CN101437999A - 脱浆方法 - Google Patents
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Abstract
本发明方法，其在制造织物期间用于脱浆已上浆的织物，所述织物含有淀粉或淀粉衍生物，该方法包含在具有pH在1至5之间范围的处理水溶液中温育所述已上浆的织物，该处理水溶液包含α－淀粉酶。
Description
参考序列列表
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发明领域
本发明涉及在制造特别是新织物期间脱浆已上浆的(sized)织物的方法。
背景技术
加工织物，例如纤维素质材料，使之成为备用于衣物制造的材料，涉及几个步骤：将所述纤维纺成纱线；从所述纱线形成纺织的(woven)或编织的(knit)织物；和随后的准备、染色和整理(finishing)工序。所述准备工艺，其可以涉及脱浆(对于纺织品(woven goods))、煮练(scouring)和漂白，产生适用于染色或整理的织物。
在脱浆方法中将碱性α-淀粉酶用作辅助配合剂(auxiliaries)，以促进去除含淀粉的浆料(size)，其在纺织中被作为纱线上的保护层。在纺织后完全去除所述浆料层对保证在随后的加工里的最佳结果是重要的，在该后续加工中通常将织物煮练、漂白、染色和/或印刷。
在脱浆步骤之后包括去矿物质的步骤常常是值得要做的，以去除金属离子，例如Mn2+、Fe2+/Fe3+、Cu2+等，如果其存在于织物上，可能导致在稍后的加工步骤中的不均匀漂白或甚至可能在已漂白织物中形成沙眼(pin-hole)。去矿物质通常伴随酸性沉淀，并且通常涉及酸例如乙酸或硫酸的添加。
在制造特别是新织物的期间，人们期望能够提供改进的用于脱浆已上浆的织物的方法。
发明内容
本发明涉及的是在制造特别是新织物期间提供脱浆已上浆的织物的方法。
本发明的第一个方面涉及在制造织物期间脱浆已上浆的织物的方法，所述织物含有淀粉或淀粉衍生物，该方法包含在具有pH在1和5之间范围的处理水溶液(aqueous treating solution)中温育所述已上浆的织物，该处理水溶液包含α-淀粉酶。
本发明已经发现在实施本发明的脱浆方法时，如权利要求书中所定义的，不需要去矿物质。所述去矿物质在脱浆已上浆织物的同时和/或之后在相同的处理溶液中进行。与涉及碱性脱浆步骤和去矿物质步骤的传统方法相比，避免了pH调节步骤。本发明的另一个优点是节省/减少处理时间，因为脱浆和去矿物质可以同时进行。即使所述脱浆和去矿物质不能以一步法处理完成，即，同时地，将节省/减少成本，例如酸和用于添加酸的人工，因为避免在传统碱性脱浆步骤和去矿物质步骤之间的pH调节步骤。
在本发明的上下文中，将术语“织物(fabric)”和术语“纺织品(textile)”可互换的使用，意思是与“旧的”水洗织物(used laundry fabric)相对照，新制造的，优选未染色的织物、衣物、纤维、纱线或其它类型的加工过的织物。可以通过纺织、编织或无纺织操作从纤维制造织物。纺织和编织需要纱线作为投入，而所述无纺织物是随机连接纤维的结果(可以把纸张看作无纺织的)。
纺织织物(woven fabric)是在织机上通过在经纱之间以纵向纺织“填充物/纬纱(filling)”或纬线纱线制造。纺织前经纱必须上浆，以润滑和保护它们在纺织中高速插入纬纱(filling yarn)时免于磨损。所述纬纱可以穿过经纱以“上一个-下一个(over one-under the next)”的方式纺织(平织(plain weave))，或以“上一个-下两个(over one-under two)”(斜纹织)或任何其它无数种的排列纺织。力度、纹理、图案不仅与纱线的类型/质量相关，还与纺织的类型相关。一般地，衣服、衬衫、裤子、被单类、毛巾、帏帐等从纺织织物产生。
编织(knitting)是通过将连锁的纱线环连接到一起形成织物。与由两种类型的纱线制造并且具有许多“末端”(ends)的纺织相反，编织织物是从单根连续的纱线生产的。与纺织一样，有许多不同的方式把纱线环(loop yarn)编到一起，并且最终织物的特性依赖于纱线和编织的类型。内衣、毛绒衫、袜子、运动衫、汗衫等是从编织织物生产。
无纺织物是用机械的、热的、化学的或溶剂介导的方法通过连接和/或连锁纤维和纤丝(filament)制造的织物片。所得织物可以是以网状结构、层压材料(laminates)或膜的形式。典型实例是一次性婴儿尿布、毛巾、抹布、手术用衣服、“环境友好”(environmental friendly)式纤维、过滤介质、寝具、屋顶材料、二维织物和许多其他的。
依照本发明，所述方法可以应用于所述技术领域中已知的任何已上浆的织物(纺织的、编织的和无纺织的)。所述方法应用于新制造的已上浆织物，以相对于衣物洗涤过程中待清洗的使用过的和/或污染的织物。在一个实施方案中所述织物是由天然和/或人造来源的纤维制造。在另一个实施方案中所述织物是从动物来源的纤维制造。特别地，本发明的方法可以应用于含纤维素的或有纤维素质的织物，例如棉、粘胶纤维(viscose)、人造纤维、苎麻、亚麻织物、乙酸纤维素、粗斜纹棉布(denim)、lyocell(例如TencelTM，由CourtauldsFibers制造)，或其混合物，或任何这些纤维与合成纤维(例如聚酯、聚酰胺、丙烯酸，或聚氨基甲酸酯、尼龙、聚对苯二甲酸乙二酯或聚乳酸)一起的混合物，或与其他天然纤维例如毛料(wool)和丝(silk)一起的混合物，例如粘胶纤维/棉混合物、lyocell/棉混合物、粘胶纤维/毛料混合物、lyocell/毛料混合物、棉/毛料混合物；亚麻(亚麻织物(linen))、苎麻(ramie)和其他基于纤维素纤维的织物，包括全部含纤维素的织物与其他纤维如毛料、聚酰胺、丙烯酸和聚酯纤维的混合物，例如，粘胶纤维/棉/聚酯混合物(blend)、毛料/棉/聚酯混合物、亚麻/棉混合物等。所述方法还可以用于合成的织物，例如，实质上分别由100％聚酯、聚酰胺、尼龙组成。所述术语“毛料”的意思是任何商业可用的动物毛发产品，例如，来自绵羊、骆驼、兔子、山羊、lama的毛料，以及被称为美利奴羊毛(merino wool)、设得兰羊毛(Shetland wool)、开士米羊毛/山羊绒(cashmere wool)、羊驼毛(alpaca wool)、马海毛等的毛料。本发明所述方法可以与毛料或动物毛发材料一起使用，以轻薄织物(top)、纤维、纱线或纺织或编织织物的形式。
与本发明所述方法一致的α-淀粉酶可以是任何α-淀粉酶，但优选细菌或真菌来源。优选α-淀粉酶是酸性α-淀粉酶，例如从丝状真菌衍生的酸性α-淀粉酶，尤其是曲霉属(Aspergillus)、Rhizomucor或Meripillus的菌株。
所述术语“酸性α-淀粉酶”的意思是在温度50℃于pH在1至7的范围，优选在1至5，具有最佳活性的α-淀粉酶。
所述术语“脱浆”意指以常规方式理解的，即，从织物，例如在纺织织物中的经线，降解和/或去除浆料制剂，。
所述术语“含有淀粉或淀粉衍生物的织物”意指任何形式含有淀粉或淀粉衍生物的织物，特别从含有纤维素的材料制备的纺织织物。所述织物通常是未经染色的并且由棉、粘胶纤维、亚麻等制造。存在于织物中的淀粉或淀粉衍生物的主要部分通常是浆料(size)，其用于在纺织之前涂在纱线，通常是经线(warp)上。
所述术语“糖结合模块(carbohydrate-binding module；CBM)”，或通常所指的“糖结合域(CBD)”，是与聚或寡糖(carbohydrate)优先结合的多肽氨基酸序列，经常地，但并非必须唯一地，与聚或寡糖不溶于水的(包括结晶)形式结合。
即使没有特别提到与本发明所述方法的关联，应该推定以“有效剂量”使用所述酶或制剂。所述术语“有效剂量”的意思是，例如α-淀粉酶能够提供期望得到的效果，即与未经所述酶处理的织物相比，脱浆所述织物的量。
附图说明
图1显示在pH4.0α-淀粉酶D对于Vlisco织物的脱浆作用
图2显示在pH4.0α-淀粉酶C对于Vlisco织物的脱浆作用
发明详述
本发明直接针对提供在制造特别是新织物期间脱浆已上浆织物的方法。
在优选实施方案中，本发明的脱浆步骤之后跟随煮练步骤，优选酶促煮练步骤，优选使用煮练酶例如果胶酶，例如，果胶酸裂解酶、脂肪酶、蛋白酶，或其组合；和漂白步骤，优选包括使用过氧化氢和/或过氧化氢生成物漂白。相关煮练方法在美国专利编号5,578,489、美国专利编号5,912,407和美国专利编号6,630,342中有所描述。相关漂白方法在美国专利编号5,851,233、美国专利编号5,752,980和美国专利编号5,928,380中有所描述。相关组合的煮练和漂白方法分别在WO 2003/002810(Novozymes)和WO 2003/002705(Novozymes)中有所描述。
根据本发明，织物可以在相同的处理水溶液中同时地进行脱浆和去矿物质，或在相同的或两个分开的处理溶液中连续地进行脱浆和去矿物质。在优选实施方案中，在相同的处理溶液中同时进行所述脱浆和去矿物质。本发明所述方法可以使用传统上浆/脱浆仪器完成，例如，pad系统、J-boxes、jets、jiggers等。通常，不需要额外的处理仪器。
根据本发明的同时脱浆和去矿物质是通过在具有pH范围在1和5之间的处理水溶液中温育已上浆的织物，所述处理水溶液包含α-淀粉酶。在优选实施方案中，温育期间的pH使范围在1和4之间，特别在pH2和4之间。
纺织物品是织物制品的普遍形式。纺织方法需要“上浆”经线以保护其免于磨损。未经修饰的或修饰的淀粉、聚乙烯醇(PVA)、羧甲基纤维素(CMC)、蜡和丙烯酸粘合剂，以及其混合物是通常用作上浆制剂的实例。根据本发明上浆制剂可以是基于淀粉或基于淀粉衍生物的上浆制剂，但还可以含有一种或多种非淀粉或基于淀粉衍生物的上浆制剂。所述上浆制剂通常在纺织处理之后被去除，作为制备纺织物的第一步。
一种或多种其他制剂包括稳定剂、表面活性剂、润湿剂、分散剂、螯合剂和乳化剂，或其混合物，可以存在于本发明的脱浆方法期间。所述已上浆织物允许在水处理溶液中温育足够长的时段，以实现已上浆织物的脱浆。最佳时段取决于处理方案的类型和温度，并且可以从大约15分钟变化至数日，例如，48小时。本发明的方法优选在温度范围从5至90℃时进行，特别是20至90℃，取决于处理方案。
所述处理方案可以是分批的或连续的将织物以平幅(open width)或绳状(rope form)形式与处理水溶液接触。
连续的操作可以使用饱和剂，由此大约每织物重量的同等重量的水处理溶液应用于所述织物，接着通过热暂停箱(heated dwell chamber)，化学反应在其中进行。然后清洗环节制备用于下个处理步骤的织物。为了保证高度的洁白或良好的可湿性并且产生染色性，所述脱浆酶和其他制剂必须被彻底去除。
