RU2034923C1 - Штамм бактерий bacillus subtilis - продуцент осахаривающей амилазы, расщепляющей пуллулан - Google Patents
Штамм бактерий bacillus subtilis - продуцент осахаривающей амилазы, расщепляющей пуллулан Download PDFInfo
- Publication number
- RU2034923C1 RU2034923C1 RU93031278A RU93031278A RU2034923C1 RU 2034923 C1 RU2034923 C1 RU 2034923C1 RU 93031278 A RU93031278 A RU 93031278A RU 93031278 A RU93031278 A RU 93031278A RU 2034923 C1 RU2034923 C1 RU 2034923C1
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- strain
- activity
- bacillus subtilis
- producer
- pullulan
- Prior art date
Links
- 244000063299 Bacillus subtilis Species 0.000 title claims abstract description 9
- 229920001218 Pullulan Polymers 0.000 title claims description 6
- 239000004373 Pullulan Substances 0.000 title claims description 6
- 235000019423 pullulan Nutrition 0.000 title claims description 6
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 title claims description 4
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 title claims description 4
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 title claims description 4
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 title claims description 4
- 235000014469 Bacillus subtilis Nutrition 0.000 claims abstract description 8
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 claims 1
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 abstract description 19
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 abstract description 19
- 239000008107 starch Substances 0.000 abstract description 19
- 230000000694 effects Effects 0.000 abstract description 13
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 abstract description 11
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 abstract description 11
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 abstract description 9
- 230000003625 amylolytic effect Effects 0.000 abstract description 6
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 abstract description 5
- 238000005273 aeration Methods 0.000 abstract 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 abstract 1
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 10
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 8
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 8
- 101710130006 Beta-glucanase Proteins 0.000 description 6
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 6
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 6
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 6
- OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 100676-05-9 Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OCC1C(O)C(O)C(O)C(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)O1 OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 229920001817 Agar Polymers 0.000 description 4
- GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N Maltose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)OC(O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N 0.000 description 4
- XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N Urea Chemical compound NC(N)=O XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 239000008272 agar Substances 0.000 description 4
- GUBGYTABKSRVRQ-QUYVBRFLSA-N beta-maltose Chemical compound OC[C@H]1O[C@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QUYVBRFLSA-N 0.000 description 4
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 description 4
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 description 4
- 240000008042 Zea mays Species 0.000 description 3
- 235000005824 Zea mays ssp. parviglumis Nutrition 0.000 description 3
- 235000002017 Zea mays subsp mays Nutrition 0.000 description 3
- WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N beta-D-glucose Chemical compound OC[C@H]1O[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N 0.000 description 3
- 235000005822 corn Nutrition 0.000 description 3
- 239000012531 culture fluid Substances 0.000 description 3
- 235000013312 flour Nutrition 0.000 description 3
- 238000000034 method Methods 0.000 description 3
- DBTMGCOVALSLOR-UHFFFAOYSA-N 32-alpha-galactosyl-3-alpha-galactosyl-galactose Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OC1C(O)C(OC2C(C(CO)OC(O)C2O)O)OC(CO)C1O DBTMGCOVALSLOR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 102000011632 Caseins Human genes 0.000 description 2
- 108010076119 Caseins Proteins 0.000 description 2
