RU2207033C2 - Method for wasteless complex reprocessing of chitin-containing raw material - Google Patents
Method for wasteless complex reprocessing of chitin-containing raw material Download PDFInfo
- Publication number
- RU2207033C2 RU2207033C2 RU2000117616/13A RU2000117616A RU2207033C2 RU 2207033 C2 RU2207033 C2 RU 2207033C2 RU 2000117616/13 A RU2000117616/13 A RU 2000117616/13A RU 2000117616 A RU2000117616 A RU 2000117616A RU 2207033 C2 RU2207033 C2 RU 2207033C2
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- chitin
- chitosan
- solution
- hydrolyzate
- protein
- Prior art date
Links
- 229920002101 Chitin Polymers 0.000 title claims abstract description 98
- 239000002994 raw material Substances 0.000 title claims abstract description 37
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 31
- 238000012958 reprocessing Methods 0.000 title abstract 2
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims abstract description 69
- 229920001661 Chitosan Polymers 0.000 claims abstract description 45
- 238000003381 deacetylation reaction Methods 0.000 claims abstract description 26
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims abstract description 25
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims abstract description 25
- 230000006196 deacetylation Effects 0.000 claims abstract description 24
- 230000003544 deproteinization Effects 0.000 claims abstract description 21
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 20
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 20
- 238000012545 processing Methods 0.000 claims abstract description 20
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 claims abstract description 20
- 210000000514 hepatopancreas Anatomy 0.000 claims abstract description 17
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 claims abstract description 17
- 239000000126 substance Substances 0.000 claims abstract description 17
- 230000008569 process Effects 0.000 claims abstract description 10
- 150000002632 lipids Chemical group 0.000 claims abstract description 5
- 238000001035 drying Methods 0.000 claims abstract description 4
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 claims description 22
- 239000000047 product Substances 0.000 claims description 17
- 238000003756 stirring Methods 0.000 claims description 17
- 239000003513 alkali Substances 0.000 claims description 15
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 claims description 10
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 claims description 10
- 238000005115 demineralization Methods 0.000 claims description 9
- 230000002328 demineralizing effect Effects 0.000 claims description 9
- 230000009471 action Effects 0.000 claims description 4
- 241000238124 Paralithodes camtschaticus Species 0.000 claims description 2
- 238000000975 co-precipitation Methods 0.000 claims 1
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract description 42
- 239000002699 waste material Substances 0.000 abstract description 20
- 230000002906 microbiologic effect Effects 0.000 abstract description 8
- 238000002156 mixing Methods 0.000 abstract description 6
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 abstract description 4
- 230000000694 effects Effects 0.000 abstract description 3
- 230000008021 deposition Effects 0.000 abstract description 2
- 238000011109 contamination Methods 0.000 abstract 1
- 230000007065 protein hydrolysis Effects 0.000 abstract 1
- 239000010865 sewage Substances 0.000 abstract 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 67
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 23
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 23
- 241000238557 Decapoda Species 0.000 description 21
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 21
- 235000011121 sodium hydroxide Nutrition 0.000 description 19
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 17
- 241000238424 Crustacea Species 0.000 description 15
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 15
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 14
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 12
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 12
- 241001529572 Chaceon affinis Species 0.000 description 10
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 10
- 238000011282 treatment Methods 0.000 description 10
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 9
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 9
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 8
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 8
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 8
- 108010009736 Protein Hydrolysates Proteins 0.000 description 7
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 7
- 230000000737 periodic effect Effects 0.000 description 7
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 description 7
- 229940024999 proteolytic enzymes for treatment of wounds and ulcers Drugs 0.000 description 7
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 7
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 description 6
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 5
- 239000002440 industrial waste Substances 0.000 description 5
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 5
- 210000000056 organ Anatomy 0.000 description 5
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 5
- 210000000988 bone and bone Anatomy 0.000 description 4
- 244000309464 bull Species 0.000 description 4
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N Acetic acid Chemical compound CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 3
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 3
- MBLBDJOUHNCFQT-LXGUWJNJSA-N aldehydo-N-acetyl-D-glucosamine Chemical compound CC(=O)N[C@@H](C=O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)CO MBLBDJOUHNCFQT-LXGUWJNJSA-N 0.000 description 3
- 239000000701 coagulant Substances 0.000 description 3
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 description 3
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 3
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 3
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 3
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 3
- 235000010755 mineral Nutrition 0.000 description 3
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 3
- 238000006386 neutralization reaction Methods 0.000 description 3
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 3
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 3
- 230000008929 regeneration Effects 0.000 description 3
- 238000011069 regeneration method Methods 0.000 description 3
- 241000894007 species Species 0.000 description 3
- VTYYLEPIZMXCLO-UHFFFAOYSA-L Calcium carbonate Chemical compound [Ca+2].[O-]C([O-])=O VTYYLEPIZMXCLO-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 description 2
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 description 2
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 2
- 239000002585 base Substances 0.000 description 2
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 2
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 2
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 description 2
- 230000003366 colagenolytic effect Effects 0.000 description 2
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 description 2
- 239000013067 intermediate product Substances 0.000 description 2
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 2
- 239000012452 mother liquor Substances 0.000 description 2
- 210000000496 pancreas Anatomy 0.000 description 2
- 239000011148 porous material Substances 0.000 description 2
- 230000006920 protein precipitation Effects 0.000 description 2
- 239000010420 shell particle Substances 0.000 description 2
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 2
- 238000001228 spectrum Methods 0.000 description 2
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 2
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 2
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 2
- 239000002351 wastewater Substances 0.000 description 2
- CBOJBBMQJBVCMW-BTVCFUMJSA-N (2r,3r,4s,5r)-2-amino-3,4,5,6-tetrahydroxyhexanal;hydrochloride Chemical compound Cl.O=C[C@H](N)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)CO CBOJBBMQJBVCMW-BTVCFUMJSA-N 0.000 description 1
- INGWEZCOABYORO-UHFFFAOYSA-N 2-(furan-2-yl)-7-methyl-1h-1,8-naphthyridin-4-one Chemical compound N=1C2=NC(C)=CC=C2C(O)=CC=1C1=CC=CO1 INGWEZCOABYORO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 description 1
- 108010088751 Albumins Proteins 0.000 description 1
- 102000009027 Albumins Human genes 0.000 description 1
- 241000228212 Aspergillus Species 0.000 description 1
- 241000892910 Aspergillus foetidus Species 0.000 description 1
- 241000228245 Aspergillus niger Species 0.000 description 1
- 240000006439 Aspergillus oryzae Species 0.000 description 1
- 235000002247 Aspergillus oryzae Nutrition 0.000 description 1
- 208000035404 Autolysis Diseases 0.000 description 1
- 206010057248 Cell death Diseases 0.000 description 1
- 108010010803 Gelatin Proteins 0.000 description 1
- 102000001554 Hemoglobins Human genes 0.000 description 1
- 108010054147 Hemoglobins Proteins 0.000 description 1
- 108010011756 Milk Proteins Proteins 0.000 description 1
- 102000014171 Milk Proteins Human genes 0.000 description 1
- 240000004713 Pisum sativum Species 0.000 description 1
