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ES2293012T3 - Metodo para preparar un producto tratado con calor. - Google Patents

Metodo para preparar un producto tratado con calor. Download PDF

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ES2293012T3
ES2293012T3 ES03753343T ES03753343T ES2293012T3 ES 2293012 T3 ES2293012 T3 ES 2293012T3 ES 03753343 T ES03753343 T ES 03753343T ES 03753343 T ES03753343 T ES 03753343T ES 2293012 T3 ES2293012 T3 ES 2293012T3
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ES
Spain
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asparaginase
oxidase
baselineskip
enzyme
Prior art date
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Expired - Lifetime
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ES03753343T
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English (en)
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Gitte Budolfsen
Morten Tovborg Jensen
Hans Peter Heldt-Hansen
Mary Ann Stringer
Lene Lange
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Novozymes AS
Original Assignee
Novozymes AS
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Publication date
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Abstract

Polipéptido teniendo actividad asparraginasa y teniendo una secuencia de aminoácidos que es al menos idéntica en el 90% a la SEC ID NO: 2 (opcionalmente truncada en los residuos 27-378, 30-378, 75-378 ó 80-378).

Description

Método para preparar un producto tratado con calor.
Campo de la invención
La presente invención se refiere a un método para preparar un producto tratado con calor con un bajo contenido en agua a partir de materia prima comprendiendo hidrato de carbono, proteína y agua. También se refiere a una asparraginasa para usarla en el método.
Antecedentes de la invención
E. Tabeke et al. (J. Agric. Food Chem., 2002, 50, 4998-5006) informó que se forma acrilamida durante el calentamiento de alimentos ricos en almidón a altas temperaturas. La formación de acrilamida ha sido asignada a la reacción Maillard (D.S. Mottram et al., R.H. Stadtler et al., Nature, 419, 3 Octubre 2002, 448-449).
D. V. Zyzak et al. (J. Agric. Food Chem., 2003, 51, 4782-4787) presentó un mecanismo para la formación de acrilamida a partir de la reacción del aminoácido asparragina y un compuesto con carbonilo a temperaturas de cocción típicas.
WO 00/56762 expone etiquetas de secuencia expresada (EST) de A. oryzae.
Kim, K.-W.; Kamerud, J.Q.; Livingston, D.M.; Roon, R.J., (1988) Asparraginasa de Saccharomyces cerevisiae. Caracterización del gen ASP3. J. Biol Chem. 263:11948, expone la secuencia péptida de una asparraginasa extracelular.
Resumen de la invención
Según la invención, la formación de acrilamida durante el tratamiento con calor de materia prima comprendiendo hidrato de carbono, proteína y agua se reduce al tratar la materia prima con una enzima antes del tratamiento con calor. Por consiguiente, la invención provee un polipéptido que tiene actividad asparraginasa y que tiene una secuencia de aminoácidos que es al menos idéntica en un 90% a la SEC ID NO: 2 (opcionalmente truncada en los residuos 27-378, 30-378, 75-378 o 80-378). La invención también provee un polinucleótido que codifica el polipéptido y un método de preparación de un producto tratado con calor, que comprende las fases secuenciales de:
a)
proveer una materia prima comprendiendo hidrato de carbono, proteína y agua
b)
tratar la materia prima con el polipéptido, y
c)
tratar con calor hasta alcanzar un contenido de agua final por debajo del 35% en peso.
Descripción detallada de la invención Materia prima y tratamiento enzimático
La materia prima comprende hidrato de carbono, proteína y agua, normalmente en cantidades de 10-90% o 20-50% de hidrato de carbono del peso total. El hidrato de carbono puede consistir principalmente en almidón, y puede incluir azúcares de reducción tales como glucosa, p. ej. añadido como jarabe de glucosa, miel o dextrosa seca. La proteína puede incluir aminoácidos libres tales como asparragina y glutamina (opcionalmente sustituidas).
La materia prima puede incluir tubérculos, patatas, granos, avena, cebada, maíz, trigo, frutos secos, frutas, fruta seca, bananas, sésamo, centeno y/o arroz.
