DE2857037A1 - Process for obtaining food proteins of vegetable origin,with elimination of the toxic and non proteinaceous substances - Google Patents
Process for obtaining food proteins of vegetable origin,with elimination of the toxic and non proteinaceous substancesInfo
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Landscapes
- Peptides Or Proteins (AREA)
Description
Verfahren zur Gewinnung von Nahrungsmittelproteinen
pflanzlichen Ursprungs ----
Die Erfindung betrifft die Behandlung von pflanzlichen ;
Rohstoffen insbesondere zur Gewinnung der darin ent- --"
haltenen Nahrungsmittelproteine unter Entfernung gif«-:--"
tiger'Nichtprotein-Substanzen.
Man befaßt sich zur Zeit in immer stärkerem Maße mit
der Gewinnung von Nahrungsmittelproteinen pflanzlichen
Ursprungs. Zahlreiche Veröffentlichungen wurden bereits auf diesem Gebiet herausgegeben. Verwiesen wird bei- ; spielsweise auf die Arbeit von T.Staron in "La Rivista ι Itäliana Delle Sostanze Grasse", Band 4, Juli 1974.
Diese Veröffentlichung gibt einen Bericht über eine
Tagung des Internationalen Kongresses über Pflanzen- ' proteine für die menschliche Ernährung in Mantua am | 3. und 4.Oktober 1973. Diese Arbeit sowie die darin
Ursprungs. Zahlreiche Veröffentlichungen wurden bereits auf diesem Gebiet herausgegeben. Verwiesen wird bei- ; spielsweise auf die Arbeit von T.Staron in "La Rivista ι Itäliana Delle Sostanze Grasse", Band 4, Juli 1974.
Diese Veröffentlichung gibt einen Bericht über eine
Tagung des Internationalen Kongresses über Pflanzen- ' proteine für die menschliche Ernährung in Mantua am | 3. und 4.Oktober 1973. Diese Arbeit sowie die darin
genannte Literatur fassen den Stand der Technik auf dem.I
Gebiet der Erzeugung von Pflanzenproteinen zusammen, die sich für die Ernährung von Mensch und Tier eignen.
Die bis heute bekannten Verfahren erfüllen nicht immer
die Bedürfnisse. Beispielsweise wurden große Anstren- j gungen auf dem Gebiet der Behandlung der Sojabohne und j -pflanze unternommen, jedoch gibt es andere natürliche
Quellen von Pflanzenproteinen, deren Verwertung noch 1 nicht verwirklicht worden ist. Selbst im Falle der | Sojabohne sind die gewonnenen Proteine insbesondere
die Bedürfnisse. Beispielsweise wurden große Anstren- j gungen auf dem Gebiet der Behandlung der Sojabohne und j -pflanze unternommen, jedoch gibt es andere natürliche
Quellen von Pflanzenproteinen, deren Verwertung noch 1 nicht verwirklicht worden ist. Selbst im Falle der | Sojabohne sind die gewonnenen Proteine insbesondere
. i
auf Grund ihres oft unerwünschten Geschmacks und auch ·
von Nebenwirkungen nicht vollkommen für die menschliche , Ernährung geeignet. Außerdem treten in Pflanzenproteine
häufig giftige Begleitsubstanzen auf, die in den natürlichen Substraten vorhanden sind, so daß die Gewinnungs-j
und Extraktionsverfahren zu Proteinfraktionen führen, |
die einer zusätzlichen Reinigung und Entgiftung unter- j worfen werden müssen. !
030603/0011
Die Erfindung betrifft ein allgemeines Verfahren zur
Gewinnung von Nahrungsmittelproteinen pflanzlichen Ursprungs, insbesonder ein Verfahren, das auf die
. . verschiedensten pflanzlichen Rohstoffe, die in Form von
i; > 5 Körnern, Preßkuchen, Knollen oder Grünpflanzen vor-
!' ; liegen können, anwendbar ist, die Proteine enthalten,
■ t deren bisherige Behandlungen ungenügend oder schlecht
■ I an die Herstellung und Extraktion der Nahrungsmittel-
proteine angepasst waren. Das Verfahren gemäß der ! 10 Erfindung ermöglicht es, aus pflanzlichen Rohstoffen,
! z.B. Soja, denen bereits zahlreiche Forschungen gewid- : met waren, neutrale, d.h. von Geschmack und unverdau-
; ; liehen Stoffen befreite Proteinprodukte ohne Nebenwirkungen zu gewinnen. Das Verfahren gewährleistet eine
gleichzeitige Entgiftung der gewonnenen Proteine, wenn giftige Stoffe in den behandelten pflanzlichen Rohstoffen
vorhanden sind.
In seiner allgemeinen Form ist das Verfahren gemäß der Erfindung zur Gewinnung von Nahrungsmittelproteinen
pflanzlichen Ursprungs dadurch gekennzeichnet, daß man
a) den pflanzlichen Rohstoff, der die Proteine enthält, mit Wasserstoffperoxyd in einem Reaktionsmedium,
das einen pH-Wert im alkalischen Bereich von 8,5 bis 11,5 hat, behandelt, wodurch die Proteine im Reak-
25 tionsmedium löslich gemacht werden,
b) die im flüssigen Medium der Stufe (a) unlöslichen
Stoffe abtrennt und hierbei eine Proteinlösung bildet,
j c) die Proteinlösung bei einem pH-Wert von 6 bis 8,5
! 30 ansäuert und hierdurch die unlösliche Fraktion, die ' andere Verbindungen als die gewünschten Nahrungs
mittelproteine enthält, ausfällt,
d) die unlöslichen Stoffe in der Proteinlösung der
030603/Ό011
Stufe (c) abtrennt und hierbei eine geklärte Protein«·
lösung erhält, ".",
e) der geklärten Lösung wenigstens ein Enzym vom Typ
der Peroxydase zusetzt, das das restliche Wasser- ; stoffperoxyd und die in der geklärten Proteinlösuoß :
gegebenenfalls vorhandenen Peroxyde zu zerstören vermag, '
f) der in der Stufe (e) erhaltenen Proteinlösung wenigstens
ein Antioxydans zusetzt, j
g) die in der Stufe (f) erhaltene Lösung in bekannter \
Weise einer Behandlung unterwirft, durch die die
darin enthaltenen Proteine abgetrennt werden, und '
die Proteine nach üblichen Verfahren isoliert. ',
Wie bereits erwähnt, ist das Verfahren gemäß der Erfin-j
dung allgemein auf die Behandlung beliebiger pflanz- \ licher Stoffe, die Nahrungsmittelproteine enthalten,
anwendbar. Beispielsweise wird das Verfahren für die \
Behandlung der folgenden Substrate angewendet: j
1) Saatkorn (Soja, kleine Saubohne, Erbse, Lupine, i
Sonnenblume,Saflor, Getreide, Mais, Hafer), i
2) Ölkuchen (Soja, Sesam, Arachidin, Sonnenblume, ι
Raps, Leinsaat, Baumwolle, Saflor, Copra, Arekapalme, Jojoba), j
3) Knollen (Kartoffel) und ;
■ ■ ■ ■ ■ ■.■'■■■'*' ' ' '' ■■'■■' ■ ■ ■ ■■ ■ - ■ ■ - : j ι
4) Grünpflanzen (Luzerne, Spinat, Sorghum). ' ;
.' -.-■■'■■■. ■■■'■.■;.■....■.■.·■■-■. · ,' ■ .■..-'.■■■■ ■·■'.■:.' ■ ■ ■ i ■ ',
Die Anwendungsweise des Verfahrens variiert natürlich, '
ein wenig mit der Art des behandelten Substrats. Nach- ι ]
stehend werden die im Falle der verschiedenen Substrate; I
■.'■■■ . ■ ■ ■ ι ι
eingesetzten Mittel ausführlicher beschrieben. j |
030603/Ό01 1
s '■ ■ . . ■■ ■■ ■ - ■■■■■■■.■■■
Λ) Saatkorn
Das Saatkorn, das für die Ernährung bestimmt ist oder '
aus dem eine Fraktion (Öl) für die Ernährung gewonnen wird, muß von guter Qualität sein und ganz bestimmten
Kriterien entsprechen, die allgemein festgelegt sind.
Diese Kriterien in Bezug auf Qualität, Klasse und Sorte umfassen
1) das spezifische Gewicht,
2) Wassergehalt, Aschegehalt, Proteingehalt, Ölgehalt,
Cellulosegehalt, Gehalt an Fremdkorn und krankem Korn, antinutritionalen Faktoren, Mykotoxinen, Rückständen
von Schädlingsbekämpfungsmitteln, Bruchkorn, Verunreinigungen (verdorbene Körner, Fremdkörner, Pflanzenreste,
Mineralstoffe, tote Insekten, Reste von Tieren);
3) gekeimte, feuchte, verschimmelte, gelierte, warm gewordene und saure Partien, die lebende Insekten enthalten
und Gerüche aufweisen, werden im allgemeinen verworfen.
Die für die Gewinnung der Proteine bestimmten Partien
müssen den durch Verordnungen festgelegten Forderungen
entsprechen, die für jede Produktion gelten.
2) Ölkuchen ν
Für die Gewinnung des Öls aus dem Saatgut, die Zerstörung
der natürlichen giftigen Substanzen oder Bitterstoffe und zur Entfernung der restlichen Lösungsmittel gibt es
zahlreiche verschiedene Verfahren, bei denen die Löslichkeiten
und der Nährwert der Proteine verändert werden· Ausserdem sind diese als Viehfutter vorgesehenen :
Ölkuchen häufig ungenügend entölt, mit Staub verunreinigt und mit Bleicherde und Lecithinen aus der Raffination
des Öls vermengt.
Gemäß der Erfindung muß bei den.Ölkuchen, die Proteine
für die menschliche Ernährung liefern sollen, das Saatgut
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von dem sie stammen, gereinigt und nach Möglichkeit _"J
geschält sein. Das Öl muß durch Kaltpressen und mit"---,,*
Lösungsmitteln von Lebensmittelqualität extrahiert -~^
werden. Die Temperatur der Wärmebehandlung der Ölkuchen
darf 1O5°C nicht überschreiten, und sie dürfen nicht"\:
mehr als 2% Öl und 8% Feuchtigkeit enthalten. ; : ;
j 3) Knollen und Wurzeln
Die Knollen und Wurzeln müssen den von der Nahrungsmittelindustrie
(Konservenfabriken, Stärkefabriken i usw.) gesetzten Normen entsprechen. i
4) Grünpflanzen . ;
Grünpflanzen müssen geerntet werden, wenn der Protein- i gehalt am höchsten ist (im allgemeinen, vor der Blüte).
Da der größere Teil der Proteine in den Blättern ent- ' halten ist, ist es zweckmäßig, diesen Teil der Pflanze ; zu behandeln. Es muß vermieden werden, daß zu viele
Da der größere Teil der Proteine in den Blättern ent- ' halten ist, ist es zweckmäßig, diesen Teil der Pflanze ; zu behandeln. Es muß vermieden werden, daß zu viele
I Verunreinigungen, Erde und verschiedene Reste und Rück-!
stände ergriffen werden. ;
Die Extraktion der Proteine muß unmittelbar nach der j Ernte erfolgen. Eine Zwischenlagerung begünstigt die
Bindung von Phenolen an die Proteine,und dies hat zur :
Folge, daß diese Verbindungen unlöslich werden und ihr ι
Nährwert verringert wird.
■" ■ " " ' · ■■■·■■■ ·.-■·.:-■- . - .· j
Bevor das zu behandelnde Pflanzenmaterial in das Ver- \
.■ ■ ■ . ■■■.■■■..■ ■ ι
fahren gemäß der Erfindung eingesetzt wird, muß es J
natürlich einer mechanischen Vorbereitung, die dazu j
dient, den Kontakt mit dem Reaktionsmedium in der j
Stufe (a) zu erleichtern, unterworfen werden. Dies j
geschieht mit bekannten technischen Mitteln: Reinigung,
Schälen, Trockenmahlen mit anschließendem Sieben oder j.
Naßmahlen beispielsweise in der Kolloidmühle. Selbst- '■
verständlich müssen' diese technischen Mittel der jeweiligen Form des zu behandelnden Pflanzenmaterials
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angepasst sein. Hierfür werden später Beispiele gebracht.
Eine wesentliche Stufe des Verfahrens gemäß der Erfin-
: dung besteht in der Behandlung des Pflanzenmaterials
5 mit Wasserstoffperoxyd in einem alkalischen Medium
1 in einer solchen Weise, daß die darin enthaltenen Proteine löslich gemacht werden. Diese Stufe wird
unter Bedingungen durchgeführt, die innige Berührung des Pflanzenmaterials und des flüssigen Reaktionsme-10
diums gewährleisten. Es ist unerlässlich, daß das : Medium durch Zusatz eines beliebigen Mittels, mit dem
I der pH-Wert in den alkalischen Bereich gebracht werden kann, bei einem solchen pH-Wert gehalten wird. Diese
Mittel sind dem Fachmann auf dem Gebiet der Behandlung 15 von Pflanzenmaterialien bekannt. Geeignet sind organische
und/oder anorganische Verbindungen, z.B. Natrium-
■ hydroxid. Natriumcarbonat, Kaliumhydroxid, Ammoniumhydroxid»'
und Magnesiumhydroxid,'und organische Basen, z.B. Alkanolamine wie Athanolamin. Bevorzugt als alka-
I 20 lisches Mittel wird Natriumhydroxid. Im allgemeinen
sind Verbindungen mit zweiwertigen Kationen, z.B.
■ .. Calciumhydroxid oder Magnesiumhydroxid, für die Gej
winnung der Proteine weniger günstig, aber dieser
ί Effekt kann durch den elektrolytischen Effekt des ein-25
gesetzten Wasserstoffperoxids aufgehoben werden.
