RU2104300C1 - Способ получения белкового гидролизата дрожжевой биомассы - Google Patents
Способ получения белкового гидролизата дрожжевой биомассы Download PDFInfo
- Publication number
- RU2104300C1 RU2104300C1 RU96101956A RU96101956A RU2104300C1 RU 2104300 C1 RU2104300 C1 RU 2104300C1 RU 96101956 A RU96101956 A RU 96101956A RU 96101956 A RU96101956 A RU 96101956A RU 2104300 C1 RU2104300 C1 RU 2104300C1
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- yeast
- hydrolyzate
- hydrolysis
- biomass
- units
- Prior art date
Links
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 title claims abstract description 45
- 239000002028 Biomass Substances 0.000 title claims abstract description 27
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 23
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 title claims description 11
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims abstract description 30
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims abstract description 30
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 21
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 21
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 claims abstract description 4
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 20
- 239000012531 culture fluid Substances 0.000 claims description 12
- 240000006439 Aspergillus oryzae Species 0.000 claims description 7
- 102000004139 alpha-Amylases Human genes 0.000 claims description 6
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 claims description 6
- 229940024171 alpha-amylase Drugs 0.000 claims description 6
- 108010037721 cytase Proteins 0.000 claims description 6
- 235000002247 Aspergillus oryzae Nutrition 0.000 claims description 5
- 101710121765 Endo-1,4-beta-xylanase Proteins 0.000 claims description 5
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims description 5
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims description 5
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 claims description 5
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 claims description 4
- 238000001035 drying Methods 0.000 claims description 2
- 230000000694 effects Effects 0.000 abstract description 9
- 239000007900 aqueous suspension Substances 0.000 abstract description 6
- 210000005253 yeast cell Anatomy 0.000 abstract description 5
- 239000000126 substance Substances 0.000 abstract description 3
- 230000002906 microbiologic effect Effects 0.000 abstract description 2
- 239000012530 fluid Substances 0.000 abstract 1
- 235000014680 Saccharomyces cerevisiae Nutrition 0.000 description 41
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical class N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 14
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 9
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 9
- 229940079919 digestives enzyme preparation Drugs 0.000 description 7
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 7
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 7
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 7
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 7
- 150000001412 amines Chemical class 0.000 description 6
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 6
- 239000000047 product Substances 0.000 description 6
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 description 6
- 108010009736 Protein Hydrolysates Proteins 0.000 description 5
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 5
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 5
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 5
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 5
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 4
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 4
- 240000007817 Olea europaea Species 0.000 description 3
- 230000003625 amylolytic effect Effects 0.000 description 3
- 231100000252 nontoxic Toxicity 0.000 description 3
- 230000003000 nontoxic effect Effects 0.000 description 3
- 230000007065 protein hydrolysis Effects 0.000 description 3
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- NWUYHJFMYQTDRP-UHFFFAOYSA-N 1,2-bis(ethenyl)benzene;1-ethenyl-2-ethylbenzene;styrene Chemical compound C=CC1=CC=CC=C1.CCC1=CC=CC=C1C=C.C=CC1=CC=CC=C1C=C NWUYHJFMYQTDRP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 2
- 238000003776 cleavage reaction Methods 0.000 description 2
- 229940079593 drug Drugs 0.000 description 2
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 2
- -1 for example Proteins 0.000 description 2
- 150000004676 glycans Chemical class 0.000 description 2
- 229920006158 high molecular weight polymer Polymers 0.000 description 2
- 239000002054 inoculum Substances 0.000 description 2
- 239000003456 ion exchange resin Substances 0.000 description 2
- 229920003303 ion-exchange polymer Polymers 0.000 description 2
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 2
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 2
- 230000001717 pathogenic effect Effects 0.000 description 2
- 229920001282 polysaccharide Polymers 0.000 description 2
- 239000005017 polysaccharide Substances 0.000 description 2
- 230000017854 proteolysis Effects 0.000 description 2
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 2
- 230000007017 scission Effects 0.000 description 2
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 2
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 description 2
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 description 2
- 241000186361 Actinobacteria <class> Species 0.000 description 1