La materia prima puede ser en forma de una masa comprendiendo ingredientes finamente divididos (p. ej. harina) con agua. El tratamiento enzimático puede ser hecho mezclando (amasando) la enzima en la masa y opcionalmente dejando que la enzima actúe. La enzima puede ser añadida en forma de una solución acuosa, un polvo, un granulado o polvo aglomerado. La masa puede ser conformada en formas deseadas, p. ej. formando hojas, cortándola y/o por extrusión.
La materia prima puede también estar en forma de piezas vegetales intactas, p. ej. rodajas u otras piezas de patata, fruta o bananas, frutos secos enteros, granos enteros etc. El tratamiento enzimático puede comprender sumergir las piezas de vegetal en una solución enzimática acuosa y opcionalmente aplicar infusión de vacío. Las piezas intactas pueden opcionalmente ser blanqueadas por inmersión en agua caliente, p. ej. a 70-100ºC, bien antes o después del tratamiento enzimático.
La materia prima puede ser grano destinado a hacer un malteado, p. ej. malteado de cebada o trigo. El tratamiento enzimático del grano puede ser hecho antes, durante o después del malteado (germinación).
La materia prima antes del tratamiento térmico normalmente tiene un contenido de agua del 10-90% en peso y es normalmente poco acídico, p. ej. tiene un pH de 5-7.
Tratamiento con calor
El proceso de la invención implica un tratamiento con calor a alta temperatura hasta alcanzar un contenido de agua final (contenido de humedad) en el producto por debajo del 35% en peso, normalmente 1-20%; 1-10% o 2-5%. Durante el tratamiento térmico, la temperatura en la superficie del producto puede alcanzar 110-220ºC, p. ej. 110-170ºC o 120-160ºC.
El tratamiento con calor puede implicar freír, particularmente freír profundamente en tri- y/o digicéridos (aceite o grasa vegetal o animal, opcionalmente hidrogenada), p. ej. a temperaturas de 150-180ºC. El tratamiento con calor puede también implicar cocción en aire caliente, p. ej. a 160-310ºC o 200-250ºC durante 2-10 minutos, o calentamiento sobre una plancha caliente. Además, el tratamiento con calor puede implicar el desecado de malta verde.
Producto tratado con calor
El proceso de la invención puede ser usado para producir un producto tratado con calor con bajo contenido de agua a partir de materia prima conteniendo hidrato de carbono y proteína, normalmente productos alimenticios amidáceos fritos o cocidos a temperaturas altas. El producto tratado con calor puede ser consumido directamente como un producto comestible o puede ser usado como ingrediente para un tratamiento adicional para preparar un producto comestible o potable.
Ejemplos de productos para ser consumidos directamente son productos de patata, patatas fritas (de aperitivo), patatas fritas, croquetas de patatas, patatas asadas, cereales de desayuno, tostadas, muesli, galletas, galletas saladas, productos para aperitivo, tortillas mejicanas de trigo, frutos secos asados, galletas de arroz ("senbei" japonés), barquillos, gofres, pasteles calientes, y panqueques.
La malta (p. ej. malta caramelizada o la llamada malta de chocolate) suele ser adicionalmente procesada macerándola y elaborándola para hacer cerveza.
Enzima capaz de reaccionar con asparragina o glutamina (opcionalmente sustituidas) como sustrato
La enzima es capaz de reaccionar con asparragina.
La enzima se usa en una cantidad que es eficaz para reducir la cantidad de acrilamida en el producto final. La cantidad puede estar en el rango de 0,1-100 mg de proteína enzimática por kg de sustancia seca, particularmente 1-10 mg/kg. La asparraginasa puede ser añadida en una cantidad de 10-100 unidades por kg de sustancia seca donde una unidad liberará 1 micromol de amonio de L-asparraguina por min a pH 8,6 a 37ºC.
Asparraginasa
La asparraginasa (EC 3.5.1.1) puede ser derivada de Aspergillus oryzae. Tiene la secuencia de aminoácidos mostrada en SEC ID NO: 2 (opcionalmente truncada en los residuos 27-378, 30-378, 75-378 o 80-378), o una secuencia que es al menos idéntica en el 90% (particularmente al menos 95%). Puede ser producida usando la información genética en SEC ID NO: 1 por ejemplo, como se describe en un ejemplo.
