SU957835A1 - Method of producing aminoacid and lower peptide mixture - Google Patents
Method of producing aminoacid and lower peptide mixture Download PDFInfo
- Publication number
- SU957835A1 SU957835A1 SU813247623A SU3247623A SU957835A1 SU 957835 A1 SU957835 A1 SU 957835A1 SU 813247623 A SU813247623 A SU 813247623A SU 3247623 A SU3247623 A SU 3247623A SU 957835 A1 SU957835 A1 SU 957835A1
- Authority
- SU
- USSR - Soviet Union
- Prior art keywords
- peptide mixture
- amino acids
- autolysate
- lower peptide
- mixture
- Prior art date
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 title description 13
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 title description 12
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 title description 10
- 239000000203 mixture Substances 0.000 title description 9
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 title 1
- 239000000047 product Substances 0.000 description 13
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 11
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 description 10
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 7
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 6
- 150000001450 anions Chemical class 0.000 description 6
- 208000035404 Autolysis Diseases 0.000 description 5
- 206010057248 Cell death Diseases 0.000 description 5
- 230000028043 self proteolysis Effects 0.000 description 5
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 239000003957 anion exchange resin Substances 0.000 description 4
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 4
- 108020004707 nucleic acids Proteins 0.000 description 4
- 102000039446 nucleic acids Human genes 0.000 description 4
- 150000007523 nucleic acids Chemical class 0.000 description 4
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 4
- YXFVVABEGXRONW-UHFFFAOYSA-N Toluene Chemical compound CC1=CC=CC=C1 YXFVVABEGXRONW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 3
- 239000003797 essential amino acid Substances 0.000 description 3
- 235000020776 essential amino acid Nutrition 0.000 description 3
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 3
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Chemical compound O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-N Ammonia Chemical compound N QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 2
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 2
- 230000001413 cellular effect Effects 0.000 description 2
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 2
- 239000012634 fragment Substances 0.000 description 2
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000000049 pigment Substances 0.000 description 2
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 description 2
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 2
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 2
- 239000011347 resin Substances 0.000 description 2
- 229920005989 resin Polymers 0.000 description 2
- 230000001954 sterilising effect Effects 0.000 description 2
- 238000004659 sterilization and disinfection Methods 0.000 description 2
- 239000003206 sterilizing agent Substances 0.000 description 2
- OILXMJHPFNGGTO-UHFFFAOYSA-N (22E)-(24xi)-24-methylcholesta-5,22-dien-3beta-ol Natural products C1C=C2CC(O)CCC2(C)C2C1C1CCC(C(C)C=CC(C)C(C)C)C1(C)CC2 OILXMJHPFNGGTO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- RQOCXCFLRBRBCS-UHFFFAOYSA-N (22E)-cholesta-5,7,22-trien-3beta-ol Natural products C1C(O)CCC2(C)C(CCC3(C(C(C)C=CCC(C)C)CCC33)C)C3=CC=C21 RQOCXCFLRBRBCS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- NWUYHJFMYQTDRP-UHFFFAOYSA-N 1,2-bis(ethenyl)benzene;1-ethenyl-2-ethylbenzene;styrene Chemical compound C=CC1=CC=CC=C1.CCC1=CC=CC=C1C=C.C=CC1=CC=CC=C1C=C NWUYHJFMYQTDRP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- BMGWZHWESYHXHC-UHFFFAOYSA-N 2-amino-3-methylpentanoic acid;2-amino-4-methylpentanoic acid Chemical compound CCC(C)C(N)C(O)=O.CC(C)CC(N)C(O)=O BMGWZHWESYHXHC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- OQMZNAMGEHIHNN-UHFFFAOYSA-N 7-Dehydrostigmasterol Natural products C1C(O)CCC2(C)C(CCC3(C(C(C)C=CC(CC)C(C)C)CCC33)C)C3=CC=C21 OQMZNAMGEHIHNN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- VHUUQVKOLVNVRT-UHFFFAOYSA-N Ammonium hydroxide Chemical compound [NH4+].[OH-] VHUUQVKOLVNVRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000002028 Biomass Substances 0.000 description 1
