RU2791452C1 - Method for producing a protein-containing food ingredient - Google Patents
Method for producing a protein-containing food ingredient Download PDFInfo
- Publication number
- RU2791452C1 RU2791452C1 RU2022104859A RU2022104859A RU2791452C1 RU 2791452 C1 RU2791452 C1 RU 2791452C1 RU 2022104859 A RU2022104859 A RU 2022104859A RU 2022104859 A RU2022104859 A RU 2022104859A RU 2791452 C1 RU2791452 C1 RU 2791452C1
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- temperature
- protein
- hours
- solution
- ratio
- Prior art date
Links
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 title claims abstract description 12
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 title claims abstract description 12
- 235000012041 food component Nutrition 0.000 title claims abstract description 6
- 239000005417 food ingredient Substances 0.000 title claims abstract description 6
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims description 8
- 239000002994 raw material Substances 0.000 claims abstract description 25
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims abstract description 18
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 10
- 108010027350 protosubtilin Proteins 0.000 claims abstract description 9
- 238000011282 treatment Methods 0.000 claims abstract description 9
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 claims abstract description 7
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 claims abstract description 6
- MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N Hydrogen peroxide Chemical compound OO MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 5
- 210000002808 connective tissue Anatomy 0.000 claims abstract description 5
- 238000001035 drying Methods 0.000 claims description 6
- 238000000227 grinding Methods 0.000 claims description 6
- 238000001816 cooling Methods 0.000 claims description 5
- 238000002036 drum drying Methods 0.000 claims description 3
- 238000005352 clarification Methods 0.000 claims description 2
- 238000001914 filtration Methods 0.000 claims description 2
- 238000004806 packaging method and process Methods 0.000 claims description 2
- 238000005406 washing Methods 0.000 claims 1
- 238000000034 method Methods 0.000 abstract description 11
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 abstract description 10
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 abstract description 10
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 abstract description 9
- 235000013305 food Nutrition 0.000 abstract description 6
- 239000006227 byproduct Substances 0.000 abstract description 4
- 235000021245 dietary protein Nutrition 0.000 abstract description 4
- 239000003797 essential amino acid Substances 0.000 abstract description 3
- 235000020776 essential amino acid Nutrition 0.000 abstract description 3
- 239000000126 substance Substances 0.000 abstract description 2
- 230000000694 effects Effects 0.000 abstract 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 10
- 239000000047 product Substances 0.000 description 9
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 7
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 6
- 210000003491 skin Anatomy 0.000 description 6
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 4
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 4
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 description 4
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 4
- 244000309464 bull Species 0.000 description 4
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 4
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 4
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 4
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 4
- 238000009966 trimming Methods 0.000 description 4
- 229940079919 digestives enzyme preparation Drugs 0.000 description 3
- 238000002203 pretreatment Methods 0.000 description 3
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 3
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 3
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 description 3
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 description 3
- QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N L-tryptophane Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@H](N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N 0.000 description 2
- QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N Tryptophan Natural products C1=CC=C2C(CC(N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 2
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 2
- 210000002615 epidermis Anatomy 0.000 description 2
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 2
- 239000010985 leather Substances 0.000 description 2
- 235000013622 meat product Nutrition 0.000 description 2
- 238000006386 neutralization reaction Methods 0.000 description 2
- 235000011837 pasties Nutrition 0.000 description 2
- 235000013580 sausages Nutrition 0.000 description 2
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 2
- MSWZFWKMSRAUBD-IVMDWMLBSA-N 2-amino-2-deoxy-D-glucopyranose Chemical compound N[C@H]1C(O)O[C@H](CO)[C@@H](O)[C@@H]1O MSWZFWKMSRAUBD-IVMDWMLBSA-N 0.000 description 1
- 244000063299 Bacillus subtilis Species 0.000 description 1
- 235000014469 Bacillus subtilis Nutrition 0.000 description 1
- 229920002567 Chondroitin Polymers 0.000 description 1