1 Der genaue pH-Wert kann in Abhängigkeit von der Art
: des pflanzlichen Materials ein wenig variieren. Im
ι Falle von Saatgut wird der pH-Wert zwischen 8,5 und
. 11,5 gehalten. Im Falle von Knollen und Wurzeln sowie
30 bei Grünpflanzen genügt es, wenn der pH-Wert zwischen
i etwa 8 und 9 gehalten wird.
ι ' . Diese Ausführungsformen werden in den später folgenden
• Beispielen veranschaulicht. Die in Abhängigkeit von der Art des Pflanzenmaterials zu verwendende Menge der
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alkalischen Lösung beträgt im allgemeinen etwa 2 bis1'"·
10 Gew.-Teile Alkalilösung pro Gewichtsteil Pflanzen»"!
material. Im Falle von Saatkörnern liegt die Menge " r bei etwa 5 bis 10 Teilen, während bei Knollen und r
Wurzeln eine geringere Menge von 2 bis 5 Teilen alka-.;
lischer Lösung genügt. '.":,."
Die alkalischen Lösung dient als Reaktionsmedium· Sie kann ferner als Mahlmedium dienen, wenn das Pflanzenmaterial
nass gemahlen wird· :
Die Löslichmachung der Proteine wird durch Zusammenwirken des alkalischen Mediums und des Wasserstoffperoxyds
erreicht. Soweit der Anmelderin bekannt ist, wurde bisher nie vorgeschlagen, ein Pflanzenmaterial
in einem alkalischen Medium so zu behandeln, daß die darin enthaltenen Proteine unter Ausnutzung der reduzierenden
Wirkung des Wasserstoffperoxyds extrahiert werden. Wasserstoffperoxyd ist ein wertvolles Reagene
für die Extraktion von Nahrungsmittelproteinen, da es
auf Grund der Tatsache, daß es sich einfach zu Wasser und Sauerstoff zersetzt, keinerlei schädlichen Rück- :
stand im Reaktionsmedium hinterläßt· i
Die zu verwendende Menge des Wasserstoffperoxyds j
variiert mit dem jeweiligen Pflanzenmaterial. Bei Verwendung von Wasserstoffperoxyd zu 33,3 Vol.-%■, das !
zur Zeit in der Industrie verfügbar ist, variiert die | H2O2-M€nge im allgemeinen zwischen 0,2 und 3 Vol-%,
bezogen auf das durch die alkalische Lösung gebildete Reaktionsmedium.
Das Wasserstoffperoxyd kann dem Medium als solches oder auch in Form wenigstens einer Vorstufenverbindung,
vorzugsweise einer Vorstufe von Lebensmittelqualität, z.B. Natriumperoxyd, das H.O- im Reaktionsmedium in situ bildet, zugesetzt werden.
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-Ab-
Die Stufe (a) wird vorteilhaft bei Umgebungstemperatur durchgeführt, jedoch kann auch mit mäßigem Erhitzen
gearbeitet werden. Die Kontaktzeit des Pflanr.-snmaterials
und des alkalischen Mediums in Gegenwart ' 5 von Wasserstoffperoxyd muß genügen, um praktisch die
! gesamten Proteine, die im Pflanzenmaterial enthalten
sind, löslich zu machen. Im allgemeinen genügt eine ] Kontaktdauer von 5 bis 20 Minuten.
: In der zweiten Stufe (b) des Verfahrens werden die
unlöslichen Stoffe von der Proteinlösung abgetrennt. j Diese Abtrennung kann nach beliebigen bekannten Methoden,
beispielsweise durch Zentrifugieren, erfolgen. Die Zusammensetzung und die Art der unlöslichen Fraktionen
variieren mit dem behandelten Pflanzenmaterial. Sie können jedoch in vielen Fällen als Viehfutter
verwertet werden.
': Eine weitere wichtige Stufe des Verfahrens gemäß der
; Erfindung ist die Stufe (c), in deren Verlauf die
Proteinlösung auf einen pH-Wert, der je nach dem
i .
Pflanzenmaterial zwischen 6 und 8,5 variiert, angeln säuert wird, und die zu einer unlöslichen Fraktion
führt, deren genaue Zusammensetzung ebenfalls mit dem :
ι Pflanzenmaterial variiert. Beispielsweise enthält
diese Fraktion im Falle von Saatkörnern Heteroproteine, j I 25 Polysaccharide (Schleim, Pektin) und andere Verbin-'
j düngen. Das Ansäuern erfolgt durch Zusatz wenigstens
• i einer sauer reagierenden Substanz. Vorzugsweise wird j
eine dem Fachmann für die Behandlung von Lebensmit-
ι · ■ · .....■/ 'I
' teln bekannte Säure, vorteilhaft Salzsäure, Schwefel-
i j
j 30 säure, Phosphorsäure und Kohlensäure oder eine orga-
j ' ■ ; nische Säure, z.B. Essigsäure, Milchsäure oder Citro-
ί . . " nensäure, verwendet. Zweckmäßig werden starke SaIzsäure
oder Schwefelsäure von Lebensmittelqualität
j I
verwendet. Es ist zu bemerken, daß die reduzierende [ " 35 Wirkung von H9O- in dieser Stufe erhalten bleibt. Der
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Kontakt des Wasserstoffperoxyds mit dem
rial erfolgt somit im Verlauf der Stufen (a) und
In der Stufe (d) des Verfahrens wird die Protelnlösurtg
geklärt, bevor sie in die Stufe (e) eingesetzt wird"-.;
in der das restliche Wasserstoffperoxyd und alle . . ;
evtl. vorhandenen Peroxydspuren zerstört werden, indem, der Lösung wenigstens ein Enzym vom Typ der Peroxydase
zugesetzt wird. Bevorzugt als Enzym wird die Katalase, insbesondere von der Rindsleber gewonnene \
Katalase. In den später folgenden Beispielen werden ι Zahlenangaben über die zu verwendenden Enzymmengen '
gemacht. Im Falle der Katalase der Rindsleber vari- : iert diese Menge beispielsweise zwischen 200 und ,
400 g pro 100 kg Proteintrockenmasse in der Lösung.
Die Stufe (e) muß während einer für die Zerstörung des Wasserstoffperoxyds und des Peroxyds der Lösung
genügenden Zeit durchgeführt werden. Im allgemeinen genügt eine Behandlungsdauer von 5 bis 10 Minuten.
Die Stufe (f) des Verfahrens besteht darin, daß der aus der Stufe (e) kommenden Proteinlösung wenigstens
ein für diese Verfahrensweise bekanntes Antioxydans,
beispielsweise Di-t-butyl-p-kresol, das mit BHT abgekürzt
wird, oder eine andere analoge Verbindung zuge-■■ ->
'■■'■■·■■.. setzt wird. '""■ : γ·'. ' ' ■'■''■■■"■ γ ■"'■■"■'.: ■■ ■
Es ist zu bemerken, daß beim Verfahren gemäß der Erfindung das Antioxydans während einer Zwischenstufe
des Verfahrens verwendet wird und somit gleichzeitig eine Schutzwirkung auf die Proteine ausübt. Ferner
ist zu bemerken, daß bei bekannten Verfahren zur Gewinnung von Proteinen aus Pflanzenmaterialien bereits
vorgeschlagen wurde, die Proteine durch Zusatz von reduzierenden Mitteln zum Reaktionsmedium gegen
Oxydation zu schützen. Erst nachdem die endgültige Proteinfraktion abgetrennt und getrocknet worden,ist, j
wurde das Antioxydans für den Schutz zugesetzt. Dagegen
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-Αί.--
wirkt beim Verfahren gemäß der Erfindung bereits das
Reaktionsmedium stark reduzierend. Das Antioxydans wird somit in der Stufe (f) des Verfahrens und nicht
nach der endgültigen Abtrennung der Proteinfraktion zugesetzt.
In der Stufe (g) werden die gewünschten Proteine mit Hilfe bekannter Methoden isoliert. Beispielsweise
kann die Proteinlösung durch Zusatz einer Lebensmittelsäure vom Typ der HCl oder HpSO4 auf den isoelektrischen
pH-Wert eingestellt, d.h. auf einen
pH-Wert von 4,7 bis 5 angesäuert werden. Es ist auch möglich, eine Heißfällung der Proteine vorzunehmen,
indem die Proteine durch Einblasen von Wasserdampf in die Lösung koaguliert werden. Als Variante kann
das Medium angesäuert werden, indem ein Mikroorganismus darin kultiviert und beispielsweise eine Milchsäuregärung
nach dem in der FR-PS 75 14 676 der Anmelderin beschriebenen Verfahren vorgenommen wird.
Bei diesem Verfahren werden die extrahierten Proteine biologisch ausgefällt. Die ausgefällten Proteine werden
durch Zentrifugieren isoliert und gegebenenfalls einer zusätzlichen Behandlung unterworfen, bei der
das Proteinsediment gewaschen und anschließend getrocknet wird, wobei Nahrungsmittelproteine in Pulver-
25 form erhalten werden.
Das in der letzten Stufe des Verfahrens vom Proteinsediment
abgetrennte Zentrifugenwasser und Wasch- j wasser enthält Nichteiweißstickstoff, Zucker, Mineralsalze und verschiedene andere Elemente. Dieses Wasser !
kann selbst zur Gewinnung von Nahrungsmittelproteinen j dienen, indem es als Nährmedium für Mikroorganismen
verwendet wird, die die Herstellung von Proteinen .' von mehrzelligen Mikroorganismen ermöglichen * Ein
j ■ ■ zu diesem Zweck geeignetes Verfahren wird in der
Ϊ 35 französischen Patentanmeldung 77 17 449 der Anmelderin
ι ■'■■" '.: ■ ■ ■ ·
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-43-
beschrieben. Diese Patentanmeldung betrifft ein Ver-^J
fahren zur Gewinnung von Nahrungsmittelproteinen aus..' Kleinpilzen oder aus mehrzelligen Mikroorganismen, ■-'--eine
Vorrichtung zur Durchführung des Verfahrens und"
die hierbei hergestellten Proteine. Dieses Verfahren .: besteht, kurz gesagt, darin, daß man den Pilz Tricho-;
derma album bei einer Temperatur unterhalb von 280C
in einem flüssigen Nährmedium kultiviert, dessen : pH-Wert zwischen etwa 3,7 und 4,8 gehalten wird und
das einen Gehalt an gelöstem Sauerstoff von etwa 6
bis 10 mg/1 hat.
Die Erfindung wird nachstehend ausführlicher unter \
Bezugnahme auf die Abbildungen beschrieben, die die hauptsächlichen Stufen des Verfahrens in seiner An- !
Wendung auf ■ ι
körniges Saatgut (Fig»l), Knollen und Wurzeln (Fig.2) und
Grünpflanzen (Fig.3) " " !
schematisch darstellen. Ferner stellt Fig.4 ausführlieh
eine Variante des Verfahrens in seiner Anwen dung auf Sojaölkuchen dar, wobei es möglich ist, ;
. . gleichzeitig Konzentrate und Isolate von Proteinen
zu gewinnen. ]
In Fig.1 werden genaue Angaben über die Anwendungs-
weise des Verfahrens im Falle von Saatkorn gemacht, t Wie bereits erwähnt, können das Waschwasser und das
Zentrifugenwasser des Verfahrens mit Nährstoffen ergänzt und als Nährmedium für fadenförmige Mikroorganismen für die Herstellung von Proteinen von
mehrzelligen Mikroorganismen, die 55 bis 70% Eiweißstickstoff enthalten, nach dem in der FR-PS 77 17
449 beschriebenen Verfahren dienen. 1
Fig.2 ist eine der Fig.l entsprechende schematische j
Darstellung, jedoch wird in diesem Fall das Verfahren!
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auf die Behandlung von Knollen und Wurzeln angewendet. Auch in diesem Fall kann das Verfahren durch
eine Behandlung des Zentrifugenwassers und Waschwassers zur Gewinnung von Proteinen von mehrzelligen
Organismen nach dem in der FR-PS 77 17 449 beschriebenen Verfahren ergänzt werden.
Das gleiche gilt für Fig.3, die die Anwendung des Verfahrens auf die Gewinnung von Nahrungsmittelproteinen
aus Grünpflanzen veranschaulicht.
Die gleiche Feststellung gilt für Fig.4, die ein Verfahren zur gleichzeitigen Herstellung von Konzentraten
und Isolaten von Proteinen aus hitzebehandeltem Soja-Ölkuchen darstellt.
Während das Verfahren bei Knollen, Wurzeln und Grünpflanzen wirksam in allgemeiner Weise gemäß den
Schemas in Fig.2 und 3 durchgeführt werden kann, variiert die Anwendungsweise des in Fig.l dargestellten
Verfahrens mit den Substraten. Diese Ausführungsformen werden nachstehend beschrieben.
20 Sojabohnen
In der Anwendung auf Sojabohnen ermöglicht das Verfahren die Herstellung von Isolaten oder die gleichzeitige
Herstellung eines Konzentrats und eines Iso-: lats.
Die Isolate können aus rohen oder gekochten Preßkuchen, die Konzentrate aus gekochten Preßkuchen i
gewonnen werden. ;
Das H_02 wird in einer Menge von 0,3 bis 1 Vol.-%
verwendet. Die Preßkuchen werden fein gemahlen und auf einem 100 bis 150 um-Sieb gesiebt oder auch in
einem flüssigen Medium in einer Kolloidmühle direkt gemahlen.
