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ES2599482T3 - Microorganismo que tiene un ciclo de fijación de dióxido de carbono introducido en el mismo - Google Patents

Microorganismo que tiene un ciclo de fijación de dióxido de carbono introducido en el mismo Download PDF

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ES2599482T3
ES2599482T3 ES12819719.1T ES12819719T ES2599482T3 ES 2599482 T3 ES2599482 T3 ES 2599482T3 ES 12819719 T ES12819719 T ES 12819719T ES 2599482 T3 ES2599482 T3 ES 2599482T3
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Tadashi Araki
Koh Amano
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Nozomi Takebayashi
Takashi Morishige
Hitoshi Takahashi
Mitsufumi Wada
Hiroshi Shimizu
Chikara Furusawa
Takashi Hirasawa
Tomonori Hidesaki
Ayako Endo
Dominik Lukas JÜRGEN-LOHMANN
Anjali MADHAVAN
Su Sun Chong
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Abstract

Un microorganismo productor de acetil-CoA que comprende un ciclo de producción de acetil-CoA obtenido confiriendo al menos un tipo de actividad enzimática seleccionada del grupo que consiste en malato tioquinasa, malil-CoA liasa, carboxilato carboligasa, 2-hidroxi-3-oxopropionato reductasa e hidroxipiruvato reductasa, a un microorganismo que no muestra ninguna de las funciones de un ciclo de fijación de dióxido de carbono que tiene una reacción enzimática de las siguientes reacciones enzimáticas (a) a (d): (a) malonil-CoA a malonato semialdehído o 3-hidroxipropionato; (b) acetil-CoA y CO2 a piruvato; (c) crotonil-CoA y CO2 a etilmalonil-CoA o glutaconil-CoA; y (d) CO2 a formiato; en el que el microorganismo no tiene ninguna de la actividad malato tioquinasa y/o malil-CoA liasa endógena.

Description

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Biochem Biophys. 310(1) 64-75, 1994) y no puede esperarse una tasa de producción suficientemente alta de crotonil-CoA como sustrato por la misma razón.
El "ciclo de fijación de dióxido de carbono que tiene una reacción enzimática de CO2 a formiato" en la presente memoria descriptiva se refiere al ciclo mostrado en las Fig. 5, 6, 13 o 14 del documento WO 2009/046929, es decir, un ciclo que tiene una ruta en que la reacción procede desde CO2 a través de formiato y serina, y se convierte oxaloacetato en malato, malil-CoA y glicerato, que se convierten de nuevo en oxaloacetato.
La reacción enzimática de CO2 en formiato requiere una fuerte energía de reducción, procede lentamente y procede solamente en condiciones estrictamente anaeróbicas porque la reacción es sensible a oxígeno.
En la presente memoria descriptiva, "no muestra ninguna de las funciones" del ciclo de fijación de dióxido de carbono "aunque conferidas" significa que el ciclo de fijación de dióxido de carbono no muestra función incluso cuando la actividad de la enzima pretendida está conferida por la introducción de un gen que codifica la enzima que tiene la actividad que se introduce en un microorganismo que no posee el gen que codifica la enzima pretendida. El hecho de que "el ciclo de fijación de dióxido de carbono no funciona" puede confirmarse indirectamente, por ejemplo, mediante la no detección de un marcador derivado de CO2 en un metabolito en el ciclo o una sustancia derivada del metabolito en un ensayo usando un CO2 marcado, o mediante la ausencia de aumento en el rendimiento de una sustancia derivada de un metabolito en el ciclo respecto al consumo de azúcar.
El ciclo de producción de acetil-CoA a construirse en el microorganismo productor de acetil-CoA incluye malato tioquinasa, malil-CoA liasa, hidroxipiruvato reductasa, glioxilato carboligasa o 2-hidroxi-3-oxopropionato reductasa. Un ejemplo del ciclo de producción de acetil-CoA se muestra en la Fig. 1. El ciclo de producción de acetil-CoA no incluye una enzima que consume acetil-CoA, tal como acetil-CoA carboxilasa o piruvato sintasa.
