RU2387747C2 - Средства для окрашивания основы - Google Patents
Средства для окрашивания основы Download PDFInfo
- Publication number
- RU2387747C2 RU2387747C2 RU2006144432/04A RU2006144432A RU2387747C2 RU 2387747 C2 RU2387747 C2 RU 2387747C2 RU 2006144432/04 A RU2006144432/04 A RU 2006144432/04A RU 2006144432 A RU2006144432 A RU 2006144432A RU 2387747 C2 RU2387747 C2 RU 2387747C2
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- base
- inactivated
- stage
- oxidation
- warp
- Prior art date
Links
- 238000010422 painting Methods 0.000 title abstract 2
- 239000003054 catalyst Substances 0.000 claims abstract description 50
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 claims abstract description 39
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 claims abstract description 39
- 238000000034 method Methods 0.000 claims abstract description 32
- 239000000758 substrate Substances 0.000 claims abstract description 20
- 239000003086 colorant Substances 0.000 claims abstract description 18
- 150000001491 aromatic compounds Chemical class 0.000 claims abstract description 11
- 230000003197 catalytic effect Effects 0.000 claims abstract description 11
- 238000005470 impregnation Methods 0.000 claims abstract description 10
- -1 o-nitrobenzyl Chemical group 0.000 claims abstract description 10
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 claims abstract description 9
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims abstract description 9
- LHGVFZTZFXWLCP-UHFFFAOYSA-N guaiacol Chemical compound COC1=CC=CC=C1O LHGVFZTZFXWLCP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 6
- 125000006501 nitrophenyl group Chemical group 0.000 claims abstract description 4
- VGVRPFIJEJYOFN-UHFFFAOYSA-N 2,3,4,6-tetrachlorophenol Chemical class OC1=C(Cl)C=C(Cl)C(Cl)=C1Cl VGVRPFIJEJYOFN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 3
- CDAWCLOXVUBKRW-UHFFFAOYSA-N 2-aminophenol Chemical class NC1=CC=CC=C1O CDAWCLOXVUBKRW-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 3
- WONRDHPFOHAWOG-UHFFFAOYSA-N 2-chloronaphthalen-1-ol Chemical class C1=CC=C2C(O)=C(Cl)C=CC2=C1 WONRDHPFOHAWOG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 3
- ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N Phenol Chemical compound OC1=CC=CC=C1 ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 3
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 claims abstract description 3
- 235000005487 catechin Nutrition 0.000 claims abstract description 3
- 229960001867 guaiacol Drugs 0.000 claims abstract description 3
- 125000001209 o-nitrophenyl group Chemical group [H]C1=C([H])C(*)=C(C([H])=C1[H])[N+]([O-])=O 0.000 claims abstract 2
- 102000001554 Hemoglobins Human genes 0.000 claims description 17
- 108010054147 Hemoglobins Proteins 0.000 claims description 17
- 238000010186 staining Methods 0.000 claims description 10
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 8
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 8
- 239000003593 chromogenic compound Substances 0.000 claims description 8
- 230000005764 inhibitory process Effects 0.000 claims description 8
- 239000007800 oxidant agent Substances 0.000 claims description 8
- 230000007420 reactivation Effects 0.000 claims description 8
- LSMMRJUHLKJNLR-UHFFFAOYSA-N 3-methyl-1,3-benzothiazol-2-one Chemical group C1=CC=C2SC(=O)N(C)C2=C1 LSMMRJUHLKJNLR-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 7
- 239000004744 fabric Substances 0.000 claims description 7
- 230000000638 stimulation Effects 0.000 claims description 6
- 239000000654 additive Substances 0.000 claims description 4
- 125000003178 carboxy group Chemical group [H]OC(*)=O 0.000 claims description 4
- 238000004043 dyeing Methods 0.000 claims description 4
- 229920000728 polyester Polymers 0.000 claims description 4
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 claims description 4
- 229920002994 synthetic fiber Polymers 0.000 claims description 4
- UMAPFAAAQBMYNJ-UHFFFAOYSA-N 1-n,2-n-dimethylbenzene-1,2-diamine Chemical compound CNC1=CC=CC=C1NC UMAPFAAAQBMYNJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- FHVDTGUDJYJELY-UHFFFAOYSA-N 6-{[2-carboxy-4,5-dihydroxy-6-(phosphanyloxy)oxan-3-yl]oxy}-4,5-dihydroxy-3-phosphanyloxane-2-carboxylic acid Chemical compound O1C(C(O)=O)C(P)C(O)C(O)C1OC1C(C(O)=O)OC(OP)C(O)C1O FHVDTGUDJYJELY-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- 229920000742 Cotton Polymers 0.000 claims description 3
- NQTADLQHYWFPDB-UHFFFAOYSA-N N-Hydroxysuccinimide Chemical compound ON1C(=O)CCC1=O NQTADLQHYWFPDB-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- 229940072056 alginate Drugs 0.000 claims description 3
- 235000010443 alginic acid Nutrition 0.000 claims description 3
- 229920000615 alginic acid Polymers 0.000 claims description 3
- 235000010410 calcium alginate Nutrition 0.000 claims description 3
- 229960002681 calcium alginate Drugs 0.000 claims description 3
- 239000000648 calcium alginate Substances 0.000 claims description 3
- OKHHGHGGPDJQHR-YMOPUZKJSA-L calcium;(2s,3s,4s,5s,6r)-6-[(2r,3s,4r,5s,6r)-2-carboxy-6-[(2r,3s,4r,5s,6r)-2-carboxylato-4,5,6-trihydroxyoxan-3-yl]oxy-4,5-dihydroxyoxan-3-yl]oxy-3,4,5-trihydroxyoxane-2-carboxylate Chemical compound [Ca+2].O[C@@H]1[C@H](O)[C@H](O)O[C@@H](C([O-])=O)[C@H]1O[C@H]1[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O[C@H]2[C@H]([C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O2)C([O-])=O)O)[C@H](C(O)=O)O1 OKHHGHGGPDJQHR-YMOPUZKJSA-L 0.000 claims description 3
- 238000001035 drying Methods 0.000 claims description 3
- 239000000463 material Substances 0.000 claims description 3
- ABQQPHFTJYCSIA-UHFFFAOYSA-N 2,3-diethylbenzene-1,4-diamine Chemical compound CCC1=C(N)C=CC(N)=C1CC ABQQPHFTJYCSIA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- INGWEZCOABYORO-UHFFFAOYSA-N 2-(furan-2-yl)-7-methyl-1h-1,8-naphthyridin-4-one Chemical compound N=1C2=NC(C)=CC=C2C(O)=CC=1C1=CC=CO1 INGWEZCOABYORO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- FPQQSJJWHUJYPU-UHFFFAOYSA-N 3-(dimethylamino)propyliminomethylidene-ethylazanium;chloride Chemical compound Cl.CCN=C=NCCCN(C)C FPQQSJJWHUJYPU-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 150000001765 catechin Chemical class 0.000 claims description 2
- ADRVNXBAWSRFAJ-UHFFFAOYSA-N catechin Natural products OC1Cc2cc(O)cc(O)c2OC1c3ccc(O)c(O)c3 ADRVNXBAWSRFAJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 125000000524 functional group Chemical group 0.000 claims description 2
- 230000003100 immobilizing effect Effects 0.000 claims description 2
- 229920002521 macromolecule Polymers 0.000 claims description 2
