JP2818176B2 - ホエー蛋白フラクション - Google Patents
ホエー蛋白フラクションInfo
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Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
- A23J1/20—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from milk, e.g. casein; from whey
- A23J1/205—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from milk, e.g. casein; from whey from whey, e.g. lactalbumine
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- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs
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Description
【発明の詳細な説明】 本発明はホエー蛋白フラクションの製造方法、さらに
詳しくは乳ホエーからの濃縮α−ラクトアルブミンおよ
びβ−ラクトグロブリンの製造に関する。
詳しくは乳ホエーからの濃縮α−ラクトアルブミンおよ
びβ−ラクトグロブリンの製造に関する。
ホエーは、全乳蛋白のカゼイン蛋白を用いる乳製品の
製造において得られる副生成物である。通常の商業上の
実際面では、該ホエーは分離され、清澄化されて遊離脂
肪および微粒子カゼインが回収される。結果として得ら
れるものは、僅かに不透明な蛋白溶液（「ホエー蛋
白」）、ラクトース、無機質類、および遠心分離によっ
ても直接除去できず、ホエーの僅かな不透明の原因であ
るような形態の少量の脂肪である。
製造において得られる副生成物である。通常の商業上の
実際面では、該ホエーは分離され、清澄化されて遊離脂
肪および微粒子カゼインが回収される。結果として得ら
れるものは、僅かに不透明な蛋白溶液（「ホエー蛋
白」）、ラクトース、無機質類、および遠心分離によっ
ても直接除去できず、ホエーの僅かな不透明の原因であ
るような形態の少量の脂肪である。
ラクトースおよび無機質含量に関して蛋白を濃縮する
ために限外濾過技術がホエーに適用されてきた。乾燥製
品中、35〜80％の蛋白含量を有するホエー短波濃縮物
（WPC）が商業的に製造される。WPCの適用は、その機能
特性により制限されてきた。例えば、残留脂肪はWPCを
含有する食品気泡の不安定性に関係してきた。かつて、
主なホエー蛋白であるα−ラクトアルブミンおよびβ−
ラクトグロブリンの商業的に実施できる分画方法が探求
され、これら２つのプロテインの個々の特性の開発が可
能となってきた。アマンドソン（Amundson）や（ジャー
ナル・オブ・フード・プロセッシング・アンド・プレザ
ベーション（Journal of Food Processing and Preserv
ation）、６、55〜71、1982）は、ホエーからβ−ラク
トグロブリンを沈澱させる限外濾過および電気透析を用
いる方法について記載した。
ために限外濾過技術がホエーに適用されてきた。乾燥製
品中、35〜80％の蛋白含量を有するホエー短波濃縮物
（WPC）が商業的に製造される。WPCの適用は、その機能
特性により制限されてきた。例えば、残留脂肪はWPCを
含有する食品気泡の不安定性に関係してきた。かつて、
主なホエー蛋白であるα−ラクトアルブミンおよびβ−
ラクトグロブリンの商業的に実施できる分画方法が探求
され、これら２つのプロテインの個々の特性の開発が可
能となってきた。アマンドソン（Amundson）や（ジャー
ナル・オブ・フード・プロセッシング・アンド・プレザ
ベーション（Journal of Food Processing and Preserv
ation）、６、55〜71、1982）は、ホエーからβ−ラク
トグロブリンを沈澱させる限外濾過および電気透析を用
いる方法について記載した。
それがβ−ラクトグロブリンから分離されることを可
能にするα−ラクトアルブミンの新規な特性並びにピア
ス（Pearce）（オーストラリアン・ジャーナル・オブ・
デイリー・テクノロジー（Australian Journal of Dair
y Technology）、38、144〜148、1983）による生化学的
メカニズムのための仮説についての記載が最近行なわれ
た。しかしながら、記載された実験室規模の分離方法は
商業的プロセスには適用できなかった。
能にするα−ラクトアルブミンの新規な特性並びにピア
ス（Pearce）（オーストラリアン・ジャーナル・オブ・
デイリー・テクノロジー（Australian Journal of Dair
