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DE69516133T2 - Thermostabile xylanasen - Google Patents

Thermostabile xylanasen

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Publication number
DE69516133T2
DE69516133T2 DE69516133T DE69516133T DE69516133T2 DE 69516133 T2 DE69516133 T2 DE 69516133T2 DE 69516133 T DE69516133 T DE 69516133T DE 69516133 T DE69516133 T DE 69516133T DE 69516133 T2 DE69516133 T2 DE 69516133T2
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DE
Germany
Prior art keywords
pulp
xylanases
xylanase
enzyme
bleaching
Prior art date
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Expired - Lifetime
Application number
DE69516133T
Other languages
English (en)
Other versions
DE69516133D1 (en
Inventor
A. Bodie
A. Cuevas
Marja Koljonen
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Danisco US Inc
Original Assignee
Genencor International Inc
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Genencor International Inc filed Critical Genencor International Inc
Publication of DE69516133D1 publication Critical patent/DE69516133D1/de
Application granted granted Critical
Publication of DE69516133T2 publication Critical patent/DE69516133T2/de
Anticipated expiration legal-status Critical
Expired - Lifetime legal-status Critical Current

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    • DTEXTILES; PAPER
    • D21PAPER-MAKING; PRODUCTION OF CELLULOSE
    • D21CPRODUCTION OF CELLULOSE BY REMOVING NON-CELLULOSE SUBSTANCES FROM CELLULOSE-CONTAINING MATERIALS; REGENERATION OF PULPING LIQUORS; APPARATUS THEREFOR
    • D21C5/00Other processes for obtaining cellulose, e.g. cooking cotton linters ; Processes characterised by the choice of cellulose-containing starting materials
    • D21C5/005Treatment of cellulose-containing material with microorganisms or enzymes
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14Hydrolases (3)
    • C12N9/24Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2477Hemicellulases not provided in a preceding group
    • C12N9/248Xylanases
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
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    • C12Y302/00Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01008Endo-1,4-beta-xylanase (3.2.1.8)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
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    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
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Description

    Gebiet der Erfindung
  • Die vorliegende Erfindung betrifft Verfahren unter Verwendung thermostabiler Enzyme aus Microtetraspora flexuosa-Stämmen und neuartige thermostabile Xylanase-Enzyme von Microtetraspora flexuosa, die über einen breiten alkalischen Bereich und bei hohen Temperaturen aktiv sind. Alkalisch thermostabile Xylanasen sind besonders in der Zellstoff- und Papierindustrie geeignet.
  • Hintergrund der Erfindung
  • Holz ist ein komplexes Material, das aus Cellulose, Hemicellulose und Lignin sowie anderen kleineren Komponenten besteht. Lignin ist mit Cellulose und Hemicellulose assoziiert und wahrscheinlich kovalent an Cellulose und Hemicellulose gebunden.
  • Im Papierherstellungsverfahren wird Lignin im Allgemeinen aus dem Holzzellstoff entfernt, da es eine bräunliche Farbe verleiht, die Festigkeit beeinträchtigt und dem fertigen Produkt andere unerwünschte Eigenschaften verleiht. Die Entfernung von Lignin kann auf unterschiedliche Weise erfolgen.
  • Ein Großteil des Lignins wird anfangs durch chemischen Aufschluss (z. B. das Kraftverfahren) aus Holzzellstoff entfernt. Im nachfolgenden Bleichungsprozess wird chemischer Zellstoff routinemäßig mit Chlor und anderen delignifizierenden Chemikalien umgesetzt, um Lignin weiter zu entfernen, und dann mit Bleichmitteln umgesetzt, um das Lignin aus Zellstoff zu modifizieren, wodurch ein stabiler aufgehellter Zellstoff entsteht. Die Behandlung mit Chlor ist jedoch vom Umweltstandpunkt aus ungünstig, da die resultierenden Abwässer eine große Menge an toxischen Verbindungen enthalten (z. B. chlorierte Phenole). Sorgen über die schädlichen Umweltauswirkungen von Zellstoffbleichen mit chlorhaltigen Chemikalien führten die Industrie dazu, alternative Bleichverfahren zu entwickeln.
  • Versuche, Enzyme aus Pilzen Und Bakterien zu verwenden, um die Delignifizierung und Aufheilung zu verstärken, während die Verwendung von Chlorchemikalien reduziert oder eliminiert wurde, sind in der Literatur beschrieben. Es wurden jedoch sehr wenige Enzymsysteme entdeckt, die selektiv auf Zellstoff einwirken, den Cellulosegehalt von Zellstoff aber nicht negativ beeinflussen.
  • Xylanasen sind Hemicellulase-Enzyme, welche die Hydrolyse von Xylan, einer Hauptkomponente von Hartholz- und Weichholz-Hemicellulose, katalysieren und sind üblicherweise mit den Cellulose- und Ligninkomponenten von Pflanzenzellwänden assoziiert. Xylanase erwies sich als wertvolles Enzym zum Vorbleichen des Zellstoffs zwecks Förderung der Delignifizierung von Holzzellstoff durch Erleichterung der Entfernung von Lignin aus dem Zellstoff. Ein zweiter Mechanismus dafür umfasst das Solubilisieren von Xylan in der Kochflüssigkeit während des Kraftaufschlusses. Im späteren Stufe des Kochvorgangs wird Xylan auf den Zellstofffasern gefällt. Bei Verwendung von Xylanasen zum Vorbleichen von Zellstoff macht die partielle Hydrolyse dieser gefällten Xylanfraktionen die Zellstoffoberfläche für die Ligninentfernung durchlässiger. Deshalb führt das Xylanase-Vorbleichen zum Einsatz geringerer Mengen an Bleichchemikalien als das nicht-enzymatische Bleichen. Die meisten bereits in der Literatur beschriebenen Enzympräparate sind in sauren pH-Bereichen aktiv, wobei optimale Temperaturen 50ºC erreichen.
  • Für industrielle Anwendungen, insbesondere in der Zellstoffbleichindustrie, wo die Prozesse bei hohen Temperaturen und alkalischen pH-Werten ablaufen, wäre es sehr vorteilhaft, wenn Xylanasen verfügbar wären, die bei hohen Temperaturen über einen breiteren pH-Bereich als derzeit möglich, insbesondere pH 7-10, aktiv sind.
  • Die aus Microtetraspora flexuosa gereinigten Xylanasen sind hervorragende Kandidaten zum Vorbleichen von Zellstoff, da sie bei hohen Temperaturen und alkalischen pH- Werten aktiv sind und auf die Hemicellulose/Cellulose-Matrix des Zellstoffs einwirken, mit der das Lignin assoziiert oder verbunden ist, sodass nach der Enzymbehandlung das Lignin durch ein geeignetes Extraktionsmittel freigesetzt und/oder freisetzbar gemacht wird.