分批的操作(batch process)可以在一批(处理溶液)中发生，由此织物与例如约8-15倍于其重量的处理水溶液接触。在温育时段过后，将处理水溶液排干，漂洗织物，并且启动下个处理步骤。非连续的PB方法(即，pad-分批方法(pad-batch processes))包括饱和机，由此大约每织物重量的同等重量的处理水溶液应用于所述织物，由暂停时段(dwell period)跟随，其在CPB方法(即，冷pad-分批方法(cold pad-batch processes))的情况下可能是一或数日。例如，CPB方法可以在pH范围在1和5之间，于20-40℃之间进行8-24小时或更久；优选pH范围在大约1和4之间，特别在pH2和4之间。此外，PB方法可以在pH范围为大约1和5之间，优选大约1-4，特别是2-4，于40-90℃进行1-6小时。
在一个实施方案中本发明所述的脱浆方法可以使用有效剂量的α-淀粉酶进行，优选酸性α-淀粉酶，和酸例如乳酸或硫酸等。
洗涤剂
在本发明的上下文中，洗涤剂与表面活性剂是同义的，并且其可以特指非离子表面活性剂、阴离子表面活性剂、阳离子表面活性剂、两性表面活性剂、两性离子表面活性剂和半极性表面活性剂，或其混合物。
所述表面活性剂通常按重量以0.1％至60％存在于本发明的组合物中。
所述表面活性剂优选调配成与存在的酶组分相容的。在液体或凝胶组合物中，所述表面活性剂最优选以这种促进或至少不削减这些组合物中任何酶的稳定性的方式配制。
根据本发明优选使用的系统包含表面活性剂，其是一或多个在此描述的非离子的和/或阴离子的表面活性剂。
烷基酚的聚乙烯、聚丙烯和聚丁烯氧化物缩合物(condensates)用于作为本发明表面活性剂系统的非离子表面活性剂使用是合适的，优选聚乙烯氧化物缩合物。这些化合物包括具有烷基基团的烷基酚的缩合产物，所述烷基基团含有约6至约14个碳原子，优选约8至约14个碳原子，以直链或支链与述烯化氧(alkylene oxide)组合。在优选实施方案种，所述烯化氧存在的量相当于每摩尔烷基酚约2至约25摩尔烯化氧，更优选约3至约15摩尔。
可由商业途径获得的此类非离子表面活性剂包括IgepalTM CO-630，由GAF Corporation经销；以及TRITONTM X-45、X-114、X-100和X-102，均由Rohm & Haas Company经销。这些表面活性剂一般被称为烷基酚烷氧基化合物(例如烷基酚乙氧基化物)。
伯和仲脂族醇的所述缩合产物，具有约1至约25摩尔环氧乙烷(ethyleneoxide)，其适合在非离子表面活性剂系统中用作非离子表面活性剂。所述脂族醇的烷基链可以是直的或分支的、伯或仲，并且通常含有约8至约22个碳原子。优选具有含有约8至约20个碳原子的烷基基团的醇类缩合产物，更优选约10至约18个碳原子，该缩合产物的每摩尔醇类带有约2至约10摩尔环氧乙烷。所述缩合产物中存在每摩尔醇类约2至约7摩尔环氧乙烷，并且最优选2至5摩尔环氧乙烷。可由商业途径获得的此类非离子表面活性剂的实例包括TERGITOLTM 15-S-9(带有9摩尔环氧乙烷的C11-C15线性醇类缩合产物)、TERGITOLTM 24-L-6NMW(分子质量分布范围有限(narrow)的带有6摩尔环氧乙烷的C12-C14伯醇类缩合产物)，均由Union Carbide Corporation经销；由Shell Chemical Company经销的NEODOLTM 45-9(带有9摩尔环氧乙烷的C14-C15线性醇类缩合产物)、NEODOLTM 23-3(带有3.0摩尔环氧乙烷的C12-C13线性醇类缩合产物)、NEODOLTM 45-7(带有7摩尔环氧乙烷的C14-C15线性醇类缩合产物)、NEODOLTM 45-5(带有5摩尔环氧乙烷的C14-C15线性醇类缩合产物)、由The Procter & Gamble Company经销的KYROTM EOB(带有9摩尔环氧乙烷的C13-C15醇类缩合产物)和由Hoechst经销的Genapol LA 050(带有5摩尔环氧乙烷的C12-C14线性醇类缩合产物)。这些产品中HLB的优选范围是8-11，并且最优选8-10。
同样作为表面活性剂系统非离子表面活性剂有用的是US 4,565,647中公开的烷基聚糖类(alkylpolysaccharides)，其具有含有从约6至约30个碳原子的疏水基团，优选从约10至约16碳原子，和聚糖类，例如聚糖苷、含有从约1.3至约10个糖类单元的亲水基团，优选从约1.3至约3，最优选从约1.3至约2.7。可以使用任何含有5或6个碳原子的还原糖类，例如，葡萄糖、半乳糖并且半乳糖基部分(galactosyl moieties)可以取代葡萄糖基部分(glucosylmoieties)(可选地，疏水基团结合到2-、3-、4-等位置，因而提供相对于葡萄糖苷或半乳糖苷的葡萄糖或半乳糖)。糖内键可以是，例如，在附加糖类单位的一个位置和之前糖类单位的2-、3-、4-和/或6-位之间。
优选烷基聚糖类具有通式
R2O(CnH2nO)t(glycosyl)x
其中R2选自下组：烷基、烷基苯基、羟烷基、羟烷基苯基(hydroxyalkylphenyl)和其混合物，其中烷基基团含有从约10至约18，优选从约12至约14个碳原子；n是2或3，优选2；t是从0至约10，优选0；并且x是从约1.3至约10，优选从约1.3至约3，最优选从约1.3至约2.7。所述糖基优选从葡萄糖衍生。为了制备这些化合物，首先形成所述醇类或烷基聚乙氧基(alkylpolyethoxy)醇类，并且随后与葡萄糖或葡萄糖源反应，以形成葡萄糖苷(结合于1-位置)。所述附加的糖基单位可以接着被结合在其1-位置和所述先前糖基单位的2-、3-、4-和/或6-位置之间，最佳优选2-位置。
所述由缩合丙烯二醇和氧化丙烯合成的带有疏水基的环氧乙烷缩合产物同样适合用作附加的非离子表面活性剂系统。这些化合物的疏水部分将优选具有从约1500至约1800的分子量，并且将显示水不溶性。在该疏水部分附加聚乙氧烯部分趋向于整体上增加分子的水溶性，并且保持所述产物的液体性质高达聚氧乙基含量为缩合产物整体重量的约50％的点，其相当于缩合高达约40摩尔的环氧乙烷。这类化合物的实例包括某些可由商业途径获得的PLURONICTM表面活性剂，由BASF经销。
从氧化丙烯和乙二胺(ethylenediamine)反应所得产物和环氧乙烷缩合产物同样适合用作非离子表面活性剂系统的非离子表面活性剂。这些产物的疏水部分由乙二胺和过量氧化丙烯的反应产物组成，并且通常具有从约2500至约3000的分子量。该疏水部分与环氧乙烷缩合至缩合产物含有按重量计从约40％至约80％的聚氧乙烯的范围，并且具有从约5000至约11000的分子量。这类非离子表面活性剂的实例包括某些的可通过商业途径获得的TETRONICTM，由BASF经销。
优选用作表面活性剂系统的非离子活性剂是烷基苯酚的聚环氧乙烷缩合物、具有从约1至约25摩尔环氧乙烷的伯和仲脂族醇的缩合产物、烷基聚糖类和其混合物。最优选的是具有从3至15乙氧基基团的C8-C14烷基苯酚乙氧基化物和具有从2至10乙氧基基团的C8-C18醇类乙氧基化物(优选平均C10)，以及其混合物。
特别优选的非离子表面活性剂是聚羟基脂肪酸酰胺(polyhydroxy fattyacid amide)表面活性剂，其通式为
其中R1为H，或R1为C1-4烃基、2-羟乙基、2-羟丙基或其混合物，R2为C5-31烃基，Z为具有至少3个羟基直接与该链相连的线性烃基链的聚羟基烃基(polyhydroxyhydrocarbyl)，或其烷氧基化衍生物。优选地，R1为甲基，R2为直链C11-15烷基或C16-18烷基或链烯基链如椰子烷(coconut alkyl)或其混合物，并且Z是以还原性胺化反应从还原糖例如葡萄糖、果糖、麦芽糖或乳糖衍生。
特别优选阴离子表面活性剂包括烷基烷氧基化硫酸盐(surfate)表面活性剂。其实例包括通式为RO(A)mSO3M的水溶性盐或酸，其中R为未取代的C10-C24烷基或具有C10-C24烷基组分的羟烷基基团，优选C12-C20烷基或羟烷基，更优选C12-C18烷基或羟烷基，A为乙氧基或丙氧基单位，m大于0，通常在约0.5和约6之间，更优选在约0.5和约3之间，并且M为H或阳离子，所述阳离子可以是例如，金属阳离子(例如，钠、钾、锂、钙、镁等)、铵或取代铵(substituted ammonium)阳离子。此处考虑烷基乙氧化硫酸盐以及烷基丙氧化硫酸盐。取代铵阳离子的具体实例包括甲基、二甲基、三甲基铵阳离子和四元铵阳离子如四甲基铵和二甲基piperdinium阳离子，以及那些从烷基胺如乙胺、二乙胺、三乙胺和其混合物衍生的等。典型的表面活性剂是C12-C18烷基聚乙氧化(1.0)硫酸盐(C12-C18E(1.0)M)、C12-C18烷基聚乙氧化(2.25)硫酸盐(C12-C18(2.25)M)，和C12-C18烷基聚乙氧化(3.0)硫酸盐(C12-C18E(3.0)M)，和C12-C18烷基聚乙氧化(4.0)硫酸盐(C12-C18E(4.0)M)，其中M适合选自钠和钾。
适合使用的阴离子表面活性剂是烷基酯磺酸盐表面活性剂，包括C8-C20羧酸(即，脂肪酸)的线性酯，其依照“The Journal of the American Oil ChemistsSociety”，52(1975)，pp.323-329用气态的SO3磺化。适合的起始材料将可包括源自动物脂、棕榈油等天然脂肪的物质。
优选烷基酯磺酸盐表面活性剂包含结构通式如下的烷基酯磺酸盐表面活性剂：
其中R3为C8-C20烃基，优选烷基，或其组合，R4为C1-C6烃基，优选烷基，或其组合，并且M为阳离子，其与烷基酯磺酸盐形成水溶性盐。适合的成盐阳离子包括金属如钠、钾和锂，以及取代的或未取代的铵阳离子，如单乙醇胺、二乙醇胺和三乙醇胺。优选R3为C10-C16烷基，并且R4为甲基、乙基或异丙基。特别优选为甲基酯磺酸盐，其中R3为C10-C16烷基。
其他适合的阴离子表面活性剂包括烷基硫酸盐表面活性剂，其为通式为ROSO3M的水溶性盐或酸，其中R优选C10-24烃基，优选具有C10-C20烷基组分的烷基或羟烷基，更优选C12-C18烷基或羟烷基，并且M为H或阳离子，例如，碱性金属阳离子(例如，钠、钾、锂)，或铵或取代铵(例如，甲基-、二甲基-和三甲基铵阳离子和四元铵阳离子如四甲基铵和二甲基piperdinium阳离子和从烷基胺如乙胺、二乙胺、三乙胺和其混合物衍生的四甲基铵等)。通常，C12-C16的烷基链优选较低的洗涤温度(例如，在约50℃以下)和对于较高的洗涤温度(例如在约50℃以上)优选C16-C18烷基链。
