JP2013536698A - 2回浸漬洗浄 - Google Patents
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Abstract
本発明は、対象物を清浄するための方法であって、(a)少なくとも一つの界面活性剤と少なくとも一つの酵素を含む第一の浸漬溶液を対象物に分散させ、続いて第一の浸漬期間を行なう工程(ここで少なくとも一つの界面活性剤と少なくとも一つの酵素の濃度は、次の洗浄溶液中のこれらの濃度と比較して高い);(b)(a)の浸漬溶液中に含まれる任意の成分と異なる少なくとも一つの成分を含む第二の浸漬溶液を対象物に添加し、続いて第二の浸漬期間を行なう工程;(c)さらに対象物に水を添加して洗浄溶液を得て、続いて洗浄期間を行なう工程;及び(d)対象物をリンスする行程を含み、ここで、行程(b)は、行程(c)の前又は後のいずれかで行なわれ、そして前記方法は、(i)少なくとも1の相対的洗浄性能(RWP);(ii)1超の方法相関清浄指数(PRCI);又は(iii)少なくとも1の相対的洗浄性能(RWP)かつ1超の方法相関清浄指数(PRCI)のいずれかに対応する洗浄性能を有する方法に関する。
Description
発明の分野
本発明は、改善された清浄のための洗浄方法に関する。特に本発明は、液体濃縮2回浸漬洗浄方法であって、特定の洗剤組成物成分が酵素の添加と別々に添加される方法に関する。
本発明は、改善された清浄のための洗浄方法に関する。特に本発明は、液体濃縮2回浸漬洗浄方法であって、特定の洗剤組成物成分が酵素の添加と別々に添加される方法に関する。
関連技術の説明
過去10年間、当該産業分野において、多くの労力が低温洗浄条件に好適な洗剤組成物を開発することに費やされてきた。洗浄温度が低い場合に直面するいくつかの課題は、とりわけ多くの界面活性剤が冷水に溶解しづらいことであり、従って布地を湿潤させることはより困難になる。洗剤製剤の分野における当業者のために、入手可能な多種多様の洗剤組成物成分、例えば界面活性剤は存在するが、しかしながら、これらの多くは日常的な使用、特に、例えば家庭用洗濯製品などの低価格製品に適さない特殊化学薬品である。
過去10年間、当該産業分野において、多くの労力が低温洗浄条件に好適な洗剤組成物を開発することに費やされてきた。洗浄温度が低い場合に直面するいくつかの課題は、とりわけ多くの界面活性剤が冷水に溶解しづらいことであり、従って布地を湿潤させることはより困難になる。洗剤製剤の分野における当業者のために、入手可能な多種多様の洗剤組成物成分、例えば界面活性剤は存在するが、しかしながら、これらの多くは日常的な使用、特に、例えば家庭用洗濯製品などの低価格製品に適さない特殊化学薬品である。
低温域用の洗剤組成物製品を開発における別の課題においては、過度な期待のために、温水洗浄条件と冷水洗浄条件の双方において洗剤成分が最適に機能する必要がある。それ故、これらの機能が温度変化に対して頑強である化学薬品のみが、かかる製品化への道を発見する。
現在入手可能な洗剤組成物製品は、20℃と比較して、40℃において高い洗浄性能を有し、温度が20℃から10℃に下がる場合、洗剤力はより悪くなる。従って、これまで、洗浄温度の低下に伴う洗浄力の減少を補うことは、化学的性質単独によっては、不可能であった。
特定の種類の汚れや染みは、通常の洗浄方法おいて除去することが困難である場合があり、個別の染み除去手段、例えば事前の染み抜きが場合によっては行なわれる。しかしながら、かかる処理は、清浄される対象物を別々に取り扱うことを必要とし、追加の清浄工程を課す。現在用いられる洗浄方法を強化する、あるいは変化させる例を、下記に列挙する。
国際公開第07/008776号は、市販の織物ケア製品や食器ケア製品の性能を増大及び/又は補足し、そして清浄便益を提供するための、単回用量酵素錠剤に関する。かかる便益は、通常の、あるいは標準的な洗浄温度や従来の洗浄サイクル時間を用いた場合に実現され、その洗浄性能を改善させる。
国際公開第08/101958号は、酵素を含む泡組成物が織物上に分散する、織物を洗濯するための方法に関する。保持期間後、水と任意で洗剤組成物が添加され、織物を通常の洗浄条件下で洗浄する。
米国特許出願第2008/0276972号は、酸化剤についての洗浄サイクルに関し、ここで第一の洗浄液と続く第二の洗浄液は洗浄区域に分注される。洗浄液は、洗剤洗浄液又は酸化洗浄液のいずれかである。
洗浄温度を低下させ、同時に少なくとも同レベルの洗浄性能を維持するという要望は、洗剤組成物を製剤化する方法を探索することのみにより適わない、あるいは満たされないが、現在の洗浄方法の再考及び変換は、考慮されなければならない。
特定の洗剤組成物成分の活性は、温度が低下すると著しく減少し、洗浄温度よりも高い温度における温度活性化が必要となる。さらに、いくつかの洗剤組成物成分の活性が溶液中に存在する他の成分に影響を与え、あるいはこれら自身が溶液中に存在する他の成分により影響を受けてもよく、洗浄プロセスの間、かかる成分の個別の添加を必要としてもよい。
当該技術分野において、洗浄方法を最適化することは有利であり、それにより、同時に清浄効率を減少させることなく、特に全体のエネルギー消費を減少したいという要望の高まりを考慮しつつ、染み除去能を改善することができる。
発明の概要
発明者らは、濃縮界面活性剤及び酵素浸漬、少なくとも一つの酵素と適合性の低い成分を含む第二の浸漬、並びに主洗浄を含む洗浄方法を開発し、驚くべきことにこの濃縮液体2回浸漬洗浄方法が、大変広範な範囲の染みに関する染み除去能の有意な増加、及び改善された一般的な洗浄性能を示すことを発見した。変更した洗浄方法と組み合わせた、洗剤組成物のための選択された化学薬品の使用は、広範な温度、特に低下した温度において洗浄性能が改善したことを示した。低温濃縮2回浸漬洗浄方法の清浄効率は、より高い温度において現在用いられる洗浄方法に適合するレベルまで増加した。
発明者らは、濃縮界面活性剤及び酵素浸漬、少なくとも一つの酵素と適合性の低い成分を含む第二の浸漬、並びに主洗浄を含む洗浄方法を開発し、驚くべきことにこの濃縮液体2回浸漬洗浄方法が、大変広範な範囲の染みに関する染み除去能の有意な増加、及び改善された一般的な洗浄性能を示すことを発見した。変更した洗浄方法と組み合わせた、洗剤組成物のための選択された化学薬品の使用は、広範な温度、特に低下した温度において洗浄性能が改善したことを示した。低温濃縮2回浸漬洗浄方法の清浄効率は、より高い温度において現在用いられる洗浄方法に適合するレベルまで増加した。
多くの染みは、除去するために様々な種類の清浄化学薬品及び清浄方法を必要とする。多くの様々な種類の汚れ(soling)は、しばしば同一のウォッシュロード(wash load)が寄せ集められているので、これはジレンマを与える。通常の洗浄のための洗剤は、同一の時間、同一の方法において多くの様々な染みの種類を清浄することに関する妥協策として製剤化されている。
通常の洗浄方法では、用いられる化学薬品の量は、洗浄性能の増加と同時に増加し得る。特定のレベルにおいて、費用−便益バランスがもはや好ましくなくなる、あるいは更なる染み除去能が観察されないプラトーに達する、あるいは洗浄力は減少しさえする。それ故、添加する化学薬品の使用を最適化することは、望ましい。濃縮2回浸漬洗浄方法は、この上限を引き上げ、特に低温洗浄条件における優れた洗浄性能について開拓する。この洗浄方法では、現在用いられている化学薬品、例えば酵素を含む、あるいは含まずに製剤化される市販の洗剤が用いられ、そして増加した洗浄性能をもたらすことができる。
第一の態様では、本発明は、対象物を清浄するための方法であって、(a)少なくとも一つの界面活性剤と少なくとも一つの酵素を含む第一の浸漬溶液を対象物に分散させ、続いて第一の浸漬期間を行ない(ここで、少なくとも一つの界面活性剤と少なくとも一つの酵素の濃度は、次の洗浄溶液中のこれらの濃度と比較して高い);(b)(a)の浸漬溶液中に含まれるいずれかの成分と異なる少なくとも一つの成分を含む第二の浸漬溶液を対象物に添加し、続いて第二の浸漬期間を行ない;(c)さらに対象物に水を添加して洗浄溶液を得て、続いて洗浄期間を行ない;及び(d)対象物をリンスする行程を含み、ここで、行程(b)は、行程(c)の前又は後のいずれかで行なわれ、そして前記方法が(i)少なくとも1の相対的洗浄性能(RWP);(ii)1超の方法相関清浄指数(PRCI);又は(iii)少なくとも1の相対的洗浄性能(RWP)かつ1超の方法相関清浄指数(PRCI)のいずれかに対応する洗浄性能を有する方法に関する。
第二の態様では、本発明は洗濯物を清浄するための方法の使用に関する。
発明の詳細な説明
本発明は、通常の洗浄方法と比較して、改善された洗浄性能を有し、同時に低温及び/又は冷温で洗浄するための、かつ少ない洗剤と水を用いるための手段を提供する新規洗浄方法に関し、それ故、全体のエネルギー消費を減少させることができる。
本発明は、通常の洗浄方法と比較して、改善された洗浄性能を有し、同時に低温及び/又は冷温で洗浄するための、かつ少ない洗剤と水を用いるための手段を提供する新規洗浄方法に関し、それ故、全体のエネルギー消費を減少させることができる。
洗浄方法は、同一の温度において行なわれる通常の洗浄と比較して改善された清浄効果を示すだけでなく、驚くべきことに、20℃で行なわれる場合に、40℃における「通常の強力な洗浄」のレベルと一致する全体的な洗浄性能を示す。この効果は、低下した温度、又は低い温度において通常物理的状態が変化する染み、例えばラードや皮脂、及び冷温条件において硬くなり、結晶化し、温かい条件(40℃以上)において溶解する他の脂肪質などにおいてさえ観察された。
本明細書に記載する方法には、多くの便益が存在する。濃縮液体2回浸漬洗浄方法は、低温における改善された洗浄力に起因する、通常の洗浄方法と比較して減少したエネルギー消費により特徴付けられる。洗浄水を加熱するためのエネルギーは、これまで、洗浄方法の最もエネルギーを消費する部分である。撹拌又は他の機械的作用を含む期間が短い濃縮浸漬期間に起因して、全体的な洗浄時間を削ることができ、水の総消費量は減少し、対象物の機械的摩耗は軽減される。
定義
ベンチマーク:本発明の方法に関して、用語「ベンチマーク」又は「ベンチマーク清浄」とは、同一温度における通常の洗浄において、問題となる方法に用いられるように、同一の洗剤/洗浄溶液を用いることに起因する清浄性能を意味するものとして、双方ともに本明細書で定義される。これは、デルタ減少値として表される(下記の定義を参照のこと)。本実施例では、多くの場合、列aにおいて、ベンチマークに関する結果を示す。
ベンチマーク:本発明の方法に関して、用語「ベンチマーク」又は「ベンチマーク清浄」とは、同一温度における通常の洗浄において、問題となる方法に用いられるように、同一の洗剤/洗浄溶液を用いることに起因する清浄性能を意味するものとして、双方ともに本明細書で定義される。これは、デルタ減少値として表される(下記の定義を参照のこと)。本実施例では、多くの場合、列aにおいて、ベンチマークに関する結果を示す。
濃縮浸漬洗浄方法:用語「濃縮浸漬洗浄」、「濃縮浸漬洗浄方法」、「2段階洗浄方法」、及び「液体濃縮浸漬洗浄」は、同義語として本明細書で定義される。用語「液体」は、浸漬が対象物に溶液組成物を施用し、非液体組成物、例えば泡を施用せずに行なわれることを強調するために、例えば「液体濃縮浸漬洗浄」に含まれてもよい。
濃縮2回浸漬洗浄方法:用語「濃縮2回浸漬洗浄」、「濃縮2回浸漬洗浄方法」、「3段階浸漬洗浄方法」、及び「液体濃縮2回浸漬洗浄」とは、本発明の洗浄方法として、本明細書で定義される。用語「液体」はまた、浸漬が対象物に溶液組成物を施用し、非液体組成物、例えば泡を施用せずに行なわれることを強調するために、例えば「液体濃縮2回浸漬洗浄」に含まれてもよい。
デルタ減少値(ΔRem):用語「デルタ減少」又は「デルタ減少値」とは、460nmにおける反射又は減少測定の結果として本明細書で定義される。材料標本は、バックグラウンドとして同様の色の一つの材料標本、好ましくは、繰り返し洗浄からの材料標本とともに測定される。各材料標本種類を代表する材料標本は、洗浄の前に測定される。デルタ減少は、未洗浄の材料標本の減少値を引いた、洗浄した材料標本の減少値である。
通常の洗浄方法:用語「通常の洗浄」又は「通常の洗浄方法」とは、撹拌の間、対象物を洗浄溶液中に沈め、続いてリンスすることにより、対象物を清浄する、1行程の洗浄方法として、本明細書で定義する。
方法相関清浄指数(PRCI):用語「方法相関清浄指数」(所定の温度における)とは、ベンチマークの清浄性能と比較した、その温度における本発明による洗浄方法の清浄性能として本明細書で定義される。所定の温度(X℃)で、用いられる洗剤成分を用いた本発明による洗浄方法の清浄性能は、以下の式:[PRCI(X℃)=本発明による洗浄方法のΔRem(X℃)/通常の洗浄方法のΔRem(X℃)]に従って、同一の温度(X℃)で同一のレベルの洗浄溶液において同一の洗剤成分を用いて行なわれる通常の洗浄方法の清浄性能と比較される。
相対的洗浄性能(RWP):用語「相対的洗浄性能」とは、同一のレベルの洗浄溶液において同一の洗剤成分を用いた40℃における通常の洗浄方法の洗浄性能と比較して、所定の温度(X℃)で行なわれる本発明による洗浄方法の洗浄性能として、本明細書で定義される。RWPは、以下の式:[RWP(X℃)=本発明による洗浄方法のΔRem(X℃)/通常の洗浄方法のΔRem(40℃)]に従って計算される。
発明の方法
本発明は、対象物を清浄するための方法であって、(a)少なくとも一つの界面活性剤と少なくとも一つの酵素を含む第一の浸漬溶液を対象物に分散させ、続いて第一の浸漬期間を行なう工程(ここで、少なくとも一つの界面活性剤と少なくとも一つの酵素の濃度は、次の洗浄溶液中のこれらの濃度と比較して高い);(b)(a)の浸漬溶液中に含まれるいずれかの成分と異なる少なくとも一つの成分を含む第二の浸漬溶液を対象物に添加し、続いて第二の浸漬期間を行なう工程;(c)さらに対象物に水を添加して洗浄溶液を得て、続いて洗浄期間を行なう工程;及び(d)対象物をリンスする行程を含み、ここで、行程(b)は、行程(c)の前又は後のいずれかで行なわれ、そして前記方法は(i)少なくとも1の相対的洗浄性能(RWP);(ii)1超の方法相関清浄指数(PRCI);又は(iii)少なくとも1の相対的洗浄性能(RWP)かつ1超の方法相関清浄指数(PRCI)のいずれかに対応する洗浄性能を有する方法に関する。
本発明は、対象物を清浄するための方法であって、(a)少なくとも一つの界面活性剤と少なくとも一つの酵素を含む第一の浸漬溶液を対象物に分散させ、続いて第一の浸漬期間を行なう工程(ここで、少なくとも一つの界面活性剤と少なくとも一つの酵素の濃度は、次の洗浄溶液中のこれらの濃度と比較して高い);(b)(a)の浸漬溶液中に含まれるいずれかの成分と異なる少なくとも一つの成分を含む第二の浸漬溶液を対象物に添加し、続いて第二の浸漬期間を行なう工程;(c)さらに対象物に水を添加して洗浄溶液を得て、続いて洗浄期間を行なう工程;及び(d)対象物をリンスする行程を含み、ここで、行程(b)は、行程(c)の前又は後のいずれかで行なわれ、そして前記方法は(i)少なくとも1の相対的洗浄性能(RWP);(ii)1超の方法相関清浄指数(PRCI);又は(iii)少なくとも1の相対的洗浄性能(RWP)かつ1超の方法相関清浄指数(PRCI)のいずれかに対応する洗浄性能を有する方法に関する。