  • In jüngster Zeit wurden verschiedene thermophile Xylanasen aus Pilz- und Bakterienmikroorganismen identifiziert. Beispielsweise wurde eine thermophile Xylanase aus Actinomadura isoliert (als Microtetraspora reklassifiziert, optimaler pH-Wert 6,0-7,0, Temperaturbereich 70-80ºC; Holtz, C. et al., Antonie von Leewenhoek 59, 1-7 (1991)). EP- A-0.473.545 offenbart, dass der Bakterienstamm Thermomonospora fusca thermostabile Xylanasen produziert, die bei Temperaturen von 10-90ºC, vorzugsweise 50-80ºC, über einen breiten pH-Bereich, d. h. etwa 5-10, vorzugsweise 6,6-9,5, aktiv sind. Außerdem offenbart die WO 92/18612 ein Xylanaseenzym, das von der Gattung Dictyoglomus abgeleitet ist und Aktivität über einen breiten pH-Bereich (5,0-9,0) und Thermostabilität bei Temperaturen von 60-90ºC aufweist.
  • Obwohl thermostabile Xylanasen, die im alkalischen Bereich aktiv sind, in der Literatur beschrieben wurden, besteht nach wie vor die Notwendigkeit, neuartige Xylanasen zu identifizieren, die in Anwendungen wirksamer sind, die das Delignifizieren und Aufhellen von Zellstoff betreffen (wirksamer als derzeit erhältliche herkömmliche Bleichmittel und Xylanasen). Außerdem war zum Zeitpunkt der durch die Anmelder gemachten Erfindung nicht bekannt, dass viele Xylanasen aus Microtetraspora flexuosa optimale Xylanase-Aktivität im alkalischen Bereich aufweisen.
  • EP-A-0.188.050 offenbart einen aus drei Komponenten bestehenden Xylanasekomplex. Der pH-Bereich, in dem der Komplex funktioniert, reicht von 3 bis 6, das pH-Optimum liegt bei pH 5. Die optimale Temperatur des Komplexes liegt bei 80ºC.
  • Zusammenfassung der Erfindung
  • Die vorliegende Erfindung bietet drei alkalische thermostabile Xylanasen aus Mikroorganismen, die hohen Temperaturen und alkalischen Bedingungen standhalten können (hierin als Xylanasen 3 bis 5 bezeichnet). Dies ist in Zellstoffbleichungs-Anwendungen von besonderer Relevanz. Ferner stellte sich heraus, dass Voll-Kulturlösungs-Überstand von Microtetraspora flexuosa-Mikroorganismen thermotolerante und basen-tolerante Eigenschaften besitzen, welche diese Xylanase-Gemische zu hervorragenden Kandidaten für Zellstoffbleichungs-Anwendungen machen. Diese neuartigen Xylanasen kommen auch in anderen Bereichen in Frage, z. B. in der Tierfutter- und Treibstoffindustrie.
  • Gemäß einem Aspekt der Erfindung sind Xylanaseenzyme geoffenbart, die aus Microtetraspora flexuosa isolierbar sind und die in den Ansprüchen 1 bis 3 dargelegten Eigenschaften besitzen.
  • Insgesamt fünf Xylanasen wurden in diesem Mikroorganismus festgestellt, d. h. Xylanase 1 bis Xylanase 5, und bis zur Homogenität gereinigt, gemessen anhand von silberfärbenden isoelektrischen Fokussiergelen. Die Xylanasen wurden durch eine Kombination von Ionenaustausch-Chromatographie und Hydrophob-Chromatographie gereinigt. Jede gereinigte Xylanase ist dadurch gekennzeichnet, über einen breiten pH-Bereich thermostabil zu sein. Genauer gesagt behält jede Xylanase mehr als 80% Aktivität im pH-Bereich von 6-9 bei.
  • Die Xylanasen können wie folgt näher charakterisiert werden:
  • Xylanase 1 besitzt eine scheinbare Molekülmasse von etwa 33.100 Dalton, einen pl von etwa 8,5, ein pH-Optimum von etwa 7,0-7,5 und weist optimale Temperturaktivität bei etwa 70ºC auf.
  • Xylanase 2 besitzt eine scheinbare Molekülmasse von etwa 13.300 Dalton, einen pl von etwa 7,5, ein pH-Optimum von etwa 7,0-7,5 und weist ihr Aktivitätsoptimum bei einer Temperatur von etwa 65ºC auf.
  • Xylanase 3 besitzt eine scheinbare Molekülmasse von etwa 31.000 Dalton, einen pl von etwa 6,2, ein pH-Optimum von etwa 7,5 und weist ihr Aktivitätsoptimum bei einer Temperatur von etwa 65ºC auf.
  • Xylanase 4 besitzt eine scheinbare Molekülmasse von etwa 30.000 Dalton, einen pl von etwa 5,8, ein pH-Optimum von etwa 7.3 und weist ihr Aktivitätsoptimum bei einer Temperatur von etwa 65ºC auf.
  • Xylanase 5 besitzt eine scheinbare Molekülmasse von etwa 35.0000 Dalton, einen pl von etwa 5,3, ein pH-Optimum von etwa 7,5 und weist bei einer Temperatur von etwa 70ºC ihr Aktivitätsoptimum auf.
  • Die oben beschriebenen Microtetraspora flexuosa können selektiv für eine Vielzahl an Zellstoffen bei höheren Temperaturen und alkalischen Bedingungen verwendet werden, wodurch die Delignifizierung gefördert, der Ligninanteil reduziert, der Aufhellungseffekt verstärkt und der Celluloseanteil des Zellstoffs nicht verändert wird. Gemäß dem zweiten Aspekt der Erfindung werden ein oder mehrere der in Ansprüchen 1 bis 3 dargelegten Xylanaseenzyme dazu verwendet, chemischen Zellstoff nach Aufschluss oder Sauerstoffdelignifizierung zu behandeln, um die Aufhellung zu verstärken und/oder die Delignifizierung des behandelten Zellstoffs zu verbessern.
  • Kurze Beschreibung der Abbildungen
  • Fig. 1 zeigt das Aktivitätsprofil der fünf gereinigten Xylanasen aus Microtetraspora flexuosa.
  • Fig. 2 zeigt das Aktivitäts/Temperatur-Profil der fünf gereinigten Xylanasen aus Microtetraspora flexuosa.