- 235000010582 Pisum sativum Nutrition 0.000 description 1
- 108010073771 Soybean Proteins Proteins 0.000 description 1
- 241000209140 Triticum Species 0.000 description 1
- 235000021307 Triticum Nutrition 0.000 description 1
- 108010046377 Whey Proteins Proteins 0.000 description 1
- 240000008042 Zea mays Species 0.000 description 1
- 235000005824 Zea mays ssp. parviglumis Nutrition 0.000 description 1
- 235000002017 Zea mays subsp mays Nutrition 0.000 description 1
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 description 1
- 230000001133 acceleration Effects 0.000 description 1
- 238000006640 acetylation reaction Methods 0.000 description 1
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 1
- 230000000996 additive effect Effects 0.000 description 1
- 239000012670 alkaline solution Substances 0.000 description 1
- 235000021120 animal protein Nutrition 0.000 description 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 1
- 239000008280 blood Substances 0.000 description 1
- 210000004369 blood Anatomy 0.000 description 1
- 238000009835 boiling Methods 0.000 description 1
- 229910000019 calcium carbonate Inorganic materials 0.000 description 1
- 159000000007 calcium salts Chemical class 0.000 description 1
- 235000021466 carotenoid Nutrition 0.000 description 1
- 150000001747 carotenoids Chemical class 0.000 description 1
- 239000005018 casein Substances 0.000 description 1
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 description 1
- 230000008859 change Effects 0.000 description 1
- 230000001794 chitinolytic effect Effects 0.000 description 1
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 1
- 235000005822 corn Nutrition 0.000 description 1
- 238000002425 crystallisation Methods 0.000 description 1
- 230000008025 crystallization Effects 0.000 description 1
- 230000009849 deactivation Effects 0.000 description 1
- 235000005911 diet Nutrition 0.000 description 1
- 230000037213 diet Effects 0.000 description 1
- 238000009792 diffusion process Methods 0.000 description 1
- 229940079919 digestives enzyme preparation Drugs 0.000 description 1
- 238000004090 dissolution Methods 0.000 description 1
- 238000010981 drying operation Methods 0.000 description 1
- 230000007613 environmental effect Effects 0.000 description 1
- 238000001704 evaporation Methods 0.000 description 1
- 230000008020 evaporation Effects 0.000 description 1
- 239000012467 final product Substances 0.000 description 1
- 235000013312 flour Nutrition 0.000 description 1
- 229920000159 gelatin Polymers 0.000 description 1
- 239000008273 gelatin Substances 0.000 description 1
- 235000019322 gelatine Nutrition 0.000 description 1
- 235000011852 gelatine desserts Nutrition 0.000 description 1
- 229960001911 glucosamine hydrochloride Drugs 0.000 description 1
- 238000000227 grinding Methods 0.000 description 1
- 239000001963 growth medium Substances 0.000 description 1
- IXCSERBJSXMMFS-UHFFFAOYSA-N hydrogen chloride Substances Cl.Cl IXCSERBJSXMMFS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910000041 hydrogen chloride Inorganic materials 0.000 description 1
- 229910001410 inorganic ion Inorganic materials 0.000 description 1
- 210000000936 intestine Anatomy 0.000 description 1
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 1
- 238000011068 loading method Methods 0.000 description 1
- 238000009629 microbiological culture Methods 0.000 description 1
- 235000021239 milk protein Nutrition 0.000 description 1
- 210000003205 muscle Anatomy 0.000 description 1
- 239000003921 oil Substances 0.000 description 1
- 235000019198 oils Nutrition 0.000 description 1
- 238000005457 optimization Methods 0.000 description 1
- 239000000049 pigment Substances 0.000 description 1
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 1
- 238000003825 pressing Methods 0.000 description 1
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 1
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 1
- 235000019833 protease Nutrition 0.000 description 1
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 1
- 239000012047 saturated solution Substances 0.000 description 1
- 235000014102 seafood Nutrition 0.000 description 1
- 239000013049 sediment Substances 0.000 description 1
- 230000028043 self proteolysis Effects 0.000 description 1
- 238000009987 spinning Methods 0.000 description 1
- 210000002784 stomach Anatomy 0.000 description 1
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 description 1
- 235000015112 vegetable and seed oil Nutrition 0.000 description 1
- 239000008158 vegetable oil Substances 0.000 description 1
- 235000013311 vegetables Nutrition 0.000 description 1
- 238000009736 wetting Methods 0.000 description 1
- 235000021119 whey protein Nutrition 0.000 description 1
Images
Landscapes
- Polysaccharides And Polysaccharide Derivatives (AREA)
Abstract
Description
Изобретение относится к способам комплексной переработки отходов промысла ракообразных, в том числе некондиционной креветки, попадающихся в приловах непромысловых видов ракообразных, отходов переработки крабов, креветок и других ракообразных, с целью получения хитина, хитозана и ферментативных белковых гидролизатов, предназначенных для использования в качестве основы микробиологических питательных сред. The invention relates to methods for complex processing of waste from fishing for crustaceans, including substandard shrimp caught in by-catch of non-commercial species of crustaceans, waste from the processing of crabs, shrimps and other crustaceans, with the aim of producing chitin, chitosan and enzymatic protein hydrolysates intended for use as the basis for microbiological nutrient media.
Известен способ получения ферментативных белковых гидролизатов для микробиологических сред из непищевых органов и тканей ластоногих, получаемых под действием на это сырье ферментсодержащих органов животных того же вида, например поджелудочной железы тюленей (Пат. 1402616 Россия, МКИ4 С 12 N 1/20. Способ получения основы питательных сред для культивирования микроорганизмов/ Е. С. Гиршович, Н.В.Козлова, Г.А.Герасимова и др. - 4196453/28; Заявл. 19.12.86; Опубл. 15.06.88, Бюл. 22). По этому изобретению в качестве белоксодержащего сырья используют непищевые органы и мышечные ткани ластоногих, преимущественно тюленей, имеющих утробный и вторичный волосяной покров. Это сырье измельчают вместе с костями, заливают водой (1:2), подогревают и устанавливают рН 8,0. Кости являются источником необходимых для роста микроорганизмов неорганических ионов, а также продуктов гидролиза коллагена. Использование сырья вместе с костями помимо повышения качества исключает трудоемкую стадию отделения мяса от костей и повышает выход целевого продукта за счет безотходного использования мяса. Затем добавляют источник ферментов, используя ферментсодержащие органы животных того же вида, например фарш поджелудочной железы белька. Используемые в способе такие ферментсодержащие органы ластоногих, как кишечник, желудок, поджелудочная железа, являются неутилизируемыми отходами зверобойного промысла. Гидролиз проводят при 50oС в течение 24 часов. Полученный гидролизат отфильтровывают, подкисляют уксусной кислотой до рН 5,4, кипятят, фильтруют и сушат на распылительной сушилке.There is a method of producing enzymatic protein hydrolysates for microbiological media from non-food organs and pinnipeds obtained by the action of this raw material on enzyme-containing organs of animals of the same species, for example, pancreas of seals (Pat. 1402616 Russia, MKI 4 C 12
Одним из близких к изобретению технических решений является способ получения ферментативных белковых гидролизатов из различного белкового сырья под действием протеолитического комплекса из гепатопанкреаса крабов (Пат. 2039460 Россия, МКИ6 А 23 J 3/00. Способ получения белкового гидролизата/ Артюков А. А., Козловская Э.П., Козловский А.С. и др. - 93031307/13; Заявл. 09.06.93; Опубл. 20.07.95, Бюл. 20). Ферментативный гидролиз сырья различного происхождения (растительное, белки молока, белки животного происхождения, соевый изолят, гороховая, пшеничная или кукурузная мука, казеин и сывороточные белки, мясные фарши, рыбные фарши, фарши морепродуктов, коллаген, желатин, альбумины и гемоглобины крови) проводят при нейтральных или слабощелочных условиях (рН 8) в присутствии протеолитического комплекса из гепатопанкреаса промысловых крабов. Гидролиз ведут в течение 5-8 часов при температуре 37oС, затем проводят термоинактивацию ферментного препарата при 95-100oС с последующим охлаждением.One of the technical solutions close to the invention is a method for producing enzymatic protein hydrolysates from various protein raw materials under the action of a proteolytic complex from crab hepatopancreas (Pat. 2039460 Russia, MKI 6 A 23 J 3/00. Method for producing protein hydrolyzate / Artyukov A. A., Kozlovskaya E.P., Kozlovsky A.S. et al. - 93031307/13; Declared June 9, 93; Published July 20, 95, Bull. 20). Enzymatic hydrolysis of raw materials of various origins (vegetable, milk proteins, animal proteins, soy isolate, pea, wheat or corn flour, casein and whey proteins, minced meat, minced fish, minced seafood, collagen, gelatin, albumin and blood hemoglobins) is carried out with neutral or slightly alkaline conditions (pH 8) in the presence of a proteolytic complex from the hepatopancreas of commercial crabs. Hydrolysis is carried out for 5-8 hours at a temperature of 37 o C, then the enzyme preparation is inactivated at 95-100 o C, followed by cooling.
