[go: up one dir, main page]

ES2728102T3 - Novedoso proceso para la reducción de acrilamida enzimática en productos alimenticios - Google Patents

Novedoso proceso para la reducción de acrilamida enzimática en productos alimenticios Download PDF

Info

Publication number
ES2728102T3
ES2728102T3 ES15175933T ES15175933T ES2728102T3 ES 2728102 T3 ES2728102 T3 ES 2728102T3 ES 15175933 T ES15175933 T ES 15175933T ES 15175933 T ES15175933 T ES 15175933T ES 2728102 T3 ES2728102 T3 ES 2728102T3
Authority
ES
Spain
Prior art keywords
food product
asparaginase
acrylamide
product
enzyme
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Active
Application number
ES15175933T
Other languages
English (en)
Inventor
Boer Lex De
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
DSM IP Assets BV
Original Assignee
DSM IP Assets BV
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by DSM IP Assets BV filed Critical DSM IP Assets BV
Application granted granted Critical
Publication of ES2728102T3 publication Critical patent/ES2728102T3/es
Active legal-status Critical Current
Anticipated expiration legal-status Critical

Links

Classifications

    • AHUMAN NECESSITIES
    • A21BAKING; EDIBLE DOUGHS
    • A21DTREATMENT OF FLOUR OR DOUGH FOR BAKING, e.g. BY ADDITION OF MATERIALS; BAKING; BAKERY PRODUCTS
    • A21D8/00Methods for preparing or baking dough
    • A21D8/02Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking
    • A21D8/04Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking treating dough with microorganisms or enzymes
    • A21D8/042Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking treating dough with microorganisms or enzymes with enzymes
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14Hydrolases (3)
    • C12N9/16Hydrolases (3) acting on ester bonds (3.1)
    • C12N9/18Carboxylic ester hydrolases (3.1.1)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14Hydrolases (3)
    • C12N9/16Hydrolases (3) acting on ester bonds (3.1)
    • C12N9/18Carboxylic ester hydrolases (3.1.1)
    • C12N9/20Triglyceride splitting, e.g. by means of lipase
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14Hydrolases (3)
    • C12N9/24Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14Hydrolases (3)
    • C12N9/24Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405Glucanases
    • C12N9/2408Glucanases acting on alpha -1,4-glucosidic bonds
    • C12N9/2411Amylases
    • C12N9/2414Alpha-amylase (3.2.1.1.)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14Hydrolases (3)
    • C12N9/24Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405Glucanases
    • C12N9/2434Glucanases acting on beta-1,4-glucosidic bonds
    • C12N9/2437Cellulases (3.2.1.4; 3.2.1.74; 3.2.1.91; 3.2.1.150)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14Hydrolases (3)
    • C12N9/78Hydrolases (3) acting on carbon to nitrogen bonds other than peptide bonds (3.5)
    • C12N9/80Hydrolases (3) acting on carbon to nitrogen bonds other than peptide bonds (3.5) acting on amide bonds in linear amides (3.5.1)
    • C12N9/82Asparaginase (3.5.1.1)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y301/00Hydrolases acting on ester bonds (3.1)
    • C12Y301/01Carboxylic ester hydrolases (3.1.1)
    • C12Y301/01001Carboxylesterase (3.1.1.1)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y301/00Hydrolases acting on ester bonds (3.1)
    • C12Y301/01Carboxylic ester hydrolases (3.1.1)
    • C12Y301/01003Triacylglycerol lipase (3.1.1.3)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y302/00Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01001Alpha-amylase (3.2.1.1)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y302/00Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01004Cellulase (3.2.1.4), i.e. endo-1,4-beta-glucanase
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y305/00Hydrolases acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds (3.5)
    • C12Y305/01Hydrolases acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds (3.5) in linear amides (3.5.1)
    • C12Y305/01001Asparaginase (3.5.1.1)

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • General Preparation And Processing Of Foods (AREA)
  • Bakery Products And Manufacturing Methods Therefor (AREA)
  • Preparation Of Fruits And Vegetables (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Confectionery (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Abstract

Uso de una composición enzimática que comprende: a. asparaginasa; b. xilanasa. en la producción de un producto alimenticio para disminuir los niveles de acrilamida en el producto alimenticio.