Los inventores insertaron el gen que codifica la asparraginasa de A. oryzae en E. coli y depositaron el clon según las condiciones del tratado de Budapest en el DSMZ - Deutsche Sammlung von Microorganismen und Zellkulturen GmbH, Mascheroder Weg 1 b, D-38124 Braunschweig. El número de depósito fue DSM 15960, depositado el 6 Octubre 2003.
Alineamiento e identidad
La enzima y la secuencia de nucleótidos de la invención tienen homologías a las secuencias descritas en al menos 90% o al menos 95%, p. ej. al menos 98%.
Para los objetivos de la presente invención, los alineamientos de secuencias y el cálculo de la puntuación de identidad se hicieron usando un alineamiento Needleman-Wunsch (es decir alineamiento global), útil para tanto el alineamiento de la proteína como de ADN. Las matrices de marcado por defecto BLOSUM50 y la matriz de identidad son usadas para los alineamientos de proteína y de ADN respectivamente. La penalización para el primer residuo en un hueco es -12 para proteínas y -16 para ADN, mientras la penalización para residuos adicionales en un hueco es -2 para proteínas y -4 para ADN. El alineamiento es del paquete FASTA versión v20u6 (W. R. Pearson y D. J. Lipman (1988), "Improved Tools for Biological Sequence Analisis", PNAS 85:2444-2448, y W. R. Pearson (1990) "Rapid and Sensitive Sequence Comparison with FASTP and FASTA", Métodos en Enzimología; 183:63-98).
Oxidorreductasa capaz de reaccionar con un azúcar de reducción como sustrato
El método de la invención puede comprender además tratar la materia prima con una oxidorreductasa capaz de reaccionar con un azúcar de reducción como sustrato. La oxidorreductasa puede ser una oxidasa o dehidrogenasa capaz de reaccionar con un azúcar de reducción como sustrato tal como glucosa y maltosa.
La oxidasa puede ser una glucosa oxidasa, una piranosa oxidasa, una hexosa oxidasa, una galactosa oxidasa (EC 1.1.3.9) o una hidrato de carbono oxidasa que tiene una actividad más alta en maltosa que en glucosa. La glucosa oxidasa (EC 1.1.3.4) puede ser derivada de Aspergillus Niger p. ej. teniendo la secuencia de aminoácidos descrita en US 5094951. La hexosa oxidasa (EC 1.1.3.5) puede ser derivada de especies de algas tales como Iridophycus flaccidum, Chondrus crispus y Euthora cristata. La piranosa oxidasa puede ser derivada de Basidiomycete fungi, Peniophora gigantean, Aphyllophorales, Phanerochaete chrysosporium, Polyporus pinsitus, Bierkandera adusta o Phlebiopsis gigantean. La hidrato de carbono oxidasa que tiene una actividad más alta en maltosa que en glucosa puede ser derivada de Microdochium o Acremonium, p. ej. de M. nivale (US 6165761), A. strictum, A. fusidioides o A. potronii.
La dehidrogenasa puede ser glucosa dehidrogenasa (EC 1.1.1.47, EC 1.1.99.10), galactosa deshidrogenasa (EC 1.1.1.48), D-aldohexosa dehidrogenasa (EC 1.1.1.118, EC 1.1.1.119), celobiosa dehidrogenasa (EC 1.1.5.1, p. ej. de Humicola insolens), fructosa dehidrogenasa (EC 1.1.99.11, EC 1.1.1.124, EC 1.1.99.11), aldehído deshidrogenasa (EC 1.2.1.3, EC 1.2.1.4, EC 1.2.1.5). Otro ejemplo es glucosa-fructosa oxidorreductasa (EC 1.1.99.28).
La oxidorreductasa se usa en una cantidad que es eficaz para reducir la cantidad de acrilamida en el producto final. Para la glucosa oxidasa, la cantidad puede estar en el rango de 50-20,000 (p. ej. 100-10,000 o 1,000-5,000) GODU/kg de sustancia seca en la materia prima. Una GODU es la cantidad de enzima que forma 1 \mumol de peróxido de hidrógeno por minuto a 30ºC, pH 5,6 (tampón de acetato) con glucosa 16,2 gil (90 mM) como sustrato usando un período de incubación de 20 min. Para otras enzimas, la dosificación puede ser encontrada de forma similar analizando con el sustrato apropiado.