- 241000186046 Actinomyces Species 0.000 description 1
- 229920001817 Agar Polymers 0.000 description 1
- 235000001674 Agaricus brunnescens Nutrition 0.000 description 1
- 241001513093 Aspergillus awamori Species 0.000 description 1
- 244000063299 Bacillus subtilis Species 0.000 description 1
- 235000014469 Bacillus subtilis Nutrition 0.000 description 1
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical class [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 244000000626 Daucus carota Species 0.000 description 1
- 235000002767 Daucus carota Nutrition 0.000 description 1
- 240000005979 Hordeum vulgare Species 0.000 description 1
- 235000007340 Hordeum vulgare Nutrition 0.000 description 1
- 102000002704 Leucyl aminopeptidase Human genes 0.000 description 1
- 108010004098 Leucyl aminopeptidase Proteins 0.000 description 1
- 102000007327 Protamines Human genes 0.000 description 1
- 108010007568 Protamines Proteins 0.000 description 1
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 description 1
- 102000012479 Serine Proteases Human genes 0.000 description 1
- 108010022999 Serine Proteases Proteins 0.000 description 1
- 241000187392 Streptomyces griseus Species 0.000 description 1
- 206010042674 Swelling Diseases 0.000 description 1
- 239000008272 agar Substances 0.000 description 1
- 239000003242 anti bacterial agent Substances 0.000 description 1
- 229940088710 antibiotic agent Drugs 0.000 description 1
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 description 1
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 description 1
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 description 1
- 125000003178 carboxy group Chemical group [H]OC(*)=O 0.000 description 1
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 1
- 230000000052 comparative effect Effects 0.000 description 1
- 238000012258 culturing Methods 0.000 description 1
- 230000001419 dependent effect Effects 0.000 description 1
- 230000008021 deposition Effects 0.000 description 1
- 235000019621 digestibility Nutrition 0.000 description 1
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 1
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 1
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 description 1
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 235000013312 flour Nutrition 0.000 description 1
- 238000005187 foaming Methods 0.000 description 1
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 description 1
- 229910052500 inorganic mineral Chemical class 0.000 description 1
- 230000001788 irregular Effects 0.000 description 1
- 229940127554 medical product Drugs 0.000 description 1
- 239000002184 metal Substances 0.000 description 1
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 1
- 239000011707 mineral Chemical class 0.000 description 1
- 150000007523 nucleic acids Chemical class 0.000 description 1
- 102000039446 nucleic acids Human genes 0.000 description 1
- 108020004707 nucleic acids Proteins 0.000 description 1
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 1
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 1
- 229940048914 protamine Drugs 0.000 description 1
- 235000019419 proteases Nutrition 0.000 description 1
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 1
- 239000004576 sand Substances 0.000 description 1
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 1
- 238000010561 standard procedure Methods 0.000 description 1
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 1
- 230000008961 swelling Effects 0.000 description 1
- 239000008399 tap water Substances 0.000 description 1
- 235000020679 tap water Nutrition 0.000 description 1
Images
Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
Использование: микробиологическая промышленность, получение белковых гидролизатов дрожжей биомассы. Сущность способа: готовят водную суспензию дрожжей, затем вносят ферменты, полученные из штамма микромицета ВКПМF-683, или его культуральную жидкость и выдерживают для гидролиза биомассы при pH 4,5-6,0. При использовании живых клеток дрожжей их инактивируют путем нагревания до температуры 70-95oC в течение 15-20 мин. После гидролиза гидролизат пастеризуют при 80-90oC в течение 15-20 мин и сушат. При необходимости из гидролизата удаляют нерастворимые вещества. 3 з.п. ф-лы, 1 табл.
Description
Изобретение относится к микробиологической промышленности, в частности к способам получения белковых гидролизатов дрожжевой биомассы и производства биологически активных продуктов пищевого, кормового и медицинского назначения.
Известны способы получения белковых гидролизатов дрожжевой биомассы путем воздействия на нее дрожжелитических ферментов из Actinomyces griseinus [1], Streptomyces griseus, Bacillus subtilis, Aspergillus awamori [2].
Недостатком данных способов является невысокая степень гидролиза высвободившегося белка из клетки дрожжей и низкий выход свободных аминокислот, а также высокий расход ферментов при сравнительно длительном процессе гидролиза.
Наиболее близким техническим решением по технической сущности и достигаемому эффекту является способ получения белковых гидролизатов дрожжей биомассы, предусматривающий гидролиз биомассы комплексным ферментным препаратом, обладающим амилолитической и протеолитической активностью с последующим выделением продуктов гидролитического расщепления [3]. В известном способе предусматривается гидролиз биомассы внесением стандартного ферментного препарата Оризин с активностью в культуре: по протеазе 2,0 ед. ПС/г, по α-амилазе 4,8 ед. AC/г.