Description

DESCRIPCIÓN
Novedoso proceso para la reducción de acrilamida enzimática en productos alimenticios
La presente descripción se refiere a una composición enzimática novedosa adecuada para su uso en un proceso de preparación de alimentos con el fin de disminuir el contenido en acrilamida en productos alimenticios.
La novedosa composición enzimática es especialmente adecuada para su uso en la industria panadera.
Recientemente, se ha publicado la aparición de acrilamida en una cantidad de alimentos y alimentos preparados al horno (Tareke et al. Chem. Res. Toxicol. 13, 517-522 (2000). Puesto que la acrilamida se considera como probablemente carcinógena para animales y seres humanos, este hallazgo ha derivado, como resultado, en una preocupación global. Otras investigaciones han revelado que, son detectables cantidades considerables de acrilamida en una variedad de alimentos comunes preparados cocidos, fritos y horneados y se ha demostrado que la aparición de acrilamida en alimentos ha sido el resultado del proceso de horneado.
El límite oficial en el Reino Unido de contaminación de acrilamida en productos alimenticios se establece a 10 ppb (10 microgramos por kilogramo) y los valores presentados anteriormente superan ampliamente este valor para un lote de productos, en especial, cereales, productos de pan y productos a base de patata o maíz.
Se ha propuesto una vía para la formación de acrilamida a partir de aminoácidos y azúcares reductores como resultado de la reacción de Maillard en Mottram et al. Nature 419:448 (2002). De acuerdo con esta hipótesis, la acrilamida se puede formar durante la reacción de Maillard. Durante el horneado y tostado, la reacción de Maillard es la principal responsable del color, aroma y sabor. Una reacción asociada con la de Maillard es la degradación de Strecker de aminoácidos y se ha propuesto una vía a la acrilamida. La formación de acrilamida se ha vuelto detectable cuando la temperatura superaba los 120 °C y la tasa de formación más alta se observó a aproximadamente 170 °C. Cuando hay presente asparagina y glucosa, se pudieron observan los niveles más altos de acrilamida, mientras que la glutamina y el ácido aspártico solo dieron como resultado cantidades ínfimas. El hecho de que la acrilamida se forma principalmente de la asparagina (combinada con azúcares reductores) puede explicar los altos niveles de acrilamida en productos vegetales cocinados al horno o tostados. Varias materias primas vegetales son conocidas por contener niveles sustanciales de asparagina. En las patatas, la asparagina es el aminoácido libre dominante (940 mg/kg), correspondiéndose con un 40 % del contenido de aminoácidos total) y en harina de trigo, la asparaginasa está presente a un nivel de aproximadamente 167 mg/kg, correspondiéndose con un 14 % de la agrupación de aminoácidos libres total (Belitz and Grosch in Food Chemistry - Springer New York, 1999). Por lo tanto, en el interés de la salud pública, existe una necesidad urgente de productos alimenticios que tengan niveles sustancialmente inferiores de acrilamida o, preferentemente, estén desprovistos de ella.
Se ha propuesto una variedad de soluciones para disminuir el contenido de acrilamida, bien alterando las variables de procesamiento, por ejemplo, temperatura o duración de la etapa de calentamiento o bien, químicamente o enzimáticamente evitando la formación de acrilamida, o retirando la acrilamida formada. La presente invención implica la disminución enzimática de formación de acrilamida.
Las vías enzimáticas para disminuir la formación de acrilamida son, entre otras, el uso de asparaginasa para disminuir la cantidad de asparagina en el producto alimenticio, puesto que la asparagina se observa como un precursor importante de la acrilamida.
La publicación internacional W02004/037007 describe una composición enzimática que comprende asparaginasa y celulosa y el uso de la misma para disminuir los niveles de acrilamida en granos de café tostados.
La publicación internacional W02003/083043 describe métodos recombinantes para producir un polipéptido secretado que tiene actividad de L-asparaginasa, así como los polipéptidos aislados que tienen actividad de L-asparaginasa y ácidos nucleicos de los mismos.
La publicación internacional W02004/030468 describe un proceso para la producción de un producto alimenticio como panes torpedo que implica una etapa de calentamiento, en donde la masa se trata con asparaginasa y, posteriormente, se hornea la masa.
La publicación internacional W02004/032648 describe un método de preparación de un producto tratado con calor que comprende proporcionar una materia prima, como una masa, tratar la materia prima con asparaginasa y tratar con calor para alcanzar un contenido de agua final por debajo del 35 % en peso.
La publicación internacional W02004/026043 describe un método para reducir el nivel de asparagina en una materia alimentaria como patata o maíz que comprende añadir una enzima reductora de asparagina a la materia alimentaria antes de calentarla.
Sin embargo, para algunas aplicaciones, el uso de asparaginasa sola no es suficiente para disminuir el contenido de acrilamida del producto alimenticio al nivel deseado. Por lo tanto, es el objeto de la presente invención proporcionar una composición enzimática que dé como resultado una disminución mejorada de niveles de acrilamida en alimentos preparados mediante el uso de la composición de acuerdo con la descripción.
El objetivo de la presente invención se consigue proporcionando una composición enzimática que comprende asparaginasa y xilanasa.
Sorprendentemente, se ha encontrado que la adición de xilanasa junto con asparaginasa da como resultado un efecto sinérgico con respecto a la disminución de los niveles de acrilamida en alimentos preparados con esta composición enzimática.
En la publicación internacional WO 2004/032648 se describe una composición enzimática que comprende asparaginasa y una enzima capaz de oxidar los azúcares reductores como está en línea con la enseñanza de que la acrilamida se forma mediante la reacción entre asparagina y azúcares reductores.
Sin embargo, la composición enzimática de acuerdo con la presente descripción aumenta la cantidad de azúcares reductores, pero aún alcanza una diminución dramática en el nivel de acrilamida del producto alimenticio, incluso más bajo que cuando solo se hubiera añadido asparaginasa.