Наиболее близким к изобретению техническим решением является способ безотходной комплексной переработки хитинсодержащего сырья (Пат. 2123269 Россия, МКИ6 А 23 L 1/33, А 23 J 1/04, С 08 В 37/08. Способ безотходной комплексной переработки хитинсодержащего сырья/ Левоньков С.В., Купина Н.М., Блинов Ю. Г. - Заявл. 24.09.97 - 97 115965/13; Опубл. 20.12.98, Бюл. 35). Способ включает прессование сырья с отделением белковой фракции, комплекса хитино- и протеолитических ферментов и жира с получением белкового продукта и жома, промывку жома водой при соотношении жома и воды 1:2 и температуре не выше 25oС, его депротеинирование, деминерализацию путем обработки соляной кислотой с последующим разделением на хитин и кислотный гидролизат, промывку хитина до нейтральной реакции водой, доочистку хитина от белков путем обработки раствором щелочи с последующим отделением щелочного гидролизата и промывку хитина водой до нейтральной реакции с последующей его сушкой и получением готового продукта, смешивание, объединение кислотных гидролизатов, полученных на стадии деминерализации, и щелочных гидролизатов, полученных на стадиях доочистки хитина, до обеспечения нейтрального значения рН с последующим отделением минерально-белкового осадка, отличающийся тем, что в качестве сырья используют нетермообработанные ПСО крабового производства, жидкую фракцию после прессования сырья подвергают автолизу в течение 2-6 ч при температуре не выше 12oС, центрифугируют с получением белковой пасты, жира и раствора протеолитических ферментов, проводят доочистку жира и раствора протеолитических ферментов путем сепарирования и фильтрации через нутч-фильтр получением комплекса протеолитических ферментов и жира-полуфабриката, депротеинирование жома после промывки водой проводят в течение 1-24 ч полученным раствором комплекса протеолитических ферментов, имеющим рН 7,5-8,0 и содержащим 1-10% ферментного препарата к массе сырья с протеолитической активностью препарата 60-200 ПЕ/г, при температуре 4-60oС и соотношении сырье : раствор 1:1-1:1,5 с отделением белкового гидролизата, оставшийся жом обрабатывают растительным маслом с получением масляного экстракта каротиноидных пигментов, а полученный жом деминерализуют 1-5% соляной кислотой при комнатной температуре при соотношении 1:12-1:16 в течение 0,5-20 ч с последующей промывкой его водой, проводят доочистку от белков с получением конечного продукта хитина. Доочистку хитина от белков проводят 2,5-4%-ной щелочью при температуре 55-65oС в течение 2,0-2,5 ч при соотношении хитин : раствор, равном 1:10-1:5.Closest to the invention, the technical solution is a method of waste-free complex processing of chitin-containing raw materials (Pat. 2123269 Russia, MKI6 A 23
Известен также способ выделения хитина, включающий ферментативную депротеинизацию панцирей ракообразных (Рогожин С.В., Лозинский В.И., Фокина С. С., Орещенко Л.И., Гамзазаде А.И., Цыряпкин В.А.; ИНЭОС АН СССР. Способ выделения хитина гидробионтов: А.с. 1022463 СССР, МКИ С 08 В 37/08. Способ выделения хитина гидробионтов/Лозинский В.И., Фокина С.С., Орешенко Л.И., Гамзазаде А.И., Цыряпкин В.А. 3351422/23/05; Заявл. 19.10.81). There is also a known method for the isolation of chitin, including the enzymatic deproteinization of crustacean shells (Rogozhin S.V., Lozinsky V.I., Fokina S.S., Oreshenko L.I., Gamzazade A.I., Tsyryapkin V.A .; INEOS AN USSR Method of isolating chitin of aquatic organisms: A. S. 1022463 USSR, MKI C 08 V 37/08. Method for isolating chitin of aquatic organisms / Lozinsky V. I., Fokina S. S., Oreshenko L. I., Gamzazade A. I. , Tsyryapkin V.A. 3351422/23/05; Decl. 19.10.81).
Способ выделения хитина гидробионтов, включающий ферментативную депротеинизацию (ДП) и кислотное декальцинирование (ДК) панцирей, отличающийся тем, что с целью упрощения и удешевления процесса, а также сокращения количества загрязняющих окружающую среду отходов, ДП и ДК проводят одновременно обработкой панцирей водным раствором кислых протеолитических ферментов микробиологического происхождения при рН 1,5-4,5 и 15-60oС 1-48 ч при соотношении фермент: субстрат панцирей 1:1-1:1000. В качестве кислых протеолитических ферментов микробиологического происхождения используют кислые протеазы - комплексы протеолитических ферментов, выбранные из группы: Aspergillus niger, Aspergillus foetidus, Aspergillus awamore, Aspergillus oryzae.A method of isolating chitin of aquatic organisms, including enzymatic deproteinization (DP) and acid decalcification (DK) of the shell, characterized in that in order to simplify and reduce the cost of the process, as well as reduce the amount of environmental polluting waste, the DP and DK are simultaneously treated with an aqueous solution of acidic proteolytic acid enzymes of microbiological origin at a pH of 1.5-4.5 and 15-60 o With 1-48 hours at a ratio of enzyme: substrate shell 1: 1-1: 1000. As acidic proteolytic enzymes of microbiological origin, acidic proteases are used - proteolytic enzyme complexes selected from the group: Aspergillus niger, Aspergillus foetidus, Aspergillus awamore, Aspergillus oryzae.
Известен способ получения хитозана, в котором патентуется повторное использование щелочи для дезацетилирования хитина (Патент 2087483 Россия, МКИ6 С 08 В 37/08, В 01 J 20/3О. Способ получения хитозана/ Сова В.В., Фрайман Д. Б. , Банников В. В. , Львович Ф.И.- 93055356/25.-Заявл. 21.12.93; Опубл. 20.08.97, Бюл. 23). A known method of producing chitosan, in which the reuse of alkali for deactivation of chitin is patented (Patent 2087483 Russia, MKI6 08 08 37/08, 01
Способ получения хитозана, включающий измельчение природного хитинсодержащего сырья, декальцинирование 1-5%-ным раствором соляной кислоты, депротеинизацию 1-5%-ным раствором гидроксида натрия, промывку и деацетилирование 46-47%-ным раствором гидроксида натрия при 80-85oС и отделение хитозана от маточного раствора, отличающийся тем, что хитинсодержащее сырье измельчают, после чего перед промывкой проводят три цикла из чередующихся стадий депротеинизации и декальцинирование, при этом депротеинизацию ведут при 60-85oС в течение 1-3 ч, декальцинирование при 35-55oС в течение 0,5-2 ч, причем каждый последующий цикл из чередующихся стадий проводят при более высокой температуре, чем предыдущий. Маточный раствор со стадии деацетилирования концентрируют и подают на стадию деацетилирования.A method of producing chitosan, including grinding natural chitin-containing raw materials, decalcification with a 1-5% solution of hydrochloric acid, deproteinization with a 1-5% solution of sodium hydroxide, washing and deacetylation with a 46-47% solution of sodium hydroxide at 80-85 o C chitosan and separation from the mother liquor, characterized in that the chitin-containing raw material is ground, and then prior to washing is performed three cycles of alternating stages of deproteinization and decalcification, wherein deproteinization is carried out at 60-85 o C for 1-3 hours, decalcifying vanie at 35-55 o C for 0.5-2 hours, with each successive cycle of the alternating stages is carried out at a higher temperature than the previous one. The mother liquor from the deacetylation step is concentrated and fed to the deacetylation step.
Предлагаемое изобретение расширяет сырьевую базу для производства хитина, хитозана и ферментативных белковых гидролизатов для микробиологических сред за счет использования некондиционной продукции и отходов промысла и переработки ракообразных, а также применения сырого гепатопанкреаса камчатского краба или ферментного препарата, полученного из него, в качестве высокоактивного ферментного препарата широкого спектра протеолитической и коллагенолитической активности. The present invention expands the raw material base for the production of chitin, chitosan and enzymatic protein hydrolysates for microbiological environments through the use of substandard products and industrial waste and processing of crustaceans, as well as the use of crude hepatopancreas of king crab or enzyme preparation obtained from it, as a highly active enzyme preparation of a wide spectrum of proteolytic and collagenolytic activity.
Перед получением из хитинсодержащего сырья хитина/хитозана предлагаемый способ предусматривает предварительное проведение ферментативного гидролиза белков отходов промысла креветок и крабов под действием гепатопанкреаса-сырца камчатского краба или протеолитического ферментного препарата, выделяемого из него, при соотношении ферментный препарат/гепатопанкреас-сырец : белоксодержащее сырье отходов промысла ракообразных, как 1-10/10-200 г : 1 кг. Before obtaining chitin / chitosan from chitin-containing raw materials, the proposed method involves the preliminary enzymatic hydrolysis of shrimp and crab fishing waste proteins by the action of hepatopancreas-raw king crab or proteolytic enzyme preparation isolated from it, with the ratio of enzyme preparation / hepatopancreas-raw raw-food: protein-containing raw materials crustaceans, as 1-10 / 10-200 g: 1 kg.
Полученный гидролизат очищают центрифугированием и обезжиривают с использованием коагулянта - хитозана, осадок снова отделяют центрифугированием. Полученный прозрачный раствор гидролизата упаривают под вакуумом и сушат. The resulting hydrolyzate is purified by centrifugation and degreased using a coagulant - chitosan, the precipitate is again separated by centrifugation. The resulting clear hydrolyzate solution was evaporated in vacuo and dried.
Хитинсодержащий осадок (панцирь) промывают водой, сушат или используют влажным для получения хитина и хитозана. Хитин получают последовательной обработкой панциря растворами щелочи (депротеинизация), кислоты (деминерализация). Первую депротеинизацию проводят при температуре ниже 20oС. Хитозан получают обработкой хитина 20-60%-ным раствором гидроксида натрия при повышенной температуре в пределах 95-120oС и соотношении раствор гидроксида натрия : влажный хитин/хитозан (20-60):1 при периодическом перемешивании. При этом начало процесса дезацетилирования в течение 5 минут проводят при вакуумметрическом давлении 0,5-1,0 кг/см2. Обработка может повторяться 2-3 раза для получения высокой степени дезацетилирования.Chitin-containing precipitate (shell) is washed with water, dried or used moist to obtain chitin and chitosan. Chitin is obtained by sequential treatment of the shell with solutions of alkali (deproteinization), acid (demineralization). The first deproteinization is carried out at a temperature below 20 o C. Chitosan is obtained by treating chitin with a 20-60% sodium hydroxide solution at an elevated temperature in the range of 95-120 o C and a ratio of sodium hydroxide solution: wet chitin / chitosan (20-60): 1 with periodic stirring. In this case, the start of the deacetylation process for 5 minutes is carried out at a vacuum pressure of 0.5-1.0 kg / cm 2 . Processing can be repeated 2-3 times to obtain a high degree of deacetylation.