y Technology）、38、144〜148、1983）による生化学的
メカニズムのための仮説についての記載が最近行なわれ
た。しかしながら、記載された実験室規模の分離方法は
商業的プロセスには適用できなかった。
本発明は、ピアス（前記文献参照）の方法に基づくが
商業的な環境で操作できる濃縮α−ラクトアルブミンお
よび濃縮β−ラクトグロブリンの製造方法を提供するも
のである。
商業的な環境で操作できる濃縮α−ラクトアルブミンお
よび濃縮β−ラクトグロブリンの製造方法を提供するも
のである。
ホエーおよび限外濾過により濃縮されたホエーに関す
る本発明の方法を用い、前述のようにα−ラクトアルブ
ミンがβ−ラクトグロブリンから分離されるだけでな
く、該方法を用いてホエーの他の成分も分離されること
が判明した。かくして、α−ラクトアルブミンと共凝集
する成分を含有する成分を含有する脂質が、β−ラクト
グロブリン並びに他の非凝集の可溶性蛋白およびペプチ
ドを溶液中に残留させることが判明した。
る本発明の方法を用い、前述のようにα−ラクトアルブ
ミンがβ−ラクトグロブリンから分離されるだけでな
く、該方法を用いてホエーの他の成分も分離されること
が判明した。かくして、α−ラクトアルブミンと共凝集
する成分を含有する成分を含有する脂質が、β−ラクト
グロブリン並びに他の非凝集の可溶性蛋白およびペプチ
ドを溶液中に残留させることが判明した。
本発明は、 （ａ）ホエーを処理して、該ホエーの比重およびイオン
強度を、その元の値の少なくとも25％以下とはならない
レベルまで減少させ； （ｂ）酸を添加することにより、該ホエーのpHを3.80〜
5.50、典型的には4.1〜4.4、好ましくは4.3に調整し； 前記工程は任意の順序で行い； （ｃ）pH調整したホエーを55〜70℃、最適には64±１℃
の温度に加熱し、その温度で、30秒以上であって、該ホ
エーの蛋白含量の１部分を凝集させるのに充分である時
間、典型的には約10分間、該ホエーを保持し； （ｄ）該ホエーを55℃以下、典型的には約50℃の温度に
冷却し、その温度で、凝集蛋白を凝結させるのに充分な
時間、典型的には約10分間、該ホエーを保持し； （ｅ）α−ラクトアルブミンを含有する凝集蛋白を母液
から分離し； （ｆ）所望により、β−ラクトグロブリンおよび／また
は他の可溶性蛋白を該母液から回収する工程からなるこ
とを特徴とするホエー蛋白フラクションの製造方法を提
供するものである。
強度を、その元の値の少なくとも25％以下とはならない
レベルまで減少させ； （ｂ）酸を添加することにより、該ホエーのpHを3.80〜
5.50、典型的には4.1〜4.4、好ましくは4.3に調整し； 前記工程は任意の順序で行い； （ｃ）pH調整したホエーを55〜70℃、最適には64±１℃
の温度に加熱し、その温度で、30秒以上であって、該ホ
エーの蛋白含量の１部分を凝集させるのに充分である時
間、典型的には約10分間、該ホエーを保持し； （ｄ）該ホエーを55℃以下、典型的には約50℃の温度に
冷却し、その温度で、凝集蛋白を凝結させるのに充分な
時間、典型的には約10分間、該ホエーを保持し； （ｅ）α−ラクトアルブミンを含有する凝集蛋白を母液
から分離し； （ｆ）所望により、β−ラクトグロブリンおよび／また
は他の可溶性蛋白を該母液から回収する工程からなるこ
とを特徴とするホエー蛋白フラクションの製造方法を提
供するものである。
工程（ａ）の処理後の比重およびイオン強度の最終値
は、その元の値から25％以上、好ましくは25〜90％、さ
らに好ましくは25％〜75％、最も好ましくは約50％であ
る。
は、その元の値から25％以上、好ましくは25〜90％、さ
らに好ましくは25％〜75％、最も好ましくは約50％であ
る。
製造中、β−ラクトグロブリンの変性を引き起こすの
に充分な任意の処理に付されなかった任意の源から得ら
れるホエーも本発明の方法に用いてよい。偶発性および
／または添加された微生物相を用いる製品製造により得
られたホエーは、さらに微生物活性を抑制するために処
理されるべきである。該ホエーは、実質的に脂肪および
微粒子物質を除去するために処理されるべきである。か
くして処理されたホエーは、透過性成分について蛋白含
量を増大させるために、限外濾過または他の手段により
濃縮してもよい。
に充分な任意の処理に付されなかった任意の源から得ら
れるホエーも本発明の方法に用いてよい。偶発性および
／または添加された微生物相を用いる製品製造により得
られたホエーは、さらに微生物活性を抑制するために処
理されるべきである。該ホエーは、実質的に脂肪および
微粒子物質を除去するために処理されるべきである。か
くして処理されたホエーは、透過性成分について蛋白含
量を増大させるために、限外濾過または他の手段により
濃縮してもよい。
ホエーまたは濃縮ホエーの比重およびイオン強度を減
少させる好ましい方法は、バッチ式または連続的処理を
用いる透析濾過によるものである。
