RU2011133071A - Переработка макронутриентов - Google Patents
Переработка макронутриентов Download PDFInfo
- Publication number
- RU2011133071A RU2011133071A RU2011133071/10A RU2011133071A RU2011133071A RU 2011133071 A RU2011133071 A RU 2011133071A RU 2011133071/10 A RU2011133071/10 A RU 2011133071/10A RU 2011133071 A RU2011133071 A RU 2011133071A RU 2011133071 A RU2011133071 A RU 2011133071A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- enzyme
- macronutrients
- microorganism
- gene
- bonds
- Prior art date
Links
- 235000021073 macronutrients Nutrition 0.000 title claims abstract 16
- 238000000034 method Methods 0.000 claims abstract 21
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims abstract 16
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract 15
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract 15
- 244000005700 microbiome Species 0.000 claims abstract 14
- 108700005078 Synthetic Genes Proteins 0.000 claims abstract 13
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 claims abstract 6
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 claims abstract 6
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims abstract 6
- 102000014171 Milk Proteins Human genes 0.000 claims abstract 5
- 108010011756 Milk Proteins Proteins 0.000 claims abstract 5
- 235000021239 milk protein Nutrition 0.000 claims abstract 5
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims abstract 4
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 claims abstract 4
- 235000013305 food Nutrition 0.000 claims abstract 4
- 235000019833 protease Nutrition 0.000 claims abstract 3
- 230000003213 activating effect Effects 0.000 claims abstract 2
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 claims abstract 2
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 claims abstract 2
- 238000010367 cloning Methods 0.000 claims abstract 2
- 239000013604 expression vector Substances 0.000 claims abstract 2
- 239000003925 fat Substances 0.000 claims abstract 2
- 235000019197 fats Nutrition 0.000 claims abstract 2
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 claims abstract 2
- 239000008267 milk Substances 0.000 claims abstract 2
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 claims abstract 2
- 230000001131 transforming effect Effects 0.000 claims abstract 2
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims 10
- 102000004157 Hydrolases Human genes 0.000 claims 4
- 108090000604 Hydrolases Proteins 0.000 claims 4
- 238000003776 cleavage reaction Methods 0.000 claims 4
- 230000007017 scission Effects 0.000 claims 4
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 claims 3
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 claims 3
- 108090000317 Chymotrypsin Proteins 0.000 claims 2
- 230000006820 DNA synthesis Effects 0.000 claims 2
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 claims 2
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 claims 2
- 150000008064 anhydrides Chemical class 0.000 claims 2
- 238000007846 asymmetric PCR Methods 0.000 claims 2
- 229960002376 chymotrypsin Drugs 0.000 claims 2
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 claims 2
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 claims 1
- 108020004705 Codon Proteins 0.000 claims 1
- 108020001738 DNA Glycosylase Proteins 0.000 claims 1
- 102000028381 DNA glycosylase Human genes 0.000 claims 1
- 108700034637 EC 3.2.-.- Proteins 0.000 claims 1
- 108090000371 Esterases Proteins 0.000 claims 1
- 102000013446 GTP Phosphohydrolases Human genes 0.000 claims 1
- 108091006109 GTPases Proteins 0.000 claims 1
- 108010031186 Glycoside Hydrolases Proteins 0.000 claims 1
- 102000005744 Glycoside Hydrolases Human genes 0.000 claims 1
- 102000004195 Isomerases Human genes 0.000 claims 1
- 108090000769 Isomerases Proteins 0.000 claims 1
- 102000003960 Ligases Human genes 0.000 claims 1
- 108090000364 Ligases Proteins 0.000 claims 1
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 claims 1
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 claims 1
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 claims 1
- 102000004317 Lyases Human genes 0.000 claims 1
- 108090000856 Lyases Proteins 0.000 claims 1
- 108060004795 Methyltransferase Proteins 0.000 claims 1
- 101710163270 Nuclease Proteins 0.000 claims 1
- 108091028043 Nucleic acid sequence Proteins 0.000 claims 1
- 102000004316 Oxidoreductases Human genes 0.000 claims 1
- 108090000854 Oxidoreductases Proteins 0.000 claims 1
- 108090001050 Phosphoric Diester Hydrolases Proteins 0.000 claims 1