- RXVWSYJTUUKTEA-UHFFFAOYSA-N D-maltotriose Natural products OC1C(O)C(OC(C(O)CO)C(O)C(O)C=O)OC(CO)C1OC1C(O)C(O)C(O)C(CO)O1 RXVWSYJTUUKTEA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- SRBFZHDQGSBBOR-IOVATXLUSA-N D-xylopyranose Chemical compound O[C@@H]1COC(O)[C@H](O)[C@H]1O SRBFZHDQGSBBOR-IOVATXLUSA-N 0.000 description 2
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N Glycerine Chemical compound OCC(O)CO PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 2
- 102000004139 alpha-Amylases Human genes 0.000 description 2
- 229940024171 alpha-amylase Drugs 0.000 description 2
- PYMYPHUHKUWMLA-UHFFFAOYSA-N arabinose Natural products OCC(O)C(O)C(O)C=O PYMYPHUHKUWMLA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- SRBFZHDQGSBBOR-UHFFFAOYSA-N beta-D-Pyranose-Lyxose Natural products OC1COC(O)C(O)C1O SRBFZHDQGSBBOR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 2
- 239000004202 carbamide Substances 0.000 description 2
- 239000002054 inoculum Substances 0.000 description 2
- FYGDTMLNYKFZSV-UHFFFAOYSA-N mannotriose Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OC1C(CO)OC(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)C(O)C1O FYGDTMLNYKFZSV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 2
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 2
- 235000020357 syrup Nutrition 0.000 description 2
- 239000006188 syrup Substances 0.000 description 2
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- FYGDTMLNYKFZSV-BYLHFPJWSA-N β-1,4-galactotrioside Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1O[C@@H]1[C@H](CO)O[C@@H](O[C@@H]2[C@@H](O[C@@H](O)[C@H](O)[C@H]2O)CO)[C@H](O)[C@H]1O FYGDTMLNYKFZSV-BYLHFPJWSA-N 0.000 description 2
- FYGDTMLNYKFZSV-URKRLVJHSA-N (2s,3r,4s,5s,6r)-2-[(2r,4r,5r,6s)-4,5-dihydroxy-2-(hydroxymethyl)-6-[(2r,4r,5r,6s)-4,5,6-trihydroxy-2-(hydroxymethyl)oxan-3-yl]oxyoxan-3-yl]oxy-6-(hydroxymethyl)oxane-3,4,5-triol Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1OC1[C@@H](CO)O[C@@H](OC2[C@H](O[C@H](O)[C@H](O)[C@H]2O)CO)[C@H](O)[C@H]1O FYGDTMLNYKFZSV-URKRLVJHSA-N 0.000 description 1
- 229920000945 Amylopectin Polymers 0.000 description 1
- 101000973805 Bacillus caldolyticus Bacillolysin Proteins 0.000 description 1
- 229920002498 Beta-glucan Polymers 0.000 description 1
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-K Citrate Chemical compound [O-]C(=O)CC(O)(CC([O-])=O)C([O-])=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 229920001353 Dextrin Polymers 0.000 description 1
- 239000004375 Dextrin Substances 0.000 description 1
- 229920001503 Glucan Polymers 0.000 description 1
- 229920002527 Glycogen Polymers 0.000 description 1
- 240000005979 Hordeum vulgare Species 0.000 description 1
- 235000007340 Hordeum vulgare Nutrition 0.000 description 1
- AYRXSINWFIIFAE-SCLMCMATSA-N Isomaltose Natural products OC[C@H]1O[C@H](OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)C=O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O AYRXSINWFIIFAE-SCLMCMATSA-N 0.000 description 1
- 229910002651 NO3 Inorganic materials 0.000 description 1
- NHNBFGGVMKEFGY-UHFFFAOYSA-N Nitrate Chemical compound [O-][N+]([O-])=O NHNBFGGVMKEFGY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 244000061456 Solanum tuberosum Species 0.000 description 1
- 235000002595 Solanum tuberosum Nutrition 0.000 description 1
- SAQSTQBVENFSKT-UHFFFAOYSA-M TCA-sodium Chemical compound [Na+].[O-]C(=O)C(Cl)(Cl)Cl SAQSTQBVENFSKT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 1
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 1
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 1
- PYMYPHUHKUWMLA-WDCZJNDASA-N arabinose Chemical compound OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)C=O PYMYPHUHKUWMLA-WDCZJNDASA-N 0.000 description 1
- 239000005420 bog Substances 0.000 description 1
- 239000005018 casein Substances 0.000 description 1
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 239000006071 cream Substances 0.000 description 1
- 235000019425 dextrin Nutrition 0.000 description 1
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 1
- 229940079593 drug Drugs 0.000 description 1
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 description 1
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 1
- 150000004676 glycans Chemical class 0.000 description 1
- 235000011187 glycerol Nutrition 0.000 description 1
- 229940096919 glycogen Drugs 0.000 description 1
- 235000019534 high fructose corn syrup Nutrition 0.000 description 1
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 description 1
