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WO2023232295A1 - Proteines de pois presentant un arome lacte - Google Patents

Proteines de pois presentant un arome lacte Download PDF

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Publication number
WO2023232295A1
WO2023232295A1 PCT/EP2023/025265 EP2023025265W WO2023232295A1 WO 2023232295 A1 WO2023232295 A1 WO 2023232295A1 EP 2023025265 W EP2023025265 W EP 2023025265W WO 2023232295 A1 WO2023232295 A1 WO 2023232295A1
Authority
WO
WIPO (PCT)
Prior art keywords
pea
protein
suspension
proteins
peas
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Ceased
Application number
PCT/EP2023/025265
Other languages
English (en)
Inventor
Aline LECOCQ
Bernard Caulier
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Roquette Freres SA
Original Assignee
Roquette Freres SA
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Roquette Freres SA filed Critical Roquette Freres SA
Priority to EP23731092.5A priority Critical patent/EP4514140A1/fr
Priority to CA3257766A priority patent/CA3257766A1/fr
Priority to CN202380047604.9A priority patent/CN119384226A/zh
Priority to US18/871,346 priority patent/US20250325000A1/en
Publication of WO2023232295A1 publication Critical patent/WO2023232295A1/fr
Anticipated expiration legal-status Critical
Ceased legal-status Critical Current

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    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23JPROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J1/00Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
    • A23J1/14Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from leguminous or other vegetable seeds; from press-cake or oil-bearing seeds
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23CDAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING OR TREATMENT THEREOF
    • A23C11/00Milk substitutes, e.g. coffee whitener compositions
    • A23C11/02Milk substitutes, e.g. coffee whitener compositions containing at least one non-milk component as source of fats or proteins
    • A23C11/10Milk substitutes, e.g. coffee whitener compositions containing at least one non-milk component as source of fats or proteins containing or not lactose but no other milk components as source of fats, carbohydrates or proteins
    • A23C11/103Milk substitutes, e.g. coffee whitener compositions containing at least one non-milk component as source of fats or proteins containing or not lactose but no other milk components as source of fats, carbohydrates or proteins containing only proteins from pulses, oilseeds or nuts, e.g. nut milk
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    • A23C20/02Cheese substitutes containing neither milk components, nor caseinate, nor lactose, as sources of fats, proteins or carbohydrates
    • A23C20/025Cheese substitutes containing neither milk components, nor caseinate, nor lactose, as sources of fats, proteins or carbohydrates mainly containing proteins from pulses or oilseeds
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    • A23J3/00Working-up of proteins for foodstuffs
    • A23J3/22Working-up of proteins for foodstuffs by texturising
    • A23J3/225Texturised simulated foods with high protein content
    • A23J3/227Meat-like textured foods
    • AHUMAN NECESSITIES
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    • A23JPROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J3/00Working-up of proteins for foodstuffs
    • A23J3/22Working-up of proteins for foodstuffs by texturising
    • A23J3/26Working-up of proteins for foodstuffs by texturising using extrusion or expansion