  • Fig. 3 zeigt das Temperaturstabilitätsprofil der fünf gereinigten Xylanasen aus Microtetraspora flexuosa.
  • Ausführliche Beschreibung der Erfindung
  • Wie oben erwähnt, betrifft die Erfindung allgemein Xylanasen, die aus dem Stamm Microtetraspora flexuosa isoliert wurden, sowie Verfahren zur Verwendung dieser neuartigen Xylanasen. Bei Verwendung bei den richtigen pH-Werten, Temperaturen und Dosierungsbedingungen sind diese einzigartigen Xylanasen aus Microtetraspora flexuosa besonders wirksam, die Helligkeit zu erhöhen und Zellstoff zu delignifizieren, ohne die Qualität des Zellstoffs zu beeinträchtigen. Diese neuartigen Xylanasen sind auch hervorragende Kandidaten als Tierfutter und Additive zu landwirtschaftlichem Abfall zur Herstellung von Alkoholtreibstoffen.
  • Vor einer ausführlichen Beschreibung der Erfindung werden die folgenden Ausdrücke definiert.
  • Der Ausdruck "Xylanasezahl" bezieht sich auf eines der fünf gereinigten Xylanase-Enzyme, die aus Microtetraspora spp-Kulturlösung isoliert wurden. Die jeder der fünf Xylanasen zugewiesenen Zahlen entsprechen den isoelektrischen Fokussierpunkten (pl-Werten) jeder Xylanase, wobei die niedrigste Zahl (1) den am stärksten alkalischen pl-Wert und die höchste Zahl (5) den am schwächsten alkalischen pl-Wert darstellt.
  • Der Ausdruck "Vollüberstands-Xylanasen" bezieht sich auf die Kulturlösung von Microtetraspora ssp., worin die Zellen bereits durch Zentrifugation entfernt wurden. Der vollständige Xylanase-Überstand enthält somit ein Gemisch der obigen Xylanasen 1 bis 5.
  • Der Ausdruck "Bleichen" bezieht sich auf die Behandlung chemischer Zellstoffe, umfassend das Delignifizieren und Aufhellen des Zellstoffs. Bei besonders geeigneten Zellstof fen sind etwa 90 bis 99% ihres Lignins entfernt; sie werden im Wesentlichen behandelt, um restliches Lignin, z. B. chemisch modifiziertes Lignin, zu entfernen.
  • Gemäß der Erfindung wurden fünf neuartige, in Kulturen von Microtetraspora flexuosa produzierte Xylanasen bis zu scheinbarer Homogenität isoliert und biochemisch charakterisiert. Die Xylanasen der Erfindung können aus allen auf dem Gebiet bekannten Microtetraspora ssp. stammen. Vorzugsweise stammen die Xylanasen aus Microtetraspora flexuosa. Ein bevorzugter Stamm ist ATCC 35864, der bei der American Type Culture Collection, Bethesda, MD, USA, erhältlich ist. Die Isolierung der neuartigen Xylanasen umfasst die Reinigung der extrazellulären Xylanasen durch eine Kombination von Ionenaustausch-Chromatographie (IEC) und Hydrophob-Chromatographie (HIC) in einer der beiden Reihenfolgen (je nach der zu reinigenden Xylanase). Fünf Xylanasen wurden aus Microtetraspora isoliert und mit den Zahlen 1 bis 5 versehen, die dem isoelektrischen Fokussierpunkt jeder Xylanase entsprechen, wobei Xylanase 1 die alkalischste und Xylanase 5 die am wenigsten alkalische ist.
  • Die beiden Reinigungsverfahren zum Isolieren und Charakterisieren der fünf chemisch unterschiedlichen Xylanasen sind nachstehend dargestellt. In beiden Verfahren werden Microtetraspora flexuosa-Zellen durch Zentrifugation entfernt und die Kulturlösung mittels Ultrafiltration aufkonzentriert. Im ersten Verfahren werden Xylanase 1 (pl 8,5), Xylanase 2 (pl 7,5) und Xylanase 4 (pl 5,8) aufgetrennt und gereinigt. Das zellfreie Vollkulturlösungs-Präparat wird auf eine Anionenaustauschsäule aufgebracht, gewaschen und mit einem steigenden Salzgradienten (NaCl) eluiert. Nach dem Abnehmen der Fraktionen wird Xylanase-Aktivität mittels eines mit Remazol Brilliantblau gefärbten Brichwood-Xylanassay (RBB-Xylanassay) gemessen. Xylanase 1 und Xylanase 2 eluieren im Säulendurchschlag. Der Ausflussdurchschlag wird gesammelt und erneut auf eine Hydrophob-Chromatographie-Säule (Phenylsepharose) aufgebracht. Xylanase 1 und Xylanase 2 trennen sich voneinander auf, indem die Säule mit steigenden Konzentrationen von Ethylenglykol eluiert wird. Xylanase 4 bindet sich an die Anionenaustauschsäule und eluiert im Salzgradienten mit den anderen gebundenen Xylanasen (Xylanasen 3 und 5).
  • Xylanase 4 wurde von den anderen Xylanasen mittels HIC getrennt (weitere Informationen in Beispiel 4). Die gereinigten Xylanasen 1, 2 und 4 wurden durch isoelektrisches Fokussieren und Massenspektrophotometrie (MS) oder Natriumdodecylsulfat-Polyacrylamidgel-Elektrophorese (SDS-PAGE) weiter analysiert.
  • Im zweiten Verfahren wurde die oben beschriebene zellfreie Vollkulturlösung in einem ersten Schritt HIC unterzogen, um Xylanase 3 (pl 6,2) und Xylanase 5 (pl 5,3) zu reinigen. Beide Xylanasen co-eluieren bei der gleichen Konzentration von Ammoniumsulfat. Um Xylanase 3 und Xylanase 5 voneinander zu trennen, wurde auf dem gesammelten eluierten aktiven Enzymmaterial IEC durchgeführt. Xylanase 3 eluiert bei einer niedrigeren Salzkonzentration aus einer Anionenaustauschsäule als Xylanase 5. Beide gereinigte Xylanasen wurden durch isoelektrisches Fokussieren und MS oder SDS-PAGE näher charakterisiert.
  • Alle Xylanasen wurden anhand ihrer typischen biochemischen Eigenschaften, z. B. Molekulargewicht, pl, optimaler Temperatur und pH-Wert, Hydrophobie und Temperaturstabilität voneinander unterschieden. Alle fünf Xylanasen können hohen Temperaturen (von 70ºC bis 90ºC) und alkalischen Bedingungen (von etwa pH 7,0 bis 10,0) standhalten. Die fünf gereinigten Xylanasen besitzen eine Halbwertszeit bei 80ºC von 35 bis 110 Minuten (Fig. 3). Eine weitere Charakterisierung jeder der fünf bis zur Homogenität gereinigten Xylanasen ist in Beispiel 5 beschrieben.