少させる好ましい方法は、バッチ式または連続的処理を
用いる透析濾過によるものである。
もし該ホエーが通常より高い蛋白含量を有すると（幾
つかの前処理により）、イオン強度および比重を所望ど
おり減少させるのに充分な量の水を添加することによっ
て同様の結果が得られる。これは、蛋白フラクションの
分離前のいずれの段階で添加してもよいが、pH調整およ
び熱処理の後が好ましい。
つかの前処理により）、イオン強度および比重を所望ど
おり減少させるのに充分な量の水を添加することによっ
て同様の結果が得られる。これは、蛋白フラクションの
分離前のいずれの段階で添加してもよいが、pH調整およ
び熱処理の後が好ましい。
pH調整中では、局部的な高濃度の酸を回避するため、
勢いよく混合しながら酸を添加すべきである。製品の用
途により、pH調整には塩酸、酢酸または任意の他の適当
な酸を用いてもよい。添加される酸の濃度は臨界的では
ないが、添加の容易性、最終容積および混合効率を考慮
して、典型的には８％塩酸が好ましい。
勢いよく混合しながら酸を添加すべきである。製品の用
途により、pH調整には塩酸、酢酸または任意の他の適当
な酸を用いてもよい。添加される酸の濃度は臨界的では
ないが、添加の容易性、最終容積および混合効率を考慮
して、典型的には８％塩酸が好ましい。
可溶性相からの不溶性相の分離は、可溶性および不溶
性粒子の相対比量、該粒子の相対特性に依存する方法に
より実施される。例えば、所望の多孔度を有する適当な
媒体を通しての濾過のように、典型的には0.1〜10ミク
ロンの多孔度を有するミクロ濾過（microfiltration）
を用いる連続または不連続プロセスでの遠心分離を用い
てもよい。
性粒子の相対比量、該粒子の相対特性に依存する方法に
より実施される。例えば、所望の多孔度を有する適当な
媒体を通しての濾過のように、典型的には0.1〜10ミク
ロンの多孔度を有するミクロ濾過（microfiltration）
を用いる連続または不連続プロセスでの遠心分離を用い
てもよい。
回収された凝集蛋白は、「濃縮α−ラクトアルブミ
ン」または「α−フラクション」と呼ばれ、回収され、
清澄化された液相に含有される該蛋白は、「濃縮β−ラ
クトグロブリン」または「β−フラクション」と呼ばれ
る。
ン」または「α−フラクション」と呼ばれ、回収され、
清澄化された液相に含有される該蛋白は、「濃縮β−ラ
クトグロブリン」または「β−フラクション」と呼ばれ
る。
濃縮されたα−ラクトアルブミンは、回収された蛋白
凝集物を洗滌して取り込まれた母液を除去することによ
ってさらに濃縮される。凝集相を再懸濁させて再回収す
るか、水または他の水性溶液を用いる透析濾過（diafil
tration）工程により洗滌を行う。
凝集物を洗滌して取り込まれた母液を除去することによ
ってさらに濃縮される。凝集相を再懸濁させて再回収す
るか、水または他の水性溶液を用いる透析濾過（diafil
tration）工程により洗滌を行う。
不溶性蛋白を溶解しない水、希釈酸または他の水性溶
液を用いてもよい。該濃縮α−ラクトアルブミンをさら
に濃縮してもよく、所望により乾燥させてもよい。
液を用いてもよい。該濃縮α−ラクトアルブミンをさら
に濃縮してもよく、所望により乾燥させてもよい。
洗滌された蛋白凝集物を水または他の水性溶媒中で分
散し、pHを5.5以上、典型的には7.0に調整することによ
り、さらに濃縮α−ラクトアルブミンを精製してもよ
い。α−ラクトアルブミンの変性は天然蛋白からのカル
シウムの損失を伴うため、α−ラクトアルブミンの変性
および可溶化にはカルシウムまたは他の二価のイオンの
添加が有利である。遠心分離または濾過による不溶性材
料からの可溶性相の分離により、「α−単離物（isolat
e）」と呼ばれる可溶性相からの高濃縮α−ラクトアル
ブミン、並びに凝集高脂質含有材料および不溶性蛋白を
含有する「α−脂質」と呼ばれる残渣を生じる。
散し、pHを5.5以上、典型的には7.0に調整することによ
り、さらに濃縮α−ラクトアルブミンを精製してもよ
い。α−ラクトアルブミンの変性は天然蛋白からのカル
シウムの損失を伴うため、α−ラクトアルブミンの変性
および可溶化にはカルシウムまたは他の二価のイオンの
添加が有利である。遠心分離または濾過による不溶性材
料からの可溶性相の分離により、「α−単離物（isolat
e）」と呼ばれる可溶性相からの高濃縮α−ラクトアル
ブミン、並びに凝集高脂質含有材料および不溶性蛋白を
含有する「α−脂質」と呼ばれる残渣を生じる。
「濃縮α−ラクトアルブミン」は、α−ラクトアルブ
ミンの含量、並びに非沈澱性蛋白に関して、濃縮α−ラ
クトアルブミンを製造するための前記のpH調整および熱
処理の条件下で沈澱できる脂質−蛋白凝集物含量により
定義される。このような生成物が： 全蛋白の35％以上の沈澱性蛋白を含有し； 取り込まれた可溶性蛋白を含有しない沈澱性蛋白が、
アンドレアス・クランバック（Andreas Chramback）