En el ciclo de producción de acetil-CoA de la Fig. 1, primero se une el dióxido de carbón a fosfoenol piruvato o piruvato por la acción de la fosfoenolpiruvato carboxilasa (ppc), piruvato carboxilasa (pyc) o fosfoenolpiruvato carboxiquinasa (pck), y se convierte en oxaloacetato. El oxaloacetato se convierte en malato por la acción de la malato deshidrogenasa (mdh). El malato se convierte en malil-CoA (malato-CoA) por la acción de la malato tioquinasa (mtk). La malil-CoA (malato-CoA) se convierte en acetil-CoA y glioxilato por la acción de la malil-CoA liase (Mcl). El glioxilato se convierte en 2-hidroxi-3-oxopropionato por la acción de la glioxilato carboligasa (gcl). El 3hidroxi-2-oxopropionato se convierte en glicerato por la acción de la 2-hidroxi-3-oxopropionato reductasa (glxR) o, como alternativa, se convierte en hidroxipiruvato por la acción de hidroxipiruvato isomerasa (hyi) y después en glicerato por la acción de la hidroxipiruvato reductasa (ycdW). El glicerato se convierte 3-fosfoglicerato por la acción de la glicerato 3-quinasa (glxK) o se convierte en 2-fosfoglicerato por la acción de la glicerato 2-quinasa (garK). El 3fosfoglicerato se convierte en 2-fosfoglicerato por la acción de la fosfoglicerato mutasa (gpm). El 2-fosfoglicerato se convierte en fosfoenolpiruvato por la acción de la enolasa (eno). En un caso en que se incluye la piruvato carboxilasa en el ciclo, el fosfoenolpiruvato se convierte en piruvato por la acción de la piruvato quinasa (pyk).
La actividad enzimática a conferir al microorganismo productor de acetil-CoA no está particularmente limitada siempre que el ciclo de producción de acetil-CoA pueda construirse de forma funcional por la misma, y puede seleccionarse apropiadamente dentro del alcance descrito en la presente memoria descriptiva dependiendo del microorganismo hospedador.
En un microorganismo en que no puede formare un ciclo cerrado con ninguna de las rutas en la Fig. 1 a causa de la ausencia parcial de las enzimas en el ciclo de la Fig. 1, la enzima o enzimas perdidas tienen que suministrarse. Por ejemplo, entre bacterias Escherichia, Escherichia coli no posee malato tioquinasa y malil-CoA liasa, de modo que tienen que conferirse al menos estas dos enzimas.
Las bacterias Pantoea tales como Pantoea ananatis no poseen malato tioquinasa, malil-CoA liasa y glioxilato carboligasa, de modo que tienen que conferirse al menos la malato tioquinasa, malil-Coa liasa y glioxilato carboligasa.
Entre las bacterias corineformes, por ejemplo, Corynebacterium glutamicum no posee malato tioquinasa, malil-CoA liase, glioxilato carboligasa, 2-hidroxi-3-oxopropionato reductasa, e hidroxipiruvato reductasa, de modo que necesitan conferirse al menos la malato tioquinasa, malil-CoA liase, glioxilato carboligasa, y 2-hidroxi-3oxopropionato reductasa, y/o hidroxipiruvato reductasa.
La enzima que consume acetil-CoA como se ha descrito anteriormente, se refiere a una enzima, diferente de la fosfoenolpiruvato carboxilasa y piruvato carboxilasa usada en el ciclo de acuerdo con la invención que usa acetil-CoA como sustrato y cataliza la conversión de acetil-CoA en otra sustancia. Ejemplos de la misma incluyen acetil-CoA carboxilasa, que se clasifica como el número de código de enzima: 6.4.1.2 basado en el informe de la Enzyme Commission of International Union of Biochemistry (I.U.B.) y cataliza una reacción de conversión de acetil-CoA en malonil-CoA; y la piruvato sintasa, que se clasifica como el número de código de enzima: 1.2.7.1 y cataliza una reacción de conversión de acetil-CoA en piruvato.