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Die Extraktion wird bei einem pH-Wert von 10 bis ~'^„
11,5 vorgenommen. Der pH-Wert hängt davon ab, ob dei :
Sojapreßkuchen roh oder gekocht ist. Die Klärung durch Fällung erfolgt bei einem pH-Wert von 7,3 bis /
7 7 ' ' ■ I"
Gleichzeitige
Gewinnung von Konzentraten und Isolaten
In diesem Fall dient als Ausgangsmaterial gekochter j
Sojabohnenpreßkuchen, der aus geschälten Sojabohnen ;
erhalten worden ist und 50% Proteine enthält. Die '
Extraktion wird mit 5 bis 10 Teilen 0,03n bis 0,05n- ■
NaOH (pH 8,5 bis 10), das 0,3 bis 1% H3O3 enthält,
durchgeführt. Eine Kontaktzeit von 20 Minuten ist geeignet. .
Fig.4 stellt schematisch die praktische Durchführung ■
dar.
Raps, Sonnenblumen, Saflor, kleine Saubohne, Areka- j
palme und Kopra . '■
;■ -■.■.,■.;■■■■■ . ■ ■ : ι
In der Anwendung auf Preßkuchen ermöglicht das Ver-
fahren die Gewinnung von geruchfreien, weißen oder I
:, ockerfarbenen Isolaten von guter Qualität. Die Pro- j
teine werden mit 10 Teilen O,ln-Natriumhydroxyd
(pH 11,5), das 2% H^enthält, extrahiert. Die !
Kontaktzeit beträgt 5 bis 10 Minuten. ί
Die Preßkuchen werden vorher fein gemahlen und auf einem Sieb einer Maschenweite von 150 bis 300 um
gesiebt oder vorzugsweise im flüssigen Medium in
einer Kolloidmühle gemahlen, wodurch Oxydationen begrenzt werden. Die Klärung erfolgt im Falle von
Raps und kleiner Saubohne bei pH 7, im Falle von
Sonnenblumen und Saflor bei pH 8,5 und im Falle der Ölpalme und von Kopra bei pH 6,5.
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Erbse und Sesam
Die Proteine von Erbsmehl und Sesampreßkuchen werden mit 10 Teilen O,05n-Natriumhydroxyd, das 1% H?°2
enthält, extrahiert. Die Kontaktzeit beträgt 5 bis 10 Minuten. Die Klärung wird bei pH 7 im Falle der
Erbse und bei pH 8 im Falle von Sesam vorgenommen.
Die Preßkuchen von Samen dieser Gruppe sind reich an giftigen Substanzen (Aflatoxine, Gossypol, Alkaloide,
Glykoside, Cyanverbindungen, Resorcinderivate), so daß ihre Verweilzeit in der Extraktionslösung verlängert
werden muß. Die Extraktion wird mit 10 Teilen Ο,ΐη-Natriumhydroxyd, das 2% ΗρΟ_ enthält, durchgeführt. Die Extraktionszeit beträgt 20 Minuten bis
1 Stunde bei der Erdnuß und Baumwollsaat und 1,5 bis 2,5 Stunden bei der Lupine, Leinsaat und Jojoba.
Die Klärung kann im Falle der Erdnuß und im Falle von Jojoba bei pH 7, im Falle von Baumwollsaat, Lupine
und Leinsaat bei pH 8 vorgenommen werden.
Getreide, Mais, Hafer und andere Cerealien
Das Getreidekorn wird mit 5 bis 7 Teilen alkalischer Lösung von pH 9, die 0,3 bis 0,5% H9O5 enthält, extra-
hiert. Die Kontaktzeit beträgt 5 bis 10 Minuten. Die ';
Klärung wird zweckmäßig bei pH 7 durchgeführt.
Bestimmunqs- und Prüfmethoden
Der organische Stickstoff wird nach Mineralisierung nach der Berthelot-Methode quantitativ bestimmt. Die
Zusammensetzung der Proteine nach Aminosäuren wird nach saurer Hydrolyse und Auflösung in einer Technicon-TSM.-Apparatur
bestimmt.
Die bakteriologische Reinheit der erhaltenen Frak- ■ tionen wird auf selektiven Medien geprüft.
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Die Toxine (Aflatoxine, Thioglykoside und Gossypol) ;. i.
und die verschiedenen Metaboliten (chlorbildende Sau- II;
re (acide chlorogenic) werden nach der Extraktion durch" :
Dünnschichtchromatographie bestimmt.
Der Nährwert der Isolate und Konzentrate wird an ma'nnj.i-»
chen Sprague-Dawley-SPF-Ratten von 50 g ermittelt. ;
Die Aktivität der Rinder-Katalase wird durch quantits~. ":■
tive Bestimmung von HpO- am Sauerstoffmeßgerät (Oxy-. -"l
meter) oder auf chemischem Wege nach der folgenden
10 Methode bestimmt:
Reaqentien; 25 g Natriumwolframat, 10 ml Phosphorsäure :
·>- 4o ml
D= 1,71; destilliertes Wasser. Man läßt 2 Stunden sie-:
den, gibt 4 g Ammoniümmetavanadat und 50 ml destilliertes
Wasser zu. Man läßt 2,5 Stunden siedenf gibt 40 ml ι
Salpetersäure (D = 1,38) und 100 ml destilliertes Wasser zu. Man läßt 2 Stunden sieden, gibt 4 g Reinecke-Salz
und 50 ml Salpetersäure (D =1,38) zu und lSßt eine i Stunde sieden. Dieses Reagenz ist stabil.
20 In ein Reagenzglas gibt man unter Rühren
0,1 ml Lösung, die die Katalase und HpO- enthält,
1,9 ml Phosphatpuffer von pH 7 und 1,0 ml H2O.
Man gibt 3 ml 5n-Schwefelsäure zu und gibt in ein zweites Reagenzglas 2 ml dieser Lösung. Man setzt
0,1 ml Reagenz zu, rührt und liest am Spektrophoto-
meter bei X. = 490 nm ab.
Man macht einen Blindversuch mit 2 ml 2,5n-Schwefelsäure
und 0,1 ml Reagenz.
30
Für die Extraktion1 verwendete Produkte
Das Natriumhydroxyd und die Säuren (HpSO-, HCl) sind
von Lebensmittelqualität. Die Antioxydantien werden in den zulässigen Mengen zugesetzt. Das BHT wird in
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einer Menge von 2 bis 7 mg/1 verwendet.
Die Katalase der Rindsleber wird wie folgt hergestellt:
100 g frisch entnommene oder tiefgefrorene Leber vom
gesunden Rind werden im "Turmix"-Mischer in 600 bis 5 800 ml isotonischer Saccharose (25 g/l) gemahlen. Die
!■ Lösung wird durch Glaswolle filtriert, um die unlös- :
liehe Fraktion zu entfernen. Dieses Präparat muß sofcrt
in der beschriebenen Weise (200 bis 400 g Leber/100 kq
: Produkt) gebraucht werden oder kann auah tiefgefroren
; 10 werden.
! Die erhaltenen Ergebnisse
■I Die Mengen der behandelten Ausgangsmaterialien werden
ι ' . je nach den Substraten zwischen 10 und 50 kg Trockenmasse
variiert. Die erhaltenen durchschnittlichen
1 15 Ergebnisse sind in den folgenden acht Tabellen genannt,
' die nachstehend einzeln analysiert werden.
i Tabelle I
i Die Löslichkeit der Proteine in Natriumhydroxydlösung
•i und ihre Fällbarkeit bei pH 5 schwanken erheblich in : 20 Abhängigkeit von den Substraten (die Ausbeuten an
j Isolaten schwanken zwischen 27 und 77%).
■ Von den Faktoren, die die Extrahierbarkeit verändern,
j sind die Qualität des Korns, die Denaturierung der
..-'. Proteine durch die zur Extraktion des Öls angewendeten ;
i ■ ■ . .-■'"·■'■.
j 25 Verfahren und die hohen Gehalte an Asche, Cellulose,
i Phenolen und Fettsäuren, die beim Ranzigwerden der :
j . - Fette entstehen, zu nennen.
i In den meisten Fällen schwanken die Ausbeuten an Iso- |
j laten bei Beachtung der Vorschriften hinsichtlich der
: 30 Substrate zwischen 50% und 80%.
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In dieser Tabelle sind die Zusammensetzungen der : ~ —'
Fraktionen nach Aminosäuren angegeben. Es ergibt sioh,: ;·
daß die Isolate im allgemeinen an Lysin, Threonin und \
Methionin-Cystin verarmt sind, nicht weil die Amino--
säuren zerstört werden, sondern weil sie in den im ' j
Natriumhydroxyd unlöslichen Proteinen oder im Wasch- - j
wasser und Zentrifugenwasser bleiben· '"■-}.
Beim Verfahren gemäß der Erfindung tritt keinerlei
Verlust an essentiellen Aminosäuren noch eine Synthese
von Lysin-Alänin ein. Außerdem können die im Natriumhydroxyd unlöslichen Fraktionen für die Viehfütterung
verwendet werden. Das Waschwasser und Zentrifugen wasser enthalten hauptsächlich Proteine, Aminosäuren,
Zucker, Asche und Verunreinigungen (o-Diphenole, aroma-; tische Amine usw.). Nach Ergänzung an Nährstoffen ! können sie für die Kultivierung von Fadenpilzen j (Trichoderma album) zur Gewinnung von Proteinen i
Verlust an essentiellen Aminosäuren noch eine Synthese
von Lysin-Alänin ein. Außerdem können die im Natriumhydroxyd unlöslichen Fraktionen für die Viehfütterung
verwendet werden. Das Waschwasser und Zentrifugen wasser enthalten hauptsächlich Proteine, Aminosäuren,
Zucker, Asche und Verunreinigungen (o-Diphenole, aroma-; tische Amine usw.). Nach Ergänzung an Nährstoffen ! können sie für die Kultivierung von Fadenpilzen j (Trichoderma album) zur Gewinnung von Proteinen i
nach dem in der FR-PS 77 17 449 beschrie
benen Verfahren dienen.
Diese Tabelle zeigt die Bilanz der gleichzeitigen
Gewinnung von Sojakonzentraten und -isolaten. Die
Zusammensetzung des Konzentrats ist ausgezeichnet? nur I wenig Proteine gehen verloren. Die aus Waschwasser und
Zentrifugenwasser entfernte Trockenmasse besteht aus ! Asche, organischen Säuren, sauren und schwerverdau- , liehen Zuckern, Pigmenten, Saponinen, Phenolen, bitteren, Peptiden und Stoffen, die Geschmack verleihen und zu
Blähungen führen.
Gewinnung von Sojakonzentraten und -isolaten. Die
Zusammensetzung des Konzentrats ist ausgezeichnet? nur I wenig Proteine gehen verloren. Die aus Waschwasser und
Zentrifugenwasser entfernte Trockenmasse besteht aus ! Asche, organischen Säuren, sauren und schwerverdau- , liehen Zuckern, Pigmenten, Saponinen, Phenolen, bitteren, Peptiden und Stoffen, die Geschmack verleihen und zu
Blähungen führen.
Die erhaltenen Konzentrate haben die Form eines geruchlosen
und geschmackfreien weißen Pulvers, das leicht
texturierbar ist. Der Nährwert dieser Konzentrate ist
sehr hoch. Sie lassen sich leicht in zahlreiche Nahrungsmittel für den Menschen einarbeiten, ohne ihnen
texturierbar ist. Der Nährwert dieser Konzentrate ist
sehr hoch. Sie lassen sich leicht in zahlreiche Nahrungsmittel für den Menschen einarbeiten, ohne ihnen
030603/-00 M
unangenehmen Geschmack und Geruch und Nebenwirkungen
(Blähungen) zu verleihen.
Die in der beschriebenen Weise hergestellten Konzentrate weisen bessere physikalische und organoleptiscne
Eigenschaften als die alkoholischen und sauren Konzen- : träte auf. ■ i
In den Tabellen IV und V wird ein roher Sojapreßkuchen
mit einem wärmebehandelten Sojapreßkuchen verglichen. Diese Tabellen veranschaulichen den Einfluß der Technologie
auf das Verhalten der Proteine und ihre Zusammensetzungen nach Aminosäuren.
Diese Tabelle zeigt die ausgezeichneten Ergebnisse, die mit Erdnuß, Baumwollsaat und Raps dank der Verwendung
von Wasserstoffperoxyd in alkalischem Medium erhalten werden. Unter den Arbeitsbedingungen werden in 20 bis
30 Minuten die Aflatoxine vollständig zerstört und der Gehalt an Gossypol, Thioglykosiden und Isoflavonen
20 sehr stark verringert.
Das Verfahren ermöglicht somit eine sehr gute Verwertung
der Ölkuchen durch Zerstörung der verunreinigenden und natürlichen Toxine. Ferner beseitigt und modifiziert
es eine große Zahl von organischen Molekülen (Phenole, Flavone, Saponine, komplexe Zucker, Pigmente
usw.), die die Haltbarkeit, die Aufnahme und den Nährwert von Nahrungsmitteln verändern. Diese Wirkung wurde·
durch zahlreiche Ernährungsversuche bestätigt.
Die bei diesen Isolaten vorgenommenen bakteriologischen
Prüfungen ergeben, daß die Qualität dieser Produkte ausgezeichnet ist. .■
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Tabelle VIII: Nährwert :_
Der Nährwert von 16 Proteinen, die nach dem Verfahre^ ;
erhalten wurden, wurden mit Milchkasein, das mit --' Methionin ergänzt war, verglichen. Der Versuch wurde
mit jungen männlichen entwöhnten SPF-Ratten der --Sprague
Dawley-Rasse durchgeführt. Die Versuchsdauer betrug 17 Tage und der Gehalt an Proteinen im Futter
10%. Jedes Futter wurde mit essentiellen Aminosäuren '
ergänzt. Jede Versuchsgruppe bestand aus 20 Tieren. '■' ~:_
Die Analyse der Tabelle VIII ergibt, daß mit Milchkasein
und Trichoderma album gefütterten Gruppen sich sehr deutlich von allen anderen Gruppen unterscheiden,
die Pflanzenproteine erhielten, deren Struktur und Zusammensetzung den biologischen Wert für die Ratte
15 zu begrenzen scheinen.