Se puede usar cualquier asparaginasa (EC 3.5.1.1) disponible en la presente invención. Se puede obtener asparaginasa adecuada (E.C. 3.5.1.1) a partir de diversas fuentes, tales como, por ejemplo, de plantas, animales y microorganismos. Ejemplos de microorganismos adecuados son las especies de Escheria, Erwinia, Streptomyces, Pseudomonas, Aspergillus y Baccillus. Se pueden encontrar ejemplos de asparaginasas adecuadas en los las publicaciones internacionales WO03/083043 y WO2004/030468. Una asparaginasa preferente es la asparaginasa que tiene la SEQ ID NO:3 o un equivalente funcional de la misma tal como se describe en la publicación internacional WO04/030468.
Cualquier enzima hidrolizante (EC 3.x.x.x) puede ser adecuada para la presente divulgación. Para las referencias de clasificación EC como las realizadas en el presente documento se usaron la Nomenclatura Recomendada de Enzimas (1992) de la IUBMB publicada por Academic Press Inc. (ISBN 0-12-227165-3). X se usa en el presente documento para indicar un número entero.
Sin embargo, preferentemente se usan las enzimas hidrolizantes que pertenecen al grupo de hidrolasas de éster carboxílico (EC 3.1.1.x) o del grupo de glucosidasas que hidrolizan compuestos de o-glucosilo (EC 3.2.1.x.).
Ejemplos de hidrolasas de éster carboxílico son lipasas (EC 3.1.1.3), pectina esterasa (EC 3.1.1.11), galactolipasa EC 3.1.1.26), fosfolipasa A1 (EC 3.1.1.32), fosfolipasa A2 (EC 3.1.1.4), lisofosfolipasa (eC 3.1.1.5).
Ejemplos de compuestos de o-glucosilo hidrolizantes adecuados preferentes son alfa-amilasa (EC 3.2.1.1), betaamilasa (EC 3.2.1.2), pectinasa (EC 3.2.1.15), celulasa (EC 3.2.1.4), xilanasa (EC 3.2.1.32), arabinofuranosidasa (EC 3.2.1.55) y glucanasa (EC 3.2.1.6).
También pueden usarse mezclas de enzimas hidrolizantes en la composición según la descripción, que incluyen mezclas de hidrolasas de éster carboxílico con compuestos de o-glucosilo hidrolizantes. El experto en la materia sabe el modo de obtener las enzimas hidrolizantes adecuadas para su uso en la descripción.
En la presente invención, la asparaginasa se combina con xilanasa. Esta composición es especialmente adecuada para la industria panadera y podría ser parte de una pre-mezcla.
En otra realización, la asparaginasa se combina con una enzima que permite la movilización de la asparaginasa o la penetración de la asparaginasa. Estas composiciones son particularmente adecuadas cuando hay presente células estructuralmente intactas de origen vegetal y se tiene que hidrolizar un polímero endógeno de la matriz vegetal. En un segundo aspecto de la invención, la invención se refiere a un novedoso proceso para reducir el contenido de acrilamida en productos alimenticios. En una realización preferente, el producto alimenticio es un producto horneado. En otra realización preferente, el producto alimenticio es un producto frito en abundante aceite. En otra realización más preferente, el producto alimenticio es un producto asado o tostado, en particular, una masa o pan asado o tostado.
El proceso para la producción de un producto alimenticio que implica al menos una etapa de calentamiento comprende añadir asparaginasa y al menos una enzima hidrolizante a una forma intermedia de dicho producto alimenticio en dicho proceso de producción, por el cual la asparaginasa y al menos una enzima hidrolizante se añaden antes de dicha etapa de calentamiento en una cantidad que es eficaz en reducir el nivel de acrilamida del producto alimenticio en comparación con un producto alimenticio al que no se añadieron asparaginasa y enzima hidrolizante, en el que la enzima hidrolizante es una xilanasa.
La asparaginasa y al menos una enzima hidrolizante pueden añadirse por separado o en una composición, preferentemente en una composición según la descripción. Preferentemente, la composición se añade al proceso de producción de alimentos en una cantidad tal que el contenido de acrilamida del producto alimenticio producido en presencia de la composición enzimática según la descripción disminuya con respecto a un producto alimenticio producido sin ninguno de los componentes en la composición según la .
Más preferentemente, la composición se añade al proceso de producción de alimentos en una cantidad tal que el contenido de acrilamida del producto alimenticio producido en presencia de la enzima se reduzca al menos el 10 %, 15 %, 20 %, 25 % o el 30 %, preferentemente al menos el 35 %, 40 %, 45 %, 50 %, 55 %, 60 %, 65 % o el 70 %, más preferentemente al menos el 80 %, 85 % o el 90 %, lo más preferentemente al menos el 95 %, 97 %, 98 % o el 99 % en comparación con el alimento producido en presencia de asparaginasa y en ausencia de la enzima hidrolizante. Para la asparaginasa y la enzima hidrolizante que van a usarse en el método según la invención, deben considerarse las mismas preferencias que se han descrito anteriormente.
Una forma intermedia del producto alimenticio se define en el presente documento como cualquier forma que se produzca durante el proceso de producción antes de obtener la forma final del producto alimenticio, esto incluye partes de plantas, pero también una rebanada o un corte de una parte de planta. La forma intermedia puede comprender las materias primas individuales usadas y/o procesadas a partir de las mismas. Por solo dar dos ejemplos, para el producto alimenticio pan, las formas intermedias pueden comprender trigo, harina de trigo, la mezcla inicial de los mismos con otros ingredientes de pan tales como, por ejemplo, agua, sal, levadura y composiciones que mejoran el pan, la masa mezclada, la masa amasada, la masa congelada, la masa fermentada y la masa parcialmente horneada. Para el producto alimenticio patatas fritas moldeadas, las formas intermedias pueden comprender patata hervida, puré de patata, puré de patata deshidratado y masa de patata.
El producto alimenticio puede prepararse a partir de al menos una materia prima que es de origen vegetal, por ejemplo, patata, tabaco, café, cacao, arroz, cereal, fruta. Ejemplos de cereales son trigo, centeno, grano, maíz, cebada, granones, trigo sarraceno y avena. Se pretende que el trigo englobe aquí y en lo sucesivo todas las especies conocidas del género Triticum, por ejemplo, aestivum, durum y/o spelta. Productos alimenticios preparados a partir de más de una materia prima también están incluidos en el alcance de la presente invención, por ejemplo, productos alimenticios que comprenden tanto trigo (harina) como patata.