- DNVPQKQSNYMLRS-NXVQYWJNSA-N Ergosterol Natural products CC(C)[C@@H](C)C=C[C@H](C)[C@H]1CC[C@H]2C3=CC=C4C[C@@H](O)CC[C@]4(C)[C@@H]3CC[C@]12C DNVPQKQSNYMLRS-NXVQYWJNSA-N 0.000 description 1
- QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N L-tryptophane Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@H](N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- 108091034117 Oligonucleotide Proteins 0.000 description 1
- QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N Tryptophan Natural products C1=CC=C2C(CC(N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- JLCPHMBAVCMARE-UHFFFAOYSA-N [3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[5-(2-amino-6-oxo-1H-purin-9-yl)-3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[5-(2-amino-6-oxo-1H-purin-9-yl)-3-[[5-(2-amino-6-oxo-1H-purin-9-yl)-3-hydroxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(5-methyl-2,4-dioxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(5-methyl-2,4-dioxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(5-methyl-2,4-dioxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(5-methyl-2,4-dioxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methyl [5-(6-aminopurin-9-yl)-2-(hydroxymethyl)oxolan-3-yl] hydrogen phosphate Polymers Cc1cn(C2CC(OP(O)(=O)OCC3OC(CC3OP(O)(=O)OCC3OC(CC3O)n3cnc4c3nc(N)[nH]c4=O)n3cnc4c3nc(N)[nH]c4=O)C(COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3CO)n3cnc4c(N)ncnc34)n3ccc(N)nc3=O)n3cnc4c(N)ncnc34)n3ccc(N)nc3=O)n3ccc(N)nc3=O)n3ccc(N)nc3=O)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cc(C)c(=O)[nH]c3=O)n3cc(C)c(=O)[nH]c3=O)n3ccc(N)nc3=O)n3cc(C)c(=O)[nH]c3=O)n3cnc4c3nc(N)[nH]c4=O)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cnc4c(N)ncnc34)O2)c(=O)[nH]c1=O JLCPHMBAVCMARE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000003929 acidic solution Substances 0.000 description 1
- 239000013543 active substance Substances 0.000 description 1
- 229910021529 ammonia Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000011114 ammonium hydroxide Nutrition 0.000 description 1
- 230000005540 biological transmission Effects 0.000 description 1
- 238000009835 boiling Methods 0.000 description 1
- 239000003729 cation exchange resin Substances 0.000 description 1
- 150000001768 cations Chemical class 0.000 description 1
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 1
- 230000000052 comparative effect Effects 0.000 description 1
- 238000011109 contamination Methods 0.000 description 1
- 238000003795 desorption Methods 0.000 description 1
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 1
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 1
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 1
- DNVPQKQSNYMLRS-SOWFXMKYSA-N ergosterol Chemical compound C1[C@@H](O)CC[C@]2(C)[C@H](CC[C@]3([C@H]([C@H](C)/C=C/[C@@H](C)C(C)C)CC[C@H]33)C)C3=CC=C21 DNVPQKQSNYMLRS-SOWFXMKYSA-N 0.000 description 1
- 238000001704 evaporation Methods 0.000 description 1
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 1
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 238000005189 flocculation Methods 0.000 description 1
- 230000016615 flocculation Effects 0.000 description 1
- 125000004435 hydrogen atom Chemical group [H]* 0.000 description 1
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 1
- 238000005342 ion exchange Methods 0.000 description 1
- 230000002906 microbiologic effect Effects 0.000 description 1
- 239000002773 nucleotide Substances 0.000 description 1
- 125000003729 nucleotide group Chemical group 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 1
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Description
Изобретение относитс к микробиологической промьшшенности, в частности к способам получени смё-, си аминокислот и низших пептидов.The invention relates to the microbiological industry, in particular, to methods for the preparation of blended, amino acid and lower peptides.
Известен способ получени смеси аминокислот и низших пептидов, предусматривающий кип чение дрожжей в кислом растворе в присутствии катионита Ку-2 с последук цей десорбцией аминокислот С11.A known method of producing a mixture of amino acids and lower peptides involves boiling the yeast in an acidic solution in the presence of the Ku-2 cation exchanger followed by desorption of the C11 amino acids.
Недостатком этого способа вл етс низкое качество целевого продукта.The disadvantage of this method is the low quality of the target product.