其他用于洗涤(detersive)目的的阴离子表面活性剂包括肥皂(soap)的盐(包括，例如，钠、钾、铵和取代铵盐例如单-二-和三乙醇胺盐)，C8-C22伯或仲链烷磺酸盐、C8-C24烯属磺酸酯、由磺化碱土金属柠檬酸盐热解产物制备的磺化聚羧酸，例如，如英国专利specification NO.1,082,179中描述的，C8-C24烷基聚乙二醇醚硫酸盐(包含达10摩尔环氧乙烷)；烷基甘油磺酸盐(alkylglycerol sulfonates)、脂肪酰甘油磺酸盐、脂肪油基甘油硫酸盐(fatty oleylglycerol sulfates)、烷基苯酚乙烯氧化醚硫酸盐(alkyl phenol ethylene oxide ethersulfates)、石蜡烃磺酸盐(paraffin surfonate)、磷酸烷基酯、羟乙基磺酸盐如酰基羟乙基磺酸盐、N-酰基牛磺酸酯、烷基琥珀酸(盐/酯)(alkyl succinamates)和磺基琥珀酸(酯/盐)(sulfosuccinates)、磺基琥珀酸单醚(特别是饱和的和不饱和的C12-C18单酯)和磺基琥珀酸二酯(特别是饱和的和不饱和的C6-C12二酯)、酰基肌氨酸盐/酯、烷基聚糖硫酸盐/酯如烷基聚葡萄糖苷硫酸盐(下文所述的非离子非硫酸化化合物)、支链伯烷基硫酸盐、和烷基聚乙氧基羧酸盐如那些通式为RO(CH2CH2O)k-CH2COO-M+的，其中R为C8-C22烷基，k为从1至10的整数，并且M为形成可溶性盐的阳离子。树脂酸和氢化树脂酸同样适合，例如松香、氢化松香，以及存在于或衍生自松浆油(tall oil)的树脂酸和氢化树脂酸。
特别优选烷基苯磺酸盐/酯。特别优选为线性(直链)烷基苯磺酸盐/酯(LAS)，其中烷基基团优选包含从10至18个碳原子。
进一步的实例在“Surface Active Agents and Detergents”(Vol.I and II bySchwartz，Perrry and Berch)中有所描述。在US 3,929,678(Column 23，line 58through Column 29，line 23，此为参考文献的一部分)中也概括地公开了多种这样的表面活性剂。
当包括在那些本发明所述组合物中时，通常包含按重量计从约1％至约40％，优选从约3％至约20％的这样的阴离子表面活性剂。
本发明所述组合物还可以包括阳离子的、两性的、两性离子的、和半极性表面活性剂，以及不同于那些本文已经描述的非离子的和/或阴离子表面活性剂。
适用于本发明组合物中的阳离子清洁性表面活性剂是具有长链烃基基团的那些。这种阳离子表面活性剂的实例包括铵(ammonium)表面活性剂，例如烷基三甲基铵卤化物，和那些具有如下通式的表面活性剂：
[R2(OR3)y][R4(OR3)y]2R5N+X-
其中R2为烷基链中具有约8至约18个碳原子的烷基或烷基苯甲基基团；每个R3选自下组：-CH2CH2-、CH2CH(CH3)-、-CH2CH(CH2OH)-、-CH2CH2CH2-和其混合物；每个R4选自下组：C1-C4的烷基、C1-C4羟烷基、通过连接两个R4基团形成的苯甲基环结构、-CH2CHOHCHOHCOR6CHOHCH2OH，其中R6为任意具有小于约1000分子量的己糖或己糖聚合物，以及氢，当y不为0时；R5与R4相同或为烷基链，其中碳原子总数或R2加上R5不多于约18；每个y为从0至约10，并且y值的总和为从0至约15；并且X为任何相容性的(compatible)阴离子。
特别优选阳离子表面活性剂为用于本组合物中的水溶性季铵化合物，其具有通式：
R1R2R3R4N+X- (i)
其中R1为C8-C16的烷基；R2，R3和R4均为独立的C1-C4烷基、C1-C4羟烷基、苯甲基、和-(C2H40)xH，其中x具有从2至5的数值；且X为阴离子。R2、R3或R4中应不多于一个为苯甲基。
优选R1烷基链长度为C12-C15，特别在烷基基团为链长度混合物时，该混合物为从椰子或棕榈核脂肪衍生，或由烯烃累积(olefin build up)或OXO醇类合成而合成衍生。
R2R3和R4的优选基团为甲基和羟乙基基团并且阴离子X可以选自卤化物、硫酸二甲酯、乙酸盐和磷酸盐离子。
在此使用的通式(i)季铵化合物适合的实例为：
椰子三甲基铵氯化物或溴化物；
椰子甲基二羟乙基铵氯化物或溴化物；
癸基三乙基氯化铵；
癸基二甲基羟乙基铵氯化物或溴化物；
C12-15二甲基羟乙基铵氯化物或溴化物；
椰子二甲基羟乙基铵氯化物或溴化物；
十四烷基三甲基铵甲基硫酸盐；
月桂基二甲基苯甲基铵氯化物或溴化物；
月桂基二甲基(乙烯基)4铵氯化物或溴化物；
胆碱酯(通式(i)的化合物其中R1为
二烷基咪唑啉[通式(i)的化合物]
本文其他有用的阳离子表面活性剂同样在US 4,228,044和EP 000 224中有所描述。
当包括于此时，本发明所述组合物通常包含以重量计从0.2％至约25％，优选从约1％至约8％的这种阳离子表面活性剂。
两性表面活性剂同样适用于本发明的组合物。这些表面活性剂可以被广泛地描述为仲胺或叔胺的脂肪族衍生物，或其中脂肪根可为直链或支链的杂环仲胺或叔胺的脂肪族衍生物。脂肪取代基之一含有至少8个碳原子，通常从约8至约18个碳原子，并且至少一个含有阴离子水加溶(water-solubilizing)基团，例如，羧基、磺酸根、硫酸根。两性表面活性剂的实例参见US 3,929,678(column 19，lines 18-35)。
当包括于此时，本发明所述组合物通常包含以重量计从0.2％至约15％，优选从约1％至约10％的两性表面活性剂。
两性离子表面活性剂也适用于本发明所述组合物。这些表面活性剂可以被广泛地描述为仲胺或叔胺的衍生物，杂环仲胺或叔胺的衍生物，或季胺、季或tertiary sulfonium化合物的衍生物。两性离子化合物的实例参见US3,929,678(column 19，line 38 through column 22，line 48)。
当包括于此时，本发明所述组合物通常包含以重量计从0.2％至约15％，优选从约1％至约10％的两性离子表面活性剂。
半极性非离子表面活性剂为非离子表面活性剂的特殊种类，其包括水溶性氧化胺、水溶性氧化膦(phosphineoxide)和水溶性亚砜，水溶性氧化胺含有一个从约10至约18个碳原子的烷基部分，和2个选自下组的部分：含有从约1至约3个碳原子的烷基基团和羟烷基基团；水溶性氧化膦含有一个从约10至约18个碳原子的烷基部分，和2个选自下组的部分：含有从约1至约3个碳原子的烷基基团和羟烷基基团；水溶性亚砜含有一个从约10至约18个碳原子的烷基部分，和一个选自下组的部分：从约1至约3个碳原子的烷基和羟烷基部分。
半极性非离子清洁剂(detergent)表面活性剂包括具有下列通式的氧化胺表面活性剂：
其中R3为含有从约8至约22个碳原子的烷基、羟烷基、或烷基苯基基团或其混合物；R4为含有从约2至约3个碳原子的亚烷基或羟亚烷基基团或其混合物；x为从0至约3；且每个R5为含有从约1至约3个碳原子的烷基或羟烷基基团或含有从约1至约3个环氧乙烷基团的聚环氧乙烷基团。所述R5基团可以相互连接，例如，通过氧或氮原子，以形成环结构。
这些氧化胺表面活性剂特别地包括C10-C18烷基二甲基氧化胺和C8-C12烷氧基乙基二羟基乙基氧化胺。
当包括于此时，本发明所述组合物通常包含以重量计从0.2％至约15％，优选从约1％至约10％的此类半极性非离子表面活性剂。
酶
α-淀粉酶
本发明所述方法中使用的α-淀粉酶可以是任何α-淀粉酶，优选源自细菌的或真菌。在优选实施方案中，所述α-淀粉酶是酸性α-淀粉酶，例如WO2005/003311中公开的α-淀粉酶或杂交α-淀粉酶，其在此引入作为参考。
在优选实施方案中，所述α-淀粉酶包括WO 2005/003311所定义的糖结合模块(CBM)，优选WO 2005/003311所定义的家族20 CBM。
特别考虑的CBMs包括选自下组：SEQ ID NO：2公开的川地曲霉(Aspergillus kawachii)；SEQ ID NO：5公开的黄热芽孢杆菌(Bacillusflavothermus)；SEQ ID NO：6公开的芽孢杆菌种；SEQ ID NO：7公开的Alcaliphilic Bacillus；SEQ ID NO：8公开的Hormoconis resinae；SEQ ID NO：9公开的Lentinula edodes；SEQ ID NO：10公开的粗糙链孢霉(Neurosporacrassa)；SEQ ID NO：11公开的Talaromyces byssochlamydiodes；SEQ ID NO：12公开的Geosmithia cylindrospora；SEQ ID NO：13公开的Scorias spodiosa；SEQID NO：14公开的Eupenicillium ludwigii；SEQ ID NO：15公开的日本曲霉(Aspergillus japonicus)；SEQ ID NO：16公开的Penicillium cf.miczynskii；SEQID NO：17公开的Mz1青霉种(Mz1 Penicillium sp.)；SEQ ID NO：18公开的Thysanospora sp.；SEQ ID NO：19公开的Humicola grisea var.thermoidea；SEQID NO：20公开的黑曲霉；或SEQ ID NO：21公开的Althea rolfsii。
真菌α-淀粉酶
在优选实施方案中，真菌α-淀粉酶源自酵母或丝状真菌。在优选实施方案中真菌α-淀粉酶是酸性α-淀粉酶。
优选α-淀粉酶包括，例如，从曲霉属菌种获得的α-淀粉酶，特别是从黑曲霉、米曲霉(A.oryzae)、和泡盛曲霉(A.awamori)、川地曲霉，例如SWISSPROT P56271公开的酸性α-淀粉酶，或在WO 89/01969中更详细地描述(实施例3)。成熟的酸性α-淀粉酶具有SEQ ID NO：4的22-511所示的氨基酸序列，由SEQ ID NO：3所示的DNA序列编码，或SEQ ID NO：38所示的氨基酸序列。同样优选与SEQ ID NOS：4或38所示氨基酸序列分别具有大于50％的同一性的α-淀粉酶序列，例如大于60％、大于70％、大于80％或大于90％、大于95％、大于96％、大于97％、大于98％，或甚至大于99％同一性。
在另一个优选实施方案中，所述α-淀粉酶序列是源自米曲霉酸性淀粉酶。更优选所述α-淀粉酶序列与SEQ ID NOS：39所示氨基酸序列具有大于50％的同一性，例如大于60％、大于70％、大于80％或大于90％、大于95％、大于96％、大于97％、大于98％，或甚至大于99％同一性。
在一实施方案中，所述α-淀粉酶是在SEQ ID NO：37中公开的川地曲霉α-淀粉酶，其在野生型形式中包括SEQ ID NO：2所示的糖结合域(CBD)。
在优选实施方案中，所述α-淀粉酶为具有分别与SEQ ID NOS：43、44、46、47所示氨基酸序列有大于50％的同一性，例如大于60％、大于70％、大于80％或大于90％、大于95％、大于96％、大于97％、大于98％，或甚至大于99％同一性。