- 102000004861 Phosphoric Diester Hydrolases Human genes 0.000 claims 1
- 108090000608 Phosphoric Monoester Hydrolases Proteins 0.000 claims 1
- 102000004160 Phosphoric Monoester Hydrolases Human genes 0.000 claims 1
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims 1
- 108090000992 Transferases Proteins 0.000 claims 1
- 102000004357 Transferases Human genes 0.000 claims 1
- JLCPHMBAVCMARE-UHFFFAOYSA-N [3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[5-(2-amino-6-oxo-1H-purin-9-yl)-3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[5-(2-amino-6-oxo-1H-purin-9-yl)-3-[[5-(2-amino-6-oxo-1H-purin-9-yl)-3-hydroxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(5-methyl-2,4-dioxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(5-methyl-2,4-dioxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(5-methyl-2,4-dioxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(5-methyl-2,4-dioxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methyl [5-(6-aminopurin-9-yl)-2-(hydroxymethyl)oxolan-3-yl] hydrogen phosphate Chemical class Cc1cn(C2CC(OP(O)(=O)OCC3OC(CC3OP(O)(=O)OCC3OC(CC3O)n3cnc4c3nc(N)[nH]c4=O)n3cnc4c3nc(N)[nH]c4=O)C(COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3CO)n3cnc4c(N)ncnc34)n3ccc(N)nc3=O)n3cnc4c(N)ncnc34)n3ccc(N)nc3=O)n3ccc(N)nc3=O)n3ccc(N)nc3=O)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cc(C)c(=O)[nH]c3=O)n3cc(C)c(=O)[nH]c3=O)n3ccc(N)nc3=O)n3cc(C)c(=O)[nH]c3=O)n3cnc4c3nc(N)[nH]c4=O)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cnc4c(N)ncnc34)O2)c(=O)[nH]c1=O JLCPHMBAVCMARE-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- PFRUBEOIWWEFOL-UHFFFAOYSA-N [N].[S] Chemical compound [N].[S] PFRUBEOIWWEFOL-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- XAQHXGSHRMHVMU-UHFFFAOYSA-N [S].[S] Chemical compound [S].[S] XAQHXGSHRMHVMU-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 239000011203 carbon fibre reinforced carbon Substances 0.000 claims 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 claims 1
- 230000001419 dependent effect Effects 0.000 claims 1
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims 1
- RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N ether Substances CCOCC RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 239000012634 fragment Substances 0.000 claims 1
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 claims 1
- 230000003050 macronutrient Effects 0.000 claims 1
- 239000011159 matrix material Substances 0.000 claims 1
- 238000002493 microarray Methods 0.000 claims 1
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims 1
- 238000003199 nucleic acid amplification method Methods 0.000 claims 1
- 230000003234 polygenic effect Effects 0.000 claims 1
- 239000002243 precursor Substances 0.000 claims 1
- 230000001105 regulatory effect Effects 0.000 claims 1
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 claims 1
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 claims 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P1/00—Preparation of compounds or compositions, not provided for in groups C12P3/00 - C12P39/00, by using microorganisms or enzymes
- C12P1/06—Preparation of compounds or compositions, not provided for in groups C12P3/00 - C12P39/00, by using microorganisms or enzymes by using actinomycetales
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
- A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
- A23J3/34—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes
- A23J3/341—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes of animal proteins
- A23J3/343—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes of animal proteins of dairy proteins
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; PREPARATION OR TREATMENT THEREOF
- A23L33/00—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof
- A23L33/10—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof using additives
- A23L33/17—Amino acids, peptides or proteins
- A23L33/18—Peptides; Protein hydrolysates
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/48—Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
- C12N9/50—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25)
- C12N9/64—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from animal tissue
- C12N9/6402—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from animal tissue from non-mammals
- C12N9/6405—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from animal tissue from non-mammals not being snakes
- C12N9/6408—Serine endopeptidases (3.4.21)