Ejemplos de productos alimenticios en los que el proceso según la invención puede ser adecuado son cualquier producto a base de harina - por ejemplo, pan, productos de pastelería, pastel, bretzels, bagels, pastel de miel holandés, galletas, pan de jengibre, pastel de jengibre y biscote -, y cualquier producto a base de patata - por ejemplo, patatas fritas, patatas a la francesa, patatas fritas de bolsa, buñuelos de patata - y cualquier producto a base de maíz - por ejemplo pan de maíz, frituras de maíz y copos de maíz.
Un proceso de producción preferente es el horneado de pan y otros productos horneados de harina de trigo y/o harinas de otro origen de cereal. Otro proceso de producción preferente es freír con abundante aceite patatas fritas a partir de rebanadas de patata. Todavía otro proceso de producción preferente es freír con abundante aceite frituras de maíz de masa basada en maíz extruida.
Etapas de calentamiento preferentes son aquellas en las que al menos una parte del producto alimenticio intermedio, por ejemplo, la superficie del producto alimenticio, se expone a temperaturas a las que se promueve la formación de acrilamida, por ejemplo, 110 °C o superior, 120 °C o superior. La etapa de calentamiento en el proceso según la invención puede llevarse a cabo en hornos, por ejemplo, a una temperatura entre 180-220 °C, tal como para el horneado de pan y otros productos de panadería, o en aceite tal como el freír patatas fritas de bolsa, por ejemplo, a 160-190 °C.
En lo sucesivo, se ilustra la invención mediante los siguientes ejemplos no limitantes.
Breve descripción de las figuras
Figura 1 el efecto de 50 ppm de asparaginasa en varias combinaciones de enzima sobre los niveles de acrilamida en cortezas de mini-torpedos preparados con sales leudantes (en %). El nivel de acrilamida de la combinación de enzimas sin asparaginasa se estableció al 100 %.
Figura 2 el efecto de 50 ppm de asparaginasa de A. niger en varias combinaciones de enzima sobre los niveles de acrilamida en cortezas de mini-torpedos preparados con harina marrón Mogul Brand Chapatti y levadura de panadero. El nivel de acrilamida de la combinación de enzima sin asparaginasa se estableció al 100 %.
Figura 3 el efecto de asparaginasa de A. niger en varias combinaciones de enzima sobre los niveles de acrilamida en cortezas de mini-torpedos preparados con harina kolibri y levadura de panadero. El nivel de acrilamida del pan con asparaginasa como la única enzima de panificación se estableció al 100 %.
Materiales
Tabla 1. Enzimas de panificación usadas en los ejemplos
Figure imgf000005_0001
Ejemplo 1
Medición de acrilamida
Pretratamiento de muestras
Se extraen 600 mg de muestra secada y homogeneizada usando 5 ml de agua milliQ. Se añade 1 pg de patrón interno 13C3 acrilamida en disolución (CIL) al extracto. Después de 10 minutos de centrifugación (6000 rpm), se llevan 3 ml de la capa superior a una columna Extreluut-3BT (Merck). Usando 15 ml de acetato de etilo, se eluye acrilamida de la columna. Se evapora el acetato de etilo bajo una corriente de nitrógeno suave hasta aproximadamente 0,5 ml.
Condiciones cromatográficas
La solución de acetato de etilo se analiza usando cromatografía gaseosa. La separación se obtiene usando una columna CP-Wax 57 (Varian) (longitud 25 m, diámetro interno 0,32 mm, película 1,2 pm) y helio como gas portador con un flujo constante de 5,4 ml/min. Se realiza inyección sin división de 3 pl. La temperatura del horno se mantiene a 50 °C durante 1 minuto, después de lo cual la temperatura se aumenta con 30 °C/min hacia 220 °C. Después de 12 minutos de temperatura constante a 220 °C, el horno se enfría y se estabiliza antes de la siguiente inyección. La detección se realiza usando espectrometría de masas con ionización química en línea en modo de ion positivo, usando metano como gas de ionización. Se monitorizan los iones característicos m/z 72 (acrilamida) y m/z 75 (13C3 acrilamida) para la cuantificación.
Equipo usado
Figure imgf000005_0002
Las cantidades en ppm o ppb se basan en la cantidad de harina, a menos que se indique lo contrario.
Ejemplo 2
Efectos de las enzimas de panificación y asparaginasa de Aspergillus niger sobre la formación de acrilamida en panes mini-torpedo preparados con sales leudantes
Se hizo la preparación de mini-torpedos con sales leudantes mezclando 200 g de harina de trigo integral (harina marrón Mogul Brand Chapatti, Mogul Lasu B.V. La Haya, Holanda), 4 g de sal, 68 ppm de ácido ascórbico, 2 g de DKS (NaHCÜ3 ) (Chem Proha, Chemiepartners B.V. Dordrecht, Holanda), 2,7 g de Sap 40 (pirofosfato ácido de sodio, E450) (Chemische Fabrik Budenheim KG, Budenheim, Alemania) 1 g de SSL (estearoil lactilato de sodio) (Danisco, Dinamarca) 1 g de GMS (monoestearato de glicerilo, (Admul), Quest, Naarden, Holanda). Las cantidades de enzimas de panificación que van a probarse se indican en la Tabla 1 (Lipopan F y Novamyl son obtenibles de Novo, las otras enzimas son obtenibles de DSM-Gist). Se añadieron 226 ml de agua. La mezcla tuvo lugar en una mezcladora de varilla durante 8 minutos y 45 segundos. La temperatura de la masa fue de 27 °C. Directamente después de la mezcla, la masa se divide en dos trozos de 150 g, se redondea y se fermenta durante 25 minutos en un armario de fermentación a 32 °C. A continuación, se formaron trozos de masa y se realizó una fermentación final a 32 °C durante 100 minutos. Los trozos de masa se hornearon durante 20 minutos a 225 °C. La acrilamida en la corteza se determinó como se describe en el Ejemplo 1. El porcentaje de acrilamida que quedó en los panes tratados con asparaginasa se calculó del siguiente modo:
contenido de acrilamida (combinación de enzima de panificación X más
asparaginasa)
____________________________________________________________________ x 100 %
contenido de acrilamida (combinación de enzima de panificación X sin asparaginasa)