- NXPPAOGUKPJVDI-UHFFFAOYSA-N naphthalene-1,2-diol Chemical class C1=CC=CC2=C(O)C(O)=CC=C21 NXPPAOGUKPJVDI-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 150000004986 phenylenediamines Chemical class 0.000 claims description 2
- 239000012209 synthetic fiber Substances 0.000 claims description 2
- 230000003213 activating effect Effects 0.000 claims 1
- 150000002148 esters Chemical class 0.000 claims 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 abstract description 4
- 125000004403 catechin group Chemical group 0.000 abstract 1
- 230000005855 radiation Effects 0.000 abstract 1
- 239000004753 textile Substances 0.000 abstract 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 14
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 9
- 102000003992 Peroxidases Human genes 0.000 description 8
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 7
- IAZDPXIOMUYVGZ-UHFFFAOYSA-N Dimethylsulphoxide Chemical compound CS(C)=O IAZDPXIOMUYVGZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N Hydrogen peroxide Chemical compound OO MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 108040007629 peroxidase activity proteins Proteins 0.000 description 6
- 239000000976 ink Substances 0.000 description 5
- LMDZBCPBFSXMTL-UHFFFAOYSA-N 1-ethyl-3-(3-dimethylaminopropyl)carbodiimide Chemical compound CCN=C=NCCCN(C)C LMDZBCPBFSXMTL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- LVSPDZAGCBEQAV-UHFFFAOYSA-N 4-chloronaphthalen-1-ol Chemical compound C1=CC=C2C(O)=CC=C(Cl)C2=C1 LVSPDZAGCBEQAV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 108010029541 Laccase Proteins 0.000 description 4
- 239000012452 mother liquor Substances 0.000 description 4
- 230000001590 oxidative effect Effects 0.000 description 4
- 239000003973 paint Substances 0.000 description 4
- 238000006303 photolysis reaction Methods 0.000 description 4
- 230000015843 photosynthesis, light reaction Effects 0.000 description 4
- 239000000047 product Substances 0.000 description 4
- 108010051457 Acid Phosphatase Proteins 0.000 description 3
- 108020004774 Alkaline Phosphatase Proteins 0.000 description 3
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 3
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 3
- 239000007853 buffer solution Substances 0.000 description 3
- 238000004040 coloring Methods 0.000 description 3
- PXDAXYDMZCYZNH-UHFFFAOYSA-N 3-methyl-2h-1,3-benzothiazole Chemical compound C1=CC=C2N(C)CSC2=C1 PXDAXYDMZCYZNH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 102000013563 Acid Phosphatase Human genes 0.000 description 2
- 102000002260 Alkaline Phosphatase Human genes 0.000 description 2
- 102000004316 Oxidoreductases Human genes 0.000 description 2
- 108090000854 Oxidoreductases Proteins 0.000 description 2
- 108700020962 Peroxidase Proteins 0.000 description 2
- 230000004913 activation Effects 0.000 description 2
- OHDRQQURAXLVGJ-HLVWOLMTSA-N azane;(2e)-3-ethyl-2-[(e)-(3-ethyl-6-sulfo-1,3-benzothiazol-2-ylidene)hydrazinylidene]-1,3-benzothiazole-6-sulfonic acid Chemical compound [NH4+].[NH4+].S/1C2=CC(S([O-])(=O)=O)=CC=C2N(CC)C\1=N/N=C1/SC2=CC(S([O-])(=O)=O)=CC=C2N1CC OHDRQQURAXLVGJ-HLVWOLMTSA-N 0.000 description 2
- 238000009833 condensation Methods 0.000 description 2
- 230000005494 condensation Effects 0.000 description 2
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 2
- 150000002390 heteroarenes Chemical class 0.000 description 2
- 238000011065 in-situ storage Methods 0.000 description 2
- 239000011147 inorganic material Substances 0.000 description 2
- 235000018977 lysine Nutrition 0.000 description 2
- XOOMNEFVDUTJPP-UHFFFAOYSA-N naphthalene-1,3-diol Chemical compound C1=CC=CC2=CC(O)=CC(O)=C21 XOOMNEFVDUTJPP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000009206 nuclear medicine Methods 0.000 description 2
- 239000011368 organic material Substances 0.000 description 2
- 239000012429 reaction media Substances 0.000 description 2
- 239000007974 sodium acetate buffer Substances 0.000 description 2
- KXKOMKVMSNPDDY-UHFFFAOYSA-N (3,4-dimethoxy-2-nitrophenyl)methyl carbonochloridate Chemical compound COC1=CC=C(COC(Cl)=O)C([N+]([O-])=O)=C1OC KXKOMKVMSNPDDY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- GZCWLCBFPRFLKL-UHFFFAOYSA-N 1-prop-2-ynoxypropan-2-ol Chemical compound CC(O)COCC#C GZCWLCBFPRFLKL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- HZAXFHJVJLSVMW-UHFFFAOYSA-N 2-Aminoethan-1-ol Chemical compound NCCO HZAXFHJVJLSVMW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102100025677 Alkaline phosphatase, germ cell type Human genes 0.000 description 1
- DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N Asparagine Chemical group OC(=O)C(N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 206010006187 Breast cancer Diseases 0.000 description 1
- 208000026310 Breast neoplasm Diseases 0.000 description 1
- 229920000298 Cellophane Polymers 0.000 description 1
- WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N Glutamic acid Natural products OC(=O)C(N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102000004157 Hydrolases Human genes 0.000 description 1
- 108090000604 Hydrolases Proteins 0.000 description 1
- XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHSA-N L-Cysteine Chemical group SC[C@H](N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N L-asparagine Chemical group OC(=O)[C@@H](N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N L-aspartic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N L-glutamic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N 0.000 description 1
- ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N L-glutamine Chemical group OC(=O)[C@@H](N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N 0.000 description 1
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 description 1
- 102100035703 Prostatic acid phosphatase Human genes 0.000 description 1
- 230000002159 abnormal effect Effects 0.000 description 1
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 description 1
- 239000008351 acetate buffer Substances 0.000 description 1
- 229920001284 acidic polysaccharide Polymers 0.000 description 1
- 150000004805 acidic polysaccharides Chemical class 0.000 description 1
- 239000012190 activator Substances 0.000 description 1
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 1
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 description 1
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 1
- 230000003321 amplification Effects 0.000 description 1
- 239000012736 aqueous medium Substances 0.000 description 1
- 125000003118 aryl group Chemical group 0.000 description 1
- 235000009582 asparagine Nutrition 0.000 description 1
- 229960001230 asparagine Drugs 0.000 description 1
- 235000003704 aspartic acid Nutrition 0.000 description 1
- OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N beta-carboxyaspartic acid Natural products OC(=O)C(N)C(C(O)=O)C(O)=O OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 150000001718 carbodiimides Chemical class 0.000 description 1
- 230000010261 cell growth Effects 0.000 description 1
- 239000000470 constituent Substances 0.000 description 1
- 239000002537 cosmetic Substances 0.000 description 1
- 238000005859 coupling reaction Methods 0.000 description 1
- 230000037029 cross reaction Effects 0.000 description 1
- 235000018417 cysteine Nutrition 0.000 description 1
- XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N cysteine Chemical group SCC(N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000000502 dialysis Methods 0.000 description 1
- WLXALCKAKGDNAT-UHFFFAOYSA-N diazoethane Chemical class CC=[N+]=[N-] WLXALCKAKGDNAT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000002330 electrospray ionisation mass spectrometry Methods 0.000 description 1
- 125000004185 ester group Chemical group 0.000 description 1
- 239000000835 fiber Substances 0.000 description 1
- 235000013922 glutamic acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000004220 glutamic acid Substances 0.000 description 1
- 235000004554 glutamine Nutrition 0.000 description 1
- ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N glutamine Chemical group OC(=O)C(N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 125000001072 heteroaryl group Chemical group 0.000 description 1
- 150000007857 hydrazones Chemical class 0.000 description 1
- 238000001727 in vivo Methods 0.000 description 1
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 description 1
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 1
- 230000001678 irradiating effect Effects 0.000 description 1
- 239000010985 leather Substances 0.000 description 1
- 230000004807 localization Effects 0.000 description 1
- 125000003588 lysine group Chemical group [H]N([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])(N([H])[H])C(*)=O 0.000 description 1
- 150000002669 lysines Chemical class 0.000 description 1
- 239000002609 medium Substances 0.000 description 1
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 1
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 1
- GBCAVSYHPPARHX-UHFFFAOYSA-M n'-cyclohexyl-n-[2-(4-methylmorpholin-4-ium-4-yl)ethyl]methanediimine;4-methylbenzenesulfonate Chemical compound CC1=CC=C(S([O-])(=O)=O)C=C1.C1CCCCC1N=C=NCC[N+]1(C)CCOCC1 GBCAVSYHPPARHX-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- UQUPIHHYKUEXQD-UHFFFAOYSA-N n,n′-dimethyl-1,3-propanediamine Chemical compound CNCCCNC UQUPIHHYKUEXQD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000003199 nucleic acid amplification method Methods 0.000 description 1
- 229920001282 polysaccharide Polymers 0.000 description 1
- 239000005017 polysaccharide Substances 0.000 description 1
- 150000004804 polysaccharides Chemical class 0.000 description 1
- 239000002243 precursor Substances 0.000 description 1
- 230000008569 process Effects 0.000 description 1
- 125000006239 protecting group Chemical group 0.000 description 1
- 238000011084 recovery Methods 0.000 description 1
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 1
- 229920006395 saturated elastomer Polymers 0.000 description 1
- 238000002791 soaking Methods 0.000 description 1
- 125000001424 substituent group Chemical group 0.000 description 1
- 238000001356 surgical procedure Methods 0.000 description 1
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 1
Classifications
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
- B01J—CHEMICAL OR PHYSICAL PROCESSES, e.g. CATALYSIS OR COLLOID CHEMISTRY; THEIR RELEVANT APPARATUS
- B01J31/00—Catalysts comprising hydrides, coordination complexes or organic compounds
- B01J31/003—Catalysts comprising hydrides, coordination complexes or organic compounds containing enzymes
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
- B01J—CHEMICAL OR PHYSICAL PROCESSES, e.g. CATALYSIS OR COLLOID CHEMISTRY; THEIR RELEVANT APPARATUS
- B01J2231/00—Catalytic reactions performed with catalysts classified in B01J31/00
- B01J2231/70—Oxidation reactions, e.g. epoxidation, (di)hydroxylation, dehydrogenation and analogues
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Materials Engineering (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
- Catalysts (AREA)
- Investigating Or Analysing Materials By The Use Of Chemical Reactions (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
- Coloring (AREA)
Abstract
Изобретение относится к средствам для окрашивания основы, в частности живой материи, такой как кожа. Описываются каталитические системы для генерации цветов на основе, содержащие один или несколько инактивированных катализаторов окисления, состоящих из гемоглобинов, инактивированных фотолабильными группами. Фотолабильная группа представляет собой нитрофенильную группу, такую как о-нитробензил или о-нитрофенил. Ароматические соединения, используемые в реакции с хромогенными окисленными субстратами и приводящие к образованию окрашенных осадков, представляют собой моно-, ди- или полициклические ароматические соединения, выбираемые из хлорнафтолов, нафталиндиолов, аминофенолов, катехинов, хлорфенолов, фенола и гвайякола. Описывается также способ генерации цветов на основе, включающий пропитку основы указанной каталитической системой и проявление цвета на основе воздействием облучения светом. Предложенная каталитическая система позволяет получить окраску на основе в желаемый момент в желаемом месте, при этом основа может быть многократно повторно использована для генерации на ней других цветов. 2 н. и 13 з.п. ф-лы, 1 табл.
Description
Объектом настоящего изобретения являются средства, продукты и способ окрашивания основ из неорганических или органических материалов и, в частности, живой материи, такой как кожа.
Известен способ печатания на основах, таких как бумага и ткани, при помощи красок. Этот тип техники используется в настоящее время заявителем для окрашивания основ, исходя из трех первичных цветов (желтого, сине-зеленого и пурпурного), предоставленных красками, причем черный цвет получают при использовании черной краски, белый дается самой основой. Основу для окрашивания разворачивают, например, в форме листа, проходящего через принтер, который поточечно распределяет капли краски объемом несколько нанолитров каждая согласно намеченному рисунку, предпочтительно, под контролем компьютера. Распределяющее краску устройство должно, между тем, много раз проходить по одному и тому же месту для достижения желательной интенсивности, на что требуется время.
Кроме того, некоторые химические краски рассматриваются как загрязняющие для окружающей среды.
