FR2873927A1 - Procede de preparation de collagene reticule et substitut osseux comprenant ledit collagene ainsi reticule - Google Patents
Procede de preparation de collagene reticule et substitut osseux comprenant ledit collagene ainsi reticule Download PDFInfo
- Publication number
- FR2873927A1 FR2873927A1 FR0451793A FR0451793A FR2873927A1 FR 2873927 A1 FR2873927 A1 FR 2873927A1 FR 0451793 A FR0451793 A FR 0451793A FR 0451793 A FR0451793 A FR 0451793A FR 2873927 A1 FR2873927 A1 FR 2873927A1
- Authority
- FR
- France
- Prior art keywords
- collagen
- heat treatment
- partially
- crosslinked
- partial vacuum
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 title claims abstract description 41
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 title claims abstract description 41
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 title claims abstract description 41
- 239000003431 cross linking reagent Substances 0.000 title claims abstract description 18
- 238000004132 cross linking Methods 0.000 title claims abstract description 12
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 title claims abstract description 6
- 125000003172 aldehyde group Chemical group 0.000 title abstract 2
- 210000000988 bone and bone Anatomy 0.000 title abstract 2
- 239000007787 solid Substances 0.000 title abstract 2
- 125000001424 substituent group Chemical group 0.000 title abstract 2
- 229910052588 hydroxylapatite Inorganic materials 0.000 claims abstract description 6
- XYJRXVWERLGGKC-UHFFFAOYSA-D pentacalcium;hydroxide;triphosphate Chemical compound [OH-].[Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[O-]P([O-])([O-])=O.[O-]P([O-])([O-])=O.[O-]P([O-])([O-])=O XYJRXVWERLGGKC-UHFFFAOYSA-D 0.000 claims abstract description 6
- QORWJWZARLRLPR-UHFFFAOYSA-H tricalcium bis(phosphate) Chemical compound [Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[O-]P([O-])([O-])=O.[O-]P([O-])([O-])=O QORWJWZARLRLPR-UHFFFAOYSA-H 0.000 claims abstract description 6
- 239000001506 calcium phosphate Substances 0.000 claims abstract description 5
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 claims abstract description 5
- 239000011707 mineral Substances 0.000 claims abstract description 5
- 229910052586 apatite Inorganic materials 0.000 claims abstract description 4
- 239000000919 ceramic Substances 0.000 claims abstract description 4
- VSIIXMUUUJUKCM-UHFFFAOYSA-D pentacalcium;fluoride;triphosphate Chemical compound [F-].[Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[O-]P([O-])([O-])=O.[O-]P([O-])([O-])=O.[O-]P([O-])([O-])=O VSIIXMUUUJUKCM-UHFFFAOYSA-D 0.000 claims abstract description 4
- 229910000389 calcium phosphate Inorganic materials 0.000 claims abstract description 3
- 235000011010 calcium phosphates Nutrition 0.000 claims abstract description 3
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 claims description 18
- 150000001299 aldehydes Chemical group 0.000 claims description 14
- 239000000316 bone substitute Substances 0.000 claims description 12
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 12
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 claims description 8
- LEQAOMBKQFMDFZ-UHFFFAOYSA-N glyoxal Chemical compound O=CC=O LEQAOMBKQFMDFZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 6
- 238000001035 drying Methods 0.000 claims description 5
- SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N Glutaraldehyde Chemical compound O=CCCCC=O SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- 229940015043 glyoxal Drugs 0.000 claims description 3
- WSFSSNUMVMOOMR-NJFSPNSNSA-N methanone Chemical compound O=[14CH2] WSFSSNUMVMOOMR-NJFSPNSNSA-N 0.000 claims description 3
- 102000057297 Pepsin A Human genes 0.000 claims description 2
- 108090000284 Pepsin A Proteins 0.000 claims description 2
- 230000002439 hemostatic effect Effects 0.000 claims description 2
- 235000013808 oxidized starch Nutrition 0.000 claims description 2
- 239000001254 oxidized starch Substances 0.000 claims description 2
- 229940111202 pepsin Drugs 0.000 claims description 2
- 229940078499 tricalcium phosphate Drugs 0.000 claims description 2
- 229910000391 tricalcium phosphate Inorganic materials 0.000 claims description 2
- 235000019731 tricalcium phosphate Nutrition 0.000 claims description 2
- 239000002874 hemostatic agent Substances 0.000 abstract 1
- WSFSSNUMVMOOMR-UHFFFAOYSA-N Formaldehyde Chemical compound O=C WSFSSNUMVMOOMR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 12
- 239000000047 product Substances 0.000 description 6
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 5
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 5
