CZ302255B6 - Prírodní lepivá látka - Google Patents
Prírodní lepivá látka Download PDFInfo
- Publication number
- CZ302255B6 CZ302255B6 CZ20090029A CZ200929A CZ302255B6 CZ 302255 B6 CZ302255 B6 CZ 302255B6 CZ 20090029 A CZ20090029 A CZ 20090029A CZ 200929 A CZ200929 A CZ 200929A CZ 302255 B6 CZ302255 B6 CZ 302255B6
- Authority
- CZ
- Czechia
- Prior art keywords
- dtekakpndrspsdk
- dtekvkpndrspshk
- dtekakpndrspshk
- dtekakpngrspsdk
- dtekvkpndrspsyk
- Prior art date
Links
- 239000000227 bioadhesive Substances 0.000 title description 8
- 239000000126 substance Substances 0.000 title 1
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 claims abstract description 4
- 239000003292 glue Substances 0.000 claims description 17
- 125000003275 alpha amino acid group Chemical group 0.000 claims description 13
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 claims description 8
- 229910052739 hydrogen Inorganic materials 0.000 claims description 8
- 239000008107 starch Substances 0.000 claims description 8
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 claims description 8
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 claims description 3
- 229910052698 phosphorus Inorganic materials 0.000 claims description 3
- 239000002639 bone cement Substances 0.000 claims description 2
- 230000001070 adhesive effect Effects 0.000 abstract description 32
- 239000000853 adhesive Substances 0.000 abstract description 28
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 abstract description 21
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 abstract description 20
- 241000255789 Bombyx mori Species 0.000 abstract description 7
- 101100533230 Caenorhabditis elegans ser-2 gene Proteins 0.000 abstract description 6
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 abstract description 5
- 101710137377 Sericin-2 Proteins 0.000 abstract description 3
- 230000001747 exhibiting effect Effects 0.000 abstract 1
- 108010013296 Sericins Proteins 0.000 description 25
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 19
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 8
- 210000004907 gland Anatomy 0.000 description 7
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 5
- 239000000835 fiber Substances 0.000 description 4
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 4
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 3
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 description 2
- 108700005078 Synthetic Genes Proteins 0.000 description 2
- 210000000988 bone and bone Anatomy 0.000 description 2
- 239000005018 casein Substances 0.000 description 2
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical group NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 description 2
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 2
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 2
- 239000010985 leather Substances 0.000 description 2
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 2
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 2
- 238000007711 solidification Methods 0.000 description 2
- 230000008023 solidification Effects 0.000 description 2
- 239000002023 wood Substances 0.000 description 2
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 1
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 1
- 108700024394 Exon Proteins 0.000 description 1
- 244000043261 Hevea brasiliensis Species 0.000 description 1
- 206010020751 Hypersensitivity Diseases 0.000 description 1
- 241000255777 Lepidoptera Species 0.000 description 1
- 240000003183 Manihot esculenta Species 0.000 description 1
- 235000016735 Manihot esculenta subsp esculenta Nutrition 0.000 description 1
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 1
- 241000237536 Mytilus edulis Species 0.000 description 1
- 241000235648 Pichia Species 0.000 description 1
- 108010076504 Protein Sorting Signals Proteins 0.000 description 1
- 102000007056 Recombinant Fusion Proteins Human genes 0.000 description 1
- 108010008281 Recombinant Fusion Proteins Proteins 0.000 description 1
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 1
- 244000061456 Solanum tuberosum Species 0.000 description 1
- 235000002595 Solanum tuberosum Nutrition 0.000 description 1
- 241000209140 Triticum Species 0.000 description 1
- 235000021307 Triticum Nutrition 0.000 description 1
- 240000006365 Vitis vinifera Species 0.000 description 1
- 235000014787 Vitis vinifera Nutrition 0.000 description 1
- 206010052428 Wound Diseases 0.000 description 1
- 208000027418 Wounds and injury Diseases 0.000 description 1
- 238000005299 abrasion Methods 0.000 description 1
- 230000032683 aging Effects 0.000 description 1
- 230000007815 allergy Effects 0.000 description 1
- 125000000539 amino acid group Chemical group 0.000 description 1
- 238000002306 biochemical method Methods 0.000 description 1
- 239000001913 cellulose Substances 0.000 description 1
- 229920002678 cellulose Polymers 0.000 description 1
- 238000003776 cleavage reaction Methods 0.000 description 1
- 238000010411 cooking Methods 0.000 description 1
- 238000005520 cutting process Methods 0.000 description 1
- 235000013365 dairy product Nutrition 0.000 description 1
