법 | |
| AU5777701A (en) | Process for producing a target fermentation product | |
| JP2006519613A (ja) | 効率的にＬ−グルタミン酸を生産するためのプロモーター変異による細菌のｓｕｃＡＢ発現の最適化 | |
| US5407824A (en) | Recombinant coryneform bacterium for producing L-tryptophan | |
| US5563052A (en) | Process for producing L-tryptophan | |
| CN117402803A (zh) | 一种高产d-泛酸的枯草芽孢杆菌基因工程菌、构建方法及应用 | |
| Miyata et al. | Breeding of high-pyruvate-producing Torulopsis glabrata and amino acid auxotrophic mutants | |
| CN118302521A (zh) | 特别适合用于发酵制备邻氨基苯甲酸的3-脱氧阿拉伯庚酮糖酸-7-磷酸合酶 | |
| US7485450B2 (en) | tdcBC/pckA gene-inactivated microorganism and method of producing L-threonine using the same | |
| JP7201614B2 (ja) | ピルビン酸カルボキシラーゼおよびピルビン酸カルボキシラーゼコーディングｄｎａ、そのｄｎａを含有するプラスミド、ならびに産生用微生物、および生成物であってそれらの生合成が前駆体としてオキサロアセテートを含有する生成物の製造方法、および染色体 | |
| US10982238B2 (en) | Escherichia coli transformant for producing itaconate and uses thereof | |
| JP4620231B2 (ja) | 発酵法によるｌ−アミノ酸の製造法 | |
| EP0212972A2 (en) | Bioconversion process | |
| ARAKI et al. | Studies on histidine fermentation. VIAccumulation of L-histidinol by a histidine auxotrph of Corynebacterium glutamicum and its conversion into L-histidine by and Escherichia coli strain. | |
| BE1021047B1 (fr) | Actinobacillus succinogenes genetiquement modifiee et son utilisation pour la production d'acide succinique | |
| CN120683027A (zh) | 一种高产l-色氨酸的重组微生物及其构建方法和应用 | |
| BR122018011810B1 (pt) | Vetor para transformação usando transposons, microorganismos transformados pelo vetor e método para produzir l-lisina |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| FA92 | Acknowledgement of application withdrawn (lack of supplementary materials submitted) |
Effective date: 20090812 |