Ejemplos Medios DAP2C-1
11 g MgSO_{4}\cdot7H_{2}O
1 g KH_{2}PO_{4}
2 g Ácido cítrico, monohidrato
30 g maltodextrina
6 g K_{3}PO_{4}\cdot3H_{2}O
0,5 g extracto de levadura
0,5 ml solución de metales traza
1 ml Plurónico PE 6100 (BASF, Ludwigshafen, Alemania)
Los componentes son mezclados en un litro de agua destilada y repartidos en frascos, añadiendo 250 mg de CaCO3 a cada porción de 150 ml.
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El medio es esterilizado en un autoclave. Tras el enfriamiento se añade lo siguiente a 1 litro de medio:
23 ml 50% p/v (NH_{4})_{2} HPO_{4}, filtro esterilizado
33 ml 20% ácido láctico, filtro esterilizado
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Solución de metales traza
6,8 g ZnCl_{2}
2,5 g CUSO_{4}-5H_{2}O
0,24 g NiCl_{2}\cdot6H_{2}O
13,9 g FeSO_{4}\cdot7H_{2}O
8,45 g MnSO_{4}-H_{2}O
3 g Ácido cítrico, monohidrato
Los componentes son mezclados en un litro de agua destilada.
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Ensayo de actividad de asparraginasa Soluciones concentradas
50 mM tampón Tris, pH 8.6
189 mM Solución de L-Asparraguina
1,5 M Ácido tricloroacético (ATC)
Reactivo de Nessler, Aldrich Stock No. 34,514-8 (Sigma-Aldrich, St. Louis, Mo. USA)
Asparraginasa, Sigma Stock No. A4887 (Sigma-Aldrich, St. Louis, Mo. USA)
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Ensayo Reacción enzimática
500 micro-l tampón
100 micro-l Solución de L-asparraguina
350 micro-l agua
son mezclados y equilibrados a 37ºC.
se añaden 100 micro-l de solución enzimática y las reacciones son incubadas a 37ºC durante 30 minutos.
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Las reacciones son detenidas colocándolas en hielo y añadiendo 50 micro-l de 1,5 M ATC.
Las muestras son mezcladas y centrifugadas durante 2 minutos a 20,000 g.
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Medición de amonio libre
Se mezclan 50 micro-l de la reacción enzimática con 100 micro-l de agua y 50 micro-l de reactivo de Nessler. La reacción es mezclada y la absorbencia es medida a 436 nm después de 1 minuto.
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Estándar
El concentrado de asparraginasa (Sigma A4887) es diluido 0,2, 0,5, 1, 1,5, 2, y 2,5 U/ml.
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Ejemplo 1 Expresión de una asparraginasa de Aspergillus oryzae en Aspergillus oryzae
Se generaron bibliotecas de ADNc de ARNM de Aspergillus oiyzae, se ordenaron y almacenaron en una base de datos de ordenador como se describe en WO 00/56762.
Se comparó la secuencia péptida de asparraginasa de Saccharomyces cerevisiae (Kim, K.-W.; Kamerud, J.Q.; Livingston, D.M.; Roon, R.J., (1988) Asparraginasa II de Saccharomyces cerevisiae. Caracterización del gen ASP3. J. Biol. Chem. 263:11948), con traducciones de las secuencias de ADNc parcial de Aspergillus oryzae usando el programa TFASTXY , versión 3.2t07 (Pearson et al. Genomics (1997) 46:24-36). Se identificó una secuencia de A. oryzae traducida como teniendo una identidad del 52% para asparraginasa de levadura a través de un recubrimiento de 165 aminoácidos. Se determinó la secuencia completa del inserto de ADNc del clon correspondiente (depositado como DSM 15960) y se presentó como SEC ID NO: 1, y el péptido traducido de esta secuencia, AoASP, es presentado como SEC ID NO: 2. Esta secuencia fue usada para designar cebadores para la amplificación PCR del gen de codificación AoASP de DSM 15960, con sitios de restricción apropiados añadidos a las extremidades del cebador para facilitar la subclonación del producto PCR (cebadores AoASP7 y AoASP8, SEC ID Nos: 14 y 15). La amplificación PCR fue realizada usando Extensor Hi-Fidelity PCR Master Mix (ABgene, Surrey, U.K.) siguiendo las instrucciones del fabricante y usando una temperatura de anelación de 55ºC para los primeros 5 ciclos y 65ºC para un ciclo adicional y un tiempo de extensión de 1,5 minutos.