Das gute Ergebnis mit allen erprobten Futterzusammensetzungen beweist jdie verbessernde Wirkung des Ver
fahrens gemäß der Erfindung. Im Falle der Luzerne sind die großen Proteinmengen, die pro Jahr und Hektar
gewonnen werden (1800 bis 3000 kg), bemerkenswert.
Ferner geht der Gewinnung der dehydratisierten Luzerne eine Pressung voraus, die große Saftmengen liefert.
. Dieser entsprechend ergänzte Saft der Luzerne ist ein ausgezeichnetes Ausgangsmaterial für die Gewinnung von
Pilzproteinen (Trichoderma album) nach dem in der FR-PS 77 17 449 beschriebenen Verfahren.
Die vorstehenden Ergebnisse zeigen, daß das Verfahren
gemäß der Erfindung die Verwertung zahlreicher Quellen von pflanzlichen Proteinen ermöglicht, die zur Zeit
in der Welt noch nicht genügend zu diesem Zweck ausge
nutzt werden. Als Beispiel sind pflanzliche Stoffe wie Raps, Sonnenblumen, Erbse, kleine Saubohne, Getr
Knollen und Grünpflanzen zu nennen. Im Falle der Sojabohne ermöglicht die Erfindung die Gewinnung von
Proteinen, die vorteilhaft für die menschlicher Ernäh-
030603 /'0 0 11
-ZS-
rung verwertbar sind.
Gemäß einem zusätzlichen sehr vorteilhaften Merkmal der Erfindung ermöglicht das Verfahren ferner eine
Entgiftung der Substrate, insbesondere der Erdnuß und der Baumwollsaat, wodurch sofort den Bevölkerungen von
unterentwickelten Ländern der Zugang zu einer besseren, an Proteinen ausgewogenen Nahrung geschaffen wird.
Die Erfindung kann ferner mit dem wesentlichen Ziel angewandt werden, pflanzliche Stoffe zu entgiften, ohne
daß die darin enthaltenen Proteine zerstört werden.
In diesem Fall kann das Verfahren gemäß der Erfindung auf die vorstehend beschriebene Stufe (a) der Behandlung
der Pflanzenmaterialien mit Wasserstoffperoxyd in einem alkalischen Medium begrenzt werden. Beispielsweise
ist die Erfindung anwendbar, um zahlreiche Mykotoxine, die das Korn und die Nahrungsmittel enthalten,
zu entfernen.
Beim Verfahren gemäß der Erfindung ist die Tatsache, daß die Behandlung bei einem weit im basischen Bereich
liegenden pH-Wert beginnt und die Reaktion mit H-Op
bei einem niedrigen pH-Wert durchgeführt wird, von großer Bedeutung, da die mit den pflanzlichen Proteinen
assoziierten störenden Moleküle hierbei in irreversible Strukturen, die anschließend entfernt werden
25 können, umgewandelt werden.
Die Erfindung ist sehr interessant und vorteilhaft für die Behandlung von gekochten Sojabohnen-Ölkuchen. In
diesem Fall wird die Reaktion mit Wasserstoffperoxyd |
bei einem 10 nicht überschreitenden pH-Wert durchge- ;
führt· Bisher wurden die Konzentrate von Sojaproteinen
durch Konzentrierung im sauren oder alkoholischen :
Medium gewonnen. Die Erfindung ermöglicht somit die Gewinnung von Konzentraten von Sojaproteinen, die für
die menschliche Ernährung vollkommen geeignet sind,
0 30 603/Ό0 1 1
13-
da sie frei von Substanzen sind, die dem Produkt unerwünschten Geschmack und Geruch verleihen und/oder schwer
verdaulich sind. ■ ■ -
030G03/00 M
| Proteingehalt der Fraktionen und Verteilung der Proteine in den | Protein gehalt der Sub strate in % Trocken masse |
Protein gehalt der in NaOH un lösli chen Fraktion in % T.M. |
In NaOH unlösl. Proteine in % der Gesamt proteine |
Protein gehalt des Se diments der Klä rung in % T.M. |
Proteine im Sedi ment der Klärung in % der Gesamt proteine |
L verschiedenen Fraktionen | Erhal tene Isola te in % der Ges. - Pro teine |
Protein gehalt der Ab wässer in % T.M. |
Proteine in den Abwäs sern in % der Gesamt proteine |
| 50 | 18 | 14 | - | - ; | Protein gehalt der Iso late in % T.M. |
' 60 | 32 : | 26 | |
| Roher Soja-Ölkucher | 50 | 35 | 30 | 60 | 6 | .93 | 58 | ,. 14 | 6 |
| Hitzebehandelter Soja-Ölkuchen . |
37 | 23 | 42 | - | - | 87 | 34 | "42 .; | ; 24 |
| Raps-ölkuchen | .37; | 20 | 19 | 63 | 5 | 82 | 60 | '.'. 30 | , 16 |
| Sonnenblumen- Ölkuchen |
32 | 12 | 17 | .- | 100 | 75 | .·' 18 | 8 | |
| Saflor-Ö!kuchen | 27 | 8 | 18 | 43 | . 0,5 | 91 | 67 | 23 | . 14 |
| Saatgut der kleinen Saubohne |
■■ ■ , ■ 20 | 15 | 60 ■ | - | - | 82 | 35 | 9 | 5 |
| Ölpalme - Ölkuchen | -. 24 | 17 | 64 | .- | - | 81 | 27 | .· 10 | |
| Kopra-ölkuchen | ■ 27 ; | , 7 | 14 | 60 | 2 | 85 | 64 | 23 | '■' 20- |
| Geschälte Erbsen, j | L;y,:-55;. ; | 32 . | 23 | 55 | .5 | 96 | 61 | 32 | -■11 . |
| Sesam-ölkuchen | - "55 ;' | 18 | 16 | 5.2 | 1 | 97 1—. |
,77 | 15 | 6 |
| Erdnuß-Ölkuchen | 92 |
ο co -J
Tabelle I (Forts.)
O CD O CO
!Protein-
:gehalt
Ider Sub-1sträte
in %
:gehalt
Ider Sub-1sträte
in %
Trockenmasse
Protein-■ gehalt .. \der in:
INaOH un- ;! lösIi-1
chen
j Fraktion I in % T.M.
j Fraktion I in % T.M.
In NaOH. :unlösl.
Proteine in % der 'Gesamt—
iproteine
Protein-' gehalt ; des Se- ', diments der Klärung in , % T.M.
Proteine ·
im Sedi
im Sedi
Proteingehalt
ment derider Iso-
Klärung
in
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Gesamtproteine j
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der i% T.M.
der i% T.M.
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tene Isolate in % der Ges. Pro teine
gehalt der Ab-'
wasser .
in .%-V.
T. M. ;■-,
Proteine · in den .; Abwäs-r
sern in
der iGesamtproteine
| Baumwollsaat- j Ölkuchen ■ |
55 | 42 ■ | . i | so ; | 3 | 80 | 40 | • ·■ ■ ■ I 21 .. |
9 : |
| Lupinen-Saatgut ; '- '■ ■.·... !.■■■■,-■■ j |
38 | 11 | ; ι5 | 30 | 1 | 82 | 62 | 26 7'J | 22' ..-.. |
| Leinsaat- : ; -Ölkuchen .; |
.31 | .22 | - j .55 I |
I 35 · | 5. . | 75. | .35 | 12 | , S - ■■ |
| Jo j oba-ölkuchen ■■ j |
25 | I 9 '■ | ! j 37. I |
15 | 2 | 72 | ,43 | •17 ■;,/■ |
; -is,;,'
■ |
| Getreide-Saatgut| ■ " :. . ■ ■ " - ; ■■: : ■■.'■,:' ..-· -■ ι |
12 | :■ ■.. 3. | I 19,5 | 18 | 0,5 | 88 | 75 | 8 | |
| Kartoffel- , knollen ! |
7 | ! ·-:■■ 2 | ! . >9' | I 20 | 1 | 78 | 75 | 7 | I 5 ■·· |
| Frische :■·.-.·. ; -;■ Luzerne ! —, : 1— |
,; 3 | U -' .8 | ;..... 20· · | 25 | 5 | 65 | 55 | 16 | ■20 |
II
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Soja
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4,3
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5,21 8,1
4,1' 3,7
4,1' 3,7
5,5
1,8
6,7
5,8
9,3
4,4
5.9
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4,4
17,6
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4,0
5,6
4,0
•4,3
3,5
5,5
5,9
8,3
3, 2
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4,6; 5,2
19,4 !16,4
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5,3
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3,3
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8,5) 8,5
3,0' 3,9
4,4' 5,0
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4,7
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7,4 3,7 6,6 5,5 3,3 3,2 26,7 8,9 4,6 4,0 6,2 4,5 3,8 6,0 1,9 3,5
Sonnenblume
6,4 3,2| 6,7 8,2 4,7 4,4 ilS,4
6,0
5,1 4,6 5,1 5,7 5,3 8,0 3,2 4,8
| CC I ι |
HJ H UJ *-i |
| Lkuchen | PJ ^s ft P) H- O 0 K 3 β 3 |
| H* θ: cn |
|
| 1—' Η Ω 3* Φ |
|
| 4,0 | 3,8 |
| 2,5 | 2,5 |
| 8,4 | 7,3 |
| 10,1 | 10,4 |
| 3,7 | 4,3 |
| 4,0 | 4,5 |
| 21,9 | 20,4 |
| 5,0 | 5,1 |
| 5,5 | 6,1 |
| 4,0 | 4,8 |
| 4,4 | 2,9 |
| 6,0 | 6,0 |
| 4,5 | 5,7 |
| 7,2 | 8,6 |
| 3,5 | 2,3 |
| 5,1 | 5,1 |
CO (D Cb H-3 (D 3
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P;: hi
3,1 2,6
10,6 7,6 3,9 4,0
20,2 5,2 4,5 4,3 3,5!
6,1! 5,5 7,7 3,3! 6,Oi
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Kleine Saubohne
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H 3
3,5 2,9 9,6
10,1 3,5 3,9
22,3 4,3 4,5 4,2 3,8 6,0 5,3 6,9 3,0 6,0
5,3 2,3
.9,9 8,1 3,3 3,8
24,9 5,2 7,9 3,2 9,6 3,8 4,0 5,0 1,5 1,?
7,1 2,9 8,8
11,3 4,0 4,4
19,4 4,7 4,4 3,9 3,7 5,2 4,5 7,5 3,5 4,8
S-
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7,0 2,9 8,1 11,4 4,2 4,8
17,3 5,2 4,7 4,4 1,9 5,3 5,1
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3,2
5.1
H Φ P): Ch M H-
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16,7
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4,1
2,1
■5,8
.5,6
9,4
4,1
5,3
II (Forts.)