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 description 1
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 description 1
- 102000029816 Collagenase Human genes 0.000 description 1
- 108060005980 Collagenase Proteins 0.000 description 1
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 1
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 description 1
- AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N L-isoleucine Chemical compound CC[C@H](C)[C@H](N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N 0.000 description 1
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N L-methionine Chemical compound CSCC[C@H](N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N L-valine Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Natural products CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 description 1
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 1
- 102000057297 Pepsin A Human genes 0.000 description 1
- 108090000284 Pepsin A Proteins 0.000 description 1
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 1
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 1
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 description 1
- 241000490025 Schefflera digitata Species 0.000 description 1
- AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N Threonine Natural products CC(O)C(N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004473 Threonine Substances 0.000 description 1
- KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N Valine Natural products CC(C)C(N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000009825 accumulation Methods 0.000 description 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 1
- MSWZFWKMSRAUBD-UHFFFAOYSA-N beta-D-galactosamine Natural products NC1C(O)OC(CO)C(O)C1O MSWZFWKMSRAUBD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 238000010352 biotechnological method Methods 0.000 description 1
- 210000000988 bone and bone Anatomy 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- DLGJWSVWTWEWBJ-HGGSSLSASA-N chondroitin Chemical compound CC(O)=N[C@@H]1[C@H](O)O[C@H](CO)[C@H](O)[C@@H]1OC1[C@H](O)[C@H](O)C=C(C(O)=O)O1 DLGJWSVWTWEWBJ-HGGSSLSASA-N 0.000 description 1
- 229960002424 collagenase Drugs 0.000 description 1
- 239000002131 composite material Substances 0.000 description 1
- 238000009833 condensation Methods 0.000 description 1
- 230000005494 condensation Effects 0.000 description 1
- 238000005520 cutting process Methods 0.000 description 1
- 230000006378 damage Effects 0.000 description 1
- 238000005238 degreasing Methods 0.000 description 1
- 239000002274 desiccant Substances 0.000 description 1
- 235000019621 digestibility Nutrition 0.000 description 1
- 229940079593 drug Drugs 0.000 description 1
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 1
- 230000002124 endocrine Effects 0.000 description 1
- 238000005265 energy consumption Methods 0.000 description 1
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 235000013373 food additive Nutrition 0.000 description 1
- 239000002778 food additive Substances 0.000 description 1
- 238000009472 formulation Methods 0.000 description 1
- 229960002442 glucosamine Drugs 0.000 description 1
- HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N histidine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-M hydroxide Chemical compound [OH-] XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N isoleucine Natural products CCC(C)C(N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229960000310 isoleucine Drugs 0.000 description 1
- 239000007791 liquid phase Substances 0.000 description 1
- 235000015250 liver sausages Nutrition 0.000 description 1
- 244000144972 livestock Species 0.000 description 1
- 229930182817 methionine Natural products 0.000 description 1
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 description 1
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 1
- 229940111202 pepsin Drugs 0.000 description 1
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000019612 pigmentation Effects 0.000 description 1
- 235000015277 pork Nutrition 0.000 description 1
- 244000144977 poultry Species 0.000 description 1
- 230000006340 racemization Effects 0.000 description 1
- 239000013049 sediment Substances 0.000 description 1
- 238000003307 slaughter Methods 0.000 description 1
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000011734 sodium Substances 0.000 description 1
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 1
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 1
- 238000009283 thermal hydrolysis Methods 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004474 valine Substances 0.000 description 1
Abstract
Description
Изобретение относится к пищевой промышленности и биотехнологическим методам получения белковой композиции из побочного сырья мясоперерабатывающей промышленности, которое может быть использовано при производстве изделий из мяса, например, мясных рубленых полуфабрикатов, деликатесных изделий, колбас, паштетов и других пищевых продуктов.The invention relates to the food industry and biotechnological methods for obtaining a protein composition from by-products of the meat processing industry, which can be used in the manufacture of meat products, for example, minced meat products, deli products, sausages, pates and other food products.