Наиболее близким техническим решением к предлагаемому по технической сущности и достигаемому эффекту вл етс способ получени смеси аминокислот и низших пептидов, предусматривающий автолиз дрожжей при нагревании в присутствии плазмолизующего и стерилизующего агента с последующей очисткой автолиз&та путем пропускани его через анионообменную смолу. :огласно известному способу очистку ;автолиза провод т путем пропускани автЬлиэата через слабоосновной макропористый анионит Иа-1р и катионообменную смолу КУ-2 в водородной форме, элюциеП аминокислот и низших пептидов со смолы Ку-2 аммиаком, упариванием элюата и сушкой целевого продукта С2 .The closest technical solution to the proposed technical essence and the achieved effect is a method of obtaining a mixture of amino acids and lower peptides, which provides for autolysis of yeast when heated in the presence of a plasmolyzing and sterilizing agent, followed by purification of autolysis & that by passing it through an anion exchange resin. : According to a known method of purification, autolysis is carried out by passing the auto-ethyate through the weakly basic macroporous anion exchanger Ia-1p and cation-exchange resin KU-2 in hydrogen form, Py-2 amino acid and lower peptides from Ku-2 resin with ammonia, evaporating the eluate and drying the desired product C2.
Однако процесс выделени и очистки целевого продукта вл етс многоступенчатши , что приводит к потер м продукта в процессе выделени на каждой стадии; больша длительность процесса выделени и очистки целевого продукта в целом и в особенности However, the isolation and purification process of the target product is multistage, which leads to product loss during the isolation process at each stage; long duration of the process of isolation and purification of the target product in general and in particular
10 услови проведени фильтрации автолизата через смолу ИА-1р при рН 5-6 приводит к неизбежному включению в технологические стадии неоднократшлх стерилизаций автолизата из-за возмож15 ности бактериального иифицировани растворов, содержаидах биологически активные вещества; кроме того, продукт содержит в качестве примеси нуклеинов|ле кислоты до 1%, тогда The 10 conditions for filtration of autolysate through resin IA-1p at pH 5-6 lead to the inevitable inclusion in the technological stages of repeated sterilizations of autolysate due to the possibility of bacterial identification of solutions containing biologically active substances; in addition, the product contains as an impurity nucleins | le acid up to 1%, then
20 как содержание их не должно превышать 0,5%; продукт загр знен крас Iqи вI веществами.20 as their content should not exceed 0.5%; the product is contaminated with color Iqi iI substances.
Целью изобретени вл етс повышение выхода целевого продукта, а 25 также упрощение и удешевление процесса . ,.The aim of the invention is to increase the yield of the target product, and 25 also to simplify and reduce the cost of the process. ,
Поставленна цель достигаетс тем, что согласно способу получени смеси 1минокислот и низших пепти30 дов, предусматривающему автолиз дрожжей при нагревании в присутствии плазмолизующего и стерилизующего агента с последующей очисткой автолизата путем пропускани его через анионообмеиную смолу, перед очисткой автолизат обрабатывают щело чным агентом до рН 10-13, фильтруют, а из анионообменных.смол используют высокоосновной анионит АРА в ОН-форме . Сущность способа заключаетс в том, что обработка автолизата щелочным агентом приводит к быстрой флокул ции высокомолекул рных фрагментов белков, оставшихс после цеитрифугировани мелкодисперсных клеточных остатков. Кроме того, поувышение рН до величины 10-13 позво-, л ет исключить стадию стерилизации, так как в этих услови х веро тность бактериального .заражени мала. Пропускание щелочного автолизата через высокоосновный анионит типа А в ОН-форме позвол ет отделитьнуклео тиды, олигонуклеотиды, не подвергшиес разрушению при автолизе, пигментирующие вещества. Ионообменна очистка осуществл етс в одну стадию. При этом амино кислоты и низшие пептиды не сорбиру ютс анионитом. Пример. В промытый и просте рилизованный аппарат заливают 250 мл дистиллированной водаа, нагревают до 50°С, загружают при перемешивании 1 кг свежих прессованных дрожжей, добавл ют 1,2 мл толуола. Аппарат герметически закрывают, нагревают до 48°С и при непрерывном перемешив нии выдерживают при этой температуре 20 ч. Автолизат,.. содержащий 58 г/л аминокислот , 20 г/л низших пептидов, 12 г/л нуклеиновых кислот, клеточJ ыe остатки 160 г/л и пигментирующие вещества,центрифугируют при 8000 об/м в течение 10 мин. Осадок промывают 320 мл воды и снова центрифугируют .