所述α-淀粉酶可以存在于浓度为1-3,000AFAU/kg的织物，优选10-1,000AFAU/kg的织物，特别100-500AFAU/kg的织物中或1-3,000AFAU/L的处理溶液，优选10-1,000AFAU/L的处理溶液，特别100-500AFAU/L的处理溶液中。
细菌α-淀粉酶
在实施方案中，α-淀粉酶为细菌来源。在优选实施方案中，所述细菌α-淀粉酶为酸性α-淀粉酶。
所述细菌α-淀粉酶优选从芽孢杆菌属菌株衍生，例如地衣型芽孢杆菌(Bacillus licheniformis)、解淀粉芽孢杆菌(Bacillus amyloliquefaciens)、嗜热脂肪芽孢杆菌(Bacillus stearothermophilus)、枯草芽孢杆菌(Bacillus subtilis)或其他芽孢杆菌种NCIB 12289、NCIB 12512(WO 95/26397)、NCIB 12513(WO95/26397)、DSM 9375(WO 95/26397)、DSMZ 12648(WO 00/60060)、DSMZ12649(WO 00/60060)、KSM AP1378(WO 97/00324)、KSM K36或KSM K38(EP 1,022,334)。优选分别公开在WO 95/26393的SEQ ID NOS.1和2中的芽孢杆菌种α-淀粉酶，公开在WO 00/60060的SEQ ID NO：2中的AA560 α-淀粉酶(即，本文的SEO ID NO：40)，以及由Tsukamoto等，Biochemical and Biophysical Research Communications，151(1988)，pp.25-31公开的#707 α-淀粉酶。
在本发明的实施方案中，所述细菌α-淀粉酶为公开在WO 95/26397的SEQ ID NO：2中的SP722 α-淀粉酶或所述AA560 α-淀粉酶(本文的SEQ IDNO：40)。
在优选实施方案中，亲本α-淀粉酶具有一个或多个下列位置或与下列位置相应处的缺失：D183和G184，优选其中所述α-淀粉酶变体进一步包含在位置N195F或其相应处的取代(用SEQ ID NO：40编号)。
在另一个优选实施方案中，亲本α-淀粉酶具有一个或多个下列缺失/取代或与下列缺失/取代所对应的：Delta(R81-G182)、Delta(D183-G184)、Delta(D183-G184)+N195F、R181Q+N445Q+K446N、Delta(D183-G184)+R181Q、Delta(D183-G184)和一个或多个下列的或相应的取代：R188K、N195F、R320K、R458K，特别其中所述变体具有下列突变：Δ(D183+G184)+R118K+N195F+R320K+R458K(利用SEQ ID NO：40编号)。
在另一个优选实施方案中，所述α-淀粉酶为SEQ ID NO：40显示的AA560α-淀粉酶，进一步包含一个或多个下列取代：M9L、M202L、V214T、M323T、M382Y、E345R或所述A560α-淀粉酶具有下列全部的取代：M9L、M202L、V214T、M323T、M382Y或M9L、M202L、V214T、M323T和E345R。
可由商业获得的α-淀粉酶产品或包含α-淀粉酶的产品包括以下列商品名出售的产品：NATALASETM、STAINZYMETM(Novozymes A/S)、Bioamylase-D(G)、BIOAMYLASETM L(Biocon India Ltd.)、KEMZYMETM AT 9000(BiozymGes.m.b.H，奥地利)、PURASTARTM ST、PURASTARTM HPAm1、PURAFECTTMOxAm、RAPIDASETM TEC(Genencor Int.Inc，美国)、KAM(KAO，日本)
所述α-淀粉酶可以存在于浓度为从约0.05-150KNU/L的处理溶液，优选1-100KNU/L的处理溶液，特别2-20KNU/L的处理溶液或0.05-150KNU/Kg的织物，优选1-100KNU/Kg的织物，特别2-20KNU/kg的织物
杂合酶
在优选实施方案中，所述α-淀粉酶可以为包含糖结合域(CBD)的α-淀粉酶。这种带有CBD的α-淀粉酶可以为野生型酶(参见例如，上面的川地曲霉)或将在下面进一步描述的杂合酶(融合蛋白)。杂合酶或此处涉及的遗传修饰的野生型酶包括下述种类，所述种类包含与包含糖结合域(CBD)的氨基酸序列相连(共价键)的α-淀粉酶的氨基酸序列(EC 3.2.1.1)。
含CBD的杂合酶，以及制备和纯化它们的详细描述，为本领域已知[参见，例如WO 90/00609、WO 94/24158和WO 95/16782，又见Greenwood等Biotechnology and Bioengineering 44(1994)DD.1295-1305]。它们可以是，例如，通过将DNA构建体转化到宿主细胞中，该DNA构建体至少包含与编码目的酶的DNA序列通过或不通过接头相连的编码糖结合域的DNA片段，再培养已转化的宿主细胞以表达所述融合基因。所得重组产物(杂合酶)——在本领域中通常指“融合蛋白”——可以由下列通式描述：
A-CBD-MR-X
在后面的通式中，A-CBD为包含至少糖结合域本身的氨基酸序列的N末端或C末端区域。MR为中间的区域(所述“接头”)，并且X为由编码要与CBD连接的酶(或其他蛋白)的DNA序列编码的多肽的氨基酸残基序列。
A部分可以不存在(这样的A-CBD为CBD本身，即，不包含那些构成CBD以外的氨基酸残基)，或可以是一个或多个氨基酸残基的序列(作为CBD本身的末端延伸发挥功能)。所述接头(MR)可以是键(bond)或包含从约2至约100碳原子的短连接基团，特别从约2至约40的碳原子。但是，MR优选从约2至约100氨基酸残基的序列，更优选从2至40氨基酸残基，例如从2至15氨基酸残基。
所述X部分可以是全部杂合酶的N末端或C末端区域。
由以上显而易见，在所讨论的类型的杂合酶中所述CBD可以位于杂合酶的C末端、N末端或其中。
接头序列
所述接头序列可以是任何合适的接头序列。在优选实施方案中，所述接头序列是从Athelia rolfsii葡糖淀粉酶、黑曲霉葡糖淀粉酶、川地曲霉α-淀粉酶衍生，例如选自下组的接头序列：黑曲霉葡糖淀粉酶接头：TGGTTTTATPTGSGSVTSTSKTTATASKTSTSTSSTSA(SEQ ID NO：22)、川地曲霉α-淀粉酶接头：T T T T T T A A A T S T S K A T T S S S S S S A A A T T SS S(SEQ ID NO：23)、Athelia rolfsii葡糖淀粉酶接头：G A T S P G G S S G S(SEQ ID NO：24)、以及PEPT接头：P E P T P E P T(SEQ ID NO：25)。在另一个优选实施方案中，所述杂合酶具有与下列序列不同的连接序列：SEQ IDNO：22、SEQ ID NO：23、SEQ ID NO：24、或SEQ ID NO：25所示的氨基酸序列，差别不多于10个位置、不多于9个位置，不多于8个位置，不多于个位置，不多于6个位置，不多于5个位置，不多于4个位置，不多于3个位置，不多于2个位置，或甚至不多于1个位置。
糖结合域
糖结合域(CBD)，或通常所指为，糖结合模块(CBM)为多肽氨基酸序列，其与多糖或寡糖(碳水化合物)优先结合，经常——但不必要排除与它们的水不溶性(包括结晶的)形式结合。
从淀粉降解酶衍生的CBD通常被称为淀粉结合域(SBD)或淀粉结合模块(SBM)。SBD为可出现在特定淀粉分解酶中的CBD，例如在特定的葡糖淀粉酶，或出现在酶例如环式糊精糖基转移酶中，或出现在α-淀粉酶中。同样地，其他亚类的CBD将包含，例如纤维素结合域(来自分解纤维素酶的CBD)、几丁质结合域(通常出现在几丁质酶中的CBD)，木聚糖结合域(通常存在于木聚糖酶中的CBD)，甘露聚糖结合域(通常出现在甘露聚糖酶(mannanases)中的CBD)。
CBD被发现为由两个或多个多肽氨基酸序列区域组成的大型多肽或蛋白质的主要部分，特别在通常包含催化域的产生水解作用的酶(水解酶)中，所述催化域含有用于底物水解的活性部位和用于结合到所讨论的糖类底物的糖结合域(CBD)。这样的酶可以包含多于一个的催化域和一、二或三个CBD，并且任选地进一步包含一个或多个将CBD与催化域连接的多肽氨基酸序列区域，后面类型的区域通常被表示为“接头”。产生水解作用的酶的实例包括CBD——其中一部分已经在上文中提到——为纤维素酶、木聚糖酶、甘露聚糖酶(mannanases)、阿拉伯呋喃糖酶、乙酰酯酶和几丁质酶。CBD同样存在于藻类中，例如，以非水解型的多糖结合蛋白形式在红藻Porphyra purpurea中。
在出现CBD的蛋白质/多肽中(例如酶，通常为产生水解作用的酶)，CBD可以位于N或C末端或在内部的位置。
构成CBD本身的多肽或蛋白质(例如产生水解作用的酶)的部分通常由多于约30且少于约250的氨基酸残基组成。
所述“家族20的糖结合模块”或CBM-20模块在本发明的上下文中被定义为约100个氨基酸的序列，其与Joergensen等(1997)在Biotechnol.Lett.19：1027-1031图1中公开的多肽的糖结合模块至少具有45％同源性。CBM包含所述多肽的最后的102个氨基酸，即从氨基酸582至氨基酸683的亚序列(subsequence)。此公开文献中应用的糖苷水解酶家族(Glycoside HydrolaseFamilies)的编号遵循下列中的理念：Coutinho，P.M.& Henrissat，B.(1999)CAZy-Carbohydrate-Active Enzymes server在URL：http://afmb.cnrs-mrs.fr/～cazy/CAZY/index.html或Coutinho，P.M.& Henrissat，B.1999；The modular structure of cellulases and other carbohydrate-active enzymes：an integrated database approach.In＂Genetics，Biochemistry and Ecology ofCellulose Degradation＂，K.Ohmiya，K.Hayashi，K.Sakka，Y.Kobayashi，S.Karita and T.Kimura eds.，Uni Publishers Co.，Tokyo，pp.15-23和Bourne，Y.&Henrissat，B.2001；Glycoside hydrolases and glycosyltransferases：families andfunctional modules，Current Opinion in Structural Biology 11：593-600.