y se muestra en la Tabla 2 y la Figura 1 para varias combinaciones de enzima. Por ejemplo, el porcentaje de acrilamida que queda en el pan tratado con Bakezyme P500 y asparaginasa se calculó dividiendo los resultados de la prueba n.° 4 entre los resultados de la prueba n.° 3 y multiplicando esto por 100 %.
Tabla 2. Acrilamida en cortezas de panes mini-torpedo preparados con sales leudantes y varias enzimas de panificación como se indica en el ejemplo y el efecto de la asparaginasa de Aspergillus niger sobre los niveles de acrilamida.
Figure imgf000006_0001
Figure imgf000007_0001
De la Tabla 2 y la Figura 1 puede llegarse a la conclusión de que la adición de las enzimas de panificación Bakezyme® HSP6000, Lipopan® F, Bakezyme® A10000, Bakezyme® W, Bakezyme® XE y combinaciones de las mismas producirá un elevado nivel de acrilamida en la corteza en comparación con un pan de referencia sin enzimas de panificación. La adición de una cantidad apropiada de asparaginasa a la masa producirá, sin embargo, un nivel de acrilamida reducido en comparación con la referencia correspondiente sin asparaginasa e incluso más bajo que una referencia en la que no se usaron enzimas de panificación.
Ejemplo 3
Efectos de enzimas de panificación y asparaginasa de A. niger sobre la formación de acrilamida en los panes minitorpedos preparados con levadura de panificación y harina de trigo integral
Se realizó la preparación de panes mini-torpedo en un proceso de horneado estándar mezclando 200 g de harina de trigo integral (harina marrón Mogul Brand Chapatti), 4,6 g de levadura Koningsgist®, 4 g de sal, 68 ppm de ácido ascórbico y varias enzimas y combinaciones de enzima como se indica en la Tabla 2. Se añadieron 132 g de agua y la mezcla se realizó en una mezcladora de varilla durante 8 minutos y 45 segundos. La temperatura de la masa fue 27 °C. Directamente después de la mezcla, la masa se dividió en dos trozos de 150 g, se redondeó y se fermento durante 25 minutos en un armario de fermentación a 32 °C. A continuación, se formaron trozos de masa y se realizó una fermentación final de 100 minutos a 32 °C, los trozos de masa se hornearon durante 20 minutos a 225 °C. La acrilamida en la corteza se determinó como se describe en el Ejemplo 1. El porcentaje de acrilamida que quedó en los panes tratados con asparaginasa se calculó como se indica en el Ejemplo 2.
En la Tabla 3 y la Figura 2 se muestran los efectos de la asparaginasa en varias combinaciones de enzima.
Tabla 3. Acrilamida en cortezas de panes mini-torpedo preparados con harina de trigo integral, levadura y varias enzimas de panificación y el efecto de la asparaginasa de Aspergillus niger sobre los niveles de acrilamida.
Figure imgf000007_0002
Figure imgf000008_0001
En la Figura 2 se presentan los efectos de la asparaginasa de A. nigeren presencia de (combinaciones de) enzimas. En comparación con el nivel de acrilamida en la corteza de panes preparados con la enzima o combinación de enzima mencionada, los niveles relativos y en algunos casos incluso los absolutos de acrilamida son más bajos cuando se usa asparaginasa en presencia de (combinaciones de) enzimas.
De la Tabla 3 y la Figura 2 puede llegarse a la conclusión de que la adición de las enzimas de panificación Bakezyme P500, Bakezyme A10000, Bakezyme HSP6000, Lipopan F, Bakezyme W, Bakezyme XE y combinaciones de las mismas producirá un elevado nivel de acrilamida en la corteza en comparación con un pan de referencia indiferente si se prepara con la sal leudante NaHCO3 o levadura. La adición de una cantidad apropiada de asparaginasa a la masa producirá, sin embargo, una reducción del nivel de acrilamida en comparación con la referencia correspondiente sin asparaginasa y en algunos casos incluso más baja que una referencia en la que no se usaron enzimas de panificación, pero donde estaba presente asparaginasa.
Ejemplo 4
Efectos de las enzimas de panificación y asparaginasa de A. niger sobre la formación de acrilamida en los panes mini-torpedo preparados con levadura de panificación y harina kolibri
Se hizo la preparación de panes mini-torpedo en un proceso de horneado estándar mezclando 200 g de harina kolibri (Meneba), 4,6 g de levadura Koningsgist®, 4 g de sal, 68 ppm de ácido ascórbico y varias enzimas y combinaciones de enzima como se indica en la Tabla 2. Se añadieron 114 g de agua y la mezcla se realizó en una mezcladora de varilla durante 6 minutos y 15 segundos. La temperatura de la masa fue 27 °C. Directamente después de la mezcla, la masa se dividió en dos trozos de 150 g, se redondeó y se fermento durante 25 minutos en un armario de fermentación a 32 °C. A continuación, se formaron trozos de masa y se realizó una fermentación final de 100 minutos a 32 °C, los trozos de masa se hornearon durante 20 minutos a 225 °C. La acrilamida en la corteza se determinó como se describe en el Ejemplo 1. El porcentaje de acrilamida que quedó en los panes tratados con asparaginasa se calculó como se indica en el Ejemplo 2.
En la Tabla 4 y la Figura 3 se muestran los efectos de la asparaginasa en varias combinaciones de enzima.
Tabla 4. Acrilamida en cortezas de panes mini-torpedo preparados con harina kolibri con levadura y varias enzimas de panificación y el efecto de la asparaginasa de Aspergillus niger sobre los niveles de acrilamida.
Figure imgf000009_0001
En la Figura 3 se presentan los efectos de la asparaginasa de A. nigeren presencia de (combinaciones de) enzimas. En comparación con el nivel de acrilamida en la corteza de panes preparados con la enzima o combinación de enzima mencionada, los niveles absolutos de acrilamida son más bajos cuando se usa asparaginasa en presencia de (combinaciones de) enzimas. En algunos casos, la cantidad relativa de acrilamida que queda es más alta como resultado del contenido más bajo de acrilamida en ausencia de la enzima asparaginasa. El nivel absoluto de acrilamida en presencia de la combinación de enzima más asparaginasa es, sin embargo, más bajo que la referencia.
De la Tabla 4 y la Figura 3 puede llegarse a la conclusión de que la adición de las enzimas de panificación Bakezyme GOX 10.000, Bakezyme MA 10.000, Bakezyme BXP501 y Pectinex a una masa a base de harina kolibri producirá un nivel más bajo de acrilamida en la corteza cuando la enzima o combinación de enzima se combinen con una cantidad apropiada de asparaginasa, en comparación con un pan de referencia con asparaginasa como la única enzima de panificación.