при 8000 в течение 20 мин. Супернатант и промывные воды объе дин ют и обрабатывают 25%-ным раствором aMNniaKa до рН 11,0. Образовавшийс осадок мелкодисперсных кле точных остатков, высокомолекул рных фрагментов белков, через 10 мин отфильтровывают на бумажном фильтре. Фильтрат пропускают через колонку с высокоосновным анионитом АРА в ОН-форме (80 г, д 33 мм, и 350 мм) со скоростью 60 мл/ч. Анионит npONttilвают 300 мл аммиачной воды при рН 11,0, присоедин ют их к раствору после прохождени автолизата через анионит, упаривают под вакуумом и . высушивают. На 1 кг прессованных дрожгкей выход атлинокислот из низших пептидов составл ет 68 г. Из биомассы рожжей при этой схеме выделени целевого продукта можно получить также эргостерин и смесь нуклеиновых кислот. Полученна смесь аминокислот и низших пептидов содержит в своем составе все незаменимые аминокислоты , а соотношение незаменимых аминокислот (Н) к общему азоту (О) соответствует требовани м, предъ вл емым к высокопитательным смес м. Определение аминокислотного состава провод т с использованием аминоанализатора фирмы ЛКВ с- точностью по 3%. В таблице приводитс сравнительна характеристика смеси аминокислот и низших пептидов, полученной известным и предлагаемым спрсобс ми. Выход целевого продукта на 1 кг прессованных , дрожжей, г Содержание низших пептидов,% Содержание нуклеиновых кислот , % Зольность,% Т желые меОтсутстОтсутстталлы , кач. вуют вуют Содержание незаменимых аминокислот, г/1бг общего азота Изолейцин Лейцин Фенилалании Тирозин Триптофан Метионии ЦистинцистеинThis goal is achieved in that according to the method of obtaining a mixture of 1mino acids and lower peptides, which involves autolysis of yeast when heated in the presence of a plasmolyzing and sterilizing agent, followed by purification of the autolysate by passing it through an anion exchange resin, the autolysate is treated with an alkaline agent to pH 10-13 before purification , filtered, and from anion exchange resins use highly basic anion exchanger APA in OH-form. The essence of the method is that the treatment of the autolysate with an alkaline agent results in the rapid flocculation of high molecular weight protein fragments remaining after zeitrifugation of fine cellular residues. In addition, an increase in pH to a value of 10–13 makes it possible to exclude the sterilization stage, since under these conditions the probability of bacterial contamination is low. The transmission of an alkaline autolysate through a highly basic type A anion exchanger in the OH form allows the separation of nucleotides, oligonucleotides that have not been destroyed during autolysis, and pigment substances. The ion exchange purification is carried out in one step. At the same time, amino acids and lower peptides are not sorbed by anion exchange resin. Example. 250 ml of distilled water are poured into the washed and sterilized apparatus, heated to 50 ° C, loaded with stirring 1 kg of freshly pressed yeast, 1.2 ml of toluene are added. The apparatus is hermetically sealed, heated to 48 ° C and maintained at this temperature for 20 hours at this temperature. Autolysate, containing 58 g / l of amino acids, 20 g / l of lower peptides, 12 g / l of nucleic acids, cell residues 160 g / l and pigment substances, centrifuged at 8000 r / m for 10 min. The precipitate is washed with 320 ml of water and centrifuged again at 8000 for 20 minutes. The supernatant and wash water are combined and treated with a 25% aMNniaKa solution to a pH of 11.0. A precipitate of fine cellular residues, high molecular weight protein fragments, is filtered off on a paper filter after 10 minutes. The filtrate is passed through a column with highly basic anion exchanger APA in OH-form (80 g, d 33 mm, and 350 mm) at a rate of 60 ml / h. Anion exchanger npONttil is 300 ml of ammonia water at pH 11.0, they are added to the solution after the autolysate passes through the anion exchanger, evaporated under vacuum and. dried. For 1 kg of compressed yeast, the yield of atlinic acids from lower peptides is 68 g. Ergosterol and a mixture of nucleic acids can also be obtained from the biomass of rye for this extraction scheme of the target product. The resulting mixture of amino acids and lower peptides contains all essential amino acids, and the ratio of essential amino acids (H) to total nitrogen (O) meets the requirements of high-nutritional mixtures. Determination of the amino acid composition is carried out using an LKB aminoanalyzer - accuracy of 3%. The table gives a comparative description of a mixture of amino acids and lower peptides obtained from known and proposed sprays. The yield of the target product per 1 kg of pressed, yeast, g The content of lower peptides,% The content of nucleic acids,% Ash content,% T ellIoNoNoNoNoNoNoNST tolls, quality. content of essential amino acids, g / 1bg total nitrogen Isoleucine Leucine Phenylalania Tyrosine Tryptophan Methionia Cystincystine
Продолжение таблицы Таким образом, предложенный спо-. соб позвол ет повысить выход целевого продукта на 13-26% по сравнению с известным, а также сократить расход реактивов и врем выделени про- дукта за счет резкого снижени в нем концентрации нуклеиновых кислот.Continuation of the table Thus, the proposed method. This method allows to increase the yield of the target product by 13-26% in comparison with the known product, as well as to reduce the consumption of reagents and the time of product isolation due to a sharp decrease in the concentration of nucleic acids.