Известен способ получения белковой пищевой добавки (Патент №2226841, публ. 20.04.2004 г.) из вторичных продуктов птицеперерабатывающей промышленности. Он предусматривает измельчение мясокостного сырья на волчке, перемешивание с водой, обезжиривание на центрифуге, гидролиз ферментными препаратами при температуре 40-50°С и рН 6,5-7,8, отделение осадка от гидролизата на центрифуге, нагрев гидролизата до температуры 90-100°С, выдержку 10-15 минут и сушку на распылительной сушилке. Перед измельчением проводят термическую обработку исходного сырья в автоклаве при температуре 120-123°С давлении 0,1 МПа в течение 30 минут. Далее смешивают с водой при соотношении сырья и воды 1:15, соответственно. Перед ферментативным гидролизом доводят рН среды до 7,0-7,2 путем внесения 1 н. раствора гидроксида натрия. В качестве ферментного препарата используют раствор коллагеназы или протосубтилина Г10Х, который вносят из расчета 30-50 единиц протеолитической активности на 1 г белка обрабатываемого сырья. Продолжительность обработки - 2,5-3 ч.A known method of obtaining a protein food additive (Patent No. 2226841, published 04/20/2004) from secondary products of the poultry processing industry. It involves grinding meat and bone raw materials on a top, mixing with water, degreasing in a centrifuge, hydrolysis with enzyme preparations at a temperature of 40-50 ° C and a pH of 6.5-7.8, separating the sediment from the hydrolyzate in a centrifuge, heating the hydrolyzate to a temperature of 90-100 °C, exposure 10-15 minutes and drying on a spray dryer. Before grinding, heat treatment of the feedstock is carried out in an autoclave at a temperature of 120-123°C at a pressure of 0.1 MPa for 30 minutes. Further mixed with water at a ratio of raw materials and water of 1:15, respectively. Before enzymatic hydrolysis, the pH of the medium is adjusted to 7.0-7.2 by adding 1 N. sodium hydroxide solution. As an enzyme preparation, a solution of collagenase or protosubtilin G10X is used, which is added at the rate of 30-50 units of proteolytic activity per 1 g of processed raw material protein. The duration of treatment is 2.5-3 hours.
Недостатком данного способа является использование высокой концентрации щелочи, применение которой приводит к рацемизации аминокислот в гидролизуемом сырье.The disadvantage of this method is the use of a high concentration of alkali, the use of which leads to the racemization of amino acids in the hydrolysable raw material.
Известен способ получения белкового продукта (Патент №2016147468, публ. 05.06.2018 г.), предусматривающий измельчение сырья на резательной машине, гидролиз, охлаждение, нейтрализацию, фильтрацию и сушку. В качестве сырья используют колбасную белкозиновую оболочку, которую измельчают, заливают водным раствором соляной кислоты концентрацией 0,05% в соотношении 1:10, добавляют пепсин в количестве 3,0-3,5 г на 100 кг белковой оболочки при интенсивном перемешивании при температуре 40°С в течение 2,5-3 часов. Обводненное сырье гидролизуют 0,75-1% раствором соляной кислоты в соотношении 1:2,3-2,5 при температуре 125-130°С в течение 4-6 часов, нейтрализуют гидроксидом натрия до рН=6-7, выпаривают до содержания сухих веществ в продукте 30% и сушат при температуре 180-190°С.A method for producing a protein product is known (Patent No. 2016147468, published on 06/05/2018), which involves grinding raw materials on a cutting machine, hydrolysis, cooling, neutralization, filtration and drying. As a raw material, sausage protein casing is used, which is crushed, poured with an aqueous solution of hydrochloric acid at a concentration of 0.05% in a ratio of 1:10, pepsin is added in an amount of 3.0-3.5 g per 100 kg of protein casing with vigorous stirring at a temperature of 40 °C for 2.5-3 hours. The watered raw material is hydrolyzed with a 0.75-1% hydrochloric acid solution in a ratio of 1:2.3-2.5 at a temperature of 125-130 ° C for 4-6 hours, neutralized with sodium hydroxide to pH = 6-7, evaporated to the content solids in the product 30% and dried at a temperature of 180-190°C.