Сырьем для получения гидролизата служат отходы промысла креветок (некондиционные креветки, "лом"), отходы переработки камчатского краба и другие ракообразные и хитинсодержащие отходы их переработки. Получение гидролизата является частью комплексной безотходной переработки отходов промысла и переработки ракообразных. Использование некондиционных креветок для получения хитина невыгодно, так как выход готового продукта составляет около 1,5%, что в 3-4 раза меньше выхода хитина из панциря, полученного после механической переработки креветки путем аэро- или гидрошелушения. Использование отходов промысла для кормовых целей также неэффективно, так как получение хитина экономически более целесообразно. The raw materials for the hydrolyzate are shrimp fishing waste (substandard shrimp, scrap), Kamchatka crab processing waste and other crustacean and chitin-containing waste from their processing. Obtaining a hydrolyzate is part of a comprehensive waste-free processing of commercial waste and crustacean processing. The use of substandard shrimp for producing chitin is disadvantageous, since the yield of the finished product is about 1.5%, which is 3-4 times less than the yield of chitin from the carapace obtained after mechanical processing of the shrimp by aero- or hydroheating. The use of commercial waste for feed purposes is also inefficient, since obtaining chitin is more economically feasible.
В связи с этим мы и предлагаем, предварительно осуществлять ферментативный гидролиз всех белков отделенного панциря для получения белкового гидролизата, имеющего более высокую потребительскую стоимость. После получения и отделения жидкого гидролизата образуется плотный остаток - хитинсодержащий панцирь, который является сырьем для получения хитина. Предлагаемое изобретение расширяет сырьевую базу для производства хитина, хитозана и ферментативных белковых гидролизатов для микробиологических сред за счет использования некондиционной продукции и отходов промысла и переработки ракообразных, а также применения сырого гепатопанкреаса камчатского краба или ферментного препарата, полученного из него, в качестве высокоактивного ферментного препарата широкого спектра протеолитической и коллагенолитической активности. In this regard, we propose to preliminarily carry out enzymatic hydrolysis of all the proteins of the separated carapace to obtain a protein hydrolyzate with a higher consumer value. After receiving and separating the liquid hydrolyzate, a dense residue is formed - a chitin-containing carapace, which is the raw material for producing chitin. The present invention expands the raw material base for the production of chitin, chitosan and enzymatic protein hydrolysates for microbiological environments through the use of substandard products and industrial waste and processing of crustaceans, as well as the use of crude hepatopancreas of king crab or enzyme preparation obtained from it, as a highly active enzyme preparation of a wide spectrum of proteolytic and collagenolytic activity.
Использование протеолитического комплекса, полученного из гепатопанкреаса промысловых камчатских крабов, позволяет получать продукты, отличные от продуктов, полученных с применением других ферментных препаратов. Это связано с тем, что протеазы, содержащиеся в крабовом комплексе, обладают уникальной субстратной специфичностью, отличающей их от других используемых протеолитических ферментов. The use of a proteolytic complex obtained from hepatopancreas of commercial king crab allows us to obtain products other than products obtained using other enzyme preparations. This is due to the fact that the proteases contained in the crab complex have a unique substrate specificity that distinguishes them from other proteolytic enzymes used.
Таким образом, использование предлагаемого изобретения позволяет решить следующие задачи:
- утилизировать непищевое, ранее неутилизируемое белоксодержащее сырье - отходы ракообразных: белки креветок и крабов, гепатопанкреас краба;
- получить ферментативный белковый гидролизат для микробиологических питательных сред;
- упростить процесс получения хитина и снизить степень загрязнения сточных вод белковыми продуктами за счет предварительного проведения ферментативного гидролиза сырья с получением белкового гидролизата (предварительная очистка панциря ракообразных от значительной части белков);
- получение хитина и хитозана высокого качества.Thus, the use of the invention allows to solve the following tasks:
- Dispose of non-food, previously non-utilized protein-containing raw materials - waste of crustaceans: shrimp and crab proteins, crab hepatopancreas;
- to obtain an enzymatic protein hydrolyzate for microbiological culture media;
- to simplify the process of producing chitin and reduce the degree of pollution of wastewater with protein products due to the preliminary enzymatic hydrolysis of raw materials to obtain protein hydrolyzate (preliminary cleaning of the shell of crustaceans from a significant portion of the proteins);
- obtaining high-quality chitin and chitosan.
Способ по данному изобретению осуществляют следующим образом. The method according to this invention is as follows.
Сырье размораживают, измельчают на гомогенизаторе, волчке или ином устройстве до однородной массы с размером частиц панциря от 1 до 10 мм. Измельченное сырье загружают в аппарат с перемешивающим устройством и рубашкой для обогрева, заливают воду при соотношении масс сырья и воды, равном 1: 1. Загружают ферментный препарат в количестве от 1 до 10 г на 1 кг сырья или гепатопанкреас-сырец в зависимости от активности - от 10 до 200 г на 1 кг сырья. Полученную смесь перемешивают, нагревают до (50±5)oС. Гидролиз ведут при указанной температуре в течение 3-10 ч при перемешивании. После окончания гидролиза смесь нагревают до 95-100oС в течение 10-60 мин, затем охлаждают до комнатной температуры и отделяют осадок центрифугированием.Raw materials are thawed, crushed on a homogenizer, spinning top or other device until a homogeneous mass with a particle size of the shell from 1 to 10 mm. The crushed raw material is loaded into the apparatus with a mixing device and a heating jacket, water is added at a ratio of the mass of raw materials and water equal to 1: 1. The enzyme preparation is loaded in an amount of 1 to 10 g per 1 kg of raw material or raw hepatopancreas, depending on the activity - from 10 to 200 g per 1 kg of raw materials. The resulting mixture is stirred, heated to (50 ± 5) o C. Hydrolysis is carried out at the indicated temperature for 3-10 hours with stirring. After hydrolysis is complete, the mixture is heated to 95-100 o C for 10-60 minutes, then cooled to room temperature and the precipitate is separated by centrifugation.
Полученный раствор гидролизата с рН около 8,5 подкисляют при перемешивании до рН не более 6,5 раствором соляной кислоты с концентрацией хлористого водорода от 5 до 25%. The resulting hydrolyzate solution with a pH of about 8.5 is acidified with stirring to a pH of not more than 6.5 with a solution of hydrochloric acid with a concentration of hydrogen chloride from 5 to 25%.
Хитинсодержащий осадок промывают водой 2-3 раза, сушат или сразу используют для получения хитина. Сухой осадок содержит остаточных белков 25-40%, золы 35-50%, хитина до 40%, липидов менее 0,5%. Этот состав выгодно отличает хитинсодержащие отходы после ферментативного гидролиза от хитинсодержащих отходов образующихся после механического шелушения креветки, в первую очередь, более высокой массовой долей хитина. Кроме того, после ферментного гидролиза в панцире значительно снижается содержание жира (табл. 1). Chitin-containing precipitate is washed with water 2-3 times, dried or immediately used to obtain chitin. Dry sediment contains residual proteins 25-40%, ash 35-50%, chitin up to 40%, lipids less than 0.5%. This composition favorably distinguishes chitin-containing wastes after enzymatic hydrolysis from chitin-containing wastes generated after shrimp mechanical peeling, primarily, a higher mass fraction of chitin. In addition, after enzymatic hydrolysis in the shell, the fat content is significantly reduced (table. 1).
В раствор гидролизата добавляют коагулянт - раствор хитозана в 0,05-0,2 н. растворе, выдерживают при перемешивании от 10 до 60 мин, затем смесь нейтрализуют до значения рН от 7,5 до 9,0 и выдерживают при перемешивании до формирования осадка в течение 10-60 мин. Полученную суспензию центрифугируют или фильтруют. После отделения осадка рН раствора гидролизата регулируют добавлением раствора соляной кислоты до значения 7,2±0,3. A coagulant is added to the hydrolyzate solution - a solution of chitosan in 0.05-0.2 N. solution, kept with stirring for 10 to 60 minutes, then the mixture was neutralized to a pH of 7.5 to 9.0 and kept with stirring until a precipitate formed for 10-60 minutes. The resulting suspension is centrifuged or filtered. After separation of the precipitate, the pH of the hydrolyzate solution is adjusted by adding hydrochloric acid to a value of 7.2 ± 0.3.
Прозрачный раствор гидролизата упаривают под вакуумом до массовой доли сухих веществ от 30 до 65%. Упаренный раствор сушат в сушилке любой конструкции до остаточной массовой доли воды не более 4%. При использовании распылительной сушилки или сушилки с инертным носителем в псевдосжиженном слое раствор гидролизата допускается сушить без предварительного упаривания. The clear hydrolyzate solution is evaporated under vacuum to a mass fraction of solids from 30 to 65%. One stripped off solution is dried in a dryer of any design to a residual mass fraction of water of not more than 4%. When using a spray dryer or an inert carrier dryer in a fluidized bed, the hydrolyzate solution can be dried without prior evaporation.
Полученный сухой гидролизат растворим в воде до концентрации 3-5%. Массовая доля жира от 0,3 до 0,8%. Выход от 10 до 15%. The resulting dry hydrolyzate is soluble in water to a concentration of 3-5%. Mass fraction of fat from 0.3 to 0.8%.