Definitions

  • the subject of the invention is new pea proteins presenting a milky aromatic universe. Another subject of the invention relates to a process for manufacturing these pea proteins. The invention also relates to the use of said proteins for the manufacture of food products.
  • pea is the grain legume which has developed the most in Europe and mainly in France, in particular as a protein resource for animal but also human food. Peas contain approximately 27% protein by weight.
  • the term “pea” is considered here in its broadest sense and includes in particular all wild varieties of "smooth pea”, and all mutant varieties of "smooth pea” and “wrinkled pea”. (“wrinkled pea”), regardless of the uses for which said varieties are generally intended (human food, animal nutrition and/or other uses).
  • the protein of pea mainly pea globulin, has been extracted and used industrially for many years.
  • a process for extracting pea protein we can cite patent EP1400537. In this process, the seed is ground in the absence of water (a process known as “dry grinding”) to obtain flour. This flour is then suspended in water at room temperature in order to then proceed with the different stages of protein extraction.
  • aromatic notes are very specific to the pea source and distinct from other plant sources.
  • one of the main aromatic notes which is generally found in many proteins on the market is of the “pea” or “beany” type.
  • This aromatic note is an undeniable obstacle in many applications, particularly food.
  • one of the main causes of this unwanted pea aromatic note comes from the synthesis of volatile aldehydes and/or ketones (in particular hexanal), resulting from the action of an internal lipoxygenase on the lipids present in the pea seed, in particular during protein extraction.
  • Saponins and 3-alkyl-2-methoxypyrazines are also categories of compounds generating these unwanted flavors (“Flavor aspects of pulse Ingredients”, Wibke S. U. Roland, 2017).
  • the article by Gao et al. “Effect of alkaline extraction pH on structure properties, solubility, and beany flavor of yellow pea protein isolate, Food Research International, May 2020, 131(4)” also concludes that there is a correlation between the inhibition of lipoxygenase and a reduction in volatiles. .
  • the protein extracted from peas also very often has a marked bitter aftertaste (or “off-note”).
  • enzymes modifying the primary structure of the protein can also modify the organoleptic properties of proteins, including their taste; processes for producing modified pea proteins using such enzymes have already been described.
  • the milky note is mentioned in Table 2 of the sensory evaluation.
  • another disadvantage of using an enzyme such as glutaminase is that it transforms glutamine and produces ammonia, which consequently reduces the amount of protein nitrogen from pea protein.
  • aromatic universe we mean all the aromatic descriptors determined by a trained tasting panel, which represent the aromatic profile of a product.
  • a milky aromatic universe means that the milky note was identified by the tasting panel among the first 3 main aromatic notes, or even as the first or second aromatic note, when the protein is tasted after suspension in water.
  • milky note we mean an aromatic note linked to milk and/or yogurt.
  • proteins which can be advantageously used, for example, in plant-based alternatives to milk, in order to obtain more milky organoleptic properties.
  • the Applicant has thus arrived after numerous research at a new manufacturing process making it possible to provide pea proteins having a very reduced pea aromatic note, also very low bitterness and also presenting a milky aromatic universe, and this without adding flavor. This is obviously an advantage for the manufacture of products such as plant-based alternatives to pea-based milk. Furthermore, as the aromatic universe of the pea protein thus obtained is unique, even in food products other than plant alternatives, its use can make it possible to modify the taste and flavor of the final products using pea proteins in their composition. According to a variant, the Applicant has also succeeded in obtaining new pea proteins allowing excellent texturing when used in extrusion, in particular in wet extrusion. These pea proteins are particularly advantageous for the manufacture of meat or fish analogues.
  • the subject of the invention is a process for manufacturing pea protein comprising the following steps: a) introducing peas or ground peas into an aqueous solution whose temperature is between 65°C and 90°C in order to obtain a water-pea suspension or a water-crushed pea suspension; b) heat treatment of the suspension obtained during step a) at a temperature between 40°C and 65°C for 1 to 10 min; c) in the case where it is a water-pea suspension, wet grinding of the water-pea suspension obtained in step b) in order to obtain an aqueous suspension of crushed peas; d) extraction of a protein fraction by solid-liquid separation of the aqueous pea suspension obtained in step b) or c); e) optionally adjusting to a pH between 2.0 and 8.0, for example between 4.5 and 5.7, of said protein fraction obtained in step d); f) heat treatment of the protein fraction obtained in step e) at a temperature ranging from 65 to 90
  • the cooling step dO) is carried out by passing the aqueous suspension of crushed peas through a heat exchanger.
  • the process comprises, following the heat treatment step f), a cooling step f1) by rapid cooling of the suspension of coagulated proteins.
  • the process comprises a step of adjusting the pH of the pea protein to a pH between 6 and 7.5, preferably between 6.5 and 7.5.
  • the process comprises an additional heat treatment step of the pea protein.
  • the process comprises a step of shearing the pea protein, for example by passing it through a high pressure pump.
  • the process comprises a step of homogenizing the pea protein.
  • the process comprises a step of drying the pea protein.
  • the pH of the aqueous solution of step a) is adjusted between 8 and 10.
  • the duration of the heat treatment of the protein fraction is between 1 and 45 seconds, most preferably between 1 and 10 seconds.
  • the ground peas from step a) are obtained by dry grinding.
  • a fraction rich in pea starch and/or a fraction rich in pea fiber is recovered from the insoluble part resulting from the solid-liquid separation step d).
  • Another subject of the invention relates to the pea protein capable of being obtained by the process of the invention.
  • the pea protein is characterized in that at least one of its first three GATA descriptors determined according to standard ISO 5492:2008(en), 4.23 is a milk descriptor.
  • This pea protein can have low bitterness, a reduced pea aromatic note and also a milky aromatic universe. Without being linked to a any theory, the applicant hypothesizes that this milky aromatic universe is explained by the presence of volatile compounds in the pea protein of the invention which are in quantities and/or proportions different from those of pea proteins already known, certain volatiles can be generated, certain others reduced or even eliminated thanks to the steps of the process of the invention, in particular the combination of heat treatment steps. This is all the more remarkable since the process does not require the use of organic solvents or the use of enzymes and the pea proteins can also have excellent functional properties, such as solubility and/or high gelling power.
  • Another subject of the invention also relates to the use of said pea protein for the manufacture of food products or drinks, in particular plant-based alternatives to milk.
  • the invention relates to a process for manufacturing pea protein.
  • Step a) comprises the introduction of peas into an aqueous solution.
  • the peas used in step a) may have previously undergone steps well known to those skilled in the art, such as in particular cleaning (elimination of unwanted particles such as stones, dead insects, soil residue, etc. .) or even the elimination of the external fibers of the pea (external cellulosic covering) by a well-known step called dehulling or “dehulling”.
  • steps well known to those skilled in the art, such as in particular cleaning (elimination of unwanted particles such as stones, dead insects, soil residue, etc. .) or even the elimination of the external fibers of the pea (external cellulosic covering) by a well-known step called dehulling or “dehulling”.
  • peas in step a
  • ground peas i.e. pea flour
  • these ground peas usually being obtained by dry grinding.
  • the unshelled pea, the peeled pea or even the pea cotyledons can be subjected to a toasting step, that is to say a dry heat treatment of the legume seeds.
  • This dry heat treatment may be that of application W02020/260841.
  • the aqueous solution may be water which may possibly include additives such as in particular anti-foam or bacteriostatic compounds.
  • the ratio by weight of quantity of peas/quantity of aqueous solution in step a) can in particular be between 0.5 and 2.
  • the temperature of the aqueous solution is between 65°C and 90°C. Heating can be carried out using any installation well known to those skilled in the art. such as a submerged heat exchanger. Preferably, the temperature is between 70°C and 80°C or even approximately 75°C.
  • the water-pea suspension or the water-crushed pea suspension is obtained by introducing the pea or crushed peas into the aqueous solution previously heated.
  • the pH of the aqueous solution of step a) is adjusted between 8 and 10. This adjustment can be done by adding a base such as soda, lime or potash, preferably soda. According to another variant, the pH is not adjusted at this step.
  • the process further comprises a heat treatment b) of the suspension obtained in step a) at a temperature between 40°C and 65°C for 1 to 10 minutes.
  • the suspension can be heated or cooled to reach this temperature.
  • the suspension does not undergo any heating and is directly at temperature when mixing the aqueous suspension with the peas or crushed peas.
  • the heat treatment temperature is between 40 and 60°C, or even between 45 and 55°C.
  • the heat treatment is carried out for 2 to 4 min.
  • the process comprises a step c) of wet grinding of the water-pea suspension treated in step b) in order to obtain an aqueous suspension of crushed peas.
  • the process is carried out from peas and step c) of wet grinding is carried out by continuous passage through one or more grinders to obtain the aqueous suspension of crushed peas.
  • the grinder(s) may be any type of grinder capable of carrying out wet grinding, such as ball wet grinders, conical wet grinders, helical wet grinders or wet grinders equipped with rotor/stator systems.
  • the crusher can be that used in the examples of document WO2019/053387 in the name of the Applicant.
  • this type of grinder can allow continuous grinding by passing the water-pea suspension through said grinder.
  • the process combines two cutting stages (pre-cut then cutting) using different rotor-stator grinders for each of these cuts.
  • the pre-cut then the cut can be carried out one after the other or, alternatively the cut can take place after pre-cut then storage of the treated water-pea suspension.
  • Such crushers are described in document WO2019/158589.
  • a dilution with water during this step or at the end of this step in order to form the aqueous suspension of peas. crushed.
  • water is added continuously or discontinuously to dilute the aqueous suspension.
  • dry matter of the aqueous suspension of crushed peas ranges from 10 to 30%, for example from 15 to 25%.
  • Step d) of the process consists of the extraction of the components from the aqueous suspension of crushed peas, and in particular the extraction of a protein fraction by solid-liquid separation of the aqueous suspension of peas.
  • a stage of adjusting the pH of the aqueous suspension of crushed peas can be carried out before carrying out the solid-liquid separation stage.
  • the solid-liquid separation can take place after adjusting the aqueous pea suspension to a pH ranging from 6 to 9, preferably from 8 to 9, most preferably from 8.5 to 9.
  • This stage of pH adjustment can be done in a stirred tank. This stage can be more or less long, and last for example from 1 to 240 minutes, generally from 5 to 60 minutes.
  • the base and/or the acid can be in the form of aqueous solutions.
  • the aqueous suspension of crushed peas is cooled to a temperature below 15°C. This temperature can in particular range from 4 to 14°C, for example from 10 to 12°C.
  • This cooling step dO) can be carried out by known techniques, such as for example passing the aqueous suspension of crushed peas through a heat exchanger.
  • the protein fraction is the soluble part of the aqueous suspension and the fraction rich in starch and fiber is the insoluble part. It is also possible to separate more than two insoluble fractions, and for example recover a first insoluble fraction richer in starch and a second insoluble fraction richer in fiber. Thus, according to a variant of the process, a fraction rich in starch and/or a fraction rich in fiber is recovered from the insoluble part resulting from the solid-liquid separation step d).
  • starch-rich fraction and fiber-rich fraction we generally mean a fraction comprising at least 50% starch or fiber.
  • the starch and fiber quantification methods are known to those skilled in the art and specific methods are indicated later in the description. These fractions are recovered classically by known separation methods.
  • the solid-liquid separation can in particular be carried out by means of at least one separation step with a decanter, in particular a centrifugal decanter, a centrifuge or even with hydrocyclones.
  • a decanter in particular a centrifugal decanter, a centrifuge or even with hydrocyclones.
  • the process can also make it possible to recover one or more fractions enriched in fibers and/or starch, which are eliminated from the suspension, and recover the useful protein fraction following the process of the invention.
  • the method also optionally comprises a step e) of adjusting said protein fraction to the pH, which may optionally be the isoelectric pH of the protein.
  • isoelectric pH we mean a pH close to which the net electric charge of the protein of the protein fraction is zero.
  • This pH can be adjusted to a pH between 2.0 and 8.0, for example between 4.5 and 5.7, or even between 4.8 and 5.2.
  • the pH rectification can be carried out by adding an acid, organic or inorganic, for example hydrochloric acid, sulfuric acid or citric acid or their mixtures.
  • This step e) can be done in a tank, stirred or not. It can be more or less long, and last for example from 1 to 240 minutes, generally from 5 to 60 minutes.
  • This addition of base or acid as well as the pH measurement can be done online and the acid can be in the form of an aqueous solution.
  • the process also includes a heat treatment step f) of the protein fraction at the possibly adjusted pH.
  • This step includes a stage of heating the suspension of coagulated proteins. This stage is carried out at a temperature ranging from 65 to 90°C to form a suspension of coagulated proteins. It can be carried out for a duration ranging from 1 to 120 seconds, preferably from 1 to 45 seconds, most preferably from 1 to 10 seconds.
  • a heat exchanger is generally used. It can be type according to the principle of indirect heating or according to the principle of direct heating, generally by steam injection. Preferably, heating is carried out by steam injection.
  • the heat treatment step f) comprises a heating stage followed by a cooling stage of the suspension of coagulated proteins.
  • this stage of cooling is preferably obtained by rapid cooling known under the name "flash - cooling”, leading to immediate cooling.
  • flash - cooling leading to immediate cooling.
  • the temperature can range from 60 to 75°C, for example between 64 and 70°C.
  • This rapid cooling is achieved by applying a vacuum to the suspension of coagulated proteins, the applied vacuum being determined as a function of the chosen cooling temperature.
  • the Applicant considers that essential steps in the process of the invention are the first heat treatment steps b) and f). Without being linked to any theory, one hypothesis is that pea protein could include volatile compounds in certain proportions leading to providing it with a milky aromatic universe. It is likely that it is these first heat treatment steps b) and f), at particular temperatures, which generate this particular aromatic profile, different from that of already known pea proteins. It is possible that these steps could lead to a higher concentration of certain volatile compounds and, conversely, a lower concentration of certain other volatile compounds, compared to already known pea proteins. The whole would make it possible to create this milky aromatic universe, without the need to modify, for example, the primary structure of the protein.
  • the pea protein is separated from the suspension of coagulated proteins in step g).
  • This solid-liquid separation can be carried out using the means indicated for the separation means indicated in step e).
  • the pea protein formed during this step mainly comprises the proteins of the solid fraction which are separated from the liquid fraction.
  • the recovered solid fraction includes pea protein and is generally a concentrated aqueous suspension of pea protein.
  • the solid fraction recovered has a dry matter which generally ranges from 25 to 50%, or even from 30 to 40%.
  • the mass composition of pea protein can vary and will generally mainly include proteins (notably in the form of globulins) but also starch, lipids, fibers, and/or sugars. This solid fraction can be diluted by adding water to be more easily handled in the following optional steps.
  • the process generally comprises a step g') of adjusting the pH of the pea protein to a pH ranging from 6 to 7.5, generally from 6.5 to 7 ,5.
  • This step can be carried out by adding an inorganic or organic base, for example by adding sodium hydroxide. Raising the pH is generally done by adding a basic aqueous solution.
  • the process comprises an additional heat treatment step of the pea protein.
  • the temperature and time conditions can vary widely in this step, for example going from 70 to 140°C and lasting from 0.1 seconds to several minutes. According to a first variant of this additional heat treatment step, the temperature ranges from 70 to 90°C and its duration ranges from 0.1 second to 30 minutes.
  • the temperature ranges from 90 to 110°C and its duration ranges from 0.1 seconds to 5 minutes.
  • this additional heat treatment step is carried out at a temperature ranging from 110 to 140°C for a time ranging from 0.1 to 30 seconds, preferably from 0.2 to 15 seconds, for example from 0.3 at 10 seconds.
  • This step may aim to functionalize and/or sanitize the pea protein.
  • the pea protein can be in the form of an aqueous dispersion, preferably having a dry matter ranging from 10 to 25%, for example from 15 to 20%.
  • the process of the invention comprises, following the additional heat treatment step, a step of cooling f1) of the pea protein.
  • this cooling step is obtained by rapid cooling (“flash-cooling”).
  • the temperature can range from 60 to 100°C, for example between 70 and 90°C.
  • this rapid cooling step (“flash-cooling”) is carried out by applying a vacuum to the aqueous dispersion of pea protein, the applied vacuum being determined as a function of the chosen cooling temperature.
  • pea protein can be modified by heat treatment. They are particularly likely to be impacted by the choice of the pH of the composition which is subjected to the additional heat treatment. For example, when the aqueous dispersion of pea protein has a neutral pH during heat treatment, the solubility of the pea protein obtained after this heat treatment is greater than that of a pea protein heat treated at a slightly lower pH. In the same way, when the aqueous dispersion of pea proteins has a neutral pH during heat treatment, the gelling power of the pea protein obtained after this heat treatment may be lower than that of a pea protein heat treated at pH slightly lower. This is reflected in the examples section below.
  • the process comprises a step of shearing the pea protein, for example by passing the aqueous dispersion of proteins through a high pressure pump.
  • a high pressure pump we can cite the high pressure pumps marketed by the company Silverson, also called high pressure mixer.
  • shear (“high shear mixer”), for example those from the UHS range.
  • the shearing step is carried out by a high pressure pump.
  • the shearing step can take place before or after the heat treatment and/or pH rise steps.
  • the process comprises a step of homogenizing the pea protein.
  • any type of homogenizer can be used.
  • equipment comprising a high pressure pump and a homogenization head in which the equipment is designed so that the product to be homogenized passes under pressure through this homogenization head.
  • a homogenizing head consists of a reduced orifice generally comprising a seat, a valve and a shock ring. Passing the aqueous dispersion of pea proteins through the homogenizer can thus allow the homogenization of the pea protein.
  • Homogenization can be low pressure homogenization, high pressure homogenization or even ultra high pressure homogenization.
  • the homogenization pressure can vary widely and range, depending on the homogenization technique used, from 1 to 1000 bar, for example from 20 to 800 bar.
  • the homogenization pressure ranges from 20 to 200 bar, for example from 50 to 150 bar. According to another variant, the homogenization pressure ranges from 200 to 800 bar, for example from 300 to 800 bar. According to one variant, the homogenization is a single-effect homogenization. According to another variant, the homogenization is a multiple effect homogenization, for example a double effect homogenization.
  • the homogenizers which can be used are marketed for example by the company GEA or Tetra Pak.
  • the homogenization step can take place before or after the heat treatment and/or pH rise steps.
  • the process according to the invention may also include a step of drying the pea protein. Generally, this drying step is carried out so as to achieve a dry matter content greater than 80%, preferably greater than 90%, most preferably greater than 94% by weight of dry matter relative to the weight of the pea protein.
  • any technique well known to those skilled in the art is used, such as for example freeze-drying, drying by flash drying or on a drying drum or even atomization.
  • the process may also include a grinding or micronization step.
  • Atomization is the preferred technology, especially multiple-effect atomization.
  • Pea protein can be in powder form. having a particle size d50, which can vary widely, for example from 10 to 500 pm, generally from 50 to 150 pm.
  • pea protein is meant a pea extract which can be produced according to the method of the invention, the protein of which consists of pea protein.
  • the protein content by weight is 60% or more, advantageously 80% or more, for example ranges from 80 to 95%, in particular ranges from 80 to 90%.
  • the protein content is N6.25, calculated by the Dumas method. It obviously generally includes other minority constituents other than proteins, such as starch, lipids, fibers, and/or sugars.
  • the total starch content in the pea protein produced according to the method of the invention ranges from 0 to 20%, for example from 0 to 10%, in particular from 0.5 to 5%. This total starch content can be measured using the AOAC 996.11 method.
  • the total fiber content can range from 0 to 20%, for example from 1 to 18%, especially from 2 to 10%. This content can be determined by the AOAC Method 2017.16. Generally, the total lipid content ranges from 0 to 15%, for example from 1 to 10%. The total lipid content can be determined by the AOAC 996.06 acid hydrolysis method.
  • the sugar content can range from 0 to 10%, generally 0.5 to 5%. The sugar content can be determined by high performance liquid chromatography (HPLC).