Claims (14)

REIVINDICACIONES
1. Uso de una composición enzimática que comprende:
a. asparaginasa;
b. xilanasa.
en la producción de un producto alimenticio para disminuir los niveles de acrilamida en el producto alimenticio.
2. Uso según la reivindicación 1, en donde el producto alimenticio es un producto alimenticio a base de harina, a base de maíz o a base de patata.
3. Uso según la reivindicación 1 o 2, en donde el uso es en la industria panadera.
4. Método para la producción de un producto alimenticio que implica al menos una etapa de calentamiento, que comprende añadir:
a. asparaginasa y
b. al menos una enzima hidrolizante, en donde la enzima hidrolizante es una xilanasa a una forma intermedia de dicho producto alimenticio en dicho proceso de producción, por el cual la asparaginasa y al menos una enzima hidrolizante se añaden antes de dicha etapa de calentamiento en una cantidad que es efectiva en reducir el nivel de acrilamida del producto alimenticio en comparación con un producto alimenticio al que no se añadieron asparaginasa y enzima hidrolizante.
5. Método según la reivindicación 4, en donde la asparaginasa y la al menos una enzima hidrolizante se añaden por separado.
6. Método según la reivindicación 4, por la cual los componentes a. y b. se añaden en una única composición, preferentemente, una composición enzimática que comprende:
a. asparaginasa y;
b. xilanasa.
7. Método según cualquiera de las reivindicaciones 4 a 6, en donde el producto alimenticio es un producto alimenticio a base de harina, a base de maíz o a base de patata.
8. Método o uso según cualquiera una de las reivindicaciones 2 a 7, por el cual el producto alimenticio es un producto horneado.
9. Método según la reivindicación 8, en donde el producto horneado es un producto horneado de harina de trigo y/o harinas de otro origen de cereal.
10. Método según una cualquiera de las reivindicaciones 2 a 9, por el cual el producto alimenticio es un producto frito con abundante aceite, tostado o asado.
11. Método según una cualquiera de las reivindicaciones 2-10, en donde dicha forma intermedia de dicho producto alimenticio es una masa.
12. Método según una cualquiera de las reivindicaciones 2-8, en donde dicho producto alimenticio está hecho de al menos una materia prima que es de origen vegetal.
13. Método según una cualquiera de las reivindicaciones 2 a 12, en donde el producto alimenticio es pan, productos de pastelería, pastel, bretzels, bagels, pastel de miel holandés, galletas, pan de jengibre, pastel de jengibre, biscote, patatas fritas, patatas a la francesa, patatas fritas de bolsa, buñuelos de patata, pan de maíz, frituras de maíz o copos de maíz.
14. Método según una cualquiera de las reivindicaciones 4 a 13, en donde la etapa de calentamiento es una etapa en la que al menos una parte de la forma intermedia de dicho producto alimenticio se expone a temperaturas de 110 °C o más altas.
ES15175933T 2005-05-31 2006-05-29 Novedoso proceso para la reducción de acrilamida enzimática en productos alimenticios Active ES2728102T3 (es)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
EP05104683 2005-05-31