O CD O CO
| Ölkuchen | Zusammensetzung ] | 3 | In NaOH unlös liche Fraktion |
lor | H cn O D) rt |
1 | Zentrifugenwasser | Waschwasser und | lach j | In NaOH unlösli che Fraktion |
■ - | 3 | H cn O D) ft |
I | Viaschwasser und lentrifugenwasser |
% pro | C | ! | 9 | 0 ! | 16 | g | Stickstoff | 3entrifugenwasser | Waschwasser und | Saatkorn | Entschältes | E r | b | S | e | I s 0 1 a t | ,9 | ZentrifugenwasseI | Waschwasser und | | ] | 1 | |
| 3, | S a f | 3 | 3,5 | Sediment der Klärung |
3, | 2 | 2, | 4* | Aminosäuren in | 3,8 | 1 | 4 | 5,0 | 6 | ehe Fraktion I | ρ 3 | c a | 4 | ,0 | 6 | 8 | ehe Fraktion I | In NaOH unlösli-f | Klärung I] | Sediment der | | 7 | ,7 | 7 | ,5 | X | ||||||||
| 3, | 3 | 3,0 | 3,0 | 3, | 1 | 2, | 6 | ;:Erukapalme ί |
1,9 | 16 | r6 | 1,1 | Ölkuchen | 8 | 2, | In NaOH unlösli-| | H tn ι D D) ! rt |
1 | ,2 | 2 | ,1 | 6 | 4 | 8 | ,1 | 2 | ,2 | 2 | ,7 | |||||||||
| LYS | 10, | O | 9,1 | 3,1 | 11, | 4 | 13, | 1 | Ölkuchen | 14,4 | 10 | r6 | Ϊ7,0 | 4, | 8 | 2, | 8 | 2 | ,6 | 14 | ,9. | 8 | r8 | 2 | 6 | 2 | ,6 | 9 | ,8 | 18 | ,4 | |||||||
| HIS | 11, | 3 | 9,9 | 10,4 | 10, | 2 | 8, | 7 | 4,1 | 9,5 | 4 | ,0 | .8,7 | 2, | 5 | 10, | 1 | 1 | ,7 | 9 | ,5 | 12 | ,2 | 8 | rl | 8 | ,4 | 11 | ,4 | 12 | ,0 | |||||||
| ,ARG | 3, | 1 | 3,7 | 11,6 | 3, | 0 | 2, | 8 | 2,3 | 3,4 | 4 | ro | 2,8 | 12; | 0 | 9, | 6 | 14 | ,6 | 3 | ,2 | 4 | ,5 | 12 | ,0 | 11 | ,5 | 3 | ,0 | 3 | ,9 | |||||||
| iASP | 4, | 7 | 4,1 | 3,4 | 4, | 2 | 4, | 0 | 14,9 | 4,5 | Ί8 | ,8 | 3,8 | 8, | 0 | 3, | 9 | 9 | ,6 | 4 | ,3 | 4 | ,4 | 4 | ,2 | 3 | ,6 | 4 | ,6 | 3 | ,7 | |||||||
| THR | 21, | 0 | 20,0 | 4,4 | 21, | 4 | 28, | 2 | 9,0 | 21,3 | 3 | ,8 | 29,5 | 3, | 7 | 4, | 7 | 3 | ,8 | 27 | ,2 | 18 | ,3 | 4 | ,6 | 4 | ,3 | 17 | ,8 | 20 | ,6 | |||||||
| SER | 5, | 3 | 5,6 | 21,2 | 4, | 6 | 5, | 2 | 3,2 | 4,0 | 3 | ,7 | 3,8 | 4, | 6 | 22 | 4 | 4 | ,6 | 4 | ,9 | 4 | ,3 | 18 | ,0 | 17 | ,0 | 4 | ,6 | 3 | ,3 | |||||||
| GLU | 5, | 4 | 5,6 | 5,1 | 4, | 5 | 11, | 0 | 4,7 | 4,8 | 4 | ,9 | 5,0 | 20, | 8 | 4, | 4 | 20 | ,6 | 4 | ,6 | 4 | ,4 | 4 | ,9 | 4 | ,8 | 3 | ,9 | 5 | ,0 | |||||||
| .PRO | 4, | 0 | ■' 4,8 | 4,5 | 4, | 5 | 3, | 5 | 20,0 | 4,4 | 3 | ,4 | . 4,0 | 3, | 7 | 5 | 3 | 4 | ,0 | 6 | ,3 | 4 | ,2 | 4 | ,5 | 3 | ,9 | 3 | ,7 | 4 | ,6 | N) | ||||||
| GLY | 3, | 2 | 2,3 | 4,7 | 3, | 0 | 2, | 0 | 3,9 | 2,5 | 6 | ,0 | 4,5 | 4, | 8 | 4 | 0 | 4 | ,3 | 4 | ,7 | 2 | ,6 | 4 | ,6 | 4 | ,7 | 1 | ,6 | 3 | ,3 | OO | ||||||
| ALA | 6, | 5 | 6,4 | 1,3 | 6, | 5 | 4, | 3 | 4,3 | 6,1 | 4 | ,2 | 3,2 | 4, | 8 | 3 | 9 | 4 | ,2 | 4 | ,1 | 5 | ,0 | 1 | ,2 | 0 | ,8 | 5 | ,5 | 3 | ,2 | cn | ||||||
| CYS+MET | 4 | 1 | 5,2 | 5,9 | 4, | 8 | 2, | 9 | 4,3 | 4,5 | 7 | ,8 | 2,5 | 4, | .0 | 6 | ,0 | 4 | ,7 | 2 | ,6 | 4 | ,9 | 5 | ,7 | 6 | ,0 | 5 | ,6 | 2 | ,9 | |||||||
| \/AL | 7 | 6 | 8,0 | 4,6 | 6, | 7 | S1 | 0 | 3,6 | 7,7 | 3 | ,2 | 4,2 | 5, | ,0 | 4 | ,7 | 6 | ,0 | 4 | ,2 | 8 | ,0 | 5 | ,4 | 6 | ,2 | 8 | ,9 | 3 | ,5 | O | ||||||
| ILE | 2 | ,6 | 3,3 | 7,0 | 3, | 5 | 2 | 0 | 5,5 | 2,1 | 4 | ,1 | 2,5 | 3 | f8 | 7 | ,9 | 4 | ,5 | 2 | ,0 | 3 | «9 | 8 | ,1 | 9 | ,1 | 3 | ,8 | 2 | ,6 | CO | ||||||
| LEU | 4 | 5,4 | 3,9 | 5, | 2 | ,2 | 4,6 | 4,9 | ,5 | 2,2 | 7 | 1 | ,8 | 6 | ,8 | 2 | ,3 | 5 | ,4 | 2 | ,9 | 3 | ,2 | 5 | 2 | ,6 | ||||||||||||
| TYR | - | 5,9 | 7,2 | 4 | 5 | ,8 | 3 | ,0 | 6 | ,7 | 5 | ,7 | ||||||||||||||||||||||||||
| PHE | 2,6 | 4 | ,5 | 5 | ,2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| 4,6 | ...... | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
II (Forts.)
c*>
σ> ο co
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| Ο H" |
S | e | S | a | 2 | Zus | >ar | nmensetzung nach > | E χ | - d | η | u fi | 4 |
φ
3 |
Aminosäuren | Bau | Η· H- |
m | in | pro | 16 g . | PI φ 3 |
ε
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Stickstoff | M | u ρ | ine | M | — | |
| ■c η ■ ZT |
M
H- |
M
3 |
2 | O: | H- |
H
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H | 6 | trif | Ο: ι-· |
ehe | 3 | W | 1 1 | e | trif | schw | L |
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| Ct | 3 | 3 | φ | rr | M | rt | 8 | CU | φ | Η* | ι—■ | 0) | rf M | C | 3 1^ | |||||||||||||||
| H- | σ: | 19 | H- | θ: | 8 | cn | O | 0: | rr | j cn | C | t-J | η- θ: | cn | <· | |||||||||||||||
| O | M | 3 | CU | 0 | cn | 7 | cn | 3 | cn | ! cn | 3 | O cn |
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| 3 | I | 4 | i cn | C | 3 | I | 9 | Φ | C | I | 1 Φ | α | 3 | 3 I | α | V) 3 | ||||||||||||||
| 2, | 4 | 1 cn | 3 | 4 | 5 | 3 | 3 | ,6 | 5,3 | φ | ■5,3 |
cn α
Φ |
||||||||||||||||||
| 3, | 8 | 2 | ,2 | 5 | 1 Φ | Q. | .3 | 3, | 8 | 3, | 0 | 2 | α | 4,8 | 2 | ,7 | ,7 | 2,4 | 5,5 | 6,0 | 3,1 | 5,7 | ||||||||
| LYS | 14, | 1 | 2 | ,6 | 5 | 5, | 5 | 3 | ,3 | 1, | 9 | 1, | 2 | 17 | ,1 | 3f0 | 10 | ,9 | 6, | 3,3 | ,3 | 12,0 | 3,1 | 2,2 | 10,0 | 3,7 | ||||
| HIS | 8, | 2 | 13 | ,0 | 4 | 2, | 5 | 2 | ,7 | 14, | 4 | 16, | 3 | 12 | ,1 | 12,5 | 9 | ,9 | 2, | 3,3 | ,6 | 10,4 | 8,2 | 10,6 | 11,1 | 14,0 . | ||||
| ARG | 3, | 1 | 9 | ,3 | 7 | 14, | 0 | 11 | ,4 | 9, | 5 | 10, | 2 | 3 | ,4 | 9,8 | 4 | ,9 | 11, | 13,5 | ,0 | 3,3 | 11,3 | 11,3 | 3,5 | 10,3 | ||||
| ASP | 4, | 9 | 3 | ,8 | 3 | 10, | 0 | 12 | ,7 | 3, | 4 | 2, | 1 | 4 | ,1 | 3,7 | 5 | ,2 | 9, | 9,5 | ,3 | 3,9 | 4,5 | 4,1 | 4,4 | 4,1 | ||||
| THR | 19, | 6 | 4 | ,7 | ■"5 | 2, | 1 | 2 | ,5 | 4, | 5 | 4, | 5 | 24 | ,3 | ■ 4,6 | 23 | /0 | 3, | 3,2 | ,5 | 24,1 | 6,2 | 4,9 | 20,8 | 5,2 | ||||
| SER | 3, | 7 | 19 | ,5 | 4, | 9 | 4 | ,5 | 21, | 3 | 18, | 4 | ,0 | 23,9 | 4 | ,1 | 4, | 4,4 | ,8 | 4,5 | 19,3 | 17,6 | 4,4 | 25,7 | ||||||
| GLU | 4, | 5 | 4 | ,2 | m | 24, | 5 | 20 | ,3 | 4, | 0 | 3, | 4 | ,3 | 3,7 | 4 | ,6 | 20, | 20,7 | ,9 | 3,3 | 5,0 | 4,8 | 3,8 | 3,3 | |||||
| PRO | 4, | 4 | 5 | ,4 | M | 2, | 7 | 4 | ,6 | 4, | 8 | 3, | 3 | ,2 | 4,3 | 4 | ,0 | 4, | 4,3 | ,3 | 3,2 | 4,1 | 3,6 | 3,4 | 4,5 | |||||
| GLY | 6, | 4 | 5 | ,2 | cn O |
2, | 1 | 5 | ,9 | 4, | 4 | 4, | 2 | ,6 | 4,4 | 2 | ,3 | 4, | 4,3 | ,6 | 2,0 | 3,8 | 3,5 | 1,5 | 3,4 | |||||
| ALA | 4, | 8 | 2 | ,9 | Ql | 4, | 2 | 3 | ,3 | 2 | 5 | 3, | 3 | ,3 | 2,0 | 4 | ,7 | 4, | 3,9 | ,9 | 4,0 | 1,6 | 1,4 | 4,8 | 3,3-' | |||||
| CYS+KET | ■■-4, | 5 | 5 | ,4 | 3, | 5 | 2 | ,0 | 6, | 1 | 6, | 3 | ,7 | 4,9 | 3 | ,4 | 1, | 2,0 | ,5 | 4,8 | 5,1 | 5,1 | 5,8 | 3,2 | ||||||
| VAL | 7, | 1 | 4 | ,6 | rr | 4, | 2 | 5 | ,9 | 4 | 5 | 4, | 4 | ,9 | 3,6 | 6 | ,3 | 5, | 5,6 | ,4 | 8,2 | 5,1 | 5,5 | 8,3 | 3,4 | |||||
| ILE | 3, | 4 | 7 | ο | 4, | 3 | 3 | ,2 | 7 | 7 | 7, | 2 | ,1 | 6,4 | 3 | ,7 | 4, | 4,2 | ,4 | 4,1 | 8,7 | 8,2 | 5,0 | .5,4 : | ||||||
| LEU | - 4, | 8 | 3 | ,7 | 7, | 1 | 7 | ,4 | 2 | 1 | 3, | 2 | ,8 | 2,8 | 7 | ,1 | 7, | 6,9 | ,2 | 4,3 | 3,7 | 6,0 | 4,9 | 3,0 | ||||||
| TYR | 7 | 5 | ,5 | 3, | 5 | .4 | ,4 | 4 | 9 | 4, | ,1 | 5,4 | ,2 | 3, | 3,2 | 5 | 4,7 | 5,Γ | 1,6 | |||||||||||
| -ΓΚΕΤ | 5 | 0 | 5 | ,9 | 6, | 7,6 | 2 | |||||||||||||||||||||||
| ,2 | % | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||
| ,9 | O | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||
| ,7 | M Φ |
3 | ||||||||||||||||||||||||||||
| ,5 | dime | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||
| ,6 |
3
rt |
27 | ||||||||||||||||||||||||||||
| ,9 | QJ | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||
| ,2 | C | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||
| ,8 | cn | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||
| ,5 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||
| ,6 | α | 1 | ||||||||||||||||||||||||||||
| ,5 | φ | 1 X |
||||||||||||||||||||||||||||
| ,6 | 0 | 2 | ||||||||||||||||||||||||||||
| ,5 | 7 | 2 | ||||||||||||||||||||||||||||
| ,3 | 3 | 2 | ||||||||||||||||||||||||||||
| ,8 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||
| ,3 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||
| 2· | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 1 |
OO
on ■<]
ο
CaJ
II (Forts.)