包含适用于本发明上下文的CBD的酶的实例为α-淀粉酶、产麦芽糖(maltogenic)α-淀粉酶、纤维素酶、木聚糖酶、甘露聚糖酶(mannanases)、阿拉伯呋喃糖酶、乙酰酯酶和几丁质酶。与本发明有关的目的CBD进一步包括从葡糖淀粉酶(EC 3.2.1.3)或从CGTases(EC 2.4.1.19)衍生的CBD。
源自真菌、细菌或植物源的CBD将普遍适用于本发明的上下文。优选真菌来源的CBD，更优选从曲霉属菌种、芽孢杆菌属种、Klebsiella种或根霉菌(Rhizopus)种。与此有关的，适用于分离相关基因的技术为本领域所熟知。
本发明优选糖结合模块家族20的CBD。适合于本发明的糖结合模块家族20的CBD可以源自泡盛曲霉(SWISSPROT Q12537)、川地曲霉(SWISSPROT P23176)、黑曲霉(SWISSPROT P04064)、米曲霉(SWISSPROTP36914)的葡糖淀粉酶，川地曲霉(EMBL：#AB008370)、构巢曲霉(Aspergillusnidulans)(NCBI AAF17100.1)的α-淀粉酶，蜡状芽孢杆菌(Bacillus cereus)(SWISSPROT P36924)的β-淀粉酶，或环状芽孢杆菌(Bacillus circulans)(SWISSPROT P43379)的CGTases。优选来自川地曲霉(EMBL：#AB008370)α-淀粉酶的CBD，以及与川地曲霉(EMBL：#AB008370)α-淀粉酶的CBD具有至少50％，60％，70％，80％或甚至至少90％，95％，96％，97％，98％，或99％同一性的CBD，即与SEQ ID NO：2的氨基酸序列具有至少50％，60％，70％，80％或甚至至少90％，95％，96％，97％，98％，或99％同一性的CBD。本发明同样优选糖结合域家族20的CBD，其具有SEQ ID NO：5、SEQ ID NO：6、和SEQ IDNO：7所示氨基酸序列，以及分别以SEQ ID NO：1、SEQ ID NO：2和SEQ IDNO：3公开在PCT申请no.PCT/DK2004/000456(或丹麦专利申请PA 200300949)所示的氨基酸序列。进一步优选的CBD包括来自以下所列的葡糖淀粉酶的CBD：来自Hormoconis sp.例如Hormoconis resinae.(Syn.Creosote菌类或Amorphotheca resinae)的，如来自SWISSPROT：Q03045(SEQ ID NO：8)的CBD；来自Lentinula sp.例如Lentinula edodes(shiitake mushroom)的，如来自SPTREMBL：Q9P4C5(SEQ ID NO：9)的CBD；来自链孢霉种(Neurospora sp.)例如粗糙链孢霉(Neurospora crassa)的，如来自SWISSPROT：P14804(SEQ IDNO：10)的CBD；来自踝节菌种(Talaromyces sp.)例如丝衣霉状踝节菌的，如来自NN005220(SEQ ID NO：11)的CBD；来自Geosmithia sp.例如Geosmithiacylindrospora的，如来自NN48286(SEQ ID NO：12)的CBD；来自Scorias sp.例如Scorias spongiosa的，如来自NN007096(SEQ ID NO：13)的CBD；来自正青霉种(Eupenicillium sp.)例如Eupenicilliumludwigii的，如来自NN005968(SEQ ID NO：14)的CBD；来自曲霉种例如日本曲霉的，如来自NN001136(SEQID NO：15)的CBD；来自青霉种(Penicillium sp.)例如Penicillium cf.miczynskii的，如来自NN48691(SEQ ID NO：16)的CBD；来自Mz1青霉种(Mz1Penicillium sp.)的，如来自NN48690(SEQ ID NO：17)的CBD；来自Thysanophora sp.，如来自NN48711(SEQ ID NO：18)的CBD；以及来自腐质霉种(Humicola sp.)例如Humicola grisea var.thermoidea的，如来自SPTREMBL：Q12623(SEQ ID NO：19)的CBD。最优选的CBD包括来自曲霉种例如黑曲霉的葡糖淀粉酶，如SEQ ID NO：20，以及Athelia sp.例如Atheliarolfsii的葡糖淀粉酶，如SEQ ID NO：21的CBD。根据本发明同样优选任何与上述的CBD氨基酸序列具有至少50％、60％、70％、80％或甚至至少90％、95％、96％、97％、98％、或99％同一性的CBD。
进一步合适的糖结合模块家族20的CBD可以在URL：http://afmb.cnrs-mrs.fr/～cazy/CAZY/index.html上查到。
一旦编码底物结合区域的核苷酸序列被鉴定，无论是以cDNA或染色体DNA的形式，接着就可以用多种方法处理该核苷酸序列，使其与编码所关注的酶的DNA序列融合。之后连接编码所述糖结合氨基酸序列的DNA片段和编码所关注的酶的DNA，带有或不带有接头。之后可以用多种方法处理所得连接的DNA以获得表达。
在实施方案中，包含在杂交体中的α-淀粉酶为之前“α-淀粉酶”部分所描述的α-淀粉酶。在优选实施方案中，所述α-淀粉酶为真菌来源的。在更优选的实施方案中，所述α-淀粉酶为酸性α-淀粉酶。
在优选实施方案中，所述糖结合域和/或接头序列为真菌来源的。所述糖结合域可以从α-淀粉酶衍生，但同样可以从蛋白质衍生，例如，具有葡糖淀粉酶活性的酶。
在实施方案中，所述α-淀粉酶源自曲霉属或Athelia菌株。在实施方案中，所述α-淀粉酶源自米曲霉或黑曲霉。在特别实施方案中，所述α-淀粉酶为SEQID NO：39公开的米曲霉酸性α-淀粉酶。在特别实施方案中，所述接头序列可以从曲霉属菌株衍生，例如川地曲霉α-淀粉酶(SEQ ID NO：23)或Athelia rolfsii葡糖淀粉酶(SEQ ID NO：24)。在实施方案中，所述CBD源自曲霉属或Athelia菌株。在特别实施方案中，所述CBD为SEQ ID NO：1所示的川地曲霉α-淀粉酶或SEQ ID NO：21所示的Athelia rolfsii葡糖淀粉酶。
优选的实施方案中，所述杂合酶包含从黑曲霉酸性α-淀粉酶催化域衍生的α-淀粉酶序列，该催化域的序列示于SEQ ID NO：38，和/或SEQ ID NO：23所示的从川地曲霉α-淀粉酶或SEQ ID NO：24所示的Athelia rolfsii葡糖淀粉酶衍生的接头序列，和/或所述CBD从SEQ ID NO：2所示的川地曲霉α-淀粉酶、SEQ ID NO：21所示的Athelia rolfsii葡糖淀粉酶或SEQ ID NO：22所示的黑曲霉葡糖淀粉酶衍生。
在优选实施方案中，所述杂合酶包含其具有序列示于SEQ ID NO：38的黑曲霉酸性α-淀粉酶催化域、SEQ ID NO：23所示的川地曲霉α-淀粉酶接头、和SEQ ID NO：2所示的川地曲霉α-淀粉酶的CBD。
在特别实施方案中，所述杂合酶为以下序列所示氨基酸序列的成熟部分：SEQ ID NO：28(黑曲霉酸性α-淀粉酶催化域-川地曲霉α-淀粉酶接头-黑曲霉葡糖淀粉酶CBD)、SEQ ID NO：30(黑曲霉酸性α-淀粉酶催化域-川地曲霉α-淀粉酶接头-Athelia rolfsii葡糖淀粉酶CBD)、或SEQ ID NO：32(米曲霉酸性α-淀粉酶催化域-川地曲霉α-淀粉酶接头-川地曲霉α-淀粉酶CBD)、或SEQ ID NO：34(黑曲霉酸性α-淀粉酶催化域-Athelia rolfsii葡糖淀粉酶接头-Athelia rolfsii葡糖淀粉酶CBD)、或SEQ ID NO：36(米曲霉酸性α-淀粉酶催化域-Athelia rolfsii葡糖淀粉酶接头-Athelia rolfsii葡糖淀粉酶CBD)，或所述杂交体由黑曲霉酸性α-淀粉酶催化域(分别为SEQ ID NOS：4或38)-川地曲霉葡糖淀粉酶接头(SEQ IDNO：23)-川地曲霉葡糖淀粉酶CBD(SEQ ID NO：2)组成，或杂合酶，其具有与任何前述氨基酸序列有至少50％、60％、70％、80％或甚至至少90％、95％、96％、97％、98％或99％同一性的氨基酸序列。
在另一个优选实施方案中，所述杂合酶具有不同于以下序列所示氨基酸序列的氨基酸序列：SEQ ID NO：28(黑曲霉酸性α-淀粉酶催化域-川地曲霉α-淀粉酶接头-黑曲霉葡糖淀粉CBD)、SEQ ID NO：30(黑曲霉酸性α-淀粉酶催化域-川地曲霉α-淀粉酶接头-Athelia rolfsii葡糖淀粉酶CBD)、SEQ ID NO：32(米曲霉酸性α-淀粉酶催化域-川地曲霉α-淀粉酶接头-川地曲霉α-淀粉酶CBD)、SEQID NO：34(黑曲霉酸性α-淀粉酶催化域-Athelia rolfsii葡糖淀粉酶接头-Atheliarolfsii葡糖淀粉酶CBD)或SEQ ID NO：36(米曲霉酸性α-淀粉酶催化域-Atheliarolfsii葡糖淀粉酶接头-Athelia rolfsii葡糖淀粉酶CBD)，或所述杂交体由不多于10个位点、不多于9个位点、不多于8个位点、不多于7个位点、不多于6个位点、不多于5个位点、不多于4个位点、不多于3个位点、不多于2个位点，或甚至不多于1个位点的黑曲霉酸性α-淀粉酶催化域(分别SEQ ID NOS：4或38)-川地曲霉葡糖淀粉酶接头(SEQ ID NO：23)-川地曲霉葡糖淀粉酶CBD(SEQ ID NO：2)组成。