О методах, основанных на использовании ферментов, уже сообщалось. Так, например, в патенте EP 1342831 описывается способ окрашивания тканей ферментативным путем, включающий погружение ткани в водный раствор, содержащий одно или несколько ароматических или гетероароматических соединений, с последующей пропиткой материала источником перекиси водорода и ферментом, обладающим пероксидазной активностью, или ферментом, обладающим оксидазной активностью, в отношении указанного или указанных ароматических или гетероароматических соединений.
В этом способе не существует никакого контроля элементов, фиксирующихся в течение различных периодов замачивания образцов, и особенно катализатора окисления. Этот последний связан только абсорбцией и, следовательно, может быть удален в процессе промывок. Кроме того, полученные цвета не являются первичными цветами.
Изобретатели констатировали, что эти проблемы могут быть преодолены заменой этих красок и этих ферментов каталитическими фотоактивируемыми системами, способными генерировать три первичных цвета, смешение которых может привести к окрашенным соединениям.
Итак, изобретение имеет целью предоставить такие системы, а также способ генерации цвета, основанный на их использовании, в котором цвета на вышеупомянутой основе проявляются только в желаемый момент и в желаемом месте.
Другая цель настоящего изобретения касается способа окрашивания основы, в котором указанная основа может быть многократно повторно использована для того, чтобы генерировать другие цвета, чем изначально генерированные.
Термин "основа", используемый в описании и в формуле изобретения, означает неорганические или органические материалы, в частности живую материю, такую как кожа.
Каталитические системы, используемые согласно изобретению для генерации цветов на основе, характеризуются тем, что они содержат один или несколько инактивированных катализаторов окисления.
В частности, можно назвать оксидазы, такие как пероксидазы, лакказы, и гидролазы, например щелочные фосфатазы или кислые фосфатазы.
Пероксидаза (EC 1.11.1.7.) представляет собой особенно интересный фермент, учитывая его очень слабую специфичность по отношению к субстратам.
Лакказа (EC 1.10.3.2) также может быть использована. Как и пероксидаза, она катализирует окислительное связывание, используя те же субстраты.
Щелочная фосфатаза (EC 3.1.3.1) и кислая фосфатаза (EC 3.1.3.2) обладают прекрасными характеристиками, но их субстраты более ограничены и являются более дорогими, чем субстраты пероксидазы, гемоглобина или лакказы.
Гемоглобин, в частности бычий гемоглобин, способен окислять субстраты пероксидазы: структурирование гемоглобина, дающее возможность создать явление усиления, позволяет приблизиться к показателям пероксидазы.
Предпочтительно, субстраты этих катализаторов многочисленны и доступны по ценам, не слишком высоким. При их окислении получаются многочисленные окрашенные соединения, нерастворимые в воде (Conyers и Kidwell (1991), Anal. Biochem., 192, 207-211).
Другие катализаторы окисления включают гемоглобины.
Инактивация этих катализаторов удовлетворительно достигается фиксацией фотолабильных групп, преимущественно в их активном положении.
Рассматриваемые группы соответствуют замещающим группам типа "нитрофенил", и включают, например, -о-нитробензил или нитрофенил. Можно назвать, например, 4,5-диметокси-o-нитробензил, o-нитробензилэтил или o-нитробензил.
В соответствии с изобретением, катализаторы окисления ассоциированы с хромогенными субстратами, используемыми в сочетании с ароматическими соединениями.
Под "хромогенными субстратами" понимают соединения, функционирующие обратимым образом с катализаторами и способные приводить к окрашенному соединению в результате окисления катализатором и конденсации с ароматическими соединениями.
Главным образом, каталитические системы согласно изобретению - это системы, способные фотореактивироваться и вновь приобретать достаточную окислительную активность, чтобы генерировать цвета.
Для получения трех первичных цветов (сине-зеленого, пурпурного и желтого), субстраты, описанные, например, у Conyers и Kidwell (1991, см. выше), подходят в наибольшей степени, ибо они быстро дают нерастворимые голубые и красные продукты, осаждающиеся in situ.
В частности, можно назвать гидразон 3-метил-2-бензотиазолинона (MBTH) и производные фенилендиамина, такие как диметилфенилендиамин и диэтилфенилендиамин.
В качестве ароматических соединений, которые могут быть использованы в реакции с хромогенными окисленными субстратами с получением окрашенных осадков, можно назвать хлорнафтолы, нафталиндиолы, аминофенолы, катехины, хлорфенолы, фенол, гвайякол или любую другую молекулу, принадлежащую либо к классу моно-, ди- или полициклических ароматических соединений, либо к классу гетероароматических производных.
Изобретение также относится к способу генерации цветов на основе, характеризующемуся тем, что он включает реактивацию под воздействием светового стимула одного или нескольких инактивированных катализаторов окисления, таких как определенные выше, пропитывающие указанную основу.
Катализаторы окисления являются, таким образом, временно инактивированными, чтобы позволить осуществление изобретения. Их реактивация позволяет генерировать цвета в желаемом месте в желаемый момент.
Преимущественно, этот способ включает:
а) стадию фотообратимого ингибирования одного или нескольких катализаторов окисления, пропитывающих основу,
b) стадию иммобилизации временно инактивированного(ых) катализатора(ов) окисления, полученного(ых) на стадии a) на основе для окрашивания, причем указанную стадию фиксации осуществляют, в частности, путем погружения основы для окрашивания в раствор, включающий один или несколько инактивированных катализаторов окисления,
c) стадию световой стимуляции пропитанной основы, полученной на стадии b), позволяющую реактивировать один или несколько временно инактивированных катализаторов окисления,
d) стадию пропитки основы, на которой были иммобилизированы один или несколько катализаторов окисления на стадии c) раствором, включающим один или несколько хромогенных субстратов и один или несколько окислителей, что позволяет, таким образом, проявить цвета на основе, в месте, активированном световой стимуляцией.
Стадию a) предпочтительно осуществляют путем введения в реакцию используемых катализаторов с соединениями, содержащими фотолабильные группы, такие как определено выше. Соединения, содержащие -O-нитробензильные группы, особенно предпочтительны в этом отношении. Эти соединения могут фиксироваться действительно спонтанно, за счет ковалентного связывания, на аминокислотах, в частности на активных сайтах, например на звеньях лизина, аспарагина, глутамина или цистеина. Для фиксации на лизинах также успешно используют такое соединение, как 3,4-диметокси-о-нитробензилхлорформиат. Реакция может быть осуществлена в водной среде. Для реакции со звеньями, содержащими карбоксильную функциональную группу, например, аспарагиновой кислоты или глутаминовой кислоты, готовят производное диазоэтана исходя из производного гидразоноэтана.
Стадия b) включает пропитку основы раствором катализатора в условиях, позволяющих получить желаемую интенсивность цвета. Основа представляет собой, например, ткань, образованную натуральными, в частности хлопчатобумажными, волокнами и/или синтетическими волокнами, или полимерный материал, такой как полиэстер. Основа также может представлять собой бумагу.