Zusammensetzung nach Aminosäuren in % pro 16 g Stickstoff
Le in s a a t
Jo j ο b a
Getreide
Kartoffel
Luzerne
cn ο ω
| η | H | .'.■-- Μ | ■ | s .. .- | O: | H· | M Γ | Qi: | W ι | |
| Ο: : | 3* | 3...;: | I Ν | QJ | η | 3,1 ■ | ^ | ro ' | ||
| ' ro | W | I ro | cn · | *r | : 3* | C | a : | |||
| Z | ' 3 | η | C | ro | ζ ι- | 3 | ||||
| C | 1D | QJ | O | ' rf | ZS : | η | οι | uQ | 3 | |
| η | t-I | C ' | ■■; η | £ | Ο | ro | ||||
| S | OJ | X . | M | Η· | O) : | ro | ; -«-J | Ι | 3 | |
| ro | TC | Η» | M ■ | 3 | CU | rf | ||||
| 3 | rf | c '< | 0) | C | O) | TC | c ■ | |||
| Η· | 3 | ; ία | (I | rf | 3 ' | CU | ||||
| O | rf | ro | *! ,._ | i H· | t-1 . | C | ||||
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Hi QJ
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3 ^
OJ C cn
ro
| LYS | 4, | 8 | 3 | 4 | r7 | 4 | r8 | 4 | r7 | 3 | r5 | 3, | 8 | 4 | 4 | ,2 | 3 | ,5 | 2 | 6 | 7 | ,1 | 3 | ,ι | 7 | ,6 | 7 | ,0 | 4,6 |
| HXS | 2, | 3 | 2 | 2 | ,5 | 1 | r7 | 3 | ,0 | 2 | rl | 2, | 2 | 2 | 1 | ,9 | 3 | ,0 | 2 | . 1 | 2 | ,1 | 1 | ,6 | 3 | ,1 | 2 | ,7 | 3,7 |
| ARG | 9, | 5 | .8 | 9 | ,9 | 11 | r4 | 8 | ,1 | 8 | 8, | 3 | 7 | 6 | ,6 | 5 | ,2 | 4 | 4 | 5 | ,2 | 6 | ,7 | 6 | ,2 | 6 | ,5 | 4,1 | |
| ASP | 10, | 2 | 11 | 9 | ,Z | 7 | ,9 | 9 | ,9 | 9 | ,2 | 10, | 1 | 10 | 16 | ,0 | 6 | ,2 | 5 | 21 | 12 | ,9 | 28 | ,1 | 11 | ,0 | 10 | ,0 | 28,6 |
| THR | 4, | O | 4 | 3 | ,9 | 2 | r6 | 5 | f3- | 5 | ,4 | 5, | 5 | 5 | 4 | ,3 | 3 | ,3 | 2 | 4 | 5 | ,0 | 1 | ,9 | 5 | ,3 | 5 | ,3 | 4,8 |
| SER | 4, | 4 | 5 | : 4 | ,6 | 3 | f2 | 5 | ,3 | 5 | ,6 | 'S, | 2 | 4 | 4 | «2 | 4 | ,5 | 4 | 4 | ' 5 | ,1 | 2 | ,6 | 4 | ,4 | 4 | ,7 | 5,1 |
| GLU | 22, | 1 | 21 | 21 | ,5 | 32 | ,1 | 12 | ,3 | 12 | ,0 | 12, | 1 | 12 | 17 | f4 | 29 | ,6 | 32 | 15 | 12 | ,6 | 22 | ,5 | 11 | ,8 | 11 | ,6 | 12,6 |
| PRO | 4, | 3 | 4 | 4 | ,7 | 3 | ,0 | 5 | ,5 | 6 | ,4 | 5, | 4 | 5 | 5 | U | 10 | ,0 | 11 | 4 | 4 | ,2 | 11 | ,5 | 4 | ,4 | 5 | ,1 | 5,9 |
| GLY | 5, | 7 | 5 | ,Λ5 | ,2 | 7 | ,4 | 7 | ,6 | 8 | ,4 | 7, | 3 | 7 | 9 | ,3 | 3 | ,8 | 3 | 3 | 4 | ,9 | 1 | ,3 | 5 | ,1 | 5 | ,5 | 3,9 |
| ALA | 4, | 4 | 5 | 4 | ,6 | 3 | ,0 | : 4 | ,5 | 4 | ,9 | 4, | 4 | 4 | 4 | ,3 | 3 | ,5. | 3 | 4 | 4 | ,8 | 1 | ,8 | 5 | ,7 | 6 | ,2 | 6,5 |
| CYS^MET | 3, | 4 | 1 | 3 | Γ3 | 5 | ,7 | 5 | ,6 | 5 | /2 | 5f | 3 | 5 | 4 | ,4 | 3 | ,9 | 3 | 3 | 3 | ,6 | 1 | ,5 | 3 | ,8 | 2 | ,4 | 0,5 |
| VAL | 5, | 5 | 5 | 5 | '3 | 3 | ,1 | 5 | ,6 | 5 | ,6 | ■6, | 1 | 6 | 5 | ,7 | 4 | ,8 | 3 | 5 | 5 | ,9 | 5 | ,2 | 6 | ,7 | 6 | ,8 | 5,3 |
| ILE | 4, | 6 | 5 | 4 | Js | 3 | ,5 | 4 | ,2 | 5 | ,2 | 4, | 8 | 5 | 3 | ,4 | 4 | ,0 | 3 | 4 | 5 | ,2 | 2 | ,9 | 5 | ,3 | 5 | ,3 | 3,6 |
| LEU | 7, | 1 | 7 | 7 | ,2 | 6 | rl | 7 | ,6 | 8 | ,8 | 8, | 4 | 8 | 5 | ,5 | 6 | ,9 | 6 | 6 | 10 | ,2 | 2 | ,1 | 9 | ,0 | 9 | ,9 | 5,3 |
| TYR | 2 | 8 | 2 | 2 | »8 | 1 | ,7 | 5 | >o | ' 3 | ,7 | 5, | 5 | 5 | 4 | ,0 | 2 | ,6 | 3 | 3 | 5 | ,3 | 2 | ,0 | 4 | ,6 | 4 | ,9 | 2,6 |
| PKE | 4 | 8 | 5 | 5 | ,2 | 2 | ,6 | 5 | ,8 | 5 | ,7 | 5 | ,4 | 5 | 2 | ,6 | 5 | ,2 | 4 | 4 | 5 | ,9 | 4 | ,4 | 6 | ,0 | 6 | ,0 | 2,9 |
| ,0 | ,2 | ,3 | ,5 | ||||||||||||||||||||||||||
| ,4 | ,3 | ,1 | ,8 | ||||||||||||||||||||||||||
| ,8 | ,9 | ,1 | ,9 | ||||||||||||||||||||||||||
| ,"A | ,1 | ,6 | ,0 | ||||||||||||||||||||||||||
| ,6 | ,0 | ,7 | ,3 | ||||||||||||||||||||||||||
| ,3 | ,0 | ,6 | ,2 | ||||||||||||||||||||||||||
| ,5 | ,2 | ,7 | ,8 | ||||||||||||||||||||||||||
| ,6 | ,8 | ,6 | ,6 | ||||||||||||||||||||||||||
| ,3 | ,6 | ,4 | ,4 | ||||||||||||||||||||||||||
| ,0 | ,2 | ,2 | r6 | ||||||||||||||||||||||||||
| ,6 | ,1 | ,1 | «2 | ||||||||||||||||||||||||||
| ,9 | /7 | ,9 | ,.7 | ||||||||||||||||||||||||||
| ,1 | ,2 | ,5 | ;,5 | ||||||||||||||||||||||||||
| ,3 | ,8 | ,9 | |||||||||||||||||||||||||||
| ,8 | ,3 | ,0 | ,5 | ||||||||||||||||||||||||||
| ,3 | ,9 | ,9 | ,7 |
III
Bilanz der gleichzeitigen Herstellung von Sojakonzentraten und -isolaten
und Zusammensetzung der Fraktionen nach Aminosäuren in
%
pro 16 g Stickstoff
o co ο ar>
ο co
O O
| ■ | , | LYS | Proteingehalt | Erhalte-j | Im Konzen | Proteingehalt | Erhal | Protein | Protein | Trocken |
| I | HIS ' | des Konzen | nes Kon | trat ent- | des Isolats | tenes | gehalt | gehalt | masse im | |
| ARG | trats in % | zentrat | naltene | in % Trocken | Isolat | des Ab | des Ab | Abwasser | ||
| ASP | Trockenmasse | in % | Proteine | masse und | in % | wassers | wassers | in % | ||
| THR | und Zusammen | Trocken | in % der | Zusammen | der | in % | in % d. | |||
| SER | setzung nach | masse | Gesamt | setzung nach | Gesamt | Trocken | Gesamt | |||
| GLU | Aminosäuren | proteine | Aminosäuren | prote | masse U. | proteine | ||||
| PRO | in %/16 g N | in %/16 g N | ine | Zusammen | ||||||
| GLY | setzung | |||||||||
| ALA | n.Amino | |||||||||
| CYS-MET | säuren/ | |||||||||
| VAL | in %/ | |||||||||
| ILE | 16 q N | |||||||||
| LEU | 64 | 70 | 76 | 90 | 20 | 12 | 4 | 16 | ||
| TYR | 6,2 | 5,4 | 7,8 | |||||||
| PHE | 2,6 | 2,4 | 3,5 | |||||||
| 7,5 | •7,7 | 10,1 | ||||||||
| 11,6 | 12,4 | 13,2 | ||||||||
| 4,5 | 3,3 | 4,7 | ||||||||
| 5,4 | 4,4 | 3,3 | ||||||||
| 18,2 | 21,7 | 23,9 | ||||||||
| 5,2 - r. | 5,4 | 4,0 | ||||||||
| 4,0 | 3,8 | 4,6 | ||||||||
| 4,5 | 3,6 | 4,8 | ||||||||
| 3,7 | 2,2 | 2,2 | ||||||||
| 4,7 | 4,9 | 3,1 | ||||||||
| 4,9 | 5,4 | 3,2 | ||||||||
| 7,7 | ■ 7,6 | 3,9 | ||||||||
| 3,7 | 3,7 | 4,3 | ||||||||
| 5,4 | 6,0 | 3,4 |
cn ο
CO
IV
CO O CO O to
O O
| pH = 3,0 | 51,4 | Protein | R oh er | ■ S ο 1 a - 0 1 k | ] | 0 | ö s 1 i c | u c h e r | 0 | r a k t : | Protein menge in % der Gesamt proteine |
Menge der Trocken masse in % der gesamten Trocken masse |
|
| pH = 5,0 | 59,4 | menge in % der Gesamt proteine |
L | Protein-: gehalt in % Trocken masse |
0 | I s ο 1 a | : h e F. | 0 | 14,6 | 32,0 | |||
| pH =' 8,0 | 35,9 | 65,9 | Trocken | 93,0 | 82,8 | Protein menge in % der Gesamt proteine |
t | 5,0 | L ο .n | 12,3 | .31,0 | ||
| Unlösliche Fraktior | pH = 10,0 | 28,9 | 87,7 | masse in % der gesamten Trocken masse |
0 | 92,2 | i9,5 | Menge der Trocken masse i. % der gesamten Trocken masse |
12,3 | Abwässer | 17,1 | 30,4 . | |
| Protein | pH = 12,0 | 18,7 | 36,6 | 58,6 | 90,6 | 98,4 | 0 | 9,4 | 30,1 | Protein gehalt in % Trocken masse |
23,3 | 32,3 | |
| gehalt in % Trocken masse |
27,9 | 69,0 | 91,4 | 46,3 | 0 | 20,7 | 26,7 | 39,0 | |||||
| pH = 3,0 | 66,4 | 13,3 ,., | 46>7 | 93,0 | 48,8 | 22,8 | 19,4 | ||||||
| pH = 5,0 | 64,8 | 43,5 | Hitzebehandelter | 60,0 | 23,3 | 23,7 | 3,9 | ||||||
| pH = 8,0 | 64,8 | 96,1 | 32,0 | 29,0 | 32,8 | 3,2 | 22,8 | ||||||
| pH = 10,0 | 60,6 | 96,7 | 77,2 | Soja-Ölkuchen | 32,3 | 3'9 | 20,7 | ||||||
| pH = 12,0 | 40,6 | 88,5 | 79,3 | 4,7 | 20,7 | ||||||||
| 74,5 | 74,3 | 0 | 9,2 | i 6.;2 ,'", » J ; ) > ι > * ) J > , |
20,1 | ||||||||
| 37,0 | 67,6 | 0 | 8,2 | » > ; ί 3 | |||||||||
| λ47,3 | 7,6 | 10,2 | |||||||||||
| 20,6 | 12,8 | ||||||||||||
| 56,8 | 14,1 | ||||||||||||
ι ι
ro oo
O CO
Tabelle V
Roher Soja-Ölkuchen
Zusammensetzung der bei verschiedenen pH-Werten erhaltenen Fraktionen in % pro 16 g N
(O
σ> ο CaJ
O O
| Unlös | i | MET · | 5 | ,5 | PH | = | 3 | ,4 | (Ab- | 9 | pH | _ C | ,4 | 7 | ,9 | PH | ei | 6 | « 8 | ,3 | Ab- | I | 4 | pH | 3 | = 10 | Ab | I | 2 | Jnl( | ,7 | 12 | ,9 | Ab | Roher! | 3 | |
| liche | 2 | ,6 | Lösl | iche | ,4 | 6 | Un- | ,8 | 3 | ,1 | — ! | 5 | ,5 | 9 | Jnlös- | 4 | wäs | 3 | 3H | ,2 | ,1 | was | Soj | 9 | |||||||||||||
| Frak | 7 | ,3 | Fraktion | ,7 | 3 | lös- | Lös | ,4 | 8 | ,4 | Unlös | 8 | ,5 | 5 | liche | 6 | Lösliche | ser | 0 | 3S- | ,8 | •Lösliche | ,4 | ser | Öl | 5 | |||||||||||
| tion | 11 | rl | ,6 | 7 | liche | ,8 | 15 | ,9 | lich | 3 | Lösliche | ,7 | ! | 1 | Frak | 2 | Fraktion | 7, | 9 | Liehe | ,7 | Fraktion | ,5 | 7,1 | ku | 4 | |||||||||||
| 3 | ,9 | ,8 | 8 | licheFrak- | ,8 | 5 | ,2 | Frak | 4 | Fraktion | ,8 | wMs-j | 7 | tion | 4 | 3, | I I |
7 | Frak | ,1 | ,3 | 3,5 | 9 | ||||||||||||||
| 4 | ,5 | ,4 | 5 | Frak-tion | ,7 | 5 | ,5 | tion | I | 1 | g | ser | 9 | 9 | 8, | 9 | tion | ,9 | 2 | 8,7 | 1 | ||||||||||||||||
| 13 | ,3 | ,5 | 8 | tion | ,8 | 16 | ,5 | 6 | ',1 | -7 | 7 | 1 | 12, | ., | 9 | ,2 | , ~ | 14,1 | 9 | ||||||||||||||||||
| .5 | ,3 | ,7 | 3 | ,2 | 5 | ,4 | 4 | ,1 | 2^ | 4 | 5 | Iso- | 4, | 5 | ,6 | ,0 | 4,4 | chen | 5 | ||||||||||||||||||
| 4 | ,2 | ,7 | jwäs- ; | 2 | ,9 | 4 | ,2 | 2 | ,7 | 8, | 3 | 5 | lat | 4, | 8 | ,3 | ,7 | 5,2 | 1 | ||||||||||||||||||
| LYS | 4 | ,9 | Iso- | ,0 | ■ser | 3 | ,4 | 4 | ,8 | 0 | ,7 | 16, | 9 | 4, | 9 | 16, | 3 | ,0 | ,9 | 21,2 | 2 ; | ||||||||||||||||
| KIS | .1 | ,9 | lat | ,8, | 5 | ,3 | 1 | ,5 | ■ 5, | 2 | ,5 | 5, | 2, | 8 | 5,7 | 5, | 9 | 3 | ,2 | Iso- | ,0 | 6,2 | 3 | ||||||||||||||
| ARG | :; 5 | ,9 | ,2 | 5 | 2 | ,5 | 4 | ,5 | 2, | 6 | Iso- | ,2 | 5, | 0 | 6, | 7 | 2,5 | 3, | 5 | 2 | ,1 | lat | ,3 | 4,3 | 4 | ||||||||||||
| ASP | 5 | ,7 | 5 | ,4 | 5 | 7 | ,5 | 5 | ,1 | 6, | 0 | lat | ,7 | 17, | 7 | 13, | 4 | 7,8 | 4, | 3 | 1 | ,8 | ,4 | 3,9 | 6, | 6 | |||||||||||
| TUR | 8 | ,8 | 2 | ,6 | 6 | 11 | ,2 | 6 | ,4 | 11, | c | O | 5, | 5 | 4, | 3 | 12,0 | 4, | 3 | 13 | ,5 | 5 | ,4 | 0,2 | 2, | 6' | |||||||||||
| SER | 3 | ,9 | 7 | ,8 | 8 | 3 | ,4 | 0 | ,9 | 4, | A | 5 | ',9 | 4, | 4, | 3 | 3,7 | 4, | 8 | 3 | ,4 | 2 | ,5 | 3,9 | 7, | 5 | |||||||||||
| . GLU | 5 | ,8 | 12 | ,9 | 4 | ,7 | 4 | ,5 | 5, | 9 | 2 | ,7 | 4, | 3 | 19, | 3 | 4,5 | 4, | 5 | 2 | ,2 | 8 | ,6 | 4,6 | 12, | 4 | |||||||||||
| PRO | .: 3 | 19 | 17, | 7 | — | 5, | 19,7 | 6, | 22 | 12 | 6,2 | 3, | |||||||||||||||||||||||||
| GLY .. | 4 | 5 | 5, | 11 | 5, | 4, | 5,3 | 2, | 6 | 4 | 2,2 | 4, | |||||||||||||||||||||||||
| ALA | 19 | 3 | 4, | ' 3 | 4, | 3,8 | 5, | 5 | 5 | 4,2 | 13, | ||||||||||||||||||||||||||
| CYS + | 5 | ' 4 | 4, | 4 | 6^ | o, | 4,0 | 6 | 17 | 5, | |||||||||||||||||||||||||||
| VAL | 3 | 2 | 1, | 19 | - | 5, | 2,1 | 1 | 5 | 4, | |||||||||||||||||||||||||||
| ILS | 4 | 5 | 5, | ' 5 | 4, | 5, | 5,2 | 6 | 3 | 4, | |||||||||||||||||||||||||||
| LEU | 2 | 5 | 6, | 3 | 8, | 5,4 | 5 | .4 | 3, | ||||||||||||||||||||||||||||
| TYR | 5 | 8 | 8, | 3 | 3, | 8,5 | 9 | 1 | 5, | ||||||||||||||||||||||||||||
| ■Ρ.ΗΞ | 5 | 3 | 3, | 2 | 5 , | 3,8 | 3 | 5 | 5, | ||||||||||||||||||||||||||||
| 7 | 5 | 6, | 5 | 5,9 | 6 | 5 | 7, | ||||||||||||||||||||||||||||||
| .3 | 9, | 5 | 3 | 3, | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| 5 i |
1, | 8 | 4 | 5 .. | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| 9, | 3 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 15, | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 4, | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 5, | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 21, | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 6, | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 4, | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 4, | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 4, | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 4, | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 6, | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 0, | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| . — | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
OO cn
CD CO
CD
O
Ca)
Tabelle V (Forts.):Hitzebehandelter Soja-Ölkuchen Zusammensetzung der bei verschiedenen pH-Werten erhaltenen Fraktionen in %/16 g N
pH = 3
pH. =;5 ;
■ pH = 8 ■■■...:
pH = 10
pH = 12
- Un- 'Lösliche
Frak-Frak ^icJöliche lös- Fraktion
Frak-Frak- jFrak-Frak- liehe tion tion ^ioft tion :Frak-Iso-
ition lat
LYS . ■
HIS
HIS
ARG
AS?