优选所述杂合酶包含具有与任何示于SEQ ID NO：5、SEQ ID NO：6、SEQ IDNO：7、SEQ ID NO：8、SEQ ID NO：9、SEQ ID NO：10、SEQ ID NO：11、SEQ IDNO：12、SEQ ID NO：13、SEQ ID NO：14、SEQ ID NO：15、SEQ ID NO：16、SEQID NO：17、SEQ ID NO：18、SEQ ID NO：19、SEQ ID NO：20或SEQ ID NO：21的氨基酸序列具有至少50％、60％、70％、80％或甚至至少90％、95％、96％、97％、98％或99％同一性的CBD序列。更优选所述杂合酶包含具有示于SEQ IDNO：5、SEQ ID NO：6、SEQ ID NO：7、SEQ ID NO：8、SEQ ID NO：9、SEQ IDNO：10、SEQ ID NO：11、SEQ ID NO：12、SEQ ID NO：13、SEQ ID NO：14、SEQID NO：15、SEQ ID NO：16、SEQ ID NO：17、SEQ ID NO：18、SEQ ID NO：19、SEQ ID NO：20或SEQ ID NO：21的氨基酸序列的CBD序列。还在另一个优选实施方案中，所述CBD序列在不多于10个氨基酸位置、不多于9个位置、不多于8个位置、不多于7个位置、不多于6个位置、不多于5个位置、不多于4个位置、不多于3个位置、不多于2个位置或甚至不多于1个位置具有不同于以下序列所示的氨基酸序列的氨基酸序列：SEQ ID NO：5、SEQ ID NO：6、SEQID NO：7、SEQ ID NO：8、SEQ ID NO：9、SEQ ID NO：10、SEQ ID NO：11、SEQID NO：12、SEQ ID NO：13、SEQ ID NO：14、SEQ ID NO：15、SEQ ID NO：16、SEQ ID NO：17、SEQ ID NO：18、SEQ ID NO：19、SEQ ID NO：20或SEQ IDNO：21。
在最优选的实施方案中，所述杂合酶包含从Athelia rolfsii葡糖淀粉衍生的CBD，例如US专利4,727,026公开的Athelia rolfsiiAHU 9627的葡糖淀粉酶。
本发明在此描述和要求的并非是为了用此处公开的具体实施方案来限制范围，因为这些实施方案的意图是作为本发明多个方面的例证说明。任何同等的实施方案都落在本发明的范围之内。。实际上，在上述内容的基础上，这里显示和描述的方案之外的各种修饰对本领域技术人员来说都是很明显的。这种修饰也在附加的权利要求的范围内。在发生冲突的情况下，本发明中包含定义的公开内容将起控制作用。
这里引用的各种参考文献的公开内容全部引入作为参考。
材料和方法
酶
- 酸性α-淀粉酶A：SEQ ID NO：38公开的从黑曲霉衍生的野生型酸性α-淀粉酶。
- 酸性α-淀粉酶B：由黑曲霉酸性α-淀粉酶催化域(SEQ ID NO：38)-川地曲霉葡糖淀粉酶接头(SEQ ID NO：23)-川地曲霉葡糖淀粉酶CBD(SEQ ID NO：2)组成的杂交酸性α-淀粉酶。
- α-淀粉酶C：SEQ ID NO：44所示的杂交α-淀粉酶，包含来自Rhizomucorpusillus α-淀粉酶的催化域(CD)，其具有来自Athelia rolfsii葡糖淀粉酶的糖结合域(CBD)。
- α-淀粉酶D：SEQ ID NO：43公开的野生型Rhizomucor pusillusα-淀粉酶。
在本说明书中酶分类编号(EC号)所指与Recommendations(1992)of the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology，Academic Press Inc，1992中一致。
织物
- 来自Vlisco BV，NL的Vlisco织物。
缓冲液
柠檬酸缓冲液
10mM柠檬酸缓冲液(pH4.0)
将1.376g一水合(monohydrate)柠檬酸和1.015g二水合(dihydrate)柠檬酸钠溶于1L去离子水中。
方法
测定同源性/同一性
为了本发明的目的，同源性(homology)程度是作为两个氨基酸之间的同一性(identity)程度来判断，通过Clustal的方法(Higgins，1989，CABIOS 5：151-153)使用LASERGENETM MEGALIGNTM软件(DNASTAR，Inc.，Madison，WI)，所述软件带有同一性表格和下列多重序列对比参数(multiple alignmentparameters)：缺口罚分(gap penalty)为10，并且缺口长度罚分为10。成对序列对比参数为Ktuple＝1、缺口罚分＝3、窗口(windows)＝5和diago-nals＝5。
酸性α-淀粉酶活性(AFAU测定)
当按照本发明使用时，任何酸性α-淀粉酶的活性可以以AFAU(AcidFungal Alpha-amylase Units，真菌α-淀粉酶单位)测量，其相对于酶标准测定。1 FAU被定义为在下述标准条件下每小时降解5.260mg淀粉干物质的酶的量。
酸性淀粉酶，内-α-淀粉酶(endo-alpha-amylase)(1，4-α-D-葡聚糖-glucano-水解酶，E.C.3.2.1.1)水解淀粉分子内部区域的α-1，4-糖苷键以形成不同链长的糊精和寡糖。碘所形成的颜色强度直接与淀粉浓度成比例。在特定分析条件下使用反相比色法(reverse colorimetry)测定淀粉浓度的减少(reduction)来测定水解酶活性。
λ＝590nm
蓝/紫(blue/violet) t＝23秒去色(decoloration)
标准条件/反应条件：
底物： 可溶性淀粉，约0.17g/L
缓冲液： 柠檬酸，约0.03M
碘(I2)： 0.03g/L
CaCl2： 1.85mM
pH： 2.50±0.05
温育温度： 40℃
反应时间： 23秒
波长 590nm
酶浓度 0.025AFAU/mL
酶工作范围 0.01-0.04AFAU/mL
更详细地描述了本分析方法的文件EB-SM-0259.02/01可以向丹麦Novozymes A/S请求索取，因此该文件在此引入作为参考。
α-淀粉酶活性(KNU)
所述淀粉分解活性可以用土豆淀粉作为底物测定。此方法基于酶对修饰过的土豆淀粉的分解，以及反应之后将淀粉/酶溶液样本与碘溶液混合。最初形成黑蓝色，但在淀粉分解过程中，所述蓝色变淡且逐渐变成红棕色，该颜色可与有色玻璃的标准对照。
一千Novo α-淀粉酶单位(Kilo Novo alpha amylase Unit)(KNU)被定义为在标准条件下(即在37℃+/-0.05；0.0003M Ca2+；以及pH5.6)，糊精化5260mg淀粉干物质底物Merck Amylum solubile的酶的量。
更详细地描述了本分析方法的文件EB-SM-0009.02/01可以向丹麦Novozymes A/S请求索取，因此该文件在此引入作为参考。
测定酸性淀粉分解活性(FAU)
一真菌α-淀粉酶单位(Fungal Alpha-amylase Unit)(1 FAU)被定义为在基于以下标准条件下，以Novozymes标准的测定α-淀粉酶的方法，每小时分解5.26g淀粉(Merck Amylum solubile Erg.B.6，批号9947275)的酶的量：
底物 可溶性淀粉
温度 37℃
pH 4.7
反应时间 7-20分钟
测定KNU和FAU的Novozymes方法的详细描述可以请求索取标准方法EB-SM-0009.02/01。
脱浆(Tegewa方法)
通过将碘染色织物样本与一系列1-9标度(scale)的标准照片比较，其中1为深蓝染色且9为无染色，视觉上测定淀粉上浆残余物。所述碘染色溶液是由下述制成，在10ml水中溶解10g KI，添加0.635g I2和200mL乙醇到去离子水中制成总量为1L的溶液。切割并于碘溶液中浸泡织物样品60秒，再于去离子水中漂洗约5秒。在样品中多余的水被挤出后，所述织物样品被至少两位专业人员评估。给出平均数。可从Verband TEGEWA，Karlstrasse 21，Frankfurt a.M.，Germany获得方法和标准标度。
实施例
实施例1
用野生型酸性α-淀粉酶A脱浆棉织物
100％棉织物(270g/m2)来自瑞典 
Kungsfors AB。其采用Cupper 3/1构造(construction)制造于2003年。所述织物含有28线(thread)/cm经纱和14线/cm纬纱。所述经纱具有Ne 11且纬纱具有Ne 8。两种纱线均为开放示末端(end)。在经纱上的干浆吸湿率pick up为8％。所述浆主要含有Kollotex 5、Solvitose XO，以及带有乳化剂的牛油蜡(beef tallow wax)。Kollotex5为低粘性的土豆淀粉酯。Solvitose XO为带有约0.07DS的高粘性的淀粉醚。织物样本被切割至约每个25g。
为了此研究制作三种缓冲液。缓冲液pH2由以下方法制成：在4.5升纯水中溶解11.53g 85％磷酸，用5N HCl滴定至pH1.95，然后加水至5升。缓冲液pH3由以下方法制成：在4.5升纯水中溶解11.53g85％磷酸，用5N NaOH滴定至pH2.95，然后加水至10升。缓冲液pH4由以下方法制成：在4.5升纯水中溶解6.005g 85％乙酸，用5N HCl滴定至pH3.95，然后加水至10升。在每个缓冲液中添加2g/l非离子表面活性剂润湿剂。这三种缓冲液的测定的最终pH值分别为2、2.99和3.98。
对于每个处理，取1升缓冲溶液。添加给定量(a given amount)的野生型酸性α-淀粉酶A至缓冲液。织物样品在溶液中浸泡30秒，然后通过轧染机(padder)(Werner Mathis)轧染(padded)以达到85％湿pickup。所述织物样品被卷起并密封在塑料袋中。稍后于50℃烘箱温育2小时。所述织物样品在含有四个小漂洗盒的浸轧-汽蒸范围(pad-steam range)(Werner Mathis)内洗涤。漂洗盒内的水温分别为95、95、90和90℃。