実施形態によっては、本発明は、前記対象物が織物/布地である方法に関する。
前記洗浄方法は、清浄される対象物、並びに浸漬溶液及び洗浄溶液が適合し得る容器又は任意の好適な洗浄デバイス中で、手動で又は機械的に行なわれてもよい。
浸漬1
清浄される対象物、及び浸漬溶液を、好適な容器又は洗浄デバイスに添加し、第一の工程において、対象物を浸漬溶液に浸漬する。浸漬溶液は、少なくとも一つの界面活性剤と少なくとも一つの酵素を含む水性溶液である。少なくとも一つの界面活性剤と少なくとも一つの酵素を、別々に、あるいは混合物として添加してもよい。これらを、完全に製剤化された洗剤組成物に含んで添加してもよい。少なくとも一つの酵素を、洗剤組成物が酵素を含む、あるいは含まないで製剤化されてもよい洗剤組成物と一緒に更に添加してもよい。
清浄される対象物、及び浸漬溶液を、好適な容器又は洗浄デバイスに添加し、第一の工程において、対象物を浸漬溶液に浸漬する。浸漬溶液は、少なくとも一つの界面活性剤と少なくとも一つの酵素を含む水性溶液である。少なくとも一つの界面活性剤と少なくとも一つの酵素を、別々に、あるいは混合物として添加してもよい。これらを、完全に製剤化された洗剤組成物に含んで添加してもよい。少なくとも一つの酵素を、洗剤組成物が酵素を含む、あるいは含まないで製剤化されてもよい洗剤組成物と一緒に更に添加してもよい。
本洗浄方法は、少なくとも一つの酵素が浸漬溶液中に存在することを要求する。実施形態によっては、浸漬溶液中に少なくとも2、少なくとも3、少なくとも4、少なくとも5、少なくとも6、少なくとも7、少なくとも8、少なくとも9、又は少なくとも10の酵素が存在してもよい。典型的には、選択される酵素の混合物が用いられる。浸漬溶液に含まれる酵素の選択は、処理される染みの種類に依存する。実施形態によっては、本発明は、少なくとも一つの前記酵素が、ヘミセルラーゼ、ペルオキシダーゼ、プロテアーゼ、セルラーゼ、キシラナーゼ、リパーゼ、ホスホリパーゼ、エステラーゼ、クチナーゼ、ペクチナーゼ、マンナナーゼ、ペクチン酸リアーゼ、ケラチナーゼ、レダクターゼ、オキシダーゼ、フェノールオキシダーゼ、リポキシゲナーゼ、リグニナーゼ、プルラナーゼ、タンナーゼ、ペントサナーゼ、マラナーゼ、ベータ−グルカナーゼ、アラビノシダーゼ、ヒアルロニダーゼ、コンドロイチナーゼ、ラッカーゼ、及びアミラーゼ、又はこれらの任意の組み合わせからなる群から選択される方法に関する。
他の実施形態では、本発明は、少なくとも一つの酵素が、アミラーゼ、セルラーゼ、リパーゼ及びプロテアーゼを含む、あるいはアミラーゼ、セルラーゼ、リパーゼ及びプロテアーゼからなる混合物である方法に関する。
ヘミセルラーゼ:ヘミセルラーゼは、植物の細胞壁中の非でんぷん性多糖類の最も複雑な群である。これらは、しばしば高度に分岐し、他の細胞壁構造と結合する、キシロース、アラビノース、ガラクトース、マンノース及び/又はグルコースのポリマーからなる。本発明のヘミセルラーゼは、それ故、キシラン分解活性、アラビノース分解(arabinolytic)活性、ガラクトース分解(galactolytic)活性及び/又はマンノース分解(mannolytic)活性を有する酵素を含む。本発明のヘミセルラーゼは、例えば、キシラナーゼ(EC3.2.1.8、EC3.2.1.32、及びEC3.2.1.136)、キシログルカナーゼ、(EC3.2.1.4及びEC3.2.1.151)、アラビノフラノシダーゼ(EC3.2.1.55)、アセチルキシランエステラーゼ(EC3.1.1.72)、グルクロニダーゼ(EC3.2.1.31、EC3.2.1.56、EC3.2.1.128及びEC3.2.1.139)、グルカノヒドラーゼ(EC3.2.1.11、EC3.2.1.83及びEC3.2.1.73)、フェルラ酸エステラーゼ(EC3.1.1.73)、クマリン酸エステラーゼ(EC3.1.1.73)、マンナナーゼ(EC3.2.1.25;EC3.2.1.78及びEC3.2.1.101)、アラビノシダーゼ(EC3.2.1.88)、アラビナナーゼ(EC3.2.1.99)、ガラクタナーゼ(EC3.2.1.89、EC3.2.1.23及びEC3.2.1.164)及びリケナーゼ(EC3.2.1.73)から選択されてもよい。しかしながら、これは、全てを列挙したリストとして解釈されない。
マンナナーゼは、本発明に関する好ましいヘミセルラーゼである。マンナナーゼは、ガラクトマンナンで構成されているバイオポリマーを加水分解する。マンナンを含む染みは、しばしばグアーガムやローカストビーンガムを含み、これは食品や化粧品中の安定剤として広く用いられる。好適なマンナナーゼは、細菌起源又は真菌起源のものを含む。化学的に又は遺伝子的に改変された変異体は、含まれる。好ましい実施形態では、マンナナーゼは、バチルス属(Bacillus)の株、特に国際公開第99/64619号(参照により本明細書に組み込まれる)の配列番号2又は配列番号5の位置31−330に開示される、バチルス属種(Bacillus sp)I633、又はバチルス・アガラドハエレンス(Bacillus agaradhaerens)、例えばDSM8721株種に由来する。好適な市販のマンナナーゼは、Novozymes A/Sにより製造されるMannaway(登録商標)、又はGenencor a Danisco divisionにより製造されるPurabrite(商標)である。キシラナーゼは、本発明に関する好ましいヘミセルラーゼである。好適な市販のキシラナーゼは、Pulpzyme(登録商標)HC(Novozymes A/Sから入手可能)である。
ペクチナーゼ:ペクチナーゼ又はペクチン分解酵素なる用語は、ペクチナーゼがグリコシド結合の切断を触媒する酵素の群である、当該技術により定義される任意のペクチナーゼ酵素を含むことを意図する。基本的には、ペクチン分解酵素の3つの種類として、ペクチンからメトキシル残基の除去のみをするペクチンエステラーゼ、広い範囲の脱ポリマー酵素、及びプロトペクチンを可溶化し、ペクチンを形成するプロトペクチナーゼ(Sakai et al., (1993) Advances in Applied Microbiology vol.39 pp213-294)が存在する。本発明に有用なペクチナーゼ又はペクチン分解酵素の例としては、ペクチン酸リアーゼ(EC4.2.2.2及びEC4.2.2.9)、ポリガラクツロナーゼ(EC3.2.1.15及びEC3.2.1.67)、ポリメチルガラクツロナーゼ、ペクチンリアーゼ(EC4.2.2.10)、ガラクタナーゼ(EC3.2.1.89)、アラビナナーゼ(EC3.2.1.99)及び/又はペクチンエステラーゼ(EC3.1.1.11)が挙げられる。ペクチン性の汚れ又は染みは、他のペクチン含む物質を排除することなく、例えばペクチン酸、ポリガラクツロン酸、及び/又は高度又は低度にエステル化し得るペクチンからなる。これらの基質は、一般的に、草、野菜(例えばホウレンソウ、ビート、ニンジン、トマト)、果物(例えばサクランボ及び液果類の全ての種類、モモ、アプリコット、マンゴー、バナナ、及びブドウ)を含む植物由来の汚れ、並びに、植物原料由来の飲み物(例えばワイン、ビール、フルーツジュース)、加えて、トマトソース、ゼリー、又はジャムに由来するの染みに存在する。
好適なペクチン分解酵素は、国際公開第99/27083号、国際公開第99/27084号、国際公開第00/55309号及び国際公開第02/092741号に記載されるものを含む。好適なペクチン酸リアーゼは、細菌由来又は真菌由来のものを含む。化学的又は遺伝子的に改変された変異体を含む。好ましい実施形態では、ペクチン酸リアーゼは、バチルス属(Bacillus)の株、特にバチルス・サブチリス(Bacillus substilis)の株、特に国際公開第02/092741号(参照により本明細書に組み込まれる)の配列番号2に開示されるバチルス・サブチリス(Bacillus subtilis)DSM14218若しくは実施例6に開示されるその変異体、又は国際公開第03/095638号(参照により本明細書に組み込まれる)開示される変異体に由来する。あるいは、ペクチン酸リアーゼは、バチルス・リケニホルミス(Bacillus licheniformis)の株由来、特に国際公開第99/27083号(参照により本明細書に組み込まれる)中の配列番号8として開示されるペクチン酸リアーゼ、又は国際公開第02/06442号に記載されるこの変異体である。好適な市販のペクチン酸リアーゼとしては、Novozymes A/Sにより製造されるPectaway(登録商標)又はPectawash(登録商標)が挙げられる。
アミラーゼ:一般的なでんぷんを含む染みとしては、他のでんぷんを含む物質を排除することなく、例えばコメ、ジャガイモ、シリアル、麺類、パスタ及び/又はポリッジが挙げられる。でんぷんの染みは、通常肉眼で見ることはできないが、でんぷんの染みは、洗浄溶液中で粒子状汚れに対して糊のように作用する傾向がある。アミラーゼは、織物上の変色や皿上のでんぷんフィルム形成を引き起こすでんぷん沈着の蓄積を予防する。アミラーゼは、例えば細菌又は真菌由来のアルファ−アミラーゼ(EC3.2.1.1)、ベータ−アミラーゼ(EC3.2.1.2)及び/又はグルコアミラーゼ(EC3.2.1.3)を含む。かかるアミラーゼの化学的又は遺伝子的に改変された変異体は、これに関連して含まれる。アルファ−アミラーゼは、本発明に関して好ましい。関連するアルファ−アミラーゼとしては、例えば英国特許第1296839号に詳述されるバチルス属(Bacillus)種、特にB.リケニフォルミス(B. licheniformis)の特別な株から得られるα−アミラーゼが挙げられる。
有用なアミラーゼの例としては、国際公開第94/02597号、国際公開第94/18314号、国際公開第96/23873号及び国際公開第97/43424号に記載される変異体、特に1又はそれ以上の以下の位置:15、23、105、106、124、128、133、154、156、181、188、190、197、202、208、209、243、264、304、305、391、408及び444に置換を有する変異体が挙げられる。更なる有用なアミラーゼの例としては、バチルス属種由来のアルファ−アミラーゼ、国際公開第00/60060号(参照により本明細書に組み込まれる)の配列番号2として開示されるバチルス属種DSM12649由来のAA560アルファ−アミラーゼ、及び実施例7及び8(参照により本明細書に組み込まれる)に開示されるAA560変異体を含む、AA560アルファ−アミラーゼの変異体である。関連する市販のアミラーゼとしては、Natalase(登録商標)、Stainzyme(登録商標)、Duramyl(登録商標)、Termamyl(登録商標)、Termamyl(商標)Ultra、Fungamyl(登録商標)及びBAN(登録商標)(Novozymes A/S, Bagsvaerd, Denmarkから全て入手可能)、並びにRapidase(登録商標)及びMaxamyl(登録商標)P(DSM, Hollandから入手可能)、並びにPurastar(登録商標)、Purastar OxAm及びPowerase(商標)(Danisco A/Sから入手可能)が挙げられる。他の有用なアミラーゼとしては、CGTases(シクロデキストリングルカノトランスフェラーゼ、EC2.4.1.19)、例えばバチルス属、サーモアナエロバクター属(Thermoanaerobactor)又はサーモアナエロバクテリウム属(Thermoanaerobacterium)から得られるものが挙げられる。
セルラーゼ:セルラーゼは、主に、布地ケア、例えば綿織物からのケバや毛玉の除去又は減少、柔軟化、色彩明確化(color clarification)、粒子汚れ除去、染料移動予防、及び洗浄中綿織物上の汚れの再付着防止のために用いられる。好適なセルラーゼとしては、再付着防止効果を有する、細菌又は真菌由来の完全なセルラーゼ又はモノコンパートメントエンドグルカナーゼが挙げられる。化学的又は遺伝子的に改変された変異体は、含まれる。該セルラーゼは、例えば、モノコンパートメント又はモノコンパートメント エンド−1,4−ベータ−グルカナーゼ(しばしば単にエンドグルカナーゼ(EC3.2.1.4)と称される)の混合物であってもよい。いくつかのキシログルカナーゼはまた、エンドグルカナーゼ活性を有してもよく、また本発明の好適なセルラーゼとして考慮される。好適なセルラーゼは、米国特許第4,435,307号に開示され、それはフミコラ・インソレンス(Humicola insolens)から産生される真菌性セルラーゼを開示する。本発明に特に好適なセルラーゼは、再付着防止効果を有するセルラーゼである。
好適なモノコンパートメントエンドグルカナーゼは、1又はそれ以上の以下の種:エクシディア・グランドゥロサ(Exidia glandulosa)、クリニペリス・スカベラ(Crinipellis scabella)、ホーメス・ホメンタリウス(Fomes fomentarius)、スポンジペリス属種(Spongipellis sp.)、リゾフリクティス・ローセア(Rhizophlyctis rosea)、リゾムコール・プシルス(Rhizomucor pusillus)、フィコマイセス・ニテンス(Phycomyces nitens)、及びケトスティラム・フレセニ(Chaetostylum fresenii)、ジプロジア・ゴシピナ(Diplodia gossypina)、ミクロスフェロプシス属種(Microsphaeropsis sp.)、ウロスポラ・ビルグラミ(Ulospora bilgramii)、アウレオバシジウム属種(Aureobasidium sp.)、マクロフォミア・ファセオリナ(Macrophomina phaseolina)、アスコボラス・スティクトイデス(Ascobolus stictoides)、サコボラス・ディルテルス(Saccobolus dilutellus)、ペジザ(Peziza)、ペニシリウム・ベルクロサム(Penicillium verruculosum)、ペニシリウム・クリゾゲナム(Penicillium chrysogenum)、及びサーモミセス・ベルコサス(Thermomyces verrucosus)、トリコデルマ・リーセイ アカ(Trichoderma reesei aka)、ハイポクレア・ジェコリーナ(Hypocrea jecorina)、ジアポルテ・シンゲネシア(Diaporthe syngenesia)、コレトトリウム・ラゲナリウム(Colletotrichum lagenarium)、キラリア・ヒポキシロン(Xylaria hypoxylon)、ニグロスポラ属種(Nigrospora sp.)、ノデュリオスポリウム属種(Nodulisporum sp.)、及びポロニア・プンクタータ(Poronia punctata)、シリンドロカルポン属種(Cylindrocarpon sp.)、ネクトリア・ピネア(Nectria pinea)、ボルテラ・コレトトリコイデス(Volutella colletotrichoides)、ソルダリア・フィミコーラ(Sordaria fimicola)、ソルダリア・マクロスポラ(Sordaria macrospora)、チエラビア・サーモフィラ(Thielavia thermophila)、シスパストスポラ・ボニネンシス(Syspastospora boninensis)、クラドリナム・フォエクンジシマム(Cladorrhinum foecundissimum)、ケトミウム・ムロルム(Chaetomium murorum)、ケトミウム・ビレッセンス(Chaetomium virescens)、ケトミウム・ブラシリエンシス(Chaetomium brasiliensis)、ケトミウム・クニコロラム(Chaetomium cunicolorum)、ミセリオフトラ・サーモフィラ(Myceliophthora thermophila)、グリオクラジウム・カテヌラタム(Gliocladium catenulatum)、シタリディウム・サーモフィラ(Scytalidium thermophila)、アクレモニウム種(Acremonium sp.)、フザリウム・ソラニ(Fusarium solani)、フザリウム・アングイオイデス(Fusarium anguioides)、フザリウム・ポアエ(Fusarium poae)、フザリウム・オキシスポラム亜種リコペルシシ(Fusarium oxysporum ssp. lycopersici)、フザリウム・オキシスポラム亜種パッシフローラ(Fusarium oxysporum ssp. passiflora)、フミコラ・ニグレッセンス(Humicola nigrescens)、フミコラ・グリセア(Humicola grisea)、フザリウム・オキシスポラム(Fusarium oxysporum)、チエラビア・テレストリス(Thielavia terrestris)、又はフミコラ・インソレンス(Humicola insolens)から得てもよい。一つの好ましいエンドグルカナーゼは、配列番号9として国際公開第96/29397号(参照により本明細書に組み込まれる)に開示されるもの又はこれらと少なくとも70%の同一性を有する酵素、及び国際公開第98/12307号の実施例1に開示されるこれらの変異体である。別の好ましいエンドグルカナーゼは、国際公開第91/017243号(配列番号2)に開示されるもの、又は国際公開第94/007998号に開示されるようなエンドグルカナーゼ変異体である。