El fragmento de PCR fue restringido con BamHI y HindIII y clonado en el vector de expresión Aspergillus pMStr57 usando técnicas estándares. El vector de expresión pMStr57 contiene los mismos elementos que pCaHj483 (WO 98/00529), con modificaciones menores hechas al promotor NA2 de Aspergillus como se describe para el vector pMT2188 en WO 01/12794, y tiene secuencias para la selección y propagación en E. coli, y selección y expresión en Aspergillus. Específicamente, la selección en Aspergillus es facilitada por el gen amdS de Aspergillus nidulans, que permite el uso de acetamida como única fuente de nitrógeno. La expresión en Aspergillus es mediada por un promotor (NA2) de amilasa II neutra modificada de Aspergillus Niger que es fundido en la secuencia líder 5' del gen de codificación de triosa fosfato isomerasa (tpi) de Aspergillus nidulans, y el terminador del gen de codificación de amiloglucosidasa de Aspergillus Niger. El gen de codificación de asparraginasa del constructo de expresión de Aspergillus resultante, pMStr90, fue secuenciado y la secuencia coincidía completamente con aquella determinada previamente para el inserto de DSM 15960.
La Cepa de Aspergillus oryzae BECh2 (WO 00/39322) fue transformada con pMStr9O usando técnicas estándares (Christensen, T. et al., (1988), Biotecnología 6, 1419-1422). Los transformantes fueron cultivados en medio DAP2C-1 agitado a 200 rpm a 30ºC y la expresión de AoASP fue controlada por SDS-PAGE y midiendo la actividad enzimática.
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Ejemplo 2 Purificación de asparraginasa
El caldo de cultivo del ejemplo precedente fue centrifugado (20000 x g; 20 min) y los sobrenadantes fueron cuidadosamente decantados de los precipitados. Los sobrenadantes combinados fueron filtrados a través de una placa Seitz EKS para eliminar el resto de las células huéspedes de Aspergillus. El producto filtrado por EKS fue transferido a 10 mM tris/HCl, pH 8 en una columna sephadex G25 y aplicado a una columna Q sefarosa HP equilibrada en el mismo tampón. Después del lavado de la columna Q sefarosa HP extensivamente con el tampón de equilibrado, la asparraginasa fue eluida con un gradiente lineal de NaCl (0 \rightarrow 0,5 M) en el mismo tampón. Se analizó la actividad de asparraginasa de las fracciones de la columna (usando el tampón Universal pH 6,0) y se agruparon las fracciones con actividad. Se añadió sulfato de amonio a la agrupación a 2,0 M de concentración final y la agrupación fue aplicada a una columna Phenyl Toyopearl S equilibrada en 20 mM de ácido succínico; 2,0 M (NH_{4})_{2}SO_{4}, pH 6,0. Después del lavado de la columna de fenilo extensivamente con el tampón de equilibrado, la enzima fue eluida con un gradiente lineal (NH_{4})_{2}SO_{4} (2,0 \rightarrow OM) en el mismo tampón. Se analizó de nuevo la actividad de la asparraginasa en las fracciones de la columna y se analizaron adicionalmente las fracciones activas por SDS-PAGE. Las fracciones que se juzgaron que sólo contenía la asparraginasa, fueron agrupadas como la preparación purificada y fue usada para una caracterización adicional. La asparraginasa purificada fue hetereogéneamente glicosilada juzgado a partir del Gel de SDS-PAGE teñido con Coomassie y, además, la secuenciación de N-terminal de la preparación reveló que la preparación contenía formas de asparraginasa diferentes, ya que se hallaron cuatro N-terminales diferentes empezando en los aminoácidos A27, S30, G75 y A80 respectivamente de la SEC ID NO: 2. No obstante, la secuenciación de N-terminal también indicó que la preparación purificada fue relativamente pura pues no se hallaron otras secuencias de N-terminal por el análisis.