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Zoology (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Mycology (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- General Preparation And Processing Of Foods (AREA)
Abstract
1. Способ модифицирования макронутриентов, включающий стадии- получения по меньшей мере одного синтетического гена, кодирующего по меньшей мере один фермент или его функциональную часть, способные к модифицированию макронутриентов,- экспрессии по меньшей мере одного фермента или его функциональной части,- при необходимости, активации по меньшей мере одного фермента или его функциональной части так, чтобы он мог демонстрировать ферментативную активность, и- приведения макронутриентов в контакт с по меньшей мере с одним ферментом или его функциональной частью, демонстрирующими ферментативную активность.2. Способ по п.1, дополнительно включающий стадии- клонирования указанного синтезированного гена в микроорганизме, способном к экспрессии данного гена,- выращивания данного микроорганизма в культуре и экспрессии фермента или его функциональной части и- приведения макронутриентов в контакт с культурой микроорганизма или его частью, демонстрирующими ферментативную активность.3. Способ по п.1, в котором макронутриенты выбирают из группы, состоящей из углеводов, белков и жиров, предпочтительно белков, и/или при котором макронутриенты предоставляются в форме пищевого продукта или его части, предпочтительно в виде молока или его белковой фракции.4. Способ по п.1, в котором макронутриенты включают молочную белковую фракцию, подвергнутую модификации посредством обработки молочной белковой фракции по меньшей мере одной протеиназой, полученной из синтетического гена.5. Способ по п.1, в котором синтетический ген клонируется в микроорганизме с помощью трансформации микроорганизма вектором экспрессии, содержащим син
Claims (15)
1. Способ модифицирования макронутриентов, включающий стадии
- получения по меньшей мере одного синтетического гена, кодирующего по меньшей мере один фермент или его функциональную часть, способные к модифицированию макронутриентов,
- экспрессии по меньшей мере одного фермента или его функциональной части,
- при необходимости, активации по меньшей мере одного фермента или его функциональной части так, чтобы он мог демонстрировать ферментативную активность, и
- приведения макронутриентов в контакт с по меньшей мере с одним ферментом или его функциональной частью, демонстрирующими ферментативную активность.
2. Способ по п.1, дополнительно включающий стадии
- клонирования указанного синтезированного гена в микроорганизме, способном к экспрессии данного гена,
- выращивания данного микроорганизма в культуре и экспрессии фермента или его функциональной части и
- приведения макронутриентов в контакт с культурой микроорганизма или его частью, демонстрирующими ферментативную активность.
3. Способ по п.1, в котором макронутриенты выбирают из группы, состоящей из углеводов, белков и жиров, предпочтительно белков, и/или при котором макронутриенты предоставляются в форме пищевого продукта или его части, предпочтительно в виде молока или его белковой фракции.
4. Способ по п.1, в котором макронутриенты включают молочную белковую фракцию, подвергнутую модификации посредством обработки молочной белковой фракции по меньшей мере одной протеиназой, полученной из синтетического гена.
5. Способ по п.1, в котором синтетический ген клонируется в микроорганизме с помощью трансформации микроорганизма вектором экспрессии, содержащим синтетический ген.
6. Способ по п.1, в котором микроорганизм является пищевым микроорганизмом.
7. Способ по п.1, в котором по меньшей мере один фермент выбирают из группы, состоящей из оксидоредуктаз, трансфераз, гидролаз, лиаз, изомераз, лигаз или их предшественников.
8. Способ по п.4, в котором гидролазу выбирают из группы, состоящей из гидролаз
- расщепляющих эфирные связи, например эстераз, например нуклеаз, фосфодиэстераз, липаз, фосфатаз;
- расщепляющих сахара, например гликозилаз/ДНК-гликозилаз, гликозид-гидролаз;
- расщепляющих эфирные связи;
- расщепляющих пептидные связи, например протеаз или пептидаз;
- расщепляющих связи углерод-азот, помимо пептидных связей;
- расщепляющих ангидриды кислот, например ангидрид-гидролаз, включая геликазы и ГТФазу;
- расщепляющих связи углерод-углерод;
- расщепляющих галидные связи;
- расщепляющих связи азот-фосфор;
- расщепляющих связи сера-азот;
- расщепляющих связи углерод-фосфор;
- расщепляющих связи сера-сера и/или
- расщепляющих связи углерод-сера.