  • Pea protein can have a milky aromatic profile. Without being linked to any theory, this could be explained by the higher concentration of certain volatile compounds and, conversely, a lower concentration of certain other volatile compounds.
  • the content of 3-methyl butanal is less than 3000 ppb, for example less than 2500 ppb.
  • the benzaldehyde content is less than 60 ppb, for example, less than 50 ppb.
  • pea protein The properties of pea protein can vary widely, depending on the process parameters explained previously and as appears in the Examples section.
  • the dried pea protein has a solubility at pH 7 ranging from 10 to 99%.
  • the solubility may be all intermediate amounts (i.e. 11%, 12%, 13%...97%, 98%, 99%) and those skilled in the art will know based on the process guidance. indicated above and in the Examples section modify the process parameters within the ranges indicated in order to achieve the desired solubility.
  • the dried pea protein has a solubility ranging from 5 to 100%, in particular from 40 to 95%. According to a first variant, the solubility ranges from 75 to 100%, for example from 80 to 95%. According to a second variant, the solubility ranges from 40 to 75%. [0074] Solubility: Test A
  • This measurement is based on the dilution of the sample in distilled water, its centrifugation and the analysis of the supernatant.
  • the dried pea protein may have gelling power.
  • This gelling power can range from 1 to 500 Pa, for example from 100 to 500 Pa.
  • gelling power is meant the functional property consisting of the capacity of a protein composition to form a gel or a network, increasing the viscosity and generating a state of matter intermediate between liquid and solid states. .
  • gel strength we can also use the term “gel strength”. To quantify this gelling power, it is therefore necessary to generate this network and evaluate its strength. To carry out this quantification, in the present invention, test B is used, the description of which is as follows:
  • Phase 1 Measurement of parameter G'1 after stabilization at 20°C +/- 2°C and heating from a temperature of 20°C +/- 2°C to a temperature of 80°C +/- 2°C in 10 minutes;
  • Phase 2 stabilization at a temperature of 80°C +/- 2°C for 110 minutes;
  • Phase 3 cooling from a temperature of 80°C +/- 2°C to a temperature of 20°C +/- 2°C in 30 min and measurement of G'2 after stabilization at 20°C +/- 2 °C;
  • the imposed stress rheometers are chosen from the DHR 2 (TA, instruments) and MCR 301 (Anton Paar) models, with a concentric cylinder type mobile. They have a Peltier effect temperature regulation system. In order to avoid evaporation problems at high temperatures, paraffin oil is added to the samples.
  • a “rheometer” within the meaning of the invention is a laboratory device capable of making measurements relating to the rheology of a fluid or a gel. It applies a force to the sample. Generally of small characteristic dimension (very low mechanical inertia of the rotor), it makes it possible to fundamentally study the mechanical properties of a liquid, a gel, a suspension, a paste, etc., in response to a force applied.
  • the first three steps consist of resuspension of the protein in water, under precise conditions making it possible to maximize the subsequent measurement.
  • the water chosen is preferably osmosis water, but drinking water can also be used.
  • a defined quantity of protein is added to said water in order to obtain a suspension measuring 15% +/- 2% in dry matter.
  • we use equipment well known to those skilled in the art such as beakers and magnetic bars. Shake a volume of 50mL for a minimum of 10 hours at 350 rpm at room temperature. Generally speaking and unless otherwise indicated, the dry matter contents given in this description always include a variation of +/- 2%, for example 15% +/- 2%.
  • the pH is adjusted to 7 +/- 0.5 using a pH meter and acid-base reagents, as well known in the prior art.
  • the fourth step consists of introducing the sample into the rheometer by covering it with a thin layer of oil in order to limit evaporation.
  • Phase 1 heating from a temperature of 20°C +/- 2°C to a temperature of 80°C +/- 2°C in 10 minutes; b. Phase 2: stabilization at a temperature of 80°C +/- 2°C for 110 minutes; vs. Phase 3: cooling from a temperature of 80°C +/- 2°C to a temperature of 20°C +/- 2°C in 30 min.
  • pea protein is an enzymatically modified protein.
  • enzymatically modified protein those skilled in the art mean a protein whose protein structure has been deliberately modified by the addition to the protein of at least one enzyme capable of modifying the protein structure.
  • This enzyme can be chosen from proteases, peptidases, deamidation enzymes, for example those of EC 3.5.1 type such as glutaminase or deimination enzymes, for example those of EC 3.5.3 type such as peptidylarginine deiminase.
  • These protein modification enzymes are known to modify the physicochemical and/or organoleptic properties of the protein.
  • peptidylarginine deiminase makes it possible to reduce astringency, in particular the astringency of rapeseed protein.
  • this can make it possible to modify the degree of hydrolysis (DH) of the protein.
  • the degree of hydrolysis is less than 15%, advantageously less than 10%, preferably less than 6%, for example between 3 and 5%.
  • the pea protein is not enzymatically modified by deamidation. According to a preferred variant of the invention, the pea protein is not enzymatically modified by deamination. Glutaminase also allows a deamination step to be carried out. According to another preferred variant of the invention, the protein is not enzymatically modified.
  • the protein of the invention has a unique milky aromatic profile for pea proteins.
  • the applicant hypothesizes that this milky aromatic universe is explained by the presence of volatile compounds in the pea protein of the invention which are in quantities and/or proportions different than those already known pea proteins, certain volatiles can be generated, certain others reduced or even eliminated thanks to the steps of the process of the invention, in particular the combination of heat treatment steps. This is all the more remarkable as the process requires neither the use of organic solvents nor to enzymatically modify the protein in order to to obtain this milky aromatic universe.
  • the pea protein capable of being obtained by the process of the invention is characterized in that at least one of its first three GATA descriptors determined according to standard ISO 5492:2008(en), 4.23 is a milk descriptor .
  • Another subject of the invention relates to a pea protein characterized in that at least one of its first three GATA descriptors determined according to standard ISO 5492:2008(en), 4.23 is a milk descriptor.
  • the invention also relates to the use of the pea protein of the invention for the manufacture of food products or drinks, in particular plant-based alternatives to milk.
  • the pea protein of the invention can be used in food products and drinks which can include it in an amount of up to 100% by weight relative to the total dry weight of the product.
  • food or beverage product for example in an amount ranging from approximately 1% by weight to approximately 80% by weight relative to the total dry weight of the food or beverage product. All intermediate amounts (i.e. 2%, 3%, 4%...77%, 78%, 79% by weight relative to the total weight of the food or beverage product) may be used, from same as all intermediate ranges based on these quantities.
  • These food and drink products can be adapted to vegetarian or vegan populations.
  • a particularly interesting use of the protein of the invention concerns its use in drinks which have a more pleasant taste than those obtained from other commercial pea proteins.
  • the pea protein of the invention can advantageously be used for the manufacture of drinks, in particular alternatives to milk, or in other words milk substitutes.
  • these drinks can also have a more milky aromatic note than a drink not including said protein, which is an undeniable advantage for the manufacture of plant-based alternatives. with milk.
  • the protein content in these products can vary widely and can also be a high protein drink.
  • the quantity of protein can range for example from 1 to 12% by dry mass relative to the total mass of the drink, in particular from 3 to 10% relative to the total mass of the drink.
  • the drinks can be of any type and include plant-based alternatives to milk or milk substitutes, including “barista” type milks or even “coffee creamers”.
  • They may also be other beverages, acidic or not, ready to drink such as carbonated drinks (including, but not limited to, carbonated soft drinks), non-carbonated drinks (including, but not limited to, limited to non-carbonated soft drinks such as flavored waters, fruit juices and sweetened or unsweetened tea or coffee-based drinks), alcoholic drinks such as beers or strong alcohols, smoothies , beverage concentrates (including, but not limited to, liquid concentrates and syrups as well as non-liquid “concentrates”, such as freeze-dried and/or powdered preparations or “powder mixes”).
  • carbonated drinks including, but not limited to, carbonated soft drinks
  • non-carbonated drinks including, but not limited to, limited to non-carbonated soft drinks such as flavored waters, fruit juices and sweetened or unsweetened tea or coffee-based drinks
  • alcoholic drinks such as beers or strong alcohols
  • smoothies beverage concentrates (including, but not limited to, liquid concentrates and syrups as well as non-liquid “concentrates”, such as freeze-dried and/or
  • pea protein of the invention is that its use instead of conventional pea proteins makes it possible to reduce this quantity of flavor or masking agent, or even makes it possible to completely remove these constituents from the drink, while while maintaining a very satisfying taste for the drink.
  • Beverages may also include hydrocolloids; however, as pea protein provides a smoother texture, it is possible to reduce or even eliminate the content of hydrocolloid agents while maintaining a smooth texture in the mouth.
  • Food products which may be affected include bakery products such as bread products (including, but not limited to, leavened and unleavened breads, sandwich breads, yeast breads and breads without yeast such as baking soda breads), breads comprising all types of wheat flour, breads comprising all types of flour other than wheat (such as potato flour, rice flour, barley, spelled and rye), gluten-free breads; mixtures for the preparation of said bread products; sweet baked goods (including, but not limited to, rolls, cakes, pies, pastries, waffles, crepes, muffins, pancakes, and cookies); mixtures for the preparation of said sweet bakery products; pie fillings and other sweet fillings (including but not limited to fruit pie fillings and nutty pie fillings such as pecan pie fillings, as well as cookie fillings, cakes, pastries, confectionery products and others, such as cream fillings); snack bars (including, but not limited to, energy, cereal, nut, and/or fruit bars).
  • bread products including, but not
  • Another type of dessert can also be frozen desserts (including but not limited to frozen dairy desserts such as ice cream - including regular ice cream, soft serve ice cream and all other types of cream ice cream - and frozen non-dairy desserts such as non-dairy ice cream, sorbet and others).
  • Other products conventionally prepared from animal milk can also include the pea protein of the invention to form substitutes.
  • These may be products acidified and/or fermented with ferments, for example lactic, vegan or mesophilic ferments.
  • This may include yogurt (including, but not limited to, full-fat, reduced-fat and fat-free yogurt, which may be milk protein-free and lactose-free).
  • yogurt also includes white cheeses and petit suisses.
  • cheese substitutes such as spreadable, processed, cooked and uncooked pressed cheeses, soft cheeses, filata cheeses, blue-veined cheeses; These can be Emmental, string cheese, ricotta, provolone, parmesan, munster, mozzarella, monterey jack, Manchego, blue, fontina, feta, edam, double Gloucester, camembert, Cheddar, brie, asiago and Havarti. It can also be other products such as vegetable butters or crème Letter.
  • the pea proteins of the invention can be incorporated into confectionery products (including, but not limited to, gummies, soft candies, hard candies, chocolates, caramels and the erasers) ; sweetened and unsweetened breakfast cereals (including, but not limited to, extruded cereals, flaked cereals and puffed cereals); and cereal coating compositions for the preparation of breakfast cereals. They may also include sweetened spreads (including, but not limited to, jellies, jams, nut butters such as peanut butter, spreads and other spreads).
  • pea proteins of the invention can also be used as a support or in flavor encapsulation.
  • Pea protein can also be used, possibly after texturing, in meat substitutes such as emulsified sausages or hamburgers, or even fish or seafood substitutes. It can also be used in formulations egg replacement or for the manufacture of protein products such as tofu or tempeh.
  • textured proteins we generally mean proteins textured by extrusion, that is to say in particular dry extrusion (“dry extrusion” or “Textured Vegetable Protein”), wet extrusion (“high moisture extrusion”).
  • Extruders can be single screw, twin screw or multiple screw extruders. In the case of twin screw extrusion, the extrusion can be co-rotating or counter-rotating.
  • Food products or drinks can in particular be used in specialized nutrition, for example for specific populations, for example for babies or infants, children, adolescents, adults, the elderly, athletes, people suffering from an illness. These may include meal replacement nutritional formulas, complete nutritional drinks, for example for weight management or even in clinical nutrition (for example tube feeding or enteral nutrition).
  • Pea protein can be used as the sole source of protein, but can also be used in combination with other additional plant or animal proteins. These additional proteins may be hydrolyzed or non-hydrolyzed. Generally, these additional proteins come in the form of concentrates or isolates.
  • the term "vegetable protein” refers to all proteins derived from cereals, oilseed plants, legumes and tuberous plants, as well as all proteins derived from algae and microalgae or fungi, used alone or in mixtures, selected in the same family or in different families.
  • legume we generally mean the family of dicotyledonous plants of the order Fabales.
  • legumes are important cultivated plants including soya, beans including mung bean, chickpea, faba bean, peanut, cultivated lentil, cultivated alfalfa, various clovers, broad beans, carob, licorice and lupine.
  • the additional legume protein can be chosen from these legumes or even be a pea protein than that of the invention.
  • the term "cereals” refers to cultivated plants of the grass family producing edible grains, for example wheat, oats, rye, barley, corn, sorghum or rice.
  • Tubers can be carrots, cassava, konjac, potatoes, Jerusalem artichokes, sweet potatoes.
  • Oilseed plants are generally plants that produce seeds from which oil is extracted.
  • Oilseed plants can be chosen from sunflower, rapeseed, peanut, sesame, squash or flax.
  • Animal proteins can be, for example, egg or milk proteins, such as whey proteins, casein or caseinates.
  • the pea protein composition of the invention can thus be used in association with one or more of these proteins or amino acids in order to improve the nutritional properties of the final product, for example to improve the PDCAAS of the protein or to provide other features.
  • Pea protein can also be used for the manufacture of pharmaceutical products or even in fermentation, for example for the production of fungal metabolites or metabolites by cell culture.
  • Example 1 Pea protein according to the invention
  • the screw speed is set so that the peas pass through the blancher in 3 minutes and the temperature remains stable during this period.
  • Water was added at the outlet of the blancher so as to have a water/pea weight ratio of approximately 1.5.
  • the water-pea suspension was immediately ground in continuous wet grinding by introducing water at room temperature during the grinding, so as to obtain a suspension of ground peas of approximately 20% dry matter at a temperature of approximately 35 °C.
  • Suspension of crushed peas was adjusted to pH 8.5 by adding sodium hydroxide continuously and online.
  • the crushed pea suspension was cooled to approximately 10°C by passing it through a plate exchanger and then transferred to a stirred storage tank. This suspension of crushed peas fed a centrifugal decanter (Flottweg Z3).
  • the protein fraction was recovered in the overflow (approximately 7% dry matter).
  • the protein fraction was adjusted with hydrochloric acid to pH 5 in a stirring tank and then heat treated by injection of steam at 74°C into a GEA skid for approximately 3 seconds, after a first step of immediate preheating by passage in a plate exchanger.
  • the protein fraction was then instantly cooled (“flash cooling”) to 67°C.
  • the heat-treated protein fraction was passed through a Flottweg Z3 centrifugal decanter.
  • the recovered protein sediment (“underflow”) was diluted in hot water (80°C) so that it could be pumped. This sediment was then immediately adjusted to a dry matter of approximately 15% and then rectified to pH 7 with sodium hydroxide.
  • the pea protein floc was heat treated at 130°C for 5 seconds and then cooled instantly by flash cooling to approximately 75°C.
  • This pea protein floc was passed through a high pressure homogenizer at 200 bars and then atomized in a TGE brand nozzle atomizer.
  • the recovered pea protein powder was then analyzed.
  • Example 2 Pea protein according to the invention
  • the screw speed is set so that the peas pass through the blancher in 3 minutes and the temperature remains stable during this period.
  • Water was added at the outlet of the blancher so as to have a water/pea weight ratio of approximately 1.5.
  • the water-pea suspension was immediately ground in continuous wet grinding by introducing water at room temperature during the grinding, so as to obtain a suspension of ground peas of approximately 20% dry matter at a temperature of approximately 35 °C.
  • the crushed pea suspension was adjusted to pH 8.5 by adding sodium hydroxide continuously and online. There Suspension of crushed peas was cooled to approximately 10°C by passing through a plate exchanger and then transferred to a stirred storage tank. This suspension of crushed peas fed a centrifugal decanter (Flottweg Z3).
  • the protein fraction was recovered in the overflow (approximately 7% dry matter).
  • the protein fraction was adjusted with hydrochloric acid to pH 5 in a stirring tank and then heat treated by injection of steam at 74°C into a GEA skid for approximately 3 seconds, after a first step of immediate preheating by passage in a plate exchanger.
  • the protein fraction was then cooled immediately by rapid cooling (“flash cooling”) to 67°C.
  • the heat-treated protein fraction was passed through a Flottweg Z3 centrifugal decanter.
  • the protein sediment (the underflow) recovered was diluted in hot water (80°C) so that it could be pumped. This sediment was then immediately adjusted to a dry matter of approximately 15% and then rectified to pH 6.5 with sodium hydroxide.
  • the pea protein floc was heat treated at 120°C for 10 seconds and then cooled by flash cooling to approximately 75°C. This protein floc was atomized in a TGE brand nozzle atomizer.
  • peas 0.8 kg of peas are used.
  • the outer fibers of the peas are first separated from the seeds by crushing (mechanical separation of the outer husk and the pea seed) and dehulling (sorting the outer husk and pea seeds using compressed air ).
  • the peas are placed in a container containing 1.6 L of demineralized water heated to 80°C. The temperature of 80°C is maintained for 3 minutes.
  • the peas are separated from the aqueous solution by filtration through a sieve with a mesh size of 2 mm.
  • the peas are then placed for 5 minutes in a second container containing 1.6 L of demineralized water, the temperature of which is regulated at a temperature of 7°C.
  • the peas are separated from the aqueous solution by filtration through a sieve of which the mesh is 2 mm.
  • the peas weighing 1.3 kg due to water absorption, are introduced into the enclosure of a Robocoupe Blixer 4VV type grinder.
  • the peas are ground at maximum speed for 1.5 minutes.
  • still grinding at maximum speed add 2.7 L of demineralized water over a period of 3 minutes.
  • the grinding is continued for a period of 0.5 minutes.
  • the supernatant, concentrating the proteins, is adjusted to pH5 then heated at 60°C for 10 min to flocculate the proteins.
  • the protein floc is recovered by centrifuging at 5000 g for 5 min.
  • the floc is resuspended in a volume of water to obtain a fluid suspension in order to be able to correct its pH to 7 with hydrochloric acid. This floc is then freeze-dried.
  • a pea protein containing 81% protein/DM and 95% DM is obtained.
  • the protein of the invention has very low pea and bitter notes, and it thus ranks at the top of the best proteins with regard to these 2 criteria.
  • the vegetable alternatives to milk of the invention have an excellent texture and a satisfactory color.
  • the plant-based alternative to milk of the invention has fewer pea aromatic notes, less astringency and bitterness than plant-based alternatives made with commercial pea proteins.
  • the plant-based alternative to milk of the invention is the only one which presents the milky note as the main aromatic note of its aromatic universe, which is explained by the milky aromatic universe of the milk protein. invention.
  • Powder mix (“Powder mix”)
  • pea protein of the invention is evaluated as well as the commercial pea protein NUTRALYS® S85F (ROQUETTE® Frées) also in the powder mixture recipe.
  • the powder mixture made with the protein of Example 1 has a milky note identified as the most important by the panel. It also has a pleasant, smoother appearance in the mouth than the powdered mixture made from commercial pea protein.
  • the pea protein of the invention is evaluated as well as the commercial pea protein NUTRALYS® S85F (ROQUETTE® Frées) as well.
  • the cheeses both have a significant melting capacity, a characteristic sought after for this type of application.
  • the ability of the cheeses to be grated is excellent in both cases, the protein of the invention allowing it to be grated in a longer form than in the case of the commercial protein.
  • the cheeses of the invention presented an improved taste compared to that prepared from commercial protein. Among the tests, only cheese 2 had a texture close to a commercial spreadable cheese, the other 2 being slightly more liquid and less gelled.
  • the yogurt without texturizer of the invention has a flexible or even liquid texture. It appears creamier and smoother than yogurt without texturizer made from commercial protein.
  • a vegetable sausage model is made by following the following recipe:
  • the preserves are reheated in hot water (100°C for 20 minutes).
  • a mixture of powders is produced and consists of 3% potato starch, 5% ROQUETTE® I50M pea fiber as well as 92% pea protein, the proportions being given by weight.
  • the pea proteins tested are those of Example 1, Example 2 as well as the commercial pea protein NUTRALYS® F85M.
  • This mixture is introduced by gravity into a LEISTRITZ ZSE 27MAXX extruder from the LEISTRITZ company.
  • the mixture is introduced with a regulated flow rate of approximately 13.3 kg/h. A quantity of approximately 15.3 kg/h of water is also introduced. The humidity in the extruder is approximately 56%.
  • thermoregulated die model FDK750 from the Coperion brand, comprising two modules of length 80 cm and passage section 50 mm x 15 mm, the 2nd module of which is thermoregulated at 30°C;
  • the extrusion screw is rotated at a speed equal to 350 rpm and sends the mixture into the die.
  • the textured protein thus produced is cut at the outlet of the die into 10 cm strips.