Раствор катализатора преимущественно является водным раствором и включает в себя количества катализатора порядка 5-50 мкг/мл для HRP и от 50 до 200 мкг/мл для Hb со значениями параметра pH приблизительно в диапазоне от 4 до 6.
Перед стадией b) иммобилизации предпочтительно осуществляют предварительную стадию пропитки основы для окрашивания раствором, включающим одну или несколько добавок, способных связывать один или несколько катализаторов окисления с основой для окрашивания.
Согласно одному варианту осуществления способа по изобретению, если основа для окрашивания представляет собой, в частности, синтетическую ткань, осуществляют стадию предварительной пропитки альгинатом, в частности альгинатом кальция: присутствие этого кислого полисахарида обеспечивает возможность иммобилизации значительного количества катализатора окисления на ткани за счет ковалентного связывания после активации карбоксильных функциональных групп в сложноэфирные функциональные группы NHS парой водно-растворимый карбодиимид [EDC]: N-этил-N'-(3-диметиламинопропил) карбодиимид, N-циклогексил-N'-(2 морфолиноэтил) карбодиимид мето-п-толуолсульфонат/гидроксисукцинимид (NHS).
На стадии предварительной пропитки альгинат, присутствующий на ткани на площади 1 см2, активируют в воде в течение от 5 до 30 мин парой EDC/NHS (200 мкг/200) в объеме, варьирующем приблизительно от 2 до 4 мл.
Активированную ткань погружают в раствор катализатора окисления с концентрацией, уточненной выше, с поддержанием pH от 6 до 7. Длительность сочетания варьирует приблизительно от 30 до 90 мин.
Согласно другому предпочтительному положению изобретения по окончании предварительной стадии активации и пропитки основы для окрашивания в растворе, включающем одну или несколько добавок, осуществляют стадию сушки. Сушку предпочтительно осуществляют на холоде, чтобы не повреждать катализаторы. Световая стимуляция, необходимая для реактивации, имеет место при длине волны 366 нм в течение 5-30 мин.
На стадии d) пропитывают основу раствором, включающим один или несколько хромагенных субстратов, которые являются субстратами для катализатора, одно или несколько ароматических соединений и один или несколько окисляющих агентов.
Концентрации в субстратах варьируют от 1 до 4 мМ и концентрации окислителей фиксируют на уровне 1 мМ; концентрации каждого из составляющих пару субстратов варьируют приблизительно от 1 до 4 мМ. Эту смесь реализуют в среде, забуференной приблизительно при 4,5-6, при температуре приблизительно от 20 до 25°C, до проявления окрашивания.
Конденсация оксидных субстратов с ароматическими соединениями ведет к образованию окрашенных соединений, которые осаждаются in situ на том же самом месте превращения предшественников (хромогенные субстраты).
Чтобы окрашиваемая основа оставалась бесцветной в присутствии хромогенных субстратов, необходимо достигнуть тотального ингибирования активности катализатора окисления.
При тотальном ингибировании достигают степени ингибирования, варьирующей приблизительно от 80% приблизительно до 100%, преимущественно приблизительно от 90% приблизительно до 98%.
Реактивация, даже частичная, катализатора окисления фотолизом является достаточной для запуска способа генерации цветов.
Под частичной реактивацией понимают реактивацию, варьирующую приблизительно от 10% приблизительно до 30%, преимущественно приблизительно от 20% приблизительно до 25%. Таким образом, восстановление деятельности катализатора после облучения приблизительно на 25% является достаточным для запуска способа генерации цветов.
Под воздействием светового фактора фотолабильные группы удаляются за счет фотолиза, оставляя первоначальную мишень (катализатор окисления) химически интактной и биологически активной. Полученный катализатор окисления является частично реактивированным.
Затем происходит химическая реакция, в которой участвует ароматический субстрат, полностью или частично реактивированный катализатор окисления, окислитель и ароматическое соединение, что приводит к получению окрашенного продукта.
Способ по изобретению обладает некоторыми преимуществами, в частности, по отношению к способу классического окрашивания с использованием красок. Действительно, согласно способу по изобретению возможно получать более быстрое окрашивание основы, чем при точечной печати, лучшее разрешение, учитывая, что величина элемента изображения соответствует размеру иммобилизированного катализатора окисления, и избавиться от проблем, связанных с забиванием головок распределения красок.
Изобретение также относится к способу, в котором указанная система представляет собой гибкую и прозрачную фотоферментную пленку, позволяющую локализовать "очаги" эмиссий in vivo гаммафотонов в ядерной медицине. Проявление цветового пятна на пленке, приложенной к коже, позволяет, например, локализовать место патологического роста клеток (например, с использованием «сторожевого угла» в случае рака груди) до хирургического вмешательства. Этот способ предпочтительно позволяет избавиться от ограничений, присущих использованию гамма-сцинтиграфических камер, и значительно сократить участие специалистов по ядерной медицине в рутинных процедурах.
Изобретение также относится к способу, как определено выше, в котором основа состоит из макромолекул, например из целлофана, и несет фотоферментную систему, такую как описано выше. Сторона пленки, контактирующая с кожей, является рифленой, чтобы играть роль коллиматора по отношению к гамма-фотонам.
Согласно другому аспекту изобретения, представляющему большой интерес, изобретение относится к применению способа генерации цветов на коже в косметике. Другие аспекты и преимущества настоящего изобретения иллюстрируются примерами, которые характеризуют генерацию цветов на хлопчатобумажной основе или на полиэстере.
ПРИМЕР 1: Использование гемоглобина
1) Фотообратимое ингибирование гемоглобина
Бычий гемоглобин в водном растворе (32 мкМ) обрабатывают различными концентрациями 1-(2-нитрофенил)этил-диазоэтата (NPE-диазо) в растворе в DMSO, при 20°C в течение 1 ч, в темноте. Окончательная концентрация в DMSO не должна превышать 5%. Концентрации NPE-диазо варьируют от 50 до 100 эквивалентов по отношению к гемоглобину. Реакцию сочетания останавливают добавлением 100 мМ раствора ацетатного буфера с pH 4,4 (1 эквивалент по отношению к NPE-диазо). Времена контакта варьируют от 10 до 30 мин. Реакционную среду подвергают диализу против воды при температуре от 4 до 20°C и в течение от 1 до 16 часов в 1000 объемах воды. Конъюгат хранят при 20°C.