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Ejemplo 3 Propiedades de asparraginasa
La asparraginasa purificada del ejemplo precedente fue usada para la caracterización.
Ensayo de asparraginasa
Se usó un ensayo enzimático acoplado. La Asparraginasa fue incubada con asparragina y el amonio liberado fue determinado con un equipo de amonio de Boehringer Mannheim (cat. no. 1 112 732) basado en glutamato deshidrogenasa y oxidación de NADH a NAD^{+} (puede ser medida como una reducción en A375). Por lo tanto la reducción en absorbencia a 375 nm fue tomada como una medida de actividad asparraginasa.
1 
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Se colocaron 450 micro-l de sustrato de asparragina en hielo en un tubo de Eppendorf. Se añadieron 50 micro-l de una muestra de asparraginasa (diluida en 0.01% Tritón X-100). El ensayo fue iniciado transfiriendo el tubo de Eppendorf a un termomezclador Eppendorf, que fue configurado a la temperatura de ensayo. El tubo fue incubado durante 15 minutos en el termomezclador Eppendorf a su velocidad de agitación máxima (1400 rpm). La incubación fue detenida transfiriendo el tubo de nuevo al baño de hielo y añadiendo 500 micro-l de reactivo de detención. El tubo fue sometido a movimiento vorticial y centrifugado brevemente en una centrífuga enfriada con hielo para precipitar las proteínas en el tubo. La cantidad de amonio liberado por la enzima fue medida por el procedimiento siguiente: se transfirieron 20 micro-l de sobrenadante a una placa de microtitulación; se añadieron 200 micro-l de reactivo de amonio A y se leyó A375 (A375 (inicial)). Luego se añadieron 50 micro-l de reactivo de amonio B y después de 10 minutos a temperatura ambiente la placa fue leída de nuevo (A375 (final)). A375 (inicial) - A375 (final) fue una medida de actividad asparraginasa. Se incluyó un tampón ciego en el ensayo (en vez de enzima) y la reducción en A375 en el tampón ciego fue restada de las muestras enzimáticas.
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Actividad según pH, estabilidad según pH, y actividad según temperatura de asparraginasa
El ensayo de asparraginasa arriba fue usado para obtener a actividad según el perfil de pH, la estabilidad según el perfil de pH al igual que la actividad según el perfil de temperatura a pH 7,0. Para la estabilidad según el perfil de pH la asparraginasa fue diluida 7x en los tampones Universales e incubada durante 2 horas a 37ºC. Tras la incubación las muestras de asparraginasa fueron transferidas a un pH neutro, antes de ensayar la actividad residual, por dilución en el tampón Universal a pH 7.
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Los resultados para la actividad según el perfil de pH a 37ºC fueron los siguientes, con respecto a la actividad residual después de 2 horas a pH 7,0 y 5ºC:
2
Los resultados para la estabilidad según el perfil de pH (actividad residual después de 2 horas a 37ºC) fueron los siguientes:
3
Los resultados para el perfil de actividad según la temperatura (a pH 7,0) fueron los siguientes:
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4 
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Otras características
El peso molecular relativo determinado por SDS-PAGE fue visto como una banda ancha (una mancha) a Mr = 40-65 kDa.
La secuenciación de N-terminal mostró cuatro terminales diferentes, correspondiendo a los residuos 27-37, 30-40, 75-85 y 80-91 de la SEC ID NO: 2; respectivamente.
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Ejemplo 4 Efecto de asparraginasa en el contenido de acrilamida en patatas fritas
Se preparó asparraginasa de A. oryzae teniendo la secuencia de aminoácidos mostrada en la SEC ID NO: 2 y se purificó como en los ejemplos 1-2 y se añadió en varias dosificaciones a patatas fritas hechas de 40 g de agua, 52,2 g de escamas de patata deshidratada, 5,8 g de almidón de patata y 2 g de sal.