  • In einer weiteren Ausführungsform erfüllen die Xylanasen der Erfindung den Zweck, die Delignifizierung und/oder Bleichung von Zellstoff zu fördern. Das Verfahren umfasst das In-Kontakt-Bringen des Zellstoffs mit Vollüberstands-Xylanlase oder einer oder mehrerer der oben beschriebenen gereinigten Xylanasen und und hängt von Faktoren wie z. B. pH- Wert, Temperatur, Behandlungszeit, Enzymdosierung und Menge und Art des Zellstoffs ab.
  • Das obige Verfahren erfolgt vorzugsweise bei einer Temperatur und einem pH-Wert, die bzw. der die enzymatische Aktivität erhöht. Temperaturen können von 50-90ºC reichen, wobei 70-85ºC bevorzugt werden. Der bevorzugte pH-Wert für das Verfahren reicht von etwa 6-10, vorzugsweise von etwa 7 bis etwa 9, am bevorzugten von über 7 bis etwa 9. Es ist charakteristisch für die gereinigten Xylanasen der Erfindung, dass sie über einen breiten alkalischen pH-Bereich aktiv sind und hohe Aktivität im bevorzugten pH-Bereich von etwa 7 bis etwa 9 aufweisen.
  • Die bevorzugte Behandlungsdauer zur Verwendung der gereinigten Xylanasen der Erfindung reicht von etwa 30 Minuten bis zu etwa 4 Stunden, was von Faktoren wie den gewünschten Ergebnissen, der Quantität und Qualität des behandelten Zellstoffs, der Enzymkonzentration und dergleichen abhängt.
  • Eine geeignete Enzymdosierung beträgt etwa 0,10 bis 200 Einheiten/g trockener Zellstoff, noch bevorzugter 0,50 bis 50 Einheiten/g. Die Xylanase-Aktivität der Enzympräparate wird wie folgt bestimmt: 1,8 m) Xylanlösung (0,6% Sigma Nr. X-0627, gebildet in 0,05 m Natriumacetatpuffer und mit Essigsäure auf pH 5,3 eingestellt) werden 0,200 ml geeigneterweise verdünntes Enzym im gleichen Puffer zugegeben. Die Lösung wird exakt 30 min lang bei 40ºC inkubiert. Die Reaktion wir dann durch Zugabe von 3 ml DNS-Reagens (3,5-Dinitrosalicylat 10 g/l,; Na-, K-Tartrat 300 g/l,) abgebrochen und die Farbe durch fünfminütiges Aufkochen der Probe entwickelt. Das Absorptionsvermögen wird dann bei einer Wellenlänge von 540 nm gemessen. Eine Enzymeinheit setzt unter Assaybedingungen 1 uMol reduzierenden Zucker, berechnet als Xylose, pro Minute frei. Die Aktivität wird anhand einer Enzymverdünnung berechnet, die 4 uMol reduzierenden Zucker unter Assaybedingungen freisetzt.
  • Die Erfindung kann dazu dienen, eine Vielzahl verarbeiteter Zellstoffe zu verbessern oder ihre Verbesserung zu unterstützen, d. h. Zellstoffe, die bereits in unterschiedlicher Weise behandelt wurden, um ihren Ligninanteil zu reduzieren, und erfindungsgemäß behandelt werden, um die Ligninentfernung durch chemische Verfahren weiter zu stei gern. Die Erfindung kann zur Behandlung von Hartholz- und Weichholz-Kraftzellstoffen herangezogen werden, um die Ligninentfernung zu fördern und die Zellstoffe aufzuhellen. Die Erfindung eignet sich besonders für chemische Zellstoffe, d. h. jene, in denen die Ligninkomponente chemisch durch verschiedene chemische Behandlungen modifiziert wurde, z. B. durch Sulfatverfahren (Kraftverfahren) und Sauerstoffdelignifizierung, vor allem für Kraftzellstoffe. In einem bevorzugten Verfahren werden die Enzyme der Erfindung dem Zellstoff nach dem Kraftaufschluss oder Sauerstoffdelignifizierung, jedoch vor der Bleichung zugeführt. Wenn sowohl Kraftaufschluss als auch Sauerstoffdelignifizierung mit dem gleichen Zellstoff durchgeführt werden, wird das Enzym nach dem Kraftaufschluss, vor der Sauerstoffdelignifizierung oder nach der Sauerstoffdelignifizierung zugeführt. Die Erfindung eignet sich auch für ozongebleichte Zellstoffe.
  • Der resultierende Zellstoff wird behandelt, um die freisetzbare Ligninkomponente mittels eines geeigneten Extraktionsmittels zu entfernen. In einer weiteren Ausführungsform kann mit den Enzymen der Erfindung behandelter Zellstoff anschließend mit ligninabbauenden Chemikalien wie Chlor, Chlordioxid und -peroxid behandelt und mit einem geeigneten Extraktionsmittel weiter extrahiert werden. In einer weiteren Ausführungsform kann der enzymbehandelte Zellstoff mit einem geeigneten Extraktionsmittel behandelt werden, gefolgt von Ligninabbau und einer Endbehandlung mit einem geeigneten Extraktionsmittel. Solche Extraktionsmittel solubilisieren im Wesentlichen die betroffene Ligninkomponente; zu geeigneten Extraktionsmitteln zählen u. a. Basen wie etwa Alkalimetallhydroxide (E), EMF, Dioxan, Aceton und Alkohol. Hvdroxiclextraktionen können mit Wasserstoffperoxid (Ep) oder Sauerstoff (Eo) kombiniert werden. Der resultierende Zellstoff kann durch eine chemische Bleichsequenz wie etwa Chlordioxid (DED) oder -peroxid (P-P) bis zur gewünschten Helligkeit weiter gebleicht werden, wodurch man im Vergleich zu Zellstoff, der durch die gleiche Sequenz, jedoch ohne Anwendung der Enzymbehandlung bis zur gleichen Helligkeit gebleicht wurde, deutlich an Chemikalien einsparen kann. Die Reduktion von chlorhaltigen Chemikalien oder Peroxid wird auf diese Weise erreicht. Mittels Durchführung der Erfindung mit den oben dargelegten En zymen kann man die gleiche Menge an Bleichungschemikalien dem Zellstoff zuführen und im behandelten Zellstoff trotzdem höhere Helligkeit erzielen.