- 230000008020 evaporation Effects 0.000 description 1
- 238000001704 evaporation Methods 0.000 description 1
- 235000019688 fish Nutrition 0.000 description 1
- 229920000591 gum Polymers 0.000 description 1
- 210000000003 hoof Anatomy 0.000 description 1
- 230000008105 immune reaction Effects 0.000 description 1
- 239000007943 implant Substances 0.000 description 1
- 230000001418 larval effect Effects 0.000 description 1
- 230000007774 longterm Effects 0.000 description 1
- 239000000463 material Substances 0.000 description 1
- 108020004999 messenger RNA Proteins 0.000 description 1
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 description 1
- 239000008267 milk Substances 0.000 description 1
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 description 1
- 238000001823 molecular biology technique Methods 0.000 description 1
- 235000020638 mussel Nutrition 0.000 description 1
- 229920003052 natural elastomer Polymers 0.000 description 1
- 229920001194 natural rubber Polymers 0.000 description 1
- 239000003960 organic solvent Substances 0.000 description 1
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 1
- 238000003825 pressing Methods 0.000 description 1
- 125000002924 primary amino group Chemical group [H]N([H])* 0.000 description 1
- 230000003252 repetitive effect Effects 0.000 description 1
- 230000000717 retained effect Effects 0.000 description 1
- 230000007017 scission Effects 0.000 description 1
- 239000002904 solvent Substances 0.000 description 1
- 238000009987 spinning Methods 0.000 description 1
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 1
- 238000001356 surgical procedure Methods 0.000 description 1
- 239000012209 synthetic fiber Substances 0.000 description 1
- 229920002994 synthetic fiber Polymers 0.000 description 1
- 230000000451 tissue damage Effects 0.000 description 1
- 231100000827 tissue damage Toxicity 0.000 description 1
- 125000001493 tyrosinyl group Chemical group [H]OC1=C([H])C([H])=C(C([H])=C1[H])C([H])([H])C([H])(N([H])[H])C(*)=O 0.000 description 1
- 235000013311 vegetables Nutrition 0.000 description 1
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/43504—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from invertebrates
- C07K14/43563—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from invertebrates from insects
- C07K14/43586—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from invertebrates from insects from silkworms
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Zoology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Tropical Medicine & Parasitology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Insects & Arthropods (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Materials For Medical Uses (AREA)
Abstract
Peptid s lepivými vlastnostmi, který obsahuje alespon tri opakování sekvence 15 aminokyselin nazvané SERIC 2. Tato sekvence byla odvozena od adhezivního motivu proteinu nazvaného sericin 2, který je produktem genu Ser2 bource morušového (Bombyx mori).
Description
Oblast techniky
Identifikace aminokyselinové sekvence serícinu 2A, který působí jako lepidlo. Využiti přírodního sericinu i rekombinantních bílkovin se stejnou a nebo obdobnou sekvencí aminokyselin jako lepidla.
Dosavadní stav techniky
Přírodní lepidla se používala v různých lidských kulturách už od starověku a jejich funkčnost je možno ověřit i po tisíciletích. Nej známějším lepidlem živočišného původu je klih (znám již z nábytku v egyptských hrobech a bylo dokázáno, že jej používali již staří Sumerové), který vzniká dlouhodobým vařením kostí, kůže nebo kopyt koní nebo hovězího dobytka. Jiným běžně používaným lepidlem je kasein, založený na srážení mléčných produktů v alkalické vodě a odolávající vlhkosti a stárnutí lépe než klih. Z rostlinných lepidel jsou nej známější škrob, celulóza a guma. Škrob je v současnosti jedním z nejpoužívanějších lepidel vůbec a vyrábí se nejčastěji z kukuřice tapioky, sága, pšenice nebo brambor. Přírodní lepidla jsou vyráběna i z některých bakterií. Nevýhodou běžně používaných přírodních lepidel je poměrně malá pevnost a malá odolnost proti vlhkosti. Výjimku mezi přírodními lepidly tvoří lepidlo škeble, které vyniká pevností a může tuhnout i pod vodou.
První ze známých přírodních lepidel bylo lepidlo vyrobené z ryb. Od té doby bylo vydáno mnoho patentů na přírodní kaučuk, lepidla z kostí, ryb, škrobu a mléčného kaseinu. Například od roku 1896 je znám způsob přípravy degenerovaného škrobu, jež se pevností údajně téměř vyrovná klihu.
Potenciálním zdrojem nového přírodního lepidla jsou kokony motýlů. Přírodní hedvábí v kokonech motýlů, například bource morušového, se skládá ze dvou osových filamentů, které jsou slepeny v jediné vlákno bílkovinami zvanými sericiny, které jsou situovány v obalu a je jich až 9 typů. Při výrobě surového hedvábí se kokony máčejí v horké vodě, čímž se rozpustí horní vrstvy sericinu a lepivé vlákno se uvolní ze stěny kokonu. Několik vláken se ve spřádacím stroji přikládá k sobě, díky sericinům k sobě těsně přilnou a slepí se v nit surového hedvábí, která se za vlhka protažením očkem upraví na žádaný průměr. Z této technologie je zřejmé, že některé sericiny jsou lepivé.