Недостатком данного способа является низкая протеолитическая и амилолитическая активность используемого ферментного препарата, а также отсутствие в нем комплекса других гидролитических ферментов, например ксиланазы, экзо-β-глюканазы, цитазы, обеспечивающие наряду с гидролизатом белков расщепление других высокомолекулярных полимеров дрожжевой клетки, что снижает биологическую ценность и усвояемость получаемых гидролизатов. Кроме того, крайне низкий расход протеаз и α-амилазы при использовании препарата Оризин для гидролиза дрожжевой биомассы не обеспечивает интенсивного и глубокого гидролиза белков и полисахаридов клетки, что влечет за собой необходимость введения дополнительных технологических приемов, например, непрерывное удаление образовавшихся продуктов гидролитического расщепления через полунепроницаемые мембраны с последующим выделением на ионно-обменной смоле.
Техническим результатом настоящего изобретения является повышение глубины гидролиза белков и других высокомолекулярных полимеров дрожжевой клетки с улучшением качества белкового гидролизата биомассы, сокращение расхода ферментов, упрощение и удешевление процесса, а также обеспечение возможности использования в пищевых и кормовых целях нетоксичных гидролизатов без из предварительного выделения и очистки.
Для этого в способе получения белкового гидролизата дрожжевой биомассы, предусматривающем гидролиз биомассы ферментными препаратами, выделение гидролизата и сушку, в качестве ферментных препаратов используют комплексные ферментные препараты из микромицета Aspergillus oryzae шт. 387 (коллекционный номер F-683) - продуцента комплекса протеаз, α-амилазы и других сопутствующих гидролитических ферментов: экзо-β-глюканазы, ксиланазы, цитазы или его культуральную жидкость.
Штамм гриба Aspergillus oryzae 387 депонирован Всесоюзной коллекцией микроорганизмов института "ВНИИгенетика" 29 июня 1993 г., коллекционный номер F-683.
Морфология штамма. Мицелий сильно разветвленный, со вздутиями, септированный; диаметр гиф 10-12 мкм; форма конидий округлая цилиндрическая или неправильная; диаметр конидий 4,4-6,4 мкм; цвет - от оливково-желтого до темно-оливкового.
Культуральные признаки. На среде Чапека колонии круглые с ровными краями, граница ярко выражена; диаметр 6-7 мм; цвет - от оливково-желтого до грязно-зеленого. На среде с морковным агаром колонии с сильной радиальной и сегментной складчатостью; диаметр 100-120 мм; цвет - от грязно-зеленого до темно-песочного.
Микромицет культивируют глубинным способом на обычно применяемых для данного вида грибов средах, содержащих источники углерода, азота и минеральные соли, в аэробных условиях при 28-30oC в течение 42-48 ч. Инокулятом может служить конидиальный или мицелиальный посевной материал. Продуцент синтезируют высокоактивный протеолитический комплекс, имеющий оптимум действия при pH 4,5-6,0, в состав которого входят: карбоксильная, металлозависимая и сериновая протеиназы, лейцинаминопептидаза. Обращенная протеолитическая активность в культуральной жидкости составляет 9,0-15,0 ед. ПС/мл, амилолитическая активность 10-16 ед. AC/мл, активность ксиланазы 50-75 ед./мл, экзо-β-глюканаз 0,3-0,5 ед./мл, цитазы 4,0-6,0 ед./мл. Штамм непатогенен.
Полученная таким образом культуральная жидкость используется для получения концентрированных ферментных препаратов методом спиртоосаждения при концентрации водно-спиртовой смеси 75%. Культуральная жидкость или ферментный препарат используются для гидролиза дрожжевой биомассы, который ведут при pH 4,5-6,0; кроме того, перед гидролизом проводят инактивацию дрожжей путем нагревания дрожжевой суспензии до температуры 70-85oC в течение 15-20 мин; целесообразно при использовании в качестве дрожжевой биомассы пекарских, пивных или кормовых дрожжей гидролизат дрожжевой биомассы пастеризовать при 80-90oC в течение 15-20 мин и сушить.