再付着防止効果を有するエンドグルカナーゼは、多数の細菌供給源から糖結合モジュール(CBM)を欠損した真菌性エンドグルカナーゼから得てもよい。いくつかの供給源としては、フミコラ・インソレンス(Humicola insolens)、DSM12648として寄託されたバシラス属種(Bacillus sp.)、FERM P−16067として寄託されたバシラス属種(Bacillus sp.)KSMS237、パニバチルス・ポリミキサ(Panibacillus polymyxa)、及びパニバチルス・パブリ(Panibacillus pabuli)が挙げられる。特定の再付着防止エンドグルカナーゼは、国際公開第91/17244号(参照により本明細書に援用される)、国際公開第04/053039号(配列番号2)(参照により本明細書に援用される)、特開2000−210081(配列番号1の位置1〜824)(参照により本明細書に援用される)に開示される。
再付着防止効果を有するキシログルカナーゼは、多数の細菌供給源から得てもよい。いくつかの供給源としては、バシラス・リケニホルミス(Bacillus licheniformis)、バシラス・アガラドハエレンス(Bacillus agaradhaerens)、(国際公開第99/02663号)パニバチルス・ポリミキサ(Panibacillus polymyxa)、及びパニバチルス・パブリ(Panibacillus pabuli)(国際公開第01/62903号)が挙げられる。キシログルカナーゼの好適な変異体はまた、PCT/EP2009/056875に記載される。市販のキシログルカナーゼとしては、Whitezyme(登録商標)(Novozymes A/S)が挙げられる。
市販のセルラーゼとしては、トリコデルマ・リーセイ(Trichoderma reesei)から産生されるCelluclast(登録商標)、フミコラ・インソレンス(Humicola insolens)から産生されるCelluzyme(登録商標)が挙げられる。市販のエンドグルカナーゼとしては、Carezyme(登録商標)、Renozyme(登録商標)、Endolase(登録商標)、及びCelluclean(登録商標)(Novozymes A/S)、並びにKAC−500(B)(商標)(Kao Corporation)、並びにClazinase(商標)、Puradax(商標)EG L及びPuradax HA(Danisco A/S)が挙げられる。
リパーゼ:リパーゼ又は脂肪分解酵素は、脂質や油を含む汚れに関して改善された洗浄力を提供する。一般的な脂質及び/又は油を含む染みとしては、他の油及び/又は脂質を含む物質を排除することなく、例えば、身体の汚れ(皮脂)、口紅、マヨネーズ、マスタード、サラダドレッシング、植物脂質及び/又は植物性油、動物性脂質(例えば、バター及び肉汁)、ワックス、及び鉱物油が挙げられる。アルカリ溶液中での使用に好適な任意のリパーゼを用いることができる。好適なリパーゼは、細菌又は真菌由来のものを含む。かかるリパーゼの化学的又は遺伝子的に改変された変異体は、これに関連して含まれる。該リパーゼは、例えば、トリアシルグリセロールリパーゼ(EC3.1.1.3)、ホスホリパーゼA2(EC3.1.1.4)、リゾホスホリパーゼ(EC3.1.1.5)、モノグリセリドリパーゼ(EC3.1.1.23)、ガラクトリパーゼ(EC3.1.1.26)、ホスホリパーゼA1(EC3.1.1.32)、リポタンパク質リパーゼ(EC3.1.1.34)でもよい。有用なリパーゼの例としては、フミコラ・ラヌジノサ(Humicola lanuginosa)リパーゼ、例えば欧州特許第258068号及び欧州特許第305216号に記載される;リゾムコール・ミエヘイ(Rhizomucor miehei)リパーゼ、例えば欧州特許第238023号明細書に記載されるもの、又は国際公開第96/13580号に記載されるH.インソレンス(H. insolens)由来のもの;カンジダ属(Candida)リパーゼ、例えばC.アンタルクティカ(C. antarctica)リパーゼ、例えば欧州特許第214761号に記載されるC.アンタルクティカ(C. antarctica)リパーゼA又はB;シュードモナス属(Pseudomonas)リパーゼ、例えば欧州特許第721981号(例えば寄託登録番号FERM BP−4772を有するシュードモナス属種(Pseudomonas sp.)SD705株から得られるリパーゼ)、PCT/JP96/00426、PCT/JP96/00454(例えばP.ソラナセアラム(P. solanacearum)リパーゼ)、欧州特許第571982号、又は国際公開第95/14783号(例えばP.メンドシナ(P. mendocina)リパーゼ)に記載されるもの、例えば欧州特許第218272号に記載されるP.アルカリゲネス(P. alcaligenes)若しくはP.シュードアルカリゲネス(P. pseudoalcaligenes)リパーゼ、例えば欧州特許第331376号明細書に記載されるP.セパシア(P. cepacia)リパーゼ、例えば英国特許第1,372,034号明細書に記載されるP.スタッツェリ(P. stutzeri)リパーゼ、又はP.フルオレッセンス(P. fluorescens)リパーゼ;バシラス属(Bacillus)リパーゼ、例えばB.サブチリス(B. subtilis)リパーゼ(Dartois et al. (1993)Biochemica et Biophysica Acta 1131:253-260)、B.ステアロサーモフィルス(B. stearothermophilus)リパーゼ(JP64/744992号)、及びB.プミルス(B. pumilus)リパーゼ(国際公開第91/16422号)が挙げられる。他の例としては、例えば国際公開第92/05249号、国際公開第94/01541号、EP407225、EP260105、国際公開第95/35381号、国際公開第96/00292号、国際公開第95/30744号、国際公開第94/25578号、国際公開第95/14783号、国際公開第95/22615号、国際公開第97/04079号及び国際公開第97/07202号に記載されるものなどのリパーゼ変異体が挙げられる。好ましいリパーゼ変異体は、国際公開第00/60063号に開示されるフミコラ・ラヌジノサ(Humicola lanuginosa)DSM4109のものである。改良された第一の洗浄性能を有する、国際公開第00/60063号の実施例に開示される変異体、即ちT231R+N233R;G91A+D96W+E99K+G263Q+L264A+I265T+G266D+T267A+L269N+R209P+T231R+N233R;N33Q+D96S+T231R+N233R+Q249R;E99N+N101S+T231R+N233R+Q249R;E99N+N101S+T231R+N233R+Q249Rは、特に好ましい。
市販の好適なリパーゼとしては、Lipex(登録商標)、Lipolase(登録商標)及びLipolase Ultra(登録商標)、Lipolex(登録商標)、Lipoclean(登録商標)(Novozymes A/Sから入手可能)、M1 Lipase(商標)及びLipomax(商標)(Genencor Inc.から入手可能)、並びにLipase P”Amano”(Amano Pharmaceutical Co. Ltd.から入手可能)が挙げられる。市販のクチナーゼは、Genencor Inc.製のLumafast(商標)を含む。
クチナーゼ:脂肪分解酵素の潜在的に有用な種類としては、クチナーゼ(EC3.1.1.74)、例えば国際公開第88/09367号に記載されるシュードモナス・メンドシナ(Pseudomonas mendocina)由来のクチナーゼ、又はフザリウム・ソラニ ピシ(Fusarium solani pisi)由来のクチナーゼ(例えば国際公開第90/09446号に記載される)が挙げられる。クチナーゼの脂肪分解活性のために、これらは、リパーゼとして同様の株に対して有効であり得る。市販のクチナーゼとしては、Genencor Inc.製のLumafast(商標)が挙げられる。
ペルオキシダーゼ/オキシダーゼ:好適なペルオキシダーゼ/オキシダーゼとしては、植物、細菌又は真菌起源のものが挙げられる。化学的に改変された、又はタンパク質工学的に操作された変異体は、含まれる。有用なペルオキシダーゼの例としては、コプリナス属(Coprinus)由来、例えばC.シネレウス(C. cinereus)由来のペルオキシダーゼ、並びに国際公開第93/24618号、国際公開第95/10602号、及び国際公開第98/15257号に記載されるこれらの変異体が挙げられる。市販のペルオキシダーゼとしては、Guardzyme(商標)(Novozymes A/S)が挙げられる。
プロテアーゼ:プロテアーゼは、タンパク質を含む染み、例えば血液、乳製品、身体の汚れ(皮脂)、粉ミルク、泥、草、卵、及び離乳食などの除去に用いられる。アルカリ溶液中での使用に好適な任意のプロテアーゼを用いることができる。好適なプロテアーゼとしては、動物、植物、又は微生物起源のものが挙げられる。微生物起源は好ましい。化学的に修飾された、又はタンパク質工学的に操作された変異体は含まれる。該プロテアーゼとしては、例えばメタロプロテアーゼ(EC3.4.17又はEC3.4.24)、又はセリンプロテアーゼ(EC3.4.21)、好ましくはアルカリ微生物プロテアーゼ、又はトリプシン様プロテアーゼが挙げられる。アルカリプロテアーゼの例としては、サブチリシン(EC3.4.21.62)、特にバシラス属(Bacillus)由来のもの、例えば、サブチリシンNovo、サブチリシンCarlsberg、サブチリシン309、サブチリシン147、及びサブチリシン168(国際公開第89/06279号に記載される)が挙げられる。トリプシン様プロテアーゼの例としては、(例えばブタ、又はウシ由来の)トリプシン、及び国際公開第89/06270号及び国際公開第94/25583号に記載されるフザリウム属(Fusarium)プロテアーゼが挙げられる。有用なプロテアーゼの例としては、国際公開第92/19729号、国際公開第98/20115号、国際公開第98/20116号、及び国際公開第98/34946号に記載される変異体、特に1又はそれ以上の以下の位置:27、36、57、76、87、97、101、104、120、123、167、170、194、206、218、222、224、235、及び274に置換を有する変異体である。市販のプロテアーゼ酵素としては、Alcalase(登録商標)、Savinase(登録商標)、Primase(登録商標)、Duralase(登録商標)、Esperase(登録商標)、及びKannase(登録商標)(Novozymes A/S)、Maxatase(登録商標)、Maxacal(登録商標)、Maxapem(登録商標)、Properase(登録商標)、Purafect(登録商標)、Purafect OxP(登録商標)、FN2(商標)、及びFN3(商標)(Genencor International Inc.)が挙げられる。
実施形態によっては、本発明は、本発明による洗剤組成物に加えて、少なくとも一つの該酵素が、組成物の重量で、0.000001%〜10%、0.00001%〜5%、0.0001%〜2.5%、0.001%〜2%、0.01%〜1.5%、又は0.1%〜1%の酵素タンパク質のレベルで用いることができる方法に関する。
実施形態によっては、本発明は、本発明による洗剤組成物に加えて、少なくとも一つの該酵素が、布地1gあたり、0〜20、0.00001〜10、0.0001〜5、0.0001〜2.5、0.001〜2、0.01〜1、0.1〜0.5ミリグラムの酵素タンパク質の量で用いることができる方法に関する。
実施形態によっては、本発明は、本発明による洗剤組成物に加えて、少なくとも一つの酵素が、浸漬溶液1リットルあたり、0〜5000、0.001〜100、0.01〜50、又は0.1〜10ミリグラムの酵素タンパク質の濃度で用いることができる方法に関する。
完全に製剤化された洗剤、例えば市販の洗剤が用いられる場合、かかる洗剤は、既に酵素が含まれてもよい。該洗剤により提供されるこれらの酵素は、添加される酵素タンパク質の量又は少なくとも一つの酵素に関する計算に入れられるべきである。前記の少なくとも一つの酵素は、一般的に別々の酵素として理解されてもよく、あるいはそれは添加される別々の酵素の全ての合計でもよい。実施形態によっては、本発明は、組成物の重量での酵素タンパク質のレベルが、添加される少なくとも一つの酵素のうちの別々に添加される酵素の量に関する方法に関する。他の実施形態では、本発明は、組成物の重量での酵素タンパク質のレベルが、添加される少なくとも一つの酵素のうちの全ての添加される酵素の量、即ち添加される酵素の合計量に関する方法に関する。
濃縮浸漬洗浄方法はまた、少なくとも一つの界面活性剤の存在を要求する。実施形態によっては、本発明は、存在する前記界面活性剤が、陰イオン性界面活性剤;陽イオン性界面活性剤;双性イオン性界面活性剤;両性非イオン性界面活性剤;又はこれらの任意の組み合わせからなる群から選択される方法に関する。