Publications (1)

Publication Number Publication Date
ES2728102T3 true ES2728102T3 (es) 2019-10-22

Family

ID=34979988

Family Applications (2)

Application Number Title Priority Date Filing Date
ES15175933T Active ES2728102T3 (es) 2005-05-31 2006-05-29 Novedoso proceso para la reducción de acrilamida enzimática en productos alimenticios
ES14168497.7T Active ES2628084T3 (es) 2005-05-31 2006-05-29 Proceso novedoso para la reducción enzimática de acrilamida en productos alimenticios

Family Applications After (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
ES14168497.7T Active ES2628084T3 (es) 2005-05-31 2006-05-29 Proceso novedoso para la reducción enzimática de acrilamida en productos alimenticios

Country Status (14)

Country Link
US (4) US20090098248A1 (es)
EP (3) EP2767586B1 (es)
JP (1) JP5065258B2 (es)
CN (1) CN101189330B (es)
AR (1) AR053395A1 (es)
AU (1) AU2006254206B2 (es)
BR (1) BRPI0611217B1 (es)
CA (1) CA2608502C (es)
EA (1) EA013505B1 (es)
ES (2) ES2728102T3 (es)
IL (1) IL187242A0 (es)
MX (1) MX2007014999A (es)
WO (1) WO2006128843A1 (es)
ZA (1) ZA200709568B (es)

Families Citing this family (29)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US20070141225A1 (en) * 2002-09-19 2007-06-21 Elder Vincent A Method for Reducing Acrylamide Formation
US20080299273A1 (en) * 2002-09-19 2008-12-04 Ajay Rajeshwar Bhaskar Method of reducing acryalmide by treating a food product
ATE372059T1 (de) 2002-10-11 2007-09-15 Novozymes As Verfahren zur herstellung von wärmebehandelten produkten
US8110240B2 (en) 2003-02-21 2012-02-07 Frito-Lay North America, Inc. Method for reducing acrylamide formation in thermally processed foods
PL1971219T5 (pl) * 2005-12-28 2020-10-19 Dsm Ip Assets B.V. Aromaty procesowe o niskiej zawartości akryloamidu
CN101365341A (zh) * 2006-01-05 2009-02-11 宝洁公司 降低食料中的天冬酰胺的方法
CA2636220C (en) * 2006-01-05 2012-11-13 The Procter & Gamble Company Methods for reducing asparagine in a dough food component
WO2008061982A1 (en) * 2006-11-23 2008-05-29 Dsm Ip Assets B.V. Novel method to reduce compounds involved in maillard reactions in thermally processed plant-based food products
CA2683078C (en) * 2007-04-20 2016-03-29 Dsm Ip Assets B.V. Asparaginase enzyme variants and uses thereof
DE102007027825A1 (de) 2007-06-13 2008-12-18 C-Lecta Gmbh Amidohydrolasen zur Aufbereitung von Nahrungs- oder Genussmitteln
US8486684B2 (en) 2007-08-13 2013-07-16 Frito-Lay North America, Inc. Method for increasing asparaginase activity in a solution
US8284248B2 (en) 2009-08-25 2012-10-09 Frito-Lay North America, Inc. Method for real time detection of defects in a food product
US8158175B2 (en) 2008-08-28 2012-04-17 Frito-Lay North America, Inc. Method for real time measurement of acrylamide in a food product
US9095145B2 (en) 2008-09-05 2015-08-04 Frito-Lay North America, Inc. Method and system for the direct injection of asparaginase into a food process
EP2174556A1 (en) * 2008-10-10 2010-04-14 Nestec S.A. Method for reducing acrylamide
US9215886B2 (en) 2008-12-05 2015-12-22 Frito-Lay North America, Inc. Method for making a low-acrylamide content snack with desired organoleptical properties
US8944072B2 (en) * 2009-06-02 2015-02-03 R.J. Reynolds Tobacco Company Thermal treatment process for tobacco materials
US8434496B2 (en) * 2009-06-02 2013-05-07 R. J. Reynolds Tobacco Company Thermal treatment process for tobacco materials
RU2603061C2 (ru) 2010-03-02 2016-11-20 Ренессанс Байосайенс Корп., Функциональное улучшение микроорганизмов для минимизации продукции акриламида
ITMO20110164A1 (it) * 2011-07-01 2013-01-02 Illycaffe Spa Metodo per ridurre il contenuto di acrilammide in un caffè tostato
US20130034628A1 (en) * 2011-08-05 2013-02-07 Frito-Lay North America, Inc. Method for reducing acrylamide formation in making of molasses
NL2011557C2 (en) * 2013-10-04 2015-04-09 Borgesius Holding Bv Methods for preparing dark foodstuff and product obtainable thereby.
EP3197291A1 (en) 2014-07-04 2017-08-02 West Systems S.r.l Method and composition to reduce the formation of acrylamide in fresh or pre-fried foods to be subjected to heat treatment
CN104273474A (zh) * 2014-10-31 2015-01-14 山东农业大学 一种低丙烯酰胺保健薯条及其制备方法
US10262284B2 (en) * 2014-12-10 2019-04-16 Oracle International Corporation Inventory management system for complex packs
CN108251405B (zh) * 2016-12-29 2020-08-21 中粮营养健康研究院有限公司 复合酶和添加剂及它们的应用以及脱除真菌毒素的方法
WO2020247834A1 (en) * 2019-06-05 2020-12-10 Danisco Us Inc Methods for improving the amino acid content of animal feed products
US12053009B2 (en) 2021-01-08 2024-08-06 Intercontinental Great Brands Llc Method of reducing asparagine in whole grain flours
JP2024017024A (ja) * 2022-07-27 2024-02-08 オリエンタル酵母工業株式会社 小麦全粒粉及び/又は小麦ふすまを含む穀粉類を使用したパン類の品質改良剤、並びに小麦全粒粉及び/又は小麦ふすまを含む穀粉類を使用したパン類の製造方法