Недостатком способа является длительность технологического процесса при достаточно высоких энергозатратах.The disadvantage of this method is the duration of the process at a sufficiently high energy consumption.
Наиболее близким является способ получения белкового гидролизата, в котором в качестве сырья используют свиную шкурку или спилки крупного рогатого скота (Патент №2458521, публ. 20.08.2012 г.).The closest is a method for obtaining a protein hydrolyzate, in which pork skin or splits of cattle are used as raw materials (Patent No. 2458521, publ. 20.08.2012).
Сырье подвергают предварительному гидролизу горячей водой, затем подвергают гидролизу гидроксидом натрия с концентрацией 0,03-0,5% при температуре 95-100°С и гидромодуле 1:(2-3) в течение 3-4 часов. Декантируют жидкую фазу, отделяют жир центрифугированием. Гомогенизируют с дальнейшим соединением фугата, гидролизуют в течение 1-1,5 часа с последующей нейтрализацией соляной кислотой до рН=6,5-7,0 и сушат.The raw material is subjected to preliminary hydrolysis with hot water, then subjected to hydrolysis with sodium hydroxide with a concentration of 0.03-0.5% at a temperature of 95-100°C and hydromodulus 1:(2-3) for 3-4 hours. Decant the liquid phase, separate the fat by centrifugation. Homogenized with further connection of the centrate, hydrolyzed for 1-1.5 hours, followed by neutralization with hydrochloric acid to pH=6.5-7.0 and dried.
Недостатком данного способа является неопределенное время водно-термического гидролиза, отсутствие препаратов, способствующих разрушению эпидермальных слоев сырья для сокращения времени гидролиза и получение белкового гидролизата пониженной биологической ценности (отсутствие триптофана в белковом гидролизате).The disadvantage of this method is the indefinite time of water-thermal hydrolysis, the absence of drugs that contribute to the destruction of the epidermal layers of raw materials to reduce the hydrolysis time and obtain a protein hydrolyzate of reduced biological value (lack of tryptophan in the protein hydrolyzate).
Задачей данного изобретения является увеличение глубины переработки побочных продуктов мясной отрасли, получение перевариваемой формы пищевого белоксодержащего ингредиента с полным набором незаменимых аминокислот.The objective of this invention is to increase the depth of processing by-products of the meat industry, to obtain a digestible form of a food protein-containing ingredient with a complete set of essential amino acids.
Задача решается за счет того, что для получения пищевого белоксодержащего ингредиента предусматривают промывку сырья водой, ферментативную обработку, осветление, гидролиз, сушку, измельчение, охлаждение и упаковывание. В качестве сырья используют мясную обрезь в виде срезков соединительной ткани, получаемой при обработке краевых участков шкур крупного рогатого скота. Сырье промывают водой температурой 20-25°С в течение 30 минут, проводят предварительную ферментативную обработку 1% раствором протосубтилина Г3Х или протепсина при соотношении 1: 2 к общей массе сырья в аппарате со скребковыми перемешивающими устройствами при температуре 33°С и выдерживают в течение 90-120 минут, осветляют 2,5% раствором пероксида водорода в соотношении 1: 2 в течение 0,5 часа, нагревают до температуры 60°С в слабом растворе гидроксида натрия (0,05%), выдерживают 1 час. После выдержки полученную пастообразную массу сушат в барабанном сушильном агрегате при температуре 135-140°С, затем измельчают на роторно-вихревой мельнице в потоке горячего воздуха до массовой доли влаги 8±2%, охлаждают и упаковывают.The problem is solved due to the fact that in order to obtain a food protein-containing ingredient, the raw materials are washed with water, enzymatic treatment, clarification, hydrolysis, drying, grinding, cooling and packaging. Meat trimmings are used as raw materials in the form of cuts of connective tissue obtained by processing the edge sections of cattle skins. The raw material is washed with water at a temperature of 20-25°C for 30 minutes, a preliminary enzymatic treatment is carried out with a 1% solution of protosubtilin G3X or protepsin at a ratio of 1: 2 to the total mass of the raw material in an apparatus with scraper mixers at a temperature of 33°C and incubated for 90 -120 minutes, clarified with a 2.5% hydrogen peroxide solution in a ratio of 1: 2 for 0.5 hours, heated to a temperature of 60 ° C in a weak solution of sodium hydroxide (0.05%), incubated for 1 hour. After exposure, the resulting pasty mass is dried in a drum drying unit at a temperature of 135-140°C, then crushed in a rotary vortex mill in a hot air stream to a moisture mass fraction of 8±2%, cooled and packaged.