Процент ингибирования окисления ABTS [соль диаммония 2,2'-азино-бис(3-этилбензотиазолинона-6-сульфоновой кислоты), 1 мМ] определяют перед диализом на планшетах для микротитрования с 96 лунками (Costar, Corning Incorporated) в буферном растворе ацетата натрия, 50 мМ, pH 5 в присутствии 1 мМ перекиси водорода. Число молекул, фиксированных с молекулой гемоглобина, определяется масс-спектрометрией с электрораспылением. Результаты объединены в таблице 1.
| ТАБЛИЦА 1 | ||
| Объединенный NPE-гемоглобин | Числа NPE фиксированные/на молекулу Hb | Остаточная активность (%) |
| Гемоглобин нативный | 0 | 100 |
| Hb-50* | от 0 до 5 | 12,6 |
| Hb-75* | от 1 до 6 | 5,4 |
| Hb-100* | от 1 до 6 | 2,5 |
| *50, 70, 100 соответствует числу эквивалентов NPE, введенных в реакционную среду. | ||
Обработка гемоглобина с помощью NPE-диазо приводит к сильному ингибированию окислительной активности (более 90%).
2) Фотореактивация катализатора окисления
Катализатор окисления реактивируют облучением растворов различных конъюгатов (1 мг/мл) в буферном растворе ацетата натрия (25 мМ, pH 4,4). Фотолиз имеет место при длине волны 366 нм (лампа УФ 100 Вт, 7 мВт/см2 на расстоянии 30 см), времена облучения варьируют от 5 до 30 мин. Эту стадию предпочтительно осуществляют в присутствии 5 мМ 2-этаноламина для того, чтобы не допустить вероятные перекрестные реакции между продуктами фотолиза и гемоглобином.
После 30 минут облучения гемоглобин полностью освобожден от защитных групп.
Восстановление ферментативной активности определяют в микротитрационных планшетах, как описано ранее, в присутствии ABTS (1 мМ) и H2O2 (1 мМ).
После 30 мин облучения 57% активности восстановлено для Hb-50, 28% для Hb-75 и 16% для Hb-100. Эти проценты активности достаточны, чтобы осуществлять впоследствии способ генерации окрашивания.
3) Закрепление ферментов на основе для окрашивания
Катализатор окисления, бычий гемоглобин, фиксируется ковалентно на тканях из полиэстера, предварительно пропитанных альгинатом кальция.
Карбоксильные функции полисахарида активируют в воде, в присутствии пары EDC/NHS, в течение времени, варьирующегося от 10 до 30 мин. Для 1 см2 ткани количества активаторов карбодиимид/N-гидроксисукцинимид составляют по 200 мкг каждого в объемах от 2 до 4 мл. Активированную таким образом ткань погружают в раствор катализатора окисления при концентрации от 50 до 200 мкг/мл при рН 6. Время инкубации варьируется от 45 до 90 мин.
В этих условиях ткань таким образом готова к облучению, чтобы реактивировать катализатор окисления, и затем ее пропитывают раствором, содержащим одну или несколько пар гомогенных субстратов.
4) Пропитка парами хроматогенных и окислительных субстратов
а) Использование пары DMPDA/4-хлорнафтол
Реактивированную в предыдущем примере ткань погружают в буферный раствор с pH от 4,5 до 6, включающий диметилфенилендиамин (маточный раствор, приготовленный в воде, 110 мМ), 4-хлорнафтол (маточный раствор, приготовленный в этаноле, 110 мМ). Их конечные концентрации варьируют от 1 до 4 мМ. Добавляют окислитель, перекись водорода; его концентрацию предпочтительно фиксируют на 1 мМ. Реакцию проводят при температуре от 20 до 25°C, до проявления голубого цвета.
b) Использование пары MBTH/4-хлорнафтол
Как описано в a), реактивированную ткань погружают в буферный раствор с pH от 4,5 до 6, включающий 3-метилбензотиазолин (MBTH, маточный раствор, приготовленный в воде, 110 мМ), 4-хлорнафтол и окислитель. Концентрации различных веществ, а также операционные условия являются такими же, что и для a). В этом случае генерируется красный цвет.
c) Использование пары MBTH/1,3-нафталиндиол
Как описано в a), реактивированную ткань погружают в буферный раствор с pH от 4,5 до 6, включающий 3-метилбензотиазолин (MBTH), 1,3-нафталиндиол (маточный раствор, приготовленный в этаноле, 110 мМ) и окислитель. Концентрации различных веществ, а также операционные условия являются такими же, что для a). В этом случае развивается желтый цвет.
Claims (15)
1. Каталитические системы для генерации цветов на основе, характеризующиеся тем, что они содержат один или несколько инактивированных катализаторов окисления, состоящих из гемоглобинов, инактивированных фотолабильными группами.
2. Каталитические системы по п.1, отличающиеся тем, что фотолабильная группа представляет собой нитрофенильную группу, такую как -о-нитробензил или -о-нитрофенил.
3. Каталитические системы по п.1, отличающиеся тем, что катализаторы окисления ассоциированы с парами хромогенных субстратов.
4. Каталитические системы по п.3, отличающиеся тем, что субстрат выбирают из 3-метил-2-бензотиазолинона (МВТН) и производных фенилендиамина, таких как диметилфенилендиамин и диэтилфенилендиамин.
5. Каталитические системы по п.3, отличающиеся тем, что ароматические соединения, используемые в реакции с хромогенными окисленными субстратами и приводящие к образованию окрашенных осадков, представляют собой моно-, ди- или полициклические ароматические соединения.
6. Каталитические системы по п.5, отличающиеся тем, что ароматические соединения выбирают из хлорнафтолов, нафталиндиолов, аминофенолов, катехинов, хлорфенолов, фенола и гвайякола.
7. Способ генерации цветов на основе, характеризующийся тем, что он включает в себя реактивацию за счет эффекта световой стимуляции каталитических систем, содержащих один или несколько инактивированных катализаторов окисления, пропитывающих вышеупомянутую основу, таких как определенные в одном из пп.1-6.
8. Способ по п.7, отличающийся тем, что он включает а) стадию фотообратимого ингибирования одного или нескольких катализаторов окисления,
b) стадию иммобилизации временно инактивированного(ых) катализатора(ов) окисления, полученного(ых) на стадии а) на основе для окрашивания, причем указанную стадию иммобилизации осуществляют, в частности, погружением основы для окрашивания в раствор, включающий один или несколько инактивированных катализаторов окисления,
c) стадию световой стимуляции пропитанной основы, полученной на стадии b), позволяющей реактивировать один или несколько временно инактивированных катализаторов окисления,
d) стадию пропитки основы, на которой были иммобилизованы один или несколько катализаторов окисления на стадии с) раствором, включающим один или несколько хромагенных субстратов и один или несколько окислителей, позволяющую таким образом проявить цвета на основе в месте, активированном световой стимуляцией.
b) стадию иммобилизации временно инактивированного(ых) катализатора(ов) окисления, полученного(ых) на стадии а) на основе для окрашивания, причем указанную стадию иммобилизации осуществляют, в частности, погружением основы для окрашивания в раствор, включающий один или несколько инактивированных катализаторов окисления,
c) стадию световой стимуляции пропитанной основы, полученной на стадии b), позволяющей реактивировать один или несколько временно инактивированных катализаторов окисления,
d) стадию пропитки основы, на которой были иммобилизованы один или несколько катализаторов окисления на стадии с) раствором, включающим один или несколько хромагенных субстратов и один или несколько окислителей, позволяющую таким образом проявить цвета на основе в месте, активированном световой стимуляцией.