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 4
- 239000006185 dispersion Substances 0.000 description 3
- 238000003556 assay Methods 0.000 description 2
- 239000012620 biological material Substances 0.000 description 2
- OSGAYBCDTDRGGQ-UHFFFAOYSA-L calcium sulfate Chemical compound [Ca+2].[O-]S([O-])(=O)=O OSGAYBCDTDRGGQ-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- FHVDTGUDJYJELY-UHFFFAOYSA-N 6-{[2-carboxy-4,5-dihydroxy-6-(phosphanyloxy)oxan-3-yl]oxy}-4,5-dihydroxy-3-phosphanyloxane-2-carboxylic acid Chemical compound O1C(C(O)=O)C(P)C(O)C(O)C1OC1C(C(O)=O)OC(OP)C(O)C1O FHVDTGUDJYJELY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 101100352919 Caenorhabditis elegans ppm-2 gene Proteins 0.000 description 1
- 108010010803 Gelatin Proteins 0.000 description 1
- 206010061218 Inflammation Diseases 0.000 description 1
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 description 1
- 229940072056 alginate Drugs 0.000 description 1
- 235000010443 alginic acid Nutrition 0.000 description 1
- 229920000615 alginic acid Polymers 0.000 description 1
- -1 aliphatic aldehyde Chemical class 0.000 description 1
- 229940030225 antihemorrhagics Drugs 0.000 description 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 1
- 229920001222 biopolymer Polymers 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 239000004068 calcium phosphate ceramic Substances 0.000 description 1
- 239000001175 calcium sulphate Substances 0.000 description 1
- 235000011132 calcium sulphate Nutrition 0.000 description 1
- 239000001913 cellulose Substances 0.000 description 1
- 229920002678 cellulose Polymers 0.000 description 1
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 1
- HLVXFWDLRHCZEI-UHFFFAOYSA-N chromotropic acid Chemical compound OS(=O)(=O)C1=CC(O)=C2C(O)=CC(S(O)(=O)=O)=CC2=C1 HLVXFWDLRHCZEI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000002131 composite material Substances 0.000 description 1
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 1
- 238000011109 contamination Methods 0.000 description 1
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 1
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 1
- 239000012467 final product Substances 0.000 description 1
- 239000000499 gel Substances 0.000 description 1
- 239000008273 gelatin Substances 0.000 description 1
- 229920000159 gelatin Polymers 0.000 description 1
- 235000019322 gelatine Nutrition 0.000 description 1
- 235000011852 gelatine desserts Nutrition 0.000 description 1
- 230000000025 haemostatic effect Effects 0.000 description 1
- 230000004054 inflammatory process Effects 0.000 description 1
- 229940102223 injectable solution Drugs 0.000 description 1
- 150000002596 lactones Chemical class 0.000 description 1
- 239000011159 matrix material Substances 0.000 description 1
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 1
- 239000010452 phosphate Substances 0.000 description 1
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K phosphate Chemical compound [O-]P([O-])([O-])=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 description 1
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 1
- 229920006395 saturated elastomer Polymers 0.000 description 1
- 238000002798 spectrophotometry method Methods 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 230000009885 systemic effect Effects 0.000 description 1
- 230000001988 toxicity Effects 0.000 description 1
- 231100000419 toxicity Toxicity 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61L—METHODS OR APPARATUS FOR STERILISING MATERIALS OR OBJECTS IN GENERAL; DISINFECTION, STERILISATION OR DEODORISATION OF AIR; CHEMICAL ASPECTS OF BANDAGES, DRESSINGS, ABSORBENT PADS OR SURGICAL ARTICLES; MATERIALS FOR BANDAGES, DRESSINGS, ABSORBENT PADS OR SURGICAL ARTICLES
- A61L27/00—Materials for grafts or prostheses or for coating grafts or prostheses
- A61L27/14—Macromolecular materials
- A61L27/22—Polypeptides or derivatives thereof, e.g. degradation products
- A61L27/24—Collagen
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Oral & Maxillofacial Surgery (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Dermatology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Transplantation (AREA)
- Epidemiology (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Public Health (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Materials For Medical Uses (AREA)
Abstract
Collagène partiellement ou totalement réticulé par un agent réticulant présentant au moins une fonction aldéhyde, susceptible d'être obtenu par un procédé consistant à faire subir au collagène partiellement ou totalement réticulé, un traitement thermique sous vide partiel.