Claims (2)
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| SU813247623A SU957835A1 (en) | 1981-02-12 | 1981-02-12 | Method of producing aminoacid and lower peptide mixture |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| SU813247623A SU957835A1 (en) | 1981-02-12 | 1981-02-12 | Method of producing aminoacid and lower peptide mixture |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| SU957835A1 true SU957835A1 (en) | 1982-09-15 |
Family
ID=20942918
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| SU813247623A SU957835A1 (en) | 1981-02-12 | 1981-02-12 | Method of producing aminoacid and lower peptide mixture |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| SU (1) | SU957835A1 (en) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2284356C1 (en) * | 2005-03-14 | 2006-09-27 | Давид Исаакович Островский | Method for preparing amino acids and lower peptides mixture |
| RU2544959C1 (en) * | 2014-04-04 | 2015-03-20 | Александр Владимирович Бубнов | Method of production of peptides |
-
1981
- 1981-02-12 SU SU813247623A patent/SU957835A1/en active
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2284356C1 (en) * | 2005-03-14 | 2006-09-27 | Давид Исаакович Островский | Method for preparing amino acids and lower peptides mixture |
| RU2544959C1 (en) * | 2014-04-04 | 2015-03-20 | Александр Владимирович Бубнов | Method of production of peptides |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| JPS63284199A (en) | Production of k-caseinglycomacropeptide | |
| EP0200944A2 (en) | Process for purifying tryptophan | |
| SU957835A1 (en) | Method of producing aminoacid and lower peptide mixture | |
| CN110117310B (en) | Purification method of daptomycin | |
| JP3347822B2 (en) | Extraction and purification method of quinic acid | |
| EP1159295B1 (en) | Method of purifying whey of lactic acid fermentation by electrodialysis | |
| RU2055585C1 (en) | Method of shilagit isolation | |
| SU654612A1 (en) | Method isolating c cytochrome | |
| JPS6160050B2 (en) | ||
| SU698980A1 (en) | Method of preparing mixture of aminoacids | |
| RU2119495C1 (en) | Method of isolation of antibiotic gentamycin | |
| WO1994012197A1 (en) | Process for the manufacture of a preparation having immunomodulating activity and stimulating cytokine formation by extracting plants and plant residues | |
| JPH05117195A (en) | Purification of polyglycerol | |
| US4072667A (en) | Process for recovering microbial cellular proteins | |
| RU2284356C1 (en) | Method for preparing amino acids and lower peptides mixture | |
| KR102441251B1 (en) | Method for Removal of Residual Solvent from Vancomycin | |
| JPH0718256A (en) | Method for treating coffee grounds | |
| JPH03198762A (en) | Making of condiment | |
| RU2079555C1 (en) | Method for isolation of biologically active substances | |
| RU2195316C1 (en) | Method of proteinase basic inhibitor preparing | |
| RU2042358C1 (en) | Method of preparing factor ix concentrate | |
| SU1740417A1 (en) | Method for obtaining enzyme preparation | |
| RU2025488C1 (en) | Method for preparation of mixture of amino acids and nuclein components | |
| SU1708854A1 (en) | Method for obtaining tanning extract from tannin-containing material | |
| JPS62215564A (en) | Purification of tryptophan |