9. Способ по п.8, отличающийся тем, что основа образована тканью из натуральных, в частности хлопчатобумажных волокон и/или синтетических волокон, из полимерного материала, такого как сложный полиэфир, или бумагой.
10. Способ по п.8, отличающийся тем, что перед стадией b) иммобилизации осуществляют предварительную стадию пропитки основы для окрашивания раствором, включающим одну или несколько добавок, способных связывать один или несколько катализаторов окисления с основой для окрашивания.
11. Способ по п.8, отличающийся тем, что, когда основа для окрашивания является синтетической тканью, осуществляют стадию предварительной пропитки альгинатом, в частности альгинатом кальция.
12. Способ по п.11, отличающийся тем, что он включает в себя стадию ковалентной фиксации катализатора окисления, включающую стадию активации карбоксильных функциональных групп в активированные сложные эфиры, в частности, при помощи пар водорастворимого карбодиимида и N-гидроксисукцинимида.
13. Способ по п.10, отличающийся тем, что после предварительной стадии пропитки основы для окрашивания раствором, включающим одну или несколько добавок, осуществляют стадию сушки.
14. Способ по п.7, отличающийся тем, что каталитическая система представляет собой гибкую и прозрачную фотоферментную пленку.
15. Способ по п.7, отличающийся тем, что основа для окрашивания состоит из макромолекул и несет фотоферментную систему.
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| FR0405305 | 2004-05-14 | ||
| FR0405305A FR2870139B1 (fr) | 2004-05-14 | 2004-05-14 | Moyens pour la coloration de supports |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2006144432A RU2006144432A (ru) | 2008-06-20 |
| RU2387747C2 true RU2387747C2 (ru) | 2010-04-27 |
Family
ID=34944995
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2006144432/04A RU2387747C2 (ru) | 2004-05-14 | 2005-05-13 | Средства для окрашивания основы |
Country Status (11)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US7951210B2 (ru) |
| EP (1) | EP1763398B1 (ru) |
| JP (1) | JP4848364B2 (ru) |
| CN (1) | CN101068618B (ru) |
| AU (1) | AU2005247653B2 (ru) |
| CA (1) | CA2567006C (ru) |
| ES (1) | ES2399247T3 (ru) |
| FR (1) | FR2870139B1 (ru) |
| PL (1) | PL1763398T3 (ru) |
| RU (1) | RU2387747C2 (ru) |
| WO (1) | WO2005115613A1 (ru) |
Families Citing this family (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN102269762B (zh) * | 2010-06-04 | 2014-12-10 | 深圳迈瑞生物医疗电子股份有限公司 | 结合物的制备方法及相关试剂盒 |
| CN102269761A (zh) * | 2010-06-04 | 2011-12-07 | 深圳迈瑞生物医疗电子股份有限公司 | 一种碱性磷酸酶结合物的合成工艺 |
| FR3047738B1 (fr) * | 2016-02-16 | 2018-03-23 | Doublet | Formulation d'encre a base d'hemoglobines |
| CN112007640B (zh) * | 2020-09-01 | 2022-11-18 | 辽宁石油化工大学 | 一种低碳烷烃脱氢催化剂的制备方法 |
| CN112813707B (zh) * | 2021-01-22 | 2021-09-07 | 南通大学 | 一种基于漆酶/多酸协效反应的生态棉织物染色方法 |
Citations (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0504005A1 (fr) * | 1991-03-08 | 1992-09-16 | PERMA Société Anonyme | Composition pour la coloration enzymatique des fibres kératiniques, notamment des cheveux, et son application dans un procédé de coloration |
| US5281523A (en) * | 1992-03-04 | 1994-01-25 | The Catholic University Of America | Temporary inactivation of serine hydrolases using nitrophenyl phenacyl phosphonates |
| RU2195925C2 (ru) * | 1999-02-16 | 2003-01-10 | Л'Ореаль | Композиция для окислительной окраски кератиновых волокон, способ их окраски, набор для окислительной окраски кератиновых волокон |
| EP1342831A2 (en) * | 1995-12-22 | 2003-09-10 | Novozymes North America, Inc. | Enzymatic method for textile dyeing |
| RU2224061C2 (ru) * | 1999-03-04 | 2004-02-20 | Консорциум фюр электрохемише Индустри ГмбХ | Многокомпонентная система для ферментативного окисления субстратов и способ ферментативного окисления |
Family Cites Families (13)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| GB653698A (en) * | 1948-07-14 | 1951-05-23 | Calico Printers Ass Ltd | Improvements relating to the development of colour on sheet materials such as textiles |
| US3654180A (en) * | 1971-03-01 | 1972-04-04 | Miles Lab | Indicator for detecting hydrogen peroxide and peroxidative compounds containing alpha naphthoflavone |
| FR2368573A1 (fr) * | 1976-10-20 | 1978-05-19 | Protex Manufac Produits | Procede de teinture des fibres textiles en presence d'agents antimigrateurs |
| NL8000173A (nl) * | 1980-01-11 | 1981-08-03 | Akzo Nv | Toepassing van in water dispergeerbare, hydrofobe kleurstoffen als label in immunochemische testen. |
| US4803157A (en) * | 1986-01-31 | 1989-02-07 | Eastman Kodak Company | Hydrolyzable fluorescent substrates for phosphatases and analytical use thereof |
| JP2745018B2 (ja) * | 1988-10-12 | 1998-04-28 | 長瀬産業株式会社 | 酵素を用いるインジゴイド染色方法 |
| JPH08127976A (ja) * | 1992-06-24 | 1996-05-21 | Osaka Prefecture | 繊維染色方法 |
| FR2737408B1 (fr) * | 1995-07-31 | 1997-09-05 | Oreal | Utilisation d'un antagoniste de bradykinine dans une composition cosmetique, pharmaceutique ou dermatologique et composition obtenue |
| US6036729A (en) * | 1995-12-22 | 2000-03-14 | Novo Nordisk A/S | Enzymatic method for textile dyeing |
| US5972042A (en) * | 1995-12-22 | 1999-10-26 | Novo Nordisk A/S | Method for dyeing a material with a dyeing system which contains an enzymatic oxidizing agent |
| US5908472A (en) * | 1996-01-12 | 1999-06-01 | Novo Nordisk A/S | Fabric treated with cellulase and oxidoreductase |