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Ejemplos específicos de las mismas incluyen las siguientes cepas.
Corynebacterium acetoacidophilum ATCC 13870, Corynebacterium acetoglutamicum ATCC 15806, Corynebacterium alkanolyticum ATCC 21511, Corynebacterium callunae ATCC 15991, Corynebacterium glutamicum ATCC 13020, ATCC 13032 y ATCC 13060, Corynebacterium lilium ATCC 15990, Corynebacterium melassecola ATCC 17965, Corynebacterium thermoaminogenes AJ 12340 (FERM BP-1539), Corynebacterium herculis ATCC 13868, Brevibacterium divaricatum ATCC 14020, Brevibacterium flavum ATCC 13826, ATCC 14067 y AJ 12418 (FERM BP-2205), Brevibacterium immariophilum ATCC 14068, Brevibacterium lactofermentum (Corynebacterium glutamicum) ATCC 13869, Brevibacterium roseum ATCC 13825, Brevibacterium saccharolyticum ATCC 14066, Brevibacterium thiogenitalis ATCC 19240, Corynebacterium ammoniagenes ATCC 6871 y ATCC 6872, Brevibacterium album ATCC 15111, Brevibacterium cerinum ATCC 15112 y Microbacterium ammoniaphilum ATCC 15354.
En un caso en el que la bacteria Escherichia se usa como microorganismo, como ejemplos preferibles del microorganismo productor de acetil-CoA en la invención se incluyen una bacteria Escherichia que produce acetil-CoA en que la actividad tiolasa, la actividad CoA transferasa y la actividad acetoacetato descarboxilasa está conferida o potenciada.
En un caso en el que la bacteria Escherichia se usa como microorganismo, como ejemplos preferibles del microorganismo productor de acetil-CoA en la invención se incluyen adicionalmente una bacteria Escherichia que produce acetil-CoA en que la actividad tiolasa, la actividad CoA transferasa, la actividad acetoacetato descarboxilasa y la actividad alcohol isopropílico deshidrogenasa están conferidas o potenciadas.
La tiolasa en un nombre genérico para enzimas que se clasifican como el número de código de enzima: 2.3.1.9 basado en el informe de la Enzyme Commission of International Union of Biochemistry (I.U.B.), y que cataliza una reacción de producción de acetoacetil-CoA a partir de acetil-CoA.
Ejemplos de tiolasa incluyen los derivados de bacterias Clostridium tales como Clostridium acetobutylicum o Clostridium beijerinckii, bacterias Escherichia tales como Escherichia coli, Halobacterium sp., bacterias Zoogloea tales como Zoogloea ramigera, Rhizobium sp., bacterias Bradyrhizobium tales como Bradyrhizobium japonicum, Candida tales como Candida tropicalis, bacterias Caulobacter tales como Caulobacter crescentus, bacterias Streptomyces tales como Streptomyces collinus, o bacterias Enterococcus tales como Enterococcus faecalis.
Como gen de tiolasa, puede usarse un ADN que tiene la secuencia de bases de un gen que codifica una tiolasa obtenida de cualquiera de los organismos de origen de enzima enumerados anteriormente, o una secuencia de ADN sintetizada que se sintetiza basándose en una secuencia de bases conocida del gen. Ejemplos preferibles de la misma incluyen un ADN que tiene la secuencia de bases de un gen derivado de bacterias Clostridium tal como Clostridium acetobutylicum o Clostridium beijerinckii; baterías Escherichia tales como Escherichia coli, Halobacterium sp., bacterias Zoogloea tales como Zoogloea ramigera, Rhizobium sp., bacterias Bradyrhizobium tales como Bradyrhizobium japonicum, Candida tales como Candida tropicalis, bacterias Caulobacter tales como Caulobacter crescentus, bacterias Streptomyces tales como Streptomyces collinus, o bacterias Enterococcus tales como Enterococcus faecalis. Ejemplos más preferibles de la misma incluyen un ADN que tiene la secuencia de bases de un gen derivado de un procariota tal como bacterias Clostridium o bacterias Escherichia, y un ADN que tiene la secuencia de bases de un gen derivado de Clostridium acetobutylicum o Escherichia coli es particularmente preferible.