  • In einer weiteren Ausführungsform bietet die Erfindung zusätzliche Anwendungen der oben beschriebenen gereinigten Enzyme oder von vollständigem Xylanase-Überstand von Microtetraspora ssp. für eine Vielzahl gewerblicher Anwendungen. Genauer gesagt können die gereinigten Xylanasen oder der von Microtetraspora ssp. produzierte und oben beschriebene vollständige Xylanase-Überstand dazu dienen, (1) landwirtschaftlichen Abfall zur Produktion von Alkoholtreibstoffen und anderen wichtigen Industriechemikalien enzymatisch abzubauen oder (2) Tierfutter oder Futterkomponenten enzymatisch zu modifizieren oder Tierfuttermitteln zugegeben zu werden, um die Hemicellulose-Fraktion in vivo abzubauen.
  • Um die Erfindung und ihre Vorteile näher zu beschreiben, werden die folgenden konkreten Beispiele gegeben, welche die Erfindung lediglich veranschaulichen und nicht einschränken sollen.
  • Beispiel 1 Enzymbehandlung von sauerstoffdelignifiziertem Weichholz-Kraftzellstoff vor D-E-D-Bleichung
  • Sauerstoffdelignifizierter Weichholz-Kraftzellstoff (Kappa-Zahl: 16,4) wurde unter den folgenden Bedingungen mit Vollüberstands-Xylanasen aus Microtetraspora flexuosa behandelt:
  • Enzymdosierung 5 DNS U/g Zellstoff (d.s.)
  • pH 7,5, 8,9 oder 10
  • Temperatur 70ºC, 80ºC oder 90ºC
  • Reaktionszeit 2 Stunden
  • Zellstoffkonsistenz 10%
  • Vor der Zugabe der Enzymlösung in das Zellstoffgemisch wurde der pH-Wert des Zellstoffs mit Schwefelsäure auf den gewünschten Wert eingestellt und das Zellstoffgemisch in einem Mikrowellenofen vorgeheizt, um die erforderliche Reaktionstemperatur zu erreichen. Nach der pH-Einstellung und dem Vorheizen des Zellstoffgemisches wurde das Enzym gründlich in das Zellstoffgemisch eingemischt und 2 Stunden lang auf der gewünschten Temperatur im Wasserbad gehalten.
  • Nach der Enzymbehandlung wurde das Zellstoffgemisch in einem Büchnertrichter filtriert und der Zellstoff mit Wasser gewaschen.
  • Die Bezugszellstoffe wurden in jeder oben beschriebenen pH-Wert/Temperatur-Kombination ohne Zugabe von Enzym behandelt.
  • Chemische Bleichung
  • Nach der Enzym- oder Bezugsbehandlung wurden die Zellstoffproben unter Anwendung der Bleichungssequenz D-E-D chemisch gebleicht. In beiden D-Stadien (Chlordioxid) wurde 100% Chlordioxid verwendet.
  • Die Reaktionsbedingungen in der chemischen Bleichung waren wie folgt: Tabelle 1
  • Nach der chemischen Bleichung wurden die Zellstoffproben bei Raumtemperatur mit wässrigem SO&sub2; auf einen pH-Wert von 3,5 angesäuert.
  • Die gebleichten Zellstoffe wurden gemäß SCAN-C11:75 hinsichtlich Helligkeit (ISO) analysiert. Die Delignifizierung wurde als Veränderung der Kappa-Zahl nach der Stufe der Laugenextraktion gemessen. Eine niedrigere Kappa-Zahl ist wünschenswert, da sie anzeigt, dass eine geringere Ligninmenge im Zellstoff vorhanden ist.
  • Die Kappa-Zahl ist das Volumen (in ml) von 0,1 N Kaliumpermanganatlösung, das 1 g feuchtigkeitsfreier Zellstoff unter den in diesem Beispiel angeführten Bedingungen verbraucht. Die Ergebnisse sind auf 50º10 Verbrauch des zugegebenen Permanganats korrigiert. Das folgende Standardverfahren wurde angewandt: TAPPI-Testverfahren (Tappi, Atlanta, GA, USA), Bd. 1, 1988 "Kappa number of pulp - T236 cm85"). Die Ergebnisse sind aus Tabelle 2 ersichtlich. Tabelle 2
  • Die in obiger Tabelle 2 gezeigten Ergebnisse deuten an, dass bei einem Bezugswert der Zellstoffhelligkeit von 74,4% eine 4,9%ige Zunahme der Endhelligkeit des Zellstoffs durch Enzymbehandlung bei pH 7,5 und einer Temperatur von 70ºC vor der chemischen Bleichung erzielt wurde.
  • Außerdem führen bei hohen Temperaturen wie 80ºC uncl einem alkalischen pH-Wert von 7,5 die sauerstoffdelignifizierten Weichholz-Zellstoffproben, die mit Vollüberstands-Xylanasen aus Microtetraspora flexuosa behandelt wurden, noch immer zu einer deutlichen Zunahme der Zellstoff-Endhelligkeit gegenüber (cm Bezugszellstoff. Selbst bei extremen Temperaturen (90ºC) und alkalischen Bedingungen (pH 7,5) bleiben Voll überstands-Xylanasen aktiv, wobei eine 0,4%ige Zunahme der ISO-Einheiten im behandelten Zellstoff im Vergleich zum Bezugszellstoff festgestellt wurde.
  • Unter stark alkalischen Bedingungen, d. h. pH 9,0, und bei 70ºC wurde eine deutliche Aufhellung des Zellstoffs gegenüber dem Bezugszellstoff erzielt. Unter extremen alkalischen Bedingungen, d. h. pH 10 und 70ºC, sind die Vollüberstands-Xylanasen noch immer aktiv, wobei man im Zellstoff im Vergleich zum Bezugszellstoff eine Zunahme von 0,9% an ISO-Einheiten feststellte.
  • Wie man anhand der Kappa-Zahlen erkennt, kann die Delignifizierung in der Extraktionsstufe selbst unter alkalischen pH-Bedingungen und hohen Temperaturen durch Enzymbehandlung deutlich gesteigert werden.
  • Beispiel 2 Enzymbehandlung von sauerstoffdelignifiziertem Weichholz-Kraftzellstoff vor der Peroxidbleichung
  • Sauerstoffdelignifizierter Weichholz-Kraftzellstoff (Kappa-Zahl 15,7) wurde mit Vollüberstands-Xylanaseenzym aus Microtetraspora flexuosa Unter den folgenden Bedingungen behandelt:
  • Enzymdosierung 10 DNS U/g Zellstoff (d.s.)