9. Способ по п.1, в котором генная последовательность оптимизируется, например, по частоте встречаемости кодонов экспрессирующего микроорганизма.
10. Способ по п.1, в котором синтетический ген, кодирующий фермент или его функциональную часть, является синтетическим геном, основанным на свином, бычьем или человеческом гене.
11. Способ по п.1, в котором синтетический ген клонируется в микроорганизме в полигенном экспрессирующем кластере, содержащем синтетический ген и по меньшей мере одну регуляторную последовательность.
12. Способ по п.1, в котором функциональная часть фермента обладает по меньшей мере 80%-ной активностью природного фермента.
13. Способ по любому из предшествующих пунктов, в котором ген получают тотальным генным синтезом, лигированием преформированных дуплексов перекрывающихся фосфорилированных олигонуклеотидов; способом с Fok I; способом сборки с помощью ПЦР и/или способами, включающими самоамплификацию продуктов ПЦР; двойную асимметричную ПЦР (DA-PCR); сборку на основе ПЦР; матричнозависимое лигирование (TDL); применение термодинамически сбалансированной обратной ПЦР (TBIO); двухступенчатым полным генным синтезом, объединенным с двойной асимметричной ПЦР и ПЦР с удлинением перекрывающихся фрагментов; двухступенчатым синтезом ДНК на основе ПЦР; ПЦР с последовательным удлинением; методом мультиплексного генного синтеза на основе микрочипов; или с помощью аппаратов для синтеза ДНК.
14. Продукт, содержащий макронутриент, модифицированный ферментом или его функциональной частью, полученными с помощью синтетического гена.
15. Продукт по п.14, в котором продукт является пищевой композицией, содержащей молочную белковую фракцию, гидролизованную трипсином и/или химотрипсином, полученными с помощью синтетического гена с последовательностью ДНК свиного трипсина и/или химотрипсина.
Applications Claiming Priority (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| EP09150113.0 | 2009-01-06 | ||
| EP09150113 | 2009-01-06 | ||
| PCT/EP2009/066903 WO2010079039A1 (en) | 2009-01-06 | 2009-12-11 | Processing of macronutrients |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2011133071A true RU2011133071A (ru) | 2013-02-20 |
Family
ID=40683145
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2011133071/10A RU2011133071A (ru) | 2009-01-06 | 2009-12-11 | Переработка макронутриентов |
Country Status (12)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US20120016112A1 (ru) |
| EP (1) | EP2385985A1 (ru) |
| CN (1) | CN102272300A (ru) |
| AU (1) | AU2009336710A1 (ru) |
| BR (1) | BRPI0924195A2 (ru) |
| CA (1) | CA2746470A1 (ru) |
| MX (1) | MX2011006268A (ru) |
| RU (1) | RU2011133071A (ru) |
| SG (1) | SG171924A1 (ru) |
| TW (1) | TW201030144A (ru) |
| WO (1) | WO2010079039A1 (ru) |
| ZA (1) | ZA201105783B (ru) |
Families Citing this family (14)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP2436389A1 (en) * | 2010-10-01 | 2012-04-04 | Nestec S.A. | Milk-based protein hydrolysates and infant formulae and nutritional compositions made thereof |
| US9474298B2 (en) * | 2011-10-11 | 2016-10-25 | Mead Johnson Nutrition Company | Partially hydrolyzed casein-whey nutritional compositions for reducing the onset of allergies |
| CN103397013B (zh) * | 2013-07-10 | 2014-07-23 | 浙江众益制药股份有限公司 | 药物组合物胰酶肠溶胶囊及其制备方法 |
| CN104694522B (zh) * | 2015-02-16 | 2018-06-12 | 中国人民解放军军事医学科学院放射与辐射医学研究所 | 一种重组乙酰化阳离子型胰蛋白酶的制备方法及其应用 |
| KR101831186B1 (ko) * | 2016-06-30 | 2018-02-22 | 엘지디스플레이 주식회사 | 코플라나 형태의 산화물 박막트랜지스터 및 그 제조 방법과, 이를 이용한 표시패널 및 표시장치 |