在空气中过夜干燥之后，用碘溶液染色所述织物样品。视觉上将所示染色的织物样品与1-9标度的TEGEWA标准照片比较，其中1为深色且9为无染色。因此较高的数值显示较好的淀粉去除。所述视觉评估由至少三位专业人员完成，对于每个织物样品给出平均TEGEWA值。结果示于表1。经野生型酸性α-淀粉酶A处理的织物在全部三个pH条件下显示出高于不用酶处理的对照织物的TEGEWA值，说明酸性α-淀粉酶A水解和去除了织物上的淀粉浆。增强的酶活性导致较高的TEGEWA说明了增强的淀粉去除。
实施例2
用α-淀粉酶B脱浆棉织物
制备与实施例1相同的织物样本和缓冲液。α-淀粉酶B不同于实施例1中的α-淀粉酶A，α-淀粉酶B被构建而包含来自黑曲霉的野生型酸性α-淀粉酶A(实施例1)，其与来自川地曲霉酸性α-淀粉酶的CBD连接。本研究中所用的酶具有316AFAU/g的活性。实施与实施例1中相同的处理和测量。所述结果示于表1。在所有条件的相同活性中，带有CBD的酸性α-淀粉酶B显示出高于野生型酸性α-淀粉酶A的TEGEWA值，说明带有CBD的酸性α-淀粉酶B改进了α-淀粉酶脱浆性能。
表1
| pH | 酶类型 | [酶](AFAU/kg织物) | TEGEWA值(平均) |
| 2 | 无酶酸性α-淀粉酶A酸性α-淀粉酶B(带有CBD) | 045.445.4 | 1.02.52.8 |
| 3 | 无酶酸性α-淀粉酶A酸性α-淀粉酶B(带有CBD) | 011.445.411.445.4 | 1.01.72.32.02.7 |
| 4 | 无酶酸性α-淀粉酶A酸性α-淀粉酶B(带有CBD) | 011.445.411.445.4 | 1.01.72.51.83.7 |
实施例3
制备与实施例1相同的织物样本。通过以下方法制备缓冲液pH3：将11.53g 85％磷酸溶于4.5升纯水中，用5N NaOH滴定至pH2.95，然后加水至5升。在缓冲液中添加2g/L非离子表面活性剂(润湿剂)之后，在25℃测定所述缓冲液pH为3.05。使用与实施例1相同的酶。
在Lab-o-mat(Werner Mathis)中实施所述脱浆处理。在每个烧杯中加入250mL缓冲液。添加特定量的α-淀粉酶。在每个烧杯中放入一份织物样本(25g)。密封所述烧杯并置于Lab-o-mat中。通过Lab-o-mat中装备的红外线加热系统在5℃/分钟加热烧杯至50℃。在30rpm、50℃旋转烧杯45分钟。在酶处理之后，接下来在相同烧杯中用水洗涤所述织物样本三次，分别在95、75和40℃。
在空气中干燥过夜后，以与实施例1中相同的方法评估所述样本。结果示于表2。可以得出与实施例1相同的结论。上面5个TEGEWA值为通过实验室设备完成，说明在酸性条件脱浆是可行的方法。
同样评估织物上的金属离子残余物。首先用Thomas-Wiley mill通过1mm滤网(sieve)切割所述织物。将4.00(+/-0.01)g织物碎浆(mash)与80mL 1g/LEDTA溶液混合。所述混合物在70℃和200rpm的震荡器(shaker)(新Brunswick Scientific Co.Inc，Series 25)中温育15小时。冷却约30分钟后，将所述混合物以2500rpm在20℃离心10分钟。收集上清液用于Perkinelmer原子吸收分光光度计的金属含量分析。
实施例4
以本质上与实施例3相同的方法实施相同的实验设定，除了改为运用实施例2中所述的α-淀粉酶。执行相同的实验条件和评估。结果示于表2。从此样品可以得到与实施例2中相同的结论。在本实验中获得更加高的TEGEWA值，并且最高值为5.8。
表2
n/a＝未测量
实施例5
使用
Kungsfors AB(瑞典)的与实施例1中相同类型的织物，并切割所述样本至每份约62g。用以下方法制备缓冲液pH4：将12.01g乙酸溶于4.5升纯水中，用5N HCl滴定至pH3.95，然后加水至10升。在缓冲液中添加2g/l非离子表面活性剂(润湿剂)。所述缓冲液最终pH值为3.99。
对于每个处理，使用1.2升缓冲溶液。在缓冲液中加入特定量的α-淀粉酶。将织物样本在所述溶液中浸泡30秒，然后通过轧染机(Werner Mathis)轧染以达到90％纤维吸湿率。将所述织物样本切割为两个等尺寸的样本。两个样本均被卷起并密封在塑料袋中。一个袋在40℃烘箱温育，而另一个在室温(20℃)。将两个样本均处理16小时。所述织物样品在含有四个小漂洗盒的浸轧-汽蒸范围(Werner Mathis)内洗涤。漂洗盒内的水温分别为95、95、90和90℃。
实施与实施例1相同的评估。结果示于表3。棉织物上的淀粉浆被α-淀粉酶水解并在脱浆过程中去除。在pH4，两种淀粉酶类酶均可以在20℃和40℃完成脱浆。
表3
实施例6
用于在pH4.0脱浆织物的α-淀粉酶D
在烧杯中注入去离子水，高度至距离底部13cm。调整水温至60℃。在每个烧杯中加入200ml 10mM柠檬酸缓冲液(pH4.0)并置于Lab-o-Mat中。在60℃加热所述溶液。在所述缓冲液中加入不同量的α-淀粉酶D。最终酶浓度分别50FAU/L、100FAU几、200FAU/L和400FAU/L。将两个Vlisco织物的样本用一对镊子固定，并浸入浸渍浴(impregnation bath)中30秒，然后轧染。重复所述浸渍和挤压。纤维吸湿率(wet pickup)为约100％。
将一个样本置于双层塑料袋中，挤压出空气并将所述袋子置于60℃水浴2小时。将另一个样本置于双层塑料袋中，挤压出空气，并将袋子在室温保存24小时。在达到必需的时间后从水浴中移出所述样品。将所述样品固定于镊子中，浸入热漂洗溶液(90℃)30秒并挤压。重复所述浸渍和挤压两次。
将所述织物浸入冷的自来水大约60秒，并用手挤出水分。所述样本被置于架子上并在室温干燥。通过TEGEWA等级(rating)检验所述织物上残留的淀粉含量。检验结果示于图1。
实施例7
α-淀粉酶C于pH4.0的脱浆
重复实施例6所述的脱浆过程，除了使用α-淀粉酶C。检验结果示于图2。
序列表
<110>诺维信北美公司(Novozymes North America，Inc.)
Liu，Jim
Salmon，Sonja
Wu，Guifang
<120>脱浆方法
<130>10692.204-WO
<160>47
<170>PatentIn version 3.3
<210>1
<211>396
<212>DNA
<213>川地曲霉(Aspergillus kawachii)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(396)
<223>川地曲霉CBD
<400>1
<210>2
<211>131
<212>PRT
<213>川地曲霉
<400>2
<210>3
<211>1533
<212>DNA
<213>黑曲霉(Aspergillus niger)
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1533)
<223>黑曲霉酸性α-淀粉酶
<220>
<221>mat_肽
<222>(64)..(1533)
<400>3
<210>4
<211>511
<212>PRT
<213>黑曲霉
<400>4
<210>5
<211>102
<212>PRT
<213>黄热芽孢杆菌(Bacillus flavothermus)
<220>
<221>DOMAIN
<222>(1)..(102)
<223>CBD
<400>5
<210>6
<211>99
<212>PRT
<213>芽孢杆菌种
<220>
<221>DOMAIN
<222>(1)..(99)
<223>CBD
<400>6
<210>7
<211>102
<212>PRT
<213>Alcaliphilic Bacillus
<220>
<221>DOMAIN
<222>(1)..(102)
<223>CBD
<400>7
<210>8
<211>112
<212>PRT
<213>Hormoconis resinae
<220>
<221>DOMAIN
<222>(1)..(112)
<223>CBD
<400>8
<210>9
<211>95
<212>PRT
<213>Lentinula edodes
<220>
<221>DOMAIN
<222>(1)..(95)
<223>CBD
<400>9
<210>10
<211>107
<212>PRT
<213>粗糙链孢霉(Neurospora crassa)
<220>
<221>DOMAIN
<222>(1)..(107)
<223>CBD
<400>10
<210>11
<211>115
<212>PRT
<213>Talaromyces byssochlamydioides
<220>
<221>DOMAIN
<222>(1)..(115)
<223>CBD
<400>11
<210>12
<211>115
<212>PRT
<213>Geosmithia cylindrospora：
<220>
<221>DOMAIN
<222>(1)..(115)
<223>CBD
<400>12
<210>13
<211>139
<212>PRT
<213>Scorias spongiosa
<220>
<221>DOMAIN
<222>(1)..(139)
<223>CBD
<400>13
<210>14
<211>126
<212>PRT
<213>Eupenicillium ludwigii
<220>
<221>DOMAIN
<222>(1)..(126)
<223>CBD
<400>14
<210>15
<211>116
<212>PRT
<213>日本曲霉(Aspergillus japonicus)
<220>
<221>DOMAIN
<222>(1)..(116)
<223>CBD
<400>15
<210>16
<211>133
<212>PRT
<213>Penicillium cf.miczynskii
<220>
<221>DOMAIN
<222>(1)..(133)
<223>CBD
<400>16
<210>17
<211>116
<212>PRT
<213>Mz1青霉种(Penicillium sp.)