La harina y los ingredientes secos fueron mezclados durante 30 seg. La sal y la enzima fueron disueltas en el agua, y la solución fue ajustada a 30ºC. La solución fue añadida a la harina. La masa fue adicionalmente mezclada durante 15 min. La masa mezclada fue colocada en una bolsa de plástico cerrada y dejada reposar durante 15 min a temperatura ambiente.
La masa fue luego inicialmente comprimida durante 60 seg en una prensa para masa.
Se extendió la masa en hojas y se dobló en un rodillo para pasta hasta obtener masa de 5 x 10 mm. La masa fue luego pasada por un rodillo y dejada reposar durante 30 min en una bolsa de plástico a temperatura ambiente. Se extendió adicionalmente la masa en hojas con un espesor de hoja final de aprox 1.2 mm.
La hoja fue cortada en cuadrados de aprox 3 x 5 cm.
Las hojas fueron colocadas en un cesto de freír, colocadas en un baño de aceite y fritas durante 45 seg a 180ºC. El cesto fue mantenido en un ángulo de 45º hasta que dejó de gotear. Se retiraron los productos del cesto y se dejaron enfriar en papel absorbente seco.
\newpage
Las patatas fritas fueron homogenizadas y se analizó la acrilamida. Los resultados fueron los siguientes:
5
Los resultados demuestran que el tratamiento de asparraginasa es eficaz para reducir el contenido de acrilamida en patatas fritas, que la reducción de acrilamida depende claramente de la dosificación y que el contenido de acrilamida puede ser reducido a un nivel muy bajo.
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Ejemplo 5 Efecto de varias enzimas en el contenido de acrilamida en patatas fritas
Se prepararon patatas fritas como sigue con adición de sistemas enzimáticos que son capaces de reaccionar en asparragina, como se indica abajo.
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Receta
Agua corriente 40 g
Escamas de patata deshidratada 52,2 g
Almidón de patata 5,8 g
Sal 2 g 
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Procedimiento de elaboración de la masa
Se mezclaron las escamas de patata y almidón de patata durante 30 seg en un mezclador a velocidad 5. La sal y la enzima son disueltas en el agua. La solución es ajustada a 30ºC +/- 1ºC. Se para el mezclador y se añade toda la solución de sal/enzima a la harina. La masa es adicionalmente mezclada durante 15 min.
Se coloca la masa en una bolsa de plástico, se cierra la bolsa y se deja reposar la masa durante 15 min a temperatura ambiente.
La masa es luego inicialmente comprimida durante 60 seg en una prensa para masa.
La masa es extendida en hojas y plegada en una máquina de rodillo de pasta hasta obtener masa de aprox. 5 x 10 mm. La masa es luego pasada alrededor de un rodillo y la masa es dejada reposar durante 30 min en una bolsa de plástico a temperatura ambiente. La masa es adicionalmente preparada en hojas con un espesor de hoja final de aprox 1,2 mm.
Se corta la hoja en cuadrados de aprox 3 x 5 cm.
Las hojas son colocadas en un cesto de freír, colocadas en el baño de aceite y fritas durante 60 seg a 180ºC. Se sujeta el cesto en un ángulo de 45º y se deja drenar el producto hasta que el aceite deje de gotear. Se retiran los productos del cesto y se dejan enfriar en papel absorbente seco.
\newpage
Los resultados del análisis de acrilamida fueron los siguientes:
6
Los resultados demuestran que todos los sistemas de enzima evaluados son eficaces para reducir el contenido de acrilamida de patatas fritas.
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Referencias citadas en la descripción
Esta lista de referencias citadas por el solicitante fue recopilada exclusivamente para la información del lector y no forma parte del documento de patente europea. La misma ha sido confeccionada con la mayor diligencia; la OEP sin embargo no asume responsabilidad alguna por eventuales errores u omisiones.