（「定量的ゲル電気泳動法の実際」、バインハイム（We
inheim）社、米国フロリダ州ディアフィールド・ビーチ
（Deerfield Beach）:VCH、1985）によって記載された
ドデシル硫酸ナトリウム中でのポリアクリルアミドゲル
電気泳動法技術によって測定された５％以下のβ−ラク
トグロブリンを含有し； 沈澱後、沈澱性蛋白が6.5〜7.5の範囲のpHで部分的に
再可溶化し、該再可溶化蛋白が、ポリアクリルアミドゲ
ル電気泳動で測定した場合、主にα−ラクトアルブミン
であることが示される； 場合、その生成物は「濃縮α−ラクトアルブミン」（α
−ラクトアルブミン濃縮組成物）であると考えられる。
ミンの含量、並びに非沈澱性蛋白に関して、濃縮α−ラ
クトアルブミンを製造するための前記のpH調整および熱
処理の条件下で沈澱できる脂質−蛋白凝集物含量により
定義される。このような生成物が： 全蛋白の35％以上の沈澱性蛋白を含有し； 取り込まれた可溶性蛋白を含有しない沈澱性蛋白が、
アンドレアス・クランバック（Andreas Chramback）
（「定量的ゲル電気泳動法の実際」、バインハイム（We
inheim）社、米国フロリダ州ディアフィールド・ビーチ
（Deerfield Beach）:VCH、1985）によって記載された
ドデシル硫酸ナトリウム中でのポリアクリルアミドゲル
電気泳動法技術によって測定された５％以下のβ−ラク
トグロブリンを含有し； 沈澱後、沈澱性蛋白が6.5〜7.5の範囲のpHで部分的に
再可溶化し、該再可溶化蛋白が、ポリアクリルアミドゲ
ル電気泳動で測定した場合、主にα−ラクトアルブミン
であることが示される； 場合、その生成物は「濃縮α−ラクトアルブミン」（α
−ラクトアルブミン濃縮組成物）であると考えられる。
「濃縮β−ラクトグロブリン」はラクトース、無機
質、および／または水の除去のための適当な技術、例え
ば、限外濾過によって、さらに濃縮してもよい。限外濾
過工程の前またはその間に水および／または水性溶液を
添加し、最終生成物の非蛋白組成物の精製および／また
は選別を行ってもよい。この濃縮工程の前および／また
は後にpHを所望の値に調整してもよく、生成物は蒸発工
程のような任意の適当な工程によってさらに濃縮され、
ついで乾燥される。
質、および／または水の除去のための適当な技術、例え
ば、限外濾過によって、さらに濃縮してもよい。限外濾
過工程の前またはその間に水および／または水性溶液を
添加し、最終生成物の非蛋白組成物の精製および／また
は選別を行ってもよい。この濃縮工程の前および／また
は後にpHを所望の値に調整してもよく、生成物は蒸発工
程のような任意の適当な工程によってさらに濃縮され、
ついで乾燥される。
「濃縮β−ラクトグロブリン」は、β−ラクトグロブ
リンの含量および相対比率、並びに沈澱性蛋白に関し
て、濃縮β−ラクトグロブリンを製造するための前記の
pH調整および熱処理の条件下で沈澱できない他の可溶性
短波およびペプチド、そして一定条件下で高強度の水性
ゲルを形成する能力により規定される。このような生成
物が： 全蛋白の75％以上の非沈澱性短波、およびカゼイン蛋
白から得られた可溶性ペプチドに相当する少なくとも1/
10部の該非沈澱性蛋白を含有し； ピアス（Pearce）、（オーストラリアン・ジャーナル
・オブ・デイリー・テクノロジー（Australian Journal
of Dairy Technology）、38、144〜148、1983）に記載
された高性能の技術により決定され、実施例５および第
１図に記載されたクロマトグラフィーに示された10％以
下に相当するα−ラクトアルブミンを含有し； フルカワ（Furukawa）ら（米国特許第4,460,615号）
の技術により評価された200g以上の破断強度特性を示
す； 場合、その生成物は濃縮β−ラクトグロブリンであると
考えられる。
リンの含量および相対比率、並びに沈澱性蛋白に関し
て、濃縮β−ラクトグロブリンを製造するための前記の
pH調整および熱処理の条件下で沈澱できない他の可溶性
短波およびペプチド、そして一定条件下で高強度の水性
ゲルを形成する能力により規定される。このような生成
物が： 全蛋白の75％以上の非沈澱性短波、およびカゼイン蛋
白から得られた可溶性ペプチドに相当する少なくとも1/
10部の該非沈澱性蛋白を含有し； ピアス（Pearce）、（オーストラリアン・ジャーナル
・オブ・デイリー・テクノロジー（Australian Journal
of Dairy Technology）、38、144〜148、1983）に記載
された高性能の技術により決定され、実施例５および第
１図に記載されたクロマトグラフィーに示された10％以
下に相当するα−ラクトアルブミンを含有し； フルカワ（Furukawa）ら（米国特許第4,460,615号）
の技術により評価された200g以上の破断強度特性を示
す； 場合、その生成物は濃縮β−ラクトグロブリンであると
考えられる。
以下の非限定の実施例により、本発明をさらに具体的