<220>
<221>DOMAIN
<222>(1)..(116)
<223>CBD
<400>17
<210>18
<211>114
<212>PRT
<213>Thysanophora sp
<220>
<221>DOMAIN
<222>(1)..(114)
<223>CBD
<400>18
<210>19
<211>111
<212>PRT
<213>灰色腐质霉(Humicola grisea)var.thermoidea
<220>
<221>DOMAIN
<222>(1)..(111)
<223>CBD
<400>19
<210>20
<211>108
<212>PRT
<213>黑曲霉
<220>
<221>DOMAIN
<222>(1)..(108)
<223>CBD
<400>20
<210>21
<211>97
<212>PRT
<213>Althea rolfsii
<220>
<221>DOMAIN
<222>(1)..(97)
<223>CBD
<400>21
<210>22
<211>38
<212>PRT
<213>黑曲霉
<220>
<221>DOMAIN
<222>(1)..(38)
<223>接头(linker)
<400>22
<210>23
<211>31
<212>PRT
<213>川地曲霉
<220>
<221>DOMAIN
<222>(1)..(31)
<223>接头
<400>23
<210>24
<211>11
<212>PRT
<213>Athelia rolfsii
<220>
<221>DOMAIN
<222>(1)..(11)
<223>接头
<400>24
<210>25
<211>8
<212>PRT
<213>人工的
<220>
<223>人工的
<220>
<221>DOMAIN
<222>(1)..(8)
<223>接头
<400>25
<210>26
<211>498
<212>PRT
<213>米曲霉
<220>
<221>SIGNAL
<222>(1)..(20)
<220>
<221>mat_肽
<222>(20)..(498)
<400>26
<210>27
<211>1860
<212>DNA
<213>人工的
<220>
<223>人工的
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1860)
<223>由黑曲霉酸性α-淀粉酶催化域-川地曲霉α-淀粉酶接头-黑曲霉葡糖淀粉酶CBD组成的杂交体
<400>27
<210>28
<211>619
<212>PRT
<213>人工的
<220>
<223>合成的构建体
<400>28
<210>29
<211>1827
<212>DNA
<213>人工的
<220>
<223>人工的
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1827)
<223>含有黑曲霉酸性α-淀粉酶催化域-川地曲霉α-淀粉酶接头-Athelia rolfsii葡糖淀粉酶CBD的
杂交体
<400>29
<210>30
<211>608
<212>PRT
<213>人工的
<220>
<223>合成的构建体
<400>30
<210>31
<211>1863
<212>DNA
<213>人工的
<220>
<223>人工的
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1863)
<223>由米曲霉催化域-川地曲霉α-淀粉酶接头-川地曲霉α-淀粉酶CBD组成的杂交体
<400>31
<210>32
<211>620
<212>PRT
<213>人工的
<220>
<223>合成的构建体
<400>32
<210>33
<211>1767
<212>DNA
<213>人工的
<220>
<223>人工的
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1767)
<223>由黑曲霉酸性α-淀粉酶-A.rolfsii葡糖淀粉酶接头-A.rolfsii葡糖淀粉酶CBD组成的杂交体
<400>33
<210>34
<211>588
<212>PRT
<213>人工的
<220>
<223>合成的构建体
<400>34
<210>35
<211>1767
<212>DNA
<213>人工的
<220>
<223>人工的
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1767)
<223>由米曲霉α-淀粉酶-A.rolfsii葡糖淀粉酶接头-A.rolfsii葡糖淀粉酶接头组成的杂交体
<400>35
<210>36
<211>588
<212>PRT
<213>人工的
<220>
<223>合成的构建体
<400>36
<210>37
<211>640
<212>PRT
<213>川地曲霉
<220>
<221>mat_肽
<222>(22)..(640)
<400>37
<210>38
<211>505
<212>PRT
<213>黑曲霉
<220>
<221>mat_肽
<222>(22)..(505)
<400>38
<210>39
<211>476
<212>PRT
<213>米曲霉
<220>
<221>mat_肽
<222>(1)..(476)
<400>39
<210>40
<211>1455
<212>DNA
<213>芽孢杆菌种
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1455)
<223>AA560
<220>
<221>mat_肽
<222>(1)..()
<400>40
<210>41
<211>485
<212>PRT
<213>芽孢杆菌种
<400>41
<210>42
<211>1350
<212>DNA
<213>Rhizomucor pusillus
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1350)
<400>42
<210>43
<211>450
<212>PRT
<213>Rhizomucor pusillus
<400>43
<210>44
<211>558
<212>PRT
<213>人工的
<220>
<223>杂交体
<220>
<221>MISC_FEATURE
<222>(1)..(461)
<223>Rhizomucor pusillus α-淀粉酶
<220>
<221>MISC_FEATURE
<222>(462)..(558)
<223>CBD
<400>44
<210>45
<211>1398
<212>DNA
<213>Meripilus giganteus
<220>
<221>CDS
<222>(1)..(1398)
<400>45
<210>46
<211>466
<212>PRT
<213>Meripilus giganteus
<400>46
<210>47
<211>574
<212>PRT
<213>Meripilus giganteus
<220>
<221>MISC_FEATURE
<222>(1)..(477)
<223>Meripilus giganteus α-淀粉酶
<220>
<221>MISC_FEATURE
<222>(478)..(574)
<223>CBD
<400>47
Claims (31)
1.在制造织物期间脱浆已上浆的织物的方法，所述织物含有淀粉或淀粉衍生物，该方法包含在具有pH范围在1至5之间的处理水溶液中温育所述已上浆的织物，该处理水溶液包含α-淀粉酶。
2.权利要求1的方法，其中所述pH是在pH 1至4之间的范围，特别是在pH 2至4之间。
3.权利要求1或2的方法，其中所述α-淀粉酶是属于细菌来源的或真菌来源的，例如丝状真菌来源。
4.权利要求1-3任一项的方法，其中所述α-淀粉酶是酸性α-淀粉酶。
5.权利要求3或4的方法，其中所述α-淀粉酶是源自曲霉属菌株，优选黑曲霉、泡盛曲霉或米曲霉；或源自根毛霉属(Rhizomucor)菌株，优选Rhizomucor pusillus；或源自Meripilus菌株，优选Meripilus giganteus菌株。
6.权利要求5的方法，其中所述曲霉属α-淀粉酶是SEQ ID NO：38中公开的酸性黑曲霉α-淀粉酶，或其变体。
7.权利要求5的方法，其中所述根毛霉属α-淀粉酶是SEQ ID NO：43中公开的Rhizomucor pusillusα-淀粉酶，或其变体。
8.权利要求1-7中任一项的方法，其中所述α-淀粉酶，优选酸性α-淀粉酶以1-3,000AFAU/kg织物的浓度存在，优选10-1,000AFAU/kg的织物，特别是100-500AFAU/kg的织物或1-3,000AFAU/L的处理溶液，优选10-1,000AFAU/L处理溶液，特别是100-500AFAU/L的处理溶液的浓度存在。
9.权利要求1-8的方法，其中所述细菌的α-淀粉酶是源自芽孢杆菌属菌株，优选源自芽孢杆菌属的菌种菌株，更优选地衣芽孢杆菌、解淀粉芽孢杆菌、嗜热脂肪芽孢杆菌、枯草芽孢杆菌或芽孢杆菌属的菌种，例如芽孢杆菌属菌种NCIB 12289、NCIB 12512、NCIB 12513、DSM 9375、DSMZ 12648、DSMZ 12649、KSM AP1378、KSM K36或KSM K38。
10.权利要求9的方法，其中所述细菌的α-淀粉酶是作为SEQ ID NO：40公开的AA560α-淀粉酶。
11.权利要求9或10的方法，其中所述芽孢杆菌属α-淀粉酶在位置D183和G184具有一个或多个缺失，优选其中所述芽孢杆菌属α-淀粉酶的变体进一步在位置N195F具有取代(使用SEQ ID NO：40的编号)。
12.权利要求9的方法，其中所述芽孢杆菌属α-淀粉酶在位置D183和G184具有一个或多个缺失，优选其中所述芽孢杆菌属α-淀粉酶的变体进一步具有一个或多个下列取代：R118K、N195F、R320K、R458K，特别是其中所述变体具有下列突变：Δ(D183+G184)+R118K+N195F+R320K+R458K(使用SEQ ID NO：40的编号)。
13.权利要求1-12任一项的方法，其中所述α-淀粉酶以0.05-150KNU/L处理溶液的浓度存在，优选地，以1-100KNU/L处理溶液，特别是2-20KNU/L处理溶液或0.05-150KNU/kg织物，优选地，1-100KNU/kg织物，特别是2-20KNU/kg织物的浓度存在。
14.权利要求1-13任一项的方法，其中所述α-淀粉酶是杂合酶，其包含糖结合域。
15.权利要求1-14任一项的方法，其中所述α-淀粉酶包含真菌来源的或细菌来源的淀粉结合域。
16.权利要求14或15的方法，其中所述糖结合域(CBD)源自曲霉属菌株，优选源自曲霉属的菌种菌株、Athelia菌株或踝节菌属菌株。
17.权利要求16的方法，其中所述糖结合域(CBD)的氨基酸序列源自川地曲霉，例如具有SEQ ID NO：2所示氨基酸序列的CBD，或所述糖结合域(CBD)的氨基酸序列源自黑曲霉，优选所述具有SEQ ID：20所示氨基酸序列的CBD，或源自Athelia sp.，优选源自Athelia rolfsii的糖结合域(CBD)的氨基酸序列，特别是SEQ ID NO：21所示CBD氨基酸序列。
18.权利要求15的方法，其中所述包含CBD的α-淀粉酶在α-淀粉酶和CBD或淀粉结合域之间包含接头。
19.权利要求18的方法，其中所述接头源自Athelia菌株，优选Atheliarolfsii葡糖淀粉酶接头(SEQ ID NO：24)，曲霉属菌株，优选黑曲霉葡糖淀粉酶接头(SEQ ID NO：22)，或川地曲霉α-淀粉酶接头(SEQ ID NO：23)。
20.权利要求1-19任一项的方法，其中所述α-淀粉酶是SEQ ID NO：44所示的杂合的α-淀粉酶，其包含Rhizomucor pusillusα-淀粉酶的催化域(CD)，所述微小根毛霉α-淀粉酶包含Athelia rolfsii葡糖淀粉酶的糖结合域(CBD)。
21.权利要求1-20任一项的方法，其中所述方法为温度在从5-90℃的范围进行，特别是20至90℃。
22.权利要求21的方法，其中所述方法在温度为20到40℃之间进行一段合适的时间，优选在8-24小时之间。
23.权利要求21的方法，其中所述方法在温度40到90℃之间时进行一段合适的时间，优选在1到6小时之间。
24.权利要求1-23任一项的方法，其中所述方法在表面活性剂存在下进行，优选所述表面活性剂以0.1-10g/L的浓度存在，优选大约1g/L。
25.权利要求1-24任一项的方法，其中所述织物是由天然的或人造来源的纤维制成。
26.权利要求1-25任一项的方法，其中所述织物是棉织物、粗斜纹棉布、亚麻织物、粘胶纤维、lyocell或乙酸纤维素。
27.权利要求1-26任一项的方法，其中所述织物是由源自动物的纤维制造，特别是丝或毛料。
28.权利要求1-27任一项的方法，其中所述织物是由天然的或人造来源的聚酯纤维制成，例如聚对苯二甲酸乙二酯或聚乳酸。
29.权利要求1-28任一项的方法，其中所述织物是由尼龙的、丙烯酸的或聚氨基甲酸酯的纤维制成。
30.权利要求1-29任一项的方法，其中所述织物是含有聚酯的织物或由基本上100％聚酯组成的衣物。
31.权利要求1-30的方法，其中所述聚酯织物是聚酯混合物(blend)，例如聚酯和纤维质的混合物，包括聚酯和棉混合物，聚酯和毛料混合物，聚酯和丝混合物，聚酯和丙烯酸混合物，聚酯和尼龙混合物，聚酯、尼龙和聚氨酯混合物，聚酯和聚氨酯混合物、人造纤维(粘胶纤维)、乙酸纤维素和tencel。
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