Landscapes

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Abstract

La présente invention est relative à des protéines de pois présentant un profil aromatique lacté, à un procédé de fabrication de ces protéines de pois, ainsi qu'à l'utilisation desdites protéines pour la fabrication de produits alimentaires ou de boissons, notamment d'alternatives végétales au lait.

Description

Description
Titre : PROTEINES DE POIS PRÉSENTANT UN ARÔME LACTÉ
Domaine de l’invention
[0001] L’invention a pour objet de nouvelles protéines de pois présentant un univers aromatique lacté. Un autre objet de l’invention porte sur un procédé de fabrication de ces protéines de pois. L’invention porte également sur l’utilisation desdites protéines pour la fabrication de produits alimentaires.
Art antérieur
[0002] Les besoins quotidiens en protéines sont généralement compris entre 12 et 20% de la ration alimentaire. Ces protéines sont fournies aussi bien par des produits d’origine animale (viandes, poissons, œufs, produits laitiers) que par des aliments végétaux (céréales, légumineuses, algues).
[0003] Dans les pays industrialisés, les apports en protéines sont aujourd’hui encore majoritairement sous la forme de protéines d’origine animale. Ces protéines présentent de bonnes propriétés nutritionnelles et des propriétés fonctionnelles intéressantes qui leur permettent d’être utilisées dans des produits alimentaires très variés.
[0004] Cependant, de nombreuses études démontrent qu’une consommation excessive de protéines d’origine animale au détriment des protéines végétales est une des causes d’augmentation de cancers et maladies cardio-vasculaires. Par ailleurs, les protéines animales présentent beaucoup de désavantages, tant sur le plan de leur allergénicité (notamment les protéines issues du lait ou des œufs), que sur le plan environnemental liés aux méfaits de l’élevage intensif.
[0005] Ainsi, il existe une demande croissante des industriels pour des protéines d’origine végétale possédant des propriétés nutritionnelles et fonctionnelles intéressantes, sans pour autant présenter les inconvénients des protéines d’origine animale.
[0006] Depuis les années 1970, le pois est la légumineuse à graines qui s’est la plus développée en Europe et majoritairement en France, notamment comme ressource protéique pour l’alimentation animale mais aussi humaine. Le pois contient environ 27 % en poids de matières protéiques. Le terme « pois » est ici considéré dans son acception la plus large et inclut en particulier toutes les variétés sauvages de « pois lisse » (« smooth pea »), et toutes les variétés mutantes de « pois lisse » et de « pois ridé » (« wrinkled pea »), et ce quelles que soient les utilisations auxquelles on destine généralement lesdites variétés (alimentation humaine, nutrition animale et/ou autres utilisations). La protéine de pois, majoritairement de la globuline de pois, est extraite et valorisée industriellement depuis bon nombre d’années. On peut citer comme exemple de procédé d’extraction de la protéine de pois le brevet EP1400537. Dans ce procédé, la graine est broyée en absence d’eau (procédé dit de « broyage à sec ») afin d’obtenir une farine. Cette farine est ensuite mise en suspension dans de l’eau à température ambiante afin de procéder ensuite aux différentes étapes d’extraction de la protéine.
[0007] Malgré ses qualités indéniables, la protéine extraite du pois souffre, en comparaison avec d’autres protéines, de notes aromatiques indésirables qui peuvent limiter leur utilisation dans certaines applications. De plus, si de nombreuses alternatives végétales au lait ont été développées ces dernières années, par exemple à partir de soja, mais également de riz ou encore d’avoine, les alternatives végétales au lait à base de pois ont encore à ce jour peu rencontré de succès commercial.
[0008] Ces notes aromatiques sont très spécifiques à la source pois et distinctes des autres sources végétales. En particulier, une des notes aromatiques principales qui est généralement retrouvée dans de nombreuses protéines du marché est de type « pois » (« pea » ou « beany »). Cette note aromatique est un frein indéniable dans bon nombre d’applications, en particulier alimentaires. Suite à de nombreuses études, il a été mis en évidence qu’une des causes principales de cette note aromatique pois non désirée provient de la synthèse de volatils de type aldéhydes et/ou cétones (en particulier l’hexanal), consécutive de l’action d’une lipoxygénase interne sur les lipides présents dans la graine de pois, en particulier lors de l’extraction des protéines. Les saponines et les 3-alkyl-2- méthoxypyrazines sont également des catégories de composés générant ces flaveurs non désirées (« Flavor aspects of pulse Ingredients », Wibke S. U. Roland, 2017 »). L’article de Gao et al. « Effect of alkaline extraction pH on structure properties, solubility, and beany flavor of yellow pea protein isolate, Food Research International, May 2020, 131(4) » conclut également à une corrélation entre l’inhibition de la lipoxygénase et une diminution des volatils.
[0009] Par ailleurs, la protéine extraite du pois présente également très souvent un arrière- goût (ou « off-note ») amer marqué.
[0010] Ainsi, pour améliorer le goût de protéines végétales, une solution bien connue de longue date est de réduire la teneur en lipides par l’utilisation de solvants organiques, ceci afin de limiter en conséquence la génération des volatils indiqués ci-dessus, l’utilisation de solvant organique pouvant se faire sur la farine ou sur la protéine obtenue directement. On peut citer à ce titre la demande WO2021174226 qui illustre cette technique. Toutefois, ce document ne décrit pas de protéine de pois présentant une note aromatique lactée. [0011] L’homme de l’art a élaboré plusieurs autres solutions permettant d’améliorer l’aromatique des protéines de pois, notamment pour lui donner un goût neutre. Une première solution repose sur le masquage de la flaveur par adjonction de composés sélectionnés à cette intention : cette solution oblige l’utilisateur à introduire dans sa formulation un composé qu’il ne désirait pas forcément introduire et nécessite par ailleurs son étiquetage sur l’ingrédient.
[0012] Une autre solution est décrite dans les brevets US4022919 qui enseigne qu’un traitement de d’une farine de pois avec de la vapeur d’eau permet l’obtention d’une farine dont la flaveur est améliorée. Néanmoins, on peut reprocher à ce procédé le risque d’une modification des qualités fonctionnelles des protéines obtenues par dénaturation thermique (par exemple la perte de solubilité ou l’augmentation de sa capacité d’hydratation) et une gélification de l’amidon compris dans la farine. Là encore, le document ne fait aucune mention de note lactée.
[0013] D’autres solutions ont été explorées dont, de manière non exhaustive, la sélection de cultivars de pois comportant moins de lipoxygénase ou bien la pré-germination des pois préalablement à l’extraction des protéines.
[0014] L’utilisation d’une trempe du pois de longue durée avant broyage et extraction de la protéine a également été décrite. On peut par exemple citer la demande de brevet WO2015071499 qui enseigne un procédé comprenant une trempe pendant plusieurs heures avec des bactéries lactiques à 40°C. Néanmoins, ces solutions ne sont pas encore satisfaisantes. Ce procédé long, complexe et consommateur de grande quantité d’eau du fait de la fermentation lactique, ne permet pas encore l’obtention d’une protéine de pois de flaveur complètement neutre (cf. Table 10 où l’odeur et/ou le gout de pois sont relevés dans chaque extrait) ni l’obtention d’une note aromatique lactée.
[0015] On peut évoquer la demande de brevet WO2017/120597 qui décrit un procédé incluant une précipitation de la protéine de pois par ajout de sels, plusieurs lavages, et une récupération par centrifugation. En dépit d’un procédé complexe utilisant de grandes quantités d’eau (pouvant aller jusqu’à 30 fois la quantité de pois), les flaveurs « pois » et « amère » sont toujours présentes dans la protéine de pois (voir graphes 18A, B et C). Là encore, ce document est totalement silencieux en ce qui concerne une note aromatique lactée de la protéine de pois. Par ailleurs, lorsqu’il s’agit de formuler une alternative végétale au lait, la formulation du produit fini peut comprendre en outre plusieurs arômes. Toutefois, il existe un intérêt à pouvoir se passer de ces arômes pour des raisons de simplicité dans l’étiquetage de ce produit fini. Par ailleurs, ces arômes peuvent être coûteux. Enfin, ces arômes peuvent être difficiles à doser pour parvenir au résultat escompté. [0016] La demanderesse a également exploré de nombreuses autres stratégies pour améliorer le goût des protéines de légumineuses, dont le pois. A titre d’exemple, on peut citer les documents W02020/260841 et W02020/240144 qui décrivent la fabrication de protéine de pois au goût amélioré. Dans ces documents, aucune note lactée n’est mentionnée pour le goût des protéines de pois fabriquées. Également, le document WO2019/053387 au nom de la Demanderesse décrit un procédé de fabrication de protéines de pois à la note aromatique pois réduite, ledit procédé comprenant un blanchiment des graines réalisé entre 70 et 90°C pendant 2 à 4 minutes avant refroidissement, broyage de ces graines puis extraction de la protéine de pois. Ce document ne décrit pas la fabrication de protéine de pois présentant une note aromatique lactée : alors que cette note aromatique a été présentée (parmi d’autres notes) au panel, celui-ci ne l’a pas retenue pour caractériser le goût de la protéine.
[0017] L’utilisation d’enzymes modifiant la structure primaire de la protéine, telles que les glutaminases ou les protéases, peut également modifier les propriétés organoleptiques des protéines, dont leur goût ; des procédés de production de protéines de pois modifiées utilisant de telles enzymes ont ainsi déjà été décrits. A titre d’exemple on peut citer la demande US2021/0401022 A1 qui décrit un tel procédé. La note lactée est mentionnée dans le Tableau 2 de l’évaluation sensorielle. Outre le fait que la protéine de pois obtenue est modifiée dans sa structure primaire, un autre inconvénient de l’utilisation d’enzyme telle que la glutaminase est qu’elle transforme la glutamine et produit de l’ammoniac, ce qui réduit en conséquence la quantité d’azote protéique de la protéine de pois.
[0018] Ainsi, s’il apparaît que des recherches existent pour réduire le goût pois et l’arrière- gout amer de la protéine, voire d’essayer de parvenir à une protéine au goût le plus neutre possible, force est de constater qu’aucun des documents précédemment cités n’a cherché (et n’est parvenu) à fournir des protéines de pois présentant un univers aromatique lacté tout en conservant la protéine de pois non modifiée et sans ajouter d’arôme additionnel. De plus, ceci est également confirmé par le fait que les protéines de pois du marché ne présentent pas un univers aromatique lacté, comme le démontre la partie Exemples.
[0019] Par « univers aromatique », on entend selon la présente demande l’ensemble des descripteurs aromatiques déterminés par un panel de dégustation entrainé, qui représentent le profil aromatique d’un produit. Un univers aromatique lacté signifie que la note lactée a été identifiée par le panel de dégustation parmi les 3 premières notes aromatique principales, voire comme la note aromatique première ou seconde, lorsque la protéine est dégustée après mise en suspension dans de l’eau. Par note lactée, on entend une note aromatique liée au lait et/ou au yaourt. [0020] Or, il existe justement un besoin de telles protéines qui peuvent être avantageusement utilisées, par exemple, dans les alternatives végétales au lait, ceci afin d’obtenir des propriétés organoleptiques plus lactées.
[0021] La Demanderesse est ainsi parvenue après de nombreuses recherches à un nouveau procédé de fabrication permettant de fournir des protéines de pois présentant une note aromatique pois très réduite, une amertume également très faible et présentant en outre un univers aromatique lacté, et ceci sans ajout d’arôme. Ceci est évidemment un avantage pour la fabrication de produits tels que les alternatives végétales au lait à base de pois. Par ailleurs comme l’univers aromatique de la protéine de pois ainsi obtenue est unique, même dans les produits alimentaires autres que les alternatives végétales son utilisation peut permettre de modifier le goût et la saveur des produits finaux utilisant dans leur composition des protéines de pois. Selon une variante, la Demanderesse est également parvenue à obtenir de nouvelles protéines de pois permettant une excellente texturation lorsqu’elles sont utilisées en extrusion, notamment en extrusion humide. Ces protéines de pois sont particulièrement avantageuses pour la fabrication d’analogues de viande ou de poissons.
Résumé de l’invention
[0022] Ainsi, l’invention a pour objet un procédé de fabrication de protéine de pois comprenant les étapes suivantes : a) introduction de pois ou de pois broyés dans une solution aqueuse dont la température est comprise entre 65°C et 90°C afin obtenir une suspension eau-pois ou une suspension eau-pois broyés ; b) traitement thermique de la suspension obtenue lors de l’étape a) à une température comprise entre 40°C et 65°C pendant 1 à 10 min ; c) dans le cas où il s’agit d’une suspension eau-pois, broyage humide de la suspension eau-pois obtenue à l’étape b) afin d’obtenir une suspension aqueuse de pois broyés ; d) extraction d’une fraction protéique par séparation solide liquide de la suspension aqueuse de pois obtenue à l’étape b) ou c); e) éventuellement ajustement à un pH compris entre 2,0 et 8,0, par exemple entre 4,5 et 5,7, de ladite fraction protéique obtenue à l’étape d); f) traitement thermique de la fraction protéique obtenue à l’étape e) à une température allant de 65 à 90°C pendant une durée allant de 1 à 120 secondes pour former une suspension de protéines de pois coagulées ; g) séparation solide-liquide de la suspension de protéines coagulées obtenue à l’étape f) pour former la protéine de pois. [0023] Avantageusement, l’étape d’extraction d) est précédée par une étape dO) de refroidissement de la suspension est refroidie à une température inférieure à 15°C, préférentiellement à une température de 4 à 14°C, par exemple de 10 à 12°C.
[0024] Avantageusement, l’étape de refroidissement dO) est réalisée par le passage de la suspension aqueuse de pois broyés à travers un échangeur thermique.
[0025] Avantageusement, le procédé comprend, suite à l’étape de traitement thermique f), une étape de refroidissement f1) par refroidissement rapide de la suspension de protéines coagulées.
[0026] Avantageusement, le procédé comprend une étape d’ajustement du pH de la protéine de pois à un pH compris entre 6 et 7,5, de préférence compris entre 6,5 et 7,5.
[0027] Avantageusement, le procédé comprend une étape de traitement thermique additionnelle de la protéine de pois.
[0028] Avantageusement, le procédé comprend une étape de cisaillement de la protéine de pois par exemple par passage dans une pompe haute pression.
[0029] Avantageusement, le procédé comprend une étape d’homogénéisation de la protéine de pois.
[0030] Avantageusement, le procédé comprend une étape de séchage de la protéine de pois.
[0031] Avantageusement, le pH de la solution aqueuse de l’étape a) est ajusté entre 8 et 10.
[0032] Avantageusement, la durée du traitement thermique de la fraction protéique est comprise entre 1 et 45 secondes, tout préférentiellement entre 1 et 10 secondes.
[0033] Avantageusement, les pois broyés de l’étape a) sont obtenus par broyage à sec.
[0034] Avantageusement, une fraction riche en amidon de pois et/ou une fraction riche en fibre de pois est récupérée à partir de la partie insoluble issue de l’étape de séparation solide-liquide d).
[0035] Un autre objet de l’invention porte sur la protéine de pois susceptible d’être obtenue par le procédé de l’invention.
[0036] Avantageusement, la protéine de pois est caractérisée en ce qu'au moins un de ses trois premiers descripteurs GATA déterminé selon la norme ISO 5492:2008(en), 4.23 est un descripteur lacté. Cette protéine de pois peut présenter une faible amertume, une note aromatique pois réduite et en outre un univers aromatique lacté. Sans être liée à une quelconque théorie, la demanderesse fait l’hypothèse que cet univers aromatique lacté s’explique par la présence de composés volatils dans la protéine de pois de l’invention qui sont dans des quantités et/ou des proportions différentes que ceux des protéines de pois déjà connues, certains volatils pouvant être générés, certains autres réduits ou encore éliminés grâce aux étapes du procédé de l’invention, notamment la combinaison des étapes de traitement thermique. Ceci est d’autant plus remarquable que le procédé ne nécessite pas l’utilisation de solvants organiques ou l’utilisation d’enzymes et que les protéines de pois peuvent présenter en outre d’excellentes propriétés fonctionnelles, telles qu’une solubilité et/ou un pouvoir gélifiant élevés.
[0037] Un autre objet de l’invention porte également sur l’utilisation de ladite protéine de pois pour la fabrication de produits alimentaires ou de boissons, notamment d’alternatives végétales au lait.
Brève détaillée de l’invention
[0038] L’invention porte sur un procédé de fabrication de protéine de pois.
[0039] Etape a)
[0040] L’étape a) comprend l’introduction de pois dans une solution aqueuse. Les pois mis en œuvre dans l’étape a) auront pu subir au préalable des étapes bien connues de l’homme du métier, telles que notamment un nettoyage (élimination des particules non désirées telles que pierres, insectes morts, résidus de terre, etc.) ou bien encore l’élimination des fibres externes du pois (enveloppe externe cellulosique) par une étape bien connue appelée décocage ou « dehulling ». Ainsi par « pois » dans l’étape a), on entend des pois complets ou des cotylédons de pois, dont l’enveloppe externe a été préférentiellement éliminée. Alternativement, des pois broyés (c’est-à-dire de la farine de pois) peut être utilisée, ces pois broyés étant généralement obtenus par broyage à sec. Préalablement, le pois non dépélliculé, le pois dépélliculé ou encore les cotylédons de pois peuvent être soumis à une étape de toasting, c’est-à-dire un traitement thermique à sec des graines de légumineuse. Ce traitement thermique à sec peut être celui de la demande W02020/260841.
[0041] La solution aqueuse peut être de l’eau pouvant éventuellement comprendre des additifs tels que notamment des composés antimousses ou bactériostatiques.
[0042] Le ratio en poids quantité de pois/quantité de solution aqueuse dans l’étape a) peut notamment être compris entre 0,5 et 2.
[0043] La température de la solution aqueuse est comprise entre 65°C et 90°C Le chauffage peut être réalisé à l’aide de toute installation bien connue de l’homme de l’art telle qu’un échangeur thermique immergé. Préférentiellement, la température est comprise entre 70°C et 80°C voire 75°C environ.
[0044] La suspension eau-pois ou la suspension eau-pois broyés est obtenue en introduisant, dans la solution aqueuse préalablement chauffée le pois ou les pois broyés.
[0045] Selon une variante, le pH de la solution aqueuse de l’étape a) est ajusté entre 8 et 10. Cet ajustement peut se faire par l’ajout d’une base telle que la soude, la chaux ou la potasse, préférentiellement la soude. Selon une autre variante, le pH n’est pas ajusté à cette étape.
[0046] Etape b)
[0047] Le procédé comprend en outre un traitement thermique b) de la suspension obtenue à l’étape a) à une température comprise entre 40°C et 65°C pendant 1 à 10 minutes. La suspension peut être chauffée ou refroidie pour atteindre cette température. Alternativement, la suspension ne subit aucun chauffage et est directement à température lors du mélange de la suspension aqueuse avec les pois ou les pois broyés. De préférence, la température du traitement thermique est comprise entre 40 et 60°C, voire entre 45 et 55°C. Préférentiellement, le traitement thermique est réalisé pendant 2 à 4 min.
[0048] Etape c)
[0049] Dans le cas où des pois sont utilisés lors de l’étape a), le procédé comprend une étape c) de broyage humide de la suspension eau-pois traitée à l’étape b) afin d’obtenir une suspension aqueuse de pois broyés. De préférence, le procédé est réalisé à partir de pois et l’étape c) de broyage humide est réalisée par passage continu à travers un ou plusieurs broyeurs pour obtenir la suspension aqueuse de pois broyés. Le ou les broyeurs peuvent être tout type de broyeur apte à réaliser un broyage humide, tel que des broyeurs humides à billes, des broyeurs humides coniques, des broyeurs humides hélicoïdaux ou bien des broyeurs humides équipés de systèmes rotor/stator. Selon une variante, le broyeur peut être celui utilisé dans les exemples du document WO2019/053387 au nom de la Demanderesse. Dans la variante où le broyeur est de type rotor-stator, ce type de broyeur peut permettre un broyage continu par passage de la suspension eau-pois dans ledit broyeur. Selon une sous-variante préférée, le procédé combine deux étapes de coupe (précoupe puis coupe) en utilisant différents broyeurs rotor-stator pour chacune de ces coupes. La pré-coupe puis la coupe pouvant être réalisée l’une à la suite de l’autre ou, alternativement la coupe pouvant avoir lieu après avoir pré-coupe puis stockage de la suspension eau-pois traitée. De tels broyeurs sont décrits dans le document WO2019/158589. Optionnellement, il est possible de réaliser pendant cette étape ou en fin de cette étape une dilution avec de l’eau afin de former la suspension aqueuse de pois broyés. Selon une variante, lors du broyage, de l’eau est ajoutée de manière continue ou discontinue pour diluer la suspension aqueuse. Généralement la matière sèche de la suspension aqueuse de pois broyés va de 10 à 30%, par exemple de 15 à 25%.
