Prolin
Prolin (zkratky Pro, P) je jednou z 23 proteinogenních aminokyselin. Řadí se mezi nepolární aminokyseliny.
| Prolin | |
|---|---|
 L-prolin | |
| Obecné | |
| Systematický název | (2S)-pyrrolidin-2-karboxylová kyselina |
| Triviální název | Prolin |
| Ostatní názvy | (2S)-azacyklopentan-2-karboxylová kyselina |
| Sumární vzorec | C5H9NO2 |
| Identifikace | |
| Registrační číslo CAS | 147-85-3 |
| Vlastnosti | |
| Molární hmotnost | 115,13 g/mol |
| Hustota | 1,595 g/cm3 |
| Disociační konstanta pKa | pKCOOH:1,95 pKNH: 10,64 |
| Izoelektrický bod | 6,4 |
| Průměrný výskyt | (v proteinech) 1,4 % |
Některá data mohou pocházet z datové položky. | |
Vlastnosti
editovatProlin je neslučitelný s některými sekundárními strukturami proteinů (α-helix, beta-skládaný list), zato se velmi často vyskytuje v β-otáčkách. Důvodem je právě jeho iminoskupina, která v peptidové vazbě stabilizuje cis konfiguraci (na rozdíl od běžnější a stabilnější trans konfigurace). Cis konfigurace mění směr peptidového řetězce (proto narušuje strukturu α helixu i β skládaného listu) a naopak stabilizuje β otáčku.
Nepatří mezi esenciální aminokyseliny.
Prolin často označuje jako iminokyselina,[1] protože -NH2 skupina na α-uhlíku je zacyklená s postranním řetězcem. To je však nesprávné tvrzení, protože definice iminu jasně poukazuje na dvojnou vazbu dusíku iminoskupiny s jediným atomem. V případě prolinu je dusík navázán dvěma jednoduchými vazbami na dva uhlíky.
Deriváty
editovat- 4-hydroxyprolin (posttranslační hydroxylace prolinu v kolagenu)
Odkazy
editovatReference
editovat- ↑ CHEMISTRY (IUPAC), The International Union of Pure and Applied. IUPAC - imino acids (I02959). goldbook.iupac.org [online]. [cit. 2021-05-14]. DOI: 10.1351/goldbook.I02959. Dostupné online.
Externí odkazy
editovatObrázky, zvuky či videa k tématu prolin na Wikimedia Commons