Description
2873927 -1-
PROCEDE DE PREPARATION DE COLLAGENE RETICULE ET SUBSTITUT OSSEUX COMPRENANT LE COLLAGENE AINSI RÉTICULE, L'invention concerne un nouveau procédé de préparation de collagène réticulé par un agent réticulant présentant au moins une fonction aldéhyde. Elle a également pour objet un nouveau collagène réticulé dont la caractéristique essentielle est d'être pratiquement exempt d'aldéhyde résiduel après réticulation. Elle se rapporte enfin aux produits contenant le collagène ainsi réticulé et notamment les substituts osseux ainsi que les compresses hémostatiques.
Pour l'essentiel, les biomatériaux composites dont notamment les substituts osseux, sont fabriqués à partir d'un mélange de biopolymères (collagène, gélatine, cellulose, lactone, alginate...) en présence de céramique (hydroxyapatite synthétique ou biologique, phosphate tricalcique...) ou de sulfate de calcium. Les substituts osseux peuvent se présenter sous la forme de compresses lyophilisées en poudre ou en solution injectable qui durcit une fois implantée. Bien souvent, les polymères mis en oeuvre sont réticulés partiellement de manière à conférer au produit final des caractéristiques mécaniques satisfaisantes.
Le document EP-A-164 483 décrit ainsi un procédé de fabrication de substitut osseux à partir de collagène et d'un composant minéral, tel que apatite et/ou hydroxyapatite et/ou céramique de phosphate de calcium. En pratique, le mélange est réticulé partiellement en présence d'un aldéhyde du type formaldéhyde, glutaraldéhyde ou glyoxal, puis lyophilisé, la lyophilisation pouvant être cependant effectuée avant ou après l'étape de réticulation. Si la réticulation permet d'améliorer les caractéristiques mécaniques du produit, une quantité résiduelle d'aldéhyde libre reste cependant détectable. Or, on a observé que la présence d'aldéhyde dans le substitut, de part de leur toxicité, peut entraîner un processus d'inflammation, d'intolérance locale ou systémique.
2873927 -2- Pour résoudre les problèmes liés à la présence d'aldéhyde résiduel dans le produit fini, les documents US-A-6 187 047 et US-A-5 776 193 décrivent un procédé de fabrication de substitut osseux comprenant une étape d'élimination de l'agent de réticulation consistant en des lavages. Les lavages sont des étapes très longues après lyophilisation et compliquent le procédé de fabrication. Il détériore par ailleurs l'aspect du produit et est source de contamination.
En d'autres termes, le problème que se propose de résoudre l'invention est de développer un substitut osseux et plus généralement un biomatériaux contenant du collagène réticulé, dont le taux d'agent de réticulation résiduel n'entraîne pas les effets secondaires précités. Autrement dit, l'invention a notamment pour objectif de proposer un substitut osseux exempt ou pratiquement exempt d'aldéhyde libre résiduel.
Le Demandeur a constaté que de manière tout à fait surprenante, un traitement thermique sous vide partiel, après lyophilisation du collagène partiellement ou totalement réticulé, permettait d'obtenir un taux d'aldéhyde résiduel après réticulation, inférieur à 20 ppm, sans altérer la stabilité du produit.
En d'autres termes, l'invention a pour objet un collagène partiellement ou totalement réticulé par un agent réticulant présentant au moins une fonction aldéhyde, ledit collagène étant susceptible d'être obtenu par un procédé consistant à faire subir au collagène partiellement ou totalement réticulé, un traitement thermique sous vide partiel.
En pratique, le traitement thermique sous vide partiel est effectué à une température comprise entre 50 C et 150 C pendant une durée comprise entre 30 minutes et 48 heures, à une pression comprise entre 10 et 500 mbar.
Dans un mode de réalisation avantageux, le traitement thermique est effectué pendant une durée comprise entre 2 et 3 heures, à une température comprise entre 120 et 140 C, à une pression comprise entre 50 et 100 mbar.
2873927 -3- Dans un mode de réalisation perfectionné, le traitement thermique est effectué en présence d'une fuite de vide.
Le collagène sur lequel est effectuée la réticulation peut se présenter sous forme fibrillaire ou non, natif ou dénaturé, pepsiné ou non, en solution, en dispersion ou sous forme sèches. Lorsqu'il est en contact avec l'agent réticulant, le collagène peut prendre l'aspect d'une dispersion, d'une solution, d'un gel. ou rester sous forme sèche.