に説明する。
に説明する。
実施例１ 3500の清澄化され、分離され、低温殺菌されたチェ
ダーチーズホエーを、４段の、各段が直列に連続した限
外濾過プラント内で限外濾過することにより濃縮した。
最初の２段では、濃縮ホエーの約７培濃度が得られ、最
後の２段では、濃縮ホエーの透析濾過のため、最終段透
過での全固形分が第１段透過での固形分の50％に相当す
るのに充分な量の無機質除去水を添加した。かくして得
られた500のホエー濃縮物を、塩酸（８％w/v）を添加
し、急速混合して最終pHを4.3とし、該pHが連続的にモ
ニターされる装置中に約200／時間で吸入する。つい
で、pH調整された濃縮ホエーを、濃度を64±１℃にゆっ
くりと上昇させた管状熱交換器に通し、さらに滞留時間
６分に相当する長さを有する。同じ温度に保持された管
を通した。該ホエーを第２の熱交換器内で50℃に冷却
し、20rpmで回転された櫂形撹拌機が取り付けられた断
熱バット内に収集した。該バット内での平均滞留時間10
分の後、連続した自動スラジ除去清澄機中にホエーを20
0/hrで吸引した。清澄ボウルを水で洗って沈降した蛋
白の母液による汚染を最小限にした後、沈降した蛋白フ
ラクションを定期的に排出した。清澄化した上清液を収
集し再清澄化した。
ダーチーズホエーを、４段の、各段が直列に連続した限
外濾過プラント内で限外濾過することにより濃縮した。
最初の２段では、濃縮ホエーの約７培濃度が得られ、最
後の２段では、濃縮ホエーの透析濾過のため、最終段透
過での全固形分が第１段透過での固形分の50％に相当す
るのに充分な量の無機質除去水を添加した。かくして得
られた500のホエー濃縮物を、塩酸（８％w/v）を添加
し、急速混合して最終pHを4.3とし、該pHが連続的にモ
ニターされる装置中に約200／時間で吸入する。つい
で、pH調整された濃縮ホエーを、濃度を64±１℃にゆっ
くりと上昇させた管状熱交換器に通し、さらに滞留時間
６分に相当する長さを有する。同じ温度に保持された管
を通した。該ホエーを第２の熱交換器内で50℃に冷却
し、20rpmで回転された櫂形撹拌機が取り付けられた断
熱バット内に収集した。該バット内での平均滞留時間10
分の後、連続した自動スラジ除去清澄機中にホエーを20
0/hrで吸引した。清澄ボウルを水で洗って沈降した蛋
白の母液による汚染を最小限にした後、沈降した蛋白フ
ラクションを定期的に排出した。清澄化した上清液を収
集し再清澄化した。
沈降した蛋白フラクションを減圧下で蒸発させること
により、約30％w/wの全固形分まで濃縮し、スプレード
ライした。再清澄化した上清蛋白フラクションを限外濾
過により、さらに濃縮し、透析濾過により、さらにラク
トースおよび灰分を減少させるため、最終の遺残物（re
tentate）およ透過物（permeate）は、各々16％および
１％の全固体を含有していた。該滞留物を流下薄膜濃縮
機中で約25％の全固体まで蒸発させ、ついでスプレード
ライした。
により、約30％w/wの全固形分まで濃縮し、スプレード
ライした。再清澄化した上清蛋白フラクションを限外濾
過により、さらに濃縮し、透析濾過により、さらにラク
トースおよび灰分を減少させるため、最終の遺残物（re
tentate）およ透過物（permeate）は、各々16％および
１％の全固体を含有していた。該滞留物を流下薄膜濃縮
機中で約25％の全固体まで蒸発させ、ついでスプレード
ライした。
結果を第１表に示す。
実施例２ この実施例では、処理する「高蛋白ホエー」は英国特
許第2,138,264号に記載された方法にしたがい、限外濾
過により濃縮乳を用いるチェダーチーズ製品から得た。
約12％w/wの全固体および７％w/wの蛋白を含有する500
の該ホエーを、実施例１のように充分に清澄化し、分
離し、低温殺菌した。該ホエーのpHを連続的に調整し、
加熱し、冷却した。熱処理されたホエーを収集する前
に、該ホエーと同じ温度（50℃）の無機質除去水を、Ｔ
交差点（intersection）において適当な流速で添加し、
蛋白沈澱を容易にするようにイオン強度および比重を所
望程度で減少させた。約10分間の平均滞留時間の後、実
施例のように凝集された可溶性蛋白フラクションを分離
し、収集した。
許第2,138,264号に記載された方法にしたがい、限外濾
過により濃縮乳を用いるチェダーチーズ製品から得た。
約12％w/wの全固体および７％w/wの蛋白を含有する500
の該ホエーを、実施例１のように充分に清澄化し、分
離し、低温殺菌した。該ホエーのpHを連続的に調整し、
加熱し、冷却した。熱処理されたホエーを収集する前
に、該ホエーと同じ温度（50℃）の無機質除去水を、Ｔ
交差点（intersection）において適当な流速で添加し、
蛋白沈澱を容易にするようにイオン強度および比重を所
望程度で減少させた。約10分間の平均滞留時間の後、実
施例のように凝集された可溶性蛋白フラクションを分離
し、収集した。
結果を第２表に示す。