| DE10034970B4 (de) * | 2000-07-19 | 2004-11-18 | Sanguibiotech Gmbh | Einen Sauerstoffträger, ausgewählt aus Hämoglobin oder Hämoglobin- und Myoglobin-enthaltende Zubereitung in Form einer Emulsion sowie deren Verwendung als kosmetisches Externum und zur natürlichen Regeneration der Haut bei Sauerstoff-Mangel |
| US20050247653A1 (en) * | 2004-05-06 | 2005-11-10 | Dr. Brooks Innovations, L.L.C. | System for holding implements |
-
2004
- 2004-05-14 FR FR0405305A patent/FR2870139B1/fr not_active Expired - Fee Related
-
2005
- 2005-05-13 EP EP05771030A patent/EP1763398B1/fr not_active Expired - Lifetime
- 2005-05-13 CA CA2567006A patent/CA2567006C/fr not_active Expired - Fee Related
- 2005-05-13 AU AU2005247653A patent/AU2005247653B2/en not_active Ceased
- 2005-05-13 US US11/596,370 patent/US7951210B2/en not_active Expired - Fee Related
- 2005-05-13 RU RU2006144432/04A patent/RU2387747C2/ru not_active IP Right Cessation
- 2005-05-13 WO PCT/FR2005/001216 patent/WO2005115613A1/fr not_active Ceased
- 2005-05-13 CN CN2005800217830A patent/CN101068618B/zh not_active Expired - Fee Related
- 2005-05-13 JP JP2007512296A patent/JP4848364B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 2005-05-13 PL PL05771030T patent/PL1763398T3/pl unknown
- 2005-05-13 ES ES05771030T patent/ES2399247T3/es not_active Expired - Lifetime
Patent Citations (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0504005A1 (fr) * | 1991-03-08 | 1992-09-16 | PERMA Société Anonyme | Composition pour la coloration enzymatique des fibres kératiniques, notamment des cheveux, et son application dans un procédé de coloration |
| US5281523A (en) * | 1992-03-04 | 1994-01-25 | The Catholic University Of America | Temporary inactivation of serine hydrolases using nitrophenyl phenacyl phosphonates |
| EP1342831A2 (en) * | 1995-12-22 | 2003-09-10 | Novozymes North America, Inc. | Enzymatic method for textile dyeing |
| RU2195925C2 (ru) * | 1999-02-16 | 2003-01-10 | Л'Ореаль | Композиция для окислительной окраски кератиновых волокон, способ их окраски, набор для окислительной окраски кератиновых волокон |
| RU2224061C2 (ru) * | 1999-03-04 | 2004-02-20 | Консорциум фюр электрохемише Индустри ГмбХ | Многокомпонентная система для ферментативного окисления субстратов и способ ферментативного окисления |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| RU2006144432A (ru) | 2008-06-20 |
| US20080313823A1 (en) | 2008-12-25 |
| CN101068618A (zh) | 2007-11-07 |
| CA2567006C (fr) | 2013-01-15 |
| EP1763398A1 (fr) | 2007-03-21 |
| PL1763398T3 (pl) | 2013-05-31 |
| JP2007537368A (ja) | 2007-12-20 |
| AU2005247653A1 (en) | 2005-12-08 |
| CN101068618B (zh) | 2011-01-12 |
| AU2005247653B2 (en) | 2010-07-08 |
| FR2870139A1 (fr) | 2005-11-18 |
| US7951210B2 (en) | 2011-05-31 |
| JP4848364B2 (ja) | 2011-12-28 |
| FR2870139B1 (fr) | 2006-07-07 |
| ES2399247T3 (es) | 2013-03-27 |
| EP1763398B1 (fr) | 2012-11-14 |
| CA2567006A1 (fr) | 2005-12-08 |
| WO2005115613A1 (fr) | 2005-12-08 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| ES2202495T3 (es) | Metodo enzimatico para tintar. | |
| RU2387747C2 (ru) | Средства для окрашивания основы | |
| CA2199290A1 (en) | Transfer of molecules into the cytosol of cells | |
| Tiller et al. | A novel efficient enzyme‐immobilization reaction on NH2 polymers by means of L‐ascorbic acid | |
| JP6146884B2 (ja) | 染色剤及びその用途 | |
| Haro-Mares et al. | Lysine functionalized cellulose for a zwitterion-based immobilization of laccase enzyme and removal of commercial dyes from aqueous media | |
| Fruk et al. | Kinetic analysis of semisynthetic peroxidase enzymes containing a covalent DNA–heme adduct as the cofactor | |
| Bautista et al. | Covalent immobilization of acid phosphatase on amorphous AlPO4 support | |
| WO2016032031A1 (ko) | 산화철 요크 쉘 나노구조체를 이용한 효소 고정화 | |
| Feng et al. | Enhancement of photocatalytic performance of cu-decorated bifunctional g-C3N4-laccase ICPB system | |
| Xu et al. | Catalytic applications of laccase | |
| Hu et al. | Enzyme-integrated hydrogels for advanced biological applications | |
| Zucca et al. | Is the bleaching of phenosafranine by hydrogen peroxide oxidation catalyzed by silica-supported 5, 10, 15, 20-tetrakis-(sulfonatophenyl) porphine-Mn (III) really biomimetic? | |
| Shi et al. | In situ encapsulation of laccase in mesoporous amorphous ZIF‐8 for Reactive Blue 19 removal | |
| Fatrekar et al. | Expanding limits of artificial enzymes: unprecedented catalysis by an oxidase nanozyme in activating a structural protein for covalent crosslinking and conferring remarkable proteolytic resistance | |
| AR002687A1 (es) | Procedimiento para la hidrogenacion de iminas en presencia de catalizadores de irdifosfina inmovilizados. | |
| WO2004078958A1 (ja) | 中性フェノールオキシダーゼ | |
| Jamal | Functional suitability of soluble peroxidases from easily available plant sources in decolorization of synthetic dyes | |
| SU439780A1 (ru) | Способ получени фотографического изображени | |
| Ichimura et al. | IMMOBILIZATION OF ENZYMES WITH USE OF PHOTOSENSITIVE POLYMERS BEARING STILBAZOLIUM GROUPS | |
| Tetik | Preparation and characterization of tyrosinase immobilized gelatin films | |
| Zhang et al. | Superactivity of Enzymes in Supramolecular Hydrogels | |
| Bes et al. | Selective Enzymatic Oxidations by using Oxygen as oxidizing agent: Immobilization and Stabilization of FNR, a NADP+ regenerating enzyme | |
| JPH0246287A (ja) | 酵素の固定化方法及び固定化された酵素 | |
| Baglioni et al. | AC Croce, P. Balzarini, G. Bottiroli |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| MM4A | The patent is invalid due to non-payment of fees |
Effective date: 20170514 |