La acetoacetato descarboxilasa es un nombre genérico para enzimas que se clasifican como el número de código de enzima: 4.1.1.4 basado en el informe de la Enzyme Commission of International Union of Biochemistry (I.U.B.), y que cataliza una reacción de producción de acetona a partir de acetoacetato.
Ejemplos de acetoacetato descarboxilasa incluyen aquellos derivados de bacterias Clostridium tales como Clostridium acetobutylicum o Clostridium beijerinckii; o bacterias Bacillus tales como Bacillus polymyxa.
Como gen de acetoacetato descarboxilasa, puede usarse un ADN que tiene la secuencia de bases de un gen que codifica acetoacetato descarboxilasa obtenida de cualquiera de los organismos de origen de enzima enumerado anteriormente, o una secuencia de ADN sintetizada que se sintetiza basándose en una secuencia de bases conocida del gen. Ejemplos preferibles de la misma incluyen un ADN que tiene la secuencia de bases de un gen derivado de bacterias Clostridium o bacterias Bacillus. Ejemplos específicos de la misma incluyen un ADN que tiene la secuencia de bases de un gen derivado de Clostridium acetobutylicum o Bacillus polymyxa. El ADN es más preferiblemente un ADN que tiene la secuencia de bases de un gen derivado de Clostridium acetobutylicum.
Como gen de acetoacetato descarboxilasa, puede usarse un ADN que tiene la secuencia de bases de un gen que codifica acetoacetato descarboxilasa obtenida de cualquiera de los organismos de origen de enzima enumerados anteriormente. Ejemplos preferibles de la misma incluyen un ADN que tiene la secuencia de base de un gen derivado de baterías Clostridium o bacterias Bacillus. Ejemplos específicos de la misma incluyen un ADN que tiene la secuencia de bases de un gen derivado de Clostridium acetobutylicum o Bacillus polymyxa. El ADN es más
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Agency of Industrial Science and Technology, Ministry of International Trade and Industry (nombre actual: International Patent Organism Depositary, National Institute of Technology and Evaluation (IPOD, NITE) con el número de acceso FERM P-17156 el 18 de agosto de 1999, y después se transfirió a una autoridad de depósito internacional según el Tratado de Budapest con el número de acceso FERM BP-7207 el 6 de julio de 2000.
Otros ejemplos del método para conferir o potenciar la capacidad de producción de L-glutamato incluyen un método para conferir resistencia a un análogo de ácido orgánico o un inhibidor de la respiración, y un método para conferir sensibilidad a un inhibidor de la síntesis de pared celular. Ejemplos específicos del método incluyen conferir resistencia a ácido monofluoroacético (JP- A n.º S50-113209), conferir resistencia a adenina o resistencia a timina (JP-A n.º S57-065198), debilitar la ureasa (JP-A n.º S52-038088), conferir resistencia a ácido malónico (JP-A n.º S52-038088), conferir resistencia a benzopirona o naftoquinonas (JP-A n.º S56-001889), conferir resistencia a HOQNO (JP-A n.º S56-140895 A), conferir resistencia a ácido α-cetomalónico (JP-A n.º S57-002689 A), conferir resistencia a guanidina (JP-A n.º S56-035981), y un método para conferir resistencia a penicilina (JP-A n.º H04088994).
Ejemplos específicos de los microorganismos resistentes incluyen las siguientes cepas.