Podstata vynálezu
Byl identifikován a charakterizován sericin, který je odpovědný ze lepivost a je využitelný na přípravu přírodního biodegradabilního lepidla.
Lepivou frakci sericinů lze získat ze snovacích žláz housenek 3. až 5. den posledního larválního instaru. V té době se v přední třetině středního úseku žláz hromadí dvě bílkoviny, jejichž extrakt má silně lepivé vlastnosti.
Tyto bílkoviny byly izolovány; pomocí biochemických metod a postupů molekulární biologie byla určena sekvence genu Ser 2 bource morušového a bylo prokázáno, že tyto bílkoviny kóduje. Produkce dvou bílkovin, nazvaných Sericin 2A a 2B je důsledkem různého sestřihu primárního transkriptu. Pokud jsou vmRNA zachovány všechny exony, vzniká sericin 2A, který obsahuje 1740 aminokyselin a jehož molekulová velikost je asi 220 kDa. Sericin 2B obsahuje jen 882 aminokyselin a jeho velikost je asi 130 kDa, protože příslušné mRNA chybí 9. exon. Analýza teoreticky odvozených translačních produktů genu Ser2 ukázala, že 9. exon kóduje proteinový
- I CZ 302255 B6 úsek o 858 aminokyselinách. Úsek obsahuje 44 opakování motivu 15 aminokyselin a je pojmenován jako EX9. Na základě analýzy variability motivu úseku EX9 a analýzy vlastností jednotlivých aminokyselin byl odvozen obecný sekvenční motiv odpovědný za lepivost sericinu 2 a nazvaný SERIC 1.
Byla vysledována podobnost s motivem, který je odpovědný za lepivost proteinových produktů škeble slávky jedlé {Mylitus edulis) a adhezivního proteinu trypanozomy. Následně byla odvozena obecnější sekvence repetitivního motivu těmto sekvencím odpovídající a nazvaná SERIC 2. Na rozdíl od proteinu škeble, který obsahuje velké množství tyrozinových zbytků, je sericin 2 na ty rozin poměrně chudý. Naopak je bohatý na polární aminokyselinové zbytky.
Lepivé jsou ty úseky peptidů a proteinů, které obsahují alespoň třikrát opakující se sekvence 15 aminokyselin s různým prodloužením aminového i karboxylového konce.
Lepivý úsek proteinu-sericinu 2 A, který je kódován exonem 9, nazvaný EX 9:
| DSEKAKPNDRSPSHK | DTEKAKPNDRSPSDK | DTEKAKPNDSSPSHK | DTEKAKHNDRSPSDK | DTEKAKPNDRSPSHK |
| DTEKVKPNDRSPSHK | DTEKVKPNDRSPSHK | DTEKAKPNDRSPSDK | DTEKAKPNDRSPSHK | DTEKVKPNDRSPSYK |
| DTEKAKPNDRSPSDK | DTEKAKPNGRSPSDK | DTEKAKPNDRSPSHK | DTEKVKPNDRSPSHK | DT EKAKPN DR S PS DR |
| DTEKAKPNDRSPSDK | DTEKAKPNGRSPSDK | DTEKVKPNDRSPSHK | DTEKAKPNDRSPSDK | DTEKAKPNDRSPSDK |
| DTEKAKPNDRSPSHK | DTEKVKPNDRSPSYK | DTEKAKPNDRSPSDK | DTEKAKPNGRSPSDK | DTEKAKPNDRSPSHK |
| DTEKVKPNDRS PSHK | DTEKAKPNDRSPSDR | DTEKAKPNDRSPSDK | DTEKAKPNGRSPSDK | DTEKVKPNDRSPSHK |
| DTEKAKPNDRSPSDK | DTEKAKPNDRSPSDK | DTEKAKPNDRSPSHK | DTEKVKPNDRSPSYK | DTEKAKPNDRSPSDK |
| DTEKAKPNGRSPSDK | DTEKAKPNDRSPSHK | DTEKVKPNDRSPSHK | DTEKAKPNDRSPSDR | DTEKAKPNDRSPSDK |
| DTEKAKPNGRSPSDK | DTEKVKPNDRSPSHK | DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNDRSPSDK |
Obecná opakující se aminokyselinová sekvence tvořící lepivý úsek protein u-sericinu 2 A, který je kódován exonem 9, nazvaná SERIC 1:
(DX|EKX2KX3NX4X5SPSX6X7)n, kde n > 3 a
X, = S,T X2 -A, V X3 = P, H X4 -D. G
X5 - R, S X6 = H, D, Y X7 = K, R.