Таким образом, предлагаемое изобретение позволяет наиболее полно извлекать все составные части дрожжевой биомассы под воздействием комплекса ферментов из Asp.oryzae 387 (F-683), вести процесс гидролиза при естественных значениях pH дрожжевой суспензии (pH 4,5-6,0 в зависимости от используемого вида дрожжей) и получать гидролизат дрожжей биомассы высокого качества с повышенным содержанием легкоусвояемых продуктов гидролиза белков, полисахаридов, нуклеиновых кислот, что является существенным отличием от известного. Кроме того, предлагаемый в изобретении штамм-продуцент и выделенные из культуральной жидкости ферментные препараты, не токсичны и не патогенны, в то время как в известных изобретениях часто используются актиномицеты, применение которых в пищевой промышленности строго ограничено из-за их способности продуцировать антибиотики. Получаемый по предлагаемому способу гидролизат не токсичен и может быть полностью без его выделения использован в пищевых или кормовых целях, то есть в предлагаемом изобретении возможно исключать стадии фильтрации или сепарирования гидролизата дрожжевой биомассы, а также выделения продуктов гидролиза через мембраны с последующей очисткой на ионно-обменной смоле, что значительно увеличивает выход целевого продукта с высоким качеством, упрощает и удешевляет процесс. Помимо перечисленных особенностей в предлагаемом изобретении значительно сокращается расход ферментных препаратов, так как их ферментативная активность в несколько раз превышает активность препарата в известном изобретении.
Способ осуществляют следующим образом. Используют водную суспензию дрожжей, в которую вносят комплексные ферментные препараты Aspergillus oryzae 387 (F-683) или его культуральная жидкость. При использовании живых клеток дрожжей для устранения процессов вспенивания и брожения перед гидролизом проводят инактивацию дрожжей путем нагревания дрожжевой суспензии до температуры 70-95oC в течение 15-20 мин. Гидролиз ведут при значении pH дрожжевой суспензии 4,5-6,0, температуре 48-52oC с постоянным перемешиванием. По окончании гидролиза смесь (белковый гидролизат дрожжевой биомассы) пастеризуют при 80-90oC в течение 15-20 мин, сушат и используют в качестве продукта "Протамин" пищевого или кормового назначения; при необходимости белковый гидролизат дрожжевой биомассы освобождают от нерастворимых частиц и полученную растворимую фракцию используют для получения аминокислотных смесей медицинского назначения.
Пример 1. Готовится водная суспензия из 100 г сухих кормовых дрожжей, 260 мл воды и 100 мл культуральной жидкости, смесь тщательно перемешивают и нагревают до 50oC, pH - 6,0. В качестве источника ферментов используют культуральную жидкость микромицета Aspergillus oryzae 387, полученную при культивировании на среде, содержащей, %: ячменную муку 4,0, KH2PO4 1,0, водопроводная вода - остальное, pH - естественный. В аэробных условиях при 28-30oC в течение 42-48 ч микромицет образует высокоактивный комплекс кислых и слабокислых протеаз с активностью протеолитического комплекса 15 ед. ПС/мл, α-амилазы 14 ед. /мл, сопутствующих ферментов: ксиланазы 58 ед./мл, экзо-β-глюканазы 0,3 ед./мл, цитазы 5,0 ед/мл. Культуральную жидкость дозируют из расчета 15 ед. ПС на 1 г сухих дрожжей. Протеолиз 20%-ной дрожжевой суспензии проводится при естественном pH, в течение 4 ч при 50±2oC с постоянным перемешиванием. Об окончании протеолиза судят по нарастанию концентрации аминного азота и растворимых сухих веществ в фугате. По окончании гидролиза смесь (гидролизат) нагревают до 85oC в течение 15 мин, а затем разделяют на две части. I-ую часть сушат на распылительной сушилке. II-ую часть фильтруют (фугуют), полученную растворимую фракцию сушат на распылительной сушилке.
В результате гидролиза высовобождается 63% свободных аминокислот, концентрация аминного азота составляет: 5,8% в I-ой части и 7,6% во II-ой части полученного гидролизата, протеина 47,5 и 62,5%, редуцирующих веществ 18,9 и 21,8% соответственно. Выход гидролизата составил 87% (I часть) и 67% (II часть).
Пример 2. Готовится 20%-ная водная суспензия из прессованных хлебопекарских дрожжей (pH 5,5) и нагревается до 95oC в течение 15 мин, затем охлаждается до 50oC и задается ферментный препарат из гриба Asp.oryzae 387 (активность по протеолитическому комплексу 1500 ед. ПС/г; по α-амилазе 1600 ед. AC/г; по экзо-β-глюканазе 180 ед./г; по цитазе - 520 ед./г) из расчета 20 ед. ПС/г сухих дрожжей.