Для получения хитина/хитозана влажный панцирь загружают в реактор и заливают раствор гидроксида натрия с концентрацией от 1 до 4%. Первую депротеинизацию проводят при температуре ниже 20oС в течение 0,5-2 ч при постоянном или периодическом перемешивании. После первой депротеинизации суспензию направляют на отделение осадка центрифугированием (предпочтительно осадительным) или фильтрованием. Жидкую часть направляют на осаждение белков, депротеинизированный панцирь промывают водой до нейтрального значения рН промывных вод и направляют на деминерализацию.To obtain chitin / chitosan, the wet shell is loaded into the reactor and a solution of sodium hydroxide with a concentration of from 1 to 4% is poured. The first deproteinization is carried out at a temperature below 20 o C for 0.5-2 hours with constant or periodic stirring. After the first deproteinization, the suspension is sent to the separation of the precipitate by centrifugation (preferably by precipitation) or by filtration. The liquid part is directed to the precipitation of proteins, the deproteinized shell is washed with water to a neutral pH of the wash water and sent for demineralization.
Деминерализацию проводят 3,6%-ным раствором соляной кислоты при температуре 15-25oС в течение 0,5-2 ч при постоянном или периодическом перемешивании. После деминерализации суспензию направляют на отделение осадка центрифугированием или фильтрованием. Жидкую часть направляют на осаждение минеральных солей, деминерализованный панцирь промывают водой до нейтрального значения рН промывных вод и направляют на вторую депротеинизацию.Demineralization is carried out with a 3.6% solution of hydrochloric acid at a temperature of 15-25 o C for 0.5-2 hours with constant or periodic stirring. After demineralization, the suspension is sent to the separation of the precipitate by centrifugation or filtration. The liquid part is directed to the deposition of mineral salts, the demineralized shell is washed with water to a neutral pH of the wash water and sent to the second deproteinization.
Вторую депротеинизацию проводят 4%-ным раствором гидроксида натрия при температуре 90-98oС в течение 0,5-2 ч при постоянном или периодическом перемешивании. После второй депротеинизации суспензию направляют на отделение осадка центрифугированием или фильтрованием. Жидкую часть направляют на нейтрализацию и слив, хитин промывают водой до нейтрального значения рН промывных вод и направляют на сушку или получение хитозана.The second deproteinization is carried out with a 4% sodium hydroxide solution at a temperature of 90-98 o C for 0.5-2 hours with constant or periodic stirring. After the second deproteinization, the suspension is sent to the separation of the precipitate by centrifugation or filtration. The liquid part is sent for neutralization and discharge, the chitin is washed with water to a neutral pH of the wash water and sent for drying or obtaining chitosan.
Из щелочного раствора после первой депротеинизации проводят осаждение растворенных белковых веществ нейтрализацией соляной кислотой до рН раствора не более 5,5. Осадок отделяют центрифугированием или фильтрованием, сушат и используют в качестве добавки в комбикорма. Раствор сливают. After the first deproteinization, the dissolved protein substances are precipitated from the alkaline solution by neutralization with hydrochloric acid to a solution pH of not more than 5.5. The precipitate is separated by centrifugation or filtration, dried and used as an additive in animal feed. The solution is drained.
Из кислотного раствора после деминерализации проводят осаждение минеральных солей кальция нейтрализацией насыщенным раствором карбоната кальция до рН не менее 9. Осадок отделяют центрифугированием или фильтрованием, сушат и используют для кормовых или технических целей. Раствор сливают. From the acid solution after demineralization, mineral calcium salts are precipitated by neutralization with a saturated solution of calcium carbonate to a pH of at least 9. The precipitate is separated by centrifugation or filtration, dried and used for feed or technical purposes. The solution is drained.
Качественные показатели хитина отражены в табл.2 примеров осуществления способа. Qualitative indicators of chitin are shown in table 2 of the examples of the method.
Хитин используется для получения хитозана или глюкозамина гидрохлорида. Chitin is used to produce chitosan or glucosamine hydrochloride.
Хитозан получают из сушеного и влажного хитина. Chitosan is obtained from dried and wet chitin.
Дезацетилирование сушеного хитина проводят 20-60%-ным раствором гидроксида натрия при температуре 95-120oС в течение 30-90 мин при постоянном или периодическом перемешивании. Для улучшения гидродинамических условий проведения реакции дезацетилирования и условий регенерации раствора едкого натра соотношение масс раствора едкого натра и хитина (при повторных обработках - хитозана) было увеличено и составляет от 20:1 до 60:1. После окончания процесса раствор отделяют фильтрованием или центрифугированием и после добавления необходимого количества щелочи и воды повторно используют для дезацетилирования хитина или хитозана. Хитозан промывают водой при температуре 85-98oС до нейтрального значения рН промывных вод, сушат или используют влажным для более глубокого дезацетилирования. Второе и третье дезацетилирование проводят аналогично первому. Получают хитозан со степенью дезацетилирования от 65 до 99% в зависимости от кратности обработок раствором гидроксида натрия и продолжительности каждой из обработок.Deacetylation of dried chitin is carried out with a 20-60% solution of sodium hydroxide at a temperature of 95-120 o C for 30-90 minutes with constant or periodic stirring. In order to improve the hydrodynamic conditions of the deacetylation reaction and the conditions for the regeneration of caustic soda solution, the mass ratio of the caustic soda solution and chitin (chitosan during repeated treatments) was increased from 20: 1 to 60: 1. After the end of the process, the solution is separated by filtration or centrifugation, and after adding the necessary amount of alkali and water, they are reused for deacetylation of chitin or chitosan. Chitosan is washed with water at a temperature of 85-98 o C to a neutral pH of the wash water, dried or used wet for deeper deacetylation. The second and third deacetylation is carried out similarly to the first. Get chitosan with a degree of deacetylation from 65 to 99%, depending on the frequency of treatment with a solution of sodium hydroxide and the duration of each of the treatments.
С целью исключения операций сушки промежуточных продуктов (хитина и хитозана) проводится дезацетилирование влажного хитина/хитозана. В этом случае предварительно приготавливают при нагревании до 80-90oС раствор щелочи с концентрацией 20-60%, учитывая массовую долю воды во влажном хитине/хитозане. В табл.2 приведены параметры растворов щелочи, необходимых для дезацетилирования 100 кг влажного хитина с массовой долей воды 75%.In order to exclude drying operations of intermediate products (chitin and chitosan), de-acetylation of wet chitin / chitosan is carried out. In this case, an alkali solution with a concentration of 20-60% is preliminarily prepared by heating to 80-90 ° C, taking into account the mass fraction of water in wet chitin / chitosan. Table 2 shows the parameters of alkali solutions necessary for deacetylation of 100 kg of wet chitin with a mass fraction of water of 75%.
Как видно из табл.2, при соотношениях 10:1 и 15:1, которые обычно применяют для дезацетилирования, при использовании влажного хитина потребуется приготовление раствора NaOH с концентрацией выше 60%, что может вызвать трудности даже при кратковременном хранении такого раствора из-за быстрой кристаллизации щелочи. При концентрации выше 70% потребуется температура выше 100oС. Добавление влажного хитина в раствор щелочи с такой температурой вызовет вскипание реакционной смеси за счет добавляемой воды.As can be seen from Table 2, at ratios of 10: 1 and 15: 1, which are usually used for deacetylation, using moist chitin will require the preparation of a NaOH solution with a concentration of more than 60%, which can cause difficulties even during short-term storage of such a solution due to rapid crystallization of alkali. At a concentration above 70%, a temperature above 100 ° C will be required. Adding moist chitin to an alkali solution with this temperature will cause the reaction mixture to boil due to the added water.
Таким образом, мы пришли к заключению, что при дезацетилировании влажного хитина следует увеличивать соотношение раствора щелочи и хитина более 20: 1. Это имеет ряд положительных сторон. При больших соотношениях происходит более равномерное перемешивание реакционной смеси, что приводит к получению более однородного продукта. При регенерации раствора щелочи растворение дополнительного количества NaOH происходит проще, так как изменение концентрации раствора составляет от 2,5 до 5,5%, и раствор не требует интенсивного подогрева для непродолжительного хранения. Thus, we came to the conclusion that when deactivating wet chitin, the ratio of alkali to chitin solution should be increased by more than 20: 1. This has a number of positive aspects. At large ratios, a more uniform mixing of the reaction mixture occurs, which leads to a more uniform product. During the regeneration of the alkali solution, the dissolution of the additional amount of NaOH is simpler, since the change in the concentration of the solution is from 2.5 to 5.5%, and the solution does not require intensive heating for short storage.