Obecná aminokyselinová sekvence, kterou obsahují proteiny tvořící biodegradabilní lepidla nazvaná SERIC 2:
(X1X2X3KX4KXsX6X7XÍiSPX9Xt0X1,)n, kde n > 3 a
| Xi = D, P; | X2 - S, T, V; | X3 - E, Y, D; | X4 = A, V |
| Xs = P, H; | Xr> = N, S, A; | X7 - G, D, Y, E; | Xs = R, S; |
| X9 - S, A, K; | X,o = H, D,Y; | X„ = K, R. |
Scricinové lepidlo lze připravit trojím způsobem: zpracováním snovacích žláz bource morušového; šetrným od mýváním sericin ů z kokonů; expresí části přírodního genu a nebo syntetického genu ve vhodném vektoru, např. v kvasince Pichia pastor is. První možnost byla použita pro přípravu materiálu pro testy pevnosti adheze slepených ploch. Druhou možnost se nepodařilo realizovat, lepivost surových hedvábných vláken při zpracování kokonů však naznačuje, že by vhodná technologie mohla být vyvinuta. Pro přípravu rekombinantního sericinového lepidla je možné použít exon 9 genu Ser2 a nebo syntetický gen kódující sekvenci typu SERIC 1 nebo SERIC 2.
- 2 CZ 302255 B6
Biodegradabilní proteinová lepidla na bázi sericinu mají mnohostranné využití. Jeho výhodou je tuhnutí ve vlhkém prostředí. Proto jsou použitelná všude, tam kde se dosud užívají jiná přírodní lepidla rozpustná ve vodě (např. dřevařský průmysl, kožedělná výroba). Lepidla rozpustná ve vodě jsou k životnímu prostředí a zdraví člověka šetrnější než syntetická lepidla rozpustná v organických rozpouštědlech, jejich tuhnutí je ale často pomalé, protože závisí na odpaření vody. Sericinová lepidla mají oproti škrobovým lepidlům a klihům velkou výhodu v tom, že tuhnou rychle i ve vlhkém prostředí a uplatní se proto i v mokrých provozech. Protože nevyvolává imunitní reakce ani alergii (do objevu syntetických vláken se hedvábí používalo jako chirurgické nitě), je sericinové lepidlo vhodné pro aplikace na povrch těla, např. k přichycení zubních protéz a náplastí, a pravděpodobně rovněž jako ochranného krytu oděrků a popálenin. Rekombinantní sericinová lepidla známého složení se po prověření biokompatibility uplatní i v lepení implantátů na poškození tkáně. Protože slabá vrstva lepidla vytváří film těsně přiléhající k podkladu, předpokládá se využití sérieinových lepidel jako krytu oděrků i větších ran a popálenin. Pro použití v medicíně budou významná zejména rekombinantní sericinová lepidla přesně známého složení.
Vlastnosti sericinového lepidla byly testováním porovnávány s běžnými přírodními lepidly. Sericinové lepidlo mělo výrazně vyšší účinnost než škrobová lepidla, avšak nižší, než kostní klih. Je však třeba brát v úvahu, že pro testy byly použity surové preparáty sericinového lepidla, zatímco komerční klihy byly optimalizovány několik staletí. Velikou výhodou sericinového lepidla je jeho tuhnutí ve vlhkém prostředí. Klihová i škrobová lepidla tuhnou jen když se odpaří voda, ve které jsou lepivé složky rozpuštěny. Rychlost tuhnutí sericinového lepidla je pozoruhodná - zkoumaná sericinová frakce tuhne během minuty po přitlačení lepených ploch k sobě.
Přehled obrázků na výkresech
Obr. 1: sekvence aminokyselin SER1C 2.
Obr. 2: sekvence aminokyselin obecného motivu kódovaného exonem 9 genu Ser2. SERIC 1. Obr. 3: sekvence aminokyselin EX 9.
Obr. 4: sekvence aminokyselin sekretovaného proteinu Ser2A (po odštěpení signálního peptidu). Zarámován je repetitivní úsek kódovaný exonem 9. Je klíčový pro adhezivní vlastnosti proteinu. Obr. 5: schéma testování účinnosti lepidla.
Obr. 6: porovnání adhezivních vlastností přírodních lepidel.
Obr. 7: vypreparovaná snovací žláza bource morušového; MSG je úsek produkující protein Ser2.