  • pH 7
  • Temperatur 50ºC, 60ºC, 70ºC oder 80ºC
  • Reaktionszeit 2 Stunden
  • Zellstoffkonsistenz 10%
  • Vor der Zugabe der Enzymlösung zum Zellstoffgemisch wurde der pH-Wert des Zellstoffs mit Schwefelsäure auf den gewünschten Wert eingestellt und das Zellstoffgemisch in einem Mikrowellenofen vorgeheizt, um die erforderliche Reaktionstemperatur zu er reichen. Nach der pH-Einstellung und Vorheizen des Zellstoffgemischs wurde das Enzym gründlich in das Zellstoffgemisch eingemischt und 2 Stunden in einem Wasserbad auf der gewünschten Temperatur gehalten.
  • Nach der Enzymbehandlung wurde das Zellstoffgemisch mittels Büchnertrichter filtriert und der Zellstoff mit Wasser gewaschen. Die Bezugszellstoffe wurden in jeder oben beschriebenen pH/Temperatur-Kombination ohne Zusatz von Enzym behandelt.
  • Chemische Bleichung
  • Nach der Enzym- oder Bezugsbehandlung wurden die Zellstoffproben mit EDTA behandelt, um Metallionen, die bei der Peroxidbleichung von Zellstoff schädlich sind, zu chelieren und zu entfernen.
  • Die Reaktionsbedingungen bei der Chelatbildungsstufe waren wie folgt:
  • EDTA 0,2% Zellstoff (d.s.)
  • Temperatur 85ºC
  • pH 4
  • Zellstoffkonsistenz 3%
  • Nach der Chelatbildungsstufe wurden die Zellstoffe mittels der Sequenz P-P chemisch gebleicht. Die bei der chemischen Bleichung herrschenden Reaktionsbedingungen sind aus der folgenden Tabelle ersichtlich. Tabelle 3
  • Nach der chemischen Bleichung wurden die Zellstoffproben bei Raumtemperatur mit wässrigem SO&sub2; auf einen pH-Wert von 3,5 angesäuert.
  • Die gebleichten Zellstoffe wurden gemäß SCAN-C11:75 auf Helligkeit (ISO) analysiert. Die Delignifizierung wurde als Änderung der Kappa-Zahl nach Stufe P2 gemessen. Die Ergebnisse sind in Tabelle 4 veranschaulicht. Tabelle 4
  • Die Tabelle zeigt, dass im Vergleich zu Bezugszellstoff eine deutliche Zunahme der endgültigen Zellstoffhelligkeit nach Peroxidbleichung durch Behandeln des Zellstoffs mit Vollüberstands-Xylanasen aus Microtetraspora flexuosa bei 70ºC und pH 7 vor der Peroxidbehandlung erzielt wird. Bei hohen Temperaturen von 80ºC bleiben die Vollüberstands-Xylanasen aktiv, wobei man im behandelten Zellstoff im Vergleich zum Bezugszellstoff eine 0,4%ige Zunahme an ISO-Einheiten feststellte.
  • Gemäß den Kappa-Zahlen wird die Delignifizierung durch die Enzymbehandlung erheblich verbessert.
  • Beispiel 3 Enzymbehandlung von mit Sauerstoff delignifiziertem Hartholz-Kraftzellstoff vor D-E-D-Bleichung
  • Sauerstoffdelignifizierter Hartholz-Kraftzellstoff (Kappa-Zahl 1 0,9) wurde mit gereinigter Xylanase 1 oder Xylanase 2 aus Microtetraspora flexuosa unter den folgenden Bedingungen behandelt:
  • Enzymdosierung 3 DNS U/g Zellstoff (d.s.)
  • pH 5, 7 oder 8
  • Temperatur 70ºC oder 90%
  • Reaktionszeit 2 Stunden
  • Zellstoffkonsistenz 10%
  • Vor der Zugabe der Enzymlösung Zum Zellstoffgemisch wurde der pH-Wert des Zellstoffs mit Schwefelsäure auf den gewünschten Wert eingestellt und das Zellstoffgemisch in einem Mikrowellenofen vorgeheizt, um die erforderliche Reaktionstemperatur zu erreichen. Nach der pH-Einstellung und Vorheizen des Zellstoffgemisches wurde das Enzym gründlich in das Zellstoffgemisch eingemischt und in einem Wasserbad 2 Stunden lang auf der gewünschten Temperatur gehalten.
  • Nach der Enzymbehandlung wurde das Zellstoffgemisch in einem Büchner-Trichter filtriert und der Zellstoff mit Wasser gewaschen. Die Bezugszellstoffe wurden in jeder der oben beschriebenen pH-Wert/Temperatur-Kombinationen ohne Zusatz von Enzym behandelt.
  • Chemisches Bleichen
  • Nach der Enzym- oder Bezugsbehandlung wurden die Zellstoffproben unter Anwendung der Bleichreihenfolge D-E-D chemisch gebleicht. In beiden D-Stufen (Chlordioxid) wurde 10%iges Chlordioxid verwendet.
  • Die beim chemischen Bleichen herrschenden Reaktionsbedingungen waren wie folgt: Tabelle 5
  • Nach dem chemischen Bleichen wurden die Zellstoffproben mit wässrigem SO&sub2; bei Raumtemperatur auf einen pH-Wert von 3,5 angesäuert.
  • Die gebleichten Zellstoffe wurden gemäß SCAN-C11:75 hinsichtlich Helligkeit (ISO) analysiert. Die Delignifizierung wurde als Änderung der Kappa-Zahl nach Stufe E gemessen. Die Ergebnisse sind aus Tabelle 6 ersichtlich. Tabelle 6
  • Die Ergebnisse von Tabelle 6 zeigen die deutliche Zunahme der endgültigen Zellstoffhelligkeit nach D-E-D-Bleichung aufgrund der Behandlung des Zellstoffs mit der gereinigten Xylanase 1 oder Xylanase 2 aus Microtetraspora flexuosa bei einer Temperatur von 70ºC und einem pH-Wert von 7 vor dem chemischen Bleichen. Selbst bei hohen Temperaturen von 90ºC und alkalischem pH-Wert (pH 80) bleibt Xylanase 2 mit einer 0,3% gen ISO-Zunahme im Vergleich zum Bezugszellstoff aktiv.
  • Unter Reaktionsbedingungen (pH 7/70ºC) wird die Delignifizierung in Stute E durch enzymatische Behandlung deutlich gesteigert. Selbst unter extremen Bedingungen von PH 8/90ºC kann durch Enzymbehandlung eine Verringerung der Kappa-Zahl nach Stufe E erzielt werden.