Selon l'invention, l'agent réticulant présente au moins une fonction aldéhyde. Il peut s'agir d'un aldéhyde aliphatique mono-fonctionnel ou poly-fonctionnel saturé ou non saturé. En pratique, l'agent réticulant est choisi dans le groupe comprenant le formaldéhyde, le glutaraldéhyde, le glyoxal, l'amidon oxydé, sans que cette liste ne soit limitative.
Dans un mode de réalisation avantageux, la réticulation est partielle. Cette réticulation partielle est obtenue dans les mêmes conditions que celles décrites dans le document EP A-164 483, incorporé ici par référence. En pratique, l'agent réticulant est utilisé dans une proportion représentant moins de 1 %, avantageusement entre 0,05 et 0,5 % en poids sec du collagène.
Le collagène avant ou après réticulation peut être lyophilisé et se présente alors sous la forme d'une matrice tridimensionnelle ou peut être séché et se présente 25 alors sous la forme d'une membrane ou d'un film.
L'invention concerne donc également un procédé de préparation de collagène réticulé par un agent réticulant présentant au moins une fonction aldéhyde consistant à faire subir au collagène partiellement ou totalement réticulé, un traitement thermique sous vide partiel, effectué avantageusement dans les conditions précisées précédemment.
2873927 -4- L'invention a également pour objet un substitut osseux contenant, outre le collagène partiellement ou totalement réticulé précédemment décrit, un composant minéral choisi notamment dans le groupe comprenant apatite et/ou hydroxyapatite et/ou céramique, phosphate de calcium, phosphate tricalcique en phase Beta ((3TCP).
L'invention concerne également un procédé de fabrication d'un substitut osseux consistant: - à préparer un mélange comprenant le collagène, l'agent minéral et un agent réticulant comprenant au moins une fonction aldéhydique, avant ou après lyophilisation ou séchage, à réticuler partiellement ou totalement le mélange ainsi préparé, puis, à traiter thermiquement le produit obtenu sous-vide partiel pour éliminer l'agent réticulant résiduel.
L'invention a enfin pour objet une compresse hémostatique comprenant le collagène partiellement ou totalement réticulé précédemment décrit.
1/Méthode de dosage du formaldéhyde Le dosage du formaldéhyde libre se fait après extraction aqueuse durant 24 heures, par formation d'un composé coloré avec l'acide chromotropique. La lecture se fait par spectrophotométrie à 550 nm. Lors d'un dosage, une gamme étalon est réalisée.
2/Dosage à partir d'un substitut osseux a/ Préparation du substitut osseux Le collagène est dissous dans une solution aqueuse, l'agent réticulant est ajouté à la solution sous agitation. Une dispersion d'hydroxyapatite est ensuite ajoutée à la solution de collagène partiellement réticulé. Le mélange est alors répartis dans des moules pour être lyophilisé puis traité thermiquement sous vide.
b/ Dosage du formaldéhyde résiduel après traitement thermique Pour chaque lot, un dosage avant et après traitement thermique est réalisé. Ci-après, les résultats des 10 lots de fabrication consécutifs.
Echantillon No. Formaldéhyde en ppm Avant traitement Après traitement thermique thermique 1 58,2 6,4 ou < x ppm 2 90,4 8,5 3 68,8 7,3 4 88,2 9,7 154,7 6,9 6 88,4 9, 9 7 79,7 9,5 8 94,7 9,2 9 96,1 8,9
Claims (14)
1/ Collagène partiellement ou totalement réticulé par un agent réticulant présentant au moins une fonction aldéhyde, susceptible d'être obtenu par un procédé consistant à faire subir au collagène partiellement ou totalement réticulé, un traitement thermique sous vide partiel.
2/ Collagène réticulé selon la revendication 1, caractérisé en ce que le traitement thermique sous vide partiel est effectué à une température comprise entre 50 C et 150 C pendant une durée comprise entre 30 minutes et 48 heures, à une pression comprise entre 10 et 500 mbar.
3/ Collagène réticulé selon la revendication 1, caractérisé en ce que le traitement thermique sous vide partiel est effectué pendant une durée comprise entre 2 et 3 heures, à une température comprise entre 120 et 140 C, à une pression comprise entre 50 et 100 mbar.
4/ Collagène réticulé selon l'une des revendications 1 à 3, caractérisé en ce que le traitement thermique est effectué en présence d'une fuite de vide.