●
Brevibacterium flavum AJ3949 (FERM BP-2632; véase JP-A n.º S50-113209)
●
Corynebactetium glutamicum AJ11628 (FERM P-5736; véase JP-A n.º S57-065198)
●
Brevibacterium flavum AJ11355 (FERM P-5007; véase JP-A n.º S56-001889)
●
Corynebacterium glutamicum AJ11368 (FERM P-5020; véase JP-A n.º S56-001889)
●
Brevibacterium flavum AJ11217 (FERM P-4318; véase JP-A n.º S57-002689)
●
Corynebacterium glutamicum AJ11218 (FERM P-4319; véase JP-A n.º S57-002689)
●
Brevibacterium flavum AJ11564 (FERM P-5472; véase JP-A n.º S56-140895)
●
Brevibacterium flavum AJ11439 (FERM P-5136; véase JP-A n.º S56-035981)
●
Corynebacterium glutamicum H7684 (FERM BP-3004; véase JP-A n.º H04-088994)
●
Brevibacterium lactofermentum AJ11426 (FERM P-5123; véase JP-A n.º S56-048890)
●
Corynebacterium glutamicum AJ11440 (FERM P-5137; véase JP-A n.º S56-048890)
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Brevibacterium lactofermentum AJ11796 (FERM P-6402; véase JP-A n.º S58-158192)
Ejemplos preferibles del microorganismo que tiene una capacidad de producción de L-glutamina incluyen un microorganismo en que está potenciada la actividad glutamato deshidrogenasa, un microorganismo en que está potenciada la actividad glutamina sintetasa (glnA) y un microorganismo en que está alterado el gen de la glutaminasa (patentes europeas abiertas a inspección pública n.º 1229121 y 1424398). La potenciación de la actividad glutamina sintetasa también puede conseguirse alterando la glutamina adenilil transferasa (glnE) o alterando la proteína de regulación de PII (glnB). Otros ejemplos preferibles del microorganismo productor de Lglutamina incluyen una variante que pertenece al género Escherichia, y la variante alberga una glutamina sintetasa mutante en que el resto de tirosina en la posición 397 en la glutamina sintetasa está remplazado por otro resto de aminoácido (solicitud publicada de patente de Estado Unidos n.º 2003-0148474).
Otro método de conferir o potenciar la capacidad de producción de L-glutamina incluye conferir resistencia a 6-diazo5-oxo-norleucina (JP-A n.º. H03-232497), conferir resistencia a un análogo de purina y resistencia a sulfóxido de metionina (JP-A n.º S61-202694) y conferir resistencia a ácido α-cetomaleico (JP-A n.º S56-151495). Ejemplos específicos de bacterias corineformes que tienen la capacidad de producción de L-glutamina incluyen los siguientes microorganismos.
•
Brevibacterium flavum AJ11573 (FERM P-5492; JP-A n.º S56-161495)
•
Brevibacterium flavum AJ11576 (FERM BP-10381; JP-A n.º S56-161495)
•
Brevibacterium flavum AJ12212 (FERM P-8123; JP-A n.º S61-202694)
Ejemplos específicos de microorganismos que producen prolina, leucina, isoleucina, valina, arginina, citrulina, ornitina y/o ácido poliglutámico incluyen un microorganismo descrito en JP-A n.º 2010-41920. Los microorganismos que producen ácido acético, (poli)ácido 3-hidroxibutírico, ácido itacónico, ácido cítrico y/o ácido butírico se describen en Fermentation Handbook (Kyoritsu Shuppan Co., Ltd.).
Ejemplos de microorganismos que producen ácido 4-aminobutírico incluyen un microorganismo en que se introduce glutamato descarboxilasa en un microorganismo productor de glutamato, tal como los descritos en JP-A n.º 2011167097.
Ejemplos de microorganismos que producen ácido 4-hidroxibutírico incluyen un microorganismo en que se introduce glutamato descarboxilasa, transaminasa y/o aldehído deshidrogenasa en un microorganismo productor de glutamato, tal como los descritos en JP-A n.º 2009-171960.
Ejemplos de microorganismos que producen ácido 3-hidroxiisobutírico incluyen un microorganismo en que se introdujo una ruta descrita en el documento WO 2009/135074 o documento WO 2008/145737.
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