Ферментный препарат получен стандартным методом осаждения спиртом из культуральной жидкости Aspergillus oryzae 387 при концентрации водно-спиртовой смеси 75%. Гидролиз проводится аналогично примеру 1. По окончании гидролиза смесь (гидролизат) нагревают до 80oC и выдерживают 20 мин, а затем разделяют на две части и обрабатывают как в примере 1.
В результате гидролиза высвобождаются 37% свободных аминокислот, концентрация аминного азота составляет: 3,2% в I-ой части и 4,8% во II-ой части гидролизата, протеина 44,1% и 62,2%, редуцирующих сахаров 13,4% и 21,6% соответственно. Выход гидролизата составил 85% (I часть) и 62% (II часть).
Пример 3. Готовится 10%-ная водная суспензия остаточных пивных дрожжей, pH 4,5 (предварительно остаточные пивные дрожжи обезгоричиваются и тщательно промываются водой), нагревается до 70oC в течение 20 мин, охлаждается до 50oC и задается ферментный препарат из гриба Asp.oryzae (ПС-1300 ед./г) или культуральная жидкость (ПС 13 ед./мл) из расчета 15 ед. ПС/г сухих дрожжей. Гидролиз проводит аналогично примеру 1. По окончании гидролиза смесь (гидролизат) нагревают до 90oC в течение 15 мин, затем разделяют на две части и обрабатывают как в примере 1.
В результате гидролиза высовобождается 47% свободных аминокислот, концентрация аминного азота составляет: 2,9% в I-ой части и 4,5% во II-ой части получаемого гидролиза, протеина 42,7% и 58,1%, редуцирующих сахаров 6,6% и 11,5% соответственно.
Пример 4. Получение белковых гидролизатов из хлебопекарных дрожжей в производственных условиях. В реактор загружают 1500 кг сухих хлебопекарных дрожжей, добавляют 6 м3 воды, перемешивают, pH 5,2. Суспензию нагревают до 85oC и выдерживают в течение 20 мин, затем охлаждают до 50oC и задают 3 м3 культуральной жидкости гриба Asp.oryzae (ПС 10 ед./мл). Гидролиз проводится при постоянном перемешивании, температуре 48-50o в течение 5 ч. По окончании гидролиза полученный ферментолизат прогревали при 90oC в течение 20 мин, затем разделяли на две части. I-ую часть (5 м3) сушили на распылительной сушилке, а II-ую подвергали сепарации и полученную надосадочную жидкость (фугат) также сушили на распылительной сушилке.
В результате получены сухой гидролизат биомассы дрожжей и сухой фугат гидролизата биомассы дрожжей с содержанием аминного азота 3,1% и 4,6%, редуцирующих углеводов 12,0% и 19,4%, протеина 42,0% и 61,8% соответственно.
Пример 5. Получение белковых гидролизатов из остаточных пивных дрожжей в производственных условиях пивоваренного завода.
В реактор подавали предварительно отмытые и обезгоричные остаточные пивные дрожжи в количестве 2 м3, pH суспензии естественный 4,9. Концентрация дрожжей составила 10%. Водную суспензию дрожжей прогревали при 70oC в течение 20 мин, затем охлаждали до 50o и задавали 3 кг ферментного препарата Амилопротооризин, полученного из культуральной жидкости гриба A.oryzae 387, активность препарата составляла 1000 ед. ПС/г. Гидролиз проводили в течение 4 ч при постоянном перемешивании при 48-52oC. По окончании процесса полученный ферментолизат пастеризовали при 80o в течение 15 мин, затем сушили на распылительной сушилке. В результате получен сухой гидролизат дрожжей с содержанием аминного азота 3,1%, протеина 45,8%, регулирующих углеводов 6,0%.
Сравнительная характеристика качественного состава гидролизатов хлебопекарных дрожжей по предлагаемому и известному способам представлена в таблице.
Литература
1. Коновалов С. А. , Воротило С.П., Соколова Л.Б. Ферментативный метод разрушения клеточных стенок дрожжей //Прикл. биохимия и микробиол. 1975, 11, N4, с. 620-622.
1. Коновалов С. А. , Воротило С.П., Соколова Л.Б. Ферментативный метод разрушения клеточных стенок дрожжей //Прикл. биохимия и микробиол. 1975, 11, N4, с. 620-622.
2. Максимова Г.Н., Воробьева Г.И., Мосин В.А., Максимов В.И. Роль протеаз и β-глюканаз в лизисе клеточных стенок дрожжей //Прикл. биохимия и микробиол. 1976, 12, N3, с. 327-333.