5/ Collagène réticulé selon la revendication 1, caractérisé en ce que le collagène se présente sous forme fibrillaire, pepsiné ou non, natif ou dénaturé.
6/ Collagène réticulé selon la revendication 1, caractérisé en ce que l'agent 25 réticulant est choisi dans le groupe comprenant le formaldéhyde, le glutaraldéhyde, le glyoxal, l'amidon oxydé.
7/ Collagène réticulé selon la revendication 1, caractérisé en ce que l'agent réticulant représente moins de 1% en poids sec du collagène.
8/ Collagène partiellement réticulé selon la revendication 1, caractérisé en ce qu'il subit une étape de lyophilisation ou de séchage effectuée avant traitement thermique sous vide partiel.
2873927 -7- 9/ Collagène partiellement réticulé selon la revendication 8, caractérisé en ce que la réticulation est effectuée avant ou après l'étape de lyophilisation ou séchage 10/ Procédé de préparation de collagène réticulé par un agent réticulant présentant 5 au moins une fonction aldéhyde consistant à faire subir au collagène partiellement ou totalement réticulé un traitement thermique sous vide partiel.
11/ Procédé selon la revendication 10, caractérisé en ce que le traitement thermique sous vide partiel est effectué à une température comprise entre 50 C et 150 C pendant une durée comprise entre 30 minutes et 48 heures, à une pression comprise entre 10 et 500 mbar.
12/ Procédé selon l'une des revendications 10 ou 11, caractérisé en ce que le traitement thermique est effectué en présence d'une fuite de vide.
13/ Procédé selon la revendication 10, caractérisé en ce qu'il comporte une étape supplémentaire de lyophilisation ou séchage mise en oeuvre avant traitement thermique sous-vide partiel.
14/ Procédé selon la revendication 13, caractérisé en ce que la réticulation est effectuée avant ou après l'étape de lyophilisation ou séchage.
15/ Substitut osseux contenant le collagène objet de l'une des revendications 1 à 9, ainsi qu'un composant minéral choisi notamment dans le groupe comprenant apatite et/ou hydroxyapatite et/ou céramique, phosphate de calcium, phosphate tricalcique en phase Beta (13TCP).
16/ Compresse hémostatique comprenant le collagène objet de l'une des revendications 1 à 9.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| FR0451793A FR2873927B1 (fr) | 2004-08-05 | 2004-08-05 | Procede de preparation de collagene reticule et substitut osseux comprenant ledit collagene ainsi reticule |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| FR0451793A FR2873927B1 (fr) | 2004-08-05 | 2004-08-05 | Procede de preparation de collagene reticule et substitut osseux comprenant ledit collagene ainsi reticule |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| FR2873927A1 true FR2873927A1 (fr) | 2006-02-10 |
| FR2873927B1 FR2873927B1 (fr) | 2007-05-11 |
Family
ID=34949764
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| FR0451793A Expired - Lifetime FR2873927B1 (fr) | 2004-08-05 | 2004-08-05 | Procede de preparation de collagene reticule et substitut osseux comprenant ledit collagene ainsi reticule |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| FR (1) | FR2873927B1 (fr) |
Citations (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1985004413A1 (fr) * | 1984-03-27 | 1985-10-10 | University Of Medicine And Dentistry Of New Jersey | Matrice biodegradable et ses procedes de production |
| EP0164483A1 (fr) * | 1984-06-12 | 1985-12-18 | Oscobal Ag | Procédé de préparation d'un matériau de substitution pour les os |
| WO1997032615A1 (fr) * | 1996-03-04 | 1997-09-12 | Baxter International Inc. | Composes epoxy non polymeres destines a la reticulation de tissus biologiques et greffons pour bioprotheses ainsi obtenus |
| US6042610A (en) * | 1987-07-20 | 2000-03-28 | Regen Biologics, Inc. | Meniscal augmentation device |
-
2004
- 2004-08-05 FR FR0451793A patent/FR2873927B1/fr not_active Expired - Lifetime
Patent Citations (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1985004413A1 (fr) * | 1984-03-27 | 1985-10-10 | University Of Medicine And Dentistry Of New Jersey | Matrice biodegradable et ses procedes de production |