С целью интенсификации процессов депротеинизации и деминерализации панциря, дезацетилирования хитина/хитозана предлагается после загрузки всех реагентов и сырья проводить кратковременное вакуумирование реакционной смеси. При вакуумировании происходит вскипание воды в порах влажных продуктов (панциря, промежуточных продуктов, влажного хитина/хитозана), в результате которого после восстановления атмосферного давления поры легко заполняются раствором реагентов. Наиболее эффективно кратковременное вакуумирование при дезацетилировании влажного хитина/хитозана. Равномерное быстрое впитывание 20-60%-ного раствора NaOH обеспечивает получение более однородного продукта, что сказывается, в первую очередь, на массовой доле нерастворимых в кислоте веществ (см. табл.5 для примера 4). In order to intensify the processes of deproteinization and demineralization of the carapace, deacetylation of chitin / chitosan, it is proposed to carry out short-term evacuation of the reaction mixture after loading all reagents and raw materials. During evacuation, water boils in the pores of moist products (shell, intermediate products, wet chitin / chitosan), as a result of which, after restoration of atmospheric pressure, the pores are easily filled with a reagent solution. The most effective short-term evacuation during deacetylation of wet chitin / chitosan. Uniform rapid absorption of a 20-60% NaOH solution provides a more homogeneous product, which affects, first of all, the mass fraction of acid insoluble substances (see table 5 for example 4).
Предлагаемый способ комплексной переработки отходов промысла и переработки ракообразных имеет следующие преимущества:
- осуществление комплексного использования сырья, при котором не требуется предварительного сепарирования его на компоненты, в частности отделения панциря, а используются практически все отходы;
- использование гепатопанкреаса-сырца краба или, при производственной необходимости, ферментного препарата, полученного из него, позволяет проводить высокоэффективный ферментативный гидролиз белков. При этом получены высокие массовые доли целевого продукта, а именно свободных аминокислот и низших пептидов в белковых гидролизатах. Высокое содержание свободных аминокислот в гидролизате, в значительной степени характеризующее глубину ферментативного гидролиза, достигается благодаря тому, что использовался комплексный препарат протеиназ из гепатопанкреаса камчатского краба, который имеет высокое сродство к тканям ракообразных, входящих в пищевой рацион краба;
- упрощение процесса очистки раствора гидролизата от балластных нерастворимых белков и липидов за счет использования эффективного коагулянта органических веществ - хитозана;
- предварительная ферментативная обработка позволяет получить панцирь ракообразных (сырье для дальнейшей переработки и получения хитозана) с меньшим содержанием белков и липидов по сравнению с панцирем после механического шелушения;
- осуществляется осаждение белка и минеральных веществ с высокими выходами по отдельности из щелочных и кислотных растворов после получении хитина;
- происходит оптимизация процесса дезацетилирования хитина/хитозана за счет увеличение соотношения масс 20-60%-ного раствора едкого натра и влажного хитина/хитозана, что позволяет улучшить гидродинамические условия проведения реакции дезацетилирования и условия регенерации раствора едкого натра при дезацетилировании;
- получение однородного по качеству продукта за счет кратковременного вакуумирования реакционной смеси в начале дезацетилирования, что обеспечивает максимально быстрое смачивание влажного хитина/хитозана раствором щелочи.The proposed method of integrated processing of industrial waste and processing of crustaceans has the following advantages:
- the implementation of the integrated use of raw materials, which does not require preliminary separation of its components, in particular the separation of the shell, and uses almost all the waste;
- the use of hepatopancreas raw crab or, if necessary, an enzyme preparation obtained from it, allows for highly efficient enzymatic hydrolysis of proteins. At the same time, high mass fractions of the target product, namely free amino acids and lower peptides in protein hydrolysates, were obtained. The high content of free amino acids in the hydrolyzate, which largely characterizes the depth of enzymatic hydrolysis, is achieved due to the fact that the complex preparation of proteinases from hepatopancreas of king crab was used, which has a high affinity for the tissues of crustaceans included in the diet of the crab;
- simplification of the process of cleaning the hydrolyzate solution from ballast insoluble proteins and lipids through the use of an effective coagulant of organic substances - chitosan;
- preliminary enzymatic treatment allows you to get a shell of crustaceans (raw materials for further processing and obtaining chitosan) with a lower content of proteins and lipids compared with the shell after mechanical peeling;
- the precipitation of protein and minerals is carried out with high yields separately from alkaline and acid solutions after receiving chitin;
- there is an optimization of the process of chitin / chitosan deacetylation due to an increase in the mass ratio of a 20-60% solution of caustic soda and wet chitin / chitosan, which improves the hydrodynamic conditions of the deacetylation reaction and the regeneration conditions of the sodium hydroxide solution during deacetylation;
- obtaining a product of a uniform quality due to short-term evacuation of the reaction mixture at the beginning of deacetylation, which ensures the fastest possible wetting of wet chitin / chitosan with an alkali solution.
Пример 1. Example 1
Получение хитина и ферментативного белкового гидролизата из отходов промысла креветок с использованием ферментного препарата из гепатопанкреаса. Obtaining chitin and an enzymatic protein hydrolyzate from shrimp fishing waste using an enzyme preparation from hepatopancreas.
2,5 кг варено-мороженых отходов промысла креветок разморозили на воздухе при комнатной температуре, измельчили на гомогенизаторе до однородной массы с размером частиц панциря не более 3 мм. Измельченное сырье загрузили в колбу вместимостью 10 л с перемешивающим устройством. Залили 2,5 кг воды. Загрузили 18 г сухого ферментного препарата, полученного из гепатопанкреаса камчатского краба. Смесь перемешали, нагрели на водяной бане до (50±5)oС. Гидролиз проводили при температуре (50±5)oС в течение 6 ч. После окончания гидролиза температуру в водяной бане довели до 97-98oС и прогрели реакционную смесь в колбе течение 45 мин. Затем смесь охладили до комнатной температуры. Осадок отделили центрифугированием при 8000 об/мин в течение 30 мин.2.5 kg of boiled-frozen shrimp fishing waste was thawed in air at room temperature, crushed on a homogenizer to a homogeneous mass with a shell particle size of not more than 3 mm. The crushed raw materials were charged into a 10 L flask with a mixing device. Poured 2.5 kg of water. 18 g of dry enzyme preparation obtained from hepatopancreas of king crab were loaded. The mixture was stirred, heated in a water bath to (50 ± 5) ° C. Hydrolysis was carried out at a temperature of (50 ± 5) ° C for 6 hours. After hydrolysis was completed, the temperature in the water bath was brought to 97-98 ° C and the reaction mixture was warmed up in the flask for 45 minutes Then the mixture was cooled to room temperature. The precipitate was separated by centrifugation at 8000 rpm for 30 minutes.
Получили 3,69 кг раствора гидролизата с рН 8,5. Полученный раствор нейтрализовали 18%-ной соляной кислотой до рН 6,5. В раствор при перемешивании добавили 350 г 1%-ного раствора хитозана в 0,1 н. растворе соляной кислоты, смесь выдержали при периодическом перемешивании 20 мин, затем нейтрализовали до значения рН 8,25 добавлением 20%-ного раствора гидроксидом натрия и выдержали при периодическом перемешивании в течение 30 мин. Суспензию центрифугировали при 8000 об/мин в течение 30 мин. Received 3.69 kg of a hydrolyzate solution with a pH of 8.5. The resulting solution was neutralized with 18% hydrochloric acid to a pH of 6.5. 350 g of a 1% solution of chitosan in 0.1 N were added to the solution with stirring. hydrochloric acid solution, the mixture was kept under periodic stirring for 20 minutes, then neutralized to pH 8.25 by adding a 20% solution of sodium hydroxide and kept under periodic stirring for 30 minutes. The suspension was centrifuged at 8000 rpm for 30 minutes.
Полученный прозрачный раствор гидролизата упарили под вакуумом на ротационном испарителе ИР-10М до массовой доли сухих веществ 47%. Упаренный раствор высушили в вакуумном сушильном шкафу при температуре не более 80oС. Сухой гидролизат измельчили.The obtained clear hydrolyzate solution was evaporated under vacuum on an IR-10M rotary evaporator to a mass fraction of solids of 47%. One stripped off solution was dried in a vacuum oven at a temperature not exceeding 80 o C. Dry hydrolyzate was crushed.
Получили 251 г сухого гидролизата, полностью растворимого в воде до концентрации 5%. Выход 10%. Химический состав и аминокислотный состав гидролизата приведены в табл.3 и 4. Received 251 g of dry hydrolyzate, completely soluble in water to a concentration of 5%.
Получили 625 г панциря креветки с массовой долей воды 80% (выход 125 г или 5% в пересчете на а.с.в.). Химический состав высушенной пробы панциря креветки приведен в табл.3. Received 625 g of the shell of the shrimp with a mass fraction of water of 80% (yield 125 g or 5% in terms of a.s.w.). The chemical composition of the dried shrimp shell sample is given in Table 3.
В колбу вместимостью 3 л загрузили 1,5 л 4%-ного раствора гидроксида натрия с температурой 20oС и 600 г влажного панциря креветки. Смесь перемешали в течение 1 ч и осадок отделили центрифугированием при 8000 об/мин в течение 30 мин. Затем осадок депротеинизированного панциря промыли на фильтре водой с температурой 80-90oС до рН фильтрата не более 8,0.In a flask with a capacity of 3 l was loaded 1.5 l of a 4% solution of sodium hydroxide with a temperature of 20 o C and 600 g of wet shell of shrimp. The mixture was stirred for 1 h and the precipitate was centrifuged at 8000 rpm for 30 minutes. Then the precipitate of deproteinized shell was washed on the filter with water at a temperature of 80-90 o C to a pH of the filtrate of not more than 8.0.