実施例３ この実施例では、実施例１のように、3500の清澄化
され、分離され、低温殺菌されたチェダーチーズホエー
を限外濾過により濃縮した。実施例１のように、500
の該ホエーのpH4.3に酸性化し、熱処理した。Ｔ交差点
で50℃のホエーを50℃の無機質除去水と混合して所望の
希釈レベルを得た。実施例１のように、希釈されたホエ
ーをバット内に収集し、50℃で10分間の平均滞留時間
後、凝集蛋白および可溶性フラクションを分離し、収集
した。
され、分離され、低温殺菌されたチェダーチーズホエー
を限外濾過により濃縮した。実施例１のように、500
の該ホエーのpH4.3に酸性化し、熱処理した。Ｔ交差点
で50℃のホエーを50℃の無機質除去水と混合して所望の
希釈レベルを得た。実施例１のように、希釈されたホエ
ーをバット内に収集し、50℃で10分間の平均滞留時間
後、凝集蛋白および可溶性フラクションを分離し、収集
した。
結果を第３表に示す。
実施例４ この実施例では、実施例１のように、3500の清澄化
され、分離され、低温殺菌されたチェダーチーズホエー
を限外濾過により濃縮した。実施例１のように、かくし
て得られた500のホエー濃縮物を最終pH4.3に酸性化
し、熱処理した。
され、分離され、低温殺菌されたチェダーチーズホエー
を限外濾過により濃縮した。実施例１のように、かくし
て得られた500のホエー濃縮物を最終pH4.3に酸性化
し、熱処理した。
バッチ式のプラント内で、0.2ミクロンの多孔度を有
するミクロ濾過システムを用い、320のpH調整され、
熱処理されたホエー濃縮物を濃縮α−ラクトアルブミン
フラクションである遺残物、およびβ−ラクトグロブリ
ンフラクションである透過物に分離した。80の遺残物
が残留するまで透過物を収集した。濃縮β−ラクトグロ
ブリンを限外濾過により加工し、さらに遺残物中の濃縮
蛋白、並びにラクトース、塩および他の少量の可溶性成
分を含有する透過物を生じた。ついで、透析濾過工程で
ミクロ濾過システムを追加することによって濃縮α−ラ
クトアルブミンフラクションをさらに精製するためにこ
の透過物を使用し、該濃縮α−ラクトアルブミンフラク
ションからなる非蛋白組成物を維持しながらさらに可溶
性蛋白を除去することにより精製を行える。
するミクロ濾過システムを用い、320のpH調整され、
熱処理されたホエー濃縮物を濃縮α−ラクトアルブミン
フラクションである遺残物、およびβ−ラクトグロブリ
ンフラクションである透過物に分離した。80の遺残物
が残留するまで透過物を収集した。濃縮β−ラクトグロ
ブリンを限外濾過により加工し、さらに遺残物中の濃縮
蛋白、並びにラクトース、塩および他の少量の可溶性成
分を含有する透過物を生じた。ついで、透析濾過工程で
ミクロ濾過システムを追加することによって濃縮α−ラ
クトアルブミンフラクションをさらに精製するためにこ
の透過物を使用し、該濃縮α−ラクトアルブミンフラク
ションからなる非蛋白組成物を維持しながらさらに可溶
性蛋白を除去することにより精製を行える。
得られた生成物を実施例１、２および３の生成物に匹
敵するものであった。
敵するものであった。
実施例５ ピアス（オーストラリアン・ジャーナル・オブ・デイ
リー・テクノロジー、38、144〜148、1983）の方法によ
り、実施例３で調製された濃縮β−ラクトグロブリンの
高性能液体クロマトグラフィーを行った。
リー・テクノロジー、38、144〜148、1983）の方法によ
り、実施例３で調製された濃縮β−ラクトグロブリンの
高性能液体クロマトグラフィーを行った。
結果を第４表に示す。
実施例６ フルカワらの方法の修飾により、蛋白濃度の関数とし
てのゲル破断強度を評価するために濃縮β−ラクトグロ
ブリンを試験した。蛋白含量に関して6.5〜12.0の範囲
の濃度で生成物を水中に溶解し、pH6.80に調整した。湿
直径（wet diameter）30mmを有する透析管内部に溶液を
密封し、90℃の水浴中に30分置いた。まず、流水下、つ
いで冷蔵庫内で５℃で各々１時間冷却し、それを25℃で
１時間平衡させた。得られるヒートセットゲルを30mmの
円筒片にスライスし、フドーレオレーター（フドー工業
株式会社製）を用い、直径10mmの平らな円形プローブを
用いてプローブ速度60mm/分でゲル破断強度（ｇ）を測
定した。
てのゲル破断強度を評価するために濃縮β−ラクトグロ
ブリンを試験した。蛋白含量に関して6.5〜12.0の範囲
の濃度で生成物を水中に溶解し、pH6.80に調整した。湿
直径（wet diameter）30mmを有する透析管内部に溶液を
密封し、90℃の水浴中に30分置いた。まず、流水下、つ
いで冷蔵庫内で５℃で各々１時間冷却し、それを25℃で
１時間平衡させた。得られるヒートセットゲルを30mmの
円筒片にスライスし、フドーレオレーター（フドー工業
株式会社製）を用い、直径10mmの平らな円形プローブを
用いてプローブ速度60mm/分でゲル破断強度（ｇ）を測
定した。