[0050] Etape d)
[0051] L’étape d) du procédé consiste en l’extraction des composants de la suspension aqueuse de pois broyés, et en particulier de l’extraction d’une fraction protéique par séparation solide liquide de la suspension aqueuse de pois. Selon une variante, avant de réaliser le stade de séparation solide-liquide, on peut réaliser un stade d’ajustement du pH de la suspension aqueuse de pois broyés. Ainsi la séparation solide-liquide peut avoir lieu après ajustement de la suspension aqueuse de pois à un pH allant de 6 à 9, de préférence de 8 à 9, tout préférentiellement de 8,5 à 9. Ce stade d’ajustement du pH peut se faire dans une cuve agitée. Ce stade peut être plus ou moins long, et durer par exemple de 1 à 240 minutes, généralement de 5 à 60 minutes. Pour réaliser l’ajustement du pH, il est possible d’ajouter tout type d’acide et/ou de base, organique ou inorganique ou leurs mélanges. A titre d’exemple d’acide, on peut utiliser l’acide chlorhydrique, l’acide sulfurique, l’acide citrique ou leurs mélanges. A titre d’exemple de base, on peut citer la soude, la potasse ou la chaux et leurs mélanges. Cet ajout de base ou d’acide ainsi que la mesure du pH peuvent se faire en ligne. La base et/ou l’acide peuvent être sous forme de solutions aqueuse. Avantageusement, avant cette séparation solide-liquide, et préférentiellement avant l’étape d’extraction d), voire tout préférentiellement avant l’étape d’extraction d) et après l’étape de traitement thermique b) ou de l’étape de broyage humide éventuelle c), la suspension aqueuse de pois broyés est refroidie à une température inférieure à 15°C. Cette température peut notamment aller de 4 à 14°C, par exemple de 10 à 12°C. Cette étape de refroidissement dO) peut être réalisée par les techniques connues, comme par exemple passage de la suspension aqueuse de pois broyés à travers un échangeur thermique.
[0052] Généralement, la fraction protéique est la partie soluble de la suspension aqueuse et la fraction riche en amidon et en fibres est la partie insoluble. Il est également possible de séparer plus de deux fractions insolubles, et par exemple récupérer une première fraction insoluble plus riche en amidon et une seconde fraction insoluble plus riche en fibres. Ainsi, selon une variante du procédé une fraction riche en amidon et/ou une fraction riche en fibre est récupérée à partir de la partie insoluble issue de l’étape de séparation solide- liquide d). Par fraction riche en amidon et fraction riche en fibre, on entend généralement une fraction comprenant au moins 50% d’amidon ou de fibres. Les méthodes de quantification en amidon et en fibres sont connues de l’homme du métier et des méthodes spécifiques sont indiquées plus loin dans la description. Ces fractions sont récupérées classiquement par les méthodes de séparation connues. La séparation solide-liquide peut notamment être réalisée au moyen d’au moins une étape de séparation avec un décanteur, notamment un décanteur centrifuge, une centrifugeuse ou encore avec des hydrocyclones. Le procédé peut également permettre de récupérer une ou plusieurs fractions enrichies en fibres et/ou en amidon, qui sont éliminées de la suspension, et récupérer la fraction protéique utile à la suite du procédé de l’invention.
[0053] Etape e)
[0054] Le procédé comprend également éventuellement une étape e) d’ajustement de ladite fraction protéique au pH, qui peut éventuellement être le pH isoélectrique de la protéine. Par pH isoélectrique, on entend un pH proche duquel la charge électrique nette de la protéine de la fraction protéique est nulle. Ce pH peut être ajusté à un pH compris entre 2,0 et 8,0, par exemple entre 4,5 et 5,7, voire entre 4,8 et 5,2. La rectification de pH peut être effectuée par ajout d’acide, organique ou inorganique, par exemple de l’acide chlorhydrique, l’acide sulfurique ou l’acide citrique ou leurs mélanges. Cette étape e) peut se faire dans une cuve, agitée ou non. Elle peut être plus ou moins longue, et durer par exemple de 1 à 240 minutes, généralement de 5 à 60 minutes. Cet ajout de base ou d’acide ainsi que la mesure du pH peuvent se faire en ligne et l’acide peut être sous forme de solution aqueuse.
[0055] Etape f)
[0056] Le procédé comprend également une étape de traitement thermique f) de la fraction protéique au pH éventuellement ajusté. Cette étape comprend un stade de chauffe de la suspension de protéines coagulées. Ce stade est réalisé à une température allant de 65 à 90°C pour former une suspension de protéines coagulées. Il peut être réalisé pendant une durée allant de 1 à 120 secondes, préférentiellement de 1 à 45 secondes, tout préférentiellement de 1 à 10 secondes. Pour réaliser cette chauffe, un échangeur de chaleur est généralement utilisé. Il peut être de type selon le principe du chauffage indirect ou selon le principe de du chauffage direct, généralement par injection de vapeur. De préférence, la chauffe est effectuée par injection de vapeur. Avantageusement, l’étape de traitement thermique f) comprend un stade de chauffe suivi d’un stade de refroidissement de la suspension de protéines coagulées. Dans la variante où l’étape de traitement thermique f) comprend, suite au stade de chauffe de la suspension de protéines coagulées, un stade de refroidissement de ladite suspension, ce stade de refroidissement est préférentiellement obtenu par refroidissement rapide connu sous la dénomination « flash- cooling », conduisant à un refroidissement immédiat. A l’issue de ce stade, la température peut aller de 60 à 75°C, par exemple entre 64 et 70°C. Ce refroidissement rapide est réalisé en appliquant un vide à la suspension de protéines coagulées, le vide appliqué étant déterminé en fonction de la température de refroidissement choisie.
[0057] La Demanderesse considère que des étapes essentielles au procédé de l’invention sont les premières étapes de traitement thermique b) et f). Sans être liée à une quelconque théorie, une hypothèse est que la protéine de pois pourrait comprendre des composés volatils dans certaines proportions conduisant à lui fournir un univers aromatique lacté. Il est probable que ce soient ces premières étapes de traitement thermique b) et f), à des températures particulières, qui génèrent ce profil aromatique particulier, différent de celui des protéines de pois déjà connues. Il est possible que ces étapes pourraient conduire à une concentration plus importante en certains composés volatils et, a contrario, une concentration moins importante en certains autres composés volatils, par rapport aux protéines de pois déjà connues. L’ensemble permettrait de conduire à donner cet univers aromatique lacté, ceci sans besoin de modifier, par exemple, la structure primaire de la protéine.
[0058] Etape g)
[0059] Dans la suite du procédé de l’invention, la protéine de pois est séparée de la suspension de protéines coagulées à l’étape g). Cette séparation solide-liquide peut être réalisée à l’aide des moyens indiqués pour les moyens de séparation indiqués à l’étape e). La protéine de pois formée lors de cette étape comprend principalement les protéines de la fraction solide qui sont séparées de la fraction liquide. Dans la fraction liquide se retrouvent généralement d’autres protéines solubles au pH isoélectrique, les albumines mais également des carbohydrates solubles. La fraction solide récupérée comprend la protéine de pois et est généralement une suspension aqueuse concentrée de protéine de pois. La fraction solide récupérée a une matière sèche qui va généralement de 25 à 50%, ou encore de 30 à 40%. La composition massique de la protéine de pois peut varier et va généralement comprendre principalement les protéines (notamment sous forme de globulines) mais également de l’amidon, des lipides, des fibres, et/ou des sucres. Cette fraction solide peut être délayée par ajout d’eau pour être plus aisément manipulée dans les étapes optionnelles suivantes.
[0060] Autres étapes
[0061] A l’issue de cette étape g), le procédé comprend généralement une étape g’) d’ajustement du pH de la protéine de pois à un pH allant de 6 à 7,5, généralement de 6,5 à 7,5. Cette étape peut être réalisée par ajout d’une base inorganique ou organique, par exemple par ajout de soude. La remontée du pH se fait généralement par l’ajout d’une solution aqueuse basique. [0062] De manière préférée, le procédé comprend une étape de traitement thermique additionnelle de la protéine de pois. Les conditions de température et de temps peuvent largement varier dans cette étape, par exemple aller de 70 à 140°C et durer de 0,1 secondes à plusieurs minutes. Selon une première variante de cette étape de traitement thermique additionnelle, la température va de 70 à 90°C et sa durée va de 0,1 seconde à 30 minutes. Selon une deuxième variante de cette étape de traitement thermique additionnelle, la température va de 90 à 110°C et sa durée va de 0,1 secondes à 5 minutes. Selon une autre variante, cette étape de traitement thermique additionnelle est réalisée à une température allant de 110 à 140°C pendant un temps allant de 0,1 à 30 secondes, préférentiellement de 0,2 à 15 secondes, par exemple de 0,3 à 10 secondes. Cette étape peut avoir pour objectif de fonctionnaliser et/ou d’aseptiser la protéine de pois. Pour réaliser cette étape de traitement thermique additionnelle, la protéine de pois peut être sous forme d’une dispersion aqueuse, présentant préférentiellement une matière sèche allant de 10 à 25%, par exemple de 15 à 20%. Avantageusement, le procédé de l’invention comprend, suite à l’étape de traitement thermique additionnelle, une étape de refroidissement f1) de la protéine de pois. Selon une variante préférée, cette étape de refroidissement est obtenu par refroidissement rapide (« flash-cooling »). A l’issue de cette étape, la température peut aller de 60 à 100°C, par exemple entre 70 et 90°C. De la même manière, cette étape de refroidissement rapide (« flash-cooling ») est réalisée en appliquant un vide à la dispersion aqueuse de protéine de pois, le vide appliqué étant déterminé en fonction de la température de refroidissement choisie.
[0063] En ce qui concerne les fonctionnalités de la protéine de pois, elles peuvent être modifiées par le traitement thermique. Elles sont notamment susceptibles d’être impactées par le choix du pH de la composition qui est soumis au traitement thermique additionnel. Par exemple, lorsque la dispersion aqueuse de protéine de pois présente un pH neutre lors du traitement thermique, la solubilité de la protéine de pois obtenue après ce traitement thermique est supérieure à celle d’une protéine de pois traitée thermiquement à pH légèrement inférieur. De la même manière, lorsque la dispersion aqueuse de protéines de pois présente un pH neutre lors du traitement thermique, le pouvoir gélifiant de la protéine de pois obtenue après ce traitement thermique peut être inférieur à celle d’une protéine de pois traitée thermiquement à pH légèrement inférieur. Ceci est reflété dans la partie exemples ci-après.
[0064] Selon une variante du procédé, il comprend une étape de cisaillement de la protéine de pois par exemple par passage de la dispersion aqueuse de protéines dans une pompe haute pression. A titre d’exemple de pompe haute pression, on peut citer les pompes haute pression commercialisées par la société Silverson, encore appelées mélangeur à haut cisaillement (« high shear mixer »), par exemple de ceux la gamme UHS. De préférence, l’étape de cisaillement est réalisée par une pompe haute pression.
[0065] L’étape de cisaillement peut avoir lieu avant ou après les étapes de traitement thermique et/ou de remontée du pH.
[0066] Selon une autre variante, le procédé comprend une étape d’homogénéisation de la protéine de pois.
[0067] Pour réaliser cette étape d’homogénéisation, on peut utiliser tout type d’homogénéisateur. Selon l’invention, on entend un équipement comprenant une pompe haute pression et une tête d’homogénéisation dans lequel l’équipement est conçu de manière à ce que le produit à homogénéiser passe sous pression à travers cette tête d’homogénéisation. Une tête d’homogénéisation consiste en un orifice réduit comprenant généralement un siège, d’un clapet et d’un anneau de choc. Le passage de la dispersion aqueuse de protéines de pois à travers l’homogénéisateur peut ainsi permettre l’homogénéisation de la protéine de pois. L’homogénéisation peut être une homogénéisation basse pression, une homogénéisation haute pression ou encore une homogénéisation ultra haute pression. La pression d’homogénéisation peut varier largement et aller, selon la technique d’homogénéisation utilisée, de 1 à 1000 bar, par exemple de 20 à 800 bar. Selon une variante, la pression d’homogénéisation va de 20 à 200 bar, par exemple de 50 à 150 bar. Selon une autre variante, la pression d’homogénéisation va de 200 à 800 bar, par exemple de 300 à 800 bar. Selon une variante, l’homogénéisation est une homogénéisation simple effet. Selon une autre variante, l’homogénéisation est une homogénéisation multiple effet, par exemple une homogénéisation double effet. Les homogénéisateurs qui peuvent être utilisés sont commercialisés par exemple par la société GEA ou Tetra Pak.
[0068] L’étape d’homogénéisation peut avoir lieu avant ou après les étapes de traitement thermique et/ou de remontée du pH.
[0069] Le procédé selon l’invention peut également comprendre une étape de séchage de la protéine de pois. Généralement, cette étape de séchage est réalisée de manière à atteindre un taux de matière sèche supérieur à 80%, préférentiellement supérieur à 90%, tout préférentiellement supérieur à 94% en poids de matière sèche par rapport au poids de la protéine de pois. On utilise pour ce faire toute technique bien connue de l’homme du métier comme par exemple la lyophilisation, le séchage par flash drying ou sur tambour sécheur ou bien encore l’atomisation. Le procédé peut également comprendre une étape de broyage ou de micronisation. L’atomisation est la technologie préférée, en particulier l’atomisation à multiple effet. La protéine de pois peut se présenter sous forme de poudre présentant une taille de particules d50, pouvant varier largement, par exemple de 10 à 500pm, généralement de 50 à 150 pm.
[0070] Par « protéine de pois », on entend un extrait de pois qui peut être produit selon la méthode de l’invention, dont la protéine est constituée de protéine de pois. Généralement, la teneur en poids en protéine est de 60% ou plus, avantageusement de 80% ou plus, par exemple va de 80 à 95%, notamment va de 80 à 90%. La teneur en protéine est la teneur N6,25, calculée par la méthode Dumas. Elle comprend bien évidemment généralement d’autres constituants minoritaires autres que les protéines, tels que de l’amidon, des lipides, des fibres, et/ou des sucres. Généralement, la teneur totale en amidon dans la protéine de pois produite selon la méthode de l’invention va de 0 à 20%, par exemple de 0 à 10%, notamment de 0,5 à 5%. Cette teneur totale en amidon peut être mesurée à l’aide de la méthode AOAC 996.11 . Généralement, la teneur en fibres totale peut aller de 0 à 20%, par exemple de 1 à 18%, notamment de 2 à 10%. Cette teneur peut être déterminée par la méthode AOAC Method 2017.16. Généralement, la teneur totale en lipides va de 0 à 15%, par exemple de 1 à 10%. La teneur totale en lipides peut être déterminée par la méthode AOAC 996.06 en hydrolyse acide. La teneur en sucres peut aller de 0 à 10%, généralement de 0,5 à 5%. La teneur en sucres peut être déterminée par chromatographie liquide haute performance (HPLC).
[0071] La protéine de pois peut présenter un profil aromatique lacté. Sans être lié à une quelconque théorie, ceci pourrait s’expliquer par la concentration plus importante en certains composés volatils et, a contrario, une concentration moins importante en certains autres composés volatils. Selon un mode de réalisation, la teneur en 3-methyl butanal est inférieure à 3000 ppb, par exemple inférieure à 2500 ppb. Selon un autre de réalisation combinable avec le mode précédent, la teneur en benzaldéhyde est inférieure à 60 ppb, par exemple, inférieure à 50 ppb.
[0072] Les propriétés de la protéine de pois peuvent largement varier, selon les paramètres de procédé exposés précédemment et comme il apparaît dans la partie Exemples.
[0073] Selon un mode de réalisation, la protéine de pois séchée présente une solubilité à pH 7 allant de 10 à 99%. La solubilité peut présenter tous les montants intermédiaires (c’est- à-dire 11 %, 12 %, 13 %... 97 %, 98 %, 99 %) et l’Homme du métier saura sur la base des indications de procédé indiquées ci-dessus et dans la partie Exemples modifier les paramètres du procédé dans les gammes indiquées afin de parvenir à la solubilité désirée. Avantageusement, la protéine de pois séchée présente une solubilité allant de 5 à 100%, notamment de 40 à 95%. Selon une première variante, la solubilité va de 75 à 100%, par exemple de 80 à 95%. Selon une seconde variante, la solubilité va de 40 à 75%. [0074] Solubilité : Test A
[0075] En ce qui concerne la solubilité, elle est déterminée selon la méthode du TEST A décrit ci-dessous :
Mesure de la solubilité dans l’eau
Cette mesure est basée sur la dilution de l’échantillon dans de l’eau distillée, sa centrifugation et l’analyse du surnageant.
[0076] Mode opératoire :
Dans un bêcher de 400 ml, introduire 150 g d’eau distillée à une température de 20°C +/- 2°C, mélanger avec un barreau magnétique et ajouter précisément 5 g de l’échantillon à tester.
Ajuster ou non le pH à la valeur souhaitée avec NaOH ou HCl 0,1 N (pH 7).
Compléter le contenu en eau à 200 g.
Mélanger pendant 30 minutes à 1000 rpm et centrifuger pendant 15 minutes à 3000 g.
Collecter 25 g du surnageant.
Introduire dans un cristallisoir préalablement séché et taré.
Placer dans une étuve à 103°C +/- 2°C pendant 1 heure.
Placer ensuite dans un dessiccateur (avec agent déshydratant) pour refroidir à température ambiante et peser.
[0077] Le contenu en matières sèches solubles, exprimé en % en poids, est donné par la formule suivante :
[0078] [Math. 1]
(=m1 - m2) x (200 + ) x 100
> = % de solubilité
P1 x P
[0079] Où :
• P = poids, en g, de l’échantillon = 5 g
• m1 = poids, en g, du cristallisoir après séchage
• m2 = poids, en g, du cristallisoir vide
• P1 = poids, en g, de l’échantillon collecté = 25 g
[0080] Selon un mode de réalisation, la protéine de pois séchée peut présenter un pouvoir gélifiant. Ce pouvoir gélifiant peut aller de 1 à 500Pa, par exemple de 100 à 500Pa. [0081] Pouvoir gélifiant : Test B
[0082] Par « pouvoir gélifiant », on entend la propriété fonctionnelle consistant en la capacité d’une composition protéique à former un gel ou un réseau, faisant augmenter la viscosité et faisant générer un état de la matière intermédiaire entre les états liquides et solides. On peut également utiliser le terme « force de gel ». Pour quantifier ce pouvoir gélifiant, il est donc nécessaire de générer ce réseau et d’évaluer sa force. Pour effectuer cette quantification, dans la présente invention, on utilise le test B dont la description est la suivante :
1) Solubilisation à 60°C+/- 2°C de la composition protéique testée dans de l’eau titrant 15% +/- 2% en matière sèche et à pH 7;
2) Agitation pendant 5 min à 60°C +/- 2°C;
3) Refroidissement à 20°C +/- 2°C et agitation durant 24 heures à 350 tr/min;
4) Mise en œuvre de la suspension dans un rhéomètre à contrainte imposée équipé avec un cylindre concentrique;
5) Mesure des modules élastiques G’ et modules visqueux G” en appliquant un profil de température suivant: a. Phase 1 : Mesure du paramètre G’1 après stabilisation à 20°C +/- 2°C et chauffage d’une température de 20°C +/- 2°C à une température de 80°C +/- 2°C en 10 minutes; b. Phase 2: stabilisation à une température de 80°C +/- 2°C pendant 110 minutes; c. Phase 3: refroidissement d’une température de 80°C +/- 2°C à une température de 20°C +/- 2°C en 30 min et mesure de G’2 après stabilisation à 20°C +/- 2°C ;
6) Calcul du pouvoir gélifiant égal à G’2 - G’1 .
[0083] De manière préférée, les rhéomètres à contrainte imposée sont choisis parmi les modèles DHR 2 (TA, instruments) et MCR 301 (Anton Paar), avec un mobile de type cylindre concentrique. Ils possèdent un système de régulation de température à effet Peltier. Afin d’éviter les problèmes d’évaporation à haute température, de l’huile de paraffine est ajoutée sur les échantillons.
[0084] Un « rhéomètre » au sens de l’invention est un appareil de laboratoire capable de faire des mesures relatives à la rhéologie d’un fluide ou d’un gel. Il applique une force à l’échantillon. Généralement de faible dimension caractéristique (très faible inertie mécanique du rotor), il permet d’étudier fondamentalement les propriétés mécaniques d’un liquide, d’un gel, d’une suspension, d’une pâte, etc., en réponse à une force appliquée.