- DLRVVLDZNNYCBX-RTPHMHGBSA-N isomaltose Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1OC[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)C(O)O1 DLRVVLDZNNYCBX-RTPHMHGBSA-N 0.000 description 1
- 125000003071 maltose group Chemical group 0.000 description 1
- 230000002906 microbiologic effect Effects 0.000 description 1
- 230000000877 morphologic effect Effects 0.000 description 1
- 229920001542 oligosaccharide Polymers 0.000 description 1
- 150000002482 oligosaccharides Chemical class 0.000 description 1
- 239000003415 peat Substances 0.000 description 1
- 229920001282 polysaccharide Polymers 0.000 description 1
- 239000005017 polysaccharide Substances 0.000 description 1
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 1
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 1
- 239000000047 product Substances 0.000 description 1
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 1
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 1
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 1
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 1
- 229940080237 sodium caseinate Drugs 0.000 description 1
- 230000028070 sporulation Effects 0.000 description 1
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 1
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 1
- 239000012137 tryptone Substances 0.000 description 1
Images
Landscapes
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
Abstract
Использование: биотехнология, может быть использован в крахмалопаточной отрасли промышленности при гидролизе крахмала с целью получения кристаллической глюкозы, мальтозных паток, глюкозо-фруктовых сиропов, а также в пивоваренной и спиртовой отраслях с целью гидролиза крахмалсодержащего сырья. Сущность изобретения: штамм Bacillus subtilis ВКПМ В-5166 обладает повышенной способностью гидролизовать α-1,6 и a-1,4 гликозидные связи в крахмале. При культивировании штамма в глубинных условиях при аэрации в течение 72 ч проявляет активности: амилолитическая 246,0 ед/мл; пуллуланазная 1,6 ед/мл; b-глюканазная 22,0 ед/мл; протеолитическая 20,0 ед/мл. 1 табл.
Description
Изобретение касается микробиологической отрасли промышленности, в частности производства ферментов, и представляет собой новый штамм Bacillus subtilis T-2 продуцент осахаривающей амилазы.
Полученный препарат на основе заявляемого штамма может быть использован в крахмалопаточной отрасли промышленности при гидролизе крахмала с целью получения кристаллической глюкозы, мальтозных паток, глюкозо-фруктозных сиропов, а также в пивоваренной и спиртовой отрасли с целью гидролиза крахмалсодержащего сырья.
Наиболее близким прототипом к заявленному штамму является способ получения ферментного препарата из Bacillus subtilis c α -амилазной активностью, расщепляющего как α-1,6-так и α -1,4-гликозидные связи.
Полученный фермент с рН оптимумом 5,0-7,5 и температурным оптимумом 60-63оС способен гидролизовать крахмал с получением патоки, содержащей мальтозу и мальтотриозу в количестве (40-50)% каждый к массе крахмала.
Продуцент культивировали на среде следующего состава, соевая мука 5,0; кукурузный экстракт 0,5; мясной экстракт 0,4; K2HPO4 0,3; MgSO4˙7H2O 0,1; крахмал растворимый 2,0; мочевина 0,5; CuSO4 5˙10-5; MnCl2 1˙10-4; CaCl2 1˙10-4; ZnSO4 1˙10-4; FeSO4 1˙10-5, при 30оС, рН 7,0 в течение 3 дней.
В качестве посевного использовали клетки продуцента, культивируемые на агаризованной среде, следующего состава, полипептон 1,0,
растворимый крахмал 1,0,
K2HPO4 0,3,
MgSO4˙7H2O 0,1.
растворимый крахмал 1,0,
K2HPO4 0,3,
MgSO4˙7H2O 0,1.
Инокулят культивировали при 30оС в течение 72 ч.
В полученной культуральной жидкости пуллуланазная активность 9,6 ед/мл, амилолитическая активность 45,2 ед/мл.
Существенный недостаток штамма прототипа:
низкая амилолитическая активность;
отсутствие в комплексе ферментов β-глюканазы.
низкая амилолитическая активность;
отсутствие в комплексе ферментов β-глюканазы.
Целью изобретения является получение нового штамма Bacillus subtilis T-2, обладающего повышенной способностью гидролизовать α-1,6 и α-1,4 гликозидные связи в крахмале.
Предлагаемый штамм выделен из торфяников Шатуры методом накопительной культуры, в качестве субстрата использовали 0,5% пуллулан.
Полученный штамм депонирован в ВКПМ под номером В-5166.
Культурально-морфологическая характеристика
Штамм представляет собой спорообразующую палочку, образующую цепочки из подвижных палочковидных клеток по 3 в парах или одиночных размером (0,5-0,7)х(0,8-1,2) мкм. Палочки подвижны, грамположительные. Споры овальные, при спорообразовании изменения формы спорангия не происходит.