Příklady provedení vynálezu
Příklad 1
Přírodní biodegradabilní proteinové lepidlo získané ze snovacích žláz bource morušového jako sericin 2A o sekvenci aminokyselin:
-3 CZ 302255 B6 lpnplfgglvkslskkkqifedkfenlkenvgekfenlkenvgekvenlkenvgeklenikekagekfenlkdnvgekfenlkdn
VGDKLEAAKEKAGEIKKKLVDVGEDLKDELTEDKKIKISISKDEGLTLEKEGYKSDYDRNEYEERRSEHQEDNDSDGSYSKGSEY ekygeeekyeerrthdkfsigkngisaertkskrgerkevegeyekdyerkennggsseyserereslekskerygeqssksfsl gksglkkqdnsksysdkeesklekekkyekktkinnerqldedenerrtwgrdeqrqddqsrddqsrddqsqdeetgsddsdkn rgkdtddkysetgtnkssetktgkrdgsksgvtvereksesnkksrefenkeaesstyrdknrsvnsgserkssgkdeeyseqns snksfndgdasadyqtkskkveknsardkkekektdtrnsdgtyktserekeqssrvnqskgsnsrdssesdksgrkvnketety sdkdaqtsesestqskekkntapknkgkkgtstetdgvtknaskqkekvpkdgsksstndsegkqknkdqskgqknnqdgqdsst nenskktddnvakkeepnnqkreqkgktrcgsrktesskakedrskksttdkdqrddkkosssknidkfkdgsssdk
| DSEKAKPNDRSPSHK | DTEKAKPNDRSPSDK | □TEKAKPNDSSPSHK | DTEKAKHNDRSPSDK | DTEKAKPNDRSPSHK |
| DTEKVKPNDRSPSHK | DTEKVKPNDRSPSHK | DTEKAKPNDRSPSDK | DTEKAKPNDRSPSHK | DTEKVKPNDRSPSYK |
| DTEKAKPNDRSPSDK | DTEKAKPNGRSPSDK | DTEKAKPNDRSPSHK | DTEKVKPNDRSPSHK | DTEKAKPNDRSPSDR |
| DTEKAKPNDRSPSDK | DTEKAKPNGRSPSDK | DTEKVKPNDRSPSHK | DTEKAKPNDRSPSDK | DTEKAKPNDRSPSDK |
| DTEKAKPNDRSPSHK | DTEKVKPNDRSPSYK | DTEKAKPNDRSPSDK | DTEKAKPNGRSPSDK | DTEKAKPNDRSPSHK |
| DTEKVKPNDRSPSHK | DTEKAKPNDRSPSDK | DTEKAKPNDRSPSDK | DTEKAKPNGRSPSDK | DTEKVKPNDRSPSHK |
| DTEKAKPNDRSPSDK | DTEKAKPNDRSPSDK | DTEKAKPNDRSPSHK | DTEKVKPNDRSPSYK | DTEKAKPNDRSPSDK |
| DTEKAKPNGRSPSDK | DTEKAKPNDRSPSHK | DTEKVKPNDRSPSHK | DTEKAKPNDRSPSDR | DTEKAKPNDRSPSDK |
| DTEKAKPNGRSPSDK | DTEKVKPNDRSPSHK | DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNDRSPSDK |
DTDKTFDKNIDNKRPKDGSSSDKNVEQERENYKSESSRNEFENQKSAHSRYEDNGGLKEKSSQSKNYGRDEKYSEEKERSST gkfgsndsrarstkaeeehvrksqeethseqrektrsdgvtkyndgdehfdsddtektkpngrspshkdtekakpndrsssdkd tekpfdkniankrpkdgsssdknveqerenyksessrnefenqksahsryedngglkekssqsknygrdekyseekersstgks gsndsrarstkaeeehvrksqeethseqrgrtrsdgattsndndkqydsddknnsstkhkktvmrseqsdssqnenstseskkf aktdgsnkyeaessshkqqearkqsnrwekstdgdneesyrsessssssssssssrssssstytgshddssee
Úsek proteinu opakujících se 15 aminokyselin odpovídající obecné sekvenci odpovědné za adhezivní vlastnosti je zarámován.
Příklad 2
Pro získání série i nových proteinů na testování lepivosti lze přímo použít vypreparovanou snovací io žlázu. Po odříznutí tenkého vývodu (ASG) se obsah její střední částí MSG mírným tlakem vytlačí, a 2 až 3 μΙ se nanesou na hladkou plochu podstavy (0,35 cm2) válečku z bukového dřeva.
Váleček se touto plochou ihned přitlačí k podkladové dřevěné podložce. Za 24 hodin se na váleček přilepený k podkladové desce (obr. 5) zavěsí nádoba, do které se přilévá voda rychlostí 1 ml/sek až do odtržení válečku. Výsledná hmotnost přidané vody nutné pro odtržení válečku se přepočítá na cm2 slepené plochy. Síla nutná pro odtržení válečku byla vypočítána z objemu vody a váhy nádoby a činila 144,7546 N/cm2.