| EP0164483A1 (fr) * | 1984-06-12 | 1985-12-18 | Oscobal Ag | Procédé de préparation d'un matériau de substitution pour les os |
| US4623553A (en) * | 1984-06-12 | 1986-11-18 | Oscobal Ag | Method of producing a bone substitute material |
| US6042610A (en) * | 1987-07-20 | 2000-03-28 | Regen Biologics, Inc. | Meniscal augmentation device |
| WO1997032615A1 (fr) * | 1996-03-04 | 1997-09-12 | Baxter International Inc. | Composes epoxy non polymeres destines a la reticulation de tissus biologiques et greffons pour bioprotheses ainsi obtenus |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| FR2873927B1 (fr) | 2007-05-11 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| CA2093269C (fr) | Materiau pour prothese osseuse contenant des particules de carbonate de calcium dispersees dans une matrice polymere bioresorbable | |
| KR100978348B1 (ko) | 가용성 s-술폰화 케라틴 유도체로부터의 생체고분자 필름, 섬유, 발포체 및 접착제 재료의 제조 | |
| Katoh et al. | Novel approach to fabricate keratin sponge scaffolds with controlled pore size and porosity | |
| CA2310132C (fr) | Materiau collagenique bicomposite, son procede d'obtention et ses applications therapeutiques | |
| EP1280545B1 (fr) | Matrices de collagene reticule et procedes de preparation associes | |
| EP2424579B1 (fr) | Nouveaux matériaux en collagène et procédés d'obtention | |
| FR2527621A1 (fr) | Procede de production d'une feuille de collagene et produit obtenu | |
| FR2786400A1 (fr) | Procede de preparation d'un materiau collagenique a vitesse de biodegradation in vivo controlee et materiaux obtenus | |
| FR2679778A1 (fr) | Utilisation de collagene reticule par un agent de reticulation pour la fabrication d'une membrane suturable, biocompatible, a resorption lente, ainsi qu'une telle membrane. | |
| JP4873555B2 (ja) | アパタイト/コラーゲン複合体繊維を含む多孔体の製造方法 | |
| JP2018511677A (ja) | 形状記憶絹材料 | |
| WO2000076562A1 (fr) | Biomateriau a base d'un derive de dextrane insolubilise et d'un facteur de croissance | |
| JP2003534858A (ja) | 組織工学用にデザインされた担体を製造するための水生動物起源のコラーゲンの使用並びにそれにより得られる担体及び生体材料 | |
| EP1940877A1 (fr) | Polymères biodégradables modifiés, leur préparation et leur usage pour la fabrication de biomatériaux et de pansements | |
| WO1993016739A1 (fr) | Greffon a base de collagene et de colle de fibrine pour la reconstruction osteo-cartilagineuse et son procede de preparation | |
| FR2657352A1 (fr) | Nouveau produit biologique de remplacement du tissu conjonctif, a structure composite a base de collagene, et procede pour sa preparation. | |
| KR102717164B1 (ko) | 지혈 조성물, 이를 포함하는 지혈 키트, 및 이의 제조 방법 | |
| CN109608670B (zh) | 一种植物蛋白/阿拉伯胶/脂质乳化型可食性复合膜的制备方法 | |
| FR2873927A1 (fr) | Procede de preparation de collagene reticule et substitut osseux comprenant ledit collagene ainsi reticule | |
| EP0049177B1 (fr) | Pansement comprenant un support textile associé à une composition dermatologique contenant un enzyme et son procédé de préparation | |
| CA2582306C (fr) | Greffage covalent de substances hydrophobes sur le collagene | |
| CN113425910A (zh) | 一种复合交联生物瓣膜及其制备方法 | |
| WO2015181395A1 (fr) | Procédé de préparation de matrice neutralisée de matière de collagène non-antigénique | |
| US20200222577A1 (en) | Biomaterials comprising gelatin derived from cold-adapted aquatic species | |
| BE1031466B1 (nl) | Het gebruik van vetalcoholpolyglycolether om endotoxine-activiteit en/of endotoxinen in collageenbevattende en/of van collageen afgeleide producten te verminderen |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| PLFP | Fee payment |
Year of fee payment: 13 |
|
| PLFP | Fee payment |
Year of fee payment: 14 |
|
| PLFP | Fee payment |
Year of fee payment: 15 |
|
| PLFP | Fee payment |
Year of fee payment: 16 |
|
| PLFP | Fee payment |
Year of fee payment: 17 |
|
| PLFP | Fee payment |
Year of fee payment: 18 |
|
| PLFP | Fee payment |
Year of fee payment: 19 |
|
| PLFP | Fee payment |
Year of fee payment: 20 |