Штамм представляет собой спорообразующую палочку, образующую цепочки из подвижных палочковидных клеток по 3 в парах или одиночных размером (0,5-0,7)х(0,8-1,2) мкм. Палочки подвижны, грамположительные. Споры овальные, при спорообразовании изменения формы спорангия не происходит.
Физиолого-биохимическая характеристика.
На МПА образует колонии, бежевого цвета с ровными краями, на картофельном агаре рост обильный, пленка сухая, морщинистая толстая кремового цвета, при росте на бульоне (МПБ) образует поверхностную пленку, которая впоследствии опускается на дно.
Культура строгий аэроб, с оптимальной температурой роста 34оС-37оС и рН 5,8-6,5.
Утилизирует глюкозу с образованием кислоты без выделения газа, а также цитрат, казеин, глицерин. Утилизирует крахмал, декстрины, гликоген, амилопектин, мальтозу, мальтотриозу, пуллулан, изомальтозу, глюкозу. Ксилозу и арабинозу не утилизирует.
Нитраты не восстанавливает.
Для определения активности ферментов культуральную жидкость центрифугировали при 5000 об/мин в течение 20 мин и использовали супернатант.
Пуллуланазу определяли по восстанавливающим сахарам, образующимся при гидролизе пуллулана (линейного полисахарида, состоящего из мальтозных единиц, соединенных α-1,6-гликозидными связями).
За единицу пуллуланазной активности принимается такое количество фермента, которое при стандартных условиях (температура 60оС, рН 4,7) гидролизует пуллулан со скоростью, соответствующей образованию восстанавливающих групп, эквивалентных 1μ молю глюкозы в минуту, определяемых методом Сомоджи-Нельсона.
Осахаривающую амилазу определяли по способности образовывать восстанавливающие сахара, образующиеся при гидролизе крахмала.
За единицу амилолитической активности принимается такое количество фермента, которое при стандартных условиях (температуре 60оС, рН 4,7) гидролизует крахмал со скоростью, соответствующей образованию восстанавливающих групп, эквивалентных 1μ молю глюкозы в минуту, определяемых методом Cомоджи-Нельсона.
Протеолитическую активность определяли по способности катализировать расщепление белка до пептидов и аминокислот. За единицу протеолитической активности (ПС) принимают такое количество фермента, которое за 1 мин при рН 5,5 и температуре 30оС превращает в неосаждаемые трихлоруксусной кислотой состояние казеината натрия, в количестве, соответствующем 1 мкмолю тирозина (1 мкмоль тирозина равен 0,181 мг), активность выражается в ед/г (ГОСТ 20264.2-88).
β -глюканазную активность определяли по способности образовывать редуцирующие сахара из лихенина или ячменного β-глюкана с последующим определением образовавшихся сахаров по методу Сомоджи-Нельсона. Биоорганическая химия, 1980, т.6, с.1225-1242.
За единицу β-глюканазной активности принимали количество фермента, способного образовывать в минуту (в стандартных условиях при температуре 30оС и рН 5,5) из глюкана такое количество олигосахаридов, которое по восстанавливающей способности соответствует 1 мкмолю глюкозы.
Все опыты проводили в 3 повторностях.
П р и м е р 1. Продуцент Bacillus subtilis T-2 выращивали в аэробных условиях в колбах емкостью 0,75 дм3 при коэффициенте заполнения 0,4 в течение 72 ч при 30оС и рНнач. 7,0 на среде прототипа, имеющей состав, г/дм3: Соевая мука 50,0 Мясной экстракт 4,0 Кукурузный экстракт 5,0 K2HPO4 3,0 MgSO4˙7H2O 1,0 Крахмал растворимый 2,0 Мочевина 5,0 CuSO4 5х10-5 MnCl2 2,5х10-6 CaCl2 1х10-4 ZnSO4 1х10-4 FeSO4 1х10-5
В качестве посевного использовали клетки продуцента, культивируемые на агаризованной среде, следующего состава, Полипептон 1,0 Растворимый крахмал 1,0 K2HPO4 0,3 MgSO4˙7H2O 0,1
Инокулят культивировали при 30оС в течение 72 ч.
В качестве посевного использовали клетки продуцента, культивируемые на агаризованной среде, следующего состава, Полипептон 1,0 Растворимый крахмал 1,0 K2HPO4 0,3 MgSO4˙7H2O 0,1
Инокулят культивировали при 30оС в течение 72 ч.