好適な陰イオン性界面活性剤は、石鹸及び硫酸基又はスルホン酸基を含むものである。考慮されるスルホン酸型の界面活性剤は、(C9−C13−アルキル)ベンゼンスルホナート、及びオレフィンスルホナート、ここで後者は、例えば、末端又は内部に位置する二重結合を有するC12−C18モノオレフィンのスルホン化により得られるような、アルケンスルホナート、及びヒドロキシアルカンスルホナート、及び−ジスルホナートの混合物であるとして理解される。(C12−C18)アルカンスルホネート、及びアルファ−スルホ脂肪酸のエステル(スルホン酸エステル)、例えば水素添加されたココナッツ油、パームカーネル油又は獣脂脂肪酸のアルファ−スルホン酸メチルエステルは好適であり、MESのサポニン化に起因するアルファ−スルホカルボン酸を用いることができる。
さらに好適な陰イオン性界面活性剤は、モノ、ジ、及びトリエステルを含むスルホン化脂肪酸グリセロールエステル、並びにこれらの混合物である。
性能を与えるアルキ(ケニ)ル硫酸塩は、C12−C18脂肪アルコール(例えばココナッツ油脂肪アルコール、獣脂脂肪アルコール、ラウリルアルコール、ミリスチルアルコール、セチルアルコール、又はステアリルアルコール)又はC10−C20オキソアルコールの硫酸モノエステル、並びにその鎖長を有する第二級アルコールの硫酸モノエステルのアルカリ金属塩及びナトリウム塩である。洗浄技術の観点から、C12−C16アルキル硫酸塩、C12−C15アルキル硫酸塩、及びC14−C15アルキル硫酸塩は優先される。好適な陰イオン性界面活性剤はまた、例えば米国特許第3,234,258号又は米国特許第5,075,041号に従って調製されるアルカン−2,3−ジイルビス(サルフェート)である。
1〜6モルのエチレンオキシドでエトキシル化された直鎖又は分岐鎖のC7−C21アルコール例えば平均3.5モルのエチレンオキシド(EO)を有する2−メチル−分岐C9−C11アルコール又は1〜4のEOを有するC12−C18脂肪アルコールの硫酸モノエステルはまた、好ましい。これらの高い泡形成特性のために、これらは、比較的低いレベル、例えば1重量%〜5重量%のレベルにおいて、洗浄清浄組成物及び清浄組成物に通常用いられる。
陰イオン性界面活性剤としてはまた、ジエステル、及び/又はモノエステルの塩、C8−C18脂肪アルコール残基を有するスルホコハク酸の塩、又はこれらの混合物が挙げられる。脂肪アルコール残基が狭い鎖長分布を有するスルホコハク酸塩は優先される。それは、同様にアルキ(ケニ)ル鎖中に好ましくは、8〜18個のC原子を有するスルホコハク酸アルキ(ケニ)ル又はこれらの塩を使用することを可能にする。
考慮される更なる陰イオン性界面活性剤は、アミノ酸、例えば、メチルタウリン(タウリド)、及び/又はメチルグリシン(サルコシド)の脂肪酸誘導体である。考慮される更なる陰イオン性界面活性剤は、石鹸である。飽和脂肪酸石鹸、例えばラウリン酸、ミリスチン酸、パルミチン酸、ステアリン酸、水素化エルカ酸、及びベヘン酸の塩、並びに天然脂肪酸、例えばココナッツ油、パームカーネル油、又は獣脂脂肪酸由来の石鹸混合物である。石鹸を含む陰イオン性界面活性剤は、これらのナトリウム塩、カリウム塩又はアンモニウム塩の形態で、そして有機塩基の例えばモノエタノールアミン、ジエタノールアミン、又はトリエタノールアミンの可溶性塩の形態で、存在してもよい。該陰イオン性界面活性剤は、これらのナトリウム塩又はカリウム塩の形態で存在してもよい。
他の実施形態では、本発明は、該陰イオン性界面活性剤が、直鎖アルキルベンゼンスルホネート;アルファ−オレフィンスルホネート;アルキルサルフェート(脂肪アルコールサルフェート);アルコールエトキシサルフェート;第二級アルカンスルホネート;アルファ−スルホ脂肪酸メチルエステル;アルキルコハク酸又はアルケニルコハク酸;石鹸;又はこれらの任意の組み合わせである方法に関する。
非イオン性界面活性剤として、好ましくはアルコキシル化された、有利にエトキシル化、及び/又はプロポキシル化された、8〜18個のC原子、並びに平均で1モルのアルコールあたり、1〜12モルのエチレンオキシド(EO)、及び/又は1〜10モルのプロピレンオキシド(PO)を有する特に第一級アルコールが用いられる。C8−C16アルコールアルコキシレート、有利にはエトキシル化及び/又はプロポキシル化C10−C15アルコールアルコキシレート、特に2〜10若しくは3〜8のエトキシル化度、及び/又は1〜6若しくは1.5〜5のプロポキシル化度を有するC12−C14アルコールアルコキシレートは優先される。アルコール残基は、好ましくは直鎖、又は特に2位のメチル−分岐であってもよく、あるいはオキソアルコール中に通常存在するように、直鎖及びメチル−分岐鎖の混合物を含んでもよい。しかしながら、1モルのアルコールあたり、平均で2〜8のEOを有する、12〜18個のC原子を含む天然由来の直鎖アルコール、例えばココナッツ油、パーム油及び獣脂アルコール、又はオレイルアルコール由来のアルコールエトキシレートは優先される。エトキシル化アルコールとしては、例えば、3EO又は4EOを有するC12−C14アルコール、7EOを有するC9−C11アルコール、3EO、5EO、7EO又は8EOを有するC13−C15アルコール、3EO、5EO又は7EOを有するC12−18アルコール、これらの混合物、例えば3EOを有するC12−C14アルコールと5EOを有するC12−C18アルコールの混合物が挙げられる。言及されるエトキシル化度及びプロポキシル化度は、統計的平均を表し、それは、特定の製品について、整数又は小数であり得る。好ましいアルコールエトキシレート、及び/又はプロポキシレートは、限定された同族体分布を有する(狭い範囲のエトキレート/プロポキシレート、NRE/NRP)。これらの非イオン性界面活性剤に加えて、12超のEOを有する脂肪アルコールエトキシレートを用いることができる。これらの例としては、14EO、25EO、30EO又は40EOを有する獣脂脂肪アルコールエトキシレートである。
エトキシル化、及び/又はプロポキシル化されたアルコキシル化アミン、特に1アルキル鎖あたり1〜18個のC原子、並びに1モルのアミンあたり、平均で、1〜12モルのエチレンオキシド(EO)及び/又は1〜10モルのプロピレンオキシド(PO)を有する第一級、及び第二級アミンはまた、好ましい。
加えて、更なる非イオン性界面活性剤として、一般式R1O(G)xのアルキルポリグリコシドが用いられてもよく、ここでR1は、第一級の直鎖又はメチル分岐した(特に2位におけるメチル−分岐)8〜22個、好ましくは12〜18個のC原子を有するアルキル基であり、記号「G」は、5又は6個のC原子を有するグリコース(単糖)単位を指し;好ましくは、Gはグルコースである。グリコース単位の平均数を指すオリゴマー化の程度xは、一般的に、1〜10の間にあり、好ましくは、xは、1.2〜1.4である。
非イオン性界面活性剤単独で、あるいは他の非イオン性界面活性剤と組み合わせて用いられる、非イオン性界面活性剤の更なるクラスとしては、アルキル鎖中に1〜4個のC原子を有する、アルコキシル化、好ましくはエトキシル化、又はエトキシル化及びプロポキシル化脂肪酸アルキルエステル、特に、例えば特開昭58/217598号に記載される脂肪酸メチルエステルが挙げられる。
アミンオキシド型の非イオン性界面活性剤、例えばN−(ココアルキル)−N,N−ジメチルアミンオキシド、及びN−(獣脂−アルキル)−N,N−ビス(2−ヒドロキシエチル)アミンオキシド、及び脂肪酸アルカノールアミド、又はエトキシル化脂肪酸アルカノールアミド型はまた、好適である。
実施形態によっては、本発明は、該非イオン性界面活性剤がアルコールエトキシレート;ノニルフェノールエトキシレート;アルキルポリグリコシド;アルキルジメチルアミンオキシド;エトキシル化脂肪酸モノエタノールアミド;脂肪酸モノエタノールアミド;脂肪酸(ポリヒドロキシアルカノール)アミド;グルコサミン(「グルカミド」)のN−アシル−N−アルキル誘導体;又はこれらの任意の組み合わせである方法に関する。
実施形態によっては、本発明は、少なくとも一つ界面活性剤の濃度が、布地1gあたり、0〜500、0.00001〜100、0.0001〜50、0.0001〜40、0.001〜30、0.01〜20、0.1〜15、又は1〜10ミリグラムである方法に関する。
実施形態によっては、本発明は、少なくとも一つ界面活性剤の濃度が、浸漬溶液1Lあたり、0〜50、0.0001〜40、0.001〜30、0.01〜20、0.1〜10、又は1〜5gである方法に関する。
少なくとも一つの酵素と少なくとも一つの界面活性剤の濃度は、次の洗浄溶液中のこれらの濃度と比較して高い。
実施形態によっては、本発明は、洗浄溶液中の少なくとも一つ酵素の濃度が、少なくとも1、2、3、4、5、6、7、8、9、10、11、12、13、14、15、16、17、18、19又は20倍に浸漬溶液を希釈することにより得られる方法に関する。
実施形態によっては、本発明は、洗浄溶液中の少なくとも一つ界面活性剤の濃度が、少なくとも1、2、3、4、5、6、7、8、9、10、11、12、13、14、15、16、17、18、19又は20倍に浸漬溶液を希釈することにより得られる方法に関する。
浸漬2
特定の洗剤組成物成分の性能は、他の洗剤組成物成分の存在に影響を受け、性能が低下する場合、かかる組成物は、それ故互いに分離することにより利益を得る。例えば、漂白成分及び漂白系は、酵素の性能に悪影響を与え得ることが知られており、本発明は、別々の浸漬行程を含むことにより特徴付けられ、これは酵素浸漬後に行なわれてもよく、これは主な洗浄の前又は後のいずれかに行なってもよい。
特定の洗剤組成物成分の性能は、他の洗剤組成物成分の存在に影響を受け、性能が低下する場合、かかる組成物は、それ故互いに分離することにより利益を得る。例えば、漂白成分及び漂白系は、酵素の性能に悪影響を与え得ることが知られており、本発明は、別々の浸漬行程を含むことにより特徴付けられ、これは酵素浸漬後に行なわれてもよく、これは主な洗浄の前又は後のいずれかに行なってもよい。
漂白系は、衣類又は食器上の特定の染み、例えば、赤ワイン、紅茶、コーヒー、フルーツジュース、草、ニンジン、又はトマトソースを漂白するために、特定の洗剤に存在する。漂白系はまた、衣服の白さや明るさを維持するのを助ける。残念ながら、かかる薬剤は、温度に著しく依存し、かかる薬剤が低温溶液中で用いられた場合、典型的に、これらの性能は低下する。洗剤製剤中の漂白成分の存在は、他の成分の安定性に悪影響を与え得る。従って、洗剤組成物中に漂白成分を製剤化することは、性能を得ることと、他の成分を害し得る濃度に達しないことのバランスである。
分離した工程における漂白系の施用は、それ故溶液中に存在する他の成分の性能に影響を与えることなく濃度の増加、及び/又は漂白系の活性化を可能にする個別の温度の使用を可能にする。
低温において、本発明の洗浄方法は、漂白系の活性化のための温度の増加により利益を得る。この温度の上昇は、漂白系を含む溶液の添加の前に又は同時に行なわれてもよく、それにより、本発明による洗浄方法の温度への影響は、可能な限り最小限となる。実施形態によっては、本発明は、漂白系の活性化が、15℃〜50℃、20℃〜45℃、25℃〜40℃、又は30℃〜35℃の温度で行なわれる方法に関する。
好適な漂白系成分としては、漂白触媒、光退色剤、漂白活性化剤、過酸化水素源、例えば過炭酸ナトリウム及び過ホウ酸ナトリウム、予調製過酸、及びこれらの混合物が挙げられる。
好適な光退色剤は、例えばスルホン化亜鉛フタロシアニンでもよい。
好適な予調製過酸としては、限定しないが、過カルボン酸及び過カルボン酸塩、過炭酸及び過炭酸塩、過イミド酸及び過イミド酸塩、過オキソ硫酸及び過オキソ硫酸塩、例えばOxone(登録商標)、並びにこれらの混合物から選択される化合物が挙げられる。好適な過カルボン酸としては、式R−(C=O)O−O−Mを有する疎水性及び親水性の過酸を含み、ここでRは、過酸が疎水性である場合、6〜14個のC原子、又は8〜12個のC原子、そして過酸が親水性である場合、6個未満のC原子、又は4個未満のC原子を有する、任意で分岐したアルキル基であり;Mは、対イオン、例えばナトリウム、カリウム、又は水素である。
過酸化水素源は、例えば、アルカリ金属塩、例えば過ホウ酸のナトリウム塩(通常、一水和物又は四水和物)、過炭酸塩、過硫酸塩、過リン酸塩、過ケイ酸塩塩、及びこれらの混合物を含む無機塩類から選択されてもよい。本発明の一つの態様では、無機塩は、過ホウ酸、過炭酸のナトリウム塩、及びこれらの混合物からなる群から選択される。
好適な漂白活性剤は、式R−(C=O)−Lのものであり、ここでRは、漂白活性剤が疎水性である場合、6〜14個のC原子、又は8〜12個のC原子を有し、漂白活性剤が親水性である場合、6個未満のC原子、又は4個未満のC原子を有する、任意で分岐したアルキル基であり;Lは離脱基である。好適な離脱基の例としては、アルカノレート、及びフェノラート、並びにこれらの誘導体が挙げられ、一つの特定の例は、4−オキシドベンゼンスルホネートである。好適な漂白活性剤としては、4−(ドデカノイルオキシ)ベンゼンスルホネート(LOBS)、4−(デカノイルオキシ)ベンゼンスルホネート、4−(ドデカノイルオキシ)ベンゾエート(DOBS)、4−(3,5,5−トリメチルヘキサノイルオキシ)ベンゼンスルホネート(ISONOBS)、テトラアセチルエチレンジアミン(TAED)、及び4−(ノナノイルオキシ)ベンゼンスルホネート(NOBS)が挙げられる。好適な漂白活性剤は、また国際公開第98/17767号に開示される。
実施形態によっては、該漂白成分又は該漂白系は、過酸化物型漂白系(「過酸素」又は「酸素型」)、例えば、過ホウ酸ナトリウム一水和物若しくは四水和物(NaBO3・H2O若しくはNaBO3・4H2O)、又は過炭酸ナトリウム(2Na2CO3・3H2O2);漂白活性剤、例えばTAED、NOBS、ISONOBS、LOBS又はDOBS、上述の全て;遊離過酸、例えば6−(フタロイルアミノ)過カプロン酸又は6−(フタルイミド)ペルオキシヘキサン酸(PAP);漂白触媒、例えばTinocatの名称で販売される単核シッフ塩基マンガン(III)錯体;スルホン化フタアロシアニンのアルミニウム及び亜鉛錯体である光退色剤;又はこれらの任意の混合物からなる群から選択されてもよい。
実施形態によっては、該漂白成分は、以下の式:
[式中、R1は独立して9〜24個の炭素を含む分岐鎖アルキル基、又は11〜24個の炭素を含む直鎖アルキル基であり、好ましくは各R1は独立して9〜18個の炭素を含む分岐鎖アルキル基又は11〜18個の炭素を含む直鎖アルキル基であり、より好ましくは、各R1は独立して、2−プロピルヘプチル、2−ブチルオクチル、2−ペンチルノニル、2−ヘキシルデシル、n−ドデシル、n−テトラデシル、n−ヘキサデシル、n−オクタデシル、イソ−ノニル、イソ−デシル、イソ−トリデシル、及びイソ−ペンタデシルからなる群から選択される。]
を有する有機触媒、
(iii)及びこれらの混合物
からなる群から選択される有機触媒でもよい。
を有する有機触媒、
(iii)及びこれらの混合物
からなる群から選択される有機触媒でもよい。
漂白浸漬工程により本発明をここで例証するが、当業者は、該性能が他の洗剤組成物成分に影響を与える、あるいは与えるだろう場合に、任意の洗剤組成物成分を対応する分離した浸漬工程に同様に供してもよいことを知るだろう。かかる成分の限定的でない例としては、例えばプロテアーゼ及びポリマーである。