Průmyslová využitelnost
Přírodní biodegradabilní proteinová lepidla jsou použitelná v lékařství: chirurgie, zubní lékařství, kožní lékařství. V odvětvích průmyslu, kde se dosud užívají jiná přírodní lepidla rozpustná ve vodě (např. dřevařský průmysl, kožedělná výroba).
Claims (3)
- PATENTOVÉ NÁROKY1. Peptid s lepivými vlastnostmi o sekvenci aminokyselin SERIC 2:(X1X2X3KX4KX5X6X7X8SPX9X|flX,,)n, kde n > 3 aΧ,-ΙλΡ; X2 = S, T, V; X3 = E, Y, D; X4 = A,V;X5 = P, Η; X6 = N, S, A; X7 = G, D, Y, E; X8 = R, S;X9 = S, A, K; X,o - H, D, Y; Xu = K, R.
- 2. Peptid s lepivými vlastnostmi podle nároku 1, kde SERIC 2 je SERIC 1:(DX^KX.KXJs^XsSPSXftXvjn, kde n £ 3 a X| = S,T X2 = A,V Xi-P, HX5 = R, S X6 = Y, H, D X7 = K, RX4 = D, G
- 3. Peptid s lepivými vlastnostmi podle nároku 2, kde SERIC 1 je EX9:DSEKAKPNDRSPSHK DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNDSSPSHK DTEKAKHNDRSPSDK DTEKAKPNDRSPSHK DTEKVKPNDRSPSHK DTEKVKPNDRSPSHK DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNDRSPSHK DTEKVKPNDRSPSYK DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNGRSPSDK DTEKAKPNDRSPSHK DTEKVKPNDRSPSHK DTEKAKPNDRSPSDR DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNGRSPSDK DTEKVKPNDRSPSHK DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNDRSPSHK DTEKVKPNDRSPSYK DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNGRSPSDK DTEKAKPNDRSPSHK DTEKVKPNDRSPSHK DTEKAKPNDRSPSDR DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNGRSPSDK DTEKVKPNDRSPSHK DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNDRSPSHK DTEKVKPNDRSPSYK DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNGRSPSDK DTEKAKPNDRSPSHK DTEKVKPNDRSPSHK DTEKAKPNDRSPSDR DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNGRSPSDK DTEKVKPNDRSPSHK DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNDRSPSDK3 výkresy-5 CZ 302255 B6Obr.l (X,X2 X3KX4KX5X6X7XnSPX9XioXii)fi, kden>3 a Xj = D, P; X2 = S. T, Y; X3 = E, Y, D;X, - P, Η X6 = N, S, A;Xo=S,A,K; Xio=H, D, YΧι = Α, V; XS=R, SX7=G, D, Y, E; Xi, = ÍC,RObr. 2 ( DX,EKX2KX3NX4XsSPSX6X7)Akde n >3 a X, =S,T x2 = a,v X3 = P,H X4 = D,GX5 = R, S Χ^ = H, D, Y X7 = K., RObr. 3DSEKAKPNDRSPSHK DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNDSSPSHK DTEKAKHNDRSPSDK DTEKVKPNDRSPSHK DTEKVKPNDRSPSHK DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNDRSPSHKDTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNGRSPSDKDTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNGRSPSDKDTEKAKPNDRSPSHK DTEKVKPNDRSPSHKDTEKVKPNDRSPSHK DTEKAKPNDRSPSDKDTEKAKPNDRSPSHK DTEKVKPNDRSPSYK DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNGRSPSDK DTEKAKPNDRS PS DK DTEKAKPNGRSPSDKDTEKVKPNDRSPSHK DTEKAKPNDRSPSDRDTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNDRSPSDKDTEKAKPNDRSPSHK DTEKVKPNDRSPSYKDTEKAKPNGRSPSDK DTEKAKPNDRSPSHK DTEKVKPNDRSPSHK DTEKAKPNDRSPSDR DTEKAKPNGRSPSDK DTEKVKPNDRSPSHK DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNDRSPSDKDTEKAKPNDRSPSHKDTEKVKPNDRSPSYKDTEKAKPNDRSPSDRDTEKAKPNDRSPSDKDTEKAKPNDRSPSHKDTEKVKPNDRSPSHKDTEKAKPNDRSPSDKDTEKAKPNDRSPSDK-6 CZ 302255 B6Obr.4 lpnplfgglvkslskkkqifedkfenlkenvgekfenlkenvgekvenlkenvgeklenikekagekfenlkdnvgekfen LKDNVGDKLEAAKEKAGEIKKKLVDVGEDLKDELTEDKKIKISISKDEGLTLEKEGYKSDYDRNEYEERRSEHQEDNDSDGSYS kgseyekygeeekyeerrthdkfsigkngisaertkskrgerkevegeyekdyerkennggsseyserereslekskerygeqs SKSFSLGKSGLKKQDNSKSYSDKEESKLEKEKKYEKKTKINNERQLDEDENERRTWGRDEQRQDDQSRDDQSRDDQSQDEETG 3DDSDKNRGKDTDDKYSETGTNKSSETKTGKRDGSKSGVTVEREKSESNKKSREFENKEAESSTYRDKNRSVNSGSERKSSGKD EEYSEQNSSNKSFNDGDASADYQTKSKKVEKNSARDKKEKEKTDTRNSDGTYKTSEREKEQSSRVNQSKGSNSRDSSESDKSGR KVNKETETYS DKDAQTSESERTQSKEKKNTAPKNKGKKGTSTET DGVTKNASKQKEKVPKDGSKS STNDSEGKQKNKDQS KGQK NNQDGQDS STNEN SKKTDDNVAKKEEPNNQKREQKGKTRCGSRKTES SKAKEDRSKKSTTDKDQRDDKKDS S SKNI DKPKDGS S SDK