Пуллуланазная способность 0,9 ед/мл, амилолитическая способность 140 ед/мл, β-глюканазная способность 15 ед/мл, протеолитическая способность 10,0 ед/мл.
П р и м е р 2. Продуцент Bacillus subtilis T-2 выращивали в аэробных условиях в колбе емкостью 0,75 дм3 при коэффициенте заполнения 0,4 в течение 72 ч при 34оС.
Посевной выращивали на агаризованной среде следующего состава, г/дм3: (NH4)2SO4 0,4 MgSO4˙7H2O 1,0 CaCl2:2H2O 0,5 KH2PO4 6,0 Триптон 10,0 Крахмал растворимый 5,0 РН (4,5-5,0) Температура 34оС в течение 72 ч.
Состав для культивирования, г/дм3: MgSO4 1,0 KH2PO4 2,0 (NH4)2SO4 1,0 MnCl2 0,0025 CaCl2 0,4 Соевая мука 25,0 Крахмал растворимый 60,0 Кукурузный экстракт 20,0 Начальный рН среды (5,5-5,8).
Пуллуланазная способность 1,6 ед/мл, амилолитическая способность 246,0 ед/мл, β-глюканазная способность 22,0 ед/мл, протеолитическая способность 20,0 ед/мл.
П р и м е р 3. Гидролиз 30% крахмала проводили с использованием фильтрата культуральной жидкости, полученной по примеру 2, при рН 4,7, температуре 60оС в течение 24 ч из расчета 0,1 ед пуллуланазы на 1 г крахмала.
Анализ продуктов гидролиза методом ТСХ показан в таблице.
Предлагаемый штамм Bacillus subtilis T-2 имеет следующие преимущества по сравнению с прототипом:
более высокую α-амилазную активность;
наличие в ферментативном комплексе термостабильной β-глюканазы с рН оптимумом в кислой зоне;
термостабильную нейтральную протеазу;
высокий выход глюкозы (64%) и суммарный выход глюкозы и мальтозы (82%).
более высокую α-амилазную активность;
наличие в ферментативном комплексе термостабильной β-глюканазы с рН оптимумом в кислой зоне;
термостабильную нейтральную протеазу;
высокий выход глюкозы (64%) и суммарный выход глюкозы и мальтозы (82%).
Эти указанные преимущества дадут возможность использовать препарат на основе этого штамма в различных областях пищевой промышленности (крахмалопаточной, пивоваренной, спиртовой).
Claims (1)
- Штамм бактерий Bacillus subtilis ВКПМ В-5166 продуцент осахаривающей амилазы, расщепляющей пуллулан.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU93031278A RU2034923C1 (ru) | 1993-06-11 | 1993-06-11 | Штамм бактерий bacillus subtilis - продуцент осахаривающей амилазы, расщепляющей пуллулан |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU93031278A RU2034923C1 (ru) | 1993-06-11 | 1993-06-11 | Штамм бактерий bacillus subtilis - продуцент осахаривающей амилазы, расщепляющей пуллулан |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2034923C1 true RU2034923C1 (ru) | 1995-05-10 |
| RU93031278A RU93031278A (ru) | 1997-03-20 |
Family
ID=20143264
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU93031278A RU2034923C1 (ru) | 1993-06-11 | 1993-06-11 | Штамм бактерий bacillus subtilis - продуцент осахаривающей амилазы, расщепляющей пуллулан |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| RU (1) | RU2034923C1 (ru) |
Cited By (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2469087C2 (ru) * | 2007-11-05 | 2012-12-10 | ДАНИСКО ЮЭс ИНК. | Варианты альфа-амилазы bacillus licheniformis с повышенной термостабильностью и/или сниженной кальциевой зависимостью |
| CN104480086A (zh) * | 2014-12-04 | 2015-04-01 | 湖南新鸿鹰生物工程有限公司 | 一种中温α-淀粉酶的制备方法 |
| US10568839B2 (en) | 2011-01-11 | 2020-02-25 | Capsugel Belgium Nv | Hard capsules |
| US11319566B2 (en) | 2017-04-14 | 2022-05-03 | Capsugel Belgium Nv | Process for making pullulan |
| US11576870B2 (en) | 2017-04-14 | 2023-02-14 | Capsugel Belgium Nv | Pullulan capsules |
-
1993
- 1993-06-11 RU RU93031278A patent/RU2034923C1/ru active