3. Авторское свидетельство N 340689, кл. С 12 N 1/20, 1972.
Claims (4)
1. Способ получения белкового гидролизата дрожжевой биомассы, предусматривающий гидролиз биомассы ферментами и сушку, отличающийся тем, что в качестве ферментов используют ферменты, полученные на основе штамма микромицета Aspergillus oryzae ВКПМ F-683-продуцента комплекса протеаз, α- амилазы и других сопутствующих гидролитических ферментов экзо- β- глюконазы, ксиланазы, цитазы, или его культуральную жидкость, а гидролиз биомассы ведут при рН 4,5 6,0.
2. Способ по п.1, отличающийся тем, что перед гидролизом биомассу инактивируют путем ее нагревания до 70 95oС в течение 15 20 мин.
3. Способ по п.1, отличающийся тем, что полученный гидролизат дрожжевой биомассы пастеризуют при 80 90oС в течение 15 20 мин и сушат.
4. Способ по п. 1, отличающийся тем, что после гидролиза биомассы из гидролизата удаляют нерастворимые вещества, а сушке подвергают растворимую фракцию гидролизата.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU96101956A RU2104300C1 (ru) | 1996-01-25 | 1996-01-25 | Способ получения белкового гидролизата дрожжевой биомассы |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU96101956A RU2104300C1 (ru) | 1996-01-25 | 1996-01-25 | Способ получения белкового гидролизата дрожжевой биомассы |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2104300C1 true RU2104300C1 (ru) | 1998-02-10 |
| RU96101956A RU96101956A (ru) | 1998-03-10 |
Family
ID=20176432
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU96101956A RU2104300C1 (ru) | 1996-01-25 | 1996-01-25 | Способ получения белкового гидролизата дрожжевой биомассы |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| RU (1) | RU2104300C1 (ru) |
Cited By (15)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| ES2188339A1 (es) * | 2000-11-02 | 2003-06-16 | Depuracion Y Cogeneracion Inte | Proceso para la depuracion de purines en instalaciones pecuarias. |
| RU2230466C1 (ru) * | 2002-11-28 | 2004-06-20 | Московский Государственный Университет пищевых производств | Способ производства биологически активной добавки |
| RU2236147C2 (ru) * | 2002-12-16 | 2004-09-20 | Уральская государственная сельскохозяйственная академия | Способ кормления сельскохозяйственных животных |
| RU2315096C1 (ru) * | 2006-07-04 | 2008-01-20 | Государственное научное учреждение Всероссийский научно-исследовательский институт пищевой биотехнологии Российской академии сельскохозяйственных наук | ШТАММ ГРИБА ASPERGILLUS ORYZAE - ПРОДУЦЕНТ КОМПЛЕКСА ПРОТЕИНАЗ, ПЕПТИДАЗ, β-ГЛЮКАНАЗЫ, α-АМИЛАЗЫ И КСИЛАНАЗЫ |
| RU2315097C1 (ru) * | 2006-07-04 | 2008-01-20 | Государственное научное учреждение Всероссийский научно-исследовательский институт пищевой биотехнологии Российской академии сельскохозяйственных наук | Штамм гриба aspergillus oryzae - продуцент кислых протеаз и ксиланазы |
| RU2353099C1 (ru) * | 2007-09-20 | 2009-04-27 | Государственное научное учреждение Всероссийский научно-исследовательский институт пищевой биотехнологии Российской сельскохозяйственной академии | Способ получения пищевого белка, обогащенного биологически активными компонентами |
| RU2355190C1 (ru) * | 2007-09-20 | 2009-05-20 | Государственное научное учреждение Всероссийский научно-исследовательский институт пищевой биотехнологии Российской сельскохозяйственной академии | Способ получения биологически активной добавки |
| RU2355186C1 (ru) * | 2007-10-22 | 2009-05-20 | Государственное научное учреждение Всероссийский научно-исследовательский институт пищевой биотехнологии Российской академии сельскохозяйственных наук - ГНУ ВНИИПБТ Россельхозакадемии | Способ получения пищевого белка, обогащенного биологически активными компонентами |
| RU2360962C2 (ru) * | 2007-06-15 | 2009-07-10 | Федеральное государственное учреждение здравоохранения "Российский научно-исследовательский противочумный институт "Микроб" Федеральной службы по надзору в сфере защиты прав потребителей и благополучия человека ("РосНИПЧИ "Микроб") | Способ получения питательной основы и питательная среда для культивирования микроорганизмов рода yersinia и vibrio |