[0085] Les modèles dits « à contrainte imposée » permettent, en appliquant une sollicitation sinusoïdale (mode oscillation), de déterminer les grandeurs viscoélastiques intrinsèques de la matière, qui dépendent notamment du temps (ou de la vitesse angulaire œ) et de la température. En particulier, ce type de rhéomètre permet d’accéder au module complexe G*, permettant lui-même d’avoir accès aux modules G' ou partie élastique et G" ou partie visqueuse ;
[0086] Les trois premières étapes consistent en une remise en suspension de la protéine dans de l’eau, dans des conditions précises permettant de maximiser la mesure postérieure.
[0087] L’eau choisie est préférentiellement de l’eau osmosée, mais on peut également utiliser de l’eau potable.
[0088] Sa température est de 60°C+/- 2°C lors de la remise en suspension initiale (1ère et 2ème étapes) puis de 20°C+/- 2°C après solubilisation pendant 24h et refroidissement avant mesure (3ème étape). D’une manière générale et sauf indication contraire, lorsqu’une température est donnée dans la présente description, elle comprend toujours une variation de +/- 2°C, par exemple 20°C +/- 2°C ou 80°C +/- 2°C.
[0089] On ajoute une quantité définie de protéine dans ladite eau afin d’obtenir une suspension titrant 15% +/- 2% en matière sèche. Pour ce faire, on utilise le matériel bien connu de l’homme du métier tel que béchers, barreaux magnétiques. Agiter un volume de 50mL pendant minimum 10h à 350 tr/min à température ambiante. D’une manière générale et sauf indication contraire, les teneurs en matières sèches données dans la présente description comprennent toujours une variation de +/- 2%, par exemple 15% +/- 2%. Le pH est ajusté à 7 +/- 0,5 à l’aide d’un pHmètre et de réactifs acido-basiques, comme bien connu dans l’art antérieur.
[0090] La quatrième étape consiste à introduire l’échantillon dans le rhéomètre en couvrant celui-ci avec une fine couche d’huile afin de limiter l’évaporation.
[0091] On applique alors lors de la cinquième étape un barème de température suivant : a. Phase 1 : chauffage d’une température de 20°C +/- 2°C à une température de 80°C +/- 2°C en 10 minutes ; b. Phase 2 : stabilisation à une température de 80°C +/- 2°C pendant 110 minutes ; c. Phase 3 : refroidissement d’une température de 80°C +/- 2°C à une température de 20°C +/- 2°C en 30 min.
[0092] La mesure du paramètre G’ est effectuée en continu pendant ce barème et est enregistrée.
[0093] La sixième et dernière étape du test B consiste en l’exploitation de l’enregistrement. On extrait deux valeurs : G’1 = valeur de G’ en début de phase 1 après stabilisation à 20°C +/- 2°C et G’2 = valeur de G’ en fin de phase 3 après stabilisation à 20°C +/- 2°C.
[0094] Le pouvoir gélifiant est égal à G’2 - G’1. [0095] Selon une variante, la protéine de pois est une protéine modifiée enzymatiquement. Par protéine modifiée enzymatiquement, l’Homme du métier entend une protéine dont la structure protéique a été volontairement modifiée par l’ajout à la protéine d’au moins une enzyme susceptible de modifier la structure protéique. Cette enzyme peut être choisie parmi les protéases, les peptidases, les enzymes de déamidation, par exemple celles de type E.C. 3.5.1 comme la glutaminase ou de désimination, par exemple celles de type E.C. 3.5.3 comme la peptidylarginine deiminase. Ces enzymes de modification des protéines sont connues pour modifier les propriétés physicochimiques et/ou organoleptiques de la protéine. Par exemple, il est connu du document WO2019/233920 A1 que la peptidylarginine deiminase permet de réduire l’astringence, notamment l’astringence de la protéine de colza. Dans le cas où le procédé comprend une protéolyse de la fraction protéique enrichie en protéines, celle-ci peut permettre de modifier le degré d’hydrolyse (DH) de la protéine. De préférence, le degré d’hydrolyse est inférieur à 15 %, avantageusement inférieur à 10 %, de préférence inférieur à 6 %, par exemple entre 3 et 5 %. L’Homme du métier saura adapter les conditions de protéolyse enzymatique, voire ne réalisera pas une telle étape afin d’obtenir le DH désiré. Selon une variante préférée de l’invention, la protéine de pois n’est pas modifiée enzymatiquement par désamidation. Selon une variante préférée de l’invention, la protéine de pois n’est pas modifiée enzymatiquement par déamination. La glutaminase permet également de réaliser une étape de désamination. Selon une autre variante préférée de l’invention, la protéine n’est pas modifiée enzymatiquement. Un avantage de l’invention est qu’il est possible de modifier les propriétés organoleptiques de la protéine de pois, et notamment de lui conférer un univers aromatique lacté, ceci sans même besoin de modifier enzymatiquement la protéine. L’invention permet donc de fournir selon un mode de réalisation des protéines de structure primaire non modifiée.
[0096] Protéine de pois susceptible d’être obtenue par le procédé de l’invention
[0097] Un autre objet de l’invention porte sur une protéine de pois susceptible d’être obtenue par le procédé de l’invention. Comme expliqué précédemment, la protéine de l’invention présente un profil aromatique lacté unique pour des protéines de pois. Sans être liée à une quelconque théorie, la demanderesse fait l’hypothèse que cet univers aromatique lacté s’explique par la présence de composés volatils dans la protéine de pois de l’invention qui sont dans des quantités et/ou des proportions différentes que ceux des protéines de pois déjà connues, certains volatils pouvant être générés, certains autres réduits ou encore éliminés grâce aux étapes du procédé de l’invention, notamment la combinaison des étapes de traitement thermique. Ceci est d’autant plus remarquable que le procédé ne nécessite ni l’utilisation de solvants organiques ni de modifier enzymatiquement la protéine afin d’obtenir cet univers aromatique lacté. Avantageusement, la protéine de pois susceptible d’être obtenue par le procédé de l’invention est caractérisée en ce qu'au moins un de ses trois premiers descripteurs GATA déterminé selon la norme ISO 5492:2008(en), 4.23 est un descripteur lacté.
[0098] Protéine de pois ayant un descripteur lacté parmi ses trois premiers descripteurs GATA
[0099] Un autre objet de l’invention porte sur une protéine de pois caractérisée en ce qu'au moins un de ses trois premiers descripteurs GATA déterminé selon la norme ISO 5492:2008(en), 4.23 est un descripteur lacté.
[0100] Utilisation de la protéine de pois
[0101] L’invention a également pour objet l’utilisation de la protéine de pois de l’invention pour la fabrication de produits alimentaires ou de boissons, notamment d’alternatives végétales au lait.
[0102] D’une manière générale, la protéine de pois de l’invention peut être utilisée dans des produits alimentaires et des boissons qui peuvent en inclure dans une quantité allant jusqu’à 100% en poids par rapport au poids sec total du produit alimentaire ou de boisson, par exemple en une quantité allant d’environ 1 % en poids à environ 80 % en poids par rapport au poids sec total du produit alimentaire ou de boisson. Tous les montants intermédiaires (c’est-à-dire 2 %, 3 %, 4 %... 77 %, 78 %, 79 % en poids par rapport au poids total du produit alimentaire ou de boisson) peuvent être utilisés, de même que toutes les fourchettes intermédiaires fondées sur ces quantités. Ces produits alimentaires et boissons peuvent être adaptés à des populations végétariennes ou véganes.
[0103] Un usage particulièrement intéressant de la protéine de l’invention concerne son utilisation dans les boissons qui présentent un goût plus agréable que celles obtenues à partir d’autres protéines de pois du commerce. La protéine de pois de l’invention peut avantageusement être utilisée pour la fabrication de boissons, en particulier d’alternatives au lait, ou autrement dit de succédanés de lait. Par ailleurs, du fait de la note aromatique lactée due à l’ingrédient, ces boissons peuvent en outre présenter une note aromatique plus lactée qu’une boisson ne comprenant pas ladite protéine, ce qui est un avantage indéniable pour la fabrication d’alternatives végétales au lait. Outre une amélioration de l’aromatique, il est également possible selon l’invention d’obtenir une texture plus nappante en bouche (effet « mouthfeel ») que lorsque d’autres protéines de pois sont utilisées, ce qui est avantage pour les boissons, et notamment pour les alternatives végétales au lait car les laits animaux présentent généralement une texture nappante également. [0104] Dans les boissons, la teneur en protéine dans ces produits peut varier largement et peut être également une boisson riche en protéine (« high protein drink »). La quantité en protéine peut aller par exemple de 1 à 12% en masse sèche par rapport à la masse totale de la boisson, notamment de 3 à 10% par rapport à la masse totale de la boisson. Les boissons peuvent être de tout type et incluent les alternatives végétales au lait ou succédanés de lait, y compris les laits type « barista » ou encore les « coffee creamer ». Il peut également s’agir d’autres boissons, acides ou non, prêtes à boire telles que les boissons gazeuses (y compris, mais sans s’y limiter, les soft drinks gazeux), les boissons non gazeuses (y compris, mais sans s’y limiter, les soft drinks non gazeux tels que les eaux aromatisées, les jus de fruits et le thé sucré ou non sucré ou les boissons à base de café), les boissons alcoolisées telles que les bières ou les alcools forts, les smoothies, les concentrés de boissons (y compris, mais sans s’y limiter, les concentrés et sirops liquides ainsi que les « concentrés » non liquides, tels que les préparations lyophilisées et/ou en poudre ou « powder mixes »). A noter que dans les boissons, on utilise généralement des arômes ou des agents masquants pour réduire la note aromatique pois ou l’arrière-goût amer de la protéine ou encore parfumer la boisson. Un des avantages de la protéine de pois de l’invention est que son utilisation en lieu et place des protéines de pois classiques rend possible la réduction de cette quantité en arôme ou agent masquant, voire permet de supprimer totalement ces constituants de la boisson, tout en gardant pour la boisson un goût très satisfaisant. Les boissons peuvent également comprendre des hydrocolloïdes ; toutefois, comme la protéine de pois de pois permet d’apporter une texture plus nappante, il est possible de réduire voire de supprimer la teneur en agents hydrocolloïdes tout en gardant une texture nappante en bouche.
[0105] Les produits alimentaires qui peuvent être concernés comprennent les produits de boulangerie tels que les produits panifiables (y compris, mais sans s’y limiter, les pains au levain et sans levain, les pains de mie, les pains à la levure et les pains sans levure tels que les pains au bicarbonate de soude), les pains comprenant tous les types de farine de blé, les pains comprenant tous les types de farine autres que celles de blé (comme les farines de pommes de terre, de riz, d’orge, d’épeautre et de seigle), les pains sans gluten; les mélanges pour la préparation desdits produits panifiables; les produits de boulangerie sucrés (y compris, mais sans s’y limiter, les petits pains, les gâteaux, les tartes, les pâtisseries, les gaufres, les crêpes, les muffins, les pancakes, et les biscuits); les mélanges pour la préparation desdits produits boulangerie sucrés; les garnitures à tarte et autres garnitures sucrées (y compris, mais sans s’y limiter, les garnitures à tarte aux fruits et les garnitures à tarte aux noix telles que les garnitures à tarte aux noix de pécan, ainsi que les garnitures pour biscuits, gâteaux, pâtisseries, produits de confiserie et autres, tels que les garnitures à la crème); les barres-collations (y compris, mais sans s’y limiter, les barres énergétiques, de céréales, de noix, et/ou de fruits).
[0106] Il peut également s’agir de desserts gélifiés comme les crèmes desserts ou les flans et puddings. Un autre type de dessert peut également être les desserts congelés (y compris, mais sans s’y limiter, les desserts laitiers congelés tels que la crème glacée - y compris la crème glacée ordinaire, la crème glacée molle et tous les autres types de crème glacée - et les desserts non laitiers congelés tels que la crème glacée non laitière, le sorbet et autres).
[0107] D’autres produits classiquement préparés à partir de lait animal peuvent également comprendre la protéine de pois de l’invention pour former des succédanés. Il peut s’agir de produits acidifiés et/ou ou fermentés avec des ferments, par exemples des ferments lactiques, véganes ou mésophiles. Il peut s’agir de yaourts (y compris, mais sans s’y limiter, les yaourts gras, à teneur réduite en gras et sans gras, ces yaourts pouvant être exempts de protéines de lait et sans lactose). Le terme « yaourts » inclue également les fromages blancs et les petits suisses. Il peut également s’agir de succédanés de fromages tels que les fromages tartinables, fondus, à pâte pressée cuite et non cuite, à pâte molle, à pâte filée, les pâtes persillées ; il peut s’agir d’emmental, fromage en ficelle, ricotta, provolone, parmesan, munster, mozzarella, monterey jack, manchego, bleu, fontina, feta, edam, double Gloucester, camembert, Cheddar, brie, asiago et Havarti. Il peut également s’agir d’autres produits tels que les beurres végétaux ou encore la crème fraîche.
[0108] D’autres produits pouvant inclure la protéine de pois de l’invention sont également les sauces telles que les vinaigrettes ou les sauces à base de mayonnaise ou de ketchup ou les sirops.
[0109] Également, les protéines de pois de l’invention peuvent être incorporées dans les produits de confiserie (y compris, mais sans s’y limiter, les bonbons gélifiés, les bonbons mous, les bonbons durs, les chocolats, les caramels et les gommes) ; les céréales de petit- déjeuner sucrées et non sucrées (y compris, mais sans s’y limiter, les céréales extrudées, les céréales en flocons et les céréales soufflées) ; et des compositions d’enrobage de céréales pour la préparation de céréales pour petit-déjeuner. Il peut également s’agir de préparations à tartiner sucrées (y compris, mais sans s’y limiter, les gelées, les confitures, les beurres de noix tels que le beurre de cacahuètes, les pâtes à tartiner et autres produits tartinables).
[0110] Les protéines de pois de l’invention peuvent également être utilisées en support ou en encapsulation d’arôme.
[0111] D’autres types d’aliments et de boissons non mentionnés ici mais qui comportent classiquement une ou plusieurs protéines et peuvent également être envisagés dans le cadre de la présente invention. En particulier, les aliments pour animaux (comme les aliments pour animaux de compagnie) sont explicitement envisagés.
[0112] La protéine de pois peut également être utilisée, éventuellement après texturation, dans des succédanés de viande tels que des saucisses émulsionnées ou des hamburgers, ou encore des succédanés de poissons ou de fruits de mer. Elle peut également être utilisée dans des formulations de remplacement d’œufs ou pour la fabrication de produits protéique tels que le tofu ou le tempeh. Par protéines texturées, on entend généralement les protéines texturées par extrusion, c’est-à-dire notamment extrusion à sec (« dry extrusion » ou encore « Textured Vegetable Protein »), extrusion humide (« high moisture extrusion »). Les extrudeuses peuvent être des extrudeuses simple vis, double vis ou multiple vis. Dans le cas de l’extrusion double vis, l’extrusion peut être co-rotative ou contrarotative. A titre d’exemples d’extrusion multiple vis, on peut citer l’extrudeuse planétaire (« planetary extruder ») ou l’extrudeuse anneau (« ring-extruder »). On peut également citer d’autres technologies plus particulières telles que la technologie « shear cell », la microextrusion ou encore l’impression 3D.
[0113] Les produits alimentaires ou les boissons peuvent notamment être utilisés dans la nutrition spécialisée, par exemple pour des populations spécifiques, par exemple pour les bébés ou les nourrissons, les enfants, les adolescents, les adultes, les personnes âgées, les athlètes, les personnes souffrant d’une maladie. Il peut s’agir de formules nutritionnelles de substitution de repas, de boissons nutritionnelles complètes, par exemple pour la gestion du poids ou encore dans la nutrition clinique (par exemple l’alimentation par sonde ou la nutrition entérale).
[0114] La protéine de pois peut être utilisée comme seule source de protéines, mais peut également être utilisée en combinaison avec d’autres protéines additionnelles, végétales ou animales. Ces protéines additionnelles peuvent être hydrolysées ou non hydrolysées. Généralement, ces protéines additionnelles se présentent sous la forme de concentrats ou d’isolats. Le terme « protéine végétale » désigne l’ensemble des protéines dérivées des céréales, des plantes oléagineuses, des légumineuses et des plantes tubéreuses, ainsi que toutes les protéines dérivées d’algues et de microalgues ou de champignons, utilisées seules ou en mélange, choisies dans la même famille ou dans des familles différentes. Par « légumineuse », on entend généralement la famille de plantes dicotylédones de l'ordre des Fabales. Plusieurs légumineuses sont d'importantes plantes cultivées parmi lesquelles le soja, les haricots notamment le haricot mungo, le pois chiche, la féverole, l'arachide, la lentille cultivée, la luzerne cultivée, différents trèfles, les fèves, le caroubier, la réglisse et le lupin. La protéine de légumineuse additionnelle peut être choisie parmi ces légumineuses ou encore être une protéine de pois que celle de l’invention. Dans la présente demande, le terme « céréales » désigne les plantes cultivées de la famille des graminées produisant des grains comestibles, par exemple le blé, l’avoine, le seigle, l’orge, le maïs, le sorgho ou le riz. Les tubercules peuvent être la carotte, le manioc, le konjac, la pomme de terre, le topinambour, la patate douce. Les plantes oléagineuses sont généralement des plantes produisant des graines dont sont extraites de l’huile. Les plantes oléagineuses peuvent être choisies parmi le tournesol, le colza, l’arachide, le sésame, la courge ou le lin. Les protéines animales peuvent être par exemple des protéines d’œuf ou de lait, telles que des protéines de lactosérum, de la caséine ou caséinates. La composition protéique de pois de l’invention peut ainsi être utilisée en association avec une ou plusieurs de ces protéines ou des acides aminés afin d’améliorer les propriétés nutritionnelles du produit final, par exemple pour améliorer le PDCAAS de la protéine ou pour apporter d’autres fonctionnalités.
[0115] La protéine de pois peut également être utilisée pour la fabrication de produits pharmaceutiques ou encore en fermentation par exemple pour la production de métabolites de fungi ou de métabolites par culture cellulaire.
[0116] L’invention et ses avantages vont maintenant être illustrés dans les modes de réalisation détaillés dans la partie exemples ci-dessous. Il est précisé que ces exemples ne sont pas limitatifs de la présente invention.
Exemples
[0117] Exemple 1 : Protéine de pois selon l’invention
[0118] Environ 900 kg de pois ont été mis en œuvre. Les fibres externes des pois ont tout d'abord été séparées des graines par concassage (séparation mécanique de l'enveloppe externe et de la graine de pois) et dépelliculage (tri des enveloppes externe et des graines dépelliculées de pois à l'aide d'air comprimé). De l’eau à 75°C a été utilisée dans cette première partie du procédé : les graines de pois et de l’eau ont été alimentés en continu dans un blancheur de la marque Bruynooghe à vis immergée. Le ratio en poids eau/pois était d’environ 1. L’entrée en eau a été faite dans sa totalité à l’entrée du blancheur et les pois ont été introduits immédiatement dans l’eau à 75°C. Dès que les pois ont été mis en contact avec l’eau, la température de la suspension eau-pois est d’environ 55°C. La vitesse de la vis est réglée de manière à ce que les pois traversent le blancheur en 3 minutes et la température est restée stable pendant cette période. De l’eau a été ajoutée en sortie du blancheur de manière à avoir un ratio en poids eau/pois est d’environ 1 ,5. La suspension eau-pois a été immédiatement broyée en broyage humide continu en introduisant pendant le broyage de l’eau à température ambiante, de manière à obtenir une suspension de pois broyés d’environ 20% de matière sèche à une température d’environ 35°C. La suspension de pois broyés a été ajustée à pH 8,5 en ajoutant de la soude en continu et en ligne. La suspension de pois broyés a été refroidie à environ 10°C par passage dans un échangeur à plaques puis été transférée dans une cuve de stockage agitée. Cette suspension de pois broyés a alimenté un décanteur centrifuge (Flottweg Z3). La fraction protéique a été récupérée dans le débordement (« l’overflow ») (environ 7% de matière sèche). La fraction protéique a été ajustée avec de l’acide chlorhydrique à pH 5 dans une cuve sous agitation puis été traitée thermiquement par injection de vapeur à 74°C dans un skid GEA pendant 3 secondes environ, après une première étape de préchauffage immédiat par passage dans un échangeur à plaques. La fraction protéique a été ensuite refroidie instantanément (« flash cooling ») à 67°C. Immédiatement, la fraction protéique traitée thermiquement a été passée sur un décanteur centrifuge Flottweg Z3. Le sédiment protéique (« l’underflow ») récupéré a été dilué dans de l’eau chaude (80°C) de manière à pouvoir être pompé. Ce sédiment a ensuite été immédiatement ajusté à une matière sèche de 15% environ puis été rectifié à pH 7 avec de la soude. Le floc de protéine de protéine de pois a été traité thermiquement à 130°C pendant 5 secondes puis été refroidi instantanément par refroidissement rapide (« flash cooling ») à 75°C environ. Ce floc de protéine de pois a été passé sur un homogénéisateur haute pression à 200 bars puis été atomisé dans un atomiseur à buses de marque TGE. La poudre de protéine de pois récupérée a ensuite été analysée.