結果を第５表に示す。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (58)調査した分野(Int.Cl.6，ＤＢ名) C07K 14/47,1/30,1/14,1/34 A23J 1/20 ＣＡ（ＳＴＮ) ＢＩＯＳＩＳ（ＤＩＡＬＯＧ)
Claims (22)
- 【請求項１】（ａ）ホエーを処理して、該ホエーの比重
およびイオン強度をその元の値の25％以下とはならない
レベルまで減少させ； （ｂ）酸を添加することにより、該ホエーのpHを3.80〜
5.50の範囲の値に調整し； 前記工程は任意の順序で行い； （ｃ）pH調整したホエーを55〜70℃の温度に加熱し、そ
の温度で、30秒以上であって、該ホエーの蛋白含量の１
部分を凝集させるのに充分である時間、該ホエーを保持
し； （ｄ）該ホエーを55℃以下の温度に冷却し、その温度
で、凝集蛋白を凝結させるのに充分な時間、該ホエーを
保持し； （ｅ）α−ラクトアルブミンを含有する凝集蛋白を母液
から分離し、凝集蛋白フラクションおよび母液フラクシ
ョンを得； （ｆ）所望により、β−ラクトグロブリンおよび／また
は他の可溶性蛋白を該母液フラクションから回収し、β
−ラクトグロブリンおよび／または他の可溶性蛋白フラ
クションを得る工程からなることを特徴とするホエー蛋
白フラクションの製造方法。 - 【請求項２】工程（ａ）で、ホエーを処理して、該ホエ
ーの比重およびイオン強度をその元の値の25％〜90％に
減少させる請求項１記載の方法。 - 【請求項３】減少がその元の値の25％〜75％までである
請求項２記載の方法。 - 【請求項４】減少が約50％である請求項２記載の方法。
- 【請求項５】工程（ｂ）で、pHを4.1〜4.4の範囲の値に
調整する請求項１〜４いずれか１項記載の方法。 - 【請求項６】pHを約4.3に調整する請求項５記載の方
法。 - 【請求項７】工程（ｃ）で、ホエーを64±１℃に加熱す
る請求項１〜６いずれか１項記載の方法。 - 【請求項８】工程（ｄ）で、ホエーを約50℃に冷却する
請求項１〜７いずれか１項記載の方法。 - 【請求項９】最初にホエーを限外濾過により濃縮する請
求項１〜８いずれか１項記載の方法。 - 【請求項１０】工程（ａ）で、ホエーまたは濃縮ホエー
の比重およびイオン強度を透析濾過により調整する請求
項１〜９いずれか１項記載の方法。 - 【請求項１１】ホエーが高い初期蛋白を含有し、蛋白フ
ラクションの分離前の任意の段階で所望どおり減少させ
るのに充分な量の水を添加することにより比重およびイ
オン強度を調整する請求項１〜９いずれか１項記載の方
法。 - 【請求項１２】回収された蛋白凝集物を水または水溶液
で洗滌することにより、取り込まれた母液を除去して請
求項１の工程（ｅ）で得られたα−ラクトアルブミン生
成物をさらに濃縮する前記請求項いずれか１項記載の方
法。 - 【請求項１３】工程（ｅ）の生成物を水または水性溶液
中で再懸濁させることにより洗滌する請求項12記載の方
法。 - 【請求項１４】工程（ｅ）の生成物を水または水性溶液
で透析濾過することにより洗滌する請求項12記載の方
法。 - 【請求項１５】洗浄された蛋白凝集物を水または他の水
性溶液中に分散させ、pHを5.5以上に調整し、不溶性材
料から可溶性相を分離して、可溶性相からの高濃縮α−
ラクトアルブミン、並びに凝集された高脂質含有材料お
よび不溶性蛋白を含有する残渣を得ることにより濃縮α
−ラクトアルブミン生成物をさらに精製する請求項12〜
14いずれか１項記載の方法。 - 【請求項１６】pHを約７に調整する請求項15記載の方
法。 - 【請求項１７】カルシウムまたは他の二価のイオンを水
性溶液に添加する請求項15または16記載の方法。 - 【請求項１８】母液を濃縮し、処理して存在するラクト
ース、無機質および／または水の少なくとも一部分を除
去して濃縮β−ラクトグロブリン生成物を得る前記請求
項いずれか１記載の方法。 - 【請求項１９】ラクトース、無機質および水の除去の限
外濾過により行う請求項18記載の方法。 - 【請求項２０】限外濾過工程の前またはその間に水溶液
を母液に添加する請求項19記載の方法。 - 【請求項２１】ラクトース、無機質および／または水の
除去の前および／または後で母液または濃縮溶液のpHを
調整する請求項18〜20いずれか１項記載の方法。 - 【請求項２２】ホエーから得られるα−ラクトアルブミ
ン濃縮組成物であって、 （ａ）該組成物の全蛋白の35％以上が、請求項１に記載
のpHおよび温度の調整下で沈澱可能な蛋白を含有し； （ｂ）取り込まれた可溶性蛋白を含有しない該沈澱性蛋
白が、ドデシル硫酸ナトリウム中でのポリアクリルアミ
ドゲル電気泳動技術により測定された５％以下のβ−ラ
クトグロブリンを含有し； （ｃ）沈澱後、沈澱性蛋白が6.5〜7.5の範囲のpHで部分
的に再可溶化し、該再可溶化蛋白が、ポリアクリルアミ
ドゲル電気泳動で測定した場合に主にα−ラクトアルブ