THR
SER
,GLU
PRO
GLY
ALA
AS?
THR
SER
,GLU
PRO
GLY
ALA
CYS+MET
VAL
VAL
ILS
LEU
TYR
PHE
| 5,7 | 7,5 | 6,3 | 7,9 | 6,1 |
| 2,5 | -3,7 | 2,6 | 3,6 | 2,8 |
| 6,9 | 13,1 | 7,2 | 13,9 | 7,4 |
| 11,6 | 13,3 | 11,8 | 12,8 | 11,2 |
| 3,9 | 4,0 | 4,0 | 3,9 | 4,0 |
| 4,6 | 3,0 | 4,9 | 2,9 | 4,4 |
| 20,6 ■ | 23,5 | 19,6 | 24,7 | 18,6 |
| 6,8 | 4,1 | 5,3 | 3,6 | 5,6 |
| 3,7 | 4,2 | 3,9 | 4,2 | 4,0 |
| 4,4 | 4,2 | 4,4 | 4,5 | 4,3 |
| 2,5 | 1,5 | 2,8 | 1,7 | 3,2 |
| .5,2 | ■2,7, | 5,0 | 2,3 | 5,5 |
| 5,1 | 3,0 | 5,2 | 2,5 | 5,9 |
| 7,5 | 3,9 | 7,8 | 3,0 | 8,3 - |
| 3,6 | 4,2 | 3,6 | 4,9 | 3.2 |
| 5,4 | '5,0 | 5,5 I |
3,6 | 6,0 |
5,5 2,5
7,1.
11,7 3,7 4,2
25,8 5,3 3,7 4,4 2,7 5,1
4,1 7,4 3,2 5,6
Un- 'Lösliche _lös- !Fraktion
liehe
Ab- Frak-Isowastion ilat ser . i
Onlös-Lösliche Hitzebe- f
liehe Fraktion Shandelter! Frak- ι
Ab- ;tion was- ; ! ser !
Isolat
| 6,2 | 5,4 | 7,8 |
| 2,6 | 2,4 | 3,5 |
| 7,5 | 7,7 | 10,1 |
| 11,6 | 12,4 | 13,2 |
| 4,5 | 3,3 | 4,7 |
| 5,4 | 4,4 | 3,3 |
| 13,4 | 21,3 | 23,9 |
| 5,2 | 5,4 | 4,0 |
| 4,0 | 3,8 | 4,6 |
| 4,5 | 3,6 | 4,8 |
| 3,5 | 2,6 | 2,2 |
| 4,7 | 4,9 | ■3,1 |
| 4,9 | 5,4 | 3,2 |
| 7,7 | 7,6 | 3,9 |
| ,3,7 | 3,7 | 4,3 |
| 5, Λ | 6,0 | 3,4 |
6,1
3,0
3,0
6,7
10,9
4,9
4,6
15,8
5,5
4,5
5,5
1,6
6,2
5,3
8,6
4,1
5,9
10,9
4,9
4,6
15,8
5,5
4,5
5,5
1,6
6,2
5,3
8,6
4,1
5,9
5,4 2,3
8,1
12,4
3,3
4,1
21,6
5,6
3,8
4,1 1,2 5,0 5,3 7,9 4,0 6,0
Soja- ■ ■,·! Ab- plkuchen \
wasser·
8,2 3,6
10,5 12,3 4,8 4,0 22,0 4,1 4,2 4,7 5,1 2,5 2,9 3,8 3,9
3,4
6,5 2,9
7,9 11,8 4,2 4,7 13,7 5,4 3,9 4,1 3,6
5,0 5,0 7,2 3,6 5,3
restlichen Toxine (Erdnuß-, Baumwollsaat- und Raps-Ölkuchen)
| Aus gangs Öl kuchen |
In NaOH unlösli che Fraktion |
Isolate | Waschwasser und Zentri- fuaenwasser |
|
| Erdnuß | 570 - | |||
| Aflatoxine, Teile/Mrd. |
300 | 0-2 | 2-25 | 2-10 |
| Baumwollsaat | ||||
| Gossypol, °/oo frei |
2 | 0,03 | 0,01 | 0,05 |
| insges. | 14 | 0,5 | 0,3 | 0,2 |
ITC + VTO, /oo 6,5
0,1 - 0,5 0,1 - 0,5 4-6
Isoflavone,
°/oo 9,5 0,2-1 0,1-0,5 2-3
Tabelle VII Bakteriologische Eigenschaften der erhaltenen Proteine
Vom PAG empfohlene bakteriologische Normen
Erhaltene Proteine ■:
Aerobe Keime Anaerobe Keime Pilzsporen Streptokokken d.Gruppe
Streptococcus aureus
Sulfite reduzierende Clostridien
Escherichia coli Enterobakterien Schigella Salmonella
Arizona
<2 χ iO4/g
<io4/g
<10/g
abwesend/1 g
<iO2/g
abwesend/10 g
abwesenä'/O,1 g
abv;esend/25 g
abwesend/25 g
abwesend/25 g
abwesenä'/O,1 g
abv;esend/25 g
abwesend/25 g
abwesend/25 g
1000-7000/g abwesend/g
2 bis 5/g: abwesend/g abwesend/10 g
abwesend/g abwesend/10 g abwesend/1 g abwesend/25 g
abwesend/25 g abwesend/25 g
030603/^001
Tabelle VIII
| Protein | <-* | . 0,25 | KJ | ω | X | F ü | t | t | e | r υ | η | g s ν | e | r | rn | 14 | 35 | '18 | xn | H | ■ | 1 | tn | L | 30 | 20 | ,15 | H | 11 | 20 | 20 | ,20 | H ί | 5 | 3 |
I
H |
φ | S L | 1 C | h | e | H | H | 14 | 85 | ) | W | O:: | ! ■ o |
P | 14 | 75 | ) | H | ■ | CX) | |
| quelle | H- | 0 | ο | H- | Zusammensetzung des Futters | ο | 51, | ). | 47, | O | cn | 54, | O | 8 | ,45 | tn | 54 | 8 | ,45 | cn | φ | ω | H- | cn | cn | 51, | P | H | : Φ | H1 | 51, | C | ,cn | ||||||||||||||||||||||||
| Getreide stärke |
[—I | 0 | H- | LJ. | rt | UJ. | 2C | .20 | O | 2 | ,10 | O | 2 | ,15 | O . | 3 | O | I | W | H ; | H | O | υ | 2C | 'U | H- | rt | rt | 2C | cn | O co |
||||||||||||||||||||||||||
| Saccharose | O | O | QJ | N | OJ | 8 | 8 | P | M | 3 | H ■ | P | cn | cn | 1—' | 8 | cn | iQ | H, | O | 8 | φ | \ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Erdnußöl | 3" | I | Φ | ι | .2 | : 1 | I | P | Φ | 4 | OJ | 4 | OJ | C/j" | P | O | O | P | P | 2 | I | I | Φ | H1 | 2 | rt H1 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Cellulose | 0 | ο: | CT | H | rt | 3 | ■0 | rt | 0 | rf j | P | rt | 50 | 3 | H . | M | rt ! | rt | ,15 | s; | H- | Hi | 0,25 | H, 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| ^iramin- und | OJ | H | Φ | cn | 4 | ,35 | 4 | O | tr | 0 | 0 | I | ξ] | P | P | .4 | ü | p: | Qj | Φ | 4 | 0 | P Φ . | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| cn | Φ | η | 0 | ,15 | :°' | 0 | 0 | p. ■■ | tr | Pj ! | O | rt : | rt | <j | <$ | o | 3 | tD | Φ | 0 | rt ι | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Φ | H1 | η | Ρ | 0 | ,15 | 0 | ISI | g | O | φ : | O | (D . | J—I | O | O | 0 | N | H1 | ] | I | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| H- | ο | 3 | OJ | 0 | 0 | φ | 5 | H, , | ty | η ; | H | <j | <3 | 3 | 3 | 0 | Φ | H- | H | H | O | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 3 | OJ | 3* | Oj | rt | 3 | Φ | 3 | ! | cn | O | O | 3 | iQ | cn | cn | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Φ | Φ | rt | 3 | zn | M | Φ | 40 | P | 3 | 3 | tn | rt | (I) | O | O | tj | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| P | H1 | I | P | l-i | 05 | P | Φ | i-$ | cn ; | H , | H-" | Φ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| rt | P | Hi | tr | 05 | rt | td | cn | P | P | P | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ο | tr | (D | rt | cn | H1 | QJ | cn | rf | rt | rt | ; ι | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| co | H | O | Φ | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Π | ti | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 12. | 18 | 22 | 11 | 14 | 11 | 2: | 11 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| O | 53,75 | 43,35 | 44, | 75 | 75 | 54,55 | 1, | 54,50 | 45, | 95 | 54,85 | 49,70 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| co | 20 | 20 | 20 | 20 | 20 | 14 | 12 | 05 | 20 . | 2C | 20 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|
O
O |
8 .: | 8 | 8 | 8 | 8 | 50, | 95 | 53, | 8 | 8 | 8 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 2 V | 2 | 1 | 2 | 2 | 20 | .20 | 2 | 0 | 2 | 0 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 8 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mineralzusat3 4 ■ | 4 | 4 | 4 | 4 | 2. | 2 | 4 | 4 | 4 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DL-Methionin | 0,15 | 0, | 25 | 25 | 0,35 | o, | 0 | 0 | 15 | 0,35 | 0,3! | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| L-Lysin-HCl | 0 | 0 | 0 | o, | 4 | .4 | 30 | 0,50 | 0 | 0,50 | 0 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| L-Threonin | 0 | 0 | 0,10 | 0, | 0, | 45 | o, | 45 | 0 | 0 | 0,30 | 0 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 0, | 45 | o, | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| o, | 15 | 0, | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
VIII (Forts.)