| RU2370526C2 (ru) * | 2007-09-11 | 2009-10-20 | Государственное научное учреждение Всероссийский научно-исследовательский институт пищевой биотехнологии Российской сельскохозяйственной академии | Способ получения ферментолизата клеток дрожжей |
| RU2373770C2 (ru) * | 2007-10-22 | 2009-11-27 | Государственное научное учреждение Всероссийский научно-исследовательский институт пищевой биотехнологии Российской академии сельскохозяйственных наук | Способ получения белково-аминокислотного обогатителя пищи |
| RU2374901C2 (ru) * | 2007-09-20 | 2009-12-10 | Государственное научное учреждение Всероссийский научно-исследовательский институт пищевой биотехнологии Российской сельскохозяйственной академии | Способ получения биологически активной добавки |
| RU2409218C2 (ru) * | 2009-03-24 | 2011-01-20 | Государственное учреждение Волгоградский научно-исследовательский технологический институт мясо-молочного скотоводства и переработки продукции животноводства Россельхозакадемии (ГУ ВНИТИ ММС и ППЖ Россельхозакадемии) | Способ кормления кур яичных кроссов |
| RU2535729C1 (ru) * | 2013-07-04 | 2014-12-20 | Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Саратовский государственный аграрный университет имени Н.И. Вавилова" | Способ получения мраморного мяса свиней высокого качества |
| RU2615568C1 (ru) * | 2016-02-02 | 2017-04-05 | Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Федеральный исследовательский центр питания, биотехнологии и безопасности пищи" (ФГБУН "ФИЦ питания и биотехнологии") | Способ получения биологически активной добавки |
-
1996
- 1996-01-25 RU RU96101956A patent/RU2104300C1/ru not_active IP Right Cessation
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| Прикладная биохимия и микробиология, 1975, N 4, с. 620 - 622. * |
Cited By (15)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| ES2188339A1 (es) * | 2000-11-02 | 2003-06-16 | Depuracion Y Cogeneracion Inte | Proceso para la depuracion de purines en instalaciones pecuarias. |
| RU2230466C1 (ru) * | 2002-11-28 | 2004-06-20 | Московский Государственный Университет пищевых производств | Способ производства биологически активной добавки |
| RU2236147C2 (ru) * | 2002-12-16 | 2004-09-20 | Уральская государственная сельскохозяйственная академия | Способ кормления сельскохозяйственных животных |
| RU2315096C1 (ru) * | 2006-07-04 | 2008-01-20 | Государственное научное учреждение Всероссийский научно-исследовательский институт пищевой биотехнологии Российской академии сельскохозяйственных наук | ШТАММ ГРИБА ASPERGILLUS ORYZAE - ПРОДУЦЕНТ КОМПЛЕКСА ПРОТЕИНАЗ, ПЕПТИДАЗ, β-ГЛЮКАНАЗЫ, α-АМИЛАЗЫ И КСИЛАНАЗЫ |
| RU2315097C1 (ru) * | 2006-07-04 | 2008-01-20 | Государственное научное учреждение Всероссийский научно-исследовательский институт пищевой биотехнологии Российской академии сельскохозяйственных наук | Штамм гриба aspergillus oryzae - продуцент кислых протеаз и ксиланазы |
| RU2360962C2 (ru) * | 2007-06-15 | 2009-07-10 | Федеральное государственное учреждение здравоохранения "Российский научно-исследовательский противочумный институт "Микроб" Федеральной службы по надзору в сфере защиты прав потребителей и благополучия человека ("РосНИПЧИ "Микроб") | Способ получения питательной основы и питательная среда для культивирования микроорганизмов рода yersinia и vibrio |
| RU2370526C2 (ru) * | 2007-09-11 | 2009-10-20 | Государственное научное учреждение Всероссийский научно-исследовательский институт пищевой биотехнологии Российской сельскохозяйственной академии | Способ получения ферментолизата клеток дрожжей |
| RU2355190C1 (ru) * | 2007-09-20 | 2009-05-20 | Государственное научное учреждение Всероссийский научно-исследовательский институт пищевой биотехнологии Российской сельскохозяйственной академии | Способ получения биологически активной добавки |