Для ферментативной обработки использовали «Протосубтилин Г3Х» по ГОСТ 23636-90, вырабатываемый в условиях ООО ПО «Сиббиофарм» (г. Бердск, Новосибирская область), препарат микробной протеазы из Bacillus subtilis. Протосубтилин Г3Х представляет собой порошок, протеолитической активностью 120 ед/г. «Протепсин» по ТУ 9219-005-42789257, вырабатываемый в условиях ЗАО «Завод эндокринных ферментов» (п. Ржавки, Московская область). Протепсин представляет собой порошок, протеолитической активностью 100 ед/г.For enzymatic treatment, we used Protosubtilin G3Kh according to GOST 23636-90, produced under the conditions of LLC PO Sibbiopharm (Berdsk, Novosibirsk Region), a preparation of microbial protease from Bacillus subtilis. Protosubtilin G3X is a powder with a proteolytic activity of 120 U/g. "Protepsin" according to TU 9219-005-42789257, produced in the conditions of CJSC "Plant of Endocrine Enzymes" (Rzhavki village, Moscow region). Protepsin is a powder with a proteolytic activity of 100 units/g.
Предлагаемый способ получения белкового продукта связан с тем, что данный вид побочных продуктов, полученный от убоя и первичной переработки скота, являясь ценным белоксодержащим сырьем, часто не выделяется и поступает в составе гольевого спилка на кожевенные заводы для выработки кожевенных изделий.The proposed method for obtaining a protein product is due to the fact that this type of by-products obtained from slaughter and primary processing of livestock, being a valuable protein-containing raw material, is often not isolated and is supplied as part of a split leather to tanneries for the production of leather products.
Применение скребкового аппарата при перемешивании и использование 1% растворов ферментных препаратов Протосубтилина Г3Х или Протепсина позволяет эффективно разрушать эпидермальные слои краевых участков шкур, сократить продолжительность предварительной обработки и облегчает доступ к коллагеновым белкам при последующей выдержке в растворе щелочи, концентрация которой 0,05% не способствует образованию рацематов аминокислот.Кроме того, применение щадящих режимов ферментативной обработки позволяет избежать потери таких компонентов, имеющихся в сырье, как глюкозамин и хондроитин, а использование малой концентрации химического реагента - применения дополнительных реагентов для нейтрализации обрабатываемого сырья перед последующими операциями. Понижение иди повышение концентрации ферментных препаратов является недостаточным или избыточным для проведения процесса предварительной обработки. Использование 2,5% раствора пероксида водорода позволяет избежать брака при выпуске ингредиента, поскольку велика вероятность использования краевых участков с остатками пигментации, полученных после зачистки сырья. Сушка полученной однородной студнеобразной массы с консистенцией вязкой пасты осуществляется в барабанной сушилке, а температура сушильного агента 135-140°С позволяет удалить 60-70% влаги. Дополнительное измельчение в роторно-вихревой мельнице обеспечивает позволяет получить измельченный продукт высокого качества и обеспечивает досушивание порошкообразного ингредиента до массовой доли влаги 8±2%. Охлаждение порошка до комнатной температуры не позволит образоваться конденсату на поверхности упаковки, что приводит к комкованию и снижению качества пищевого ингредиента.The use of a scraper apparatus with stirring and the use of 1% solutions of enzyme preparations Protosubtilin G3X or Protepsin allows you to effectively