DSEKAKPNDRSPSHK DTEKAKPNDRSPSDK DTEXAKPNDSSPSHK DTEKAKHNDRSPSDK DTEKAKPNDRSPSHK DTEKVKPNDRSPSHK DTEKVKPNDRSPSHK DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNDRSPSHK DTEKVKPNDRSPSYK DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNGRSPSDK DTEKAKPNDRSPSHK DTEKVKPNDRSPSHK DTEKAKPNDRSPSDR DTEKAKPNDR S PS DK DTEKAKPNGRSPSDK DTEKVKPNDRSPSHK DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNDRSPSHK DTEKVKPNDRSPSYK DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNGRSPSDK DTEKAKPNDRSPSHK DTEKVKPNDRSPSHK DTEKAKPNDRSPSDR DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNGRSPSDK DTEKVKPNDRSPSHK DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNDRSPSHK DTEKVKPNDRSPSYK DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNGRSPSDK DTEKAKPNDRSPSHK DTEKVKPNDRSPSHK DTEKAKPNDRSPSDR DTEKAKPNDRSPSDK dtekakpngrspsdk DTEKVKPNDRSPSHK DTEKAKPNDRSPSDK DTEKAKPNDRSPSDK DTDKTFDKNIDNKRPKDGSSSDKNVEQERENYKSESSRNEFENQKSAHSRYEDNGGLKEKSSQSKNYGRDEKYSEEKERSS TGKFGSNDSRARSTKAEEEHVRKSQEETHSEQREKTRSDGVTKYNDGDEHFDS DDTEKTKPNGRS PSHKDTEKAKPNDRS SSD KDTEKF FDKNIANKRPKOGS S S DKNVEQEREN YKSE S SRNĚ FENQKSAHSRYEDNGGLKEKS SQSKNYGRDEKYSEEKERS ST GKSGSNDSRARSTKAEEEHVRKSQEETHSEQRGRTRSDGATTSNDNDKQYDSDDKNNSSTKHKKTVMRSEQSDSSQNENSTSE SKKFAKTDGSNKYEAESSSHKQQEARKQSNRWEKSTDGDNEESYRSESSSSSSSSSSSSRSSSSSTYTGSHDDSSEEObr. 5Obr. 6Pevnost v tahu (N/cm2] Průměr ± S.D. Seridnové lepidlo 144,8 144,8 103,8 76,5 131,6 120,2 ±29,6 Kostní klih (Kittfort) 273,1 600,9 518,9 536,6 546,2. 502,5 ± 131,8 Škrobové lepidlo Malbenk* 24,6 76,5 41,0 38,2 30,0 42,1 ± 20,3 Obr. 7
Priority Applications (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CZ20090029A CZ302255B6 (cs) | 2009-01-23 | 2009-01-23 | Prírodní lepivá látka |
| EP10747069A EP2389387A2 (en) | 2009-01-23 | 2010-03-02 | Natural biodegradable adhesive from the silk |
| PCT/IB2010/000880 WO2010100569A2 (en) | 2009-01-23 | 2010-03-02 | Natural biodegradable adhesive from the silk |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CZ20090029A CZ302255B6 (cs) | 2009-01-23 | 2009-01-23 | Prírodní lepivá látka |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CZ200929A3 CZ200929A3 (cs) | 2010-08-04 |
| CZ302255B6 true CZ302255B6 (cs) | 2011-01-12 |
Family
ID=42536268
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CZ20090029A CZ302255B6 (cs) | 2009-01-23 | 2009-01-23 | Prírodní lepivá látka |
Country Status (3)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP2389387A2 (cs) |
| CZ (1) | CZ302255B6 (cs) |
| WO (1) | WO2010100569A2 (cs) |
Families Citing this family (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN110117613B (zh) * | 2018-02-05 | 2022-10-11 | 中国科学院分子植物科学卓越创新中心 | 一种制备雄性不育的鳞翅目昆虫的方法及其核酸构建物 |
| CN113563841B (zh) * | 2021-07-08 | 2022-12-27 | 苏州绿豪新材料科技有限公司 | 一种改性植物蛋白胶黏剂及其制备方法 |
| CN114702936B (zh) * | 2022-05-18 | 2023-10-24 | 广西至善新材料科技有限公司 | 一种水性胶黏剂及其制备方法和应用 |
| CN115093472B (zh) * | 2022-08-25 | 2023-01-06 | 中国食品发酵工业研究院有限公司 | 一种具有保湿功能的丝胶蛋白肽及其制备方法和应用 |
Family Cites Families (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2720424B2 (ja) * | 1994-07-04 | 1998-03-04 | 工業技術院長 | セリシン含有生分解性ウレタン系発泡体及びその製造方法 |
-
2009