В колбу вместимостью 3 л загрузили 1,5 л 3,6%-ного раствора соляной кислоты с температурой 20oС и депротеинизированный панцирь креветки. Смесь перемешали в течение 30 мин и деминерализованный панцирь отделили фильтрованием и промыли на фильтре водой с температурой 15oС до рН фильтрата не менее 5,0.In a flask with a capacity of 3 l was loaded 1.5 l of a 3.6% solution of hydrochloric acid with a temperature of 20 o C and deproteinized shell of the shrimp. The mixture was stirred for 30 minutes and the demineralized carapace was separated by filtration and washed on the filter with water at a temperature of 15 ° C. until the filtrate had a pH of at least 5.0.
Для полного удаления белков и обесцвечивания хитина провели вторую депротеинизацию осадка 4%-ным раствором гидроксида натрия при температуре 85-95oС в течение 1 ч. Хитин промыли горячей водой до нейтральной реакции и высушили в сушильном шкафу при температуре 60oС.To completely remove proteins and discolor chitin, a second deproteinization of the precipitate was performed with a 4% sodium hydroxide solution at a temperature of 85-95 o C for 1 h. The chitin was washed with hot water until neutral and dried in an oven at a temperature of 60 o C.
Получили 34 г сухого хитина. Выход 1,36%. Received 34 g of dry chitin. Yield 1.36%.
Химический состав высушенного хитина приведен в табл.3. The chemical composition of dried chitin is given in table.3.
Пример 2. Example 2
Получение хитина и ферментативного белкового гидролизата из отходов промысла креветок с использованием гепатопанкреаса-сырца камчатского краба. Obtaining chitin and enzymatic protein hydrolyzate from shrimp fishing waste using hepatopancreas-raw king crab.
2,5 кг сыромороженых отходов промысла креветок разморозили на воздухе при комнатной температуре, измельчили на гомогенизаторе до однородной массы с размером частиц панциря не более 3 мм. Измельченное сырье загрузили в колбу вместимостью 10 л с перемешивающим устройством. Залили 2,3 кг воды. Загрузили 200 г измельченного гепатопанкреаса-сырца камчатского краба. Далее гидролиз, отделение и очистку гидролизата проводили по примеру 1. 2.5 kg of raw frozen shrimp fishing waste was thawed in air at room temperature, crushed on a homogenizer to a homogeneous mass with a shell particle size of not more than 3 mm. The crushed raw materials were charged into a 10 L flask with a mixing device. Poured 2.3 kg of water. Loaded 200 g of ground hepatopancreas raw king crab. Next, the hydrolysis, separation and purification of the hydrolyzate was carried out according to example 1.
Получили 420 г сухого гидролизата, полностью растворимого в воде до концентрации 5%. Выход 16,8%. Химический состав и аминокислотный состав гидролизата приведены в табл.3 и 4. Received 420 g of dry hydrolyzate, completely soluble in water to a concentration of 5%. The yield of 16.8%. The chemical composition and amino acid composition of the hydrolyzate are shown in tables 3 and 4.
Получили 667 г панциря креветки с массовой долей воды 82% (Выход 120 г или 4,8% в пересчете на а.с.в.). Химический состав высушенной пробы панциря креветки приведен в табл.3. Received 667 g of the shell of the shrimp with a mass fraction of water 82% (Yield 120 g or 4.8% in terms of a.s.w.). The chemical composition of the dried shrimp shell sample is given in Table 3.
Получение хитина провели аналогично примеру 1. Getting chitin was carried out analogously to example 1.
Получили 33 г сухого хитина. Выход 1,32%. Received 33 g of dry chitin. Yield 1.32%.
Химический состав высушенного хитина приведен в табл.3. The chemical composition of dried chitin is given in table.3.
Пример 3. Example 3
Получение хитина и ферментативного белкового гидролизата из отходов переработки камчатского краба с использованием гепатопанкреаса-сырца. Obtaining chitin and an enzymatic protein hydrolyzate from waste from the king crab using raw hepatopancreas.
Ферментативную обработку проводили аналогично примеру 2 с использованием 2.5 кг сыромороженых отходов переработки камчатского краба (карапаксов) и 200 г гепатопанкреаса краба. The enzymatic treatment was carried out analogously to example 2 using 2.5 kg of raw-frozen waste from the processing of king crab (carapace) and 200 g of hepatopancreas crab.
Получили 180 г сухого гидролизата, полностью растворимого в воде до концентрации 5%. Выход 7,2%. Химический состав и аминокислотный состав гидролизата приведены в табл.3 и 4. Received 180 g of dry hydrolyzate, completely soluble in water to a concentration of 5%. The yield of 7.2%. The chemical composition and amino acid composition of the hydrolyzate are shown in tables 3 and 4.
Получили 1745 г панциря краба с массовой долей воды 65% (Выход 610 г или 24,4% в пересчете на а.с.в.). Химический состав высушенной пробы панциря креветки приведен в табл.3. Received 1745 g of crab shell with a mass fraction of water of 65% (Yield 610 g or 24.4% in terms of a.s.w.). The chemical composition of the dried shrimp shell sample is given in Table 3.
Получение хитина аналогично примеру 1. Getting chitin analogously to example 1.
Получили 135 г сухого хитина. Выход 5,4%. Received 135 g of dry chitin. Yield 5.4%.
Химический состав высушенного хитина приведен в табл.3. The chemical composition of dried chitin is given in table.3.
Пример 4. Example 4
Получение хитозана из влажного хитина с кратковременным вакуумированием реакционной смеси. Obtaining chitosan from wet chitin with short-term evacuation of the reaction mixture.
В две колбы вместимостью 3 л загрузили по 640 г воды и при перемешивании по 800 г гидроксида натрия в каждую. Получили по 1440 г 55,6%-ного раствора. В горячий раствор загрузили по 200 г хитина из краба с массовой долей воды 80% (из примера 3). Колбы закрыли и во второй создали вакуумметрическое давление 0,9 кг/см2. После закипания смеси через 5 мин в колбе восстановили атмосферное давление и продолжили дезацетилирование при перемешивании и температуре 105oС в течение 30 мин. В первой колбе дезацетилирование проводили в тех же условиях, но при атмосферном давлении.640 g of water were charged into two flasks with a capacity of 3 L and, with stirring, 800 g of sodium hydroxide each. 1440 g of a 55.6% solution were obtained. 200 g of crab chitin were loaded into the hot solution with a mass fraction of water of 80% (from Example 3). The flasks were closed and the second created a vacuum pressure of 0.9 kg / cm 2 . After boiling the mixture after 5 minutes, atmospheric pressure was restored in the flask and deacetylation was continued with stirring at a temperature of 105 ° C. for 30 minutes. In the first flask, deacetylation was carried out under the same conditions, but at atmospheric pressure.
После окончания дезацетилирования раствор щелочи отделили фильтрованием. Осадки хитозанов промыли водой с температурой 80-90oС до рН фильтрата не более 8,0. Промытые осадки высушили в сушильном шкафу при температуре не выше 60oС.After deacetylation was completed, the alkali solution was separated by filtration. Chitosan precipitates were washed with water at a temperature of 80-90 o C to a filtrate pH of not more than 8.0. The washed precipitates were dried in an oven at a temperature not exceeding 60 o C.
Получили 27 г хитозана. Выход хитозана от сухого хитина составил 67,5%. Received 27 g of chitosan. The yield of chitosan from dry chitin was 67.5%.
Химический состав и свойства хитозана приведен в табл.5. The chemical composition and properties of chitosan are given in table 5.
Как видно, наибольший эффект вакуумирования наблюдается при сравнении показателя нерастворимых веществ, что объясняется ускорением процесса диффузии раствора щелочи к внутренним зонам частиц частиц хитина. As can be seen, the greatest vacuum effect is observed when comparing the index of insoluble substances, which is explained by the acceleration of the diffusion of the alkali solution to the inner zones of the particles of chitin particles.
Предлагаемое изобретение позволяет по единой экономически эффективной технологии утилизировать ранее неиспользуемое в переработке хитин- и белоксодержащее сырье - отходы промысла и переработки ракообразных: креветок и крабов, гепатопанкреаса краба, получая при этом хитин/хитозан и ферментативные белковые гидролизаты для микробиологических питательных сред. Немаловажно и то, что предлагаемый способ позволяет уменьшить степень загрязнения сточных вод белковыми продуктами после получения хитина. The present invention allows using a single cost-effective technology to utilize previously unused chitin and protein-containing raw materials used for processing and processing crustaceans: shrimp and crabs, crab hepatopancreas, while producing chitin / chitosan and enzymatic protein hydrolysates for microbiological nutrient media. It is also important that the proposed method allows to reduce the degree of pollution of wastewater with protein products after receiving chitin.