Documentos de patente citados en la descripción
WO 0056762 A [0004] [0037]
WO 9800529 A [0039]
US 5094951 A [0025]
WO 0112794 A [0039]
US 6165761 A [0025]
WO 0039322 A [0040]
Literatura que no son patentes citada en la descripción
E. TABEKE et al. J. Agric. Food Chem., 2002, vol. 50, 4998-5006 [0002]
D.S. MOTTRAM; R.H. STADTLER et al. Nature, 2002, vol. 419, 448-449 [0002]
D. V. ZYZAK et al. J. Agric. Food Chem., 2003, vol. 51, 4782-4787 [0003]
KIM, K.-W; KAMERUD, J.Q; LIVINGSTON, D.M; ROON, R.J. Asparaginase II of Saccharomyces cerevisiae, 1988, J. Biol. Chem., vol. 263, 11948- [0005]
PEARSON; D. J. LIPMAN Improved Tools for Biological Sequence Analysis. PNAS, 1988, vol. 85, 2444-2448 [0023]
W. R. PEARSON Rapid and Sensitive Sequence Comparison with FASTP and FASTA. Methods in Enzymology, 1990, vol. 183, 63-98 [0023]
KIM, K.-W; KAMERUD, J.Q; LIVINGSTON, D.M; ROON, R.J. Asparaginase II of Saccharomyces cerevisiae. Characterization of the ASP3 gene. J. Biol. Chem., 1988, vol. 263, 11948- [0038]
PEARSON et al. Genomics, 1997, vol. 46, 24-36 [0038]
CHRISTENSEN, T et al. Biotechnology, 1988, vol. 6, 1419-1422 [0040]
<110> Novozymes A/S
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<120> Método de Preparación de un Producto Comestible
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<130> 10347-WO
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<160> 15
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<170> Versión PatentIn 3.2
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<210> 1
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<211> 1303
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<212> ADN
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<213> Aspergillus oryzae 
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<220>
\vskip0.400000\baselineskip
<221> CDS
\vskip0.400000\baselineskip
<222> (49)..(1182)
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<400> 1
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7
8 
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<210> 2
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<211> 378
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<212> PRT
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<213> Aspergillus oryzae 
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<400> 2
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Claims (10)

1. Polipéptido teniendo actividad asparraginasa y teniendo una secuencia de aminoácidos que es al menos idéntica en el 90% a la SEC ID NO: 2 (opcionalmente truncada en los residuos 27-378, 30-378, 75-378 ó 80-378).
2. Polipéptido según la reivindicación 1 con una secuencia de aminoácidos que es al menos idéntica en el 95% a la SEC ID No: 2 (opcionalmente truncada en los residuos 27- 378, 30-378, 75-378 ó 80-378).
3. Polinucleótido que codifica el polipéptido de la reivindicación precedente.
4. Polinucleótido que codifica una asparraginasa y que comprende una secuencia de nucleótidos que es al menos idéntica en el 90% a las secuencias de codificación de la SEC ID NO: 1.
5. Método para preparar un producto tratado con calor, que comprende las fases secuenciales de:
a)
proveer una materia prima que comprende hidrato de carbono, proteína y agua
b)
tratar la materia prima con un polipéptido según cualquier reivindicación 1 ó 2, y
c)
tratar con calor hasta alcanzar un contenido de agua final por debajo del 35% en peso.
6. Método según la reivindicación 5 que además comprende tratar la materia prima con una oxidorreductasa capaz de reaccionar con un azúcar de reducción como sustrato.
7. Método según la reivindicación 6 donde la oxidorreductasa capaz de reaccionar con un azúcar de reducción como sustrato es una glucosa oxidasa una piranosa oxidasa una hexosa oxidasa una galactosa oxidasa (EC 1.1.3.9) o un hidrato de carbono oxidasa teniendo una actividad más alta en maltosa que en glucosa.
8. Método de cualquiera de las reivindicaciones 5-7 donde la materia prima está en forma de masa y el tratamiento enzimático comprende mezclar la enzima en la masa y opcionalmente mantenerla.
9. Método de cualquiera de las reivindicaciones 5-8 donde la materia prima comprende piezas de vegetal intactas y el tratamiento enzimático comprende sumergir las piezas de vegetal en una solución acuosa de la enzima.
10. Método de cualquiera de reivindicaciones 5-9 donde la materia prima comprende un producto de patata.
ES03753343T 2002-10-11 2003-10-10 Metodo para preparar un producto tratado con calor. Expired - Lifetime ES2293012T3 (es)

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