- 2009-01-23 CZ CZ20090029A patent/CZ302255B6/cs not_active IP Right Cessation
-
2010
- 2010-03-02 WO PCT/IB2010/000880 patent/WO2010100569A2/en not_active Ceased
- 2010-03-02 EP EP10747069A patent/EP2389387A2/en not_active Withdrawn
Non-Patent Citations (8)
| Title |
|---|
| Kludkiewicz a kol. (2009) Insect Biochem. Mol. Biol. 39, 938-946 * |
| Kundu a kol. (2008) Prog. Polym. Sci. 33, 998-1012 * |
| Michaille a kol. (1990) Gene 86 (2), 177-184, viz Obr. 5 na str. 183 * |
| Michaille a kol. (1990) Sericologia 30, 49-60 * |
| Padamwar a Padar (2004) J. Sci. Ind. Res. 63, 323-329, viz abstrakt * |
| Takasu a kol. (2002) Biosci. Biotechnol. Biochem. 66, 2715-2718 * |
| Takasu a kol. (2007) Insect Biochem. Mol. Biol. 37, 1234-1240 * |
| Zhu a kol. (1995) J. Seric. Sci. Jpn. 64, 420-426, viz str. 422, prvni odstavec * |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| WO2010100569A3 (en) | 2011-01-27 |
| WO2010100569A2 (en) | 2010-09-10 |
| CZ200929A3 (cs) | 2010-08-04 |
| EP2389387A2 (en) | 2011-11-30 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Wilkie | Mutable collagenous tissue: overview and biotechnological perspective | |
| Abascal et al. | The past, present and future of protein-based materials | |
| Burden et al. | Barnacle Balanus amphitrite adheres by a stepwise cementing process | |
| Werkmeister et al. | Recombinant protein scaffolds for tissue engineering | |
| An et al. | Physical and biological regulation of neuron regenerative growth and network formation on recombinant dragline silks | |
| Heinritz et al. | Bio‐inspired protein‐based and activatable adhesion systems | |
| US8673986B2 (en) | Coacervate having an ionic polymer mixed with the adhesive protein of a mussel or of a species of the variome thereof | |
| CZ302255B6 (cs) | Prírodní lepivá látka | |
| Bargel et al. | Bioselectivity of silk protein-based materials and their bio-inspired applications | |
| Zhu et al. | Cellular interactions and biological effects of silk fibroin: implications for tissue engineering and regenerative medicine | |
| Büsse et al. | Pressure-induced silk spinning mechanism in webspinners (Insecta: Embioptera) | |
| Yang et al. | Mechanically durable and biologically favorable protein hydrogel based on elastic silklike protein derived from sea anemone | |
| Richter et al. | Bioadhesives | |
| Silvipriya et al. | Fish processing waste: A promising source of type-i collagen | |
| Wolff | Structural effects of glue application in spiders—What can we learn from silk anchors? | |
| Michels et al. | Resilin–the pliant protein | |
| Khamhaengpol et al. | Composite electrospun scaffold derived from recombinant fibroin of weaver ant (Oecophylla smaragdina) as cell-substratum | |
| Meng et al. | The Red Kangaroo pericardium as a material source for the manufacture of percutaneous heart valves | |
| Tan et al. | Exploring stimuli-responsive natural processes for the fabrication of high-performance materials | |
| JP7362096B2 (ja) | 修飾シルクフィブロインタンパク質、及びその利用 | |
| Maistrenko et al. | Collagen matrices from leather industry wastes for biomedical application | |
| JP5687829B2 (ja) | Ｉ型−ｉｖ型コラーゲン混成ゲル | |
| Hugie | Expression systems for synthetic spider silk protein production | |
| Serban et al. | Silks | |
| Serban et al. | Modular elastic patches: Mechanical and biological effects |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| MM4A | Patent lapsed due to non-payment of fee |
Effective date: 20150123 |