[0119] Exemple 2 : Protéine de pois selon l’invention
[0120] Environ 900 kg de pois ont été mis en œuvre. Les fibres externes des pois ont tout d'abord été séparées des graines par concassage (séparation mécanique de l'enveloppe externe et de la graine de pois) et dépelliculage (tri des enveloppes externe et des graines de pois dépelliculées à l'aide d'air comprimé). De l’eau à 75°C a été utilisée dans cette première partie du procédé : des pois et de l’eau ont été alimentés en continu dans un blancheur de la marque Bruynooghe à vis immergée. Le ratio en poids eau/pois était d’environ 1. L’entrée en eau a été faite dans sa totalité à l’entrée du blancheur et les pois ont été introduits immédiatement dans l’eau à 75°C. Dès que les pois ont été mis en contact avec l’eau, la température de la suspension eau-pois est d’environ 52°C. La vitesse de la vis est réglée de manière à ce que les pois traversent le blancheur en 3 minutes et la température est restée stable pendant cette période. De l’eau a été ajoutée en sortie du blancheur de manière à avoir un ratio en poids eau/pois d’environ 1 ,5. La suspension eau- pois a été immédiatement broyée en broyage humide continu en introduisant pendant le broyage de l’eau à température ambiante, de manière à obtenir une suspension de pois broyés d’environ 20% de matière sèche à une température d’environ 35°C. La suspension de pois broyés a été ajustée à pH 8,5 en ajoutant de la soude en continu et en ligne. La suspension de pois broyés a été refroidie à environ 10°C par passage dans un échangeur à plaques puis été transférée dans une cuve de stockage agitée. Cette suspension de pois broyés a alimenté un décanteur centrifuge (Flottweg Z3). La fraction protéique a été récupérée dans l’overflow (environ 7% de matière sèche). La fraction protéique a été ajustée avec de l’acide chlorhydrique à pH 5 dans une cuve sous agitation puis été traitée thermiquement par injection de vapeur à 74°C dans un skid GEA pendant 3 secondes environ, après une première étape de préchauffage immédiat par passage dans un échangeur à plaques. La fraction protéique a été ensuite refroidie immédiatement par refroidissement rapide (« flash cooling ») à 67°C. Immédiatement, la fraction protéique traitée thermiquement a été passée sur un décanteur centrifuge Flottweg Z3. Le sédiment protéique (l’underflow) récupéré a été dilué dans de l’eau chaude (80°C) de manière à pouvoir être pompé. Ce sédiment a ensuite été immédiatement ajusté à une matière sèche de 15% environ puis été rectifié à pH 6,5 avec de la soude. Le floc de protéine de protéine de pois a été traité thermiquement à 120°C pendant 10 secondes puis été refroidi par refroidissement rapide (« flash cooling ») à 75°C environ. Ce floc de protéine a été atomisé dans un atomiseur à buses de marque TGE. La poudre de protéine de pois récupérée a ensuite été analysée.
[0121] Autres modes de réalisation
[0122] D’autres modes de réalisation de l’invention sont réalisés et permettent d’obtenir des protéines de pois aux propriétés similaires à celles de l’Exemple 1. Pour des raisons de simplicité, le tableau ci-dessous répertorie les différences par rapport à l’exemple 1 (si mention idem, pas de différences).
[0123] [Tableau 1]
Figure imgf000026_0001
Figure imgf000027_0001
[0124] Analyses
[0125] [Tableau 2]
Figure imgf000027_0002
;0126] Protéines de pois commerciales
[0127] En plus de la protéine de pois de l’invention (Exemple 1), les protéines de pois commerciales suivantes ont été évaluées sensoriellement :
• NUTRALYS® S85F (ROQUETTE® Frères)
• Pisane® C9 (Cosucra)
• Puris® 870 (Puris)
• Profam® (ADM)
[0128] Protéine de pois comparative - protéine de l’art antérieur WQ2019/053387 A1
[0129] 0,8 kg de pois sont mis en œuvre. Les fibres externes des pois sont tout d'abord séparées des graines par concassage (séparation mécanique de l'enveloppe externe et de la graine de pois) et dépelliculage (tri des enveloppes externe et des graines de pois à l'aide d'air comprimé). Les pois sont placés dans un récipient contenant de 1 ,6 L d'eau déminéralisée chauffée à 80°C. La température de 80 °C est maintenue pendant 3 minutes. Les pois sont séparés de la solution aqueuse par filtration sur un tamis dont la maille est de 2 mm. Les pois sont ensuite placés pendant 5 minutes dans un second récipient contenant de 1 ,6 L d'eau déminéralisée dont la température est régulée à une température de 7°C. On prolonge ce refroidissement jusqu'à ce que la température des pois soit inférieure ou égale à 10°C. Les pois sont séparés de la solution aqueuse par filtration sur un tamis dont la maille est de 2 mm. Les pois, pesants 1 ,3 kg du fait d'une absorption d'eau, sont introduits dans l'enceinte d'un broyeur de type Robocoupe Blixer 4VV. Un broyage du pois est effectué à vitesse maximale pendant 1 ,5 minute. Puis, toujours en broyant à vitesse maximale, on ajoute 2,7 L d'eau déminéralisée sur une période de 3 minutes. Enfin, on prolonge le broyage pendant une période de 0,5 minutes. On obtient au final un broyât homogène eau/pois titrant 20% de MS. Ce broyât est centrifugé 5 min à 5000 g. Le surnageant, concentrant les protéines, est ajusté à pH5 puis chauffé à 60°C pendant 10 min pour faire floculer les protéines. Le floc protéique est récupéré en centrifugeant à 5000 g pendant 5 min. Le floc est remis en suspension dans un volume d'eau permettant d'obtenir une suspension fluide afin de pouvoir rectifier son pH à 7 avec de l'acide chlorhydrique. Ce floc est ensuite lyophilisé. On obtient une protéine de pois titrant 81% de protéines/MS et 95% de MS.
[0130] Protéine de pois comparative - protéine de l’art antérieur W02020/260841 A1
[0131] Le procédé d’extraction des protéines et amidon suivant est appliqué :
- Pois entiers mis dans une étuve ventilée selon 4 conditions (2 min 80°C, 5 min 80°C, 2 min 120°C et 5 min 120°C)
- Séparation des fibres externes et des cotylédons de pois
- Broyage des cotylédons de pois à l’aide d’un moulin de pierre
- Mise en suspension de la farine dans de l’eau à 17% de matière sèche (MS), 20°C+/- 2°C et ph de 7 +/- 1
- Agitation pendant 30 min
- Séparation des insolubles (amidon et fibres internes) par centrifugation 1000G 5min,
- Rectification à pH 5 du surnageant
- Chauffage à 55°C pendant 20 min dans un récipient équipé d’une double- enveloppe et d’une agitation,
- Récupération de la composition protéique par centrifugation 5000G 5min
- Rectification du pH à 7 avec NaOH 1 N
- Traitement thermique par injection directe 140°c 10 secondes
- Séchage par atomisation [0132] Evaluation sensorielle des protéines de pois de l’invention, comparatives et commerciale
[0133] Pour chaque test sensoriel, les panélistes avaient un protocole spécifique à suivre pour se rincer la bouche et éviter la saturation apportée par les solutions d’isolats de protéines de pois, pour optimiser l’analyse sensorielle de ce type de produits. Cette méthode est décrite dans la publication, qui est incorporée par référence : Cosson, A., Delarue, J., Mabille, A.-C., Druon, A., Descamps, N., Roturier, J.-M., Souchon, I., & Saint- Eve, A. (2020). Block protocol for conventional profiling to sensory characterize plant protein isolates. Food Quality and Preference, 83, 103927. [0134] Évaluation dans I’eau
[0135] [Tableau 3]
Figure imgf000029_0001
Figure imgf000029_0002
Figure imgf000029_0003
Figure imgf000030_0002
(1) “Analyse sensorielle — Méthodologie — Directives générales pour l'établissement d'un profil sensoriel.” (ISO 13299:2016)
(2) “Description des attributs sensoriels d’un échantillon, mais sans mesure d’intensité” (ISO 5492:2008(fr), 4.23) [0136] L’analyse sensorielle utilisant la méthodologie GATA permet de définir les univers aromatiques des protéines, qui figurent chacune dans le Tableau ci-dessous :
[0137] [Tableau 4]
Figure imgf000030_0001
Figure imgf000031_0001
;0138] Parmi les protéines testées, seule la protéine de l’invention présente un descripteur lacté, qui est même le premier descripteur dans le cas de la protéine de l’exemple.
[0139] De plus, certaines des protéines comparatives (Profam® (ADM), Puris® 870 (Puris), Pisane® C9) présentent des descripteurs principaux désagréables, tels que le descripteur soufré et/ou chimique, contrairement à la protéine de l’invention.
[0140] Quant à la protéine de pois comparative de la demande WO2019/053387 A1, le descripteur lacté n’avait pas été relevé par le panel et cette protéine ne présente donc pas non plus d’univers aromatique lacté. De même, le panel ne détermine pas d’univers aromatique lacté pour chacune des 4 protéines fabriquées selon la demande WQ2020/260841 A1.
[0141] Par ailleurs, la protéine de l’invention présente des notes pois et amère très faibles, et elle se classe ainsi en tête des meilleures protéines en ce qui concerne ces 2 critères.
[0142] Alternative végétale au lait
[0143] Préparation [0144] Les alternatives végétales au lait ont été fabriqués en utilisant la recette ci-dessous :
[0145] [Tableau 5]
Figure imgf000031_0002
;0146] Neuf litres d’alternative végétale au lait sont préparés en utilisant le protocole suivant :
- 1. Disperser les poudres dans l’eau chauffée à 70°C - 2. Hydrater sous faible agitation le mélange pendant 30 minutes (2500 tours par minute dans mélangeur Silverson) pour former une solution aqueuse de protéine
- 3. Chauffer l’huile à 65°C et disperser la lécithine et mélanger 3 minutes.
- 4. Ajouter le mélange d’huile et de lécithine dans la solution aqueuse et agiter fortement pendant 5 minutes (6000rpm dans mélangeur Silverson)
- 5. Stérilisation : 142°C pendant 5 secondes
- 6. Homogénéisation de la solution stérilisée à 75°C dans un homogénéisateur haute pression (170 bars - 1er étage / 30 bars 2nd étage)
- 7. Refroidir à 4°C et embouteiller
[0147] Des recettes de même type ont été réalisées avec des protéines de pois commerciales : NUTRALYS® S85F (ROQUETTE® Frères) et PURIS® Pea Protein P870 (PURIS®).
[0148] Texture et couleur
[0149] Les alternatives végétales au lait de l’invention ont une excellente texture et une couleur satisfaisante.
[0150] Analyse sensorielle
[0151] L’alternative végétale au lait de l’invention présente moins de notes aromatiques pois, moins d’astringence et d’amertume que les alternatives végétales réalisées avec les protéines de pois commerciales.
[0152] Par ailleurs, l’alternative végétale au lait de l’invention est la seule qui présente la note lactée comme note aromatique principale de son univers aromatique, ce qui s’explique par l’univers aromatique lacté de la protéine de l’invention.
[0153] Ajout d’agents masquants dans l’alternative végétale au lait
[0154] Un ajout d’une quantité de 0,08% d’agents masquant a été réalisé dans l’alternative végétale au lait de référence pour en améliorer l’aromatique (soit environ 1 ,3% par rapport au poids de la protéine de pois NUTRALYS® S85F). Toutefois, même avec cet ajout, les notes pois et amères de l’alternative végétale au lait de l’invention sont bien plus faibles que celles de l’alternative végétale de référence comprenant cet agent masquant. De plus, l’alternative végétale au lait de l’invention reste la seule à présenter une note aromatique lactée.
[0155] Mélange en poudre (« Powder mix »)
[0156] Préparation [0157] Les mélanges en poudre (« powder mixes ») ont été fabriqués en utilisant la recette ci-dessous :
[0158] [Tableau 6]
Figure imgf000033_0001
;0159] La protéine de pois de l’invention est évaluée ainsi que la protéine de pois commerciale NUTRALYS® S85F (ROQUETTE® Frères) également dans la recette de mélange en poudre.
[0160] 40g de mélange en poudre sont placés dans 325 mL d’eau de la marque Evian®.
[0161] Après agitation dans le shaker, on remarque que dans les deux cas au bout de 15- 25 minutes :
• qu’aucune sédimentation n’est observée
• que la quantité de mousse est faible et très acceptable
• qu’aucun grumeau n’est observé
• la viscosité reste stable au cours du temps
[0162] Analyse sensorielle
[0163] Le mélange en poudre réalisé avec la protéine de l’exemple 1 présente une note lactée identifiée comme la plus importante par le panel. Il présente également un agréable aspect plus nappant en bouche que le mélange en poudre réalisé à partir de la protéine de pois commerciale.
[0164] Comme dans le cas des protéines de pois évaluées dans l’eau, une amélioration du goût est également notée pour le mélange en poudrecomprenant la protéine de l’invention par rapport à celui comprenant le produit commercial, en ce qui concerne la note amère et la note pois qui sont très réduites.
[0165] Ajout d’agents masquants dans le mélange en poudre de référence
[0166] Un ajout d’une quantité de 1,2% d’agents masquant a été réalisé dans le mélange en poudre de référence pour en améliorer l’aromatique (soit environ 1 ,3% par rapport au poids de la protéine de pois). Toutefois, même si avec cet ajout les notes pois et amères du mélange en poudre de référence sont améliorées et peuvent assez proches des notes pois et amères du mélange en poudre de l’invention, le mélange en poudre de l’invention reste le seul à présenter une note aromatique lactée. Par ailleurs, il est ainsi possible de fournir un mélange en poudre présentant des notes pois et amères très faibles, ceci sans ajout d’agent masquant qui apporte un coût à la formulation du mélange en poudre et qui doit en plus être étiqueté.
[0167] Alternative végétale au fromage à pizza
[0168] Préparation
[0169] Les alternatives végétales au fromage à pizza ont été fabriqués en utilisant la recette ci-dessous :
[0170] [Tableau 7]
Figure imgf000034_0001
;0171] La protéine de pois de l’invention est évaluée ainsi que la protéine de pois commerciale NUTRALYS® S85F (ROQUETTE® Frères) également.
[0172] Le protocole suivant est appliqué :
• Verser l’eau dans un cuiseur de type Stephan
Chauffer à 50° C • Ajouter les poudres sauf l’acide citrique
• Mélanger 2 minutes en agitant à 750 tours par minute
• Ajuster le pH à 4,5 à l’aide de l’acide citrique
• Mélanger 1 minute à la même vitesse et éventuellement réajuster le pH à 4,5 • Chauffer à 75°C
• Verser la masse fondue dans un moule silicone et placer au réfrigérateur (4°C)
[0173] Les fromages présentent tous les deux une capacité importante à la fonte, caractéristique recherchée pour ce type d’application. La capacité des fromages à être râpés est excellente dans les deux cas, la protéine de l’invention permettant d’être râpés sous forme plus longue que dans le cas de la protéine commerciale.
[0174] Alternative végétale au fromage à tartiner
[0175] Les fromages à tartiner ont été fabriqués en utilisant les recettes suivantes :
[0176] [Tableau 8]
Figure imgf000035_0001
;0177] T ous les fromages réalisés ont une quantité en protéine de pois et eau sélectionnées de manière à comprendre 6% de protéine. [0178] Dans un mélangeur de type Hotmix équipé d’une pale de mélange de type papillon, le protocole suivant a été réalisé :
1. Chauffer l’eau à 55°C et mélanger à 300 tpm
2. Ajouter la protéine de pois et mélanger 20 minutes à 300 tpm
3. Ajouter les autres ingrédients sous forme de poudre et mélanger 2 minutes à 300 tpm
4. Ajouter l’huile et mélanger 2 minutes à 800 tpm
5. Chauffer sous agitation à 300 tpm jusqu’à 95°C puis maintenir pendant 5 minutes à cette température
6. Refroidir à 43°C and agiter à 300rpm
7. Ajouter les ferments (Vega Harmony, 0,1 mL pour 500mL)
8. Placer dans une étuve à 43°C, jusqu’à ce qu’un pH de 5.0 soit atteint
9. Lisser à l’aide du Hotmix pendant 30 secondes à 300 tpm
10. Emballer et stocker à 4°C
[0179] La durée de fermentation était d’environ 3 h 25 pour l’ensemble des essais. La couleur des fromages est tout à fait satisfaisante.
[0180] Les fromages de l’invention ont présenté un goût amélioré par rapport à celui préparé à partir de la protéine commerciale. Parmi les essais, seul le fromage 2 avait une texture proche d’un fromage à tartiner commercial, les 2 autres étant légèrement plus liquides et moins gélifiés.
[0181] Yaourt sans texturant
[0182] Préparation
[0183] Le yaourt a été fabriqué en utilisant la recette ci-dessous :
[0184] [Tableau 9]
Figure imgf000036_0001
;0185] La protéine de pois de l’invention est évaluée ainsi que la protéine de pois commerciale NUTRALYS® S85F (ROQUETTE® Frères) également. [0186] Le protocole suivant est appliqué :
1. Chauffer l’eau à 55°C
2. Ajouter la protéine de pois sous agitation modérée (480 tours par minute) et hydrater pendant 30 minutes
3. Ajouter le sucre de canne, mélanger pendant 5 minutes avec la même vitesse d’agitation
4. Ajouter l’huile de tournesol, mélanger pendant 5 minutes à 1800 tours par minute
5. Mettre le mélange dans un homogénéisateur haute pression de type NI RO PANDA chauffé à 60°C (premier étage 105 bar, second étage 45 bar (upstream) at 150 bar
6. Pasteurisation à 95°C pendant 10 minutes an agitant à 800 tours par minute
7. Refroidir à 42°C et ajouter les ferments lactiques
8. Maintenir à 42°C jusqu’à ce que le pH soit de 4,6
9. Passage dans une lisseuse IKA Magic Lab équipé des modules 4M et 2G
10. Emballer et stocker à 4°C.
[0187] Le yaourt sans texturant de l’invention présente une texture souple voire liquide. Il apparaît plus crémeux et nappant que le yaourt sans texturant fabriqué à partir de la protéine commerciale.
[0188] Il est tout à fait possible d’ajouter un agent texturant classique en vue d’améliorer la texture et rendre le yaourt plus gélifié que crémeuse.
[0189] Saucisse végétale émulsionnée
[0190] Un modèle de saucisse végétale est réalisée en suivant la recette suivante :
[0191] [Tableau 10]
[0192] La protéine de pois de l’invention est testée dans ce modèle.
Figure imgf000037_0001
[0193] Environ 1 ,5 kg de modèle de saucisse émulsionnée est préparée par le procédé suivant :
[0194] Dans un mélangeur Stephan refroidi à 4°C équipé des lames d’émulsion, disperser dans de l’eau la glace pilée, agiter à 750 tours par minute et mettre sous vide et augmenter la vitesse à 1500 tours par minute
[0195] Graduellement ajouter l’huile et la méthylcellulose puis mélanger sous vide pendant 5 minutes à la même vitesse.
[0196] Ajouter la protéine et continuer de mélanger pendant 5 minutes à la même vitesse
[0197] Ajouter les ingrédients restants et agiter à la même vitesse pendant 5 minutes
[0198] Placer 140 g de mélange dans des conserves métalliques et sceller
[0199] Chauffer pendant 1 heure à 100°C (70% d’humidité relative)
[0200] Refroidir dans de l’eau froide
[0201] Congeler
[0202] Pour la dégustation, les conserves sont réchauffées dans de l’eau chaude (100°C pendant 20 minutes).
[0203] La texture des saucisses de l’invention est excellente et ne présente pas de goût marqué démontrant que la protéine de l’invention peut être avantageusement utilisée dans cette application.
[0204] Evaluation de la protéine de pois en extrusion humide
[0205] Un mélange de poudres est réalisé et est constitué de 3% de fécule de pomme de terre, 5% de fibre de pois ROQUETTE® I50M ainsi que 92% de protéine de pois, les proportions étant données en poids.
[0206] Les protéines de pois testées sont celles de l’exemple 1 , de l’exemple 2 ainsi que la protéine de pois commerciale NUTRALYS® F85M.
[0207] Ce mélange est introduit par gravité dans un extrudeur LEISTRITZ ZSE 27MAXX de la société LEISTRITZ.
[0208] Le mélange est introduit avec un débit régulé d’environ 13,3 kg/h. Une quantité d’environ 15,3 kg/h d’eau est également introduite. L’humidité dans l’extrudeuse est environ de 56%.
[0209] Les essais d’extrusion humide sont réalisés sur cette extrudeuse équipée d’une filière thermorégulée, modèle FDK750 de marque Coperion, comprenant deux modules de longueur 80 cm et de section de passage 50 mm x 15 mm dont le 2ème module est thermorégulée à 30°C ; La vis d’extrusion est mise en rotation à une vitesse égale à 350 tours/min et envoie le mélange dans la filière.
[0210] Le profil de températures de l’extrudeuse, équipé de 15 fourreaux pouvant être chauffés, est détaillé ci-dessous :
[0211] [Tableau 11]
Figure imgf000039_0001
[0212] La protéine texturée ainsi produite est coupée à la sortie de la filière en bandes de 10 cm.
[0213] Pour les 3 essais, les paramètres d’extrusion sont reportés ci-dessous :
[0214] [Tableau 12]
Figure imgf000039_0002
0215] Observation des bandes
[0216] En ce qui concerne l’essai réalisé à partir de la protéine de l’Exemple 2, les bandes H ME obtenues présentent une très belle fibration. Ces bandes présentent des fibres nombreuses et fines. Elles présentent également une belle élasticité.
[0217] En ce qui concerne les bandes obtenues à partir de la protéine de l’Exemple 1 , les bandes présentent moins de fibration que celles de l’Exemple 2. Dans les conditions de préparation de l’Exemple, les bandes HME obtenues à partir de la protéine commerciale présentent également une fibration moins importante que celles de l’Exemple 2.