ミンであることを特徴とするα−ラクトアルブミン濃縮
組成物。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| AU1886 | 1987-05-14 | ||
| AUPI188687 | 1987-05-14 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH02503425A JPH02503425A (ja) | 1990-10-18 |
| JP2818176B2 true JP2818176B2 (ja) | 1998-10-30 |
Family
ID=3772167
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP63504063A Expired - Fee Related JP2818176B2 (ja) | 1987-05-14 | 1988-05-13 | ホエー蛋白フラクション |
Country Status (8)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US5455331A (ja) |
| EP (1) | EP0368864B1 (ja) |
| JP (1) | JP2818176B2 (ja) |
| AU (1) | AU616411B2 (ja) |
| CA (1) | CA1335765C (ja) |
| DE (1) | DE3885459T2 (ja) |
| NZ (1) | NZ224615A (ja) |
| WO (1) | WO1988008673A1 (ja) |
Families Citing this family (31)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| GB8723651D0 (en) * | 1987-10-08 | 1987-11-11 | Express Foods Group Ltd | Process for containing concentrates |
| CA1338682C (en) * | 1988-12-23 | 1996-10-29 | Gustavo Bounous | Biologically active undenatured whey protein concentrate as food supplement |
| EP0412590A1 (en) * | 1989-08-10 | 1991-02-13 | Quest International B.V. | Edible compositions of denatured whey proteins |
| DE4002204A1 (de) * | 1990-01-26 | 1991-08-01 | Westfalen Milchwerke | Diaetetisches nahrungsmittel fuer patienten mit niereninsuffizienz |
| EP0485663B1 (en) * | 1990-11-12 | 1993-10-20 | Quest International B.V. | Edible composition of denatured whey proteins |
| JP2622789B2 (ja) * | 1992-02-18 | 1997-06-18 | 雪印乳業株式会社 | ホエーからα−ラクトアルブミン含有量の高い画分を製造する方法及び該画分を含有せしめてなる母乳代替物または栄養組成物 |
| US5925737A (en) * | 1997-12-22 | 1999-07-20 | The United States Of America As Represented By The Secretary Of Agriculture | Whey protein fractionation using high pressure or supercritical carbon dioxide |
| DE19964370B4 (de) * | 1999-02-16 | 2006-05-11 | Huss, Manfred | Herstellung eines geschäumten Molkenproteinprodukts |
| US6312755B1 (en) | 1999-07-16 | 2001-11-06 | Ampc | Whey treatment process for achieving high concentration of α-lactalbumin |
| JP5562510B2 (ja) * | 2001-06-28 | 2014-07-30 | ノヴォ ノルディスク アー／エス | 修飾ｇｌｐ−１の安定な処方剤 |
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