第一の浸漬期間及び/又は第二の浸漬期間の間、該水レベルは、洗浄の間の水レベルと比較して比較的低く、材料と水の重量対重量比は、1:1.8〜1:6.0、1:1.8〜1:5.5、1:1.8〜1:5.0、1:1.8〜1:4.5、1:1.8〜1:4.0、1:1.8〜1:3.5、1:1.8〜1:3.0、1:1.8〜1:2.5、又は1:1.7〜1:2.5でもよい。
浸漬溶液又は浸漬溶液成分は、浸漬溶液の均一な分散、浸漬溶液成分の溶解、及び全ての材料の確実な湿潤を最大化するために、好ましくは撹拌又は他の機械的作用の間に、噴霧又は散布することにより、材料に施用されてもよい。あるいは、材料は、容器又は洗浄デバイスに添加されてもよく、ここで浸漬溶液は存在し、撹拌は浸漬溶液と材料との接触の間又は後に施用される。一度浸漬溶液が均一に分散されると、ここで更なる撹拌は必要とされず、浸漬期間は、期間中の保持又は維持により特徴付けられる。任意で、低い機械的作用/撹拌は、施用されてもよい。浸漬溶液中の洗剤成分、例えば界面活性剤の比較的高濃度の含有量は、撹拌の間、泡(foam)/泡(suds)をもたらし、多すぎる量は、除去するのが困難であり、従って望ましくない。泡(foam)/泡(suds)を同時に形成することなく、対象物への浸漬溶液(成分)の均一な分散を確実にするために、十分な撹拌を施用することは、それ故最初に必要である。一度対象物への浸漬溶液(成分)の均一な分散が得られれば、更なる撹拌は要求されない。
実施形態によっては、本発明は、第一の浸漬期間及び/又は第二の浸漬期間が、1〜120分;2〜60分;3〜30分;4〜15分;5〜10分;10分;9分;8分;7分;6分;5分;4分;2分;又は1分である方法に関する。前記第一の浸漬期間及び/又は第二の浸漬期間は、浸漬と浸漬+洗浄との比として表される全体の浸漬+洗浄期間が1:1、1:2、1:3、1:4、1:5、1:6、1:7、1:8、1:9、1:10、1:11、1:12、1:13、1:14、1:15、1:16、1:17、1:18、1:19又は1:20でもよい割合を構成する。
濃縮2回浸漬洗浄方法は、減少した温度において、ベンチマークと比較して改良された清浄効果を示し、従って、実施形態によっては、本発明は、第一の浸漬期間及び/又は第二の浸漬期間中の温度が、約35℃;約30℃;約25℃;約24℃;約23℃;約22℃;約21℃;約20℃;約19℃;約18℃;約17℃;約16℃;約15℃;約14℃;約13℃;約12℃;約11℃;約10℃;約9℃;約8℃;約7℃;約6℃;又は約5℃である方法に関する。別の実施形態では、本発明は、第一の浸漬期間及び/又は第二の浸漬期間中の温度が、35℃未満;30℃未満;25℃未満;24℃未満;23℃未満;22℃未満;21℃未満;20℃未満;19℃未満;18℃未満;17℃未満;16℃未満;15℃未満;14℃未満;13℃未満;12℃未満;11℃未満;10℃未満;9℃未満;8℃未満;7℃未満;6℃未満;又は5℃未満である方法に関する。
洗浄
洗浄期間は、増加した水のレベルにより特徴付けられ、浸漬された材料に水を添加することにより開始され、それにより浸漬溶液を希釈する。材料と水の重量対重量比は、1:3.5〜1:6.5、1:4〜1:5、又は1:4〜1:2のレベルまで増加する。
洗浄期間は、増加した水のレベルにより特徴付けられ、浸漬された材料に水を添加することにより開始され、それにより浸漬溶液を希釈する。材料と水の重量対重量比は、1:3.5〜1:6.5、1:4〜1:5、又は1:4〜1:2のレベルまで増加する。
通常の洗浄と同様に、撹拌又は機械的作用が施用される。布地と洗浄溶液との最大の相互作用を確実にするために、洗浄期間の間、中〜高程度の撹拌の利用は好ましい。実施形態によっては、本発明は、洗浄期間中に撹拌又は他の機械的作用が施用される方法に関する。
これは、先のステップにおいて布地の上に蓄積した分解した染み物質及び界面活性剤の可溶化を増大させることが観察される。短い洗浄時間についての消費者ニーズと十分な洗浄性能についてのニーズとの間で妥協はなされるべきである。実施形態によっては、本発明は、洗浄期間が5〜120分、5〜90分、10〜60分、10〜30分、5〜20分、5〜15分、10〜15分である方法に関する。
濃縮2回浸漬洗浄方法は、減少した温度において特に改良された清浄効果を示し、従って、実施形態によっては、本発明は、洗浄期間中の温度が、約35℃;約30℃;約25℃;約24℃;約23℃;約22℃;約21℃;約20℃;約19℃;約18℃;約17℃;約16℃;約15℃;約14℃;約13℃;約12℃;約11℃;約10℃;約9℃;約8℃;約7℃;約6℃;又は約5℃である方法に関する。別の実施形態では、本発明は、洗浄期間中の温度が、35℃未満;30℃未満;25℃未満;24℃未満;23℃未満;22℃未満;21℃未満;20℃未満;19℃未満;18℃未満;17℃未満;16℃未満;15℃未満;14℃未満;13℃未満;12℃未満;11℃未満;10℃未満;9℃未満;8℃未満;7℃未満;6℃未満又は5℃未満である方法に関する。
実施形態によっては、本発明は、第一の浸漬期間及び/又は第二の浸漬期間及び/又は洗浄期間の間の温度は、それぞれ同一又は異なって選択される方法に関する。
リンス
次のステップは、水を流し、対象物をリンスするための準備である。リンスは、通常のリンス方法に従って行なわれ得る。洗浄デバイスが用いられる場合、存在するリンスプログラムを用いることができる。洗剤の量が減少した濃縮2回浸漬洗浄方法が施用される場合、洗剤残余物の十分な除去に必要なリンス水の量を、減少させることができる。
次のステップは、水を流し、対象物をリンスするための準備である。リンスは、通常のリンス方法に従って行なわれ得る。洗浄デバイスが用いられる場合、存在するリンスプログラムを用いることができる。洗剤の量が減少した濃縮2回浸漬洗浄方法が施用される場合、洗剤残余物の十分な除去に必要なリンス水の量を、減少させることができる。
使用
本方法は、家庭用ケア清浄の分野及び工業清浄の分野内で、対象物を清浄するために施用されてもよい。実施形態によっては、本発明は、織物及び/又は布地を清浄するための方法の使用に関する。他の実施形態では、本発明は、洗濯物を清浄するための方法の使用に関する。
本方法は、家庭用ケア清浄の分野及び工業清浄の分野内で、対象物を清浄するために施用されてもよい。実施形態によっては、本発明は、織物及び/又は布地を清浄するための方法の使用に関する。他の実施形態では、本発明は、洗濯物を清浄するための方法の使用に関する。
本発明は、以下の実施例によりさらに記載され、これは本発明の範囲を限定するものとして解釈されるべきではない。
実施例
材料
バッファ及び基質として用いられる化学薬品は、少なくとも試薬グレードの市販品である。
材料
バッファ及び基質として用いられる化学薬品は、少なくとも試薬グレードの市販品である。
洗剤及び酵素
下記の表にされる洗剤組成物では、洗濯洗剤を製剤化する場合、界面活性剤は、当該技術分野において一般的に用いられるような鎖長分布及びエトキシル化度を有する様々な市販品の形態で添加された。酵素は、多くの場合、示されるように、製剤化された洗剤に含まれた。
下記の表にされる洗剤組成物では、洗濯洗剤を製剤化する場合、界面活性剤は、当該技術分野において一般的に用いられるような鎖長分布及びエトキシル化度を有する様々な市販品の形態で添加された。酵素は、多くの場合、示されるように、製剤化された洗剤に含まれた。
洗剤酵素のクラス:プロテアーゼ、アミラーゼ、リパーゼ、セルラーゼ、マンナナーゼ、及びペクチナーゼは、それぞれ市販の製剤化された液体又は顆粒製品として、様々に添加された。酵素(全てNovozymes A/S, Denmarkから得られる)は、以下の実施例において、洗剤に加えて用いられた。
材料標本
表Iに列挙する以下の実施例において用いられた染みの付いた材料標本を、Center for Testmaterials BV, Vlaardingen, the Netherlandsから得た。これらは、最も一般的な染みの染み除去を目的とするために選択された。材料標本を、染みの性質及びこれらの主な感受性(界面活性剤感受性の染み;プロテアーゼ、リパーゼ、セルラーゼ、マンナナーゼ又はアミラーゼ等の酵素特異的感受性の染み;漂白感受性の染み)及び再付着に感受性の追跡材料標本によって、グループに分けてもよい。
表Iに列挙する以下の実施例において用いられた染みの付いた材料標本を、Center for Testmaterials BV, Vlaardingen, the Netherlandsから得た。これらは、最も一般的な染みの染み除去を目的とするために選択された。材料標本を、染みの性質及びこれらの主な感受性(界面活性剤感受性の染み;プロテアーゼ、リパーゼ、セルラーゼ、マンナナーゼ又はアミラーゼ等の酵素特異的感受性の染み;漂白感受性の染み)及び再付着に感受性の追跡材料標本によって、グループに分けてもよい。
小スケール(Terg-o-tometer, TOM)のため、1回の洗浄のあたり、選択されたそれぞれの染みが付いた材料標本の一つと、最大20gの50%綿(Wfk 10A)と50%ポリエステル(Wfk 30A)バラストを用いた。実施例1の材料標本サイズは、3.5x3.5cmであり、実施例2の材料標本サイズは、5x5cmである。
染みの評価
洗浄性能は、デルタ減少値(ΔRem)で表す。洗浄及びリンス後、材料標本を、平らに広げ、室温で一晩空気乾燥させた。材料標本の光反射率評価を、大変小さい開口部を有するMacbeth Color Eye 7000反射率計を用いて行った。測定を、入射光においてUVを除いて行い、460nmにおける減少を抽出した。測定を、未洗浄と洗浄した材料標本に関して行った。測定される試験材料標本を、同一の種類及び同一の色の別の材料標本(二つの材料標本)の上に置いた。1つのビーカーにつき、各種類一つの材料標本のみが存在するので、再現洗浄からの材料標本を、この方法により用いた。個別の材料標本についての減少値を、洗浄された材料標本の減少値から未洗浄の材料標本の減少値を引くことにより計算した。それぞれの染みの付いた材料標本セットについての全ての洗浄性能を、個別のΔRemの合計として計算した。
洗浄性能は、デルタ減少値(ΔRem)で表す。洗浄及びリンス後、材料標本を、平らに広げ、室温で一晩空気乾燥させた。材料標本の光反射率評価を、大変小さい開口部を有するMacbeth Color Eye 7000反射率計を用いて行った。測定を、入射光においてUVを除いて行い、460nmにおける減少を抽出した。測定を、未洗浄と洗浄した材料標本に関して行った。測定される試験材料標本を、同一の種類及び同一の色の別の材料標本(二つの材料標本)の上に置いた。1つのビーカーにつき、各種類一つの材料標本のみが存在するので、再現洗浄からの材料標本を、この方法により用いた。個別の材料標本についての減少値を、洗浄された材料標本の減少値から未洗浄の材料標本の減少値を引くことにより計算した。それぞれの染みの付いた材料標本セットについての全ての洗浄性能を、個別のΔRemの合計として計算した。
実施例1:Terg-o-tometer(TOM)試験における3段階、2段階、及び通常の洗浄方法の比較
この試験では、酵素の添加された、あるいは添加されてない、又は漂白系の添加された、あるいは添加されてない、単純に構成された洗浄溶液を、異なる3つの方法の種類:通常の洗浄方法;浸漬段階において、界面活性剤と酵素(添加された場合)を小容量において高いレベルで最初に作用させることが許容され、その後、液体を希釈し、通常の洗浄を行った2段階方法;及び上述の第一の浸漬期間に続いて、用いられる場合には漂白剤(ペルオキシ酢酸)が添加される第二の浸漬段階、その後第三の段階として通常の洗浄が続く、又は洗浄後に第三の段階としての第二の浸漬が続く最終的に3段階方法、における汚れた布地洗浄負荷(load)に施用する。これらの方法の種類の全ては、最後にリンスで完了した。
この試験では、酵素の添加された、あるいは添加されてない、又は漂白系の添加された、あるいは添加されてない、単純に構成された洗浄溶液を、異なる3つの方法の種類:通常の洗浄方法;浸漬段階において、界面活性剤と酵素(添加された場合)を小容量において高いレベルで最初に作用させることが許容され、その後、液体を希釈し、通常の洗浄を行った2段階方法;及び上述の第一の浸漬期間に続いて、用いられる場合には漂白剤(ペルオキシ酢酸)が添加される第二の浸漬段階、その後第三の段階として通常の洗浄が続く、又は洗浄後に第三の段階としての第二の浸漬が続く最終的に3段階方法、における汚れた布地洗浄負荷(load)に施用する。これらの方法の種類の全ては、最後にリンスで完了した。
表1A及び1Bは、様々な方法の様々な段階に存在する浸漬又は洗浄の容量、及び存在する成分の濃度の概要を与える。以下の表は、各方法のより詳細な説明を与える。全ての処理において、pHは8.8近くで維持した。
1)この実施例に用いられる全ての溶液の水の硬度を、他に指定のない限り、Ca/Mg/NaHCO3=4:1:7.5のモル比で、塩化カルシウム、塩化マグネシウム、及び炭酸水素ナトリウムを用いて15°dHに調整した。
2)浸漬段階2が、洗浄段階の後にくる場合、容量並びにDEA、PAA及び炭酸ナトリウムの濃度は、下記に指定のように異なった。
3)硫酸で8.8に調整されたpHを有するDEAの溶液として添加された。
4)PAAは、ペルオキシ酢酸、酢酸、及び過酸化水素を含む市販の溶液として添加された。この溶液は強酸性であり、炭酸ナトリウムは、pH調整のために添加された。
5)浸漬段階2が洗浄段階の後にくる場合、この容量は、約35mLであった。
6)浸漬段階2が洗浄段階の後にくる場合、この濃度は500mMであった。
7)浸漬段階2が洗浄段階の後にくる場合、この濃度は428mMであった。
8)浸漬段階2が洗浄段階の後にくる場合、この濃度は27.6mMであった。
9)浸漬段階2が洗浄段階の後にくる場合、この濃度は55mMであった。
2)浸漬段階2が、洗浄段階の後にくる場合、容量並びにDEA、PAA及び炭酸ナトリウムの濃度は、下記に指定のように異なった。
3)硫酸で8.8に調整されたpHを有するDEAの溶液として添加された。
4)PAAは、ペルオキシ酢酸、酢酸、及び過酸化水素を含む市販の溶液として添加された。この溶液は強酸性であり、炭酸ナトリウムは、pH調整のために添加された。
5)浸漬段階2が洗浄段階の後にくる場合、この容量は、約35mLであった。
6)浸漬段階2が洗浄段階の後にくる場合、この濃度は500mMであった。
7)浸漬段階2が洗浄段階の後にくる場合、この濃度は428mMであった。
8)浸漬段階2が洗浄段階の後にくる場合、この濃度は27.6mMであった。
9)浸漬段階2が洗浄段階の後にくる場合、この濃度は55mMであった。
3段階方法
浸漬1を、20℃の水槽中に置かれたビーカー(約1L)中で行う。染みの付いた材料標本、及びバラスト布地を、規定通りに(表1Aを参照のこと)、LAS及び酵素を含む30mLの浸漬溶液に連続的に添加し、ドウスクレーパー(dough scraper)を用いてこれらを穏やかに回転させることにより、注意深く湿潤させた。これは、30秒を必要とする。これらを、その後4分間浸漬し、これらを再び30秒間ドウスクレーパーで穏やかに回転させる。