Claims (1)
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU2000117616/13A RU2207033C2 (en) | 2000-07-04 | 2000-07-04 | Method for wasteless complex reprocessing of chitin-containing raw material |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU2000117616/13A RU2207033C2 (en) | 2000-07-04 | 2000-07-04 | Method for wasteless complex reprocessing of chitin-containing raw material |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2000117616A RU2000117616A (en) | 2003-02-27 |
| RU2207033C2 true RU2207033C2 (en) | 2003-06-27 |
Family
ID=29209032
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2000117616/13A RU2207033C2 (en) | 2000-07-04 | 2000-07-04 | Method for wasteless complex reprocessing of chitin-containing raw material |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| RU (1) | RU2207033C2 (en) |
Cited By (10)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2246880C1 (en) * | 2003-07-09 | 2005-02-27 | Федеральное Государственное Унитарное Предприятие Всероссийский научно-исследовательский институт рыбного хозяйства и океанографии (ФГУП ВНИРО) | Method for producing of chitosan from chitin of cancerous |
| RU2269913C1 (en) * | 2004-12-24 | 2006-02-20 | Астраханский государственный технический университет, Мукатова Марфуга Дюсембаевна | Method for producing of chitin |
| RU2277795C1 (en) * | 2005-01-14 | 2006-06-20 | Общество с ограниченной ответственностью "Научно-производственное объединение "БИОИНДУСТРИЯ" | Method for producing of amino acid hydrolysate |
| RU2318831C1 (en) * | 2006-08-21 | 2008-03-10 | Федеральное государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Калининградский государственный технический университет" | Method for complex processing of hammarus maxillopod |
| CN103113496A (en) * | 2013-02-21 | 2013-05-22 | 华东理工大学 | Clean chitosan production technology |
| RU2526936C2 (en) * | 2012-11-27 | 2014-08-27 | Рузалия Владимировна Уланова | Method of production of chitin |
| CN104277141A (en) * | 2014-10-28 | 2015-01-14 | 陈冬年 | Method for extracting chitin from dried shrimp shells |
| RU2541401C2 (en) * | 2013-05-14 | 2015-02-10 | Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Кемеровский технологический институт пищевой промышленности" | Method of complex recycling of chitin-containing raw material of gammarus lacustris wastes |
| RU2541645C2 (en) * | 2013-06-13 | 2015-02-20 | Государственное научное учреждение Сибирский научно-исследовательский институт переработки сельскохозяйственной продукции Российской академии сельскохозяйственных наук (ГНУ СибНИИП Россельхозакадемии) | Production of chitin-mineral complex from corset-bearing wastes of gammarus |
| RU2678125C1 (en) * | 2017-12-18 | 2019-01-23 | Федеральное государственное бюджетное научное учреждение "Федеральный научный центр пищевых систем им. В.М. Горбатова" РАН | Method for obtaining chitosan |
Citations (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2000066C1 (en) * | 1992-06-23 | 1993-09-07 | Фирма "Карт" | Method for processing small crustaceans to produce chitosan |
| RU2039460C1 (en) * | 1993-06-09 | 1995-07-20 | Артюков Александр Алексеевич | Method for production of protein hydrolisate |
| RU2087483C1 (en) * | 1993-12-21 | 1997-08-20 | Сова Вячаслав Васильевич | Method of preparing chitosan |
| RU2123269C1 (en) * | 1997-09-24 | 1998-12-20 | Тихоокеанский научно-исследовательский рыбохозяйственный центр | Method for wasteless complex reprocessing of chitin-containing raw material |
-
2000
- 2000-07-04 RU RU2000117616/13A patent/RU2207033C2/en not_active IP Right Cessation
Patent Citations (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2000066C1 (en) * | 1992-06-23 | 1993-09-07 | Фирма "Карт" | Method for processing small crustaceans to produce chitosan |
| RU2039460C1 (en) * | 1993-06-09 | 1995-07-20 | Артюков Александр Алексеевич | Method for production of protein hydrolisate |
| RU2087483C1 (en) * | 1993-12-21 | 1997-08-20 | Сова Вячаслав Васильевич | Method of preparing chitosan |
| RU2123269C1 (en) * | 1997-09-24 | 1998-12-20 | Тихоокеанский научно-исследовательский рыбохозяйственный центр | Method for wasteless complex reprocessing of chitin-containing raw material |
Cited By (12)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2246880C1 (en) * | 2003-07-09 | 2005-02-27 | Федеральное Государственное Унитарное Предприятие Всероссийский научно-исследовательский институт рыбного хозяйства и океанографии (ФГУП ВНИРО) | Method for producing of chitosan from chitin of cancerous |
| RU2269913C1 (en) * | 2004-12-24 | 2006-02-20 | Астраханский государственный технический университет, Мукатова Марфуга Дюсембаевна | Method for producing of chitin |
| RU2277795C1 (en) * | 2005-01-14 | 2006-06-20 | Общество с ограниченной ответственностью "Научно-производственное объединение "БИОИНДУСТРИЯ" | Method for producing of amino acid hydrolysate |
| RU2318831C1 (en) * | 2006-08-21 | 2008-03-10 | Федеральное государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Калининградский государственный технический университет" | Method for complex processing of hammarus maxillopod |
| RU2526936C2 (en) * | 2012-11-27 | 2014-08-27 | Рузалия Владимировна Уланова | Method of production of chitin |
| CN103113496A (en) * | 2013-02-21 | 2013-05-22 | 华东理工大学 | Clean chitosan production technology |
| CN103113496B (en) * | 2013-02-21 | 2015-11-11 | 华东理工大学 | A kind of process for cleanly preparing of chitin |
| RU2541401C2 (en) * | 2013-05-14 | 2015-02-10 | Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Кемеровский технологический институт пищевой промышленности" | Method of complex recycling of chitin-containing raw material of gammarus lacustris wastes |
| RU2541645C2 (en) * | 2013-06-13 | 2015-02-20 | Государственное научное учреждение Сибирский научно-исследовательский институт переработки сельскохозяйственной продукции Российской академии сельскохозяйственных наук (ГНУ СибНИИП Россельхозакадемии) | Production of chitin-mineral complex from corset-bearing wastes of gammarus |
| CN104277141A (en) * | 2014-10-28 | 2015-01-14 | 陈冬年 | Method for extracting chitin from dried shrimp shells |
| CN104277141B (en) * | 2014-10-28 | 2016-09-07 | 陈冬年 | A kind of method of chitin extraction from dry shrimp shell |
| RU2678125C1 (en) * | 2017-12-18 | 2019-01-23 | Федеральное государственное бюджетное научное учреждение "Федеральный научный центр пищевых систем им. В.М. Горбатова" РАН | Method for obtaining chitosan |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| US4036993A (en) | Process for preparation of fish meat extracts | |
| US4199496A (en) | Process for the recovery of chemicals from the shells of crustacea | |
| JP4226299B2 (en) | Method for producing fish-derived gelatin peptide | |
| WO1986006082A1 (en) | A process for recovering chitin from materials in which chitin occurs together with or connected to proteinaceous substances | |
| RU2207033C2 (en) | Method for wasteless complex reprocessing of chitin-containing raw material | |
| CN108586830A (en) | A kind of preparation method of chitosan-gelatin edible freshness-keeping thin coat | |
| WO2012160575A2 (en) | Method of producing gelatin from fish | |
| EA006435B1 (en) | Method for producing a nutrition additive, an additive and its use | |
| RU2123269C1 (en) | Method for wasteless complex reprocessing of chitin-containing raw material | |
| CN107279451A (en) | The preparation method of hairtail antioxidation activity peptidase hydrolyzed liquor | |
| JP2870871B2 (en) | A method for treating crustacean shells using enzymes | |
| RU2055482C1 (en) | Method of protein-nucleinic hydrolysate preparing | |
| RU2000117616A (en) | METHOD FOR NON-WASTE COMPLEX PROCESSING OF CHITIN-CONTAINING RAW MATERIALS | |
| CN119552936A (en) | A fish collagen peptide enzymatic hydrolysis process | |
| RU2002118169A (en) | A method of obtaining a protein hydrolyzate from keratin-containing raw materials | |
| JP2004073186A (en) | Method for producing amino acid component by enzymatic degradation of fish egg shell | |
| CN104513842A (en) | Production method of odorless moisture-retaining collagen | |
| US20080175976A1 (en) | Gelatin Production System | |
| RU2215425C2 (en) | Method for producing of fermentative protein hydrolyzates from sea hydrobionts for microbiological and/or feed purposes | |
| CN112779308A (en) | Preparation method of micromolecular oyster peptide | |
| CN109295138B (en) | Preparation method of anglerfish skin peptide and application of anglerfish skin peptide in immunoregulation | |
| KR20110078376A (en) | Method of obtaining chitin and chitosan | |
| RU2808050C1 (en) | Method for obtaining protein hydrolyzate from atlantic cod processing waste | |
| JP3022531B2 (en) | How to treat squid softfish | |
| RU2819742C1 (en) | Method of producing hydrolyzate from bivalve mollusk anadara kagoshimensis (versions) |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| MM4A | The patent is invalid due to non-payment of fees |
Effective date: 20090705 |