Claims

Revendications
[Revendication 1] Procédé de fabrication de protéine de pois comprenant les étapes suivantes : a) introduction de pois ou de pois broyés dans une solution aqueuse dont la température est comprise entre 65°C et 90°C afin obtenir une suspension eau-pois ou une suspension eau-pois broyés ; b) traitement thermique de la suspension obtenue lors de l’étape a) à une température comprise entre 40°C et 65°C pendant 1 à 10 min ; c) dans le cas où il s’agit d’une suspension eau-pois, broyage humide de la suspension eau-pois obtenue à l’étape b) afin d’obtenir une suspension aqueuse de pois broyés ; d) extraction d’une fraction protéique par séparation solide liquide de la suspension aqueuse de pois obtenue à l’étape b) ou c); e) éventuellement ajustement à un pH compris entre 2,0 et 8,0, par exemple entre 4,5 et 5,7, de ladite fraction protéique obtenue à l’étape d); f) traitement thermique de la fraction protéique obtenue à l’étape e) à une température allant de 65 à 90°C pendant une durée allant de 1 à 120 secondes pour former une suspension de protéines de pois coagulées ; g) séparation solide-liquide de la suspension de protéines coagulées obtenue à l’étape f) pour former la protéine de pois.
[Revendication 2] Procédé selon la revendication 1 caractérisé en ce que l’étape d’extraction d) est précédée par une étape dO) de refroidissement de la suspension est refroidie à une température inférieure à 15°C, préférentiellement à une température de 4 à 14°C, par exemple de 10 à 12°C.
[Revendication 3] Procédé selon la revendication 2 caractérisé en ce que l’étape de refroidissement dO) est réalisée par le passage de la suspension aqueuse de pois broyés à travers un échangeur thermique.
[Revendication 4] Procédé selon l’une des revendications précédentes caractérisé en ce qu’il comprend, suite à l’étape de traitement thermique f), une étape de refroidissement f1) par refroidissement rapide de la suspension de protéines coagulées.
[Revendication 5] Procédé selon l’une des revendications précédentes caractérisé en ce qu’il comprend une étape d’ajustement du pH de la protéine de pois à un pH compris entre 6 et 7,5, de préférence compris entre 6,5 et 7,5.
[Revendication 6] Procédé selon l’une des revendications précédentes caractérisé en ce qu’il comprend une étape de traitement thermique additionnelle de la protéine de pois.
[Revendication 7] Procédé selon l’une des revendications précédentes caractérisé en ce qu’il comprend une étape de cisaillement de la protéine de pois par exemple par passage dans une pompe haute pression.
[Revendication 8] Procédé selon l’une des revendications 1 à 6 caractérisé en ce qu’il comprend une étape d’homogénéisation de la protéine de pois.
[Revendication 9] Procédé selon l’une des revendications précédentes caractérisé en ce qu’il comprend une étape de séchage de la protéine de pois.
[Revendication 10] Procédé selon l’une des revendications précédentes caractérisé en ce que le pH de la solution aqueuse de l’étape a) est ajusté entre 8 et 10.
[Revendication 11] Procédé selon l’une des revendications précédentes caractérisé en ce que la durée du traitement thermique de la fraction protéique est compris entre 1 et 45 secondes, tout préférentiellement entre 1 et 10 secondes.
[Revendication 12] Procédé selon l’une des revendications précédentes caractérisé en ce que les pois broyés de l’étape a) sont obtenus par broyage à sec.
[Revendication 13] Procédé selon l’une des revendications précédentes caractérisé en ce qu’une fraction riche en amidon de pois et/ou une fraction riche en fibre de pois est récupérée à partir de la partie insoluble issue de l’étape de séparation solide-liquide d).
[Revendication 14] Protéine de pois susceptible d’être obtenue par le procédé selon l’une des revendications précédentes.
[Revendication 15] Protéine de pois selon la revendication 14 caractérisée en ce qu’elle n’est pas modifiée enzymatiquement par désamidation, de préférence pas modifiée enzymatiquement.
[Revendication 16] Protéine de pois selon la revendication 14 ou 15 caractérisée en ce qu'au moins un de ses trois premiers descripteurs GATA déterminé selon la norme ISO 5492:2008(en), 4.23 est un descripteur lacté.
[Revendication 17] Utilisation de la protéine de pois selon l’une des revendications 14 à 16 pour la fabrication de produits alimentaires ou de boissons, notamment d’alternatives végétales au lait.
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WO (1) WO2023232295A1 (fr)

Citations (12)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4022919A (en) 1975-02-14 1977-05-10 The Griffith Laboratories, Limited Removal of bitter flavor from pea flour
EP1400537A1 (fr) 2002-09-18 2004-03-24 Roquette FrÀ¨res Procédé d'extraction des composants de la farine de pois
WO2007017572A1 (fr) * 2005-08-05 2007-02-15 Roquette Freres Composition de proteines de pois
WO2015071499A1 (fr) 2013-11-18 2015-05-21 Cosucra Groupe Warcoing S.A. Procédé d'extraction de protéines de pois
WO2017120597A1 (fr) 2016-01-07 2017-07-13 Ripple Foods, Pbc Succédanés de produit ou constituants de tels succédanés et procédés pour les fabriquer
WO2019053387A1 (fr) 2017-09-15 2019-03-21 Roquette Freres Protéines de pois dont la flaveur est améliorée, procédé de fabrication et utilisations industrielles
WO2019158589A1 (fr) 2018-02-14 2019-08-22 Endeco Gmbh Procédé et dispositif pour la décomposition de légumineuses
WO2019233920A1 (fr) 2018-06-07 2019-12-12 Dsm Ip Assets B.V. Utilisation de peptidylarginine déiminase pour obtenir un aliment amélioré
WO2020240144A1 (fr) 2019-05-29 2020-12-03 Roquette Freres Proteine de legumineuse co-atomisee a flaveur reduite
WO2020260841A1 (fr) 2019-06-28 2020-12-30 Roquette Freres Procédé de production de protéine de légumineuse
WO2021174226A1 (fr) 2020-02-28 2021-09-02 Impossible Foods Inc. Substances et procédés pour la production de protéines
US20210401022A1 (en) 2020-06-24 2021-12-30 Puris Proteins, LLC Non-soy, legume, protein material and method of making such

Patent Citations (12)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4022919A (en) 1975-02-14 1977-05-10 The Griffith Laboratories, Limited Removal of bitter flavor from pea flour
EP1400537A1 (fr) 2002-09-18 2004-03-24 Roquette FrÀ¨res Procédé d'extraction des composants de la farine de pois
WO2007017572A1 (fr) * 2005-08-05 2007-02-15 Roquette Freres Composition de proteines de pois
WO2015071499A1 (fr) 2013-11-18 2015-05-21 Cosucra Groupe Warcoing S.A. Procédé d'extraction de protéines de pois
WO2017120597A1 (fr) 2016-01-07 2017-07-13 Ripple Foods, Pbc Succédanés de produit ou constituants de tels succédanés et procédés pour les fabriquer
WO2019053387A1 (fr) 2017-09-15 2019-03-21 Roquette Freres Protéines de pois dont la flaveur est améliorée, procédé de fabrication et utilisations industrielles
WO2019158589A1 (fr) 2018-02-14 2019-08-22 Endeco Gmbh Procédé et dispositif pour la décomposition de légumineuses
WO2019233920A1 (fr) 2018-06-07 2019-12-12 Dsm Ip Assets B.V. Utilisation de peptidylarginine déiminase pour obtenir un aliment amélioré
WO2020240144A1 (fr) 2019-05-29 2020-12-03 Roquette Freres Proteine de legumineuse co-atomisee a flaveur reduite
WO2020260841A1 (fr) 2019-06-28 2020-12-30 Roquette Freres Procédé de production de protéine de légumineuse
WO2021174226A1 (fr) 2020-02-28 2021-09-02 Impossible Foods Inc. Substances et procédés pour la production de protéines
US20210401022A1 (en) 2020-06-24 2021-12-30 Puris Proteins, LLC Non-soy, legume, protein material and method of making such

Non-Patent Citations (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
COSSON, A.DELARUE, J.MABILLE, A.-C.DRUON, A.DESCAMPS, N.ROTURIER, J.-M.SOUCHON, I.SAINT-EVE, A.: "Block protocol for conventional profiling to sensory characterize plant protein isolates", FOOD QUALITY AND PREFERENCE, vol. 83, 2020, pages 103927, XP086110489, DOI: 10.1016/j.foodqual.2020.103927
GAO ET AL.: "Effect of alkaline extraction pH on structure properties, solubility, and beany flavor of yellow pea protein isolate", FOOD RESEARCH INTERNATIONAL, vol. 131, no. 4, May 2020 (2020-05-01)
WIBKE S.U. ROLAND, FLAVOR ASPECTS OF PULSE INGRÉDIENTS, 2017

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