  • Beispiel 4 Reinigung von fünf von Microtetraspora flexuosa produzierten Xylanasen Xylanase-Assays
  • Die Gegenwart von Xylanase wurde unter Verwendung von Brilliantblau-gefärbtem Birkenholz-Xylan- (RBB-Xylan-) Substrat bestimmt (Megazyme aus Australien ist die Bezugsquelle des Substrats). 200 ul-Proben werden mit 250 ul Substratlösung (2% [w/v] RBB-Xylan in 50 mM Natriumcitrat, pH 6,5) vermischt und 10 min lang bei 37ºC inkubiert. Nicht gespaltenes Xylan wird durch Zugabe von 1 ml 95%igem Ethanol gefällt und durch Zentrifugation entfernt. In Lösung bleibender freigesetzter Farbstoff wird durch Spektralphotometrie (OD&sub5;&sub9;&sub0;) gegenüber Ethanol als Blindprobe quantifiziert und ist proportional zur Xylanase-Aktivität. Die Aktivität kann mittels einer Standardkurve quantifiziert werden und wird als XAU/ml angegeben (Xylanase-Aktivitätseinheiten pro ml).
  • Ein Gelüberlagerungsverfahren zum Nachweis der Gegenwart mehrerer Xylanasen und zur Bestimmung ihrer isoelektrischen Punkte (pl) wurde auch unter Verwendung von RBB-Xylansubstrat entwickelt. Isoelektrische Fokussiergele (IEF-Gele; pH-Gradient 3-9) werden mit einer geschmolzenen Agarose/Substrat-Suspension (4% [w/v] Agarose, 7 mg/ml RBB-Xylan, 0,5% [v/v] Glycerin in 50 mM Natriumcitrat, pH 6,5) überlagert und bei 37ºC inkubiert. Nach etwa 1 Stunde wird die Xylanase-Aktivität in Form von geklärten Zonen offensichtlich. Die Gele werden vollständig getrocknet und können gelagert werden. Der Xylanase-pl wird durch Vergleich mit identisch laufen gelassenen IEF-Gelen, die silbergefärbte pl-Standards enthalten, bestimmt.
  • Probe
  • Fermentationskulturlösung von Microtetraspora flexuosa (ATCC 35864) (etwa 14 XAU/ml) wurde mittels Ultrafiltration auf das Fünffache aufkonzentriert (Amicron Rührzelle, 350 ml, PM-10-Membran). Alle Proben wurden steril filtriert. Die Proteinkonzentration betrug 12,5 mg/ml und wurde durch ein BCA-Verfahren (Pierce) ermittelt. Die Gelüberlagerungsanalyse zeigte die Gegenwart von fünf Xylanasen pl 8,5, 7,5, 6,2, 5,8 und 5,3). Diese fünf Xylanasen werden in der gesamten Beschreibung als Xylanasen 1-5 bezeichnet.
  • Reinigungsverfahren
  • Eine Kombination von Ionenaustausch-Chromatographie (IEC) und Hydrophob-Chromatographie (IEC bzw. HIC) dienten dazu, alle fünf Xylanasen wie folgt zu reinigen:
  • Reinigung der Xylanasen 1 und 2
  • In einem ersten Schritt wurden die Xylanasen 1 und 2 mittels IEC gereinigt. Konzentrierte Probe wurde vollständig gegen 10 mM Tris-HCl (pH 9,0; Puffer A) dialysiert. 50 ml wurden auf eine Standard-Chromatographiesäule (Pharmacia C 16/40 aufgebracht (gepackt mit 72 ml Q-Sepharose HP [Pharmacia], äquilibriert mit Puffer A bei 1 ml/min unter Verwendung eines Pharmacia FPLC-Systems). Die Säule wurde mit 50 ml Puffer A gewaschen und dann mit einem linear ansteigenden 400 ml-Salzgradienten eluiert (von Puffer A zu 0,25 M NaCl in Puffer A). Mit 2 M NaCl in Puffer A wurde verbleibendes gebundenes Protein aus der Säule gewaschen. 10 ml-Fraktionen wurden abgenommen und wie oben beschrieben untersucht.
  • Die Xylanasen 1 und 2 co-eluierten aus der Säule nur dem anfänglichen Ausfluss, während der überwiegende Rest von Protein an die Säule gebunden wurde. (Die Xylanasen 1 und 2 stellen die ungebundenen Säulenfraktionen dar.)
  • HIC wurde als zweiter Schritt eingesetzt, um Xylanasen 1 und 2 zu reinigen und zu isolieren. Aktive Fraktionen wurden vereinigt und durch Zugabe von 2 M Ammoniumsulfat auf eine endgültige Ammoniumsulfat-Konzentration von 0,2 M gebracht. 50 mM Natriumcitrat (pH 6,5) wurden bis zu einer Endkonzentration von 10 mM zugegeben und das Material (etwa 100 ml) auf eine Standard-Chromatographiesäule (Pharmacia C 16/20), gepackt mit 36 ml Phenylsepharose C-4B (Pharmacia), äquilibriert mit 0,2 M Ammoniumsulfat-10 mM Natriumcitrat (pH 6,5; Puffer B), bei 0,5 ml/min aufgebracht. Die Säule wurde mit 60 ml Puffer B gewaschen und dann durch Abstufen der Salzkonzentration auf 10 mM Natriumcitrat (pH 6,5; Puffer C), 70 ml, Abstufen auf 10% (v/v) Ethylenglykol (EG) in Puffer C, 50 ml, Aufbringen eines linearen 200 ml-Gradienten: 10-32% EG, Waschen mit 32% EG, 80 ml, Aufbringen eines 150 ml-Gradienten: 32-38% EG und schließlich durch Hinaufstufen auf 50% EG, 70 ml, eluiert, um die Säule vollständig auszuwaschen. 10 ml-Fraktionen wurden abgenommen und wie oben untersucht. Unter diesen Bedingungen eluiert homogene Xylanase 2 mit der 32%-EG- Waschlösung, während homogene Xylanase 1 am Ende des 32-38% EG-Gradienten eluiert.