浸漬1を、20℃の水槽中に置かれたビーカー(約1L)中で行う。染みの付いた材料標本、及びバラスト布地を、規定通りに(表1Aを参照のこと)、LAS及び酵素を含む30mLの浸漬溶液に連続的に添加し、ドウスクレーパー(dough scraper)を用いてこれらを穏やかに回転させることにより、注意深く湿潤させた。これは、30秒を必要とする。これらを、その後4分間浸漬し、これらを再び30秒間ドウスクレーパーで穏やかに回転させる。
浸漬2についての成分をその後添加し、表1Aに規定されるように、40mL又は45mLまで容量を増加させた。再び、材料標本を、30秒間ドウスクレーパーを用いて穏やかに回転させ、その後4.5分間浸漬した。
ビーカーのすべての内容物を、その後TOMビーカーに移し、15°dHの硬度を有する440mL又は435mLのDEA溶液を、規定通りに(表1Aを参照のこと)添加した。120rpm、20℃における通常の洗浄方法を、TOM中で10分間行う。
洗浄後、洗浄液を漉して除き、材料標本は冷たい水道水中で5分間リンスする。
リンス後、過剰な水を除去するために材料標本を手動で絞り、その後一晩乾燥させるために置き、空気循環しない乾燥キャビネット中で光から保護する。温度は、可能な限り室温に近づけなければならない。
最後に浸漬段階2を含む3段階方法
浸漬1を、20℃の水槽中に置かれたビーカー(約1L)中で行う。染みの付いた材料標本及びバラスト布地を、規定通りに(表1Aを参照のこと)LAS及び酵素を含む30mLの浸漬溶液に連続的に添加し、ドウスクレーパーを用いてこれらを穏やかに回転させることにより、注意深く湿潤した。これは、30秒を必要とする。これらは、その後、4分間浸漬され、その後これらを再び30秒間ドウスクレーパーで穏やかに回転させる。
浸漬1を、20℃の水槽中に置かれたビーカー(約1L)中で行う。染みの付いた材料標本及びバラスト布地を、規定通りに(表1Aを参照のこと)LAS及び酵素を含む30mLの浸漬溶液に連続的に添加し、ドウスクレーパーを用いてこれらを穏やかに回転させることにより、注意深く湿潤した。これは、30秒を必要とする。これらは、その後、4分間浸漬され、その後これらを再び30秒間ドウスクレーパーで穏やかに回転させる。
ビーカーのすべての内容物を、その後TOMビーカーに移し、DEA溶液及び水硬度成分を、表1Aの最後列に規定される容量及び濃度に達するように添加する。120rpm、20℃における通常の洗浄方法を、その後TOM中で10分間行う。
その後材料標本の水を切り、過剰な液体を絞って取り除き、その後、ジエタノールアミン、及びPAA+炭酸ナトリウム(該当する場合)を、30mL又は35mLのこの段階における添加された液体の全体の容量に添加する。材料標本を、5分間、この容量に浸漬する。
この後、浸漬液を漉して除き、材料標本を冷たい水道水中で5分間リンスする。
リンス後、過剰な水を除去するために材料標本を手動で絞り、その後一晩乾燥させるために置き、空気循環しない乾燥キャビネット中で光から保護する。温度は、可能な限り室温に近づけなければならない。
2段階方法
浸漬1を、20℃の水槽中に置かれたビーカー(約1L)中で行う。染みの付いた材料標本及びバラスト布地を、規定通りに(表1Aを参照のこと)LAS及び酵素を含む30mLの浸漬溶液に連続的に添加し、ドウスクレーパーを用いてこれらを穏やかに回転させることにより、注意深く湿潤した。これは、30秒を必要とする。これらを、その後4分間浸漬し、30秒間ドウスクレーパーで穏やかに再び回転させる。
浸漬1を、20℃の水槽中に置かれたビーカー(約1L)中で行う。染みの付いた材料標本及びバラスト布地を、規定通りに(表1Aを参照のこと)LAS及び酵素を含む30mLの浸漬溶液に連続的に添加し、ドウスクレーパーを用いてこれらを穏やかに回転させることにより、注意深く湿潤した。これは、30秒を必要とする。これらを、その後4分間浸漬し、30秒間ドウスクレーパーで穏やかに再び回転させる。
ビーカーのすべての内容物を、その後TOMビーカーに移し、DEA溶液及び15°dHの硬度を有する水を、480mLの容量に達するように添加し、成分レベルは表1Aの最後列に規定される。120rpm、20℃における通常の洗浄方法を、その後TOM中で15分間行う。
洗浄後、洗浄液を漉して除き、材料標本を冷たい水道水中で5分間リンスする。
リンス後、過剰な水を除去するために材料標本を手動で絞り、その後一晩乾燥させるために置き、空気循環しない乾燥キャビネット中で光から保護する。温度は、可能な限り室温に近づけなければならない。
通常の洗浄方法
120rpm、20℃における通常の洗浄を、表1A(酵素を含む又は含まない)に従って構成される480mLの洗浄液体において、TOM中で20分間行う。洗浄後、洗浄液を漉して除き、材料標本を冷たい水道水中で5分間リンスする。
120rpm、20℃における通常の洗浄を、表1A(酵素を含む又は含まない)に従って構成される480mLの洗浄液体において、TOM中で20分間行う。洗浄後、洗浄液を漉して除き、材料標本を冷たい水道水中で5分間リンスする。
リンス後、過剰な水を除去するために材料標本を手動で絞り、その後一晩乾燥させるために置き、空気循環しない乾燥キャビネット中で光から保護した。温度は、可能な限り室温に近づけなければならない。
列1bは、洗剤1を用いた20℃における通常の洗浄の結果を示す。
列1cは、洗剤1+酵素を用いた20℃における通常の洗浄の結果を示す。
列1dは、洗剤1+漂白剤を用いた20℃における通常の洗浄の結果を示す。
列1eは、洗剤1+酵素+漂白剤を用いた20℃における通常の洗浄の結果を示す。
列1fは、洗剤1を用いた20℃における2段階洗浄の結果を示す。
列1gは、洗剤1+酵素を用いた20℃における2段階洗浄の結果を示す。
列1hは、洗剤1+漂白剤を用いた20℃における2段階洗浄の結果を示す。
列1iは、洗剤1+酵素+漂白剤を用いた20℃における2段階洗浄の結果を示す。
列1cは、洗剤1+酵素を用いた20℃における通常の洗浄の結果を示す。
列1dは、洗剤1+漂白剤を用いた20℃における通常の洗浄の結果を示す。
列1eは、洗剤1+酵素+漂白剤を用いた20℃における通常の洗浄の結果を示す。
列1fは、洗剤1を用いた20℃における2段階洗浄の結果を示す。
列1gは、洗剤1+酵素を用いた20℃における2段階洗浄の結果を示す。
列1hは、洗剤1+漂白剤を用いた20℃における2段階洗浄の結果を示す。
列1iは、洗剤1+酵素+漂白剤を用いた20℃における2段階洗浄の結果を示す。
列1j〜1mは、主洗浄の前に漂白剤を用いた第二の浸漬ステップを有する。
列1jは、洗剤1を用いた20℃における3段階洗浄の結果を示す。
列1kは、洗剤1+酵素を用いた20℃における3段階洗浄の結果を示す。
列1lは、洗剤1+漂白剤を用いた20℃における3段階洗浄の結果を示す。
列1mは、洗剤1+酵素+漂白剤を用いた20℃における3段階洗浄の結果を示す。
列1jは、洗剤1を用いた20℃における3段階洗浄の結果を示す。
列1kは、洗剤1+酵素を用いた20℃における3段階洗浄の結果を示す。
列1lは、洗剤1+漂白剤を用いた20℃における3段階洗浄の結果を示す。
列1mは、洗剤1+酵素+漂白剤を用いた20℃における3段階洗浄の結果を示す。
列1n〜1qは、主洗浄の後に漂白剤を用いた第二の浸漬ステップを有する。
列1nは、洗剤1を用いた20℃における3段階洗浄の結果を示す。
列1oは、洗剤1+酵素を用いた20℃における3段階洗浄の結果を示す。
列1pは、洗剤1+漂白剤を用いた20℃における3段階洗浄の結果を示す。
列1qは、洗剤1+酵素+漂白剤を用いた20℃における3段階洗浄の結果を示す。
列1nは、洗剤1を用いた20℃における3段階洗浄の結果を示す。
列1oは、洗剤1+酵素を用いた20℃における3段階洗浄の結果を示す。
列1pは、洗剤1+漂白剤を用いた20℃における3段階洗浄の結果を示す。
列1qは、洗剤1+酵素+漂白剤を用いた20℃における3段階洗浄の結果を示す。
結論:3段階洗浄方法は、方法相関清浄指数(PRCI)値から明らかなように、酵素及び/又は漂白剤の存在又は不存在に関わらず、ベンチマークと比較して改善した清浄を提供する。3段階洗浄は、ベンチマークと比較して、改善された清浄効果を示すのみならず、2段階洗浄を超える改善された清浄効果を示す。さらに、浸漬2中の漂白剤が洗浄工程後に行なわれる場合よりも、浸漬2中の漂白剤が洗浄工程の前に行なわれる場合に、3段階洗浄においてすぐれた清浄効果が、得られることが示された。全ての実施例において、視覚可能な再付着は、追跡材料標本上で検出され、3段階洗浄方法に起因する再付着のレベルは、通常の洗浄方法と同様であった。
実施例2:フルスケールの通常の洗浄、2段階洗浄、及び3段階洗浄
洗剤2は、酵素を含む、pH約7.9〜8.0の液体製剤である。各洗浄について、下記に挙げられる50gの量の洗剤組成物が用いられた。
洗剤2は、酵素を含む、pH約7.9〜8.0の液体製剤である。各洗浄について、下記に挙げられる50gの量の洗剤組成物が用いられた。
バラスト織物を、最大2.6kgの合計量の試験材料標本に添加した。以下の実験に用いられる溶液の水の硬度を、他に指定の無い限り、6°dH(Ca:Mg:NaHCO3、2:1:4.5)に調整した。
フロントロード式洗浄デバイス:Miele Profitronic PW 61601は、少ない水の容量、例えば濃縮浸漬洗浄を用いた洗浄のために設計されていない。好適な洗浄プログラムを、Profitronic M 1.1.214ソフトウェアを用いて設計した。通常の洗浄方法、及び濃縮浸漬洗浄のためのプログラム、並びにリンス1及びリンス2の濃縮浸漬洗浄のためのプログラムを、下記に概説する。冷たい水道水(22°dH)を用いた二つのリンスプログラムを、全ての洗浄方法に施用した。
通常の洗浄方法(フルスケール)
汚れた試験材料標本とともに、乾燥したバラスト織物と2つのティータオルをMiele Profitronic PW6101に入れた。水温を、使用の前に20℃に調節する。水硬度溶液を、4000mLの20℃の脱イオン水の入ったビーカーに添加し、それに洗剤2を添加し、10分間撹拌した。酵素が必要とされる場合、Cellucleanを洗剤と共に添加し、他の酵素を、Miele Profitronic PW6101に洗浄溶液を注ぐ直前にビーカーに添加した。20℃において6°dHの水硬度を有する2x4500mLの脱イオン水を更に作った(40℃洗浄が設定される場合、水の温度は、初めは約55℃であるべきである)。洗剤ディスペンサーに全ての3ビーカーの洗浄溶液を加えた。機械を始動させ、洗浄プログラム1を20分間運転した。材料標本を機械から取り出し、ティータオルを切り取り、乾燥のために置いた。
汚れた試験材料標本とともに、乾燥したバラスト織物と2つのティータオルをMiele Profitronic PW6101に入れた。水温を、使用の前に20℃に調節する。水硬度溶液を、4000mLの20℃の脱イオン水の入ったビーカーに添加し、それに洗剤2を添加し、10分間撹拌した。酵素が必要とされる場合、Cellucleanを洗剤と共に添加し、他の酵素を、Miele Profitronic PW6101に洗浄溶液を注ぐ直前にビーカーに添加した。20℃において6°dHの水硬度を有する2x4500mLの脱イオン水を更に作った(40℃洗浄が設定される場合、水の温度は、初めは約55℃であるべきである)。洗剤ディスペンサーに全ての3ビーカーの洗浄溶液を加えた。機械を始動させ、洗浄プログラム1を20分間運転した。材料標本を機械から取り出し、ティータオルを切り取り、乾燥のために置いた。
2段階洗浄方法(フルスケール)
使用の前に、水温を20℃に調節した。水硬度溶液を、4000mLの20℃の脱イオン水を含むビーカーに添加し、それに洗剤2を添加し、10分間撹拌した。酵素が必要とされる場合、Cellucleanを洗剤と共に添加し、他の酵素を、Miele Profitronic PW6101に洗浄溶液を注ぐ直前にビーカーに添加した。
使用の前に、水温を20℃に調節した。水硬度溶液を、4000mLの20℃の脱イオン水を含むビーカーに添加し、それに洗剤2を添加し、10分間撹拌した。酵素が必要とされる場合、Cellucleanを洗剤と共に添加し、他の酵素を、Miele Profitronic PW6101に洗浄溶液を注ぐ直前にビーカーに添加した。
浸漬:乾燥したバラスト織物を3つの部分に分ける。100Lの透明なプラスチックバッグに一つの部分を置き、汚れた試験材料標本とともに第一のティータオルを上に置き、1.5Lの浸漬溶液を注ぐ。バラスト織物の第二の部分を上に加え、汚れた試験材料標本とともに第二のティータオルをその上に置き、1.5Lの浸漬溶液を注ぐ。バラスト織物の第三の部分を加え、最後の1Lの浸漬溶液で湿潤させる。電工(electrician)プラスチックストリップでバッグをしっかりと閉じ、浸漬中に負荷を混合することが可能であるように、バッグ中に幾らかの空気を残した。Miele Profitronic PW6101中にバッグを置き、プログラム2を開始する。9分後にプログラムは停止する。
洗浄:プラスチックバッグを切り開く。負荷を含むが上部が切り開かれたプラスチックバッグは、Miele Profitronic PW6101に残される。6°dHの水硬度を有する1x4000mL及び1x5000mLの20℃の脱イオン水を加える。プログラム2を継続する。材料標本を機械から取り出し、ティータオルを切り取り、乾燥のために置く。
3段階洗浄方法(フルスケール)
選択された洗剤の全量を、20℃の5Lの水に添加する。酵素混合物を添加する場合、Celluclean顆粒は、上記の洗剤溶液に、すぐに撹拌下で添加し、8.5分の撹拌後、他の酵素調製物を添加する。
選択された洗剤の全量を、20℃の5Lの水に添加する。酵素混合物を添加する場合、Celluclean顆粒は、上記の洗剤溶液に、すぐに撹拌下で添加し、8.5分の撹拌後、他の酵素調製物を添加する。
バラスト及び試験材料標本の湿潤:試験材料標本とともに、3分の1のバラストと一つのティータオルを大きなプラスチックバッグ中に置く。その後、上記で調製された2Lの洗剤±酵素溶液を全ての試験材料標本を湿らすように注ぎ入れる。試験材料標本とともに、別の3分の1のバラストと一つのティータオルをそのバッグ中に置き、さらに2Lの洗剤±酵素溶液を全ての試験材料標本を湿らすように注ぎ入れる。残りの3分の1のバラストを、最後に上部に置き、1Lの洗剤±酵素溶液を注ぐ。電工プラスチックストリップでバッグをしっかり閉じ、中の織物とともに幾らかの空気が確実に残るようにする。
第一の浸漬段階:バッグを機械中に置き、プログラム3「ブロック1、浸漬1」を5分間運転する。
第二の浸漬段階:バッグの上部を開き、所望の硬度レシピ(上述)に従って調製され、26mmolのペルオキシ酢酸を含む20℃の2.5Lの水(実施例1に言及の適切な量の市販の混合物を添加することにより得られる、今回は炭酸塩を追加しない)を、該当する場合、バッグに注ぎ、それは、再度、電工プラスチックストリップでバッグをしっかり閉じ、中の織物とともに幾らかの空気が確実に残るようにする。
プログラム3「ブロックデータエリア2 ブロック2、浸漬2+主W」を再び開始し、4分間運転する。バッグの上部を切り開き、バッグをひっくり返すことにより内容物を機械に移す。バッグは機械中に残す。
洗浄段階:機械を閉め、所望の硬度レシピ(上述)に従って調製された5.5L超の20℃の水を機械に注入する。