destroy the epidermal layers of the edge sections of the skins, reduce the duration of pre-treatment and facilitate access to collagen proteins during subsequent exposure to an alkali solution, the concentration of which 0.05% does not contribute to the formation of amino acid racemates. In addition, the use of gentle enzymatic processing modes avoids the loss of such components present in the raw material as glucosamine and chondroitin, and the use of a low concentration of a chemical reagent allows the use of additional reagents to neutralize the processed raw material before subsequent operations. The decrease or increase in the concentration of enzyme preparations is insufficient or excessive for the pre-treatment process. The use of a 2.5% hydrogen peroxide solution makes it possible to avoid rejects during the production of the ingredient, since there is a high probability of using marginal areas with pigmentation residues obtained after stripping the raw materials. Drying of the resulting homogeneous gelatinous mass with the consistency of a viscous paste is carried out in a drum dryer, and the temperature of the drying agent 135-140°C allows you to remove 60-70% moisture. Additional grinding in a rotary vortex mill allows to obtain a high quality ground product and provides additional drying of the powdered ingredient to a mass fraction of moisture of 8±2%. Cooling the powder to room temperature will prevent condensation from forming on the surface of the package, which leads to clumping and a decrease in the quality of the food ingredient.
Полученный пищевой ингредиент в виде порошка светло-бежевого -белого цвета может использоваться в составе пищевых продуктов из мяса, начинок в изделиях из теста и других видах продуктов питания. На содержание аминокислот и функционально-технологических свойств ингредиента оказывают влияние тип, вид сырья и возраст животных. Выработанный из мясной обрези краевых участков шкур быков ингредиент, не требующий для производства дополнительной комплектовки и сортировки краевых участков по развесам, с минимальными экономическими затратами на дополнительные операции, имеет следующий аминокислотный состав (%): незаменимые аминокислоты: валин - 13,57±5,43, гистидин - 1,30±0,65, лейцин, изолейцин - 4,28±1,11, лизин - 4,67±1,59, метионин - 0,38±0,13, тирозин -0,38±0,11, треонин - 1,62±0,65, триптофан - 0,30±0,12, фенилаланин -2,03±0,61. Перевариваемость ингредиента составила 97%. Примеры осуществления способа.The resulting food ingredient in the form of a powder of light beige-white color can be used in the composition of food products from meat, fillings in dough products and other types of food products. The content of amino acids and the functional and technological properties of the ingredient are influenced by the type, type of raw materials and the age of the animals. The ingredient produced from the meat trimming of the edge sections of the skins of bulls, which does not require additional picking and sorting of the edge sections by weight, with minimal economic costs for additional operations, has the following amino acid composition (%): essential amino acids: valine - 13.57 ± 5, 43, histidine - 1.30±0.65, leucine, isoleucine - 4.28±1.11, lysine - 4.67±1.59, methionine - 0.38±0.13, tyrosine -0.38± 0.11, threonine - 1.62±0.65, tryptophan - 0.30±0.12, phenylalanine - 2.03±0.61. The digestibility of the ingredient was 97%. Examples of the implementation of the method.