| WO2018136572A1 (en) * | 2017-01-18 | 2018-07-26 | Savior Lifetec Corporation | Expression construct and method for producing proteins of interest |
| CN107220802B (zh) * | 2017-05-05 | 2021-01-15 | 江苏经贸职业技术学院 | 一种基于erp数字化系统的猪胴体溯源管理方法 |
| US11110457B2 (en) | 2017-12-28 | 2021-09-07 | Stmicroelectronics S.R.L. | Analysis unit for a transportable microfluidic device, in particular for sample preparation and molecule analysis |
| US11278897B2 (en) | 2017-12-28 | 2022-03-22 | Stmicroelectronics S.R.L. | Cartridge for sample preparation and molecule analysis, cartridge control machine, sample preparation system and method using the cartridge |
| US11511278B2 (en) | 2017-12-28 | 2022-11-29 | Stmicroelectronics S.R.L. | Solid reagent containment unit, in particular for a portable microfluidic device for sample preparation and molecule analysis |
| US11717825B2 (en) | 2017-12-28 | 2023-08-08 | Stmicroelectronics S.R.L. | Magnetically controllable valve and portable microfluidic device having a magnetically controllable valve, in particular cartridge for sample preparation and molecule analysis |
| US11491489B2 (en) | 2017-12-28 | 2022-11-08 | Stmicroelectronics S.R.L. | Microfluidic connector group, microfluidic device and manufacturing process thereof, in particular for a cartridge for sample preparation and molecule analysis |
| US12398209B2 (en) | 2018-01-22 | 2025-08-26 | Janssen Biotech, Inc. | Methods of treating cancers with antagonistic anti-PD-1 antibodies |
| EP3927743A1 (en) | 2019-02-20 | 2021-12-29 | Denali Therapeutics Inc. | Anti-trem2 antibodies and methods of use thereof |
Family Cites Families (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DK589785A (da) * | 1985-12-18 | 1987-06-19 | Samuelsson Ernst Gunnar | Peptidpraeparat, fremgangsmaade til fremstilling deraf samt anvendelse af peptidpraeparatet |
| EP0588841B1 (en) * | 1991-05-31 | 1996-12-27 | Danmark Protein A/S | Method for production of a whey protein hydrolyzate |
| EP0604467A1 (en) * | 1991-08-30 | 1994-07-06 | Teagasc, The Agriculture And Food Development Authority | Hypoallergenic whey protein hydrolysate |
| NZ294046A (en) * | 1994-10-14 | 1998-06-26 | Morinaga Milk Industry Co Ltd | A palatable whey protein hydrolysate having antioxidant activity |
| US6998259B1 (en) * | 1999-05-20 | 2006-02-14 | Davisco Foods International | Enzymatic treatment of whey proteins for the production of antihypertensive peptides and the resulting products |
| JP4159878B2 (ja) * | 2001-02-01 | 2008-10-01 | エフ．ホフマン−ラ ロシュ アーゲー | 組換えトリプシンの製造方法 |
| CN1911957A (zh) * | 2006-08-16 | 2007-02-14 | 深圳职业技术学院 | 降血压肽的串联多肽、表达载体、多核苷酸序列及应用 |
-
2009
- 2009-12-11 WO PCT/EP2009/066903 patent/WO2010079039A1/en not_active Ceased
- 2009-12-11 EP EP09771362A patent/EP2385985A1/en not_active Withdrawn
- 2009-12-11 SG SG2011040300A patent/SG171924A1/en unknown
- 2009-12-11 MX MX2011006268A patent/MX2011006268A/es not_active Application Discontinuation
- 2009-12-11 CA CA2746470A patent/CA2746470A1/en not_active Abandoned
- 2009-12-11 RU RU2011133071/10A patent/RU2011133071A/ru not_active Application Discontinuation
- 2009-12-11 CN CN200980153905XA patent/CN102272300A/zh active Pending
- 2009-12-11 US US13/140,731 patent/US20120016112A1/en not_active Abandoned
- 2009-12-11 AU AU2009336710A patent/AU2009336710A1/en not_active Abandoned
- 2009-12-11 BR BRPI0924195A patent/BRPI0924195A2/pt not_active IP Right Cessation
- 2009-12-31 TW TW098146536A patent/TW201030144A/zh unknown