プログラム3「ブロックデータエリア2 ブロック2、浸漬2+主W」は再び開始され、更に10分間運転する。材料標本を機械から取り出し、ティータオルを切り取り、乾燥のために置いた。
列2aaは、洗剤2を用いた40℃における通常の洗浄の結果を示す。
列2abは、洗剤2+漂白剤を用いた40℃における通常の洗浄の結果を示す。
列2bは、洗剤2を用いた20℃における通常の洗浄の結果を示す。
列2cは、洗剤2+酵素を用いた20℃における通常の洗浄の結果を示す。
列2dは、洗剤2+漂白剤を用いた20℃における通常の洗浄の結果を示す。
列2eは、洗剤2+酵素+漂白剤を用いた20℃における通常の洗浄の結果を示す。
列2fは、洗剤2を用いた20℃における2段階洗浄の結果を示す。
列2gは、洗剤2+酵素を用いた20℃における2段階洗浄の結果を示す。
列2hは、洗剤2+漂白剤を用いた20℃における2段階洗浄の結果を示す。
列2iは、洗剤2+酵素+漂白剤を用いた20℃における2段階洗浄の結果を示す。
列2abは、洗剤2+漂白剤を用いた40℃における通常の洗浄の結果を示す。
列2bは、洗剤2を用いた20℃における通常の洗浄の結果を示す。
列2cは、洗剤2+酵素を用いた20℃における通常の洗浄の結果を示す。
列2dは、洗剤2+漂白剤を用いた20℃における通常の洗浄の結果を示す。
列2eは、洗剤2+酵素+漂白剤を用いた20℃における通常の洗浄の結果を示す。
列2fは、洗剤2を用いた20℃における2段階洗浄の結果を示す。
列2gは、洗剤2+酵素を用いた20℃における2段階洗浄の結果を示す。
列2hは、洗剤2+漂白剤を用いた20℃における2段階洗浄の結果を示す。
列2iは、洗剤2+酵素+漂白剤を用いた20℃における2段階洗浄の結果を示す。
結論:3段階洗浄方法は、酵素の存在又は不存在に関わらず、ベンチマークと比較して改善した清浄を提供し、これは方法相関清浄指数(PRCI)値から明らかである。20℃において行なわれる漂白を含む3段階洗浄についてのΔRem値は、40℃における通常の洗浄において得られるΔRem値と一致する(581対407)。
実施例3:本発明による洗浄方法の統計学的分析
一連のTerg-o-tometer(TOM)洗浄は、低い洗浄液:布地比における酵素浸漬、及び高い酵素濃縮、続いて(1)漂白系が酵素浸漬液体に更に添加される濃縮漂白浸漬、これに続く高い洗浄液比を有する洗浄、又は(2)漂白成分が高容量の洗浄液と一緒に添加される通常の洗浄のいずれかを含む本発明による洗浄方法に、様々な汚れた試験材料標本を曝す効果を統計学的に調査するために行なわれた。全ての洗浄は、一組の20の汚れた3.5cm×3.5cmの試験材料標本、及び同じ大きさの2つの清浄追跡材料標本(これらの22材料標本の合計重量:5.2g)、及び1下記に規定の14.8gのバラスト布地を用いた。
一連のTerg-o-tometer(TOM)洗浄は、低い洗浄液:布地比における酵素浸漬、及び高い酵素濃縮、続いて(1)漂白系が酵素浸漬液体に更に添加される濃縮漂白浸漬、これに続く高い洗浄液比を有する洗浄、又は(2)漂白成分が高容量の洗浄液と一緒に添加される通常の洗浄のいずれかを含む本発明による洗浄方法に、様々な汚れた試験材料標本を曝す効果を統計学的に調査するために行なわれた。全ての洗浄は、一組の20の汚れた3.5cm×3.5cmの試験材料標本、及び同じ大きさの2つの清浄追跡材料標本(これらの22材料標本の合計重量:5.2g)、及び1下記に規定の14.8gのバラスト布地を用いた。
試験材料標本を、TOMビーカーに入れ、5mLのLASストック溶液、5mLの炭酸水素ナトリウム溶液A、及び30mLの15°dH水(全て下記に規定の通り調製される)からなる、合計40mLの酵素浸漬液をこれらに注ぐ。バラスト布地を加え、1分あたり70回転において、30秒撹拌し、その後更に4分30秒間撹拌しなかった。従って、酵素浸漬の合計持続期間は5分間であった。
漂白浸漬は、TOMビーカー中にすでに存在する材料の上に漂白剤混合物を添加することにより行なった(0A、1/2A、1A、0B、1/2B、又は1B、全て40mLの容量、下記に規定されるように調製される)。撹拌の間、漂白浸漬は、1分あたり70回転、30秒間であり、その後残りの時間は撹拌しなかった。漂白浸漬の持続期間は、5又は10分のいずれかであった。漂白浸漬後、520mLの15°dH水を、添加し、主洗浄を、1分あたり120回転の撹拌において10又は20分間行なった。
漂白浸漬しない洗浄の場合、560mLの15°dH水を酵素浸漬後に直接添加し、主洗浄を、1分あたり120回転の撹拌において10又は20分間行なった。
最終合計容量は、全ての場合で600mLであった。合計洗浄時間は15、20、25、30又は35分に対応する5分+0/5/10分+10/20分であった。温度は20℃であった。
洗浄後、布地を、ストレーナーを用いて洗浄液から分離し、試験材料標本を手動でバラストと分け、5分間、冷たい水道水の流水で、大きなビーカー中でリンスした。試験材料標本を、その後吸収紙の上に置き、25〜30℃の温度で、空気循環がされる乾燥キャビネット中で、暗所で一晩乾燥させた。
試験材料標本の評価を、UV光を除いたMacbeth Color Eye 7000反射分光光度計で460nmにおける減少を測定することにより行なった。各材料標本を、バックグラウンドとして同様の材料標本(即ち同様の洗浄処理を受けた、同様に得られる色を有する材料標本)の上に置き、正面を2回測定した。更なる計算のために用いられる減少値は、これらの2つの数値の平均である。同一のバッチの未洗浄の材料標本をまた測定し、洗浄した材料見本の減少値から未洗浄の材料標本の減少を引くことにより、それぞれの場合においてΔ減少値を計算した。
バラストは、7.4gの綿布地(wfk10A)及び7.4gのポリエステル布地(wfk30A)からなった。双方の材料は、互いに別々にIEC−A*洗剤(wfk製)(水道水中3.85g/L、過ホウ酸ナトリウムやTAEDの添加はないが、高用量のアミラーゼ:Stainzyme12L(Novozymes製)を含む)中で2回、その後、下記のように調製された15°dHの硬度の水中で同一の用量における同一の洗剤(しかしアミラーゼは添加されない)で、95℃で1回予め洗浄された。
通常の実験室の化学薬品(塩化カルシウム及びマグネシウム、炭酸水素ナトリウム、炭酸ナトリウム、水酸化ナトリウム、過炭酸ナトリウム)は、少なくとも試薬グレードのものである。TEADはPeractive P(Clariant製)であり、NOBSは、AATCCから入手可能な材料である。
LASストック溶液:水1Lあたり、62.5g Surfac SDBS80(80%アルキルベンゼンスルホン酸ナトリウム)を添加し;NaOHでpHを8.8に調製する。
炭酸水素ナトリウム溶液A:水1Lあたり、3.39gのNaHCO3を溶解する。
炭酸水素ナトリウム溶液B:水1Lあたり、45gのNaHCO3を溶解する(該溶液は0.535Mになる)。
カルシウム−マグネシウムストック溶液:1Lあたり、126gのCaCl2・2H2O及び43.5gのMgCl2・6H2Oを溶解する。
15°dHの硬度の水:水1Lあたり、上述のように調製された2.5mLのカルシウム−マグネシウムストック溶液、及び7.5mLの炭酸水素ナトリウム溶液Bを添加する。
漂白剤混合物(対照)0A及び0B:40mLの15°dH水、ゼロ漂白剤レベルを表すために、添加する。
漂白剤混合物1/2A:314mgの過炭酸ナトリウム及び68mgのTAEDの量を、40mLの15°dH水に添加し、放置し、室温で20分間、撹拌下で反応させる。
漂白剤混合物1A:628mgの過炭酸ナトリウム及び137mgのTAED(Peractive P(Clariant製))の量を、40mLの15°dH水に添加し、放置し、室温で20分間、撹拌下で反応させる。予備実験は、過酢酸の最大濃度がこの時間後に確実に達したことを示した。
漂白剤混合物1/2B:32mgの過炭酸ナトリウム、300μLの炭酸水素ナトリウム溶液B、100μLのカルシウム−マグネシウムストック溶液、100μLの1M NaOH及び20.1mgのNOBSを40mLの10mM炭酸ナトリウム:炭酸水素ナトリウム1:1バッファに添加した。この混合物は放置し、室温で20分間、撹拌下で反応させる。
漂白剤混合物1B:63mgの過炭酸ナトリウム、300μLの炭酸水素ナトリウム溶液B、100μLカルシウム−マグネシウムストック溶液、100μLの1M NaOH及び40.2mgのNOBSを、40mLの10mM炭酸ナトリウム:炭酸水素ナトリウム1:1バッファに添加した。この混合物は放置し、室温で20分間、撹拌下で反応させる。予備実験は、過酢酸の最大濃度がこの時間後に確実に達したことを示した。
統計学的分析
この試験では、本発明による洗浄方法における4つの因子:漂白剤の種類(A又はB);漂白剤の濃度(0、1/2又は1);時間2(漂白浸漬時間が0、5又は10分)、及び(主洗浄時間が10又は20分)の影響を調査した。全ての試験を1日で実行することは不可能であるので、日による要因はまた、含まれる。全ての染みについての初期モデルは以下である。
この試験では、本発明による洗浄方法における4つの因子:漂白剤の種類(A又はB);漂白剤の濃度(0、1/2又は1);時間2(漂白浸漬時間が0、5又は10分)、及び(主洗浄時間が10又は20分)の影響を調査した。全ての試験を1日で実行することは不可能であるので、日による要因はまた、含まれる。全ての染みについての初期モデルは以下である。
それぞれの染みの種類は、下記の表に示される一つのモデルにおいて分析され、それは、有意な用語と、5%以下のレベルにおいて統計学的に有意に0と異なるパラメータβijの評価を含む。いくつかのモデルでは、残余物は通常より「厚い」テールを示すので、これらは正規分布ではなく、その結果、正規分布よりも高い尖度を有する。いくつかのモデルは、「日&ランダム」なる用語を含まず、それ故、一般化線型モデル(GLM)として分析され、ここで「日&ランダム」なる用語を含むモデルは、混合モデルとして分析された。用いられる統計ソフトウェアは、JMPバージョン8.0.2(例えば、www.jmp.comを参照のこと)である。
追跡材料標本は、下記とともに扱われない。これらは、洗浄が行なわれる間に、有意な再付着が起こるかどうかを確認することを可能にするために、含まれた。これは、この場合であると考えられなかった。
表3A wfk10J、綿上に紅茶(tea)についてのパラメータ評価:このモデルに関する総体的結論は、洗浄時間が長くなるほど、染みはきれいになることである。時間2及び時間3は、染みに関して、有意なプラスの影響を与える。残りのものは、正規分布を示さない。
表3B EMPA167、綿上に紅茶(tea)についてのパラメータ評価:このモデルに関する総体的結論は、洗浄時間が長くなるほど、染みはきれいになることである。時間2及び時間3は、染みに関して、有意なプラスの影響を与える。残りのものは、正規分布を示さない。
表3C wfk10K、コーヒーについてのパラメータ評価:このモデルに関する総体的結論は、洗浄時間が長くなるほど、染みはきれいになることである。時間2及び時間3は、染みに関して、有意なプラスの影響を与える。残りのものは、正規分布を示す。
表3D EMPA114、綿上の赤ワインについてのパラメータ評価:このモデルに関する総体的結論は、洗浄時間が長くなるほど、染みはきれいになることである。時間2及び時間3は、染みに関して、有意なプラスの影響を与える。残りのものは、正規分布を示す。
表3E CS−3、ワイン(古い)についてのパラメータ評価:このモデルに関する総体的結論は、洗浄時間が長くなるほど、染みはきれいになることである。時間2及び時間3は、染みに関して、有意なプラスの影響を与える。残りのものは、正規分布を示さない。
表3F wfk10WB、ブルーベリージュースについてのパラメータ評価:時間2は約5分の最適浸漬時間を有し、最も染みをきれいにするには、時間3は20分であるべきである。残りのものは、正規分布を示さない。
表3G CS−11、アカフサスグリジュースについてのパラメータ評価:時間2は、染みをきれいにする方法に関してプラスの影響を与える。染みの最大の減少は、10分の時間3、及び10分の時間2を用いる。残りのものは、正規分布を示す。
表3H wfk10U、綿上のカレーについてのパラメータ評価:時間2は染みに関して有意な影響を与えないが、しかしながら時間3は与える。可能な限り染みをきれいにするためには、時間3は20分であるべきである。残りのものは、正規分布を示す。
表3J wfk10P、トウガラシについてのパラメータ評価:時間2は、染みに関して有意な影響を与えないが、しかしながら時間3は与える。可能な限り染みをきれいにするためには、時間3は20分であるべきである。残りのものは、正規分布を示さない。
表3K CS−60、スパゲッティソース(牛肉入り)についてのパラメータ評価:時間2は約5分の最適浸漬時間を有し、時間3は、染みを最もきれいにするには、20分であるべきである。一つの観察値は、異常値として除いた。残りのものは、正規分布を示す。
表3M EMPA116、綿上の血液−ミルク−インクについてのパラメータ評価:時間3は、染みの清浄に関して有意な影響を与えないが、しかしながら時間2は有意なプラスの影響を与える。残りのものは、正規分布を示すが、このモデルは、説明できない大変に高い分散を有した。
表3N C−S−101、少し古い血液についてのパラメータ評価:時間3は、染みの清浄に関して有意な影響を与えないが、しかしながら時間2は有意なプラスの影響を与える。残りのものは、正規分布を示すが、このモデルは、説明できない大変に高い分散を有した。
結論:本発明の洗浄方法における第二の浸漬工程(即ち、T2>0分)の存在が有意なプラスの影響を与えることは、明らかである。全ての染みのための最適な条件を記載する一つの単一モデルを得ることは可能ではない。しかしながら、一般的に、この試験における様々な要因の範囲内で、最も多くの染みについての最善の洗浄条件は、TAED(漂白混合物1A)、T2=10分、及びT3=20分により得られる。
これらの態様は、本発明のいくつかの態様の例証として意図されるので、本明細書で記載され、請求される本発明は、本明細書で開示される特定の態様により範囲を限定するものではない。任意の同等の態様は、本発明の範囲内であることを意図する。実際、本明細書に示され、記載されるものに加えて、本発明の様々な改変は、上述の記載から当業者に明らかになる。かかる改変はまた、特許請求の範囲内であることを意図する。矛盾する場合、定義を含む本開示が支配する。
Claims (15)
- 対象物を清浄するための方法であって、
a.少なくとも一つの界面活性剤と少なくとも一つの酵素を含む第一の浸漬溶液を対象物に分散させ、続いて第一の浸漬期間であって、少なくとも一つの界面活性剤と少なくとも一つの酵素の濃度が次の洗浄溶液中のこれらの濃度と比較して高い浸漬期間、を行なう工程;
b.(a)の浸漬溶液中に含まれる任意の成分と異なる少なくとも一つの成分を含む第二の浸漬溶液を対象物に添加し、続いて第二の浸漬期間を行なう工程;
c.さらに対象物に水を添加して洗浄溶液を得て、続いて洗浄期間を行なう工程;及び
d.対象物をリンスする行程
を含み、