  • Reinigung von Xylanase 4
  • Unter Anwendung des oben beschriebenen ersten Schritts (IEC) zur Reinigung der Xylanasen 1 und 2 co-eluierten die Xylanasen 4 und 5 bei etwa 0,16 M NaCl in Puffer A. Aktive Fraktionen wurden vereinigt und wie oben auf 0,4 M Ammoniumsulfat-10 mM Natriumcitrat (pH 6,5; Puffer D) gebracht. Material (etwa 100 ml) wurde mit 1 ml/min auf oben beschriebene HIC-Säule aufgebracht, die mit Puffer D äquilibriert worden war: Die Säule wurde mit 50 ml Puffer D gewaschen, mit linearem 130 ml-Gradienten Puffer D zu Puffer C eluiert, unmittelbar gefolgt von einem linearen 200 ml-Gradienten Puffer C zu 50% EG. 10 ml-Fraktionen wurden abgenommen und wie oben untersucht. Xylanase 4 eluiert bei etwa 20% EG.
  • Reinigung der Xylanasen 3 und 5
  • Im Fall der Xylanasen 3 und 5 wurde HIC als erster Schritt angewendet. Konzentrierte Probe wurde in Puffer C durch Zugabe von 2 M Ammoniumsulfat und 50 mM Natrium citrat (H 6,5; wie oben) auf 0,5 M Ammoniumsulfat gebracht. Material wurde filtriert, um Niederschlagsspuren zu entfernen, und ein 50 ml-Volumen bei 1 ml/min auf die oben beschriebene HIC-Säule aufgebracht, die mit 0,5 M Ammoniumsulfat in Puffer C (Puffer E) äquilibriert worden war. Die Säule wurde als nächstes mit 87,5 ml Puffer E gewaschen und dann mit einem linearen 147 ml-Gradienten Puffer E zu Puffer C eluiert. 10 ml-Fraktionen wurden abgenommen und wie oben untersucht. Die Xylanasen 3 und 5 co-eluierten bei etwa 0,05 Ammoniumsulfat.
  • IEC diente dazu, die Xylanasen 3 und 5 zu isolieren und zu reinigen. Aktive HIC-Fraktionen wurden vereinigt (70 ml), vollständig gegen 10 mM Tris-HCl (pH 8,0; Puffer F) dialysiert und durch obiges Verfahren auf etwa 20 ml eingeengt. Material wurde bei 1 ml/min auf die oben beschriebene mit Puffer F äquilibrierte IEC-Säule aufgebracht. Die Säule wurde mit 150 ml Puffer F gewaschen und mit einem linearen 150 ml-Gradienten Puffer F zu 0,25 M NaCl in Puffer F eluiert. 10 ml-Fraktionen wurden abgenommen und wie oben untersucht. Xylanase 3 eluierte bei etwa 0,05 M NaCl, während Xylanase 5 bei etwa 0,15 M NaCl eluierte.
  • Beispiel 5 Charakterisierung der fünf von Microtetraspora flexuose produzierten Xylanasen
  • Nach der Reinigung wurde jede Xylanase gemäß dem nachstehend beschriebenen Verfahren isolektrischem Fokussieren und einer Molekulargewichtsbestimmung unterzogen. Die Ergebnisse der biochemischen Charakterisierung der Xylanasen sind in Tabelle 7 aufgelistet.
  • Isoelektrische Fokussiertechniken erfolgten unter Verwendung eines PhastSystems (Pharmacia Biotech) gemäß den Anweisungen des Herstellers. Marker zur pl-Bestimmung waren ein Set mit pH 3,5-9,3 und ein Breitband-pl-Set (Pharmacia Biotech). Das sichtbar Machen der Proteine erfolgte gemäß den Anweisungen durch PhastSystem-Entwicklungs-Silberfärbung.
  • Molekulargewichtsbestimmungen wurden nach zwei Verfahren durchgeführt: Natriumdodecylsulfat-Polyacrylamidgel-Elektrophorese (SDS-PAGE) und Massenspektroskopie (MS). SDS-PAGE und das anschließende sichtbar Machen durch Silberfärbung erfolgten mittels des gleichen PhastSystems wie oben. Die verwendeten Molekulargewichtsmarker stammten von Sigma Chemical Co. (St. Louis, MO). Die Massenspektroskopie erfolgte durch Charles Evans und Kollegen (301 Chesapeake Drive, Redwood City, CA 94063, USA). Tabelle 7 Microtetraspora flexuosa XYLANASEN
  • Das pH-Optimum wird mittels des oben beschriebenen RBB-Assays bestimmt, außer dass die Puffer je nach den gemessenen pH-Bereichen variieren, d. h. pH 4,5-12,0 (siehe Fig. 1). Es ist für Fachleute auf dem Gebiet möglich, den geeigneten Puffer für den jeweils gewählten pH-Wert des Assays herzustellen.
  • Die Temperaturstabilität stellt die Zeit bei einer bestimmten Temperatur dar, bei der die Hälfte der Aktivität bestehen bleibt. Die Aktivität wird bei etwa 18-37ºC gemessen. Die Probe wird bei einer bestimmten Temperatur inkubiert und die Aktivität mittels RBB- Assay gemessen. Die Halbwertszeit ist die Zeit in Minuten, bei der die Hälfte der Aktivität verloren geht (siehe Fig. 3).
  • Das Temperaturoptimum ist die Temperatur, bei der die höchste Aktivität festgestellt wird. Fig. 2 zeigt das Temperaturprofil der Xylanasen 1-3 (gemessen unter Anwendung des RBB-Assays). Sowohl in Fig. 1 als auch in Fig. 2 steht der Prozentsatz der maximalen Aktivität mit der Messung der höchsten Aktivität in Zusammenhang (sie erhält den Wert 100%, und alle anderen Zahlen werden relativ zu dieser Standardisierung gemessen).

Claims (4)

1. Aus dem Genus Microtetraspora isolierbare Xylanase, die biochemisch dadurch gekennzeichnet ist, dass sie ein Molekulargewicht von etwa 31.000 Dalton, einen pl von etwa 6,2, ein pH-Optimum von etwa 7, 5 sowie eine optimale Temperaturaktivität bei etwa 65ºC aufweist.
2. Aus dem Genus Microtetraspora isolierbare Xylanase, die biochemisch dadurch gekennzeichnet ist, dass sie ein Molekulargewicht von etwa 50.000 Dalton, einen pl von etwa 5,8, ein pH-Optimum von etwa 7, 5 sowie eine optimale Temperaturaktivität bei etwa 65ºC aufweist.
3. Aus dem Genus Microtetraspora isolierbare Xylanase, die biochemisch dadurch gekennzeichnet ist, dass sie ein Molekulargewicht von etwa 35.000 Dalton, einen pl von etwa 5,3, ein pH-Optimum von etwa 7, 5 sowie eine optimale Temperaturaktivität bei etwa 70ºC aufweist.
4. Verwendung einer Xylanase nach einem der Ansprüche 1 bis 3 zur Verbesserung der Delignifizierung und/oder Bleichung von Zellstoff.
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