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| ЕР N 0188049, кл. C 12N 9/44, опублик 1986. * |
Cited By (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2469087C2 (ru) * | 2007-11-05 | 2012-12-10 | ДАНИСКО ЮЭс ИНК. | Варианты альфа-амилазы bacillus licheniformis с повышенной термостабильностью и/или сниженной кальциевой зависимостью |
| US10568839B2 (en) | 2011-01-11 | 2020-02-25 | Capsugel Belgium Nv | Hard capsules |
| CN104480086A (zh) * | 2014-12-04 | 2015-04-01 | 湖南新鸿鹰生物工程有限公司 | 一种中温α-淀粉酶的制备方法 |
| CN104480086B (zh) * | 2014-12-04 | 2017-06-13 | 湖南新鸿鹰生物工程有限公司 | 一种中温α‑淀粉酶的制备方法 |
| US11319566B2 (en) | 2017-04-14 | 2022-05-03 | Capsugel Belgium Nv | Process for making pullulan |
| US11576870B2 (en) | 2017-04-14 | 2023-02-14 | Capsugel Belgium Nv | Pullulan capsules |
| US11878079B2 (en) | 2017-04-14 | 2024-01-23 | Capsugel Belgium Nv | Pullulan capsules |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Shaw et al. | Purification and properties of an extracellular a-amylase from Thermus sp. | |
| Abe et al. | Production of the raw-starch digesting amylase of Aspergillus sp. K-27 | |
| Antranikian | Physiology and enzymology of thermophilic anaerobic bacteria degrading starch | |
| KR830010192A (ko) | 디브랜칭 효소 생성물, 그 제법 및 그 이용 방법 | |
| CN106460023A (zh) | 使用α‑葡糖苷酶来酶水解二糖和低聚糖 | |
| EP0298645B1 (en) | Polypeptide possessing maltotetraose-forming amylase activity, and its uses | |
| RU2034923C1 (ru) | Штамм бактерий bacillus subtilis - продуцент осахаривающей амилазы, расщепляющей пуллулан | |
| US4971906A (en) | Amylase of a new type | |
| US4657865A (en) | Pullulanase-like enzyme, method for preparation thereof, and method for saccharification of starch therewith | |
| Schellart et al. | Starch degradation by the mould Trichoderma viride I. The mechanism of starch degradation | |
| Pestana et al. | Glucoamylase production by Aspergillus awamori on rice flour medium and partial characterization of the enzyme | |
| Tanaka et al. | Purification and characterization of a novel fungal α-glucosidase from Mortierella alliacea with high starch-hydrolytic activity | |
| Chary et al. | Starch-degrading enzymes of two species of Fusarium | |
| Uyar et al. | Purification and some characterization of an extracellular alpha-amylase from a thermotolerant Bacillus subtilis | |
| Baysal et al. | Production of a-amylase by thermotolerant Bacillus subtilis in the presence of some carbon, nitrogen containing compounds and surfactants | |
| US5316924A (en) | Pullulanase, methods of producing pullulanase and methods of saccharification of starch using pullulanase | |
| RU2177995C2 (ru) | Штамм бактерий bacillus licheniformis - продуцент комплекса термостабильных амилолитических и протеолитических ферментов | |
| Ohno et al. | Purification and properties of amylases extracellularly produced by an imperfect fungus, Fusidium sp. BX-1 in a glycerol medium | |
| EP0242075A1 (en) | Debranching enzyme | |
| JPS5917983A (ja) | アミラ−ゼｇ３の製造法 | |
| US4925795A (en) | Method of using G-4 amylase to produce high maltotetraose and high maltose content starch hydrolysates | |
| SU1613491A1 (ru) | Штамм бактерий BacILLUS SUвтILIS - продуцент @ - амилазы | |
| JP2866460B2 (ja) | 多糖類の糖化方法 | |
| US5604128A (en) | Isolated cultures of Pestalotiopsis funerea IFO 5427 and Pestalotiopsis negleta FERM BP-3501 | |
| El‐Helow et al. | Bacillus subtilis α‐amylase, lichenase, β‐mannanase and xylanase: Screening for their induction by agro‐industrial byproducts and precipitation by organic solvents |