Family Cites Families (11)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5209938A (en) * 1989-09-13 1993-05-11 Cpc International Inc. Method for retarding staling of baked goods
AU5187898A (en) 1996-12-09 1998-07-03 Novo Nordisk A/S Reduction of phosphorus containing components in edible oils comprising a high amount of non-hydratable phosphorus by use of a phospholipase, a phospholipase from a filamentous fungus having phospholipase a and/or b activity
US6558715B1 (en) * 2000-10-31 2003-05-06 Novozymes Biotech, Inc. Methods for using lipases in baking
US6379721B1 (en) * 2001-02-15 2002-04-30 Council For Scientific And Industrial Research Process for preparation of α-amylase from Tinospora cordifolia Miers useful for starch saccharification
EP1315120A1 (de) * 2001-11-26 2003-05-28 Siemens Aktiengesellschaft Stifteingabesystem
EP1523679A4 (en) * 2002-04-01 2007-06-20 Novozymes Inc METHODS FOR PRODUCING SECRETED POLYPEPTIDES WITH L-ASPARAGINASE ACTIVITY
US7037540B2 (en) * 2002-09-19 2006-05-02 Frito-Lay North America, Inc. Method for reducing acrylamide formation in thermally processed foods
US7524519B2 (en) * 2002-09-20 2009-04-28 The Procter & Gamble Company Method for reducing acrylamide in foods, foods having reduced levels of acrylamide, and article of commerce
ATE372059T1 (de) 2002-10-11 2007-09-15 Novozymes As Verfahren zur herstellung von wärmebehandelten produkten
US7220440B2 (en) * 2002-10-25 2007-05-22 The Procter & Gamble Company Method for reduction of acrylamide in roasted coffee beans, roasted coffee beans having reduced levels of acrylamide, and article of commerce
US8105815B2 (en) * 2002-12-19 2012-01-31 Dsm Ip Assets B.V. Asparaginase and its use in food production

Also Published As

Publication number Publication date
AR053395A1 (es) 2007-05-02
CN101189330A (zh) 2008-05-28
WO2006128843A1 (en) 2006-12-07
CN101189330B (zh) 2012-07-18
ZA200709568B (en) 2008-12-31
JP2008541747A (ja) 2008-11-27
EA013505B1 (ru) 2010-06-30
AU2006254206B2 (en) 2012-02-02
BRPI0611217A2 (pt) 2010-08-24
EA200702642A1 (ru) 2008-04-28
US20090098248A1 (en) 2009-04-16
BRPI0611217B1 (pt) 2017-12-19
US20160021896A1 (en) 2016-01-28
US20120128828A1 (en) 2012-05-24
EP2949748B1 (en) 2019-02-27
ES2628084T3 (es) 2017-08-01
JP5065258B2 (ja) 2012-10-31
CA2608502C (en) 2015-05-19
EP1896576A1 (en) 2008-03-12
EP2949748A1 (en) 2015-12-02
EP2767586A1 (en) 2014-08-20
EP2767586B1 (en) 2017-03-22
US20110070333A1 (en) 2011-03-24
MX2007014999A (es) 2008-02-15
AU2006254206A1 (en) 2006-12-07
CA2608502A1 (en) 2006-12-07
IL187242A0 (en) 2008-02-09

Similar Documents

Publication Publication Date Title
ES2728102T3 (es) Novedoso proceso para la reducción de acrilamida enzimática en productos alimenticios
JP6124867B2 (ja) 安定化全粒小麦粉の製造方法
ES2545182T3 (es) Composición de masa que comprende harina de centeno, gluten y opcionalmente un reforzante del gluten, y productos horneados preparados a partir de dicha composición de masa
JP7126363B2 (ja) ベーカリー用油脂組成物
CN102421302A (zh) 防止植物细胞壁材料溶解过程中提取物变暗和恶臭形成
JP4648934B2 (ja) ドウ組成物
US20110236534A1 (en) Novel food production process
Ciesarová et al. Impact of l-asparaginase on acrylamide content in fried potato and bakery products
EP3873233A1 (en) Thermally treated composition comprising plant proteins and methods of production and use thereof
US20210120827A1 (en) Bread quality improving agent and/or quality improving composition
KR101362448B1 (ko) 된장발효액종을 이용한 제빵용 도우의 제조방법
JP6606130B2 (ja) 小麦粉膨化食品の製造方法
JP2012000108A (ja) インベルターゼ抑制剤とその用途