-
2011
- 2011-08-05 ZA ZA2011/05783A patent/ZA201105783B/en unknown
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| TW201030144A (en) | 2010-08-16 |
| CN102272300A (zh) | 2011-12-07 |
| EP2385985A1 (en) | 2011-11-16 |
| AU2009336710A1 (en) | 2011-06-30 |
| SG171924A1 (en) | 2011-07-28 |
| WO2010079039A1 (en) | 2010-07-15 |
| BRPI0924195A2 (pt) | 2016-06-21 |
| MX2011006268A (es) | 2011-10-06 |
| US20120016112A1 (en) | 2012-01-19 |
| ZA201105783B (en) | 2014-01-29 |
| CA2746470A1 (en) | 2010-07-15 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| RU2011133071A (ru) | Переработка макронутриентов | |
| Fang et al. | Cloning, heterologous expression and characterization of two keratinases from Stenotrophomonas maltophilia BBE11-1 | |
| Kim et al. | Screening and characterization of a novel esterase from a metagenomic library | |
| Udenigwe et al. | In silico analysis of the large and small subunits of cereal RuBisCO as precursors of cryptic bioactive peptides | |
| Movahedpour et al. | A brief overview on the application and sources of α‐amylase and expression hosts properties in order to production of recombinant α‐amylase | |
| Freitas-Júnior et al. | Giant Amazonian fish pirarucu (Arapaima gigas): Its viscera as a source of thermostable trypsin | |
| Zhang et al. | Genetically modified food enzymes: a review | |
| Wang et al. | Degradation of intact chicken feathers by Thermoactinomyces sp. CDF and characterization of its keratinolytic protease | |
| Radha et al. | Purification and characterization of keratinase from recombinant Pichia and Bacillus strains | |
| IN2012DN02509A (ru) | ||
| RU2007124552A (ru) | Глюкоамилаза trichoderma reesei и ее гомологи | |
| JP2010523090A5 (ru) | ||
| Tran et al. | Efficient secretion and recombinant production of a lactobacillal α-amylase in Lactiplantibacillus plantarum WCFS1: analysis and comparison of the secretion using different signal peptides | |
| Sinha et al. | Thermostable proteases | |
| Sharon et al. | Cyanophycin and its biosynthesis: not hot but very cool | |
| Ding et al. | Over-expression of a proline specific aminopeptidase from Aspergillus oryzae JN-412 and its application in collagen degradation | |
| Anna et al. | Patented keratinolytic enzymes for industrial application: an overview | |
| Yang et al. | Codon optimization through a two-step gene synthesis leads to a high-level expression of Aspergillus niger lip2 gene in Pichia pastoris | |
| KR20140019436A (ko) | 발현 방법 | |
| Bordusa | Nonconventional amide bond formation catalysis: programming enzyme specificity with substrate mimetics | |
| Fullana et al. | Identification, recombinant production and partial biochemical characterization of an extracellular cold-active serine-metalloprotease from an Antarctic Pseudomonas isolate | |
| Uesugi et al. | Two bacterial collagenolytic serine proteases have different topological specificities | |
| US11739311B2 (en) | Gene recombinant vector, genetically engineered strain and preparation method of collagenase | |
| Kwon et al. | Cloning and expression of a bpr gene encoding Bacillopeptidase F from Bacillus amyloliquefaciens CH86-1 | |
| Sakamoto et al. | A C69-family cysteine dipeptidase from Lactobacillus farciminis JCM1097 possesses strong Gly-Pro hydrolytic activity |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| FA92 | Acknowledgement of application withdrawn (lack of supplementary materials submitted) |
Effective date: 20140303 |