Пример 1. Пищевой белоксодержащий ингредиент получают следующим образом. Мясную обрезь в виде срезков соединительной ткани, получаемой при обработке краевых участков шкур быков, промывают водой температурой 20-25°С в течение 30 минут, обрабатывают 1%-ым раствором ферментного препарата Протосубтилин Г3Х или Протепсин при соотношении 1: 2 к общей массе сырья в аппарате со скребковыми перемешивающими устройствами при температуре 33°С и выдерживают в течение 90-120 минут, осветляют 2,5% раствором пероксида водорода в соотношении 1: 2 в течение 0,5 часа, нагревают до температуры 60°С в слабом растворе гидроксида натрия (0,05%), выдерживают 1 час. После выдержки полученную пастообразную массу сушат в барабанном сушильном агрегате при температуре 135-140°С, затем измельчают на роторно-вихревой мельнице в потоке горячего воздуха до массовой доли влаги 8±2%, охлаждают и упаковывают.Example 1 A food protein-containing ingredient is prepared as follows. Meat trimmings in the form of cuts of connective tissue obtained by processing the marginal sections of bull skins are washed with water at a temperature of 20-25 ° C for 30 minutes, treated with a 1% solution of the enzyme preparation Protosubtilin G3X or Protepsin at a ratio of 1: 2 to the total mass of raw materials in an apparatus with scraper agitators at a temperature of 33 ° C and kept for 90-120 minutes, clarified with a 2.5% hydrogen peroxide solution in a ratio of 1: 2 for 0.5 hours, heated to a temperature of 60 ° C in a weak hydroxide solution sodium (0.05%), incubated for 1 hour. After exposure, the resulting pasty mass is dried in a drum drying unit at a temperature of 135-140°C, then crushed in a rotary vortex mill in a hot air stream to a moisture mass fraction of 8±2%, cooled and packaged.
При выдержке 90 минут количество суммарных пептидов после обработки Протосубтилином Г3Х составит, соответственно, 29 мкг/см3, выдержке 120 минут - 42 мкг/см3. Увеличение продолжительности предварительной обработки до 5 часов приводит к повышению показателя до 56 мкг/см3.With an exposure of 90 minutes, the amount of total peptides after treatment with Protosubtilin G3X will be, respectively, 29 μg/cm 3 , with an exposure of 120 minutes - 42 μg/cm 3 . Increasing the duration of pre-treatment to 5 hours leads to an increase to 56 µg/cm 3 .
Пример 2. Аналогичен примеру 2, отличаясь тем, что для предварительной обработки используется 1%-ый ферментный препарат Протепсин. Суммарное количество пептидов при выдержке 90, 120 и 300 минут составляет, соответственно, 32, 48 и 64 мкг/см3. Более интенсивная динамика накопления суммарных пептидов при обработке Протепсином показывает прохождение реакции частичного гидролиза в сырье, что способствует выходу ценных белковых веществ в раствор, увеличивает потери в ходе обработки и снижает рентабельность производства.Example 2. Similar to example 2, differing in that 1% enzyme preparation Protepsin is used for pretreatment. The total amount of peptides at an exposure of 90, 120 and 300 minutes is, respectively, 32, 48 and 64 μg/cm 3 . A more intensive dynamics of the accumulation of total peptides during treatment with Protepsin shows the passage of a partial hydrolysis reaction in the raw material, which contributes to the release of valuable protein substances into solution, increases losses during processing and reduces the profitability of production.
Пример 3. Аналогичен примеру 1. Время предварительной ферментативной обработки мясной обрези в виде срезков соединительной ткани, получаемой при обработке краевых участков шкур быков и коров, составляет 120 минут. Предел прочности для ингредиента из сырья быков и коров составляет, соответственно, 940 Н и 450 Н, влагосвязывающая способности, соответственно, в холодной воде - 1100 и 700%, в горячей -2500 и 1400%.Example 3. Similar to example 1. The time of preliminary enzymatic treatment of meat trimmings in the form of cuts of connective tissue obtained by processing the edge sections of the skins of bulls and cows is 120 minutes. The tensile strength for the ingredient from the raw materials of bulls and cows is, respectively, 940 N and 450 N, moisture-binding capacity, respectively, in cold water - 1100 and 700%, in hot - 2500 and 1400%.
Полученный по предлагаемому способу продукт может найти применение в производстве пищевых продуктов, в составе композиционных рецептур пищевых ингредиентов различного назначения.The product obtained by the proposed method can be used in the production of food products, as part of composite formulations of food ingredients for various purposes.