ここで、行程(b)は、行程(c)の前又は後のいずれかで行なわれ、そして前記方法は、(i)少なくとも1の相対的洗浄性能(RWP);(ii)1超の方法相関清浄指数(PRCI);又は(iii)少なくとも1の相対的洗浄性能(RWP)かつ1超の方法相関清浄指数(PRCI)のいずれかに対応する洗浄性能を有する、方法。 - 少なくとも一つの前記成分が、漂白系成分、プロテアーゼ、及びポリマーを含む群から選択される、請求項1に記載の方法。
- 前記漂白系成分が、漂白触媒、光退色剤、漂白活性剤、過酸化水素、予調製過酸及びこれらの混合物を含む、請求項2に記載の方法。
- 前記浸漬溶液を分散させ、そして対象物を湿潤させる目的のための最初の撹拌後、浸漬期間中に、撹拌又は他の機械的作用を施用しない、請求項1〜3のいずれか1項に記載の方法。
- 前記洗浄溶液中の少なくとも一つの前記酵素の濃度が、少なくとも1、2、3、4、5、6、7、8、9、10、11、12、13、14、15、16、17、18、19又は20倍に前記浸漬溶液を希釈することにより得られる、請求項1〜4のいずれか1項に記載の方法。
- 前記浸漬期間が、1〜120分;2〜60分;3〜30分;4〜15分;又は5〜10分である、請求項1〜5のいずれか1項に記載の方法。
- 前記洗浄期間が、5〜120分;5〜90分;10〜60分;10〜30分;又は15〜20分である、請求項1〜6のいずれか1項に記載の方法。
- 前記第一の浸漬期間及び/又は前記第二の浸漬期間及び/又は前記洗浄期間がそれぞれ40℃未満の温度において行なわれる、請求項1〜7のいずれか1項に記載の方法。
- 少なくとも一つの前記酵素が、ヘミセルラーゼ、ペルオキシダーゼ、プロテアーゼ、セルラーゼ、キシラナーゼ、リパーゼ、ホスホリパーゼ、エステラーゼ、クチナーゼ、ペクチナーゼ、マンナナーゼ、ペクチン酸リアーゼ、ケラチナーゼ、レダクターゼ、オキシダーゼ、フェノールオキシダーゼ、リポキシゲナーゼ、リグニナーゼ、プルラナーゼ、タンナーゼ、ペントサナーゼ、マラナーゼ、ベータ−グルカナーゼ、アラビノシダーゼ、ヒアルロニダーゼ、コンドロイチナーゼ、ラッカーゼ、及びアミラーゼからなる群から選択される、あるいはこれらの任意の組み合わせである、請求項1〜8のいずれか1項に記載の方法。
- 少なくとも一つの前記酵素が、アミラーゼ、セルラーゼ、リパーゼ及びプロテアーゼを含む混合物である、請求項9に記載の方法。
- 少なくとも一つの前記酵素が、布地1gあたり、0〜20、0.00001〜10、0.0001〜5、0.0001〜2.5、0.001〜2、0.01〜1、0.1〜0.5ミリグラム酵素タンパク質の量において用いられる、請求項1〜10のいずれか1項に記載の方法。
- 少なくとも一つの前記界面活性剤が、陰イオン性界面活性剤;陽イオン性界面活性剤;双性イオン性界面活性剤;両性界面活性剤;非イオン性界面活性剤からなる群から選択される、あるいはこれらの任意の組み合わせである、請求項1〜11のいずれか1項に記載の方法。
- 少なくとも一つの前記界面活性剤の濃度が、布地1gあたり、0〜500、0.00001〜100、0.0001〜50、0.0001〜40、0.001〜30、0.01〜20、0.1〜15、1〜10ミリグラムである、請求項1〜12のいずれか1項に記載の方法。
- 前記対象物が織物/布地である、請求項1〜13のいずれか1項に記載の方法。
- 洗濯物を清浄するための、請求項1〜14のいずれか1項に記載の方法の使用。
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| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
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| DE3211175A1 (de) * | 1982-03-26 | 1983-09-29 | Henkel KGaA, 4000 Düsseldorf | Zweistufiges verfahren zum waschen und nachbehandeln von textilien |
| JPS58217598A (ja) | 1982-06-10 | 1983-12-17 | 日本油脂株式会社 | 洗剤組成物 |
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| EP0322429B1 (en) | 1987-05-29 | 1994-10-19 | Genencor International, Inc. | Cutinase cleaning composition |
| ES2076939T3 (es) | 1987-08-28 | 1995-11-16 | Novo Nordisk As | Lipasa recombinante de humicola y procedimiento para la produccion de lipasas recombinantes de humicola. |
| JPS6474499A (en) | 1987-09-17 | 1989-03-20 | Toshiba Corp | Reactor water cleaning device for boiling water reactor |
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| JP3079276B2 (ja) | 1988-02-28 | 2000-08-21 | 天野製薬株式会社 | 組換え体dna、それを含むシュードモナス属菌及びそれを用いたリパーゼの製造法 |
| WO1990009446A1 (en) | 1989-02-17 | 1990-08-23 | Plant Genetic Systems N.V. | Cutinase |
| GB8915658D0 (en) | 1989-07-07 | 1989-08-23 | Unilever Plc | Enzymes,their production and use |
| DK115890D0 (da) | 1990-05-09 | 1990-05-09 | Novo Nordisk As | Enzym |
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| ES2121014T3 (es) | 1991-05-01 | 1998-11-16 | Novo Nordisk As | Enzimas estabilizadas y composiciones detergentes. |
| US5454971A (en) | 1992-05-27 | 1995-10-03 | Showa Denko K.K. | Alkaline lipase, method for producing the same, microorganism producing the same and detergent composition containing alkaline lipase |
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| ATE444356T1 (de) | 1992-07-23 | 2009-10-15 | Novozymes As | Mutierte -g(a)-amylase, waschmittel und geschirrspülmittel |
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| AU673078B2 (en) | 1993-04-27 | 1996-10-24 | Genencor International, Inc. | New lipase variants for use in detergent applications |
| DK52393D0 (ja) | 1993-05-05 | 1993-05-05 | Novo Nordisk As | |
| JP2859520B2 (ja) | 1993-08-30 | 1999-02-17 | ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ | リパーゼ及びそれを生産する微生物及びリパーゼ製造方法及びリパーゼ含有洗剤組成物 |
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| JPH07143883A (ja) | 1993-11-24 | 1995-06-06 | Showa Denko Kk | リパーゼ遺伝子及び変異体リパーゼ |
| JP3553958B2 (ja) | 1994-02-22 | 2004-08-11 | ノボザイムス アクティーゼルスカブ | 脂質分解酵素の変異体の製造方法 |
| EP0677577B1 (en) * | 1994-03-30 | 2003-06-04 | The Procter & Gamble Company | Foamed cleaning compositions and method of treating textile fabrics |
| WO1995030744A2 (en) | 1994-05-04 | 1995-11-16 | Genencor International Inc. | Lipases with improved surfactant resistance |
| AU2884595A (en) | 1994-06-20 | 1996-01-15 | Unilever Plc | Modified pseudomonas lipases and their use |
| WO1996000292A1 (en) | 1994-06-23 | 1996-01-04 | Unilever N.V. | Modified pseudomonas lipases and their use |
| JPH08426A (ja) | 1994-06-24 | 1996-01-09 | Aino:Kk | 布団用カバー |
| JPH08454A (ja) | 1994-06-27 | 1996-01-09 | Zojirushi Corp | 炊飯器 |
| EP0785994A1 (en) | 1994-10-26 | 1997-07-30 | Novo Nordisk A/S | An enzyme with lipolytic activity |
| AR000862A1 (es) | 1995-02-03 | 1997-08-06 | Novozymes As | Variantes de una ó-amilasa madre, un metodo para producir la misma, una estructura de adn y un vector de expresion, una celula transformada por dichaestructura de adn y vector, un aditivo para detergente, composicion detergente, una composicion para lavado de ropa y una composicion para la eliminacion del |
| CN102080070B (zh) | 1995-03-17 | 2016-01-20 | 诺沃奇梅兹有限公司 | 新的内切葡聚糖酶 |
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| US5763385A (en) | 1996-05-14 | 1998-06-09 | Genencor International, Inc. | Modified α-amylases having altered calcium binding properties |
| DE69735767T2 (de) | 1996-09-17 | 2007-04-05 | Novozymes A/S | Cellulasevarianten |
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| EP0934389B1 (en) | 1996-10-18 | 2003-12-10 | The Procter & Gamble Company | Detergent compositions |
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| JP3857082B2 (ja) * | 2001-07-24 | 2006-12-13 | 花王株式会社 | 衣料用洗濯前処理剤組成物 |
| US7601529B2 (en) | 2002-05-14 | 2009-10-13 | Novozymes A/S | Pectate lyase variants |
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| US20040261194A1 (en) * | 2003-06-27 | 2004-12-30 | The Procter & Gamble Company | Fabric article treating system |
| RU2008104884A (ru) | 2005-07-11 | 2009-08-20 | Джененкор Интернэшнл, Инк. (Us) | Энзимные таблетки для ухода за тканью для потребителей и способы |
| US20090165821A1 (en) * | 2005-09-02 | 2009-07-02 | Henkel Kgaa | Detergents |
| US20070179074A1 (en) * | 2006-01-23 | 2007-08-02 | Souter Philip F | Detergent compositions |
| WO2008101958A1 (en) | 2007-02-20 | 2008-08-28 | Novozymes A/S | Enzyme foam treatment for laundry |
| US8490440B2 (en) * | 2007-05-07 | 2013-07-23 | Whirlpool Corporation | Timing control and timed wash cycle for an automatic washer |
| US8261391B2 (en) | 2007-05-07 | 2012-09-11 | Whirlpool Corporation | Wash cycle for oxidizing agents |
| JP2011524473A (ja) * | 2008-06-06 | 2011-09-01 | ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー | 布地の手洗い方法 |
| CN101596433B (zh) | 2009-07-15 | 2011-07-06 | 中国科学院工程热物理研究所 | U形返料器的冷却式隔板 |
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