O OD O
| Mittleres Ge | 9 | P | 12,0 | KJ | cn | SC | 57 | ,2 | ■ | ■ | t | e | r | U | η | cn | 57 | 1 | cn | H | cn | 5 | 9 | 1 | 57 | H | g s | ν e | r | Ώ | 1 | 57 | ! 3 | i | 10, | I H ' |
S U | C | H | h | e | H | 57 | H ! | » | o:; | ■ | Ώ | PJ i | rt | tr1 | \ | ■ | C | |
| r | wicht der | jFutteraufnah- | ' l-i | O | H- | FUt | Zusammensetzung ( | O | 0 | cn | 0 | cn | Ies Futters | ro | cn | cn : | cn | cn | PJ | 1—" : | (D | H1. | H, | C | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Ratten zu | |me/Tag/al | ο | 5,4 | H- | LJ. | rt | ,0 | LJ. | LJ. | O | 3 | 2 | O | H | tr | : 3 | 3, | O ' | C3 | O | H | O | O | H- | rt | ft | PJ | N | |||||||||||||||||||||||||||
| Beginn, g | : . g. . | O | PJ | N | PJ | ,7 | PJ | 3 | 1 | |—I | cn | cn | M > | PJ | cn | [—I | cn | U3 | h{ | O | rt | ro | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mittleres Ge | 4,4 | sr | I | ro | ,2 | PJ | ro | 6 | PJ | O | Φ | cn | '. 3' | PJ | OJ | O | PJ | I | I | ro | Hi | H, | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| wicht der | G MQ . | Pj | O | o: | er | M | ■12 | ,8 | rt | 3 | 32 | rt | J-I | 115 | ι £j | rt . | 3 | rf | H-1 | ft | 118 | rt | ^i | ^) | H- | . H1 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||
| Ratten nach | cn | ro | cn | 0 | tr | PJ | i C | PJ | O | Pj: | p. | ro | ro | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| •17 Tagen, | C E P | ro | ro | p? | sr | 0 | ,1 | 3 | <^ | ft | ■ tr | O | <j | rt | <j | 3 | CJ | ro | (_j | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| H- | PJ | 10 | N | 1, | O | 10,6 | ' O | ro | H4 | 0 | 0 | 11 | O | N | I | I | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 3 | 3 | 0 | 3 | ;125 | PJ | Q | 5 | 3 | p. | ■ sr | Μ | <j | 3 | 3 | ro | H- | H | H | 0 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PJ | Di | rt | 3 | j3 | ro | 4, | (0 | 3,4 | cn | O | 3, | 3 | cn | cn | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ro | ro | I | rt | 3 | cn | ! n | ~?? | PJ | 3 | ω | pd | rt | ro | O | O | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PJ | j I | 'i 1 | 3 | H1 | I | 3, | PJ | ι | 3,0 | H1 | PJ | ro | 3' | Pj | Hi | cn | (—» | I—' | ro | OO | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| rt | ■ | Hi | ro | rt | W | cn | *C3 | PJ | PJ | Pj | 3 |
I
U) |
cn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| tr | ro | ; 4 | rt | H- | H1 | PJ | cn | rt | rt | rt | I | -j | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| H, | O | 1 | Cb | 3 | CD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 3 | 3 | co | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| C | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 57 | 57 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 57 | 57'■■ | 5" | 57 | 57 | 57 | 57 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 57 | 57 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 1149 | 125 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 156 | 129 | 126 | 125 | 119 | I 120 | . ■■ | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| i | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 3 | 116 | 127 | 112 ,0 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 12,3 | 12,0 | 10 | 1 | ro | 9 | O | 12,5 | 10, | 4 | 10,5 | 3 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| : 4,0 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ' 5,3 | 4,2 | 4, | 4 | 4 | 10, | 5 | 12, | 0 | 4,0 | 6 | 3, | 7 | 3,7 | ,3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 3,3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 4,7 | ; 3,5 | 3 | 6 | 3 | 3, | 5 | 4, | 1 | . 3,2 | 3 | 3, | 5 | -3./5 | ,0 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 3, | 3, | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 57 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 117 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Claims (18)
1) Verfahren zur Gewinnung von Nahrungsmittelproteiaen
pflanzlichen Ursprungs unter Entfernung von giftigen Substanzen und Nichtproteinsubstanzen, dadurch gekennzeichnet,
daß man
a) den pflanzlichen Rohstoff, der die Proteine enthält,
/ mit Wasserstoffperoxyd in einem Reaktionsmedium, das einen pH-Wert im alkalischen Bereich von 8,5 bis
11,5 hat, behandelt und hierdurch die Proteine im Reaktionsmedium löslich macht,
b) die im flüssigen Medium der Stufe (a) unlöslichen Stoffe vom flüssigen Medium der Stufe (a) abtrennt
und hierbei eine Proteinlösung bildet,
c) die Proteinlösung bei einem pH-Wert ivon 6 bis 8,5
ansäuert und hierdurch die unlösliche Fraktion, die andere Verbindungen als die gewünschten Nahrungsmittelproteine
enthält, ausfällt,
d) die unlöslichen Stoffe von der Proteinlösung der
Stufe (c) abtrennt und hierbei eine geklärte Pro-
030603/0C11
teinlösung erhält,
e) der geklärten Lösung wenigstens ein Enzym vom Typ der Peroxydase zusetzt, das das restliche Wasserstoff
peroxyd und die gegebenenfalls in der geklärten Proteinlösung vorhandenen Peroxide zuzerstören
vermag,
f) der in der Stufe (e) erhaltenen Proteinlösung wenigstens ein Antioxydans zusetzt und
g) die in der Stufe (f) erhaltene Lösung in bekannter Weise einer Behandlung unterwirft, durch die die
darin enthaltenen Proteine abgetrennt werden, und die Proteine nach üblichen Verfahren isoliert.
2) Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß man als pflanzliche Rohstoffe, die Proteine enthalten,
eines der folgenden Substrate verwendet:
a) Saatkorn (Soja, kleine Saubohne, Erbse, Lupine, Sonnenblume, Saflor, Getreide, Mais, Hafer),
b) Ölkuchen (Soja, Sesam, Erdnuß, Sonnenblume, Raps,
Leinsaat, Baumwollsaat, Saflor, Copra, Palmkern, Jojoba),
c) Knollen (Kartoffel) und
d) Grünpflanzen (Luzerne, Spinat, Sorghum).
3) Verfahren nach Anspruch i oder 2, dadurch gekennzeichnet, daß man die Stufe (a) unter Bedingungen durchführt, die innigen Kontakt des pflanzlichen Rohstoffs
und des flüssigen Reaktionsmediums gewährleisten, wobei der Rohstoff zu diesem Zweck vorher an sich bekannten
Behandlungen, die der Art des eingesetzten Pflanzenmaterials angepaßt sind, beispielsweise Reinigung,
Schälen, Trockenmahlen mit anschließendem Sieben oder Naßmahlen beispielsweise in einer Kolloidmühle
unterworfen wird.
030603/0011
4) Verfahren nach Anspruch 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, daß man den pH-Wert des Reaktionsmediums der
Stufe (a) durch Zusatz eines organischen und/oder .. . ' anorganischen basischen Mittels, beispielsweise Natriumhydroxyd,
Natriumcarbonat, Kaliumhydroxid, Ammonium-" - hydroxid, Calciumhydroxid und Magnesiumhydroxid, oder
einer organischen Base, beispielsweise Alkanolamine wie, Äthanolamin, im alkalischen Bereich hält, wobei als
alkalisches Mittel vorzugsweise Natriumhydroxid verwendet wird. :
5) Verfahren nach Anspruch 1 bis 4, dadurch gekennzeichnet, daß man den pH-Wert des Reaktionsmediums in der Stufe .
(a) im Falle von Saatkorn zwischen etwa 8,5 und 11,5 und im Falle von Knollen und Wurzeln sowie im Falle j
von Grünpflanzen zwischen etwa 8 und 9 hält.
6) Verfahren nach Anspruch 1 bis 4, dadurch gekennzeich- ,
net, daß man gekochten Sojaölkuchen bei einem nicht über 10 liegenden pH-Wert im alkalischen Bereich be- ;
handelt und hierbei ein Sojaproteinkonzentrat gewinnt.
7) Verfahren nach Anspruch 1 bis 5, dadurch gekennzeichnet^
daß man die in der Stufe (a) einzusetzende alkalische Lösung in einer Menge von etwa 2 bis 10 Gew.-Teilen '
pro Gew.-Teil des pflanzlichen Rohstoffs verwendet, ; wobei diese Menge im Falle von Saatkorn etwa 5 bis
10 Gew.-Teile und im Falle von Knollen und Wurzeln ' 2 bis 5 Gew.-Teile beträgt. j
8) Verfahren nach Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, daß j man die als Reaktionsmedium in der Stufe (a) dienende
alkalische Lösung auch als Medium für das Mahlen des ; pflanzlichen Rohstoffs verwendet, wenn eine vorherige
Naßmahlung des Ausgangsmaterials vorgenommen wird.
9) Verfahren nach Anspruch 1 bis 8, dadurch gekennzeichnet, daß man das Wasserstoffperoxid als solches oder in j
Form wenigstens einer Vorstufe, vorzugsweise einer j
030603/Ό011
-4ο
Vorstufe von Lebensmittelqualität, beispielsweise Natriumperoxid, verwendet.
10) Verfahren nach Anspruch 1 bis 9, dadurch gekennzeichnet, daß man das Wasserstoffperoxid in einer Menge von
0,2 bis 3 Vol.-%, bezogen auf das Volumen der alkalischen Lösung und gerechnet als H„0? zu 33,3 Vol.-%,
verwendet.
11) Verfahren nach Anspruch 1 bis 10, dadurch gekennzeichnet, daß man in der Stufe (a) bei Umgebungstemperatur
arbeitet und hierbei das Pflanzenmaterial und das alkalische Medium in Gegenwart von Wasserstoffperoxid während
einer genügenden Zeit in Berührung hält, um praktisch die gesamten Proteine, die im Pflanzenmaterial
enthalten sind, löslich zu machen.
12) Verfahren nach Anspruch. 1 bis 11, dadurch gekennzeichnet, daß man in der Stufe (c) die aus der Stufe (b)
kommende Proteinlösung auf einen in Abhängigkeit vom Pflanzenmaterial zwischen etwa 6 und 8,5 liegenden
pH-Wert durch Zusatz wenigstens einer sauer reagierenden Substanz, vorzugsweise einer Säure von Lebensmittelreinheit,
z.B. Salzsäure, Schwefelsäure oder Phosphor- : säure, oder einer organischen Säure, zJB. Essigsäure,
Milchsäure oder Citronensäure, ansäuert, wobei Salzsäure und Schwefelsäure bevorzugt werden. :
13) Verfahren nach Anspruch 1 bis 12, dadurch gekennzeichnet,
daß man als Enzym in der Stufe (e) ein Enzym vom Typ der Peroxydase, vorzugsweise Katalase, insbesondere aus
Rindsleber gewonnene Katalase, verwendet.
14) Verfahren nach Anspruch 13, dadurch gekennzeichnet, daß
man die Katalase in einer Menge von 200 bis 400 g pro 100 kg Proteintrockenmasse in der aus der Stufe (d)
kommenden Lösung verwendet.
030603/001 1
15) Verfahren nach Anspruch 1 bis 14, dadurch gekennzeichnet,
daß man als Antioxidans Di-t-butyl-p-kresol oder
ein anderes Antioxidans oder ein Gemisch von bekannten Antioxidantien verwendet. ..
16) Verfahren nach Anspruch 1 bis 15, dadurch gekennzeichnet, daß man in der Stufe (g) die Proteine durch Behandlung
der aus der Stufe (f) kommenden Proteinlösung mit einer Genußsäure, z.B. HCl oder HpSO., bis zum
isoelektrischen pH-Wert (4,7 bis 5) oder durch Koagulieren der Proteine durch Einblasen von Wasserdampf in
die Lösung oder durch Vornahme einer biologischen ] Fällung der Proteine durch Kultivierung eines Mikro- ι
Organismus in der Lösung gewinnt. '
17) Für die menschliche und tierische Ernährung geeignete, nach dem Verfahren gemäß Anspruch 1 bis 16 hergestellte
Proteine. ,
18) Sojaeiweißkonzentrat, hergestellt nach dem Verfahren !
gemäß Anspruch 6.
030603/0C1 1
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| FR7726621A FR2401617A1 (fr) | 1977-09-01 | 1977-09-01 | Procede pour l'obtention de proteines alimentaires d'origine vegetale, avec elimination des substances toxiques et non proteiques |
| PCT/FR1978/000020 WO1979000121A1 (fr) | 1977-09-01 | 1978-08-31 | Procede pour l'obtention de proteines alimentaires d'origine vegetale, avec elimination des substances toxiques et non proteiques |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| DE2857037A1 true DE2857037A1 (de) | 1980-12-11 |
Family
ID=26220193
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| DE19782857037 Pending DE2857037A1 (de) | 1977-09-01 | 1978-08-31 | Process for obtaining food proteins of vegetable origin,with elimination of the toxic and non proteinaceous substances |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| DE (1) | DE2857037A1 (de) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE4133538A1 (de) * | 1991-10-10 | 1993-04-15 | Waldemar Dr Neumueller | Verfahren zur gewinnung von lebensmittelfaehigen proteinen aus einer proteinhaltigen substanz |
-
1978
- 1978-08-31 DE DE19782857037 patent/DE2857037A1/de active Pending
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE4133538A1 (de) * | 1991-10-10 | 1993-04-15 | Waldemar Dr Neumueller | Verfahren zur gewinnung von lebensmittelfaehigen proteinen aus einer proteinhaltigen substanz |
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