Claims (1)
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2791452C1 true RU2791452C1 (en) | 2023-03-07 |
| RU2791452C9 RU2791452C9 (en) | 2023-05-26 |
Family
ID=
Citations (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2226841C1 (en) * | 2002-09-24 | 2004-04-20 | Государственное образовательное учреждение Воронежская государственная технологическая академия | Protein food additive production method |
| RU2320679C1 (en) * | 2006-11-27 | 2008-03-27 | Московский государственный университет дизайна и технологии (МГУДТ) | Method for preparing depilated hide of leather production for dissolving |
| RU2458521C2 (en) * | 2010-10-07 | 2012-08-20 | Федеральное агентство по образованию Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Санкт-Петербургский государственный университет низкотемпературных и пищевых технологий" | Protein hydrolysate manufacturing method |
| RU2662782C2 (en) * | 2016-12-02 | 2018-07-31 | Марианна Игоревна Кременевская | Method of producing protein product |
Patent Citations (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2226841C1 (en) * | 2002-09-24 | 2004-04-20 | Государственное образовательное учреждение Воронежская государственная технологическая академия | Protein food additive production method |
| RU2320679C1 (en) * | 2006-11-27 | 2008-03-27 | Московский государственный университет дизайна и технологии (МГУДТ) | Method for preparing depilated hide of leather production for dissolving |
| RU2458521C2 (en) * | 2010-10-07 | 2012-08-20 | Федеральное агентство по образованию Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Санкт-Петербургский государственный университет низкотемпературных и пищевых технологий" | Protein hydrolysate manufacturing method |
| RU2662782C2 (en) * | 2016-12-02 | 2018-07-31 | Марианна Игоревна Кременевская | Method of producing protein product |
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| СОСНИНА О. А. и др., Апробация технологических рисков при тепловой обработке животного сырья, Научное обеспечение развития АПК в условиях импортозамещения, Сборник научных трудов по материалам международной научно-практической конференции, Санкт-Петербург, Санкт-Петербургский государственный аграрный университет, 2020, с.119-122. * |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| CA2853290C (en) | Food protein ingredient and methods for producing | |
| DK175501B1 (en) | Plant and process for continuous hydrolysis of a proteinaceous animal or vegetable feedstock | |
| US4172073A (en) | Method for the preparation of water-soluble keratinaceous protein using saturated steam and water | |
| EP0419529A1 (en) | Improvements in and relating to protein products. | |
| Mokrejs et al. | Extraction of collagen and gelatine from meat industry by-products for food and non food uses | |
| AU621339B2 (en) | Food product | |
| EP0648079A1 (en) | Method for production of a meat hydrolyzate and a use of the meat hydrolyzate | |
| US3970614A (en) | Nutrient protein from keratinaceous material solubilized with N,N,-dimethylformamide | |
| RU2344618C1 (en) | Method of hydrolysate production | |
| RU2791452C1 (en) | Method for producing a protein-containing food ingredient | |
| US4579660A (en) | Method for treatment of biomass | |
| RU2791452C9 (en) | Method for producing a protein-containing food ingredient | |
| RU2206231C2 (en) | Method for obtaining protein hydrolyzate out of keratincontaining raw material | |
| EP3262952B1 (en) | Method for preparing digestible feather or hair meal | |
| RU2226841C1 (en) | Protein food additive production method | |
| RU2760741C1 (en) | Method for complex processing of slaughterhouse waste into protein-peptide concentrate and bone meal - feed additives | |
| RU2665589C2 (en) | Method for producing fish collagen hydrolyzate | |
| RU2133097C1 (en) | Method of preparing food addition "vitapeptid", food addition "vitapeptid" | |
| RU2711915C1 (en) | Method of producing protein hydrolyzate from secondary fish raw material | |
| RU2808050C1 (en) | Method for obtaining protein hydrolyzate from atlantic cod processing waste | |
| RU2390252C1 (en) | Method of producing protein additive from animal-origin raw materials | |
| RU2112397C1 (en) | Method of preparing protein hydrolyzate from meat and meat-bone raw of slaughtering animals | |
| SU1357004A1 (en) | Method of processing collagen-containing raw material for feed to animals | |
| RU2277795C1 (en) | Method for producing of amino acid hydrolysate | |
| RU2833616C1 (en) | Method of producing fodder protein from raw cattle skins trimmings |