| RU2353099C1 (ru) * | 2007-09-20 | 2009-04-27 | Государственное научное учреждение Всероссийский научно-исследовательский институт пищевой биотехнологии Российской сельскохозяйственной академии | Способ получения пищевого белка, обогащенного биологически активными компонентами |
| RU2374901C2 (ru) * | 2007-09-20 | 2009-12-10 | Государственное научное учреждение Всероссийский научно-исследовательский институт пищевой биотехнологии Российской сельскохозяйственной академии | Способ получения биологически активной добавки |
| RU2355186C1 (ru) * | 2007-10-22 | 2009-05-20 | Государственное научное учреждение Всероссийский научно-исследовательский институт пищевой биотехнологии Российской академии сельскохозяйственных наук - ГНУ ВНИИПБТ Россельхозакадемии | Способ получения пищевого белка, обогащенного биологически активными компонентами |
| RU2373770C2 (ru) * | 2007-10-22 | 2009-11-27 | Государственное научное учреждение Всероссийский научно-исследовательский институт пищевой биотехнологии Российской академии сельскохозяйственных наук | Способ получения белково-аминокислотного обогатителя пищи |
| RU2409218C2 (ru) * | 2009-03-24 | 2011-01-20 | Государственное учреждение Волгоградский научно-исследовательский технологический институт мясо-молочного скотоводства и переработки продукции животноводства Россельхозакадемии (ГУ ВНИТИ ММС и ППЖ Россельхозакадемии) | Способ кормления кур яичных кроссов |
| RU2535729C1 (ru) * | 2013-07-04 | 2014-12-20 | Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Саратовский государственный аграрный университет имени Н.И. Вавилова" | Способ получения мраморного мяса свиней высокого качества |
| RU2615568C1 (ru) * | 2016-02-02 | 2017-04-05 | Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Федеральный исследовательский центр питания, биотехнологии и безопасности пищи" (ФГБУН "ФИЦ питания и биотехнологии") | Способ получения биологически активной добавки |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Ebeling et al. | Proteinase K from Tritirachium album limber | |
| RU2104300C1 (ru) | Способ получения белкового гидролизата дрожжевой биомассы | |
| Sumantha et al. | Microbiology and industrial biotechnology of food-grade proteases: A perspective. | |
| Santos et al. | Keratinolytic activity of Aspergillus fumigatus Fresenius | |
| Singh et al. | Isolation and characterization of protease producing Bacillus sp from soil | |
| JPH10508475A (ja) | トリペプチジルアミノペプチダーゼ | |
| JPH07115969A (ja) | 加水分解蛋白質の製造方法 | |
| CN114096676A (zh) | 用确定成分培养基和镁补料的芽孢杆菌工业发酵工艺 | |
| US5192677A (en) | Alkali and heat stable protease from thermomonospora fusca | |
| US6544791B2 (en) | Nitrogenous composition resulting from the hydrolysis of maize gluten and a process for the preparation thereof | |
| Sutar et al. | Production of an alkaline proteinase from Conidiobolus coronatus and its use to resolvedl-phenylalanine anddl-phenylglycine | |
| Faith et al. | Production and applications of enzymes | |
| US3796633A (en) | Peptidoglutaminase | |
| JPH09164A (ja) | 加水分解蛋白質の製造方法 | |
| Tanaka et al. | Screening for microorganisms having poly (γ-glutamic acid) endohydrolase activity and the enzyme production by Myrothecium sp. TM-4222 | |
| EP0522428A1 (en) | Prolyl endopeptidase and production thereof | |
| CN102676395A (zh) | 一株宇佐美曲霉突变菌株及其在制备酸性蛋白酶中的应用 | |
| US5369016A (en) | Peptide amidase and the use thereof | |
| US20010049118A1 (en) | Multiply transformed koji mold and a method of manufacturing a flavor enhancer using the same | |
| CN116814594A (zh) | 一种灰盖鬼伞来源的蛋白酶基因的重组表达及其重组酶降解大豆渣的应用 | |
| EP0335023A1 (en) | Fungal enzymes | |
| EP1362099B1 (en) | Method of providing polypeptide preparations with reduced enzymatic side activities | |
| CN101492708A (zh) | 混菌固态发酵制备生物活性专一的菜籽肽的方法 | |
| CN101238220A (zh) | 回收经过裂解的生物质作为对核黄素的发酵生产的营养培养基 | |
| CN102229890A (zh) | 一种复合蛋白酶及其制备方法和用途 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| MM4A | The patent is invalid due to non-payment of fees |
Effective date: 20100126 |